PL92971B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL92971B1
PL92971B1 PL17298174A PL17298174A PL92971B1 PL 92971 B1 PL92971 B1 PL 92971B1 PL 17298174 A PL17298174 A PL 17298174A PL 17298174 A PL17298174 A PL 17298174A PL 92971 B1 PL92971 B1 PL 92971B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
glucose
solution
enzyme
carrier
alumina
Prior art date
Application number
PL17298174A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Priority to PL17298174A priority Critical patent/PL92971B1/pl
Publication of PL92971B1 publication Critical patent/PL92971B1/pl

Links

Landscapes

  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania fruktozy z glikozy na drodze enzymatycznej. Fruk¬ toza jest okolo dwukrotnie slodszym izomerem gli¬ kozy. Poniewaz ten sam stopien slodkosci daje ilosc fruktozy równa okolo polowie ilosci glikozy, fruk¬ toza jest szczególnie uzyteczna w przypadkach, wy¬ magajacych slodzenia przy minimalnym wkladzie kalorii.Znane jest, ze glikoze mozna czesciowo zizome- ryzowac do fruktozy przez podgrzewanie roztworu glikozy w obecnosci katalizatora alkalicznego lub przez poddanie roztworu glikozy katalitycznemu dzialaniu pewnych enzymów. Enzymy, które moz¬ na stosowac pochodza z róznych organizmów, ale ze wzgledu na ich zdolnosc katalizowania procesu izomeryzacji glikozy do fruktozy nazywane sa po¬ wszechnie izomeraza glikozy, bez wzgledu na po¬ chodzenie. Izomeraza glikozy odnosi sie do które¬ gokolwiek z tych enzymów.Alkaliczna izomeryzacja glikozy do fruktozy nie dawala zadowalajacych wyników ze wzgledu na to, ze nieselektywne katalizatory alkaliczne maja ten¬ dencje do wytwarzania niekorzystnych produktów ubocznych, które trudno usunac. Naleza do nich rózne zwiazki barwne i produkty kwasowe, których usuniecie wymaga dodatkowego procesu.Niektóre niedogodnosci, towarzyszace izomeryzacji alkalicznej, zostaly usuniete dzieki niedawnemu od¬ kryciu, ze w procesie izomeryzacji glikozy mozna stosowac w srodowisku alkalicznym subtelnie roz¬ drobniony tlenek glinowy, co przedstawia opis pa¬ tentowy St. Zjedn. Amer. nr 3 431253. Stwierdzono, ze stosujac tlenek glinowy o bardzo rozwinietej powierzchni w srodowisku alkalicznym o wartosci pH7 mozna uniknac powstawania produktów u- bocznych. Kolejna korzysc, wynikajaca z zastoso¬ wania czastek stalego tlenku glinowego jest ta, ze mozna latwo usunac go z mieszaniny reakcyjnej i uzyc ponownie.Stosowanie subtelnie rozdrobnionego tlenku gli¬ nowego jako katalizatora wymaga jednak stosun¬ kowo dlugiego czasu obecnosci glikozy, co unie¬ mozliwia bardziej ekonomiczna reakcje ciagla lub przeplywowa. Ponadto ze wzgledu na przypuszczal¬ nie istniejaca równowage miedzy glikoza i frukto¬ za optymalna przemiana glikozy w fruktoze jest bardzo ograniczona, w warunkach reakcji typu o- kresowego, opisanej w powyzszym opisie paten¬ towym.Ze wzgledu na ograniczenia, zwiazane ze znanymi metodami izomeryzacji alkalicznej, zwrócono uwa¬ ge na metody izomeryzacji enzymatycznej. Enzy¬ matyczna przemiana glikozy w fruktoze wymaga jedynie inkubowania roztworu, zawierajacego gli¬ koze z izomeraza glikozy w warunkach, umozliwia¬ jacych izomeryzacje takich, jak odpowiednia tem¬ peratura, pH, rózne dodatki itp. Poniewaz izome¬ raza glikozy posiada bardzo specyficzne dzialanie 9297192971 3 w typie reakcji, jaka wywoluje, czyli izomeryzacji oraz ze wzgledu na nadzwyczaj wysoka zdolnosc katalityczna enzymów, zastosowanie izomerazy gli- kozy bylo badane przez wielu specjalistów w celu znalezienia ekonomicznego sposobu wytwarzania fruktozy na drodze enzymatycznej.Jedno z najwczesniejszych ujawnien, opisujacych enzymatyczna izomeryzacje glikozy, mozna znalezc w opisie patentowym St. Zjedn. Amer. nr 2 950 228.Stwierdzono, ze produkt nawet wysoce specyficznej izomeryzacji enzymatycznej moze w niektórych przypadkach nadal zawierac równe niepozadane barwniki. Jedna z metod unikniecia lub przynaj¬ mniej ograniczenia do minimum powstawania ta¬ kich zwiazków przedstawia opis patentowy St.Zjedn. Amer, nr 3 623 953, gdzie ujawniono, ze do¬ danie róznych soli siarczynowych do roztworu izo- meryzacyjnego ogrinicza tworzenie sie barwników i równoczesnie zwieksza stabilnosc