PL110770B1 - Method of producing the enzyme of glucose isomerase - Google Patents

Method of producing the enzyme of glucose isomerase Download PDF

Info

Publication number
PL110770B1
PL110770B1 PL1977201627A PL20162777A PL110770B1 PL 110770 B1 PL110770 B1 PL 110770B1 PL 1977201627 A PL1977201627 A PL 1977201627A PL 20162777 A PL20162777 A PL 20162777A PL 110770 B1 PL110770 B1 PL 110770B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
isomerase
enzyme
nrrl
glucose
producing
Prior art date
Application number
PL1977201627A
Other languages
English (en)
Other versions
PL201627A1 (pl
Original Assignee
Reynolds Tobacco Co R
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Reynolds Tobacco Co R filed Critical Reynolds Tobacco Co R
Publication of PL201627A1 publication Critical patent/PL201627A1/pl
Publication of PL110770B1 publication Critical patent/PL110770B1/pl

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/90Isomerases (5.)
    • C12N9/92Glucose isomerase (5.3.1.5; 5.3.1.9; 5.3.1.18)
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales
    • Y10S435/85Flavobacterium

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób wytwarzania enzymu izomerazy glikozowej, stosowanego w pro¬ cesie izomeryzacji glikozy do fruktozy.W'latach ubieglych sposób enzymatycznego prze¬ ksztalcania gUkozy do fruktozy cieszyl sie duzym zainteresowaniem w zwiazku z otrzymywaniem z maki kukurydzianej syropów, zawierajacych fruk¬ toze. Stosowana w tym procesie izomeraze gliko- zowa otrzymuje sie z drobnoustrojów, nalezacych do róznych rodzajów, takich jak Arthrobacter, Streptomyces, Bacillus i Actinoplanes. W opisie patentowym Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 3 956 066 podano, ze innym zródlem izomerazy gli¬ kozowej sa drobnoustroje gatunku Flavobacterium devorans.Sposobem wedlug wynalazku izomeraze glikozo- wa wytwarza sie w duzych ilosciach, stosujac szczep Flavobacterium arborescens ATCC 4358 oraz jego dwa mutanty, oznaczone jako NRRLtB-11022 i NRRL-B-11023. Enzym ten znajduje zastosowanie w procesie izomeryzacji glikozy.Chociaz drobnoustroje te- zostaly- zidentyfikowa¬ ne jako nalezace do gatunku Flavobacterium arbo- resces, to jednak nalezy zaznaczyc, ze do chwili obecnej istnieja pewne konrowersje we wlasciwym zakwalifikowaniu tych drobnoustrojów. Wedlug Bergey'a, 8 Wydanie Manual Determinative Bacte- riology, strony 362—363, gatunek Flayobacterium arborescens, zostal nieprawidlowo zakwalifikowany do rodzaju Flavobacterium. Nowa klasyfikacja. i zmiana nazewnictwa dla tych drobnoustrojów dotychczas nie zostaly ustalone. Dlatego, w wyna¬ lazku stosuje sie istniejace nazewnictwo; zdajac sobie sprawe z faktu, ze ewentualnie inna. nazwa i rodzajowa bedzie wprowadzana dla Flayobacterium arborescens. Nalezy nadmienic, ze Flavobacterium deyorans wedlug, opisu, patentowego Stanów Zjedr noczonyeh Ameryki nr 3,956 006 nie podlega zmia^ nie klasyfikacji i dlatego nalezy uznac za przed¬ lo stawioiela innego rodzaju* W sposobie