PL88304B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL88304B1
PL88304B1 PL17153774A PL17153774A PL88304B1 PL 88304 B1 PL88304 B1 PL 88304B1 PL 17153774 A PL17153774 A PL 17153774A PL 17153774 A PL17153774 A PL 17153774A PL 88304 B1 PL88304 B1 PL 88304B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
protein
hydrolyzate
hours
hydrolysis
temperature
Prior art date
Application number
PL17153774A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Priority to PL17153774A priority Critical patent/PL88304B1/pl
Publication of PL88304B1 publication Critical patent/PL88304B1/pl

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywa¬ nia preparatów aminokwasowych, zawierajacych re¬ gulowana ilosc fenyloalaniny, które wytwarza sie na drodze enzymatycznej hydrolizy surowców bial¬ kowych.Preparaty aminokwasowe z regulowana zawarto¬ scia fenyloalaniny sa stosowane w lecznictwie jako jedyny skuteczny srodek, przeciwdzialajacy pow- wstawaniu glebokich stanów uposledzenia umyslo¬ wego u dzieci z fenyloketonuria, wrodzona wada metaboliczna ustroju. Wada ta jest wynikiem braku w organizmie enzymu, przeksztalcajacego fenyloala- mine w tyrozyne, wskutek czego gromadzi sie w ustroju fenyloalanina oraz produkty jej wadliwego przeksztalcania, które niszcza tkanke mózgowa i prowadza do nieodwracalnych zmian w mózgu.Niekorzystny nadmiar fenyloalaniny jest najcze¬ sciej wprowadzany do organizmu z wysokobialko- wym pozywieniem, w którym aminokwas fenylo¬ alanina wystepuje w stosunkowo duzych ilosciach, to znaczy w okolo 5%.Dla zdrowego organizmu wystarczajaca zawar¬ tosc fenyloalaniny w dostarczanym pozywieniu sta¬ nowi ilosc do 0,5%, a jej nadmiar w ustroju zosta¬ je przy pomocy wlasciwego enzymu przeksztalcony w tyrozyne.W przypadku fenyloketonurii nieodzowne jest po¬ dawanie preparatów aminokwasowych o znacznie obnizonym poziomie fenyloalaniny, czesto az do mi¬ nimalnej ilosci tego aminokwasu. so Preparaty aminokwasowe z regulowana iloscia fe¬ nyloalaniny stanowia dla chorych na fenyloketo- nurie niskobialkowy pokarm naturalny. ^ Poziom fenyloalaniny w pokarmach bialkowych moze byc obnizony wylacznie po ich uprzedniej hydrolizie.Hydrolizaty bialkowe uzyskuje sie wedlug zna¬ nego sposobu, dzialajac silnymi kwasami nieorga¬ nicznymi na surowiec bialkowy. Sposób ten jest jednak niedogodny, gdyz w wyniku hydrolizy na¬ stepuje calkowite lub czesciowe przeksztalcenie nie¬ których, niezbednych dla organizmu aminokwasów i wskutek tej reakcji tworza sie niepozadane pro¬ dukty ich racemizacji.Wiadomo, ze preparaty aminokwasowe sa poda¬ wane pacjentom przez wiele lat, to tez produkty niekorzystnego przeksztalcenia bialka, które pow¬ staly w czasie prowadzonego procesu hydrolizy i znajduja sie wskutek tego w gotowych prepara¬ tach aminokwasowych, odkladaja sie nastepnie w tkankach i narzadach organizmu pacjenta, zmniej¬ szajac aktywnosc fizjologiczna tych narzadów.W znanych metodach wytwarzania hydrolizatów bialkowych z regulowana zawartoscia fenyloalaniny na przyklad wedlug patentu NRD nr 70 096 otrzy¬ mane aminokwasy i peptydy z hydrolizy bialka wydziela sie dalej przez zageszczenie roztworu i wy¬ tracanie ich alkoholem, co stanowi dodatkowa ope¬ racje w wytwarzaniu preparatów aminokwasowych, wydluzajaca czas trwania calego procesu. 