RU2016140844A - Модифицированная сульфамидаза и способ её получения - Google Patents
Модифицированная сульфамидаза и способ её получения Download PDFInfo
- Publication number
- RU2016140844A RU2016140844A RU2016140844A RU2016140844A RU2016140844A RU 2016140844 A RU2016140844 A RU 2016140844A RU 2016140844 A RU2016140844 A RU 2016140844A RU 2016140844 A RU2016140844 A RU 2016140844A RU 2016140844 A RU2016140844 A RU 2016140844A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- sulfamidase
- modified
- stage
- glycan
- periodate
- Prior art date
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
- A61K38/16—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- A61K38/43—Enzymes; Proenzymes; Derivatives thereof
- A61K38/46—Hydrolases (3)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P25/00—Drugs for disorders of the nervous system
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P3/00—Drugs for disorders of the metabolism
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P43/00—Drugs for specific purposes, not provided for in groups A61P1/00-A61P41/00
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/96—Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y310/00—Hydrolases acting on sulfur-nitrogen bonds (3.10)
- C12Y310/01—Hydrolases acting on sulfur-nitrogen bonds (3.10) acting on sulfur-nitrogen bonds (3.10.1)
- C12Y310/01001—N-Sulfoglucosamine sulfohydrolase (3.10.1.1)
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Immunology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Epidemiology (AREA)
- Neurosurgery (AREA)
- Neurology (AREA)
- Obesity (AREA)
- Hematology (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Claims (50)
1. Модифицированная сульфамидаза, отличающаяся тем, что по существу не включает эпитопы, распознаваемые гликан-распознающими рецепторами, что позволяет проникать указанной сульфамидазе через гематоэнцефалический барьер млекопитающего и проявлять каталитическую активность в его головном мозге.
2. Модифицированная сульфамидаза по п. 1, отличающаяся тем, что относительное содержание природных гликановых группировок в ней составляет приблизительно 25% от содержания природных гликановых группировок в немодифицированной рекомбинантной сульфамидазе.
3. Модифицированная сульфамидаза по п. 1, отличающаяся тем, что природные гликановые группировки в ней разрушены в результате разрывов одинарных и двойных связей, при этом частота разрыва одинарных связей составляет по меньшей мере 60% в олигоманнозных гликанах.
4. Модифицированная сульфамидаза по п. 1, отличающаяся тем, что указанные эпитопы представляют собой по меньшей мере один тип группировки, выбранной из маннозо-6-фосфатной группировки, маннозной группировки и галактозной группировки.
5. Модифицированная сульфамидаза по п. 4, не включающая маннозо-6-фосфатные группировки, маннозные группировки и галактозные группировки.
6. Модифицированная сульфамидаза по п. 4, отличающаяся тем, что указанные эпитопы распознаются по меньшей мере одним гликан-распознающим рецептором, выбранным из маннозо-6-фосфатного рецептора типа 1 и 2, маннозного рецептора и галактозного рецептора.
7. Модифицированная сульфамидаза по п. 1, включающая полипептид, содержащий аминокислотную последовательность, приведенную в SEQ ID NO 1, или полипептид, имеющий по меньшей мере 95% идентичности
последовательности с аминокислотной последовательностью, приведенной в SEQ ID NO 1.
8. Модифицированная сульфамидаза по п. 7, отличающаяся тем, что указанные эпитопы отсутствуют по меньшей мере на четырех из пяти участков N-гликозилирования: N в положении 21 (N(21)), N в положении 122 (N(122)), N в положении 131 (N(131)), N в положении 244 (N(244)) и N в положении 393 (N(393)) SEQ ID NO 1.
9. Модифицированная сульфамидаза по п. 8, отличающаяся тем, что указанные эпитопы отсутствуют на участках N-гликозилирования N(21), N(122), N(244) и N(393) указанного полипептида модифицированной сульфамидазы.
10. Модифицированная сульфамидаза по п. 7, включающая олигоманнозный гликан на участке N(131), в котором олигоманноза разрушена в результате разрывов одинарных и двойных связей, при этом разрушение характеризуется частотой разрывов одинарных связей по меньшей мере 60%.
11. Модифицированная сульфамидаза по п. 7, отличающаяся тем, что указанная сульфамидаза неизменна в ее С-концевой части, необязательно представленной аминокислотами 436-484 из SEQ ID NO 1.
12. Модифицированная сульфамидаза по п. 7, включающая остаток Сα-формилглицина в положении 50 SEQ ID NO 1 (FGly50), что обеспечивает указанную каталитическую активность.
