RU2015120576A - Бета-глюкозидаза из magnaporthe grisea - Google Patents

Бета-глюкозидаза из magnaporthe grisea Download PDF

Info

Publication number
RU2015120576A
RU2015120576A RU2015120576A RU2015120576A RU2015120576A RU 2015120576 A RU2015120576 A RU 2015120576A RU 2015120576 A RU2015120576 A RU 2015120576A RU 2015120576 A RU2015120576 A RU 2015120576A RU 2015120576 A RU2015120576 A RU 2015120576A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
recombinant polypeptide
beta
seq
amino acid
acid sequence
Prior art date
Application number
RU2015120576A
Other languages
English (en)
Inventor
Бенджамин С. Бауэр
Мередит К. ФУДЖДАЛА
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Publication of RU2015120576A publication Critical patent/RU2015120576A/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/24Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2405Glucanases
    • C12N9/2434Glucanases acting on beta-1,4-glucosidic bonds
    • C12N9/2445Beta-glucosidase (3.2.1.21)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/02Monosaccharides
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P19/00Preparation of compounds containing saccharide radicals
    • C12P19/14Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01021Beta-glucosidase (3.2.1.21)

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Paper (AREA)

Abstract

1. Рекомбинантный полипептид, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 75% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3, где полипептид обладает бета-глюкозидазной активностью.2. Рекомбинантный полипептид по п. 1, где полипептид обладает улучшенной бета-глюкозидазной активностью по сравнению с Bgl1 Trichoderma reesei, если рекомбинантный полипептид и Bgl1 Trichoderma reesei применяются для гидролиза субстратов в виде лигноцеллюлозной биомассы.3. Рекомбинантный полипептид по п. 1 или 2, где улучшенная бета-глюкозидазная активность представляет собой повышенную целлобиазную активность.4. Рекомбинантный полипептид по п. 1 или 2, где улучшенная бета-глюкозидазная активность означает повышенный выход глюкозы из лигноцеллюлозной биомассы при таких же условиях осахаривания.5. Рекомбинантный полипептид по п. 4, где лигноцеллюлозная биомасса перед осахариванием подвергается предварительной обработке.6. Рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1, 2 или 5, где полипептид содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 80% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3.7. Рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1, 2 или 5, где полипептид содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 90% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3.8. Композиция, содержащая рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1-7, которая дополнительно содержит одну или несколько других целлюлаз.9. Композиция по п. 8, отличающаяся тем, что одна или несколько других целлюлаз выбраны из одной или нескольких других бета-глюкозидаз или не выбраны из таковых, из одной или нескольких целлобиогидролаз и из одной или нескольких

Claims (23)