wedlug wynalazku jako drobnoustroje stosuje sie Flayobacterium arborescens ATCC 4358 oraz dwa mutanty szczepów, wyizolowanych z niego. Drobnoustrój ATCC 4358 mozna otrzymac u z American Type Cultura Colleelion w Rockville, Meryland. Szczepy Flayobacterium- arborescens zdolne do wytwarzania, znacznych ilosci izomerazy/ glikozowej. zostaly zdeponowane w Kolekcji Szcze* pów. ARS USDA. Northern Regional Research La* 20 boratory in Peoria, Illinois i sa dostepne pod nu* merami hodowli NRRL.BKL 1022: oraz NRRLB-11028.Sposobem wedlug; wynalazku; drobnoustroje te hodujel sie na róznych podlozach, zawierajacych zródlo wegla, azotu i sole mineralne, Topowe. podv M loze zawiera hydrolizat. bialka zwierzecego, wyciag namokowy kukurydzy, ekstrakt z drozdzy browar¬ nianych, fosforan potasu, dwuzasadowy, fosforan potasu jednozasadowy i odpowiedni weglowodan.Sposród weglowodanów stosuje sie ksyloze/ glikoze, M maltoze, sacharoze i laktoze, jak równiez hydroli- 110 770 4110 770 3 zaty ksylenu, skrobi i celulozy; Podloze hodowlane na poczatku wykazuje pH o wartosci okolo 7, a fermentacje prowadzi sie w warunkach napo¬ wietrzania w odpowiednim fermentorze lub w kol¬ bie na wytrzasarce, w temperaturze okolo 30°C.Najwyzsza aktywnosc izomerazy uzyskuje sie okolo 48 do 72 godzin.Aktywnosc izomerazy, wytworzonej przez drob¬ noustroje, oznacza sie poddajac inkubacji w tempe¬ raturze 60°C, w ciagu 30 minut mieszanine, zawie¬ rajaca 0,5 mililitra preparatu enzymatycznego w objetosci mieszaniny 1,5 mililitra, zawierajacej dekstroze, bufor Tricine (pH=8) i chlorek magnezu w stezeniach koncowych, odpowiednio wynoszacych 1,0 M, 0,1 M, 0,03 M. Po zakonczonej inkubacji reakcje izomeryzacji przerywa sie przez dodanie 0,5 mililitra 1,0 M kwasu chlorowodorowego. Po odwirowaniu, klarowny roztwór rozciencza sie od¬ powiednio, a nastepnie oznacza zawartosc fruktozy wedlug metody, opisanej przez L. Messineo i E. Musarra, Int. J. Biochem., 3(18), 691—699 (1972).Aktywnosc izomerazy wyraza sie w mikrojednost¬ kach, przy czym jedna jednostke stanowi ta ilosc enzymu, która katalizuje utworzenie jednego mi- krograma fruktozy w ciagu minuty, w warunkach oznaczania podanych powyzej.Ilosc izomerazy, wytwarzanej przez szczepy spo¬ sobem wedlug wynalazku w odpowiednio dobra¬ nych warunkach, jest znacznie wieksza w porów¬ naniu z izomeraza, otrzymywana z drobnoustrojów wczesniej opisanych. Ilosc wytwarzanej izomerazy przez wybrane szczepy zalezy w znacznym stopniu od warunków hodowli. Znamienne i zaskakujace jest, ze najwyzsze stezenie izomerazy uzyskuje sie, gdy do podloza hodowlanego dodaje sie laktoze.Prowadzac na przyklad hodowle szczepu NRRL B-11022 na podlozu, zawierajacym 2Vo laktozy, uzy¬ skuje sie 2892 mikrojednostki izomerazy w mili- litrze plynu fermentacyjnego. Z tego wzgledu, dalsza charakterystyke szczepów wybranych i od¬ róznienie ich od szczepów, stosowanych we wczes¬ niej opisanych wynalazkach i zdolnych do wytwa¬ rzania widocznych ilosci izomerazy (np. 500 