RU2089198C1 - Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии - Google Patents
Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии Download PDFInfo
- Publication number
- RU2089198C1 RU2089198C1 RU9595119816A RU95119816A RU2089198C1 RU 2089198 C1 RU2089198 C1 RU 2089198C1 RU 9595119816 A RU9595119816 A RU 9595119816A RU 95119816 A RU95119816 A RU 95119816A RU 2089198 C1 RU2089198 C1 RU 2089198C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- solution
- collagen
- cattle
- preparing
- acetic acid
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 9
- 239000012620 biological material Substances 0.000 title claims description 6
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 36
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims abstract description 13
- 108010003272 Hyaluronate lyase Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 9
- 102000001974 Hyaluronidases Human genes 0.000 claims abstract description 8
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims abstract description 8
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims abstract description 8
- 229960002773 hyaluronidase Drugs 0.000 claims abstract description 8
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims abstract description 8
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims abstract description 6
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims abstract description 5
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 claims description 21
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 claims description 21
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 claims description 21
- 239000002775 capsule Substances 0.000 claims description 12
- 210000002469 basement membrane Anatomy 0.000 claims description 11
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 7
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 7
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 7
- 210000003734 kidney Anatomy 0.000 claims description 7
- 239000000178 monomer Substances 0.000 claims description 7
- 210000002826 placenta Anatomy 0.000 claims description 7
- 210000004379 membrane Anatomy 0.000 claims description 5
- 210000001508 eye Anatomy 0.000 claims description 4
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 4
- 208000001491 myopia Diseases 0.000 abstract description 3
- 230000004379 myopia Effects 0.000 abstract description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 abstract description 2
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 abstract description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 23
- 102000004266 Collagen Type IV Human genes 0.000 description 8
- 108010042086 Collagen Type IV Proteins 0.000 description 8
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 8
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 4
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 4
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 4
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 3
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 3
- 229920002683 Glycosaminoglycan Polymers 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 2
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 230000035699 permeability Effects 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 230000005855 radiation Effects 0.000 description 2
- 210000003786 sclera Anatomy 0.000 description 2
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- WOBHKFSMXKNTIM-UHFFFAOYSA-N Hydroxyethyl methacrylate Chemical compound CC(=C)C(=O)OCCO WOBHKFSMXKNTIM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 238000000184 acid digestion Methods 0.000 description 1
- 230000001154 acute effect Effects 0.000 description 1
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 1
- 210000002300 anterior capsule of the len Anatomy 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 229920001222 biopolymer Polymers 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 210000003850 cellular structure Anatomy 0.000 description 1
- 239000002552 dosage form Substances 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- ZIUHHBKFKCYYJD-UHFFFAOYSA-N n,n'-methylenebisacrylamide Chemical compound C=CC(=O)NCNC(=O)C=C ZIUHHBKFKCYYJD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 210000000056 organ Anatomy 0.000 description 1
- 230000000737 periodic effect Effects 0.000 description 1
- 239000002504 physiological saline solution Substances 0.000 description 1
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 238000001356 surgical procedure Methods 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61L—METHODS OR APPARATUS FOR STERILISING MATERIALS OR OBJECTS IN GENERAL; DISINFECTION, STERILISATION OR DEODORISATION OF AIR; CHEMICAL ASPECTS OF BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES; MATERIALS FOR BANDAGES, DRESSINGS, ABSORBENT PADS OR SURGICAL ARTICLES
- A61L27/00—Materials for grafts or prostheses or for coating grafts or prostheses
- A61L27/14—Macromolecular materials
- A61L27/22—Polypeptides or derivatives thereof, e.g. degradation products
- A61L27/24—Collagen
-
- G—PHYSICS
- G02—OPTICS
- G02B—OPTICAL ELEMENTS, SYSTEMS OR APPARATUS
- G02B1/00—Optical elements characterised by the material of which they are made; Optical coatings for optical elements
- G02B1/04—Optical elements characterised by the material of which they are made; Optical coatings for optical elements made of organic materials, e.g. plastics
- G02B1/041—Lenses
- G02B1/043—Contact lenses
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Optics & Photonics (AREA)
- Transplantation (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Zoology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- General Physics & Mathematics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Dermatology (AREA)
- Oral & Maxillofacial Surgery (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicinal Preparation (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
Изобретение относится к медицине, а более конкретно к офтальмологии, и может быть использовано для приготовления материалов для изготовления интраокулярных и контактных линз, при оперативном или консервативном лечении миопии в клинике офтальмохирургии, а также как источник для получения растворов коллагена при лечении миопии легкой степени и изготовления наружных лекарственных форм. Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии заключается в том, что в качестве источника биологического сырья используют базальные мембраны крупного рогатого скота, которые после выделения инкубируют в смеси пепсин : гиалуронидаза : 0,5 М раствор уксусной кислоты в соотношении 1 : 1 : 106 в течение 10 ч при 45oC, после чего раствор центрифугируют от 5000 до 30000 об/мин в течение 30 мин. 1 з. п ф - лы.
