RU2355190C1 - Method of biological active additive production - Google Patents
Method of biological active additive production Download PDFInfo
- Publication number
- RU2355190C1 RU2355190C1 RU2007134978/13A RU2007134978A RU2355190C1 RU 2355190 C1 RU2355190 C1 RU 2355190C1 RU 2007134978/13 A RU2007134978/13 A RU 2007134978/13A RU 2007134978 A RU2007134978 A RU 2007134978A RU 2355190 C1 RU2355190 C1 RU 2355190C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- beta
- glucanase
- yeast cells
- exo
- endo
- Prior art date
Links
Abstract
Description
Изобретение относится к биотехнологии, может быть использовано при производстве биологически активных добавок и в медицине.The invention relates to biotechnology, can be used in the production of biologically active additives and in medicine.
Известен способ получения белоксодержащей биологически активной добавки, предусматривающий обработку биомассы клеток дрожжей экзогенными гидролитическими ферментами (Патент РФ №2230466, кл. A23L 1/30, опубл. 2004 г.) /1/.A known method of producing a protein-containing biologically active additives, comprising treating the biomass of yeast cells with exogenous hydrolytic enzymes (RF Patent No. 2230466, CL A23L 1/30, publ. 2004) / 1 /.
Однако в данном известном способе не описаны условия обработки клеток дрожжей гидролитическими ферментами, не раскрыт состав используемого ферментного препарата, что не позволяет воспроизвести этот известный способ в части осуществления процесса ферментолиза.However, in this known method, the conditions for treating yeast cells with hydrolytic enzymes are not described, the composition of the enzyme preparation used is not disclosed, which does not allow reproducing this known method in terms of the implementation of the fermentolysis process.
Наиболее близким аналогом предлагаемого способа является известный способ получения продукта обработки клеток дрожжей композицией гидролитических ферментов (Патент РФ №2104300, кл. A23L 1/28, опубл. 1998 г.) /2/.The closest analogue of the proposed method is a known method for producing a product for treating yeast cells with a composition of hydrolytic enzymes (RF Patent No. 2104300, class A23L 1/28, publ. 1998) / 2 /.
Однако качество целевого продукта, получаемого этим известным способом, недостаточно высокое.However, the quality of the target product obtained by this known method is not high enough.
Техническим результатом, достигаемым настоящим изобретением, является повышение качества и биологической ценности целевого продукта за счет его обогащения низкомолекулярными биологически активными продуктами глубокого ферментативного гидролиза клеточных полимеров дрожжей.The technical result achieved by the present invention is to improve the quality and biological value of the target product due to its enrichment with low molecular weight biologically active products of deep enzymatic hydrolysis of cellular polymers of yeast.
Указанный технический результат достигается тем, что способ получения биологически активной добавки заключается в осуществлении трехстадийной обработки водной суспензии клеток дрожжей экзогенными ферментами, катализирующими гидролиз клеточных полимеров, с использованием на первой и второй стадиях соответственно первой и второй ферментных композиций и с получением целевого продукта в виде ферментолизата, при этом первая ферментная композиция содержит на 1 г сухих дрожжей 0,05-5,0 ед. ПС протеиназ и 10,0-50,0 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, а вторая - 50,0-300,0 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, 5,0-20,0 ед. МС маннаназы и 0,01-0,5 ед. ХС хитиназы, обработку суспензии клеток дрожжей первой ферментной композицией осуществляют при температуре 54-56°С в течение 1 часа 45 мин - 2 ч 15 мин, обработку второй ферментной композицией массы, полученной после завершения первой стадии, осуществляют при температуре 45-48°С в течение 3 ч 45 мин - 4 ч 15 мин, а на третьей стадии осуществляют дальнейшую обработку полученной массы ферментами второй ферментной композиции при температуре 35-38°С в течение 6-12 ч.The specified technical result is achieved by the fact that the method of producing a biologically active additive consists in a three-stage treatment of an aqueous suspension of yeast cells with exogenous enzymes that catalyze the hydrolysis of cell polymers, using the first and second enzyme compositions in the first and second stages, respectively, and to obtain the target product in the form of an enzyme lysate the first enzyme composition contains 0.05-5.0 units per 1 g of dry yeast. PS proteinases and 10.0-50.0 units. β-GCS mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, and the second - 50.0-300.0 units. β-GCS mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, 5.0–20.0 units MS mannanase and 0.01-0.5 units. Chitinase cholesterol, treatment of a suspension of yeast cells with the first enzyme composition is carried out at a temperature of 54-56 ° C for 1 hour 45 minutes - 2 hours 15 minutes, treatment with a second enzyme composition of the mass obtained after the completion of the first stage is carried out at a temperature of 45-48 ° C within 3 hours 45 minutes - 4 hours 15 minutes, and in the third stage, the resulting mass is further treated with enzymes of the second enzyme composition at a temperature of 35-38 ° C for 6-12 hours.
