PL110972B1 - Method of determination of hormones or drugs total content - Google Patents

Method of determination of hormones or drugs total content Download PDF

Info

Publication number
PL110972B1
PL110972B1 PL1978206414A PL20641478A PL110972B1 PL 110972 B1 PL110972 B1 PL 110972B1 PL 1978206414 A PL1978206414 A PL 1978206414A PL 20641478 A PL20641478 A PL 20641478A PL 110972 B1 PL110972 B1 PL 110972B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
determination
hormones
solution
antibody
antibodies
Prior art date
Application number
PL1978206414A
Other languages
English (en)
Other versions
PL206414A1 (pl
Inventor
Hans A Thoma
Original Assignee
Chandon Investment Planning
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Chandon Investment Planning filed Critical Chandon Investment Planning
Publication of PL206414A1 publication Critical patent/PL206414A1/pl
Publication of PL110972B1 publication Critical patent/PL110972B1/pl

Links

Classifications

    • GPHYSICS
    • G01MEASURING; TESTING
    • G01NINVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
    • G01N33/00Investigating or analysing materials by specific methods not covered by groups G01N1/00 - G01N31/00
    • G01N33/48Biological material, e.g. blood, urine; Haemocytometers
    • G01N33/50Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing
    • G01N33/74Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving hormones or other non-cytokine intercellular protein regulatory factors such as growth factors, including receptors to hormones and growth factors
    • G01N33/743Steroid hormones
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/804Radioisotope, e.g. radioimmunoassay
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/815Test for named compound or class of compounds
    • Y10S436/817Steroids or hormones
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S436/00Chemistry: analytical and immunological testing
    • Y10S436/825Pretreatment for removal of interfering factors from sample