izomerazy gli¬ kozy. • Stosowanie enzymów na duza skale jest jednak ograniczone glównie z powodu wysokich kosztów enzymów, które, bedac rozpuszczalne w wodzie, sa trudne do usuniecia po wykorzystaniu, wiec moga byc uzyte tylko raz i czesto sa czescia skladowa produktu koncowego ze wzgledu na koszty zwiazane z ich usunieciem.W ostatnich latach opracowano technike „unie¬ ruchamiania" czy tez „nierozpuszczania" róznych enzymów przez adsorbowanie lub chemiczne przy¬ laczenie ich do nierozpuszczalnych z zasady nosni¬ ków, co umozliwia latwe usuniecie powstalych w rezultacie ukladów enzymatycznych. Enzymy la¬ czono z substancjami organicznymi takimi, jak róz¬ ne pochodne celulozy, kulki poliaminopolistyreno- we itp. oraz z róznymi substancjami nieorganiczny¬ mi takimi, jak porowate szklo i kserozele krze¬ mionkowe. W wielu przypadkach preferuje sie nos¬ niki nieorganiczne nad organiczne ze wzgledu na ich wieksza sztywnosc, napecznienie i stabilnosc cieplna.Metody adsorbowania enzymów na róznych no¬ snikach krzemionkowych mozna znalezc w opisie patentowym St. Zjedn. Amer. nr 3556945, a meto¬ dy chemicznego polaczenia enzymów z nosnikami nieorganicznymi w opisie patentowym St. Zjedn.Amer. nr 3519538. Mimo ze adsorbowanie enzy¬ mów na nosnikach nieorganicznych ma rózne za¬ lety, ma tez wady, które przeszkadzaja w stoso¬ waniu tego procesu w przemysle. Na przyklad przy¬ gotowanie nosnika krzemionkowego takiego, jak porowate szklo, jest zwykle kosztowne. Ponadto porowate szklo podobnie, jak kserozele krzemion¬ kowe, nie jest odporne na alkalia, co jest ko¬ nieczne w dlugotrwalym procesie z zastosowaniem enzymu takiego, jak izomeraza glikozy, która posia¬ da alkaliczne optimum pH. Dlatego wlozono wiele wysilku w znalezieniu lepszego nosnika dla izo¬ merazy glikozy, który mialby korzystne cechy nos¬ ników nieorganicznych, a równoczesnie byl po¬ zbawiony charakterystycznych dla nich wad.Sposób wytwarzania fruktozy polega na inkubo- waniu roztworu, zawierajacego glikoze z unieru¬ chomionym ukladem enzymatycznym, zawieraja¬ cym izomeraze glikozy, zaadsorbowana w porach tlenku glinowego o przecietnej srednicy porów 100—1000 A. Porowaty nosnik z tlenku glinowego korzystnie posiada czastki o uziarnieniu 0,177—0,71 mm wedlug normy St. Zjedn. Amer, a uklad en¬ zymatyczny, zawierajacy czastki porowatego tlenku glinowego, korzystnie jest umieszczony w kolumnie przeplywowej, przez która przepuszcza sie ciagle roztwór glikozy *w warunkach izomeryzacji. Od¬ powiednia temperatura inkubowanda wynosi 50°C— 70°C. Reakcja przebiega dobrze w obecnosci róz¬ nych mieszanin buforowych, korzystnie iw zakresie pH =7,2—8,2,, przy czym szczególnie korzystna war- tosc pH wynosi 7,4—7,8. Poniewaz nosnik sklada sie z porowatego tlenku glinowego', otrzymany u- klad enzymatyczny wykazuje bardzo dobra od¬ pornosc na alkalia w zakresie wartosci pH, w któ¬ rym zwiazana izo'meraza glikozy wykazuje optiimoim aktywnosci.W sposobie wytwarzania fruktozy bardzo istotna role odgrywa porowaty nosnik z tlenku glinowego, stosowany dla izomerazy glikozy. Nosnik musi miec przecietna srednice porów 100—1000A, umozliwiajaca maksymalne zaadsorbowanie enzymu. Dolna granica 100A okreslona jest najwiekszym rozmdairem cza¬ steczka izomerazy glikozy jest wydluzona. Tak wiec blizeniu 100 A. Przecietny wymiar porów musi wy¬ nosic przynajmniej 100 A, aby umozliwic wejscie so czasteczki w pory i imasowa dyfuzje enzymu glebo¬ ko w porowata siec przed koncowym zaadsorbo- waniem na wewnetrznej powierzchni nosnika. Cza¬ steczka izomerazy glikozy jest wydluzona. Tak wiec stosujac nosnik z tlenku glinowego o srednicy po- rów, równej przynajmniej najwiekszemu wymiarowi czasteczki — 100 A, zapewnimy jej wejscie w pory.Pozwala to na wykorzystanie w duzym stopniu po¬ wierzchni wewnetrznej do adsorbowania enzymu.Z kilku powodów wazne jest, by przecietna wiel- 40 kosc pora nosnika z tlenku glinowego nie prze¬ kraczala 1000 A. Jesli przecietna wielkosc pora nosnika nieorganicznego przekracza 1Ó00A, zmniej¬ sza sie powierzchnia adsorpcyjna oraz adsorbowanie enzymu. Ponadto, jesli przecietny rozmiar porów 45 przekracza 1000 A, sztywna struktura wewnetrzna porów mniej chroni enzym