Description
Изобретение относится к медицине, а более конкретно к офтальмологии, и может быть использовано для приготовления материалов для изготовления интраокулярных и контактных линз, при оперативном или консервативном лечении миопии в клинике офтальмохирургии, а также как источник для получения растворов коллагена при лечении миопии легкой степени и изготовления наружных лекарственных форм.
Известен способ получения пластичного биоматериала, заключающийся в ферментной обработке животного сырья, а именно склеры свиньи, получении из нее коллагена и смешивании его с мономерами, который выбран за прототип, поскольку он наиболее близок по техническому решению.
Однако этот способ имеет ряд существенных недостатков, а именно: при ферментной обработке трипсином первичная структура коллагена склеры свиньи необратимо разрушается, изготовленные из такого коллагена изделия обладают хрупкостью, что не позволяет создавать высокую концентрацию такого коллагена в конечном продукте.
Задачей изобретения является получение биоматериала, где в качестве источника биологического сырья используют базальные мембраны крупного рогатого скота, который соответствующим образом обработан растворами.
Техническим результатом, достигаемым при использовании изобретения, является получение биоматериала, который может широко использоваться для изготовления эластичных высокопрочных интраокулярных и контактных линз, обладающих высокой биосовместимостью и газопроницаемостью.
Технический результат достигается тем, что в качестве животного сырья используют базальные мембраны крупного рогатого скота, которые после выделения инкубируют в смеси пепсин гиалуронидаза 0,5 М раствор уксусной кислоты при соотношении 1 1 106, в течение 10 ч при 45oC, после чего раствор центрифугируют от 5000 до 30000 об/мин в течение 30 мин. В качестве базальных мембран используют капсулы хрусталика глаза, почек и плаценты крупного рогатого скота.
Базальные мембраны являются частью соединительной ткани и содержит в основном коллаген IV типа. Особенностью этого типа коллагена является то, что он является нефибриллярным. Это короткие структуры мол. м. 165 185.000 Дальтон (см. Серов В. В. Шехтор А. Б. "Соединительная ткань". 1979, с. 11 - 30). Именно коллаген IV типа придает базальным мембранам важные биологические свойства, а именно высокую газопроницаемость, ферментативную устойчивость, прочность и эластичность. Другим его важным свойством является высокая прозрачность при высоких концентрациях даже в смеси с другими биополимерами. При ферментативном гидролизе первичная структура коллагена IV типа не разрушаются.
Базальные мембраны являются неклеточными структурами и не содержит сосудов, что делает их особо ценными при изготовлении биоматериалов.
Благодаря своей нефибриллярной короткоцепочечной структуре коллаген базальных мембран IV типа может легко встраиваться в структуру мономеров и полимеров, причем в очень высоких концентрациях (до 50).
После механического выделения базальных мембран из органов (хрусталик, капсула почек, плацента крупного рогатого скота) их достаточное весовое количество инкубируют в смеси ферментов пепсин гиалуронидаза 0,5 М раствор уксусной кислоты при соотношении 1 1 106 с целью ферментного и кислотного расщепления. Пепсин гидролизует белки до аминокислот, гиалуронидазу гидролизуют входящие в состав базальных мембран гликозаминогликаны, а уксусная кислота гидролизует коллаген до фибриллярного состояния. Гидролиз проводят не менее 10 ч, так как это время является оптимальным для полного их гидролиза, причем гидролиз осуществляется при 45oC. Экспериментально установлено, что при этой температуре происходит полный гидролиз всех белков, гликозаминогликанов и других компонентов мембран, кроме коллагена IV типа. При конечной температуре смеси 45oC через 10 ч ферменты самопроизвольно инактивируются.
