NO150978B - Kontrollserum for klinisk-kjemisk analyse av creatin-kinase - Google Patents
Kontrollserum for klinisk-kjemisk analyse av creatin-kinase Download PDFInfo
- Publication number
- NO150978B NO150978B NO792365A NO792365A NO150978B NO 150978 B NO150978 B NO 150978B NO 792365 A NO792365 A NO 792365A NO 792365 A NO792365 A NO 792365A NO 150978 B NO150978 B NO 150978B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- serum
- activity
- control
- volume
- kinase
- Prior art date
Links
- 239000000126 substance Substances 0.000 title claims description 4
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 title description 5
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 claims description 54
- 102000004420 Creatine Kinase Human genes 0.000 claims description 29
- 108010042126 Creatine kinase Proteins 0.000 claims description 29
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 7
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 7
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 5
- 108010071390 Serum Albumin Proteins 0.000 claims description 3
- 102000007562 Serum Albumin Human genes 0.000 claims description 2
- 241000282887 Suidae Species 0.000 claims description 2
- 239000002207 metabolite Substances 0.000 claims description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 claims description 2
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 28
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 7
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 description 6
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 5
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 5
- 241000283973 Oryctolagus cuniculus Species 0.000 description 3
- 239000012888 bovine serum Substances 0.000 description 3
- 210000003205 muscle Anatomy 0.000 description 3
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 3
- 102000002260 Alkaline Phosphatase Human genes 0.000 description 2
- 108020004774 Alkaline Phosphatase Proteins 0.000 description 2
- BPYKTIZUTYGOLE-IFADSCNNSA-N Bilirubin Chemical compound N1C(=O)C(C)=C(C=C)\C1=C\C1=C(C)C(CCC(O)=O)=C(CC2=C(C(C)=C(\C=C/3C(=C(C=C)C(=O)N\3)C)N2)CCC(O)=O)N1 BPYKTIZUTYGOLE-IFADSCNNSA-N 0.000 description 2
- 102000003855 L-lactate dehydrogenase Human genes 0.000 description 2
- 108700023483 L-lactate dehydrogenases Proteins 0.000 description 2
- 102000002704 Leucyl aminopeptidase Human genes 0.000 description 2
- 108010004098 Leucyl aminopeptidase Proteins 0.000 description 2
- 101710098398 Probable alanine aminotransferase, mitochondrial Proteins 0.000 description 2
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- CVSVTCORWBXHQV-UHFFFAOYSA-N creatine Chemical compound NC(=[NH2+])N(C)CC([O-])=O CVSVTCORWBXHQV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- DDRJAANPRJIHGJ-UHFFFAOYSA-N creatinine Chemical compound CN1CC(=O)NC1=N DDRJAANPRJIHGJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 2
- UPLLQJUZZIYKHI-DFWYDOINSA-N (2s)-2-aminopentanedioic acid;2-oxobutanedioic acid Chemical compound OC(=O)CC(=O)C(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O UPLLQJUZZIYKHI-DFWYDOINSA-N 0.000 description 1
- GZCWLCBFPRFLKL-UHFFFAOYSA-N 1-prop-2-ynoxypropan-2-ol Chemical compound CC(O)COCC#C GZCWLCBFPRFLKL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000013563 Acid Phosphatase Human genes 0.000 description 1
- 108010051457 Acid Phosphatase Proteins 0.000 description 1
- 101000950981 Bacillus subtilis (strain 168) Catabolic NAD-specific glutamate dehydrogenase RocG Proteins 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 1
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000001390 Fructose-Bisphosphate Aldolase Human genes 0.000 description 1
- 108010068561 Fructose-Bisphosphate Aldolase Proteins 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 102000016901 Glutamate dehydrogenase Human genes 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 108090000279 Peptidyltransferases Proteins 0.000 description 1
- 108091000080 Phosphotransferase Proteins 0.000 description 1
- 102000003929 Transaminases Human genes 0.000 description 1
- 108090000340 Transaminases Proteins 0.000 description 1
- LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N Uric Acid Chemical compound N1C(=O)NC(=O)C2=C1NC(=O)N2 LEHOTFFKMJEONL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N Uric acid Natural products N1C(=O)NC(=O)C2NC(=O)NC21 TVWHNULVHGKJHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- RNBGYGVWRKECFJ-ZXXMMSQZSA-N alpha-D-fructofuranose 1,6-bisphosphate Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@](O)(COP(O)(O)=O)O[C@@H]1COP(O)(O)=O RNBGYGVWRKECFJ-ZXXMMSQZSA-N 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 1
- 229960003624 creatine Drugs 0.000 description 1
- 239000006046 creatine Substances 0.000 description 1
- 229940109239 creatinine Drugs 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 239000012154 double-distilled water Substances 0.000 description 1
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 1
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 229940025237 fructose 1,6-diphosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 229960001031 glucose Drugs 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 102000020233 phosphotransferase Human genes 0.000 description 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000003908 quality control method Methods 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 description 1
- 229940045136 urea Drugs 0.000 description 1
- 229940116269 uric acid Drugs 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Q—MEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
- C12Q1/48—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase
- C12Q1/50—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving transferase involving creatine phosphokinase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Immunology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
Foreliggende oppfinnelse angir et kontrollserum som inneholder creatin-kinase med konstant aktivitet.