13. Модифицированная сульфамидаза по п. 1, отличающаяся тем, что указанная каталитическая активность обеспечивает снижение лизосомального накопления в головном мозге указанного млекопитающего, страдающего лизосомной болезнью накопления.
14. Модифицированная сульфамидаза, отличающаяся тем, что ее получают в ходе последовательной реакции с периодатом щелочного металла и боргидридом щелочного металла, тем самым модифицируют эпитопы сульфамидазы, распознаваемые гликан-распознающими рецепторами и
уменьшают активность сульфамидазы в отношении указанных рецепторов, сохраняя каталитическую активность указанной сульфамидазы.
15. Композиция сульфамидазы, включающая модифицированную сульфамидазу, не имеющую по существу эпитопов, распознаваемых гликан-распознающими рецепторами, что позволяет проникать указанной сульфамидазе через гематоэнцефалический барьер млекопитающего, и имеющую отношение Сα-формилглицина (FGly) к серину (Ser) на активном участке больше 1, что обеспечивает каталитическую активность в головном мозге указанного млекопитающего.
16. Композиция сульфамидазы по п. 15, включающая модифицированную сульфамидазу, как определено в любом из пп. 1-14.
17. Композиция сульфамидазы по п. 15, включающая не больше 5 мас. % сульфамидазы в мультимерных формах, имеющих молекулярную массу свыше 1010 кДа.
18. Способ получения модифицированной сульфамидазы, согласно которому:
a) гликозилированную сульфамидазу подвергают взаимодействию с периодатом щелочного металла, и
b) указанную сульфамидазу подвергают взаимодействию с боргидридом щелочного металла в течение периода времени не больше, чем 2 часа;
тем самым модифицируют гликановые группировки сульфамидазы и уменьшают активность сульфамидазы в отношении рецепторов, распознающих гликаны, сохраняя ее каталитическую активность.
19. Способ по п. 18, отличающийся тем, что указанный боргидрид используют в концентрации от 10 до 80 ммоль/л.
20. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадию а) проводят в течение периода времени не больше, чем 4 часа, например, не больше, чем 3 часа, например, не больше, чем 2 часа, например, не больше, чем 1 час, например, приблизительно 0,5 часа.
21. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадию а) и стадию b) осуществляют последовательно без проведения промежуточной стадии.
22. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадия а) дополнительно характеризуется по меньшей мере одним, например, по меньшей мере двумя, например, всеми пунктами i)-iii):
i) указанный периодат щелочного металла представляет собой метапериодат натрия;
ii) указанный периодат используют в концентрации не более 20 ммоль/л, например, не более 15 ммоль/л, например, приблизительно 10 ммоль/л, и
iii) указанную реакцию проводят при температуре от 0 до 22°С, например, при температуре 0-8°С, например, при температуре 0-4°С, например, приблизительно 8°С, например, приблизительно 0°С.
23. Способ по п. 18, отличающийся тем, что указанную реакцию стадии а) проводят при рН 3-7.
24. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадия b) дополнительно характеризуется по меньшей мере одним, например, по меньшей мере двумя, например, всеми пунктами i)-iv):
i) указанный боргидрид щелочного металла представляет собой боргидрид натрия;
ii) указанный боргидрид используют в концентрации, не превышающей концентрацию указанного периодата больше, чем в 4 раза, например, не превышающей концентрацию указанного периодата больше, чем в 3 раза, например, не превышающей концентрацию указанного периодата больше, чем в 2,5 раза, например, не превышающей концентрацию указанного периодата в 0,5-4 раза;
iii) указанную реакцию проводят в течение периода времени не больше, чем 1,5 часа, например, не больше, чем 1 час, например, не больше, чем 0,75 часа, например, приблизительно 0,5 часа, и
iv) указанную реакцию проводят при температуре от 0 до 8°С.
25. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадию а) и стадию b) каждую выполняют по отдельности в течение периода времени не больше, чем 2 часа, и указанный боргидрид необязательно используют в концентрации, превышающей концентрацию указанного периодата в 0,5-4 раза.
26. Способ по п. 18, отличающийся тем, что стадию а) проводят в течение периода времени не больше, чем 3 часа, и стадию b) проводят в течение периода времени не больше, чем 1 час, и указанный боргидрид необязательно используют в концентрации, не превышающей концентрацию указанного периодата больше, чем в 4 раза.
27. Способ по п. 18, дополнительно включающий стадию а2), на которой гасят реакцию, проходящую на стадии а).