przed wplywami oto¬ czenia, co powoduje oderwanie sie enzymu. Gdyby na przyklad unieruchomiony uklad enzymatyczny umiescic w kolumnie przeplywowej, spadek cisnie- 50 nia w kolumnie stanowic bedzie jeden z takich gwaltownych czynników, powodujacych odrywanie enzymu, zaadsorbowanego w porach nosnika o prze¬ cietnej srednicy wiekszej, niz 1000 A.Poniewaz w procesie adsorpcji konieczna jest 55 wzglednie duza powierzchnia, na przyklad wieksza niz 5 m2/g i poniewaz konieczna jest ochrona zaad¬ sorbowanego enzymu przed czynnikami zewnetrzny¬ mi, przecietna srednica porów nosnika z tlenku gli¬ nowego nie powinna byc wieksza, niz 1000 A. Naj- 60 bardziej korzystny przecietny rozmiar porów nosni¬ ka z tlenku glinowego wynosi 140—-220 A. Wlasci¬ wosci fizyczne takiego nosnika opisano bardziej szczególowo ponizej.Po przygotowaniu lub otrzymaniu porowatego 65 tlenku glinowego o przecietnej srednicy pora 100—5 92971 1000 A moze okazac sie konieczne, sproszkowanie go do pozadanego uziarnienia, które bedzie odpowied¬ nie dla nosnika, stosowanego do unieruchomienia izomerazy glikozy. Kiedy uklad enzymatyczny u- mieszcza sie w kolumnie cylindrycznej, przez któ¬ ra przeplywa ciagle roztwór glikozy, najbardziej odpowiednia wielkosc czastek nosnika wynosi 0,074—4,76 mm wedlug znormalizowanego sita a- merykanskiego. Czastki wieksze, niz 4,76 mm, wy¬ magaja wiecej czasu na dyfuzje enzymu przed zwiazaniem, dluzszego czasu przechowania substra¬ tu, utrudniaja jego dyfuzje oraz powoduja, ze prze¬ miana jest nieekonomiczna. Z drugiej strony, jesli wielkosc czastki nosnika jest mniejsza, niz 0,074 mm, trudno poslugiwac sie ukladem i utrzymac go w kolumnie, a poniewaz w konsekwencji nastepuje ciasniejsze zaladowanie kolumny, wynikiem jest nie¬ pozadanie duzy spadek cisnienia w kolumnie, co zwykle wymaga dodatkowego wyposazenia^ Naj¬ bardziej korzystna wielkosc czastki nosnika wyno¬ si 0,177—0,71 mm i nosniki o takiej przecietnej wielkosci czastek stosuje sie w opisanych nizej do¬ swiadczeniach.Po sproszkowaniu i przesianiu porowatego tlenku glinowego do otrzymania czastkopózadanej wielkos¬ ci sa one uwadniane i wstepnie przygotowane przy pomocy odpowiedniego buforu lub soli. Korzystne dla nosnika z tlenku glinowego jest uwodnienie przy pH o wartosci 7,0. Nastepnie usuwa sie mie¬ szanine buforowa, znajdujaca sie na zewnatrz po¬ rów, ale porowate substancje z tlenku glinowego pozostaja mokre przed adsorpcja. Do zwilzonego nosnika dodaje sie roztwór izomerazy glikozy o ta¬ kim stezeniu na jednostke masy porowatego nosni¬ ka z tlenku glinowego, które umozliwia optymalna adsorpcje izomerazy glikozy.Proces adsorpcji ulatwia sie przez mieszanie, cyr¬ kulacje, odwracanie, uzycie reaktora fluidyzacyjne¬ go, zawierajacego nosnik, albo pnych znanych spo¬ sobów, odpowiednich do wytworzenia srodowiska pobudzonego, powodujacego masowa dyfuzje 'en¬ zymu przez pory. Czas optymalnej adsorpcji zalezy od rozmiaru czastek nosnika, wielkosci enzymu, znajdujacego sie naprzeciw pora o przecietnej sred¬ nicy i od innych czynników takich, jak temperatu¬ ra i pH, ale powinien on wynosic przynajmniej 0,5 godziny. Stwierdzono, ze okres od 1,5—5 lub 6 go¬ dzin jest wystarczajacy do uzyskania maksymalnej adsorpcji izomerazy glikozy w porach tlenku gli¬ nowego o przecietnej srednicy 175 A. Adsorpcja przebiega dobrze w zakresie wartosci pH 6,9—9,0, korzystnie przy pH=7;i—6,5. Pozostale po adsorpcji enzymy usuwa sie przez plukanie ukladu w wodzie, roztworze soli np. 0,5 NaCl, lub w innych srodkach pluczacych, które nie maja szkodliwego wplywu na nosnik, czy przylaczony enzym.W praktyce uklad enzymatyczny moze byc u- mieszczony w kolumnie, reaktorze zbiornikowym z ciaglym mieszaniem, reaktorze fluidyzacyjnym, czy innym naczyniu, do którego lub przez które wprowadza sie roztwór substratu w celu inkubo¬ wania. Podane nizej przyklady przedstawiaja uklad, zawierajacy izomeraze glikozy oraz nosnik, umiesz¬ czony w kolumnach, przez które przeplywa roztwór glikozy w warunkach inkubowania.Ze wzgledów ekonomicznych korzystny jest pro- ces ciagly, a odpowiednim urzadzeniem jest ko¬ lumna z regulowanym przeplywem. Kolumna mo¬ ze byc oslonieta plaszczem wodnym w celu