88 304Inny znany sposób hydrolizy bialka, polegajacy na zastosowaniu enzymów proteolitycznych jest bardziej korzystny, gdyz nie powoduje przeksztalce- yftia.£rajbefriizicji aminokwasów. Niedogodnoscia te¬ go sposobu jest jego dlugotrwalosc, wynoszaca 100 lub wiecej godzin, trwania procesu enzymatycznej hydrolizy bialka.Nieoczekiwanie okazalo sie, ze czas hydrolizy bialka mozna znacznie skrócic przy pomocy enzy¬ mów, zawartych w trzustce, nawet do 32 godzin, przy czym regulowanie czasu* hydrolizy jesjt uzaleznione od zamierzonego poziomu fenyloalaniny w prepara¬ tach aminokwasowych. Efekt skróconego czasu hy¬ drolizy uzyskano przede wszystkim przez zastoso¬ wanie odpowiednio przygotowanej trzustki, której ^MwiMiiinzdolnosc odszczepiania z czasteczki MtffllralLasów aromatycznych, szczególnie fe- J-BLWfLMy,^gidzielanej nastepnie z hydrolizatu TlaTEowegoprzy pomocy wegla aktywnego.Ustalajac odpowiednio czas hydrolizy, ilosc oraz sposób dodawania wegla aktywnego i stosujac su¬ szenie hydrolizatów znana metoda, otrzymuje sie w znacznie skróconym czasie i z wysoka wydaj¬ noscia preparaty aminokwasowe o dowolnie regulo¬ wanej zawartosci fenyloalaniny.Na wydatne skrócenie czasu hydrolizy ma zasad¬ niczy wplyw porcjowanie dodawanej trzustki w okreslonych ilosciach i w odpowiednim czasie.Jako surowiec wyjsciowy do hydralizy stosuje sie kazeine lub bialko z mleka, które bylo poddawane dzialaniu enzymów w ^czasie procesu fermentacji antybiotyków przy udziale szczepu Streptococcus lactis. Bialko to stanowi produkt odpadkowy, uzys¬ kany przy wydzielaniu nizyny z brzeczki pofermen¬ tacyjnej zgodnie z polskim opisem patentowym nr 68835.Wedlug wynalazku do zawiesiny bialka takiego, jak kazeina lub bialko z mleka, stanowiace produkt odpadkowy ^ procesu fermentacji antybiotyków, zwlaszcza nizyny, w stezeniu 10—20%, korzystnie 13—16%, w wodzie zalkalizowanej 10% Toztworu wodorptlenku sodowego lub potasowego do wartosci pH = 7,0—7,5 z dodatkiem srodka antyseptycznego, zwlaszcza toluenu, dodaje sie rozdrobniona, aktyw¬ na trzustke zwierzeca o wartosci pH = 5,0—7,5, korzystnie 5,5—6,5, rozmrozona od temperatury —10°C do temperatury —£°C—h50C, korzystnie +2°C—+4°C, w trzech porcjach wagowych 1 :1 :0,8 z tolerancja ±10%, przy czym pierwsza porcje trzustki dodaje sie na poczatku procesu hydrolizy bialka, druga w 1/3, a trzecia 2/5 czasu trwania prov cesu, prowadzonego w ciagu 32—80 godzin, korzy¬ stnie 65—"-72 godzin, nastepnie mieszanine po hydro¬ lizie ogrzewa sie do temperatury 75°—98PC, nieroz¬ puszczalne skladniki odsacza sie w podwyzszonej temperaturze, najkorzystniej 85°C, przesacz hydro¬ lizatu ochladza sie do temperatury +5°—0°C, osad wytraconej tyrozyny oddziela sie, przesacz zadaje weglem aktywnym dwukrotnie lub trzykrotnie w zaleznosci od zawartosci fenyloalaniny w przesaczu w porcjach wagowych 1 :1 lub 2 :1 :1 w ciagu 3—6 godzin i w ilosci 65—160% w stosunku do suchej masy bialka, kazdorazowo wegiel oddziela od prze¬ saczu, po czym otrzymany hydrolizat z obnizona zawartoscia fenyloalaniny wzbogaca sie oczyszczona 304 ~ 4 * . tyrozyna, solami mineralnymi i innymi skladnikami recepturowymi farmaceutycznie dopuszczalnymi oraz*: suszy w znany sposób. , ' \ ;.Wspólzaleznosc zalozonej zawartosci feriyloalani- ny w preparatach aminokwasowych, czasu trwania enzymatycznej hydrolizy surowca kazeiny, ilosci wegla, potrzebnej