PL85530B1 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- PL85530B1 PL85530B1 PL16314773A PL16314773A PL85530B1 PL 85530 B1 PL85530 B1 PL 85530B1 PL 16314773 A PL16314773 A PL 16314773A PL 16314773 A PL16314773 A PL 16314773A PL 85530 B1 PL85530 B1 PL 85530B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- weight
- waste
- atm
- pressure
- hydrolysis
- Prior art date
Links
- GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L sodium sulfite Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])=O GEHJYWRUCIMESM-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 12
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 9
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 8
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 8
- 238000000034 method Methods 0.000 description 7
- 235000010265 sodium sulphite Nutrition 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 description 6
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 description 6
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 5
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 5
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 4
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 4
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 4
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 3
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 2
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 2
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 2
- GBAOBIBJACZTNA-UHFFFAOYSA-L calcium sulfite Chemical compound [Ca+2].[O-]S([O-])=O GBAOBIBJACZTNA-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 2
- 239000004295 calcium sulphite Substances 0.000 description 2
- 235000010261 calcium sulphite Nutrition 0.000 description 2
- 239000011888 foil Substances 0.000 description 2
- 210000004209 hair Anatomy 0.000 description 2
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 2
- 210000002268 wool Anatomy 0.000 description 2
- 235000019750 Crude protein Nutrition 0.000 description 1
- LEVWYRKDKASIDU-QWWZWVQMSA-N D-cystine Chemical compound OC(=O)[C@H](N)CSSC[C@@H](N)C(O)=O LEVWYRKDKASIDU-QWWZWVQMSA-N 0.000 description 1
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 1
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 1
- 241000287828 Gallus gallus Species 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N L-tryptophane Chemical compound C1=CC=C2C(C[C@H](N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241000736199 Paeonia Species 0.000 description 1
- 235000006484 Paeonia officinalis Nutrition 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229910000831 Steel Inorganic materials 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N Tryptophan Natural products C1=CC=C2C(CC(N)C(O)=O)=CNC2=C1 QIVBCDIJIAJPQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 238000005260 corrosion Methods 0.000 description 1
- 230000007797 corrosion Effects 0.000 description 1
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 239000000428 dust Substances 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- -1 hair Substances 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 230000005923 long-lasting effect Effects 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 125000003607 serino group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C(O[H])([H])[H] 0.000 description 1
- 239000010822 slaughterhouse waste Substances 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 239000010959 steel Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002351 wastewater Substances 0.000 description 1
