RU2355186C1 - Method for producing edible protein rich with dietary supplements - Google Patents
Method for producing edible protein rich with dietary supplements Download PDFInfo
- Publication number
- RU2355186C1 RU2355186C1 RU2007138825/13A RU2007138825A RU2355186C1 RU 2355186 C1 RU2355186 C1 RU 2355186C1 RU 2007138825/13 A RU2007138825/13 A RU 2007138825/13A RU 2007138825 A RU2007138825 A RU 2007138825A RU 2355186 C1 RU2355186 C1 RU 2355186C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- yeast cells
- glucanase
- suspension
- units
- beta
- Prior art date
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к пищевой промышленности, к биотехнологии и может быть использовано при производстве пищевых белков, белковых обогатителей пищи.The invention relates to the food industry, to biotechnology and can be used in the production of food proteins, protein fortifiers.
Известен способ получения пищевого белка, предусматривающий осуществление кислотного гидролиза полимеров клеток дрожжей (Патент США №3833552, кл. A23J 1/18, опубл. 1974 г.) /1/.A known method of producing food protein, involving the implementation of acid hydrolysis of polymers of yeast cells (US Patent No. 3833552, CL A23J 1/18, publ. 1974) / 1 /.
Однако данный известный способ предусматривает осуществление химической обработки клеток дрожжей в жестких условиях агрессивной кислой среды, что сопровождается разрушением ценных компонентов клетки дрожжей, снижением биологической ценности целевого продукта.However, this known method provides for the chemical treatment of yeast cells under harsh conditions of an aggressive acidic environment, which is accompanied by the destruction of valuable components of the yeast cell, reducing the biological value of the target product.
Известен способ получения белоксодержащей биологически активной добавки, предусматривающий обработку биомассы клеток дрожжей экзогенными гидролитическими ферментами (Патент РФ №2230466, кл. A23L 1/30, опубл. 2004 г.) /2/.A known method of producing a protein-containing biologically active additives, comprising treating the biomass of yeast cells with exogenous hydrolytic enzymes (RF Patent No. 2230466, CL A23L 1/30, publ. 2004) / 2 /.
Однако в данном известном способе не описаны условия обработки клеток дрожжей гидролитическими ферментами, не раскрыт состав используемого ферментного препарата, что не позволяет воспроизвести этот известный способ в части осуществления процесса ферментолиза.However, in this known method, the conditions for treating yeast cells with hydrolytic enzymes are not described, the composition of the enzyme preparation used is not disclosed, which does not allow reproducing this known method in terms of the implementation of the fermentolysis process.
Наиболее близким аналогом предлагаемого способа является известный способ получения продукта обработки клеток дрожжей композицией гидролитических ферментов (Патент РФ №2104300, кл. A23L 1/28, опубл. 1998 г.) /3/.The closest analogue of the proposed method is a known method for producing a product for treating yeast cells with a composition of hydrolytic enzymes (RF Patent No. 2104300, class A23L 1/28, publ. 1998) / 3 /.
Однако качество целевого продукта, получаемого этим известным способом, недостаточно высокое за счет несоблюдения условий ферментативного гидролиза, обеспечивающих сохранность белков клеток дрожжей при их обработке экзогенными ферментами.However, the quality of the target product obtained by this known method is not high enough due to non-compliance with the conditions of enzymatic hydrolysis, ensuring the preservation of the proteins of yeast cells when they are processed by exogenous enzymes.
Техническим результатом, достигаемым настоящим изобретением, является повышение качества целевого продукта за счет обеспечения сохранности полимерной структуры дрожжевого белка и обогащения его биологически активными продуктами ферментолиза полимеров клеточной оболочки.The technical result achieved by the present invention is to improve the quality of the target product by ensuring the preservation of the polymer structure of the yeast protein and enriching it with biologically active products of fermentolysis of cell wall polymers.
Указанный технический результат достигается за счет того, что способ получения пищевого белка, обогащенного биологически активными компонентами, заключается в осуществлении двухстадийной обработки клеток дрожжей экзогенными ферментами, катализирующими гидролиз клеточных полимеров, при этом на первой стадии используют первую ферментную композицию, которую после завершения первой стадии инактивируют, а затем осуществляют обработку второй ферментной композицией, первая ферментная композиция содержит на 1 г сухих дрожжей 0,1-5,0 ед. ПС протеиназ и 10,0-80,0 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, а вторая - 50,0-300,0 ед. β-ГкС смеси эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы, а также 5,0-20,0 ед. МС маннаназы и 0,01-0,5 ед. ХС хитиназы.The specified technical result is achieved due to the fact that the method of producing food protein enriched with biologically active components consists in a two-stage treatment of yeast cells with exogenous enzymes that catalyze the hydrolysis of cell polymers, while the first enzyme composition is used in the first stage, which is inactivated after completion of the first stage and then carry out the processing of the second enzyme composition, the first enzyme composition contains 1-5 dry yeast of 0.1-5.0 units. PS proteinases and 10.0-80.0 units. β-GCS mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, and the second - 50.0-300.0 units. β-GcS mixture of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase, as well as 5.0-20.0 units. MS mannanase and 0.01-0.5 units. Chitinase cholesterol.