utrzy¬ mania optymalnej temperatury inkubowania i/lub temperatury, w której pólokres aktywnosci enzy- mu jest maksymalny. Temperatura inkubowania 50°C—70°C, korzystnie 60°C, nie tylko zapewnia efektywna inwersje glikozy do fruktozy, lecz takze dopuszcza dlugi pólokres aktywnosci enzymatycz¬ nego ukladu. Korzystnie roztwór substratu zawiera przynajmniej 45% wagowych glikozy.Zakres pH inkubowania i stosowany bufor za- \ lezy od ukladu enzymatycznego i warunków reakcji.Dla opisanego wyzej enzymatycznego ukladu reak- cja przebiega dobrze przy pH o wartosci 7,2—8,2, szczególnie korzystnie przy pH=7,4—7,8. Wybór buforu zalezy od stopnia kwasowosci roztworu substratu, spowodowanej przez sam roztwór i/lub od obecnosci róznych aktywnych jonów, które mo¬ ga byc dodane do substratu, oraz od srodowiska wewnatrz porów. Na przyklad podczas inkubowania 50*/o roztworu glikozy z ukladem, zawierajacym izomeraze glikozy, niewielka ilosc jonów kobaltu i magnezu moze byc dodana do substratu przed do¬ prowadzeniem do zetkniecia z ukladem enzyma¬ tycznym. Odczyn tych jondw mozna usunac przez dodanie soli siarczynowych, które zarazem zwieksza¬ ja stabilnosc ukladu. Mieszaniny buforowe, stoso¬ wane w przypadku izomerazy glikozy, sa znane i moga byc latwo okreslone przez fachowców.W podanych nizej przykladach do wytwarzania enzymatycznego ukladu stosuje sie izomeraze gli¬ kozy, pochodzaca z dwóch róznych zródel, a nastep¬ nie porównuje sie wyniki, dotyczace okresu stabil- 40 nosci i pólokresu aktywnosci. Uklady bada sie w standardowych warunkach w reaktorze o dziala¬ niu okresowym. Wyniki podaje sie w miedzynaro¬ dowych jednostkach izomerazy glikozy IGIU, gdzie IGIU jest iloscia enzymu, potrzebna do przeksztal- 45 cenia 1 ^mola glikozy do fruktozy/minute w tem¬ peraturze 60°C i przy pH o wartosci 6,85. Nosnik i uklad sporzadza sie nizej opisanym sposobem, o- kreslajac równoczesnie okres stabilizacji i pólokres aktywnosci ukladu. Doswiadczenia prowadzi sie w 50 celu porównania skutecznosci ukladu z innymi, za¬ wierajacymi izomeraze glikozy chemicznie zwiazana z nieorganicznym nosnikiem. W celu okreslenia wplywu na proces izomeryzacji samego nosnika z tlenku glinowego, przeprowadzono dodatkowe do- 55 swiadczenia.Korzystny nosnik, zastosowany w podanych przy¬ kladach, posiada nastepujace wlasnosci, sredni wy¬ miar porów 175 A, minimalny rozmiar porów 140 A, maksymalny rozmiar porów — 220 A, powierzch- 60 nia 100 m2/g, objetosc porów 0,6 cmtyg, porowatosc 62,5*/o, uziaTnienie 0,25—0,71 mm. Rozklad wielkos¬ ci porów okreslono powszechnie stosowanymi me¬ todami i stwierdzono, ze jest bardzo bliski prze¬ cietnemu wymiarowi porów np. 90°/o w obrebie 65 ±26°/o o wielkosci 175A.7 92971 8 Przyklad I. W procesie adsorpcji stosuje sie surowy preparat izomerazy glikozy, zawierajacy o- kolo 444 IGIU/g, pochodzacy z organizmu Strepto- myces. Okolo 5 gram preparatu izomerazy glikozy .dodaje sie do 28,7 ml roztworu octanu magnezo¬ wego o stezeniu 0,1 mola, znajdujacego sie w 50 ml zlewce.Zawiesine miesza sie przez 25 minut w tempera¬ turze pokojowej, a nastepnie saczy przez bibule fil¬ tracyjna. Pozostalosc na saczku splukuje sie 14,3 ml octanu magnezowego o stezeniu 0,1 mi 4,3 ml NaHC03 o stezeniu 0,5 m. Popluczyny zbiera sie bezposrednio na oryginalny filtr enzymatyczny. Cal¬ kowita objetosc roztworu (przesaczu) po przeplu¬ kaniu wynosi 50 ml. 500 mg porowatego tlenku glinowego umieszcza sie w 50 ml kolbie okraglodennej. Do kolby do¬ daje sie nastepnie 10 ml roztworu izomerazy gli¬ kozy. Kolbev przytwierdza sie do obrotowego apa¬ ratu wyparnego. W wyparce wytwarza sie próz¬ nie, a kolbe obraca sie na lazni w temperaturze —45°C przez 25 minut. Nastepnie do kolby do¬ daje sie kolejne 10 ml roztworu izomerazy glikozy, a odparowanie kontynuuje sie przez nastepne 35 minut w tych samych warunkach. Dodawanie roz¬ tworu i odparowywanie prowadzi sie przez 4 go¬ dziny w tych samych warunkach. Proces ten po¬ wtarza sie jeszcze dwukrotnie z oddzielnymi 10 ml.roztworu izomerazy glikozy. Do kolby dodaje sie nastepnie ostatnie 7 ml roztworu izomerazy gli¬ kozy i kontynuuje sie odparowywanie przez go¬ dzine i 10 minut w temperaturze 45°C. Kolbe z za¬ wartoscia wyjmuje sie z aparatu wyparnego i u- mieszcza sie w chlodnym pokoju na okres 2 dni.Do tlenku glinowego dodaje sie 47 ml roztworu izomerazy glikozy.Do enzymatycznego ukladu dodaje sie 50 ml roz¬ tworu buforowego (0,01 m maleinianu sodowego o wartosci pH = 6,8—6,9, zawierajacego 0,001 m chlorku kobaltu i 0,005 m siarczanu magnezowego) i W ciagu nastepnej godziny pobiera sie próbke w temperaturze pokojowej. Próbke o objetosci 50 ml zachowuje sie do analizy. Uklad plucze sie nastep¬ nie 200 ml wody, a potem 10 ml chlorku sodowego o stezeniu 0,5 m. Koncowe plukanie 50 ml wody prowadzi sie na lejku ze spiekanego szkla. Uklad przenosi sie nastepnie do 50 ml kolby Erlenmeye- ra i przechowuje w roztworze buforowym w tem¬ peraturze pokojowej, dokonujac okresowych analiz calej próbki w ciagu 106 dni.Wyniki: Analiza 50 ml próbki — 39,8 IGIU/ml (aktyw¬ nosc enzymatyczna^ w próbce — 90%) Analiza ukladu enzymatycznego — 130 IGIU/500 mg próbke (aktywnosc enzymatyczna ukladu — 6%) Przecietna wartosc adsorpcji — 260 IGIU/g W celu oznaczenia trwalosci przechowywania próbki w ciagu 106 dni przeprowadzono 21 okre¬ sowych analiz, z których 16 analiz tej samej prób¬ ki wykazalo aktywnosc 100—150 IGIU/500 mg lub 200—300 IGIU/g.Przyklad II. W celu okreslenia okresu sta¬ bilnosci i pólokresu aktywnosci enzymatycznego ukladu przygotowuje sie nastepna próbke, umiesz¬ czona w kolumnie przeplywowej, przez która prze¬ plywa roztwór, zawierajacy glikoze w warunkach przemyslowych.Opisany powyzej nosnik z tlenku glinowego o sredniej wielkosci porów 175 A, i uziarnieniu 0,25—0,71 mm poddaje sie nastepujacej obróbce. 11 g porowatego tlenku glinowego umieszcza sie w 100 ml szklanym cylindrze z doszlifowanym kor¬ kiem, do którego nastepnie dodaje sie 100 ml oc¬ tanu . magnezowego o stezeniu 0,05 m, octanu ko¬ baltowego o stezeniu 0,01 m, pH ¦ = 7,5. Cylinder zamyka sie, a zawartosc delikatnie miesza przez odwracanie i nastepnie umieszcza sie na lazni w temperaturze 60°C. Po 15 minutach" cylinder od¬ wraca sie, a plyn dekantuje. Do cylindra dodaje sie 100 ml swiezego octanu magnezowego i kobaltowe¬ go, cylinder odwraca sie i pozostawia w tempera¬ turze pokojowej przez 2,5 godziny.Surowy roztwór izomerazy glikozy z opisanego wyzej zródla, zawierajacy 590 IGIU/ml w nasyco¬ nym siarczanie amonowym o stezeniu 0,6 m oczysz¬ cza sie i poddaje reakcji z tlenkiem glinowym.Do 40 ml roztworu izomerazy glikozy w zlewce dodaje sie 1,4 g siarczanu amonowego w celu wy¬ tracenia enzymu, mieszajac zawiesine w temperatu¬ rze pokojowej przez 20 minut. Nastepnie próbke wiruje sie z szybkoscia 16000 obrotów na minute w temperaturze 2°C przez 30 minut. Plyn sklaro¬ wany nad osadem wylewa sie. Do osadu dodaje sie 12 ml roztworu octanu magnezowego i kobaltowego, miesza sie, a nastepnie do roztworu enzymatycz¬ nego dodaje sie 3 ml wodoroweglanu sodowego o stezeniu 0,5 m i miesza sie w celu rozpuszczenia enzymu. Roztwór umieszcza sie na lazni wodnej w temperaturze 60°C na 15 minut. Po usunieciu z lazni roztwór wiruje sie przez 15 minut z szyb¬ koscia 16000 obrotów na minute w temperaturze 2°C. Czysty, sklarowany nad osadem roztwór en¬ zymatyczny zlewa sie, a osad odrzuca. Stwierdzo¬ no, ze roztwór enzymatyczny o objetosci 28 ml ma pH o wartosci 7,5. Jesli w czasie oczyszczania nie nastapilo obnizenie aktywnosci, roztwór ten powi¬ nien zawierac 23600 IGIU.Roztwór octanu magnezowo-kobaltowego oddzie¬ la sie od porowatego tlenku glinowego przez od¬ wrócenie. Do porowatego tlenku glinowego umie¬ szczonego w cylindrze dodaje sie 28 ml roztworu enzymatycznego. Cylinder zatyka sie korkiem, a zawartosc miesza przez odwracanie cylindra i u- mieszcza sie go na lazni wodnej w temperaturze 60°C. Doprowadza sie do reakcji enzymu z poro¬ watym tlenkiem glinowym (11 g) w czasie 2 go¬ dzin 30 minut w temperaturze 60°C. W tym cza¬ sie cylinder odwraca sie co 15 minut. Po usunie¬ ciu z lazni o temperaturze 60°C reakcja przebiega dalej w temperaturze pokojowej, przy czym cy¬ linder odwraca sie co 30 minut przez nastepne 2 godziny. Reakcje kontynuuje sie przez noc w tem¬ peraturze pokojowej juz bez odwracania cylindra.Roztwór enzymatyczny o objetosci 28,5 ml i pH o