- 239000002916 wood waste Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Fodder In General (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania hy¬ drolizatów bialkowych do celów paszowych "z odpadów keratynowych, kolagenowych i poubojowych np. z odpa¬ dów welny, odpadów pogarbarskich, z wlosia, skóry itp.Znana dotychczas metoda hydrolizy kwasnej, w szcze¬ gólnosci w zastosowaniu do wyszczególnionych wyzej su¬ rowcówjestdlugotrwala, aprzy tym kosztowna ze wzgledu na korozje aparatury, powodowanej stosowaniem duzych ilosci kwasów. W czasie tej hydrolizy nastepuje czesciowy rozklad seryny, treoniny, cystyny i tyrozyny oraz calkowity tryptofanu. Metoda hydrolizy kwasnej pod zwiekszonym cisnieniem jest stosowana do otrzymywania maczki z nie- keratynowych odpadów drobiarskich.Metody hydrolizy alkalicznej oraz hydrolizy enzymaty¬ cznej nie moga byc stosowane, pierwsza z powodu raceni- zacji bialek i aminokwasów oraz rozkladu niektórych z nich, druga z powodu braku odpowiednich enzymów hydrólizujacych keratyne i skóre garbowana. Hydroliza w srodowisku obojetnym nie jest stosowana, poniewaz wymaga wysokich cisnien rzedu okolo 10 atm oraz zwiaza¬ nej z tym wysokiej temperatury.Z braku odpowiedniej metody odpady takie, jak pyly z przedzalni welny, skóry i wlosie nie sa wykorzystywane w kierunku uzyskania bialka paszowego.Celem wynalazku bylo opracowanie sposobu otrzymy¬ wania hydrolizatów bialkowych do celów paszowychz od¬ padów keratynowych, kolagenowych oraz poubojowych, pozbawionego wyszczególnionych wyzej niedogodnosci, a jednoczesnie taniego i latwego w stosowaniu.Istota wynalazku jestprowadzenie hydrolizywautokla- wie, w obecnosci wodnego roztworu siarczynu sodowego, w temperaturze odpowiadajacej cisnieniu 4-5 atm. w cza¬ sie 2-3 godzin.Stwierdzono, ze dodatek siarczynu sodu ulatwia roze¬ rwanie wiazania - S-S- w bialku, a wiec przyspiesza hydrolize, umozliwiajac przeprowadzenie jej w nizszej temperaturze i przy nizszym cisnieniu. Nie nastepuje przy tym rozklad aminokwasów lub tez ich racemizacja.Sposobem wedlug wynalazku hydrolize odpadów kera¬ tynowych i kolagenowych oraz odpadów poubojowych prowadzi sie przez 2-3 godziny z dodatkiem siarczynu* sodowego lub wapniowego pod cisnieniem 4-5 atm., przy czym na 100 czesci wagowych odpadów stosuje sie 150 czesci wagowych wody i 5 czesci wagpwych siarczynu sodowego. Po zakonczeniu hydrolizy cisnienie w autokla¬ wie redukuje sie do 1 atm., po czym zawartosc autoklawu odprowadza sie do pojemnika, w którym nastepuje gwal¬ towne wyparowanie wody do zawartosci 50-60% suchej masy. Zawartosc bialka surowego w hydrolizacie wynosi 70-80% wagowych, przy czym strawnosc tego bialka wy¬ nosi 70-80% wagowych.Hydrolizaty moga zastapic okolo polowe bialka pocho¬ dzenia zwierzecego w paszach dla brojlerów, prosiat i zwierzat futerkowych. Zawieraja one aminokwasy oraz peptydy i w przeciwienstwie do surowców wyjsciowych sa dobrze trawione przez zwierzeta.Zaleta sposobu wedlug wynalazku sa niskie koszty in¬ westycji oraz prowadzenia procesu technologicznego. Do hydrolizy (pH = 5,5-7) nie stosuje sie drogich emaliowa¬ nych autoklawów. Nie zachodzi tez potrzeba suszenia 8553085530 hydrolizatu, który wformiegestej pastymozebycpakowa¬ ny w worki z folii.Przyklad. Do autoklawu stalowego z wlazem, zawo¬ rem odpowietrzajacym, spustem dolnym zamknietym za¬ suwa, ogrzewanego przeponowo wprowadza sie okolo 100 czesci wagowychpierzawlosia iskór, 150czesciwagowych wody i 5 czesci wagowychtechnicznegosiarczynu sodowe- . go. Po zamknieciuwlazu zawartosc w autoklawieogrzewa sie do 100°C, po czym zamyka sie zawór odpowietrzajacy i od czasu do czasu miesza przez kilka sekund. Przy dalszym ogrzewaniu zawartosci i uzyskaniu w autoklawie cisnienia 5 atm mieszanie prowadzi sie w sposób ciagly az do ukonczenia procesu tj. przez 2,5 godziny. Nastepnie otwiera sie zawór odpowietrzajacy, w celu redukcji cisnie¬ nia i odparowania wody, przy czym cisnienieparywplasz¬ czu autoklawu obniza sie do 1 atm. Po zredukowaniu cisnienia w autoklawie do 1 atm, zamyka sie zawór odpo¬ wietrzajacy i zawartosc odprowadza sie doodpowiedniego pojemnika, w którym nastepuje gwaltowne odparowanie wody. Koncentrat