Обработке экзогенными ферментами целесообразно подвергать водную суспензию клеток дрожжей.Exogenous enzyme treatment is advisable to expose an aqueous suspension of yeast cells.
Перед обработкой клеток дрожжей экзогенными ферментами рекомендуется инактивировать эндогенные ферменты клеток дрожжей.Before treating yeast cells with exogenous enzymes, it is recommended to inactivate endogenous yeast cell enzymes.
Инактивацию эндогенных ферментов клеток дрожжей рекомендуется осуществлять путем нагревания суспензии их клеток до температуры 85-95°С и выдерживания при этой температуре в течение 15-20 мин.Inactivation of endogenous enzymes of yeast cells is recommended by heating a suspension of their cells to a temperature of 85-95 ° C and keeping at this temperature for 15-20 minutes.
Инактивацию экзогенных ферментов первой ферментной композиции рекомендуется осуществлять путем нагревания суспензии клеток дрожжей до температуры 84-86°С и выдерживания ее при этой температуре в течение 14-16 мин.The inactivation of exogenous enzymes of the first enzyme composition is recommended by heating the suspension of yeast cells to a temperature of 84-86 ° C and keeping it at this temperature for 14-16 minutes.
Обработку суспензии клеток дрожжей первой ферментной композицией целесообразно осуществлять при температуре 54-56°С в течение 1 ч 45 мин - 2 ч 15 мин.The treatment of a suspension of yeast cells with the first enzyme composition is expediently carried out at a temperature of 54-56 ° C for 1 h 45 min - 2 h 15 min.
А обработку суспензии клеток дрожжей второй ферментной композицией рекомендуется осуществлять при температуре 50-52°С в течение 2 ч 45 мин - 3 ч 15 мин.A treatment of a suspension of yeast cells with a second enzyme composition is recommended to be carried out at a temperature of 50-52 ° C for 2 hours 45 minutes - 3 hours 15 minutes.
Обработку суспензии клеток дрожжей ферментными композициями целесообразно осуществлять при постоянном перемешивании.The processing of a suspension of yeast cells with enzyme compositions is advisable to carry out with constant stirring.
В первой ферментной композиции в качестве источника протеиназ можно использовать протосубтилин.In the first enzyme composition, protosubtilin can be used as a source of proteinases.
В первой ферментной композиции в качестве источника эндо-β-глюканазы и экзо-β-глюканазы можно использовать целловеридин.In the first enzyme composition, celloveridine can be used as a source of endo-β-glucanase and exo-β-glucanase.
Во второй ферментной композиции в качестве источника эндо-β-глюканазы, экзо-β-глюканазы и маннаназы можно использовать целловеридин.In the second enzyme composition, celloveridine can be used as a source of endo-β-glucanase, exo-β-glucanase and mannanase.
Из полученного ферментолизата этиловым спиртом можно осаждать целевой продукт, который можно пастеризовать и сушить.From the obtained fermentolizate with ethyl alcohol, the desired product can be precipitated, which can be pasteurized and dried.
При подборе условий ферментативного гидролиза полимеров клеток дрожжей были подобраны условия, обеспечивающие глубокий гидролиз полимеров оболочки клеток дрожжей с получением биологически активных, легко усваиваемых продуктов гидролиза. При этом в рекомендуемых условиях проведения ферментативного гидролиза максимально сохраняются белковые вещества дрожжевых клеток, белковые полимеры не подвергаются существенной деградации, сохраняется полимерность их структуры. При этом процесс ферментолиза проводится в максимально мягких условиях при естественных значениях рН дрожжевой суспензии.When selecting the conditions for enzymatic hydrolysis of polymers of yeast cells, conditions were selected that provide deep hydrolysis of the polymers of the membrane of the yeast cells to obtain biologically active, easily digestible hydrolysis products. Moreover, under the recommended conditions for enzymatic hydrolysis, the protein substances of yeast cells are maximally preserved, protein polymers do not undergo significant degradation, and the polymer structure is preserved. The process of fermentolysis is carried out under the most mild conditions at natural pH values of the yeast suspension.
