RU2011119481A - МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ВАРИАНТЫ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕАЗ Bowman Birk - Google Patents

МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ВАРИАНТЫ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕАЗ Bowman Birk Download PDF

Info

Publication number
RU2011119481A
RU2011119481A RU2011119481/10A RU2011119481A RU2011119481A RU 2011119481 A RU2011119481 A RU 2011119481A RU 2011119481/10 A RU2011119481/10 A RU 2011119481/10A RU 2011119481 A RU2011119481 A RU 2011119481A RU 2011119481 A RU2011119481 A RU 2011119481A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
bbpi
variant
modified
binding peptide
seq
Prior art date
Application number
RU2011119481/10A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2509776C2 (ru
Inventor
Неелам С. АМИН
Кэтрин Д. КОЛЛИЕР
Мелоди ИСТАБРУК
Дэвид А. ЭСТЕЛЛ
Брайан ФОКС
Скотт Д. ПАУЭР
Брайан Ф. ШМИДТ
Гудрун ФОГТЕНТАНЦ
Original Assignee
ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by ДАНИСКО ЮЭс ИНК. filed Critical ДАНИСКО ЮЭс ИНК.
Publication of RU2011119481A publication Critical patent/RU2011119481A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2509776C2 publication Critical patent/RU2509776C2/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/62DNA sequences coding for fusion proteins
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • A61P17/02Drugs for dermatological disorders for treating wounds, ulcers, burns, scars, keloids, or the like
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • A61P17/06Antipsoriatics
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • A61P17/12Keratolytics, e.g. wart or anti-corn preparations
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61PSPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00Drugs for dermatological disorders
    • A61P17/14Drugs for dermatological disorders for baldness or alopecia
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/81Protease inhibitors
    • C07K14/8107Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
    • C07K14/811Serine protease (E.C. 3.4.21) inhibitors

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

1. Выделенный модифицированный вариант ингибитора протеаз Bowman Birk (BBPI), где вторая ингибирующая протеазная петля каркаса BBPI представляет собой связывающий пептид, и где указанный модифицированный вариант BBPI дополнительно содержит замененную аминокислоту по меньшей мере в одном аминокислотном положении, выбранном из положений, эквивалентных положениям 1, 4, 5, 11, 13, 18, 25, 27, 29, 31, 38, 40, 50, 52, 55 и 65 варианта BBPI с SEQ ID NO:187, и где указанный каркас BBPI представляет собой BBIt (SEQ ID NO:187).2. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный связывающий пептид выбран из связывающего VEGF пептида, связывающего FGF-5 пептида, связывающего TGFβ пептида и связывающего TNFα пептида.3. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанная замещенная аминокислота в положении 1 выбрана из А и С, в положении 4 представляет собой V, в положении 5 выбрана из Р и А, в положении 11 представляет собой 11G, в положении 13 выбрана из 13Y, 13I, 13F, 13М, 13L, 13V, 13K и 13R, в положении 18 выбрана из 18I и 18V и 18L, в положении 25 выбрана из 25К, 25N, 25W, 25I, 25А и 25R, в положении 27 выбрана из 27Н, 27К, 27V, 27A и 27Q, в положении 29 выбрана из 29R, 29К и 29Р, в положении 31 выбрана из 31Q, 31Н, 31Е, 31А, 31R, 31W, 31К и 31Т, в положении 38 выбрана из 38N, 38К и 38R, в положении 40 выбрана из 40Н, 40К, 40Q, 40R и 40Y, в положении 50 выбрана из 50R, 50Q, 50К, 50Т, 50V, 50M и 50S, в положении 52 выбрана из 52К, 52T, 52R, 52Q, 52L, 52Н, 52А, 52М, 52S и 52Е, в положении 55 представляет собой 55М, в положении 65 выбрана из 65Е, 65Q и 65D.4. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, дополнительно содержащий вставку SEQ ID NO:389.5. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI экспрессирован как слитый белок, содержащий каталитический домен, выбранный

Claims (12)