mikro- jetfndstek (mililitr brzeczki lub wiecej), przepro¬ wadza sie przez prowadzenie hodowli na podlozu, zawierajacym laktoze jako jedyne zródlo weglowo¬ danów. Ha podlozu, nie zawierajacym weglowoda¬ nów^ równiez wytwarzane sa znaczne ilosci enzy¬ mu. Obserwacje te przedstawione sa w tabeli 1, w oparciu o hodowle szczepu Flavobacterium arbo- rescens, prowadzona w temperaturze 30°C, na pod¬ lozu, zawierajacym l*k hydrolizatu bialka zwierze¬ cego (Bacto-Tryptone, otrzymany z firmy Difco, Detroit, Michigan), lf/o wyciagu namokowego ku¬ kurydzy, l*/i fosforanu potasowego dwuzasadowego, 0,5*/§ fosforanu potasowego jednozasadowego i 2*/o weglowodanów.Tabela 1 Wytwarzanie izomerazy przez Flavobacterium arborescens 1 Weglowo- 1 dan w podlozu | 1 Go¬ dzi¬ ny 2 Aktywnosc izomerazy w mikrojednostkach/ml ATCC 4358 3 NRRL B-11023 4 NRRL. 1 B-11023 5 j 10 15 20 25 45 55 1 l bez cukru Ksyloza Glikoza Laktoza Maltoza | Sacharoza 2 72 72 72 72 72 72 3 0 546 0 0 — — | 4 1042 892 89 2892 1314 1190 | 1 5 1480 ' 755 1123 1679 — — Izomeraza, wytwarzana przez Flavobacterium ar¬ borescens wykazuje aktywnosc w zakresie pH =6—10 w temperaturze okolo 45° do 90°C. Wyniki przed¬ stawione w tabeli 2, ilustruja wplyw pH i w ta¬ beli 3 wplyw temperatury na aktywnosc izomerazy, zawartej w nienaruszonych komórkach szczepu NRRL B-11022, otrzymanych w hodowli na pod¬ lozu, zawierajacym laktoze, w temperaturze 30°C w ciagu 72 godzin. Stabilnosc enzymu ilustruja wy¬ niki, przedstawione w tablicy 4. Wyniki, przedsta¬ wione w tabeli 2 i 3, odnosza sie do komórek od¬ dzielonych i jednokrotnie przemytych woda, które nastepnie zawieszono w wodzie w takiej objetosci, aby stezenie komórek bylo identyczne jak w plynie hodowlanym. Do oznaczen aktywnosci izomerazy stosowano procedure standardowa, opisana powy¬ zej, z wyjatkiem badan wplyw pH, gdzie stosowano rózne bufory i badan wplywu temperatury, gdzie zmieniano zakres temperatury. Badania stabilnosci, przedstawione w tablicy 4, prowadzono z uzyciem przemytych komórek w 0,05 M buforze Tricine (pH=8), zawierajacym chlorek magnezu (0,004 M), prowadzac inkubacje komórek w okreslonych prze¬ dzialach czasu w warunkach standardowych.Tabela 2 Wplyw pH na aktywnosc izomerazy z NRRL B-11022 Bufor PIPES* PIPES* PIPES* PIPES1 Tricine" Tricine* Tricine2 Tricine pH 6,0 6,5 7,0 7,5 7,5 8,0 8,5 , 9,0 Aktywnosc izome¬ razy w mikrojed¬ nostkach/ml 598 1204 1782 2202 2624 3016 3456 3408 *) PIPES jest sola jedno sodowa kwasu 1,4-pipe- razynodwuetanosulfonowego *) Tricine jest N-[2-hydroksy-l,l-bis(hydroksy- metylo)-etylo]glicyna Tabela 3 Wplyw temperatury na aktywnosc izomerazy z NRRL B-11022 przy wartosci pH=8,0 % Temperatura w °C . 