Ниже приведены примеры, иллюстрирующие изобретение.The following are examples illustrating the invention.
Пример 1. Готовят водную суспензию из 100 г сухих пекарных дрожжей и 250 мл воды. Приготовленную смесь тщательно перемешивают. Эндогенные ферменты дрожжевых клеток инактивируют путем нагревания полученной клеточной суспензии до температуры 85°С и выдерживания при этой температуре в течение 20 мин. Затем суспензию дрожжевых клеток охлаждают до 54°С. При этом рН суспензии естественный - 5,8. Затем в суспензию клеток задают целловиридин как источник β-глюканаз из расчета 10,0 ед. β-ГкС на 1 г сухих дрожжей (активность β-глюканаз в препарате целловиридин составляет 1000 ед. β-ГкС на 1 г препарата). Кроме того, в суспензию клеток задают также препарат протосубтилин как источник протеиназ, катализирующих гидролиз пептидных связей в белково-β-глюкановых, белково-маннановых и белково-хитиновых комплексах. Протосубтилин задают из расчета 0,1 ед. ПС на 1 г сухих дрожжей (активность протеиназ в препарате протосубтилина составляет 260 ед. ПС на 1 г препарата). Ферментативный гидролиз оболочек клеток дрожжей на первой стадии обработки проводят при естественном рН в течение 2 ч 15 мин при температуре 54°С при постоянном перемешивании. Затем выполняют процедуру инактивации протеиназ-ферментов, катализирующих гидролиз полимеров оболочки клеток дрожжей по пептидной связи. Для этого суспензию клеток, обработанную ферментами на первой стадии, нагревают до температуры 84°С и выдерживают при ней в течение 16 мин. Затем суспензию охлаждают до температуры 50°С и задают в нее препарат целловиридина как источник экзо- и эндо-β-глюканаз, маннаназы и хитиназы из расчета 50 ед. β-ГкС, 5,0 ед. МС и 0,01 ед. ХС на 1 г сухих дрожжей. На второй стадии обработки гидролиз дрожжевой суспензии проводят при естественном рН в течение 3 ч 15 мин при температуре 50°С при постоянном перемешивании. Об окончании гидролиза судят по нарастанию концентрации растворимых сухих веществ и редуцирующих углеводов в супернатанте реакционной массы. По окончании гидролиза проводят отделение остаточных клеточных стенок центрифугированием полученной массы. Из супернатанта выделяют целевой белковый препарат путем добавления предварительно охлажденного до температуры +5°С спирта-ректификата в соотношении супернатант-спирт, равном 1:4, при перемешивании. Процесс осаждения проводят в течение 20-30 мин с последующим отделением полученного осадка белка центрифугированием и высушиванием продукта при теппературе 85°С.Example 1. Prepare an aqueous suspension of 100 g of dry baking yeast and 250 ml of water. The prepared mixture is thoroughly mixed. The endogenous enzymes of yeast cells are inactivated by heating the resulting cell suspension to a temperature of 85 ° C and keeping it at this temperature for 20 minutes. Then the suspension of yeast cells is cooled to 54 ° C. At the same time, the pH of the suspension is natural - 5.8. Then, celloviridine is set into the cell suspension as a source of β-glucanases at the rate of 10.0 units. β-GCS per 1 g of dry yeast (the activity of β-glucanases in the preparation celloviridin is 1000 units of β-GCS per 1 g of the drug). In addition, protosubtilin is also given as a source of proteinases catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in protein-β-glucan, protein-mannan and protein-chitin complexes in a cell suspension. Protosubtilin is set at the rate of 0.1 units. PS per 1 g of dry yeast (the activity of proteinases in the protosubtilin preparation is 260 units of PS per 1 g of the drug). Enzymatic hydrolysis of the yeast cell membranes in the first stage of processing is carried out at a natural pH for 2 h 15 min at a temperature of 54 ° C with constant stirring. Then, the procedure of inactivation of proteinase enzymes that catalyze the hydrolysis of polymers of the membrane of the yeast cells by a peptide bond is performed. For this, a cell suspension treated with enzymes in the first stage is heated to a temperature of 84 ° C and kept there for 16 minutes. Then the suspension is cooled to a temperature of 50 ° C and set into it the preparation of celloviridine as a source of exo- and endo-β-glucanases, mannanase and chitinase at the rate of 50 units. β-GCS, 5.0 units MS and 0.01 units Cholesterol per 1 g of dry yeast. In the second stage of processing, the hydrolysis of the yeast suspension is carried out at natural pH for 3 h 15 min at a temperature of 50 ° C with constant stirring. The end of hydrolysis is judged by the increase in the concentration of soluble solids and reducing carbohydrates in the supernatant of the reaction mass. At the end of hydrolysis, the residual cell walls are separated by centrifugation of the resulting mass. The target protein preparation is isolated from the supernatant by adding rectified alcohol pre-cooled to a temperature of + 5 ° C in a supernatant-alcohol ratio of 1: 4 with stirring. The deposition process is carried out for 20-30 minutes, followed by separation of the resulting protein precipitate by centrifugation and drying of the product at a temperature of 85 ° C.