После гидролиза надосадок сливают, диализируют, после чего для осаждения коллагена IV типа раствор центрифугируют. При высоком содержании коллагена в растворе достаточно скорости 5.000 об/мин, а при меньшем скорость может достигать 30.000 об/мин. Время центрифугирования при этих скоростях не превышает 30 мин, поскольку это время оказывается достаточным для полного осаждения коллагена. В этом растворе определяют весовое содержание коллагена и после этого его добавляют в мономеры.
Способ осуществляется следующим образом.
Хрусталики крупного рогатого скота, капсулы почек или плаценту крупного рогатого скота очищают от примесей крови, механических загрязнений. От хрусталиков отделяют переднюю капсулу, а плаценту очищают механически от поверхностных тканей. Полученные капсулы отмывают водой, в зависимости от вида ткани подбирают весовые количества ферментов и скорость осаждения коллагена, после чего базальные мембраны (капсулы) инкубируют в смеси пепсин гиалуронидаза 0,5 М раствора уксусной кислоты при соотношении 1 1 106 в течение 10 ч при 45oC, надосадок сливают и диализируют, после чего раствор центрифугируют от 5.000 до 30.000 об/мин в течение 30 мин. После определения содержания в растворе коллагена его смешивают с мономерами в нужных пропорциях.
Пример 1. Выделение коллагена IV типа из базальной мембраны (передней капсулы хрусталика глаза крупного рогатого скота).
Выделяют из глаз крупного рогатого скота хрусталики и помещают их в физиологический раствор, тщательно отмывают их от примесей крови и остатков стекловидного тела.
Острой бритвой срезают передние капсулы с хрусталиков и помещают их в инкубирующий раствор ферментов.
Раствор ферментов готовят следующим образом: на 500 г хрусталиков берут 50 мг пепсина, 50 мг гиалуронидазы и 500 мл 0,5 М уксусной кислоты.
Выделенные капсулы (500 штук) помещают в раствор ферментов на 10 ч при 45oC. Производят периодическое перемешивание массы.
Через 10 ч надосадок сливают и центрифугируют при 5000 об/мин в течение 30 мин. Надосадок сливают и раствор коллагена помещают в диализные мешки.
Производят диализ против 0,05 М уксусной кислоты, после чего определяют в диализате концентрацию коллагена.
К 10 г полученного раствора коллагена добавляют 70 г 2- гидроксиэтилметакрилата (мономера), тщательно перемешивают и центрифугируют при 3000 об/мин 30 мин.
Смесь охлаждают до 4oC и облучают дозой излучения 15 кГр.
Полученный гель высушивают и изготавливают линзы методом точения.
Пример 2. Выделенный коллаген IV типа из базальной мембраны (капсулы почек крупного рогатого скота).
Выделенные почки тщательно промывают от крови и примесей, бритвой вырезают капсулы и гомогенизируют их в гомогенизаторе Поттера.
На 1 кг почек готовят раствор ферментов: 100 мг пепсина, 100 мг гиалуронидазы и 1 л 0,5 уксусной кислоты.
Капсулы помещают в инкубирующую смесь на 10 ч при 45oC. Периодически размешивают массу.
Через 10 ч надосадок сливают и центрифугируют при 10.000 об/мин в течение 30 мин. Надосадок сливают.
Раствор коллагена диализируют против 0,05 М раствора уксусной кислоты, после чего определяют концентрацию коллагена.
К 10 г полученного гелевого раствора добавляют 50 г акриламида в смеси с 0,01 г N-метиленбисакриламида и воды, гель переносят в форму, охлаждают до 0oC и облучают γ-облучением 5 кГр.
Полученный гель высушивают и изготовляют линзы методом точения.
Пример 3. Выделение коллагена IV типа из базальной мембраны плаценты крупного рогатого скота.
Плаценту механически очищают и гомогенизируют в гомогенизаторе Поттера.