28. Способ по 18, дополнительно включающий стадию b2), на которой гасят реакцию, проходящую на стадии b).
29. Способ по п. 18, отличающийся тем, что указанный гликозилированный полипептид сульфамидазы включает гликановые группировки по меньшей мере на четырех остатках аспарагина.
30. Способ по п. 29, отличающийся тем, что указанный периодат щелочного металла окисляет цис-гликольные группы гликановых группировок до альдегидных групп.
31. Способ по п. 30, отличающийся тем, что указанный боргидрид щелочного металла восстанавливает указанные альдегиды до спиртов.
32. Модифицированная сульфамидаза, получаемая способом по любому из пп. 18-31.
33. Модифицированная сульфамидаза или композиция сульфамидазы по любому из пп. 1-17 и 32 для применения в лечении.
34. Модифицированная сульфамидаза или композиция сульфамидазы по п. 33 для применения в лечении млекопитающего, страдающего лизосомной болезнью накопления, в частности мукополисахаридозом IIIA (МПС IIIA).
35. Способ лечения млекопитающего, страдающего лизосомной болезнью накопления, такой как мукополисахаридоз IIIA (МПС IIIA), согласно которому млекопитающему вводят терапевтически эффективное количество модифицированной сульфамидазы, выбранной из:
a) модифицированной сульфамидазы по любому из пп. 1-14 и 32;
b) композиции сульфамидазы по любому из пп. 15-17 и
c) модифицированной сульфамидазы, модификация которой включает последовательную обработку периодатом щелочного металла и боргидридом щелочного металла, в результате чего гликановые группировки сульфамидазы оказываются химически модифицированными таким образом, что уменьшается ее активность в отношении рецепторов, распознающих гликаны, в то же время сохраняется каталитическая ферментативная активность.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP14162996 | 2014-04-01 | ||
EP14162996.4 | 2014-04-01 | ||
PCT/EP2015/057256 WO2015150490A1 (en) | 2014-04-01 | 2015-04-01 | Modified sulfamidase and production thereof |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
RU2016140844A true RU2016140844A (ru) | 2018-05-10 |
RU2016140844A3 RU2016140844A3 (ru) | 2018-10-11 |
RU2708026C2 RU2708026C2 (ru) | 2019-12-03 |
Family
ID=50389999
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
RU2016140844A RU2708026C2 (ru) | 2014-04-01 | 2015-04-01 | Модифицированная сульфамидаза и способ её получения |
Country Status (30)
Country | Link |
---|---|
US (2) | US9982243B2 (ru) |
EP (2) | EP2970413B1 (ru) |
JP (1) | JP6594896B2 (ru) |
KR (1) | KR20160138282A (ru) |
CN (1) | CN106414727A (ru) |
AU (1) | AU2015239126B2 (ru) |
BR (1) | BR112016022333A2 (ru) |
CA (1) | CA2943140A1 (ru) |
CL (1) | CL2016002469A1 (ru) |
CY (1) | CY1120697T1 (ru) |
DK (1) | DK2970413T3 (ru) |
ES (1) | ES2687262T3 (ru) |
HK (1) | HK1231510A1 (ru) |
HR (1) | HRP20181507T1 (ru) |
HU (1) | HUE039691T2 (ru) |
IL (1) | IL247978A0 (ru) |
LT (1) | LT2970413T (ru) |
MA (1) | MA38816B1 (ru) |
MX (1) | MX368947B (ru) |
PH (1) | PH12016501812A1 (ru) |
PL (1) | PL2970413T3 (ru) |
PT (1) | PT2970413T (ru) |
RS (1) | RS57842B1 (ru) |
RU (1) | RU2708026C2 (ru) |
SA (1) | SA516371859B1 (ru) |
SG (1) | SG11201608025QA (ru) |
SI (1) | SI2970413T1 (ru) |
UA (1) | UA120432C2 (ru) |
WO (1) | WO2015150490A1 (ru) |
ZA (1) | ZA201606492B (ru) |
Families Citing this family (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20160138282A (ko) | 2014-04-01 | 2016-12-02 | 스위디쉬 오르펀 바이오비트럼 에이비(피유비엘) | 변형된 설프아미다제 및 그의 제조 |