Содержание белка в полученном продукте составляет 67%, концентрация редуцирующих веществ (углеводов) составляет 10,2%.The protein content in the resulting product is 67%, the concentration of reducing substances (carbohydrates) is 10.2%.
Пример 2. Готовят водную суспензию из 100 г сухих пекарных дрожжей и 250 мл воды. Приготовленную смесь тщательно перемешивают. Эндогенные ферменты дрожжевых клеток инактивируют путем нагревания полученной клеточной суспензии до 95°С и выдерживания при этой температуре в течение 15 мин. Затем суспензию дрожжевых клеток охлаждают до 56°С. При этом рН суспензии естественный - 5,8. Затем в суспензию клеток задают целловиридин как источник β-глюканаз из расчета 80,0 ед. β-ГкС на 1 г сухих дрожжей (активность β-глюканаз в препарате целловиридина составляет 1000 ед. β-ГкС на 1 г препарата). Кроме того, в суспензию клеток задают также препарат протосубтилин как источник протеиназ, катализирующих гидролиз пептидных связей в белково-β-глюкановых, белково-маннановых и белково-хитиновых комплексах. Протосубтилин задают из расчета 5,0 ед. ПС на 1 г сухих дрожжей (активность протеиназ в препарате протосубтилина составляет 260 ед. ПС на 1 г препарата). Ферментативный гидролиз оболочек клеток дрожжей на первой стадии обработки проводят при естественном рН в течение 1 ч 45 мин при температуре 56°С при постоянном перемешивании. Затем выполняют процедуру инактивации протеиназ - ферментов, катализирующих гидролиз полимеров оболочки клеток дрожжей по пептидной связи. Для этого суспензию клеток, обработанную ферментами на первой стадии, нагревают до температуры 86°С и выдерживают при ней в течение 14 мин. Затем суспензию охлаждают до температуры 52°С и задают в нее препарат целловиридин как источник экзо- и эндо-β-глюканаз, маннаназы и хитиназы из расчета 300,0 ед. β-ГкС, 20,0 ед. МС и 0,5 ед. ХС на 1 г сухих дрожжей. На второй стадии обработки гидролиз дрожжевой суспензии проводят при естественном рН в течение 2 ч 45 мин при температуре 52°С при постоянном перемешивании. Об окончании гидролиза судят по нарастанию концентрации растворимых сухих веществ и редуцирующих углеводов в супернатанте. По окончании гидролиза проводят отделение остаточных клеточных стенок центрифугированием полученной массы. Из супернатанта выделяют целевой белковый препарат путем осаждения этиловым спиртом-ректификатом с последующей сушкой продукта.Example 2. Prepare an aqueous suspension of 100 g of dry baking yeast and 250 ml of water. The prepared mixture is thoroughly mixed. Endogenous enzymes of yeast cells are inactivated by heating the resulting cell suspension to 95 ° C and keeping at this temperature for 15 minutes. Then the suspension of yeast cells is cooled to 56 ° C. At the same time, the pH of the suspension is natural - 5.8. Then, celloviridine is set into the cell suspension as a source of β-glucanases at the rate of 80.0 units. β-GCS per 1 g of dry yeast (the activity of β-glucanases in the preparation of celloviridine is 1000 units of β-GCS per 1 g of the drug). In addition, protosubtilin is also given as a source of proteinases catalyzing the hydrolysis of peptide bonds in protein-β-glucan, protein-mannan and protein-chitin complexes in a cell suspension. Protosubtilin is set at the rate of 5.0 units. PS per 1 g of dry yeast (the activity of proteinases in the protosubtilin preparation is 260 units of PS per 1 g of the drug). The enzymatic hydrolysis of yeast cell membranes in the first stage of processing is carried out at natural pH for 1 h 45 min at a temperature of 56 ° C with constant stirring. Then, the procedure of inactivation of proteinases - enzymes that catalyze the hydrolysis of polymers of the membrane of yeast cells through a peptide bond is performed. For this, a cell suspension treated with enzymes in the first stage is heated to a temperature of 86 ° C and kept there for 14 minutes. Then the suspension is cooled to a temperature of 52 ° C and the drug celloviridin is given as a source of exo- and endo-β-glucanases, mannanase and chitinase at the rate of 300.0 units. β-GCS, 20.0 units MS and 0.5 units Cholesterol per 1 g of dry yeast. In the second stage of processing, the hydrolysis of the yeast suspension is carried out at a natural pH for 2 hours 45 minutes at a temperature of 52 ° C with constant stirring. The end of hydrolysis is judged by the increase in the concentration of soluble solids and reducing carbohydrates in the supernatant. At the end of hydrolysis, the residual cell walls are separated by centrifugation of the resulting mass. The desired protein preparation is isolated from the supernatant by precipitation with rectified ethyl alcohol, followed by drying of the product.