otemperaturze 40-50°C laduje sie w od¬ powiednieworki z folii, zamyka i pozostawia do ochlodze¬ nia. Otrzymuje sie hydrolizat o zawartosci 50-60% wago¬ wych suchej masy, która po ostygnieciu ma postac pasty.Zastrzenie patentowe Sposób otrzymywania hydrolizatów do celów paszo¬ wych z odpadówkeratynowychikolagenowychoraz odpa¬ dów poubojowych, znamienny tym, ze hydrolize prowadzi sie przez 2-3 godzinyz dodatkiem siarczynu sodowego lub wapniowego, pod cisnieniem 4-5 atm, przy czym na 100 czesci wagowych odpadówstosuje sie 150czesciwagowych wodyi 5 czesci wagowych siarczynusodowego, a nastepnie cisnienie w autoklawie redukuje sie do 1 atm. i zawartosc odprowadza dopojemnika, w którym nastepujeodparowa¬ nie wody do zawartosci 50-60% suchej masy.Sklad wykonano w DSP, zam. 5132 Druk w UPPRL, naklad 125 +20 egz.Cena zl 10,- PL PL
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL16314773A PL85530B1 (pl) | 1973-06-06 | 1973-06-06 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL16314773A PL85530B1 (pl) | 1973-06-06 | 1973-06-06 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL85530B1 true PL85530B1 (pl) | 1976-04-30 |
Family
ID=19962949
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL16314773A PL85530B1 (pl) | 1973-06-06 | 1973-06-06 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL85530B1 (pl) |
-
1973
- 1973-06-06 PL PL16314773A patent/PL85530B1/pl unknown
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4172073A (en) | Method for the preparation of water-soluble keratinaceous protein using saturated steam and water | |
| US9943089B2 (en) | Food protein ingredient and methods for producing | |
| Esteban et al. | Sub-critical water hydrolysis of hog hair for amino acid production | |
| KR20150136802A (ko) | 가압 수열 가수분해를 이용하여 어류 뼈와 껍질로부터 콜라겐 펩타이드 수득 | |
| Kowalski et al. | A model of the meat waste management | |
| ES8201174A1 (es) | Un metodo de preparar oligopeptidos a partir de colageno | |
| RU2229821C2 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из кератинсодержащего сырья | |
| PL85530B1 (pl) | ||
| Shakil et al. | Tannery solid waste into wealth by non-edible gelatin production from raw trimmings | |
| Pastoriza et al. | Solubilisation of proteins from rayfish residues by endogenous and commercial enzymes | |
| EP3262952B1 (en) | Method for preparing digestible feather or hair meal | |
| Tschersich et al. | Arrowtooth flounder (Atheresthes stomias) protease as a processing aid | |
| ES480115A1 (es) | Procedimiento para la preparacion de una composicion prote- ica concentrada y equilibrada en los aminoacidos esenciales-pra piensos. | |
| RU2791452C9 (ru) | Способ получения белоксодержащего пищевого ингредиента | |
| RU2791452C1 (ru) | Способ получения белоксодержащего пищевого ингредиента | |
| RU2112397C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из мясного и мясокостного сырья убойных животных | |
| RU2105495C1 (ru) | Способ получения белковой кормовой добавки из отходов шерстяной промышленности | |
| NL8503119A (nl) | Werkwijze voor het bereiden van een veevoedertoevoegsel en een veevoederproduct uit nevenproducten die keratine bevatten. | |
| RU2711915C1 (ru) | Способ получения белкового гидролизата из вторичного рыбного сырья | |
| JP5334594B2 (ja) | 亜臨界水処理方法 | |
| Sonavane et al. | Isolation of acid and pepsin soluble collagens from the skin of Indian mackerel Rastrelliger kanagurta (Cuvier, 1817) | |
| RU2760741C1 (ru) | Способ комплексной переработки боенских отходов в белково-пептидный концентрат и костную муку - кормовые добавки | |
| RU2015673C1 (ru) | Способ получения белкового продукта | |
| Rathnasamy et al. | Valorization of Wastes and By‐Products From the Meat Industry | |
| Montayeva | VETERINARY AND SANITARY ASPECTS AND TECHNOLOGIES FOR PROCESSING KERATIN AND COLLAGEN CONTAINING WASTE FORMED IN SLAUGHTER POINTS OF RURAL SETTLEMENTS (ON EXAMPLE OF HORSE-HOOVED) |