Перед обработкой клеток дрожжей экзогенными ферментами рекомендуется инактивировать эндогенные ферменты клеток дрожжей.Before treating yeast cells with exogenous enzymes, it is recommended to inactivate endogenous yeast cell enzymes.
Инактивацию эндогенных ферментов клеток дрожжей рекомендуется осуществлять путем термической обработки водной суспензии их клеток при температуре 85-95°С в течение 15-20 мин.Inactivation of endogenous enzymes of yeast cells is recommended by heat treatment of an aqueous suspension of their cells at a temperature of 85-95 ° C for 15-20 minutes.
Обработку суспензии клеток дрожжей ферментными композициями рекомендуется осуществлять при постоянном перемешивании.The treatment of a suspension of yeast cells with enzyme compositions is recommended to be carried out with constant stirring.
В первой ферментной композиции в качестве источника протеиназ можно использовать протосубтилин.In the first enzyme composition, protosubtilin can be used as a source of proteinases.
В качестве источника эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы в ней можно использовать целловеридин.Celloveridine can be used as a source of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase in it.
Во второй ферментной композиции в качестве источника протеиназ, эндо-β-глюканазы, экзо-β-глюканазы, маннаназы и хитиназы можно использовать культуральную жидкость штамма микромицета Aspergillus oryzae ВКПМ F-931.In the second enzyme composition, the culture fluid of the Aspergillus oryzae VKPM F-931 micromycete strain can be used as a source of proteinases, endo-β-glucanase, exo-β-glucanase, mannanase and chitinase.
В качестве источника эндо-β-глюканазы, экзо-β-глюканазы в ней дополнительно рекомендуется использовать целловеридин.As a source of endo-β-glucanase, exo-β-glucanase, it is additionally recommended to use celloveridine.
Способом согласно изобретению рекомендуется проведение при определенных режимных параметрах трехстадийной ферментативной обработки суспензии дрожжевых клеток, что обеспечивает глубокий ферментативный гидролиз клеточных полимеров и приводит к получению ферментолизата, обладающего высокой биологической активностью.By the method according to the invention, it is recommended that, under certain operational parameters, a three-stage enzymatic treatment of a suspension of yeast cells be carried out, which provides deep enzymatic hydrolysis of cell polymers and leads to the production of a fermentolizate with high biological activity.
Ниже приведены примеры, иллюстрирующие изобретение.The following are examples illustrating the invention.