wartosci 7,1 zlewa sie i zachowuje do analizy.Uklad enzymatyczny plucze sie 60 ml wody desty¬ lowanej, 40 ml roztworu chlorku sodowego o ste- 40 45 50 55 60a 92971 zeniu 0,5 m i 40 ml roztworu octanu magnezowego i kobaltowego. Trzy próbki w ilosci 1 g pobiera sie z porcji w celu dokonania analizy. Pozostale g umieszzca sie w kolumnie termostatowanej w 60°C. Do kolumny wprowadza sie roztwór, za¬ wierajacy 50% glikozy i siarczan magnezowy o stezeniu 0,005 m buforowany siarczynem sodowym do pH o wartosci 7,7—8,0. W czasie pierwszych 26 godzin do kolumny wprowadza sie chlorek kobal¬ towy o stezeniu 0,001 m. Po 26 godzinach nie wpro¬ wadza sie juz kobaltu i jedynym srodkiem akty¬ wujacym w pozostalym czasie pracy kolumny sa jony magnezu. Poczatkowa szybkosc przeplywu w kolumnie wynosi w przyblizeniu 190 ml/godzine.Ilosc wytwarzanej fruktozy utrzymuje sie w gra¬ nicach 80—85% ilosci teoretycznej, zmniejszajac szybkosc przeplywu w róznych odstepach czasu.Kolumna dziala w przyblizeniu 31 dni. Po tym czasie ze wzgledu na brak doprowadzania sub¬ stratu, kolumna wyschla calkowicie i pozostala su¬ cha przez okolo 15 godzin. Przyblizona wartosc pól- okresu aktywnosci ukladu enzymatycznego otrzy¬ muje sie przez obliczenie ilosci zebranego produ¬ ktu i przemiane produktu w naczyniu zbieraja¬ cym. Stwierdzono, ze planowany pólokres aktyw¬ nosci ukladu wynosi okolo-42 dni.Analiza ukladu przed 'uzyciem go wykazala zdol¬ nosc adsorpcyjna 381 IGItT/g. Stanowi to 17,8% aktywnosci calosci IGIU poddanych dzialaniu nos¬ nika. Analiza reakcyjnego roztworu enzymatycz¬ nego w ilosci 28,5 ml wykazala 161 IGIU/ml, a ak¬ tywnosc w reakcyjnym roztworze enzymatycznym wynosila okolo 19,4%. Wartosc pH w kolumnie utrzymywana byla w granicach 7,4—7,8 przez od¬ powiednie regulowanie pH substratu. Calkowite za¬ ladowanie kolumny wynosilo 3810 IGIU.Przyklad III—X. W celu okreslenia wplywu róznych buforów na pólokres aktywnosci ukladu przeprowadza sie badania w 8 kolumnach. W kaz¬ dym przypadku izomeraza glikozy adsorbowana by¬ la na porowatym tlenku glinowym, o przecietnej wielkosci porów 175 A i uziarnieniem 0,25—0,71 mm. Uzyte enzymy pochodzily z dwóch zródel. W przykladach III i IV podobnie, jak w przykladach I i II, stosuje sie roztwór izomerazy glikozy, po¬ chodzacej z organizmów Streptomyces (zródlo A).W przykladach V—X.stosuje sie inny roztwór izo¬ merazy glikozy, zawierajacy 1000 IGIU/ml, pocho¬ dzacy z innego organizmu Streptomyces (zródlo B).Proces adsorpcji prowadzi sie wedlug sposobu, opi¬ sanego w przykladzie II.W kazdej kolumnie umieszcza sie 10 g ukladu en¬ zymatycznego. 50% roztwór glikozy ze wskazany¬ mi buforami przepuszcza sie przez kazda kolumne z zaznaczeniem poczatkowej predkosci przeplywu, przy czym szybkosc przeplywu reguluje sie okre¬ sowo tak, aby otrzymac okolo 84% stopien prze¬ miany (przy teoretycznym 100%, luib koncowym produkcie glikoza^fruktoza 50—50). 84% przemiane prowadzi sie przy zmniejszaniu szybkosci przeply¬ wu. Wszystkie roztwory substratu i kolumny termo¬ statuje sie w 60°C utrzymujac stala wartosc pH = 7,8. Ilosc enzymu w kazdej kolumnie w IGIU/g u-. kladu podano w wartosciach srednich przy górnej i dolnej granicy tolerancji, wynoszacej 95%.W kazdym przykladzie podano wydajnosc adsor¬ pcji enzymu przez nosnik, przy czym wydajnosc adsorpcyjna odnosi sie do stosunku w procentach IGIU zaadsorbowanych na calkowitej ilosci nosni¬ ka do poczatkowej liczby IGIU, uzytych w proce¬ sie adsorpcji.Uzyskane wyniki ilustruje tablica 1.Przyklad XI. Pólokres aktywnossi enzyma¬ tycznego ukladu z przykladów II—X jest dluzszy od pólokresu aktywnosci ukladu, skladajacego sie z izomerazy glikozy, polaczonej chemicznie z po¬ rowatym nosnikiem z powlekanego szkla, stoso¬ wanym w podobnych warunkach. Polaczona che¬ micznie izomeraze glikozy przygotowuje sie zgod¬ nie z danymi ujawnionymi w zgloszeniu patento¬ wym St. Zjedn. Ameryki na 227205 zatytulowanym „Ulepszone nosniki enzymatyczne". Nosnikiem jest porowate szklo pokryte dwutlenkiem cyrkonu, do którego przylaczono chemicznie enzym ze zródla A. Uklad poddano amidzie w reaktorze o dzialaniu okresowym w standardowych warunkach i stwier¬ dzono, ze /posiada aktywnosc 