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Urology & Nephrology (AREA)
  • Hematology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Endocrinology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Analytical Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Physics & Mathematics (AREA)
  • Pathology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)
  • Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
  • Addition Polymer Or Copolymer, Post-Treatments, Or Chemical Modifications (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób oznaczania cal¬ kowitej zawartosci hormonów lub leków.Znane sq rózne sposoby oznaczania calkowitej za¬ wartosci hormonów lub leków, znajdujacych sie w suro¬ wicy ludzi, zwiazanych czesciowo specyficznymi lub nie- 5 specyficznymi bialkami wiazacymi. Stosunkowo no¬ we techniki radioimmunologiczne odnosily sie glównie do dokladnego oznaczenia hormonów.Szczególowy opis metod radiaimmunologicznych znaj¬ duje sie np. w Clinical Chemistry t. 19, nr 2, 1973 str. 10 145. W Clinical Chemistry t. 19, nr 12, 1973 str. 1339 i ibid. t. 21, nr 7, 1975 str. 829 opisane sa techniki ra¬ dioimmunologiczne, w których stosuje sie przeciwcialo zamkniete w zelu. Zamkniecie przeciwciala w zelu uwa¬ zane jest przez autorów za korzystne, poniewaz wyklu- 15 czone jest wzajemne oddzialywanie na siebie czastek o wysokim ciezarze czasteczkowym. Jednakze te znane sposoby postepowania nie maja na celu oznaczania calkowitej ilosci hormonu. Z medycznego punktu widze¬ nia jednakze jest bardzo istotne oznaczanie calkowitej 20 ilosci hormonu.Metody calkowitego oznaczania hormonów przez enzy¬ matyczna hydrolize wiazania proteinowego i za po¬ moca technik radioimmunologicznych znane sa z J.Clin. Endocrinol. Metab. 42, 189, 1976 i Clinical Che- 25 mistry t. 22, nr 11, 1976 str. 1850. W artykulach tych wykazano, ze enzymatyczne rozszczepienie jest znacznie korzystniejsze w porównaniu do dotychczas stosowanych metod, jak np. ekstrakcja rozpuszczlnikiem lub de- naturacjacieplna. 3° Jako zalety wymieniano zwlaszcza, ze opada ekstrak¬ cja rozpuszczalnikiem organicznym i chromatograficzne oczyszczanie próbek, zmniejsza sie czas oznaczania i koszty, odpada liczenie scyntylacyjne w cieczy, pod¬ wyzszona jest specyficznosc i dokladnosc, metody ozna¬ czania mozna zautomatyzowac, a zwlaszcza chodzi o zastosowanie metody uniwersalnej.Enzym zastosowany do hydrolizy wiazania proteinowe¬ go, atakuje jednakze równiez antycialo, które w nastep¬ nym etapie zostaje dodane i rozklada je. Z tego powo¬ du przed dodaniem przeciwciala enzym musi byc zde- zaktywowany. Dezaktywacje enzymu mozna przeprowa¬ dzic w rózny sposób, np. przez zmiane wartosci pH lub dzialanie termiczne.Etap denaturacji jest jednak w najwyzszym stopniu niekorzystny. Wymaga on albo wprowadzenia dodat¬ kowych chemikalii, przez co zostaja wprowadzone do ukladu dalsze czynniki zaklócajace, albo przy denatu¬ racji termicznej wymaga dlugiego czasu. Dzialanie ter¬ miczne musi wynosic okolo 5 minut, czas chlodzenia okolo 15 minut. Ten etap denaturacji jest istotna przesz¬ koda do zautomatyzowania oznaczania. Nastepnie w zaleznosci od zastosowanego systemu, a zwlaszcza wpro¬ wadzonego enzymu, wymagana jest innego rodzaju de- naturacja, co stoi na przeszkodzie powszechnemu zasto¬ sowaniu znanych metod oznaczania i automatyzacji.Celem wynalazku jest opracowanie sposobu oznacza¬ nia hormonów i leków, w którym nie bylby potrzebny etap denaturacji, dzieki czemu metoda oznaczania mo¬ glaby stac sie uniwersalna, czas oznaczania i koszt 110 972110 972 zmniejszylby sie i mozliwe byloby zautomatyzowanie oz¬ naczania.Cel ten zost£t«psiqgniety przez opracowanie sposobu ^ .-ozrKTCtgaia korjfjionów i leków zwiazanych czesciowo ze ? Vi|i^cyficzhymi lub* niespecyficznymi bialkami wiazacymi ; przez enzymatyczna hydrolize wiazan proteinowych, re¬ akcje Jwmomr lub leku z przeciwcialem i radioim- mu^nologkss^e Tazna-czenie hormonów lub leków polega¬ jace'na zastosowaniu unieruchomionych przeciwcial.Korzystnie przeciwcialo zamyka sie w zelu polimeru.Jako polimer stosuje sie zwlaszcza polimery i kopolimery akryloamidu.Dzieki sposobowi wedlug wynalazku wprowadzone unieruchomienie przeciwciala sa chronione przed en¬ zymem. Przeciwciala sa zamkniete w nosniku polimeru do którego enzym ze wzgledu na swoja wielkosc nie moze przeniknac.W wyniku zastosowania tego prostego srodka w pro¬ cesie wedlug wynalazku mozna eliminowac etap dena- turacji enzymu. Dzieki