Гомогенат (1 кг) помещают в инкубируемую смесь 100 мг пепсина, 100 мг гиалуронидазы в 1 л 0,5 М раствора уксусной кислоты на 10 ч при 45oC.
Через 10 ч надосадок сливают и центрифугируют при 30.000 об/мин в течение 30 мин. Надосадок сливают в диализные мешки.
Проводят диализ против 0,05 М уксусной кислоты, после чего определяют в диализаторе концентрацию коллагена.
К 10 г полученного раствора коллагена добавляют 70 г 2-гидроксиметакрилата (мономера), тщательно перемешивают и центрифугируют при 3000 об/мин.
Смесь охлаждают до 4oC и облучают дозой излучения 15 кГр.
Полученный гель высушивают и изготавливают линзы методом точения.
Claims (2)
1. Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии, заключающийся в том, что биологическое сырье обрабатывают ферментами, полученный раствор коллагена смешивают с мономерами, отличающийся тем, что в качестве источника биологического сырья используют базальные мембраны крупного рогатого скота, которые после выделения инкубируют в смеси пепсин гиалуронидаза 0,5 м раствор уксусной кислоты в соотношении 1:1:106 в течение 10 ч при 45oС, после чего раствор центрифугируют от 5000 до 30000 об/мин в течение 30 мин.
2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что в качестве базальных мембран используют капсулы хрусталика глаза, почек и плаценты крупного рогатого скота.
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU9595119816A RU2089198C1 (ru) | 1995-11-30 | 1995-11-30 | Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии |
| US08/790,083 US5856120A (en) | 1995-11-30 | 1997-01-29 | Method of preparing a biological material for use in ophthalmology |
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU9595119816A RU2089198C1 (ru) | 1995-11-30 | 1995-11-30 | Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии |
| US08/790,083 US5856120A (en) | 1995-11-30 | 1997-01-29 | Method of preparing a biological material for use in ophthalmology |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU95119816A RU95119816A (ru) | 1997-07-27 |
| RU2089198C1 true RU2089198C1 (ru) | 1997-09-10 |
Family
ID=26653847
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU9595119816A RU2089198C1 (ru) | 1995-11-30 | 1995-11-30 | Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5856120A (ru) |
| RU (1) | RU2089198C1 (ru) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6037144A (en) * | 1997-01-29 | 2000-03-14 | Staar Surgical Ag | Method of preparing a biological material for use in ophthalmology |
| AT501700B1 (de) * | 2005-04-14 | 2011-03-15 | Univ Wien Tech | Mit strahlung härtbare, biologisch abbaubare zusammensetzungen und deren verwendung als stützmaterialien für den knochenersatz |
| FR2920337B1 (fr) * | 2007-08-29 | 2010-03-12 | Essilor Int | Procede de preparation d'un article moule transparent a base d'un alliage de polymere thermoplastique et de polymere thermodurcissable |
| WO2016040331A1 (en) | 2014-09-09 | 2016-03-17 | Staar Surgical Company | Ophthalmic implants with extended depth of field and enhanced distance visual acuity |
| US10881504B2 (en) | 2016-03-09 | 2021-01-05 | Staar Surgical Company | Ophthalmic implants with extended depth of field and enhanced distance visual acuity |
| CN111670020A (zh) * | 2018-01-31 | 2020-09-15 | 克拉梅德有限公司 | 用于眼科植入物的抗微生物聚合物 |
| CN112867944A (zh) | 2018-08-17 | 2021-05-28 | 斯塔尔外科有限公司 | 呈现折射率纳米梯度的聚合物组合物 |
Family Cites Families (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1557005A (en) * | 1975-07-11 | 1979-12-05 | Novo Industri As | Gelatine extraction |
| US4024457A (en) * | 1975-11-04 | 1977-05-17 | Riddle Grant C | Hard-firing zero-crossing trigger control circuit |
| DE2813075A1 (de) * | 1978-03-25 | 1979-10-11 | Roehm Gmbh | Aufbereitungsverfahren von kollagenhaltigem rohmaterial |