1. Рекомбинантный полипептид, содержащий аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 75% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3, где полипептид обладает бета-глюкозидазной активностью.
2. Рекомбинантный полипептид по п. 1, где полипептид обладает улучшенной бета-глюкозидазной активностью по сравнению с Bgl1 Trichoderma reesei, если рекомбинантный полипептид и Bgl1 Trichoderma reesei применяются для гидролиза субстратов в виде лигноцеллюлозной биомассы.
3. Рекомбинантный полипептид по п. 1 или 2, где улучшенная бета-глюкозидазная активность представляет собой повышенную целлобиазную активность.
4. Рекомбинантный полипептид по п. 1 или 2, где улучшенная бета-глюкозидазная активность означает повышенный выход глюкозы из лигноцеллюлозной биомассы при таких же условиях осахаривания.
5. Рекомбинантный полипептид по п. 4, где лигноцеллюлозная биомасса перед осахариванием подвергается предварительной обработке.
6. Рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1, 2 или 5, где полипептид содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 80% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3.
7. Рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1, 2 или 5, где полипептид содержит аминокислотную последовательность, которая по меньшей мере на 90% идентична аминокислотной последовательности SEQ ID NO: 2 или SEQ ID NO: 3.
8. Композиция, содержащая рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1-7, которая дополнительно содержит одну или несколько других целлюлаз.
9. Композиция по п. 8, отличающаяся тем, что одна или несколько других целлюлаз выбраны из одной или нескольких других бета-глюкозидаз или не выбраны из таковых, из одной или нескольких целлобиогидролаз и из одной или нескольких эндоглюканаз.
10. Композиция, содержащая рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1-7, которая дополнительно содержит одну или несколько гемицеллюлаз.
11. Композиция по п. 8 или 9, дополнительно содержащая одну или несколько гемицеллюлаз.
12. Композиция по п. 10, отличающаяся тем, что одна или несколько гемицеллюлаз выбраны из одной или нескольких ксиланаз, одной или нескольких бета-ксилозидаз и одной или нескольких L-арабинофуранозидаз.
13. Композиция по п. 11, отличающаяся тем, что одна или несколько гемицеллюлаз выбраны из одной или нескольких ксиланаз, одной или нескольких бета-ксилозидаз и одной или нескольких L-арабинофуранозидаз.
14. Нуклеиновая кислота, кодирующая рекомбинантный полипептид по любому из пп. 1-7.
15. Нуклеиновая кислота по п. 14, где полипептид дополнительно содержит последовательность сигнального пептида.
16. Нуклеиновая кислота по п. 15, где последовательность сигнального пептида выбрана из группы, состоящей из SEQ ID NO: 13-42.
17. Вектор экспрессии, содержащий нуклеиновую кислоту по любому из пп. 14-16 в функциональной комбинации с регуляторной последовательностью.
18. Клетка-хозяин, содержащая вектор экспрессии по п. 17.
19. Клетка-хозяин по п. 18, отличающаяся тем, что клетка-хозяин представляет собой бактериальную клетку или грибную клетку.
20. Композиция, содержащая клетку-хозяина по п. 18 или 19 и культуральную среду.
21. Способ получения бета-глюкозидазы, включающий культивирование клетки-хозяина по п. 18 или 19 в культуральной среде в условиях, подходящих для получения бета-глюкозидазы.
22. Композиция, содержащая бета-глюкозидазу, полученную согласно способу по п. 21, в надосадочной жидкости культуральной среды.
23. Способ гидролиза субстрата в виде лигноцеллюлозной биомассы, включающий приведение субстрата в виде лигноцеллюлозной биомассы в контакт с полипептидом по любому из пп. 1-7 или композицией по п. 22 с получением глюкозы или других сахаров.
RU2015120576A 2012-10-31 2013-10-30 Бета-глюкозидаза из magnaporthe grisea RU2015120576A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US201261720697P 2012-10-31 2012-10-31
US61/720,697 2012-10-31
PCT/US2013/067413 WO2014070837A1 (en) 2012-10-31 2013-10-30 Beta-glucosidase from magnaporthe grisea

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2015120576A true RU2015120576A (ru) 2016-12-20

Family

ID=49578571

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2015120576A RU2015120576A (ru) 2012-10-31 2013-10-30 Бета-глюкозидаза из magnaporthe grisea

Country Status (13)

Country Link
US (1) US20150252343A1 (ru)
EP (1) EP2914717A1 (ru)
JP (1) JP2015533292A (ru)
KR (1) KR20150079676A (ru)
CN (1) CN104781399A (ru)
AU (1) AU2013337999A1 (ru)
BR (1) BR112015009237A2 (ru)
CA (1) CA2888753A1 (ru)
CO (1) CO7461129A2 (ru)
MX (1) MX2015005427A (ru)
PH (1) PH12015500515A1 (ru)
RU (1) RU2015120576A (ru)
WO (1) WO2014070837A1 (ru)