1 45 50 55 60 65 | 70 Aktywnosc izomerazy w mi¬ krojednostkach/ml 2 755 1717 2776 3500 4400 5104 J110 770 c. d. tablicy 3 1 1 75 80 85 2 I Iii Tabela 4 Calkowity czas inku¬ bacji w go¬ dzinach 24 96 168 240 Aktywnosc izomerazy w mi- krojednostkach/ml Inkubacja w 60°C 2212 2276 2276 2262 Inkubacja | w 70°C j 2340 2244 2036 2092 Wyniki, przedstawione w tabeli 4, wykazaly, ze enzym jest trwaly w ciagu przynajmniej 200 go¬ dzin, w pH = 8 i temperaturze 60°C, przy oznacze¬ niu wykonanym z uzyciem komórek przemytych.Preparat enzymatyczny z przemytych komórek charakteryzuje sie ponadto tym, ze zachowuje przynajmniej 85% aktywnosci podczas ogrzewania w ciagu 200 godzin, w temperaturze 70°C przy wartosci pH=8,0.Sposób wedlug wynalazku ilustruja nastepujace przyklady.Przyklad I. 100 ml podloza hodowlanego umieszcza sie w kolbie Erlenmayera o pojemnosci 500 ml: Hydrolizat bialka zwierzecego Procenty Wyciag namokowy kukurydzy 1,0 Ekstrakt drozdzowy 1,0 K2HP04 1,0 KH2PO4 0,5 Laktoza 2,0 Powyzsze podloze szczepi sie swiezo przygoto¬ wanym inoculum Flavobacterium arborescens NRRL B-11022 i nastepnie wytrzasa sie w temperaturze 30°C na trzesawce obrotowej. Po uplywie 72 godzin komórki zbiera sie i przemywa. Uzyskuje sie ak¬ tywnosc izomerazy równa 2892 mikrojednostek w mililitrze brzeczki.Przyklad II. Stosujac metode, opisana w przykladzie I z wyjatkiem, ze do podloza hodowla- 10 11 35 nego dodaje sie zamiast ksylozy laktoze i przygo¬ towuje sie inocelum z hodowli Flavobacterium arborescens ATCC 4358. Po uplywie 72 godzin ko¬ mórki zbiera sie: zawartosc izomerazy po ozna¬ czeniu aktywnosci wynosi 546 mikorojednostek w mililitrze brzeczki.Przyklad III. Postepujac w sposób, opisany w przykladzie I, lecz uzywajac glikoze w podlozu hodowlanym zamiast laktozy, hodowle szczepi sie inoculum, otrzymanym z Flavobacterium arbo¬ rescens NRRL B-11023. Po uplywie 64 godzin ko¬ mórki zbiera sie i oznacza aktywnosc izomerazy, która wynosi 580 mikrojednostek w mililitrze brzeczki.Przyklad IV. Stosujac podloze hodowlane, opisane w przykladzie I, hodowle Flavobacterium arborescens NRRL B-11022 prowadzi sie w tempe¬ raturze 30°C w ciagu 70 godzin w fermentatorze New Brunswick o pojemnosci 10 1. Komórki zbiera sie i poddaje immobilizacji przez flokulacje, który to sposób jest opisany w opisie patentowym Sta¬ nów Zjednoczonych Ameryki nr 3 821 086. Uzyskuje sie suche, klaczkowate agregaty komórek wykazu¬ jacych aktywnosc izomerazy 75 mikrojednostek na gram.Zastrzezenia patentowe Sposób wytwarzania enzymu izomerazy glikozo- wej, znamienny tym, ze hodowle drobnoustroju, nalezacego do gatunku Flavobacterium arborescens ATCC 4358, prowadzi sie na podlozu hodowlanym w warunkach, umozliwiajacych wytwarzanie tego enzymu przez dobnoustrój. 2. Sposób wytwarzania enzymu izomerazy gliko- zowej, znamienny tym, ze hodowle drobnoustroju, nalezacego do gatunku Flavobacterium arborescens NRRL B-11022, prowadzi sie na podlozu hodowla¬ nym w warunkach, umozliwiajacych wytwarzanie tego enzymu przez drobnoustrój. 3. Sposób wytwarzania enzymu izomerazy gliko- zowej, znamienny tym, ze hodowle drobnoustroju, nalezacego do gatunku Flavobacterium arborescens NRRL B-11023, prowadzi sie na podlozu hodowla¬ nym w warunkach, umozliwiajacych wytwarzanie tego enzymu przez drobnoustrój. PL PL PL PL PL PL PL PL