Пример 1. Готовят водную суспензию из 100 г сухих пекарных дрожжей и 250 мл воды. Смесь тщательно перемешивают. Для инактивации эндогенных ферментов дрожжевых клеток приготовленную суспензию нагревают до температуры 85°С и выдерживают при этой температуре в течение 20 мин, после чего смесь охлаждают до температуры 54°С. Смесь имеет естественный рН 5,8. В нее задают ферменты, катализирующие ферментативный гидролиз β-глюкана (целловеридин как источник смеси экзо-β-глюканазы и эндо-β-глюканазы в количестве 10,0 ед. β-ГкС на 1 г сухих дрожжей), и ферменты, катализирующие гидролиз по пептидным связям белково-β-глюканового, белково-маннанового и белково-хитинового полимеров (протосубтилин как источник протеиназ из расчета 0,05 ед. ПС на 1 г сухих дрожжей). Активность в препарате целловеридина 1000 ед. β-ГкС на 1 г препарата. Активность в препарате протосубтилина 260 ед. ПС на 1 г препарата. Ферментативный гидролиз полимеров дрожжевых клеток на первой стадии проводят при естественном рН в течение 2 ч 15 мин при температуре 54°С при постоянном перемешивании. После завершения первой стадии ферментативного гидролиза полученная смесь состоит из продуктов гидролиза β-глюкана, освободившихся белков цитоплазмы, белков, образовавшихся в результате ферментативного гидролиза по пептидным связям белково-β-глюканового, белково-маннанового и белково-хитинового полимеров, а также освободившихся из белковых комплексов β-глюкана, маннана и хитина. Затем суспензию, обработанную ферментами на первой стадии, охлаждают до температуры 45°С. При проведении второй стадии ферментативного гидролиза используют культуральную жидкость штамма микромицета Aspergillus oryzae ВКПМ F-931, полученную при его культивировании на среде, содержащей, %: ячменную муку - 4,0, пшеничные отруби - 2,0, КН2PO4 - 1,0, вода водопроводная - остальное. Штамм культивирован в аэробных условиях при температуре 32°С в течение 42 ч. Культуральная жидкость содержит высокоактивный комплекс протеиназ и пептидаз (карбоксильную, металлозависимую и сериновую протеиназу, аминопептидазу и карбоксипептидазу) с активностью 30 ед. ПС на 1 мл культуральной жидкости, смесь экзо-β-глюканазы и эндо-β-глюканазы с активностью 4,5 ед./мл, а также маннаназу и хитиназу. Культуральную жидкость микромицета Aspergillus oryzae ВКПМ F-931 дозирируют из расчета 20 ед. Пс на 1 г сухих дрожжей (67 мл культуральной жидкости), доводят активность β-глюканаз до 40,0 ед. ГкС на 1 г сухих дрожжей добавлением препарата целловеридина. Ферментолиз дрожжевой суспензии на второй стадии проводят при естественном рН в течение 4 ч 15 мин при температуре 45°С при постоянном перемешивании. Об окончании второй стадии ферментолиза судят по нарастанию концентрации аминного азота и растворимых сухих веществ в супернатанте обрабатываемой суспензии дрожжевых клеток. Затем температуру полученной массы снижают до 35°С и выдерживают ее при этой температуре в течение 6 ч. При этом ферментолиз клеточных полимеров катализирует те ферменты, которые были введены в процесс на первой и второй стадиях обработки дрожжевых клеток. Полученный ферментолизат нагревают до температуры 85°С и выдерживают при этой температуре в течение 15 мин для инактивации экзогенных ферментов, затем его сушат на распылительной сушилке. В полученном ферментолизате концентрация аминного азота составляет 6,3%, концентрация редуцирующих веществ (углеводов) - 30,9%. Выход гидролизата составляет 92%. Препарат содержит биологически активные продукты глубокого ферментативного гидролиза клеточных полимеров дрожжей: активные пептиды, незаменимые и заменимые аминокислоты, биологически активные продукты гидролиза полимеров клеточной стенки (β-глюкана, маннанов, хитина) и рекомендуется к использованию как биологически активная добавка.Example 1. Prepare an aqueous suspension of 100 g of dry baking yeast and 250 ml of water. The mixture is thoroughly mixed. To inactivate endogenous enzymes of yeast cells, the prepared suspension is heated to a temperature of 85 ° C and maintained at this temperature for 20 minutes, after which the mixture is cooled to a temperature of 54 ° C. The mixture has a natural pH of 5.8. It contains enzymes that catalyze the enzymatic hydrolysis of β-glucan (celloveridine as a source of a mixture of exo-β-glucanase and endo-β-glucanase in an amount of 10.0 units of β-GCS per 1 g of dry yeast), and enzymes that catalyze the hydrolysis of peptide bonds of protein-β-glucan, protein-mannan and protein-chitin polymers (protosubtilin as a source of proteinases at the rate of 0.05 PS units per 1 g of dry yeast). The activity in the preparation of celloveridine is 1000 units. β-GCS per 1 g of the drug. Activity in the preparation of protosubtilin 260 units. PS per 1 g of the drug. The enzymatic hydrolysis of polymers of yeast cells in the first stage is carried out at natural pH for 2 h 15 min at a temperature of 54 ° C with constant stirring. After the first stage of enzymatic hydrolysis is completed, the resulting mixture consists of β-glucan hydrolysis products, released cytoplasmic proteins, proteins formed as a