temu proces ten wymaga mniej¬ szego nakladu pracy i zuzycia czasu. Metoda ta jest uniwersalna i mozna ja stosowac do róznych sposobów, poniewaz odpada koniecznosc denaturacji specyficznego enzymu. Szczególne znaczenie ma fakt, ze umozliwia zautomatyzowanie oznaczenia.Sposób wedlug wynalazku nadaje sie do oznaczania róznych hormonów i leków, które zwiazane czesciowo ze specyficzynmi lub niespecyficznymi bialkami wiazacymi znajduja sie w surowicy lub plazmie. Mozna oznaczac hormony tarczycy, zwlaszcza tyroksyne i trójjodotyronine, hormony sterydowe jak kortizon, testosteron, progestron, estron, estradiol i estriol oraz glikozydy nasercowe jak digitoksyna i digoksyna. Nastepnie mozna oznaczac witaminy, zwlaszcza witamine B12 i kwas foliowy, jak równiez leki zawierajace silne wiazania proteinowe, jak np. antykoagulanty, dwukumarol, analgetika (srodki us¬ mierzajace ból) i salicylany.W celu przeprowadzenia oznaczenia kontaktuje sie surowice lub plazme zawierajace hormon lub lek z en¬ zymem, który rozszczepia hydrolitycznie wiazanie proteino¬ we. Wybór enzymu zalezy od specyficznosci wiazania pro¬ teinowego. W zaleznosci od wiazania stosuje sie np. na¬ stepujace enzymy: aminopeptydaza, bromelina, karboksy- peptydaza, chymotrypsyna, elastaza, ficina, leucynoamino- peptydaza, lipaza, pankreatyna, papina, pepsyna, pro- naza, proteaza, proteunaza, termolizyna i trypsyna. Do oznaczania hormonów takich jak tyroksyna i kortizon odpowiednie sa zwlaszcza enzymy proteolityczne jak pro- teinaza, pronaza lub pepsyna.Reakcja próbki z roztworem enzymatycznym moze byc termostatowana w temperaturach okolo 35°C lub poko¬ jowej. Okres czasu potrzebny do enzymatycznej hydro¬ lizy zalezy od zastosowanego enzymu i lezy w granicach 15 minut — 4 godziny, w wielu przypadkach miedzy 15-30 minut.Po przeprowadzeniu hydrolizy bialka, próbke miesza sie ze znaczonym wskaznikiem haptenem i dodaje do unieruchomionego przeciwciala.Dodawanie przeprowadza sie za pomoca wielokana¬ lowej pompy. Przy wstecznym biegu pompy mieszanina reakcyjna zostaje zassana ilosciowo do kolumienek, w których znajduje sie unieruchomione przeciwcialo. Bez¬ posrednio po tym nastepuje krótka przerwa dla prze¬ biegu reakcji znaczonej i nieznaczonej substancji z unieruchomionym przeciwcialem.Nastepnie elucja woda lub roztworem buforu pozwala na rozdzielenie haptenu zwiazanego z przeciwcialem od wolnego haptenu. Radioaktywnosc ekstraktu wzglednie kolumienek jest miara stezenia oznaczanej substancji. 5 Zasady radioimmunologii sa znane, np. D.S. Skelle/ i inni, Clinical Chemistry t. 19, nr 2, 1973, str. 146, 77.Ewentualnie mozna stosowac alternatywne metody jak oznaczanie fluoroimmunologiczne lub za pomoca io enzymatycznego znakowania.Synteza antygenu, uzyskiwanie antyserum, np. przez uodpornianie królików i wydzielanie jak równiez unieru¬ chamianie przeciwcial jest znane (por. np. D.S. Skelly i inni Clinical Chemistry t. 19, nr 2, 1973 str. 146 77). 15 Unieruchomienie przeciwciala uzyskuje sie np. w ten sposób, ze roztwór przeciwciala dodaje sie do miesza¬ niny monomerów. Szarze poddaje sie polimeryzacji wol- norodnikowej, a otrzymany polimer rozdrabnia sie, prze¬ mywa i suszy. Jako monomer stosuje sie zwlaszcza akry- 20 loamid. Przez kopolimeryzacje akryloamidu z pochod¬ nymi akrylowymi zawierajacymi rózne grupy funkcyjne jak np. kwas akrylowy, kwas metakrylowy i metakrylo- amid mozna uzyskac korzystne warianty nosnika. Przez dodanie kopolimeru mozna zwlaszcza wplywac na wlas- 25 ciwosci hydrofobowe i elektrostatyczne nosnika, a przez to wplywac na reakcje przeciwciala z oznaczonym hor¬ monem lub lekiem.Dla uzyskania por w nosniku o odpowiedniej wielkos¬ ci zmienia sie stezenie monomeru. Stezenie monomeru 30 w zakresie od okolo 20% prowadzi do uzyskania porów o wielkosci 7 do 10 A.Korzystne jest takze zastosowanie w nosniku jono- -wymiennego polimeru. Dzialanie buforowe uzyskane dzieki wymianie jonowej mozna zastosowac w celu 35 zmiany wartosci pH w oznaczonej próbce.Korzystnym ukladem jest, np. kopolimer akryloamidu i 20—60% kwasu akrylowego i/lub metakrylowego otrzy¬ many z okolo 20% roztworu monomeru, w którym co najmniej jedna czesc grup kwasowych jest przeksztal- 40 eona w odpowiednie sole alkaliczne i metali ziem alka¬ licznych.Wynalazek objasniaja dokladniej nastepujace przy¬ klady.Przyklad I. Oznaczanie tyroksyny przez enzyma- 45 tyczna hydrolize za pomoca pronazy.Synteze antygenu przeprowadza sie wychodzac z estru etylowego tyroksyny i sprzezenie z albumina za pomoca karboksydwuimidu. Wytwarzanie przeciwcial przeprowadzono przez uodpornianie królików. 