do oczyszczania hydrolizatu bial¬ kowego, pozbawionego tyrozyny, i wydajriosci ca¬ lego procesu wytwarzania preparatów aminokwaso- io wych ilustruje ponizsza tabela.Zalozona ilosc fenyloalaniny w mg/lOOg preparatu aminokwasowego ponizej 20 , 150—200 450—500 ponizej 20 150—200 450 — 500 pnnizej 20 150—200 450—500 'Czas trwania hydrolizy wi godzi¬ nach ! ' 80 80 80 60 60 60 40 40 40 Ilosc we¬ gla akty¬ wnego na 1 kg su-»' , chej^masyt kazeiny i 950 750 650 1100 900 750 1400 1100 900 .Wydaj- 1 nosc w % | 60 1 70 75 1 55 65 70 [ 48 [ 58 65 Zastosowanie bialka z mleka, otrzymanego przy udziale szczepu Streptócoccus lactis prowadzi do- skrócenia czasu hydrolizy o okolo 20%.Ponadto przedmiot Wynalazku ilustruja przykla¬ dy: Przyklad I. Sposób otrzymywania preparatu. aminokwasowego z kazeiny o obnizonym poziomie fenyloalaniny do 0,5%. 1,4 kg trzustki, zamrozonej do temperatury—10°C,. rozdrobniono,, jednoczesnie rozmrazajac ja do tem¬ peratury pomiedzy + 2°C; i + 4°C. Utrzymywano 40 trzustke w tej temperaturze przez 72 godziny, regu¬ lujac pH rozmrozonej trzustki w granicach @,0—6,5 przy pomocy 10% roztworu kwasnego weglanu so¬ dowego.Osobno przygotowano 10% zawiesiny kazeiny, w 45 wodzie, zalkalizowanej 10%. roztworem wodorotlen¬ ku sodowego do pH = 7,5, Zawiesine sporzadzona z 3 kg kazeiny w trzech równych porcjach, doda¬ wanych- do alkalizowanej- wody trzykrotnie w, ciaga 2 godzin. Do gotowej zawiesiny kazeinowej za$to- 5o sowano 200 ml toluenu, jako srodka antyseptycznego* Do tak sporzadzonej zawiesiny kazeinowej doda¬ wano w trzech porcjach uprzednio przygotowana trzustke w stosunku wagowym 1:1 ; 0,8, w,kolej- nych godzinach procesu enzymatycznej hydrolizy:^ 55 w godzinie zerowej, 27 i 32. Hydrolize prowadzono- przez 80 godzin regulujac pH mieszaniny w gra¬ nicach 7,0—7,5 przy, pomocy 10% roztworu wodo¬ rotlenku ; sodowego. Uzyskany hydrolizat bialka podgrzano do temperatury 85°C i odsaczono skla- 6o dniki stale, a przesacz ochlodzono do temperatury °C—0°C. W tej temperaturze wydziela sie w prze¬ saczu osad tyrozyny, który odsaczono,, przeznaczajac go do oczyszczenia.Po oddzieleniu tyrozyny^ ^zadawana fcydrolizat~ IH bialkowy weglem aktywnym, dwukrotnie porejami5 w ciagu 5 godzin w ilosciach 0,6 kg i 0,3 kg wegla na l kg suchej masy bialkowej. Po Hazdym doda¬ niu porcji wegla, wymieszaniu jej z hydrolizatem i odsaczeniu, wegiel oddzielano jako produkt od¬ padkowy.Otrzymany wodny roztwór hydrolizatu bialkowe¬ go wysuszono po dodaniu substancji uzupelniajacych takich, jak oczyszczona tyrozyna, sole mineralne i inne skladniki okreslone receptura. Uzyskano pre¬ parat aminokwasowy o zawartosci 0,45—0,5% fe- nyloaminy. Wydajnosc 75%.Przyklad II. Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego z kazeiny o obnizonym poziomie fenyloalaniny do 0,02%, Przygotowano trzustke i 10% zawiesine kazeiny w alkalicznej wodzie oraz porcjowana trzustke, jak w przykladzie I, lecz proces enzymatycznej hydro¬ lizy prowadzono w ciagu 40 godzin, podczas któ¬ rego clruga i trzecia porcje trzustki dodawano w 13 i 16 godzinie hydrolizy.Operacje podgrzewania hydrolizatu, odsaczania skladników stalych, ochladzania hydrolizatu i od¬ dzielania tyrozyny prowadzono równiez analogicz¬ nie, jak w przykladzie I.Hydrolizat, pozbawiony tyrozyny, zadano trzykrot¬ nie weglem aktywnym w porcjach wagowych 2:1:1 o lacznej ilosci 1,4 kg wegla na 1 kg suchej masy kazeiny w ciagu 5 godzin i kazdorazowo we¬ giel oddzielono. Uzyskano wodny roztwór hydroli¬ zatu bialkowego, który po dodaniu tyrozyny i in¬ nych skladników wedlug receptury wysuszono. Ot¬ rzymano preparat aminokwasowy, zawierajacy 0,02% fenyloalaniny z wydajnoscia 48%.Przyklad III. Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego o obnizonym poziomie fenyloala¬ niny do 0,5%.Aktywna trzustke przygotowano analogicznie, jak w przykladzie I, natomiast zawiesine kazeinowa sporzadzono w stezeniu 15% postepujac, jak w przykladzie I z tym, ze doprowadzono pH zawiesiny kazeinowej do wartosci 7,5 przy pomocy 10% roz¬ tworu wodorotlenku potasowego. Do tak przygoto¬ wanej zawiesiny dodawano aktywna trzustke w ilo¬ sci 0,8 kg na 1 kg zawiesiny w trzech porcjach we wzajemnym stosunku wagowym 1 :1 :0,8 podczas 60 godzin procesu hydrolizy, to znaczy w godzinie zerowej, 20 i 24. W ciagu hydrolizy utrzymywano pH w granicach 7,0—7,5.Otrzymana mieszanine po hydrolizie podgrzano do temperatury 87°C, nastepnie odsaczono skladniki stale od hydrolizatu i ochlodzono go der tempera¬ tury pomiedzy 5°C i 0°C.Wydzielona w tej temperaturze tyrozyne odsa¬ czono, przeznaczajac ja do oczyszczenia. Pozostaly przesacz hydrolizatu zadawano dwukrotnie weglem aktywnym w dwu porcjach w ilosciach 0,5 kg i 0,25 kg wegla na 1 kg kazeiny w czasie 5 godzin.Kazdorazowo zuzyty wegiel oddzielano.Otrzymano wodny roztwór hydrolizatu, który po dodaniu tyrozyny, soli mineralnych oraz innych substancji uzupelniajacych wedlug receptury — wy¬ suszono.Uzyskano suchy preparat aminokwasowy z za- 6 wartoscia 0,45—0,5% fenyloalaniny i z wydajno¬ scia 70%.Przyklad IV. Sposób otrzymywania preparatu aminokwaspwego o poziomie fenyloalaniny ponizej 0,02%.Przygotowano aktywna trzustke, zawiesine kaze¬ iny, prowadzono hydrolize, podgrzano mieszanine po hydrolizie, odsaczono hydrolizat, oziebiono prze* sacz hydrolizatu i odsaczono tyrozyne w sposób, ' io podany w przykladzie III.Nastepnie zadano hydrolizat trzykrotnie weglem aktywnym wylacznej ilosci 1,1 kg wegla na 1 kg ka^r zeiny w trzech porcjach w wzajemnym stosunku wagowym 2:1 :1 podczas 5 godzin. Kazdorazowo zuzyty wegiel oddzielano.Wodny roztwór hydrolizatu, wzbogacony substan¬ cjami uzupelniajacymi wedlug receptury — wysu* szono. Otrzymano suchy preparat aminokwasowy o zawartosci fenyloalaniny ponizej 20 mg z wydaj- noscia;33%.Przyklad V. Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego o obnizonym poziomie fenyloala¬ niny do 0,5%.Przygotowano aktywna trzustke w sposób, podany w przykladzie I. Do enzymatycznej hydrolizy zasto¬ sowano 10 kg bialka z mleka, wydzielonego jako osad z brzeczki pofermentacyjnej przy produkcji ^lizyny (opis patentowy polski nr 68 835). Poczatko¬ wo sporzadzono 13% zawiesine ^bialka z mleka w so alkalicznym roztworze wodnym o pH =?