result of enzymatic hydrolysis of peptide bonds of protein-β-glucan, protein-mannan and protein-chitin polymers, as well as released from protein complexes of β-glucan, mannan and chitin. Then the suspension treated with enzymes in the first stage is cooled to a temperature of 45 ° C. When carrying out the second stage of enzymatic hydrolysis, the culture fluid of the Aspergillus oryzae VKPM F-931 micromycete strain is used, obtained by culturing it on a medium containing,%: barley flour - 4.0, wheat bran - 2.0, KN 2 PO 4 - 1, 0, tap water - the rest. The strain was cultured under aerobic conditions at a temperature of 32 ° C for 42 hours. The culture fluid contains a highly active complex of proteinases and peptidases (carboxyl, metal-dependent and serine proteinase, aminopeptidase and carboxypeptidase) with an activity of 30 units. PS per 1 ml of culture fluid, a mixture of exo-β-glucanase and endo-β-glucanase with an activity of 4.5 units / ml, as well as mannanase and chitinase. The culture fluid of micromycete Aspergillus oryzae VKPM F-931 is dosed at the rate of 20 units. Ps per 1 g of dry yeast (67 ml of culture fluid), the activity of β-glucanases is adjusted to 40.0 units. GcS per 1 g of dry yeast by the addition of celloveridine. The fermentolysis of the yeast suspension in the second stage is carried out at natural pH for 4 h 15 min at a temperature of 45 ° C with constant stirring. The end of the second stage of fermentolysis is judged by the increase in the concentration of amine nitrogen and soluble solids in the supernatant of the processed suspension of yeast cells. Then the temperature of the resulting mass is reduced to 35 ° C and kept at this temperature for 6 hours. In this case, the fermentolysis of cell polymers catalyzes those enzymes that were introduced into the process at the first and second stages of processing of yeast cells. The obtained fermentolizate is heated to a temperature of 85 ° C and maintained at this temperature for 15 minutes to inactivate exogenous enzymes, then it is dried on a spray dryer. The concentration of amine nitrogen in the obtained fermentolizate is 6.3%, and the concentration of reducing substances (carbohydrates) is 30.9%. The hydrolyzate yield is 92%. The preparation contains biologically active products of deep enzymatic hydrolysis of cell polymers of yeast: active peptides, essential and non-replaceable amino acids, biologically active products of hydrolysis of cell wall polymers (β-glucan, mannans, chitin) and is recommended for use as a biologically active additive.
Пример 2. Целевой продукт получают по методике примера 1 с соблюдением перечисленных далее режимных параметров. Инактивацию эндогенных ферментов дрожжевых клеток проводят при 95°С в течение 15 мин. На первой стадии обработки суспензии дрожжевых клеток используют первую ферментную композицию, содержащую на 1 г сухих дрожжей 5,0 ед. ПС протеиназ и 50.0 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, а на второй стадии - вторую ферментную композицию, содержащую на 1 г сухих дрожжей 100 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, 20 ед. Мс маннаназы и 0,5 ед. ХС хитиназы. Ферментолиз на первой стадии проводят при температуре 56°С в течение 1 часа 45 мин. Ферментолиз на второй стадии проводят при температуре 48°С в течение 3 ч 45 мин. Затем температуру полученной массы снижают до 37°С и выдерживают ее при этой температуре в течение 12 ч. При этом ферментолиз клеточных полимеров катализирует те ферменты, которые были введены в процесс на первой и второй стадиях обработки дрожжевых клеток. В полученном ферментолизате концентрация аминного азота составляет 6,1%, концентрация редуцирующих веществ (углеводов) - 21,5%. Выход гидролизата составляет 91%.Example 2. The target product is obtained according to the method of example 1 in compliance with the following operational parameters. Inactivation of endogenous yeast cell enzymes is carried out at 95 ° C for 15 minutes. In the first stage of processing a suspension of yeast cells using the first enzyme composition containing 1 g of dry yeast 5.0 units PS proteinases and 50.0 units. β-GCS is a mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, and in the second stage, a second enzyme composition containing 100 units per 1 g of dry yeast β-GcS mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, 20 units Ms mannanase and 0.5 units. Chitinase cholesterol. Fermentolysis in the first stage is carried out at a temperature of 56 ° C for 1 hour 45 minutes Fermentolysis in the second stage is carried out at a temperature of 48 ° C for 3 hours and 45 minutes. Then the temperature of the resulting mass is reduced to 37 ° C and kept at this temperature for 12 hours. In this case, the fermentolysis of cell polymers catalyzes those enzymes that were introduced into the process at the first and second stages of processing of yeast cells. In the obtained fermentolizate, the concentration of amine nitrogen is 6.1%, the concentration of reducing substances (carbohydrates) is 21.5%. The hydrolyzate yield is 91%.