1068 IGIU/g. Anali¬ zowanym roztworem byla glikoza o stezeniu 2 im, zawierajaca 0,02 m MgS04 ti 0,001 im CoCl2.Kolumna, zawierajaca 10 g (wagi suchej) powyz¬ szego, chemicznie polaczonego ukladu enzymatycz¬ nego, dzialala przez 18 dni w temperaturze 60°C.Przez kolumne przepuszcza sie 50% roztwór gliko¬ zy o stalej szybkosci przeplywu 124—131 ml/godz.Aktywnosc kolumny w danym okresie czasu oblicza sie doswiadczalnie przez porównanie ilosci wytwo¬ rzonej fruktozy w procentach przy danej szybkos¬ ci podawania substratu w specyficznych warun¬ kach kolumny w odniesieniu do aktywnosci, mie¬ rzonej Procent fruktozy mierzy sie automatycznym pola¬ rymetrem Bendixa 12 razy w okresie od 3—431 go¬ dzin, notujac spadek aktywnosci ukladu z 934 do 473 IGIU/g. Stwierdzono, ze szacunkowy pólokres aktywnosci wynosi 16,6 dnia z zakresem toleran¬ cji 95 od 14,8—18,8 dnia. W okresie pierwszych 24 godzin substrat skladal sie z roztworu zawieraja¬ cego 50% wagowych glikozy oraz 0,005 m MgS04, 0,004 m Na^O, i 0,001 m CoCl2, przy pH o wartosci 7,8, w nastepnym okresie czasu sklad substratu zmieniono przez wyeliminowanie CoCl2 przy rów¬ noczesnym utrzymaniu innych skladników na po¬ przednim poziomie.Z powyzszego porównania widoczne sa korzysci stosowania ukladu, zawierajacego izomeraze gliko¬ zy, zaadsorbowana na porowatym tlenku glino¬ wym, poniewaz poza dluzszym pólokresem aktyw¬ nosci przygotowanie ukladu, zawierajacego zaad¬ sorbowana izomeraze glikozy, jest znacznie tansze ze wzgledu na nizszy koszt substancji nosnych.Przyklad XII. Przeprowadzono badania w ce¬ lu okreslenia wplywu samego tlenku glinowego na proces przemiany glikozy w fruktoze, poniewaz z opisu pantetowego St. Zjedn. Ameryki nr 3 431253 wiadomo jest, ze granulki tlenku glinowego moga byc stosowane w tyim procesie. W badaniach tych 40 45. 50 55 6092971 11 12 Tablica 1 lad N U Oh 1 III IV V VI | VII VIII IX X Zródlo enzymu 2 A A B B B B B B Ilosc enzymu w wartosc dolna 3 554 510 164 176 179 372 268 i 372 wartosc srednia 4 573 563 206 192 204 407 398 407 IGIU/g wartosc górna 591 616 248 209 229 441 528 441 Wydajnosc adsorpcji w °/o 6 76,5 70,8 36,5 32,3 39,9 49,2 49,2 Substraty dodatkowe w molach 7 0,004 MgS04 0,001 CoCl2 0,004 Na2SOs 0,005 MgCl2 0,001 CoCl2 0,004 NH4HCQS 0,005 MgCl2 0,001 CoCl2 0,004 NazSOg 0,005 MgCl2 0,001 CoCl2 0,004 NH4HCOs 0,005 MgCl2 0,004 NH4HCOs Co++ O' « O o o o 0,005 MgCl2 0,004 NH4HCO3 Co++ liii Poczatko¬ wa pred¬ kosc prze¬ plywu w ml/godz. 8 122 122 45 38 48 74 74 36 Pólokres aktyw¬ nosci w dniach 9 49,0 | 23,0 47,0 17,0 18,0 38,0 23,0 • 20,0 stosuje sie tlenek glinowy z przykladów II—X. W kolumnie umieszcza sie 11 g porowatego tlenku gli¬ nowego potraktowanego 0,05 m octanem magnezo¬ wym i octanem kobaltowym o stezeniu 0,01 m w temperaturze 60°C przez 15 minut, powtarzajac zabieg, majacy na celu przygotowanie nosnika przed adsorbcja.Porowaty tlenek glinowy umieszcza sie w kolu¬ mnie termostatowej w 60°C. Roztwór, zawierajacy 0,005 m MgS04, 0,004 m Na2S08, 0,001 m OoCl2 i 50% wagowych glikozy przy pH o wartosci 7,8, prze¬ puszcza sie przez kolumne ze stala predkoscia prze¬ plywu okolo 45 ml/godz. Uklad, zawierajacy zaad- sorbowana izomeraze glikozy, analizowany przy 227 IGIU/g w identycznych warunkach, dawal 84°/o te¬ oretycznej przemiany glikozy w fruktoze. Próbke wycieku z kolumny, zawierajaca tylko tlenek gli¬ nowy, pobiera sie codzienne i oznacza polarymetry¬ cznie w celu okreslenia w procentach przemiany glikozy w fruktoze przy uzyciu roztworu substratu do nastawienia przyrzadu na zero. Kontroluje sie równiez wartosc pH produktu. Uzyskane wyniki ilustruje tablica 2.W celu okreslenia przemiany w °/o, spowodowa- Tablica 2 Dzien Pierwszy Drugi Trzeci Czwarty Predkosc przeplywu w ml/godz. 43,8 47,0 47,0 47,0 Teoretycz¬ ny e/o fruktozy 4,8 0,0 0,0 0,0 PH produktu ,4 6,4 , 7,5 1 7,5 nej podgrzewaniem wsadu uruchomiono nastepna kolumne w 60°C o szybkosci przeplywu 45 ml/godz., 55 nie zawierajaca tlenku glinowego ani enzymatycz¬ nego ukladu. Stwierdzono, ze przemiana wynosi 0,5°/© a pH produktu 7,45. Z powyzszych przykla¬ dów wynika, ze sam tlenek glinowy ewentualnie powoduje nieznaczna przemiane glikozy w frukto- 60 ze. Alkaliczna izomeryzacja glikozy do fruktozy przy uzyciu rozrobnionego lub porowatego tlenku glinowego wymagalaby wiec znacznie dluzszego cza¬ su dla zaistnienia odpowiedniej przemiany.Sposób przemiany glikozy w fruktoze z zastoso- 65 .waniem unieruchomionego ukladu, zawierajacego13 92971 14 izomeraze glikozy jest bardzo wydajny i mozna go stosowac na duza skale.Podane przyklady ilustruja siposób wedlug wy¬ nalazku. PL