Claims (1)

1.
PL1977201627A 1976-10-20 1977-10-20 Method of producing the enzyme of glucose isomerase PL110770B1 (en)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US05/734,222 US4061539A (en) 1976-10-20 1976-10-20 Preparation and use of glucose isomerase

Publications (2)

Publication Number Publication Date
PL201627A1 PL201627A1 (pl) 1978-05-08
PL110770B1 true PL110770B1 (en) 1980-07-31

Family

ID=24950789

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1977201627A PL110770B1 (en) 1976-10-20 1977-10-20 Method of producing the enzyme of glucose isomerase

Country Status (31)

Country Link
US (1) US4061539A (pl)
JP (1) JPS5820269B2 (pl)
AR (1) AR218040A1 (pl)
AT (1) AT359023B (pl)
AU (1) AU510174B2 (pl)
BE (1) BE859830A (pl)
BG (2) BG33588A3 (pl)
BR (1) BR7706944A (pl)
CA (1) CA1107209A (pl)
CH (2) CH630116A5 (pl)
DE (1) DE2746939C2 (pl)
DK (1) DK143947C (pl)
ES (1) ES463344A1 (pl)
FI (1) FI58939C (pl)
FR (1) FR2368538A1 (pl)
GB (1) GB1551897A (pl)
GR (1) GR70082B (pl)
IL (1) IL53095A (pl)
IT (1) IT1086910B (pl)
LU (1) LU78355A1 (pl)
NL (1) NL176871C (pl)
NO (1) NO148297C (pl)
NZ (1) NZ185334A (pl)
PL (1) PL110770B1 (pl)
PT (1) PT67162B (pl)
RO (1) RO73285A (pl)
SE (1) SE435634B (pl)
SU (2) SU747436A3 (pl)
TR (1) TR19534A (pl)
YU (1) YU40173B (pl)
ZA (1) ZA775921B (pl)

Families Citing this family (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4399222A (en) * 1979-08-06 1983-08-16 A. E. Staley Manufacturing Company Carbohydrases from acidophilic streptomyces
US4459354A (en) * 1979-08-06 1984-07-10 A. E. Staley Manufacturing Company Carbohydrases from acidophilic streptomyces
US4348481A (en) * 1979-11-29 1982-09-07 Institute Po Microbiologia Method of obtaining glucose isomerase
US4348480A (en) * 1980-06-04 1982-09-07 Miles Laboratories, Inc. Process for producing glucose isomerase
US4317883A (en) * 1980-12-03 1982-03-02 Institute Po Microbiologia Method for obtaining of glucose isomerase
US4429044A (en) 1982-09-28 1984-01-31 Miles Laboratories, Inc. Preparation of an alkaline protease from flavobacterium arborescens
US4920052A (en) * 1988-02-05 1990-04-24 Miles Inc. Process for producing glucose isomerase

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5311929B2 (pl) * 1972-08-31 1978-04-25
US3834988A (en) * 1972-10-10 1974-09-10 Anheuser Busch Method of making glucose isomerase and using same to convert glucose to fructose
GB1455993A (en) * 1973-01-12 1976-11-17 Novo Industri As Glucose isomerase
US3956066A (en) * 1973-08-16 1976-05-11 A. E. Staley Manufacturing Company Glucose isomerizing enzyme