= 7,5, który uzyskano przy pomocy 10% roztworu wodorotlenku sodowego. Do tak sporzadzonej zawiesiny dodano przygotowana uprzednio aktywna trzustke w ilosci 0,44 kg na 1 kg suchego bialkav Po uplywie 4 go- dzin uzupelniono wsad bialka z mleka do stezenia %, doprowadzajac ponownie pH do wartosci 7,0—7,5 przy pomocy 10% roztworu wodorotlenku sodowego. Proces hydrolizy prowadzono w ciagu 32 godzin, podczas którego jeszcze dwukrotnie do- 40 dawano aktywna trzustke w ilosciach 0,44 kg i 0,35 kg na 1 kg suchej masy bialka w 13 i 16 go¬ dzinie hydrolizy.Mieszanine hydrolizatu i skladników nierozpusz¬ czalnych ogrzano do temperatury 90°C i przesaczo- 45 no, po czym przesacz hydrolizatu oziebiono do tem¬ peratury +5°C—0°C. Z hydrolizatu wytracono ty¬ rozyne i odstawiono do oczyszczenia.Hydrolizat, pozbawiony tyrozyny, zadawano dwu¬ krotnie weglem aktywnym w porcjach 0,6 kg i 0,3 50 kg wegla na 1 kg suchej masy bialka. Zuzyty we¬ giel kazdorazowo oddzielano.Otrzymano wodny roztwór hydrolizatu, który po dodaniu tyrozyny i innych substancji uzupelniaja¬ cych wedlug receptury —wysuszono.Tak uzyskany preparat aminokwasowy zawiera 0,45—0,5% fenyloalaniny. Wydajnosc 63%.Przyklad VI. Sposób otrzymywania preparatu aminokwasowego o poziomie fenyloalaniny ponizej „ 0,02%.Aktywna trzustke przygotowano w sposób, po¬ dany w przykladzie I, natomiast do enzymatycznej hydrolizy zastosowano zawiesine bialka z mleka, sporzadzona, jak w przykladzie V z tym, ze wode M alkalizowano 10% roztworem wodorotlenku potaso-88 304 8 wego do pH = 7,5. Proces hydrolizy prowadzono przez 64 godziny, podczas którego dodawano akty¬ wna trzustke w porcjach i ilosciach, jak w przy¬ kladzie V, trzykrotnie w czasie hydrolizy w godzi¬ nach: 0, 24 i30. 5 Uzyskana mieszanine hydrolizatu i skladników nierozpuszczalnych podgrzano do temperatury 90°C i saczono w granicach temperatury 90°C—85°C, po czym przesacz hydrolizatu oziebiono i wytracono tyrozyna, jak w przykladzieV. io Hydrolizat, pozbawiony tyrozyny, zadawano we¬ glem aktywnym w ilosci lacznej 0,95 kg na 1 kg suchej masy bialka z mleka w trzech porcjach w wzajemnym stosunku wagowym 2:1:1 podczas 5 godzin. Kazdorazowo zuzyty wegiel oddzielano. 15 Otrzymano wodny roztwór hydrolizatu, który uzu¬ pelniono tyrozyna oraz innymi substancjami zgodnie z receptura, po czym hydrolizat wysuszono.Uzyskany w ten sposób preparat aminokwasowy zawiera ponizej 0,02% fenyloalaniny. Wydajnosc 20 60%. PL

Claims (2)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób wytwarzania preparatów aminokwaso- 25 wych z regulowana zawartoscia fenyloalaniny na drodze enzymatycznej hydrolizy surowców bialko¬ wych, oddzielenia skladników nierozpuszczalnych od hydrolizatu, jego oczyszczenia, wzbogacenia go skladnikami recepturowymi i wysuszenia, znamien- 30 ny tym, ze do zawiesiny bialka takiego, jak ka¬ zeina lub bialko z mleka, stanowiace produkt od¬ padkowy z procesu fermentacji antybiotyków, zwlaszcza nizyny, w stezeniu 10—20%, korzystnie 13—16%, w wodzie, zalkalizowanej 10% roztworem wodorotlenku sodowego lub potasowego do wartosci pH = 7,0—7,5, z dodatkiem srodka antyseptycznego, zwlaszcza toluenu, dodaje sie rozdrobniona, aktyw¬ na trzustke zwierzeca o wartosci pH = 5,0—7,5, ko¬ rzystnie 5,5—6,5, rozmrozona od temperatury ^10° do temperatury —2°—|-50C, korzystnie +2°C, w trzech porcjach wagowych 1:1:0,8 z tolerancja ±10%, przy czym pierwsza porcje trzustki dodajfe sie na poczatku procesu hydrolizy bialka, druga w 1/3, a trzecia w 2/5 czasu trwania procesu, prowa¬ dzonego w ciagu 32—80 godzin, korzystnie 65—72 godzin, nastepnie mieszanine po hydrolizie ogrzewa sie do temperatury 75°—98°C, nierozpuszczalne skladniki odsacza sie w podwyzszonej temperaturze, najkorzystniej 85°C, przesacz hydrolizatu