| US4268131A (en) * | 1979-04-11 | 1981-05-19 | Opticol Corporation | Fiber collagen contact lens |
| USRE33997E (en) * | 1981-02-09 | 1992-07-14 | Allergan, Inc. | Biologically stabilized compositions comprising collagen as the minor component with ethylenically unsaturated compounds used as contact lenses |
| US4983181A (en) * | 1986-10-16 | 1991-01-08 | Cbs Lens, | Collagen hydrogel for promoting epithelial cell growth and artificial lens using the same |
| IT1214505B (it) * | 1987-03-12 | 1990-01-18 | Gentili Ist Spa | Procedimento per la preparazione di collageno e prodotti cosi'ottenuto. |
| US4876332A (en) * | 1987-10-08 | 1989-10-24 | Regents Of The Univeristy Of Minnesota | Polypeptides with type IV collagen activity |
| US5104957A (en) * | 1990-02-28 | 1992-04-14 | Autogenesis Technologies, Inc. | Biologically compatible collagenous reaction product and articles useful as medical implants produced therefrom |
| US5103840A (en) * | 1990-05-07 | 1992-04-14 | Kavoussi Harold P | Viscoelastic collagen gel for ophthalmic surgery |
| US5246698A (en) * | 1990-07-09 | 1993-09-21 | Biomatrix, Inc. | Biocompatible viscoelastic gel slurries, their preparation and use |
| US5424408A (en) * | 1990-11-30 | 1995-06-13 | Yale University | α-3 chain type IV collagen polynucleotides |
| WO1993002639A1 (en) * | 1991-08-06 | 1993-02-18 | Autogenesis Technologies, Inc. | Injectable collagen-based compositions for making intraocular lens |
| US5210182A (en) * | 1992-02-12 | 1993-05-11 | Kraft General Foods, Inc. | Extraction process for gelatin |
-
1995
- 1995-11-30 RU RU9595119816A patent/RU2089198C1/ru active
-
1997
- 1997-01-29 US US08/790,083 patent/US5856120A/en not_active Expired - Fee Related
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Патент RU N 2033165, кл. A 61 K 35/12, 1995. * |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US5856120A (en) | 1999-01-05 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4268131A (en) | Fiber collagen contact lens | |
| US4223984A (en) | Collagen soft contact lens | |
| US4969912A (en) | Human collagen processing and autoimplant use | |
| US4140537A (en) | Aqueous collagen composition | |
| US4488911A (en) | Non-antigenic collagen and articles of manufacture | |
| US4592864A (en) | Aqueous atelocollagen solution and method of preparing same | |
| JPS6242487B2 (ru) | ||
| WO1993002639A1 (en) | Injectable collagen-based compositions for making intraocular lens | |
| WO1993013136A1 (en) | Ultra-pure polysaccharide materials for medical use | |
| AU2014412124A1 (en) | Method for producing high-concentration collagen for using as medical material | |
| JP2016116856A (ja) | 新規なコラーゲン材料およびそれを得る方法 | |
| CN113926001B (zh) | 一种仿生角膜及其制备方法 | |
| US4913904A (en) | Ophthalmological collagen coverings | |
| JPH1156897A (ja) | コラーゲン眼科手術補助剤 | |
| RU2089198C1 (ru) | Способ получения биоматериала для использования в офтальмологии | |
| KR101916759B1 (ko) | 고농도, 고순도의 동종 콜라겐 제조 방법 및 동종 콜라겐 지지체의 제조방법 | |
| WO1996003147A1 (en) | Synthesis of chemical gels from polyelectrolyte polysaccharides by gamma-irradiation | |
| US6037144A (en) | Method of preparing a biological material for use in ophthalmology | |
| RU2715715C1 (ru) | Стерильный прозрачный концентрированный раствор биосовместимого коллагена, способ его получения и применения | |
| CA1095445A (en) | Collagen soft contact lens | |
| RU2084468C1 (ru) | Способ получения биосовместимого полимерного материала | |
| CN115990969B (zh) | 一种仿生生物材料及其制备方法 | |
| SU1747075A1 (ru) | Способ изготовлени коллагенового покрыти дл использовани в офтальмохирургии | |
| US5128134A (en) | Ophthalmological collagen coverings | |
| JPS62250412A (ja) | コンタクトレンズおよびその製作法 |