Полученный ферментолизат характеризуется высоким содержанием аминокислот в свободной форме, активных низкомолекулярных пептидов и легкоусваиваемых продуктов гидролиза β-глюкана, маннанов и хитина, а также отсутствием горьких пептидов.The resulting fermentolizate is characterized by a high content of free-form amino acids, active low molecular weight peptides and easily digestible products of hydrolysis of β-glucan, mannans and chitin, as well as the absence of bitter peptides.
Пример 3. Проведены клинические испытания, которые показали эффективность использования препарата, полученного по способу согласно изобретению, в качестве лечебно-профилактической добавки в питании больных, страдающих нарушениями обменных процессов и нарушениями работы желудочно-кишечного тракта. Препарат показал высокую эффективность его применения в постоперационный период. Успешно применяется препарат для лечения псориаза и атопического дерматита. Он способствует нормализации белкового обмена, повышению усваиваемости пищи, оказывает общеукрепляющее действие, обладает иммуномодулирующим действием.Example 3. Clinical trials were conducted that showed the effectiveness of using the drug obtained by the method according to the invention as a therapeutic and preventive supplement in the nutrition of patients suffering from metabolic disorders and gastrointestinal tract disorders. The drug showed high efficacy in the postoperative period. The drug is successfully used to treat psoriasis and atopic dermatitis. It helps to normalize protein metabolism, increase the digestibility of food, has a general strengthening effect, and has an immunomodulatory effect.
Результаты испытаний у детей с нарушениями противоинфекционной защиты показали высокую эффективность препарата как средства повышения иммунного статуса и функциональной выносливости организма и средства улучшения обменных процессов. Препарат рекомендован детям и взрослым, длительно болеющим, имеющим очаги хронической инфекции, детям и взрослым со сниженными показателями сопротивляемости организма, а также лицам, вследствие каких-либо причин не получающих с пищей необходимого количества полноценного белка, витаминов и микроэлементов.The test results in children with impaired anti-infective protection showed the drug’s high effectiveness as a means of increasing the immune status and functional endurance of the body and a means of improving metabolic processes. The drug is recommended for children and adults, long-term ill, with foci of chronic infection, for children and adults with reduced resistance to the body, as well as for people who, for some reason, do not receive the required amount of complete protein, vitamins and minerals with food.
Комплексом проведенных медико-биологических исследований показано наличие антиоксидантных и антионкологических свойств продукта, получаемого способом согласно изобретению. Препарат вызывает селективный апоптоз клеток перевиваемых линий клеток опухолей, не оказывая при этом влияния на нормальные клетки человека, что заключается в изменении клеточного цикла опухолевых клеток и активации каспазы-3.A set of biomedical studies has shown the presence of antioxidant and anti-oncological properties of the product obtained by the method according to the invention. The drug causes selective apoptosis of cells of transplanted tumor cell lines, without affecting normal human cells, which consists in changing the cell cycle of tumor cells and activating caspase-3.
Таким образом, способ согласно изобретению позволяет получать высококачественную биологически активную добавку с антиоксидантными свойствами, рекомендуемую для лечебно-профилактических целей при питании людей с целью нормализации антиоксидантной защиты организма, а также в комплексной терапии и профилактике раковых заболеваний.Thus, the method according to the invention allows to obtain a high-quality biologically active additive with antioxidant properties, recommended for therapeutic and preventive purposes when feeding people in order to normalize the antioxidant defense of the body, as well as in complex therapy and prevention of cancer.