BR112018006278A2 (pt) * | 2015-10-01 | 2018-10-16 | Swedish Orphan Biovitrum Ab Publ | proteína lisossômica modificada e produção da mesma |
CN111278859A (zh) | 2017-10-02 | 2020-06-12 | 戴纳立制药公司 | 包含酶替代疗法酶的融合蛋白 |
WO2019145500A1 (en) | 2018-01-26 | 2019-08-01 | Swedish Orphan Biovitrum Ab (Publ) | Method of treatment |
WO2020047282A1 (en) | 2018-08-29 | 2020-03-05 | University Of Copenhagen | Lysosomal enzymes modified by cell based glycoengineering |
EP3741867A1 (en) | 2019-05-24 | 2020-11-25 | Swedish Orphan Biovitrum AB (Publ) | Sulfatase activity assay |
IL302029A (en) | 2020-10-14 | 2023-06-01 | Denali Therapeutics Inc | Fusion proteins containing sulfoglucosamine sulfohydrolase enzymes and methods thereof |
Family Cites Families (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5863782A (en) | 1995-04-19 | 1999-01-26 | Women's And Children's Hospital | Synthetic mammalian sulphamidase and genetic sequences encoding same |
EP1378525A3 (en) | 1996-06-07 | 2004-01-14 | Neorx Corporation | Humanized antibodies that bind to the antigen bound by antibody NR-LU-13 and their use in pretargeting methods |
US7560424B2 (en) | 2001-04-30 | 2009-07-14 | Zystor Therapeutics, Inc. | Targeted therapeutic proteins |
US8008252B2 (en) | 2001-10-10 | 2011-08-30 | Novo Nordisk A/S | Factor VII: remodeling and glycoconjugation of Factor VII |
WO2003032913A2 (en) | 2001-10-16 | 2003-04-24 | Symbiontics Inc. | Methods and compositions for targeting proteins across the blood brain barrier |
NZ537306A (en) | 2002-07-01 | 2008-11-28 | Kenneth S Warren Inst Inc | Compositions comprising mutein recombinant tissue protective cytokines having one or more amino acid substitutions facilitating transport of a molecule via transcytosis across an endothelial cell barrier |
EP2139912A2 (en) * | 2007-03-06 | 2010-01-06 | Saint Louis University | Modified enzyme and treatment method |
MX2010007846A (es) * | 2008-01-18 | 2010-10-05 | Biomarin Pharm Inc | Fabricación de enzimas sulfatasa lisosomal humana altamente fosforilada, activa y usos de las mismas. |
EP2394667A1 (en) * | 2010-06-10 | 2011-12-14 | Laboratorios Del Dr. Esteve, S.A. | Vectors and sequences for the treatment of diseases |
US9206401B2 (en) * | 2010-12-22 | 2015-12-08 | Fondazione Telethon | Therapeutic strategies to treat CNS pathology in mucopolysaccharidoses |
EP2721151B1 (en) * | 2011-06-20 | 2017-12-06 | Mount Sinai School Of Medicine | Anti-tnf-therapy for the mucopolysaccharidoses and other lysosomal disorders |
WO2014194427A1 (en) | 2013-06-06 | 2014-12-11 | Angiochem Inc. | Targeted iduronate-2-sulfatase fusion proteins |
US20140377246A1 (en) | 2013-06-19 | 2014-12-25 | Carol Ann Foundation and International Morquio Organization | Enzyme replacement therapy for treating mps vii related bone lesions using a chemically modified enzyme |
KR20160138282A (ko) | 2014-04-01 | 2016-12-02 | 스위디쉬 오르펀 바이오비트럼 에이비(피유비엘) | 변형된 설프아미다제 및 그의 제조 |
-
2015
- 2015-04-01 KR KR1020167030393A patent/KR20160138282A/ko unknown
- 2015-04-01 HU HUE15713502A patent/HUE039691T2/hu unknown
- 2015-04-01 AU AU2015239126A patent/AU2015239126B2/en not_active Ceased
- 2015-04-01 DK DK15713502.1T patent/DK2970413T3/en active
- 2015-04-01 SG SG11201608025QA patent/SG11201608025QA/en unknown
- 2015-04-01 CA CA2943140A patent/CA2943140A1/en not_active Abandoned
- 2015-04-01 CN CN201580026957.6A patent/CN106414727A/zh active Pending
- 2015-04-01 EP EP15713502.1A patent/EP2970413B1/en active Active
- 2015-04-01 MA MA38816A patent/MA38816B1/fr unknown