50 Nastepnie zamyka sie przeciwciala w zelu polimeru.Stosuje sie monomer akryloamidu o stezeniu 2,9 m/l.Do szarzy rozpuszcza sie 5 g akryloamidu i 1,25 g N.N^metylenobisakryloamidu w kolbce Bechera w 24 ml buforu fosforanowego o wartosci pH 7,2. Po do- 55 mieszaniu antyserum w 1 ml buforu fosforanowego, reakcje zapoczatkowuje sie 0,15 mg ryboflawiny i 10 ml N,N,N',N'-czterometyloetylenodwuaminy i naswietlaniem swiatlem UV. W trakcie 45 minutowego naswietlania utrzymuje sie temperature ponizej 50°C. Zólty blok zos- 60 taje nastepnie rozdrobniony, przemyty woda destylowana i wysuszony.Surowice zerowa otrzymuje sie przez reakcje 1 ml su¬ rowicy i roztworu pronazy o stezeniu 2 mg/ml w ciagu 30 minut w temperaturze 35°C. Nastepnie dodaje sie 65 2 g zywicy wymieniacza jonowego (Amberlit 400).110972 Nastepnie, 50 jliI surowicy zerowej o zawartosci 18 g tyroksyny (100 ml poddaje sie reakcji ze 350 \i\ roztworu enzymu o stezeniu 2 mg/ml w ciagu 30 minut w tempe¬ raturze 35°C.Do 100 u.l tego roztworu dodaje sie 700 jil roztworu wskaznika izotopowego zawierajacego 5,2 ng/ml tyro¬ ksyny znakowanej izotopowo i 50 ni roztworu buforu o wartosci pH 7,2, 350 ul tego roztworu dodaje sie do 60 mg zelu przeciwciala. Okres inkubacji wynosi 30 mi¬ nut, temperatura 22°C. Nastepnie roztwór jest w ciagu 5 minut eluowany z szybkoscia pompy 0,5 ml/minute.Krzywa efektu dawkowania zostala wykreslona za po¬ moca roztworu tyroksyny o stezeniu 5 ng, 10 ng, 20 ng i 50 ng na 100 ml. Roztwory te poddano reakcji z 350 \i\ roztworu enzymu (stezenie 2 mg/ml) w ciagu 30 minut w temperaturze 35°C.Do 100 u, I tego roztworu dodano 700 u.I roztworu wskaznika izotopowego (5,2 ng/ml) i zamiast buforu 50 |Lil surowicy zerowej. Ocena wykazala odzyskanie w 99 %.Przyklad II. Oznaczanie calkowitej tyroksyny przez enzymatyczna hydrolize za pomoca proteinazy.Postepowano jak w przykladzie I, przy czym zamiast roztworu pronazy zastosowano roztwór proteinazy o stezeniu 2 mg/ml. Zastosowana surowice stanowila su¬ rowica zerowa o zawartosci 6 mg na 100 ml. Odzyska¬ nie wynosilo 98,5%.Przyklad III. Oznaczenie calkowitego kort izon u przez enzymatyczna hydrolize za pomoca pronazy.Postepowano jak w przykladzie I, przy czym zastoso¬ wano surowice, która zawierala 18 |xg kortizonu na 100 ml. Jako roztwór wskaznika izotopowego zastosowano roztwór znakowanego kortizonu o stezeniu 0,15 ng/mL Odzyskanie wynosilo 97%.Przyklad IV. Oznaczanie calkowitego kortizonu przez enzymatyczna hydrolize za pomoca proteinazy.Postepowano jak w przykladzie III, przy czym suro¬ wica zawierala 6 u,g kortizonu w 100 ml i stosowano roztwór proteinazy o stezeniu 2 mg/ml. Odzyskanie wy¬ nosilo 98%. 10 Stosowane w przykladach III i IV przeciwciala otrzy¬ mano przez synteze kortizon-C3-oksym i sprzeganie na albuminie z mieszanym bezwodnikiem, a przeciwciala uzyskano przez uodporniania królików. 5 Przyklad V. Oznaczanie calkowitej tyroksyny przez enzymatyczna hydrolize za pomoca pepsyny. Postepo¬ wano jak w przykladzie I. 10 pil surowicy o zawartosci 18 jxg tyroksyny w 100 ml zadano 160 \x\ roztworu enzymu, który otrzymano z 2 mg/ml pepsyny rozpuszczonej w 0,1 n kwasie solnym.Reakcje z enzymem prowadzono w temperaturze poko¬ jowej w ciagu 30 minut.Nastepnie do tych 170 \i\ dodano 150 u.l roztworu 15 wskaznika izotopowego o zawartosci 5,2 ng/ml znako¬ wanej tyroksyny. Otrzymany roztwór nastepnie dodano do 60 mg zelu przeciwciala.Nosnik z polimeru zelu przeciwciala stanowi kopolimer akryloamidu i 40% molowych soli sodowej kwasu meta- 20 krylowego, otrzymanej z 20% roztworu monomeru. Czas inkubacji wynosil 30 minut, temperatura 22°C. Na ko¬ niec eluowano w ciagu 5 minut przy szybkosci pompy 0,5 ml/min. Ocena wykazala odzyskanie w 98%. 25 Zastrzezenia patentowe 1. Sposób oznaczania calkowitej zawartosci hormo- 30 nów lub leków zwiazanych czesciowo ze specyficznymi lub niespecyficznymi bialkami wiazacymi przez enzyma¬ tyczna hydrolize wiazania proteinowego, reakcje hor¬ monu lub leku z przeciwcialem i radiaimmunologiczne- go oznaczania hormonu lub leku, znamienny tym, ze 35 stosuje sie przeciwciala unieruchomione. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosu¬ je sie przeciwciala zamkniete w zelu polimeru. 3. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, 40 ze stosuje sie przeciwciala zamkniete w polimerze lub kopolimerze akryloamidu. PL