ochladza do temperatury +5—0°G, osad wytraconej tyro¬ zyny oddziela sie, przesacz zadaje weglem aktyw¬ nym dwukrotnie lub trzykrotnie w zaleznosci od zawartosci fenyloalaniny w przesaczu w porcjach wagowych 1 :1 lub 2:1:1 w ciagu 3-^5 godzin i w ilosci 65—160% w stosunku do suchej masy bialka, kazdorazowo wegiel oddziela sie od przesaczu, po czym otrzymany hydrolizat z obnizona zawartoscia fenyloalaniny wzbogaca sie oczyszczona tyrozyna, solami mineralnymi i innymi skladnikami receptu¬ rowymi dopuszczalnymi farmaceutycznie oraz suszy w znany sposób.
  2. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosuje sie bialka z mleka wydzielone z brzeczki pofermentacyjnej z procesu fermentacji antybioty¬ ków przy udziale szczepu Streptococcus lactis. WDL, zam. 3357 110. Cena 10 zl PL
PL17153774A 1974-05-30 1974-05-30 PL88304B1 (pl)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL17153774A PL88304B1 (pl) 1974-05-30 1974-05-30

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
PL17153774A PL88304B1 (pl) 1974-05-30 1974-05-30

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL88304B1 true PL88304B1 (pl) 1976-08-31

Family

ID=19967559

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL17153774A PL88304B1 (pl) 1974-05-30 1974-05-30

Country Status (1)

Country Link
PL (1) PL88304B1 (pl)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CLEGG et al. Dietary enzymic hydrolysates of protein with reduced bitterness
EP0177605B1 (en) An enzyme composition acting as a digestion promotor on various levels in the alimentary tract, and a method for facilitating digestion
CA2704092C (en) Food material for inhibiting osteoclastogenesis
CN107080263A (zh) 一种仿生酶解制备豌豆肽粉的生产方法
US3683069A (en) Enzymatic products which optimize the viscosity of mucuses and their applications
GB1383223A (en) Soluble protein
JP2004331566A (ja) 皮膚コラーゲン産生促進剤
KR101789355B1 (ko) 피부 콜라겐 생성 촉진제
RU2171066C1 (ru) Продукт, обогащенный свободными аминокислотами, и способ его получения
KR20060037245A (ko) 피부 콜라겐 생성 촉진제
PL88304B1 (pl)
HU201801B (en) Process for producing proteolytic complexes increasing the pancreas activity and their veterinary preparations
US5574139A (en) Method and apparatus for the production of a watersoluble, low-iron protein product from blood cell raw material, and a low-iron, watersoluble protein product produced by hydrolysis of blood cell raw material
EP0939083A2 (en) Ferro-succinylcasein complex, process for its preparation and pharmaceutical compositions containing it
US5723443A (en) Lipid metabolism promoting agent and its use
JP2004331564A (ja) 皮膚コラーゲン産生促進剤
EP0047879B1 (en) Process for preparing modified protein compositions
RU2226841C1 (ru) Способ получения белковой пищевой добавки
CN109275917A (zh) 一种含有海洋鱼皮胶原低聚肽的多肽组合物
US3475404A (en) Method of preparing proteinaceous material which comprises heating an aqueous solution of collagencontaining material at a temperature in the range of 250 f.-350 f. and then treating the solution with anion exchange resins
JP3437738B2 (ja) 臭気の低減された蛋白質加水分解物の製造方法
US5219838A (en) Method for inhibiting tyrosinase activity in treatment of skin
JPH11193279A (ja) アスコルビン酸類の安定化剤及び安定化方法並びにそれを含有する製剤
US2576066A (en) Protein purification process and proteinaceous product
RIVLIN et al. Activity of Tyrosine Trans aminase in the Thyroid Gland