Families Citing this family (13)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2011038019A2 (en) 2009-09-23 2011-03-31 Danisco Us Inc. Novel glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof
US9447400B2 (en) 2009-11-20 2016-09-20 Danisco Us Inc. Beta-glucosidase I variants with improved properties
CN102686736B (zh) 2009-12-23 2017-05-31 丹尼斯科美国公司 提高同步糖化发酵反应效率的方法
JP6290626B2 (ja) 2011-03-17 2018-03-14 ダニスコ・ユーエス・インク 糖化プロセスにおける粘度を低下させる方法
BR112015012968A2 (pt) 2012-12-07 2017-09-12 Danisco Us Inc composições e métodos de uso
EP3085788A1 (en) * 2015-04-23 2016-10-26 Institut National De La Recherche Agronomique Mutant yeast strain capable of degrading cellobiose
EP3320106A1 (en) 2015-07-07 2018-05-16 Danisco US Inc. Induction of gene expression using a high concentration sugar mixture
WO2018053058A1 (en) 2016-09-14 2018-03-22 Danisco Us Inc. Lignocellulosic biomass fermentation-based processes
CN109790510B (zh) 2016-10-04 2024-04-12 丹尼斯科美国公司 在不存在诱导底物下丝状真菌细胞中的蛋白产生
RU2771261C2 (ru) 2016-12-21 2022-04-29 ДюПон НЬЮТРИШН БАЙОСАЙЕНСИЗ АпС Способы применения термостабильных сериновых протеаз
WO2019074828A1 (en) 2017-10-09 2019-04-18 Danisco Us Inc CELLOBIOSE DEHYDROGENASE VARIANTS AND METHODS OF USE
CN111411122B (zh) * 2020-04-01 2022-05-10 华南农业大学 稻瘟病菌基因MoHXT2在调控植物糖转运功能中的应用
CN113717860B (zh) * 2021-07-07 2023-05-16 昆明理工大学 黄篮状菌在三七总皂苷转化为小极性人参皂苷中的应用

Family Cites Families (18)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5366558A (en) 1979-03-23 1994-11-22 Brink David L Method of treating biomass material
DK122686D0 (da) 1986-03-17 1986-03-17 Novo Industri As Fremstilling af proteiner
US5705369A (en) 1994-12-27 1998-01-06 Midwest Research Institute Prehydrolysis of lignocellulose
US6409841B1 (en) 1999-11-02 2002-06-25 Waste Energy Integrated Systems, Llc. Process for the production of organic products from diverse biomass sources
US6423145B1 (en) 2000-08-09 2002-07-23 Midwest Research Institute Dilute acid/metal salt hydrolysis of lignocellulosics
BRPI0314498B1 (pt) 2002-10-04 2019-08-20 E.I. Du Pont De Nemours And Company Escherichia coli transgênica e método para a bioprodução de 1,3-propanodiol
US20040231060A1 (en) 2003-03-07 2004-11-25 Athenix Corporation Methods to enhance the activity of lignocellulose-degrading enzymes
CN101155925B (zh) 2005-04-12 2012-05-09 纳幕尔杜邦公司 处理生物质以获得乙醇的方法
FI120045B (fi) * 2005-12-22 2009-06-15 Roal Oy Selluloosamateriaalin käsittely ja siinä käyttökelpoiset entsyymit
US8546106B2 (en) * 2006-07-21 2013-10-01 Novozymes, Inc. Methods of increasing secretion of polypeptides having biological activity
US7741119B2 (en) 2006-09-28 2010-06-22 E. I. Du Pont De Nemours And Company Xylitol synthesis mutant of xylose-utilizing zymomonas for ethanol production
WO2009026722A1 (en) * 2007-08-30 2009-03-05 Iogen Energy Corporation Enzymatic hydrolysis of lignocellulosic feedstocks using accessory enzymes
CA2719023A1 (en) * 2008-03-21 2009-09-24 Danisco Us Inc. Hemicellulase enriched compositions for enhancing hydrolysis of biomass
EP2361311B1 (en) * 2008-11-21 2017-01-18 Lallemand Hungary Liquidity Management LLC Yeast expressing cellulases for simultaneous saccharification and fermentation using cellulose
BRPI1010957A2 (pt) 2009-06-03 2018-02-06 Danisco Us Inc variantes de celulase com expressão, atividade e/ou estabilidade aprimorada e uso das mesmas.
WO2011038019A2 (en) 2009-09-23 2011-03-31 Danisco Us Inc. Novel glycosyl hydrolase enzymes and uses thereof
WO2011123715A1 (en) 2010-03-31 2011-10-06 The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture Metabolically engineered yeasts for the production of ethanol and other products from xylose and cellobiose
CN109371002A (zh) * 2011-03-17 2019-02-22 丹尼斯科美国公司 纤维素酶组合物和使用相同组合物用于改善木质纤维素生物质转化成可发酵糖的方法