Claims (3)

  1. Zastrzezenia patentowe 1. Sposób oznaczania calkowitej zawartosci hormo- 30 nów lub leków zwiazanych czesciowo ze specyficznymi lub niespecyficznymi bialkami wiazacymi przez enzyma¬ tyczna hydrolize wiazania proteinowego, reakcje hor¬ monu lub leku z przeciwcialem i radiaimmunologiczne- go oznaczania hormonu lub leku, znamienny tym, ze 35 stosuje sie przeciwciala unieruchomione.
  2. 2. Sposób wedlug zastrz. 1, znamienny tym, ze stosu¬ je sie przeciwciala zamkniete w zelu polimeru.
  3. 3. Sposób wedlug zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, 40 ze stosuje sie przeciwciala zamkniete w polimerze lub kopolimerze akryloamidu. PL
PL1978206414A 1977-04-27 1978-04-27 Method of determination of hormones or drugs total content PL110972B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19772718700 DE2718700A1 (de) 1977-04-27 1977-04-27 Verfahren zur gesamtbestimmung von hormonen und pharmaka

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL206414A1 PL206414A1 (pl) 1979-01-15
PL110972B1 true PL110972B1 (en) 1980-08-30

Family

ID=6007401

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1978206414A PL110972B1 (en) 1977-04-27 1978-04-27 Method of determination of hormones or drugs total content

Country Status (26)

Country Link
US (1) US4235866A (pl)
JP (1) JPS5417115A (pl)
AT (1) AT357691B (pl)
AU (1) AU518437B2 (pl)
BE (1) BE866488A (pl)
BR (1) BR7802597A (pl)
CA (1) CA1106758A (pl)
CH (1) CH640060A5 (pl)
CS (1) CS200547B2 (pl)
DD (1) DD136428A5 (pl)
DE (1) DE2718700A1 (pl)
DK (1) DK181278A (pl)
FI (1) FI781218A (pl)
FR (1) FR2389136A1 (pl)
GB (1) GB1603774A (pl)
GR (1) GR64472B (pl)
HU (1) HU177804B (pl)
IE (1) IE46807B1 (pl)
IL (1) IL54556A (pl)
LU (1) LU79536A1 (pl)
NL (1) NL7804464A (pl)
NO (1) NO781471L (pl)
NZ (1) NZ187069A (pl)
PL (1) PL110972B1 (pl)
SE (1) SE7804799L (pl)
ZA (1) ZA782360B (pl)

Families Citing this family (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3168691D1 (en) * 1980-11-07 1985-03-14 Technicon Instr Immunoassay of proteins
US4452903A (en) * 1981-02-17 1984-06-05 Lee Jin P Assay method and reagent kit means for lipid-containing body fluid
US4393040A (en) * 1981-03-24 1983-07-12 Lopapa Institute, Inc. In-vitro diagnostic method for detection of acetylsalicylic acid ingestion
US4659655A (en) * 1981-11-25 1987-04-21 Bio-Response, Inc. Method for isolating product-producing cells
US4790919A (en) * 1984-06-28 1988-12-13 E. I. Du Pont De Nemours And Company Process for preparation of electrophoresis gel material
NZ217821A (en) * 1985-10-10 1989-07-27 Biotech Australia Pty Ltd Oral delivery system; complex of active agent and vitamin b12 or analogue thereof
US5807832A (en) * 1987-06-09 1998-09-15 Biotech Australia Pty Limited Oral delivery of biologically active substances bound to vitamin B12
JP2523171B2 (ja) * 1987-08-12 1996-08-07 帝人株式会社 免疫測定方法及びそれに用いる試薬キット
WO1992017167A1 (en) * 1991-04-02 1992-10-15 Biotech Australia Pty. Ltd. Oral delivery systems for microparticles