1. Выделенный модифицированный вариант ингибитора протеаз Bowman Birk (BBPI), где вторая ингибирующая протеазная петля каркаса BBPI представляет собой связывающий пептид, и где указанный модифицированный вариант BBPI дополнительно содержит замененную аминокислоту по меньшей мере в одном аминокислотном положении, выбранном из положений, эквивалентных положениям 1, 4, 5, 11, 13, 18, 25, 27, 29, 31, 38, 40, 50, 52, 55 и 65 варианта BBPI с SEQ ID NO:187, и где указанный каркас BBPI представляет собой BBIt (SEQ ID NO:187).
2. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный связывающий пептид выбран из связывающего VEGF пептида, связывающего FGF-5 пептида, связывающего TGFβ пептида и связывающего TNFα пептида.
3. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанная замещенная аминокислота в положении 1 выбрана из А и С, в положении 4 представляет собой V, в положении 5 выбрана из Р и А, в положении 11 представляет собой 11G, в положении 13 выбрана из 13Y, 13I, 13F, 13М, 13L, 13V, 13K и 13R, в положении 18 выбрана из 18I и 18V и 18L, в положении 25 выбрана из 25К, 25N, 25W, 25I, 25А и 25R, в положении 27 выбрана из 27Н, 27К, 27V, 27A и 27Q, в положении 29 выбрана из 29R, 29К и 29Р, в положении 31 выбрана из 31Q, 31Н, 31Е, 31А, 31R, 31W, 31К и 31Т, в положении 38 выбрана из 38N, 38К и 38R, в положении 40 выбрана из 40Н, 40К, 40Q, 40R и 40Y, в положении 50 выбрана из 50R, 50Q, 50К, 50Т, 50V, 50M и 50S, в положении 52 выбрана из 52К, 52T, 52R, 52Q, 52L, 52Н, 52А, 52М, 52S и 52Е, в положении 55 представляет собой 55М, в положении 65 выбрана из 65Е, 65Q и 65D.
4. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, дополнительно содержащий вставку SEQ ID NO:389.
5. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI экспрессирован как слитый белок, содержащий каталитический домен, выбранный из целлюлазы, кутиназы и дисульфидизомеразы.
6. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI экспрессирован как слитый белок SEQ ID NO:195.
7. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI содержит комбинацию из двух аминокислотных замен в положениях аминокислот, эквивалентных положениям 50 и 52 в SEQ ID NO:187.
8. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.7, где указанный модифицированный вариант BBPI имеет аминокислотную последовательность SEQ ID NO:595.
9. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI связывает VEGF.
10. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный связывающий VEGF пептид выбран из SEQ ID NO:9, 458, 459, 460, 468, 469, 470, 471, 472 и 473.
11. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный модифицированный вариант BBPI представляет собой VEGF-BBPI, выбранный из SEQ ID NO:601, 602, 627, 628, 630, 631, 643, 491, 632, 633, 634, 635 и 636.
12. Выделенный модифицированный вариант BBPI по п.1, где указанный выделенный модифицированный вариант BBPI имеет более высокую активность ингибирования трипсина и/или выход продукта по сравнению с соответствующим немодифицированным предшественником варианта BBPI.
RU2011119481/10A 2008-10-15 2008-10-15 МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ВАРИАНТЫ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕАЗ Bowman Birk RU2509776C2 (ru)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PCT/US2008/079951 WO2010044786A1 (en) 2008-10-15 2008-10-15 Modified variant bowman birk protease inhibitors

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2011119481A true RU2011119481A (ru) 2012-11-27
RU2509776C2 RU2509776C2 (ru) 2014-03-20

Family

ID=40548632

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011119481/10A RU2509776C2 (ru) 2008-10-15 2008-10-15 МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ВАРИАНТЫ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕАЗ Bowman Birk

Country Status (9)

Country Link
EP (1) EP2344531B1 (ru)
JP (1) JP5740308B2 (ru)
CN (1) CN102245635B (ru)
AU (1) AU2008362898B2 (ru)
BR (1) BRPI0823193A2 (ru)
CA (1) CA2740197A1 (ru)
MX (1) MX2011003803A (ru)
RU (1) RU2509776C2 (ru)
WO (1) WO2010044786A1 (ru)