Bestemmelsen av creatin-kinase (CK) spiller en viktig rolle
i den klinisk-kjemiske analyse. Til kontroll av slike analyser er det nødvendig for å kontrollere riktigheten av analysen stadig å ha for hånden kontrollsera med kjent aktivitet av creatin-
kinase. Slike kontrollsera med creatin-kinase overveiende på
basis av humanserum, hhv. kvegserumalbumin, må være egnet for å kontrollere riktigheten av analyseresultatene av en rekke kompo-nenter. Herved må såkalte teoretiske verdier gjenfinnes i et bestemt toleranseområde. Dette begrep forutsetter at bestand-
delene i det bruksferdige kontrollserum er stabile i et bestemt tidsrom, dvs. at de ikke vesentlig forandrer sin konsentrasjon eller aktivitet i dette tidsrom. Oppnåelsen av denne stabilitet skaper betraktelige problemer ved enzymer som bestanddeler av slike kontrollsera.
I kontrollsera, som vanligvis er oppbygget på basis av humanserum, dyreserum, hhv. kvegserumalbumin, må CK-aktiviteten økes ved oppfylling, for å muliggjøre en god målbarhet og god presi-
sjon. Ved "oppfylling" forståes her tilsetningen av eksogen CK-aktivitet utover den i basismaterialet allerede tilstedeværende aktivitet. Den oppfylte CK-aktivitet er imidlertid ikke tilstrekkelig lenge stabil i det bruksferdige kontrollseru.cn, særlig ved vær-, elsetemperatur, slik at den ved kvalitetskontroll nødvendige gjen-finning av den teoretiske verdi ofte er problematisk. Om denne i et kontrollserum ytterst uønskede egenskap hos creatin-kinase,
at aktiviteten i den rekonstituerte kontrollprøve hurtig går tapt, berettes f.eks. i Z. Klin. Chera. Klin. Biochem. 8, 212-217 (1970). Denne raske synkning av aktiviteten som ved værelsetemperat ur kan utgjøre inntil 4o% i løpet av få timer, gjør det som regel nød-vendig å anvende bare friskt rekonstituert kontrollserum. Dette er ikke bare upraktisk, men også uøkonomisk.
Målet ved foreliggende oppfinnelse er derfor å overvinne
denne ulempe og fremskaffe et kontrollserum med konstant aktivitet hos creatin-kinasen, som kan anvendes med et minimum av arbeid,
også i nærvær av andre enzymer, uten å påvirke deres aktivitet.
Oppfinnelsen angår således et kontrollserum på basis av humanserum, dyreserum eller serumalbumin med bestemt innhold av eksogen creatin-kinase og eventuelt andre enzymer, substrater, metaboliter og andre i serum forekommende stoffer, hvilket er kjennetegnet ved at det som kilde for eksogen creatin-kinase inneholder fullserum fra svin.
Hittil har det vært vanlig å anvende creatin-kinase isolert fra dyrevev og renset, til oppfylling av kontrollsera. Oppfinnelsen er basert på den overraskende erkjennelse at ved anvendelse av fullstendig svineserum istedenfor de hittil vanlige rensede vev-enzympreparater i det fullstendige kont roilserun, opprettholdes en overraskende høy og konstant CK-aktivitet. Med renset CK fra svineserum kan denne virkning ikke oppnåes. Årsaken til denne overraskende egenskap hos svineserum er ikke kjent. Det antaes imillertid at det fullstendige svineserum oppviser en stabiliser-ende virkning på CK, som går tapt når det deri inneholdte CK renses, hhv. isoleres.
Hittil har det vært vanlig til oppfylling av kont roilserumet å tilsette isolert og renset CK fra dyrevev, f.eks. fra kaninmuskel. Det ifølge oppfinnelsen anvendte svineserum oppviser i og for seg god endogen CK-aktivitet, sammenlignet med den endo-gene CK-aktivitet i humanserum. Derfor er det i alminnelighet fullstendig tilstrekkelig når der på 50 til 1.50 volumdeler bruks-ferdig kont rollserummediun tilsettes 1 volumdel svineserum, men også større og mindre mengder kan tilsettes-, som 1:20 til 150 volumdeler. Volumangivelsene refererer seg til på vanlig måte utvunnet serum. Svineserum i disse mengder fremkaller ingen for-styrrelser i kont rollseruinet (f.eks. ved eggehviteeiektrof orese) . Oppfinnelsen egner seg for alle vanlige kont roilseramedier, som human-, kveg-, hesteserum og kveg.serumalbuminoppløsning.