- 2015-04-01 JP JP2016560417A patent/JP6594896B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2015-04-01 RU RU2016140844A patent/RU2708026C2/ru not_active IP Right Cessation
- 2015-04-01 ES ES15713502.1T patent/ES2687262T3/es active Active
- 2015-04-01 PL PL15713502T patent/PL2970413T3/pl unknown
- 2015-04-01 WO PCT/EP2015/057256 patent/WO2015150490A1/en active Application Filing
- 2015-04-01 PT PT15713502T patent/PT2970413T/pt unknown
- 2015-04-01 EP EP18180516.9A patent/EP3401325A1/en not_active Withdrawn
- 2015-04-01 MX MX2016012910A patent/MX368947B/es active IP Right Grant
- 2015-04-01 LT LTEP15713502.1T patent/LT2970413T/lt unknown
- 2015-04-01 SI SI201530397T patent/SI2970413T1/sl unknown
- 2015-04-01 RS RS20181119A patent/RS57842B1/sr unknown
- 2015-04-01 UA UAA201610956A patent/UA120432C2/uk unknown
- 2015-04-01 BR BR112016022333A patent/BR112016022333A2/pt not_active Application Discontinuation
- 2015-07-22 US US14/806,504 patent/US9982243B2/en active Active
-
2016
- 2016-09-16 PH PH12016501812A patent/PH12016501812A1/en unknown
- 2016-09-19 SA SA516371859A patent/SA516371859B1/ar unknown
- 2016-09-20 ZA ZA2016/06492A patent/ZA201606492B/en unknown
- 2016-09-22 IL IL247978A patent/IL247978A0/en unknown
- 2016-09-30 CL CL2016002469A patent/CL2016002469A1/es unknown
-
2017
- 2017-05-23 HK HK17105213.1A patent/HK1231510A1/zh unknown
-
2018
- 2018-04-27 US US15/965,597 patent/US20180320152A1/en not_active Abandoned
- 2018-09-24 HR HRP20181507TT patent/HRP20181507T1/hr unknown
- 2018-09-24 CY CY181100983T patent/CY1120697T1/el unknown
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
RU2016140844A (ru) | Модифицированная сульфамидаза и способ её получения | |
JP2017514462A5 (ru) | ||
JP5586669B2 (ja) | N末端ポリシアリル化 | |
DK2714752T3 (en) | PROCEDURES FOR THE CONNECTION OF TARGETING PEPTIDES TO RECOMBINANT LYSOSOMAL ENZYMES FOR IMPROVED TREATMENT OF LYSOSOMAL DISPOSAL DISEASES | |
AU2019311658A1 (en) | Novel hyaluronidase variants and pharmaceutical composition comprising the same | |
CA2902210C (en) | Chemical crosslinkers | |
US20150176045A1 (en) | Method for in Vivo Production of Deglycosylated Recombinant Proteins Used as Substrate for Downstream Protein Glycoremodeling | |
EP3414328B1 (en) | Enzymes for trimming of glycoproteins | |
Pote et al. | Otoconin-22, the major protein of aragonitic frog otoconia, is a homolog of phospholipase A2 | |
JP2021087420A5 (ru) | ||
AU2010325880A1 (en) | Improved methods of treating a biomass for enzymatic hydrolysis | |
JP6354462B2 (ja) | Ghファミリー10に属する耐熱性キシラナーゼ | |
CN103923933B (zh) | 纤维酶体基因的改建方法及获得的纤维素酶 | |
Pang et al. | Enzymatic production of low-molecular-weight hyaluronan and its oligosaccharides: A review and prospects | |
WO2014082080A2 (en) | Methods for coupling targeting peptides onto recombinant lysosomal enzymes for improved treatments of lysosomal storage diseases | |
Oguri et al. | Molecular structure and properties of lectin from tomato fruit | |
KR101457514B1 (ko) | 우렁쉥이(멍게) 유래의 시알산 전이효소 및 이를 이용한 시알화 복합당질 합성 방법 | |
JP6586659B2 (ja) | 耐熱性グリコシド加水分解酵素 | |
JP3837497B2 (ja) | 新規なキシログルカンオリゴ糖分解酵素、それをコードする遺伝子、ならびに該酵素の製造方法 | |
JP2007319084A (ja) | 含硫アミノ酸残基が酸化された酸化型ポリペプチドの製造方法 | |
JPH07313183A (ja) | 糖質又は複合糖質の製造方法 | |
JP2019085372A (ja) | N−アセチルグルコサミントランスフェラーゼを用いた多分岐糖鎖を有するIgG抗体の調製方法 | |
JP3776952B2 (ja) | 複合糖質の製法 | |
JP2010172206A (ja) | セルロース分解を促進するタンパク質及びその利用とその生産方法 | |
TW201823473A (zh) | 製備單醣和小分子醣類聚合物的方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20210402 |