Families Citing this family (16)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2011082359A1 (en) * 2009-12-30 2011-07-07 Solae, Llc Purified kunitz trypsin inhibitor proteins isolated from a soy processing stream
IN2013CN00460A (ru) 2010-06-22 2015-07-03 Novozymes As
WO2012149333A1 (en) 2011-04-29 2012-11-01 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing bacillus sp. mannanase and methods of use thereof
EP2712363A1 (en) 2011-04-29 2014-04-02 Danisco US Inc. Detergent compositions containing geobacillus tepidamans mannanase and methods of use thereof
AR086214A1 (es) 2011-04-29 2013-11-27 Danisco Us Inc Composiciones detergentes que contienen mananasa de bacillus agaradhaerens y sus metodos de uso
US20150344858A1 (en) 2012-12-19 2015-12-03 Danisco Us Inc. Novel mannanase, compositions and methods of use thereof
CN103710373B (zh) * 2013-12-31 2016-03-30 中山大学 一种原核融合表达载体及其应用
CN106317185B (zh) * 2015-06-23 2019-09-17 首都医科大学 His-Gly-Tyr-Asp,其合成,活性和应用
BR112018008946A2 (pt) 2015-11-05 2020-11-03 Danisco Us Inc. mananases de paenibacillus sp.
WO2017079756A1 (en) 2015-11-05 2017-05-11 Danisco Us Inc Paenibacillus and bacillus spp. mannanases
EP3429612A4 (en) * 2016-03-16 2020-04-08 AmideBio LLC METHODS OF PRODUCING PEPTIDES AND USES THEREOF
ES2913151T3 (es) * 2016-09-13 2022-05-31 Basf Se Hidrolizados de queratina de bajo peso molecular.
CN108424931A (zh) * 2018-03-29 2018-08-21 内蒙古大学 CRISPR/Cas9技术介导山羊VEGF基因定点整合的方法
CN112553274B (zh) * 2020-12-02 2023-06-13 江南大学 大豆提取物Bowman-Birk inhibitor切割DNA的方法
WO2024050339A1 (en) 2022-09-02 2024-03-07 Danisco Us Inc. Mannanase variants and methods of use
CN116694606B (zh) * 2023-06-21 2024-03-26 江南大学 一种利用角蛋白酶水解玉米黄粉醇溶蛋白的方法

Family Cites Families (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3119383A1 (de) 1981-05-15 1982-12-02 Basf Ag, 6700 Ludwigshafen Verfahren zur herstellung von feinverteilten, pulverfoermigen carotinodpraeparaten
US5411873A (en) 1984-05-29 1995-05-02 Genencor, Inc. Process for producing heterologous polypeptides
US5679543A (en) 1985-08-29 1997-10-21 Genencor International, Inc. DNA sequences, vectors and fusion polypeptides to increase secretion of desired polypeptides from filamentous fungi
US5429950A (en) 1992-03-30 1995-07-04 Genencor International, Inc. Heterologous gene expression in bacillus subtilis: fusion approach
IL120310A (en) * 1996-03-01 2002-02-10 Akzo Nobel Nv Serine protease inhibitors and pharmaceuticals containing them
WO1997034005A1 (en) 1996-03-12 1997-09-18 Genencor International, Inc. Alkaline cellulase and method of producing same
US6835550B1 (en) 1998-04-15 2004-12-28 Genencor International, Inc. Mutant proteins having lower allergenic response in humans and methods for constructing, identifying and producing such proteins
TR200100206T2 (tr) * 1998-07-20 2001-06-21 M&E Biotech A/S Ligan ve hedef biyomoleküllerin teşhisi için yeni yöntemler
JP4966470B2 (ja) 2000-04-14 2012-07-04 ダニスコ・ユーエス・インコーポレーテッド 選択性標的化方法
US6537968B1 (en) 2000-07-24 2003-03-25 Alphamed Pharmaceuticals Corp Treatment of lupus erythematosus
AU2006246425B2 (en) * 2003-11-06 2012-03-22 Genencor International, Inc. Personal care compositions and methods for their use
WO2005046710A2 (en) 2003-11-06 2005-05-26 Genencor International, Inc. Tgf-beta binding and supported peptides
JP4834554B2 (ja) * 2003-11-06 2011-12-14 ジェネンコー・インターナショナル・インク 糸状菌におけるプロテアーゼ抑制剤及びその変異体の発現
AU2007209761B2 (en) 2006-01-24 2012-05-03 Helix Well Ops (U.K.) Limited Bore selector
GB0601684D0 (en) * 2006-01-27 2006-03-08 Reckitt Benckiser Uk Ltd Composition, process for preparation and method of use