Also Published As

Publication number Publication date
NO148297B (no) 1983-06-06
SU764617A3 (ru) 1980-09-15
TR19534A (tr) 1979-07-01
GB1551897A (en) 1979-09-05
LU78355A1 (pl) 1978-06-12
AR218040A1 (es) 1980-05-15
FI773006A7 (fi) 1978-04-21
NL176871C (nl) 1985-06-17
US4061539A (en) 1977-12-06
AT359023B (de) 1980-10-10
SE435634B (sv) 1984-10-08
PT67162A (en) 1977-11-01
GR70082B (pl) 1982-07-30
PT67162B (en) 1979-03-20
FI58939B (fi) 1981-01-30
DE2746939A1 (de) 1978-04-27
NO148297C (no) 1983-09-14
PL201627A1 (pl) 1978-05-08
NO773591L (no) 1978-04-21
NL176871B (nl) 1985-01-16
CH630116A5 (fr) 1982-05-28
IL53095A0 (en) 1977-12-30
BG33589A3 (bg) 1983-03-15
SU747436A3 (ru) 1980-07-23
ES463344A1 (es) 1978-07-16
AU2960377A (en) 1979-04-26
YU40173B (en) 1985-08-31
CH635128A5 (fr) 1983-03-15
RO73285A (ro) 1982-02-26
DK143947B (da) 1981-11-02
BR7706944A (pt) 1978-07-04
NZ185334A (en) 1980-08-26
NL7711563A (nl) 1978-04-24
SE7711054L (sv) 1978-04-21
ZA775921B (en) 1978-05-30
JPS5352684A (en) 1978-05-13
BG33588A3 (bg) 1983-03-15
ATA750677A (de) 1980-03-15
IT1086910B (it) 1985-05-31
BE859830A (fr) 1978-04-18
AU510174B2 (en) 1980-06-12
DK143947C (da) 1982-04-19
FR2368538A1 (fr) 1978-05-19
CA1107209A (en) 1981-08-18
JPS5820269B2 (ja) 1983-04-22
FI58939C (fi) 1981-05-11
DK464777A (da) 1978-04-21
DE2746939C2 (de) 1986-07-31
YU243977A (en) 1982-10-31
IL53095A (en) 1980-05-30
FR2368538B1 (pl) 1980-04-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CA1247032A (en) Method for direct saccharification of raw starch using enzyme produced by a basidiomycete belonging to the genus corticium
CA1316477C (en) Xylose isomerase, a method for production of such xylose isomerase, immobilized xylose isomerase and a method for isomerization of glucose to fructose
PL110770B1 (en) Method of producing the enzyme of glucose isomerase
US4283496A (en) Preparation and use of glucose isomerase
Lobanok et al. Screening of glucose isomerase-producing microorganisms
US4308349A (en) Isomerization of glucose to fructose using glucose isomerase from ampullariella
US4179335A (en) Thermostable lactase derived from Bacillus coagulans
EP0032987B1 (en) Thermophilic aspartase, processes for producing, culture used, and l-aspartic acid preparation process using the same
Wang et al. Improved extracellular transferase enzyme production by Aspergillus foetidus for synthesis of isooligosaccharides
JPH0928375A (ja) トレハロースホスホリラーゼおよびその調製法
Martinez-Drets et al. Carbohydrate catabolism in Azospirillum amazonense
GUPTA et al. Immobilization and properties of dextransucrase from Leuconostoc mesenteroides culture, LM1
Venkateswarlu et al. Production of rifamycin using Amycolatopsis mediterranei (MTCC14)
Kinoshita et al. Purification and properties of aldose 1-epimerase from Aspergillus niger
US4532208A (en) Constitutive glucose isomerase producer
CA1131143A (en) Carbohydrases from acidophilic streptomyces
US4605619A (en) Process for preparing fructose from starch
JP2970932B2 (ja) 新規耐熱性β―ガラクトシル基転移酵素、その製造法及びその用途
US4551430A (en) Constitutive producer of a thermostable glucose isomerase
Inoue et al. Purification and characterization of maltose phosphorylase from Bacillus sp. RK-1
US3813320A (en) Methods of making glucose isomerase and of converting glucose to fructose
CA1195275A (en) Process for preparing fructose
Taylor et al. Kinetics of immobilized sucrose phosphorylase
CA1131142A (en) Glucoamylase from stachybotrys subsimplex
US4431733A (en) Process for preparing fructose from liquefied starch

Legal Events

Date Code Title Description
RECP Rectifications of patent specification