Also Published As

Publication number Publication date
JP2015533292A (ja) 2015-11-24
PH12015500515A1 (en) 2015-04-27
KR20150079676A (ko) 2015-07-08
US20150252343A1 (en) 2015-09-10
BR112015009237A2 (pt) 2017-08-22
AU2013337999A1 (en) 2015-04-02
MX2015005427A (es) 2015-08-05
CN104781399A (zh) 2015-07-15
CO7461129A2 (es) 2015-11-30
CA2888753A1 (en) 2014-05-08
WO2014070837A1 (en) 2014-05-08
EP2914717A1 (en) 2015-09-09

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2015120576A (ru) Бета-глюкозидаза из magnaporthe grisea
Tiwari et al. β-Glucosidases from the fungus Trichoderma: an efficient cellulase machinery in biotechnological applications
Liu et al. Development of highly efficient, low-cost lignocellulolytic enzyme systems in the post-genomic era
Haitjema et al. Anaerobic gut fungi: advances in isolation, culture, and cellulolytic enzyme discovery for biofuel production
Hong et al. The contribution of cellulosomal scaffoldins to cellulose hydrolysis by Clostridium thermocellum analyzed by using thermotargetrons
Maleki et al. A novel thermostable cellulase cocktail enhances lignocellulosic bioconversion and biorefining in a broad range of pH
JP2015533292A5 (ru)
Zhang et al. Enhanced cellulase production in Trichoderma reesei RUT C30 via constitution of minimal transcriptional activators
JP2011515089A5 (ru)
EA201201125A1 (ru) Клетка-хозяин, способная продуцировать ферменты, пригодные для деградации лигноцеллюлозного материала
Yeh et al. A metagenomic approach for the identification and cloning of an endoglucanase from rice straw compost
BR112013003906A2 (pt) uso de proteínas da família glicosideo hidrolase no processamento de celulose.
Fan et al. Engineering yeast with bifunctional minicellulosome and cellodextrin pathway for co-utilization of cellulose-mixed sugars
He et al. Cost-effective lignocellulolytic enzyme production by Trichoderma reesei on a cane molasses medium
RU2013146341A (ru) Композиции целлюлазы и способы их применения для улучшенного превращения лигноцеллюлозной биомассы в ферментируемые сахара
Bilal et al. Metagenomic analysis of uncultured microorganisms and their enzymatic attributes
Zafar et al. Recombinant expression and characterization of a novel endoglucanase from Bacillus subtilis in Escherichia coli
MX342664B (es) Celulasas de familia 5 modificada y usos de las mismas.
Shi et al. Catalytic performance of corn stover hydrolysis by a new isolate Penicillium sp. ECU0913 producing both cellulase and xylanase
Spertino et al. Cellulomonas fimi secretomes: in vivo and in silico approaches for the lignocellulose bioconversion
Todaka et al. Heterologous expression and characterization of an endoglucanase from a symbiotic protist of the lower termite, Reticulitermes speratus
BR112015013778A2 (pt) variante isolada de uma enzima celobio-hidrolase (cbh) parental, polinucleotídeo isolado, vetor, célula hospedeira, composição detergente, aditivo alimentar, método para hidrolisar um substrato celulósico, sobrenadante de cultura celular, métodos de produção de um polipeptídeo cbh variante e sobrenadante de cultura celular
RU2011148592A (ru) Изменение баланса ферментов путем изменения условий ферментации
FI20125550A (fi) Paranneltuja endoglukanaaseja selluloosapitoisen materiaalin käsittelyyn
JP5771920B2 (ja) 耐熱性セロビオヒドロラーゼ及びその利用

Legal Events

Date Code Title Description
FA93 Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination)

Effective date: 20161031