Also Published As

Publication number Publication date
AU2008362898A1 (en) 2010-04-22
MX2011003803A (es) 2011-07-04
EP2344531A1 (en) 2011-07-20
JP2012505652A (ja) 2012-03-08
EP2344531B1 (en) 2014-12-10
RU2509776C2 (ru) 2014-03-20
JP5740308B2 (ja) 2015-06-24
AU2008362898B2 (en) 2013-02-28
CN102245635A (zh) 2011-11-16
BRPI0823193A2 (pt) 2019-09-24
CA2740197A1 (en) 2010-04-22
CN102245635B (zh) 2016-08-31
WO2010044786A1 (en) 2010-04-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011119481A (ru) МОДИФИЦИРОВАННЫЕ ВАРИАНТЫ ИНГИБИТОРОВ ПРОТЕАЗ Bowman Birk
Bai et al. Backbone‐Enabled Directional Peptide Macrocyclization through Late‐Stage Palladium‐Catalyzed δ‐C (sp2)− H Olefination
AU708375B2 (en) Modified-affinity streptavidin
Taichi et al. A thioethylalkylamido (TEA) thioester surrogate in the synthesis of a cyclic peptide via a tandem acyl shift
ES2287044T3 (es) Procedimiento universal para el replegamiento de proteinas recombinantes.
Hemu et al. Biomimetic synthesis of cyclic peptides using novel thioester surrogates
KR102567311B1 (ko) 보툴리눔 신경독소의 정제 및 활성화 방법
Ovchinnikov et al. Topology of Na+, K+-ATPase Identification of the extra-and intracellular hydrophilic loops of the catalytic subunit by specific antibodies
RU2020106752A (ru) Субстраты матриксной металлопротеиназы и другие расщепляемые фрагменты и способы их использования
Panteleev et al. Improved strategy for recombinant production and purification of antimicrobial peptide tachyplesin I and its analogs with high cell selectivity
Panteleev et al. Bioengineering and functional characterization of arenicin shortened analogs with enhanced antibacterial activity and cell selectivity
Jackson et al. Make it or break it: Plant AEPs on stage in biotechnology
Pany et al. Caveolin-1 binding motif of α-hemolysin: its role in stability and pore formation
US20190218586A1 (en) Methods for enzymatic peptide ligation
US20070275416A1 (en) Affinity marker for purification of proteins
Shi et al. A general purification platform for toxic proteins based on intein trans-splicing
ES2550040T3 (es) Péptidos de unión al receptor del factor 1 de crecimiento similar a la insulina
Ye et al. Cloning, expression, purification, and characterization of a glutamate-specific endopeptidase from Bacillus licheniformis
Taylor et al. Total synthesis of alloviroidin
Hemu et al. Peptide macrocyclization through amide-to-amide transpeptidation
Vitali et al. Purification and characterization of an antifungal thaumatin-like protein from Cassia didymobotrya cell culture
Baell et al. Synthesis and biological evaluation of anthranilamide-based non-peptide mimetics of ω-conotoxin GVIA
Srinivas et al. Biaryl amino acid templates in place of D-Pro-L-Pro in cyclic ß-hairpin cationic antimicrobial peptidomimetics
Schmid et al. The ribosomal protein composition of five methanogenic bacteria
Agwa et al. Cyclizing disulfide-rich peptides using sortase A

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A The patent is invalid due to non-payment of fees

Effective date: 20161016