Claims (8)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007134978/13A RU2355190C1 (en) | 2007-09-20 | 2007-09-20 | Method of biological active additive production |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007134978/13A RU2355190C1 (en) | 2007-09-20 | 2007-09-20 | Method of biological active additive production |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2355190C1 true RU2355190C1 (en) | 2009-05-20 |
Family
ID=41021496
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007134978/13A RU2355190C1 (en) | 2007-09-20 | 2007-09-20 | Method of biological active additive production |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2355190C1 (en) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2580050C1 (en) * | 2015-02-25 | 2016-04-10 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии" | Method of producing biologically active additive |
| RU2615568C1 (en) * | 2016-02-02 | 2017-04-05 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") | Method for biological active additive production |
| RU2700079C1 (en) * | 2018-11-08 | 2019-09-12 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-производственное объединение Биосинтез" | Method for producing fermentolysates of methylococcus capsulatus bacteria |
| RU2769286C1 (en) * | 2021-07-26 | 2022-03-30 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-исследовательский институт природных газов и газовых технологий - Газпром ВНИИГАЗ" | Method for obtaining enzymatic hydrolysates of bacteria methylococcus capsulatus |
-
2007
- 2007-09-20 RU RU2007134978/13A patent/RU2355190C1/en not_active IP Right Cessation
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2580050C1 (en) * | 2015-02-25 | 2016-04-10 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Всероссийский научно-исследовательский институт пищевой биотехнологии" | Method of producing biologically active additive |
| RU2615568C1 (en) * | 2016-02-02 | 2017-04-05 | Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Федеральный исследовательский центр питания, биотехнологии и безопасности пищи" (ФГБУН "ФИЦ питания и биотехнологии") | Method for biological active additive production |
| RU2700079C1 (en) * | 2018-11-08 | 2019-09-12 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-производственное объединение Биосинтез" | Method for producing fermentolysates of methylococcus capsulatus bacteria |
| RU2769286C1 (en) * | 2021-07-26 | 2022-03-30 | Общество с ограниченной ответственностью "Научно-исследовательский институт природных газов и газовых технологий - Газпром ВНИИГАЗ" | Method for obtaining enzymatic hydrolysates of bacteria methylococcus capsulatus |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| EP2185004B1 (en) | Amino acid and peptide products | |
| JP4384249B2 (en) | Manufacturing method of bee processed food and drink, and bee processed food and drink | |
| CN114703247B (en) | High-absorptivity composite protein composition and preparation method and application thereof | |
| CN102212107B (en) | Rice protein polypeptide and preparation method thereof | |
| CN114480549B (en) | Bioactive peptide prepared from snail, and preparation method and application thereof | |
| CN111345344A (en) | A method for preparing liquid and powder product of digestion-free milk (containing goat milk) | |
| RU2355190C1 (en) | Method of biological active additive production | |
| CN107058439A (en) | A kind of method for improving soybean protein enzyme modification quality | |
| JPH0923822A (en) | Peptide product and its production | |
| WO2019012312A1 (en) | Method for degradation of gliadin to obtain gluten-free flour | |
| WO2009083411A2 (en) | Uses for aqueous streams containing proteins | |
| RU2374901C2 (en) | Method for production of biologically active additive | |
| KR101042124B1 (en) | Feed for fry young fishes and method of producing hydrolyzate of low-phytin vegetable protein to be used therein | |
| JP2017521498A (en) | Isolation and use of plant oligopeptides | |
| CN110897088A (en) | Preparation method of wheat germ polypeptide instant powder | |
| CN111374217A (en) | Tartary buckwheat protein powder with comprehensive amino acid ratio | |
| RU2355186C1 (en) | Method for producing edible protein rich with dietary supplements | |
| RU2615568C1 (en) | Method for biological active additive production | |
| RU2373770C2 (en) | Method for production of protein-aminoacid food fortifier | |
| RU2580050C1 (en) | Method of producing biologically active additive | |
| KR102388920B1 (en) | Method of producing the fermented low molecular weight protein with enhanced digestibility and Functional food including the fermented protein produced by the same | |
| CN117281209A (en) | Composite peptide liquid beverage for protecting cardiac and cerebral vessels and improving immunity and preparation method thereof | |
| WO2005112657A1 (en) | Method of making protein hydrolysates enriched in aminoacids and the use thereof for the production of functional food and medical food | |
| RU2366263C2 (en) | Broth with preventive properties, containing protein hydrolisate and protein hydrolisate production method | |
| CN107668200A (en) | A kind of preparation method of the goat milk beverage containing biologically active peptide |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20170921 |