Содержание белка в полученном высушенном продукте составляет 68%, концентрация редуцирующих веществ (углеводов) составляет 8,3%.The protein content in the obtained dried product is 68%, the concentration of reducing substances (carbohydrates) is 8.3%.
Продукт, получаемый способом согласно изобретению, не токсичен. Он может быть использован в пищевых целях без его дополнительной очистки.The product obtained by the method according to the invention is non-toxic. It can be used for food purposes without further purification.
Таким образом, способ согласно изобретению позволяет получить с высоким выходам высококачественный белковый продукт, обогащенный биологически активными, легко усваиваемыми компонентами.Thus, the method according to the invention allows to obtain in high yields a high-quality protein product enriched with biologically active, easily digestible components.
Claims (12)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007138825/13A RU2355186C1 (en) | 2007-10-22 | 2007-10-22 | Method for producing edible protein rich with dietary supplements |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007138825/13A RU2355186C1 (en) | 2007-10-22 | 2007-10-22 | Method for producing edible protein rich with dietary supplements |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2355186C1 true RU2355186C1 (en) | 2009-05-20 |
Family
ID=41021492
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007138825/13A RU2355186C1 (en) | 2007-10-22 | 2007-10-22 | Method for producing edible protein rich with dietary supplements |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2355186C1 (en) |
-
2007
- 2007-10-22 RU RU2007138825/13A patent/RU2355186C1/en not_active IP Right Cessation
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Yamashita et al. | Plastein reaction for food protein improvement | |
| CN113088548A (en) | Preparation method of oyster antioxidant active peptide | |
| US20020106424A1 (en) | Y-aminobutyric acid-containing natural food material and method for manufacturing the same | |
| CN114703247B (en) | High-absorptivity composite protein composition and preparation method and application thereof | |
| KR102148099B1 (en) | Enzyme food composite manufacture method using Isolated Soy Protein and brown rice | |
| CN111748598A (en) | Small molecule peptide protein powder and preparation method thereof | |
| KR20200124053A (en) | Low MW soy protein isolate improved on sensual bitter, fishy taste and digestibility, and preparation method of the same | |
| CN117281209B (en) | Composite peptide liquid beverage for protecting cardiac and cerebral vessels and improving immunity and preparation method thereof | |
| RU2355190C1 (en) | Method of biological active additive production | |
| US6495342B2 (en) | Nitrogenous composition resulting from the hydrolysis of maize gluten and a process for the preparation thereof | |
| RU2355186C1 (en) | Method for producing edible protein rich with dietary supplements | |
| Mariniello et al. | Transglutaminase in food biotechnology | |
| CN103937858B (en) | Method for preparing antioxidant by using schizochytrium limacinum algal meal | |
| CN1240300C (en) | Process for preparation of protein-hydrolysate from soy flour | |
| CN115029337A (en) | Additive compounded by keratinase mutant and eucommia ulmoides leaf extract and application thereof | |
| CZ289578B6 (en) | Process for preparing seasoning sauce | |
| RU2353099C1 (en) | Method for producing edible protein rich with dietary supplements | |
| KR20030085330A (en) | Method for producing yoghurt from soybean residue | |
| RU2374901C2 (en) | Method for production of biologically active additive | |
| CN111518858A (en) | Vegetable protein peptide and preparation method thereof | |
| RU2373770C2 (en) | Method for production of protein-aminoacid food fortifier | |
| RU2212817C2 (en) | Food protein product and method for its preparing | |
| JP2006042674A (en) | Method for producing autolysis yeast extract | |
| RU2370526C2 (en) | Method of yeast cell enzymolysate obtainment | |
| RU2615568C1 (en) | Method for biological active additive production |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20151023 |