Claims (8)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania fruktozy z glikozy na dro¬ dze enzymatycznej, znamienny tym, ze roztwór gli¬ kozy imkuibuje sie z unieruchomionym ukladem en¬ zymatycznym, zawierajacym izomeraze glikozy, za- adsorbowana w porach porowatego tlenku glinowe¬ go o przecietnej srednicy porów 100—1000 A.
  2. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze roztwór glikozy buforuje sie do wartosci pH = 7,2 —8,2 przed inkubowaniem.
  3. 3. Sposób wedlug zastrz. 2, znamienny tym, ze roztwór glikozy utrzymuje sie przy pH o wartos¬ ci 7,4—8,0.
  4. 4. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie -uklad enzymatyczny umieszczony w ko¬ lumnie przeplywowej, do której ciagle wprowadza 5 sie roztwór glikozy.
  5. 5. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze inkubowanie prowadzi sie w temperaturze 50°C— 70°C.
  6. 6. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie izomeraze glikozy, zaadsorbowana w po¬ rach tlenku glinowego o przecietnej srednicy pora 140—220 A oraz o uziarnieniu 0,25—0,71 mm.
  7. 7. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie -uklad enzymatyczny, zawierajacy izo¬ meraze glikozy, pochodzaca z organizmu Strepto- myces.
  8. 8. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie roztwór glikozy, zawierajacy wiecej niz 45% wagowych glikozy. 10 15 PL
PL17298174A 1974-07-24 1974-07-24 PL92971B1 (pl)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL17298174A PL92971B1 (pl) 1974-07-24 1974-07-24

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL17298174A PL92971B1 (pl) 1974-07-24 1974-07-24

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL92971B1 true PL92971B1 (pl) 1977-04-30

Family

ID=19968358

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL17298174A PL92971B1 (pl) 1974-07-24 1974-07-24

Country Status (1)

Country Link
PL (1) PL92971B1 (pl)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
EP0871586B1 (en) Molecular sieves and process for their manufacture
RU2067024C1 (ru) Катализатор для превращения углеводородов
JP2904862B2 (ja) 促進されたゼオライト触媒を用いてアンモニアによつて窒素酸化物を還元する方法
US4548921A (en) Silver catalyst and a method for the preparation thereof
US4732688A (en) Effluent treatment
US7378076B2 (en) Process for production of macrostructures of a microporous material
US5310714A (en) Synthesis of zeolite films bonded to substrates, structures and uses thereof
US4935393A (en) Process for catalytic reduction of nitrogen oxides
US5314853A (en) High temperature sorbents for oxygen
US3982997A (en) Immobilized glucose isomerase
EP1027930B1 (en) Exhaust emission control catalyst
PL92971B1 (pl)
US4581338A (en) Preparation of catalyst supports and materials produced thereby
US6033458A (en) Coated materials
US5721189A (en) Treatment to improve the durability of a hydrodechlorination catalyst and catalyst
CN110642263B (zh) 锡钛硅分子筛及其制备方法和应用以及硫醚氧化方法
US5169825A (en) Ammonium ion- and ammonia-selective adsorbent and process for preparation of same
US4826792A (en) Method of noble metal-zeolite catalyst activation with Bronsted acid compound
EP0577213B1 (en) Process for the purification of a hydroxylammonium salt solution
US3373110A (en) Process for the preparation of platinum metal containing aluminosilicates
EP0732140A1 (en) Nitrogen oxide-reducing catalyst and process for reducing nitrogen oxides in exhaust gas
CA1258450A (en) Process for the preparation of catalyst supports and materials produced thereby
CZ2002808A3 (cs) Ochranné loľe obsahující sloučeniny olova umístěné před katalyzátorovým loľem obsahujícím měď k zabránění kontaminace katalyzátorového loľe chlorovými a sírovými kontaminujícími sloľkami
US4472366A (en) Method of preparing crystalline aluminosilicate zeolites
JPH10167724A (ja) 球形担体の製造方法