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CA1054050A (en) * 1973-05-01 1979-05-08 Stuart J. Updike Gel column device and use in blood purification and immunoassay
US3925017A (en) * 1973-05-01 1975-12-09 Wisconsin Alumni Res Found Preparation of dry, porous gel particles having high water regain for liquid sampling
US3962039A (en) * 1974-08-08 1976-06-08 Center For Laboratory Medicine Analytical procedure for thyroid hormones
US4061466A (en) * 1974-10-16 1977-12-06 Ingvar Gosta Holger Sjoholm Biologically active composition and the use thereof
GB1524372A (en) * 1975-01-09 1978-09-13 Radiochemical Centre Ltd Radioassay of oestrogens

Also Published As

Publication number Publication date
LU79536A1 (de) 1978-09-29
SE7804799L (sv) 1978-10-28
FR2389136A1 (fr) 1978-11-24
GR64472B (en) 1980-03-27
CH640060A5 (de) 1983-12-15
BE866488A (fr) 1978-08-14
AT357691B (de) 1980-07-25
DE2718700A1 (de) 1978-11-02
CS200547B2 (en) 1980-09-15
JPS6217189B2 (pl) 1987-04-16
DK181278A (da) 1978-10-28
DD136428A5 (de) 1979-07-04
ZA782360B (en) 1979-04-25
US4235866A (en) 1980-11-25
BR7802597A (pt) 1978-12-19
PL206414A1 (pl) 1979-01-15
FR2389136B1 (pl) 1984-05-04
AU3536578A (en) 1979-10-25
IE780833L (en) 1978-10-27
ATA290778A (de) 1979-12-15
CA1106758A (en) 1981-08-11
NL7804464A (nl) 1978-10-31
JPS5417115A (en) 1979-02-08
IL54556A0 (en) 1978-07-31
NZ187069A (en) 1980-12-19
HU177804B (en) 1981-12-28
IE46807B1 (en) 1983-09-21
NO781471L (no) 1978-10-30
IL54556A (en) 1983-03-31
GB1603774A (en) 1981-11-25
AU518437B2 (en) 1981-10-01
FI781218A (fi) 1978-10-28

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US4578361A (en) Creatinine antibody
CA1180273A (en) Assay of vitamin b in12 xx
Ikai et al. Immunohistochemical demonstration of poly (adenosine diphosphate-ribose) in nuclei of various rat tissues.
JPH0737988B2 (ja) イオン捕捉イムノアッセイ法および装置
US4366242A (en) Method and agent for the immunological determination of enzymes
US4299815A (en) Carcinoembryonic antigen determination
PL110972B1 (en) Method of determination of hormones or drugs total content
US4235867A (en) Acrylamide copolymer matrix for radioimmune assay techniques
JPS6112547B2 (pl)
US4372941A (en) Novel radioassay procedure
WO1990003577A1 (en) Immunoassays for catalytically-active, serine proteases
US3867518A (en) Radioimmunoassay for insulin
Vegge et al. Horseradish peroxidase in plasma studied by gel filtration
US4510240A (en) Homogeneous enzyme immunoassay with heating step after incubation, THERESIA
GB2089979A (en) Method for assaying superoxide dismutase
JP2994739B2 (ja) 微量成分の迅速測定方法
Hartman et al. Glutaminase A of Escherichia coli: subunit structure and cooperative behavior
CA1301646C (en) Method for diagnostic immunoassay by solid phase separation
CA1113004A (en) Antibody against acid phosphatase isoenzymes for detection of prostatic cancer
EP0085402B1 (en) Method of determination of human urine kallikrein and kit for the same
EP0100395B1 (en) Reagent for determination of human urine kallikrein
JPS6217707B2 (pl)
GB2062226A (en) Reagent and method for the determination of human-muscle aldolase
JP3166764B2 (ja) 微量成分の迅速測定方法
GUNDLACH Conformational Changes in Chymotrypsin Detected with Antibodies, I. Antibody Response to Diisopropylphosphoryl-chymotrypsin