Kontrollsera på basis av svineserum er kjent. på grunn av dets høye CK-aktivitet må dette imidlertid fortynnes sterkt før anvendelse. Herved skapes imidlertid en graverende feilkilde.
Som forberedelse for anvendelsen av svineserum som
"eksogen creatin-kinase" i kont roilserumet ifølge oppfinnelsen,
er det tilstrekkelig å fjerne uoppløselige bestanddeler, f.eks.
ved filtrering. Videre forberedende fremgangsmåtet rinn er ikke nødvendige. Da ingen slags rensing er nødvendig, er fremgangs-
raåteskritt som er nødvendige ved den hittil kjente oppfylling med renset CK, ikke nødvendig.
De følgende eksempler belyser oppfinnelsen ytterligere.
Eksempel 1
100 ml humanserum tilsettes enzymene GOT (glutamat-oxalacetat-transaminase), GPT (glutamat-pyruvat-transaminase),
LDH (lactat-dehydrogenase), G1DH (glutamat-dehydrogenase),
ALD (fructose-1,6-difosfat-aldolase), LAP (leucin-aminopeptidase), a-amylase, SP(sur fosfatase), AP (alkalisk fosfatase), y-GT ( y-glutamyl-transpeptidase) og lipase. Dessuten tilsettes glucose, creatinin, urea, urinsyre og bilirubin. CK-
aktiviteten ble innstilt med det fra kaninmuskel isolerte og rensede enzym på den ønskede verdi. Den erholdte oppløsning filtreres klar og fylles i porsjoner på 5 roi på flasker. Efter lyofiliseringen lagres prøvene ved +4°C. Aktivitetsendringen er i den med 5 roi dobbeltdestillert vann rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve, vist i nedenstående tabell.
Eksempel 2
Fremgangsmåten i eksempel 1 ble gjentatt, men lOO ml 6%-ig kvegserumalbuarinoppløsning danner utgangsbasis. CK-aktiviteten innstilles igjen med det fra kaninmuskel isolerte og rensede enzym. Aktivitetsendringen i den rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve er vist i nedenstående tabell.
Eksempel 3
Fremgangsmåten i eksempel 1 ble gjentatt idet imidlertid ICO ml humanserum tjener som utgangsbasis. CK-aktiviteten innstilles ved tilsetning av svineserum. Humanserum + svineserum = lOO + 1 (volum + volum). Den efterfølgende tabell viser aktivitetsendringen i den rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve.
Eksempel 4
Fremgangsmåten i eksempel 1 ble gjentatt, men som utgangsbasis tjente 100 ml 6%-ig kvegserumalbuminoppløsning. CK-aktiviteten ble innstilt ved tilsetning av svineserum. Kveg-serumalbuminoppløsning + svineserum = lOO + 1 (volum + volum). Aktivitetsendringen i den rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve er vist i nedenstående tabell.
Ek sempel 5
Fremgangsmåten i eksempel 1 bLe gjentatt, men som utgangsbasis tjente 100 ml kvegserum. CK-aktiviteten ble innstilt ved tilsetning av svineserum. Kvegserum + svineserum - 100 + 1 (volum + volum). Aktivitetsendringen i den rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve er vist i nedenstående tabell.
Eksempel6
Fremgangsmåten i eksempel 1 ble gjentatt, idet der imidlertid ble anvendt 100 ml hesteserum som utgangsbasis. CK-aktiviteten ble innstilt ved tilsetning av svineserum. Hesteserum + svineserum = lOO + 1 (volum + volum). Aktivitetsendringen i den rekonstituerte og ved +25°C lagrede prøve er vist i nedenstående tabell.
Claims (3)
1. Kontrollserum på basis av humanserum, dyreserum eller serumalbumin med bestemt innhold av eksogen creatin-kinase og eventuelt andre enzymer, substrater, metaboliter og andre i serum forekommende stoffer,
karakterisert ved at det som kilde for eksogen creatin-kinase inneholder fullserum fra svin.
2. Kontrollserum ifølge krav 1,
karakterisert ved at det inneholder 1 volumdel svineserum på 50 - 150 volumdeler kontrollserummedium.
3. Kontrollserum ifølge krav 1 eller 2, karakterisert ved at det er i lyofilisert eller med vandig medium rekonstituert form.
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE2831390A DE2831390C2 (de) | 1978-07-17 | 1978-07-17 | Kontrollserum für die klinisch-chemische Analyse mit einem bestimmten Gehalt an Creatin-kinase |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NO792365L NO792365L (no) | 1980-01-18 |
| NO150978B true NO150978B (no) | 1984-10-08 |
| NO150978C NO150978C (no) | 1985-01-23 |
Family
ID=6044606
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NO792365A NO150978C (no) | 1978-07-17 | 1979-07-16 | Kontrollserum for klinisk-kjemisk analyse av creatin-kinase |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4276376A (no) |
| EP (1) | EP0007057B1 (no) |
| JP (1) | JPS5517493A (no) |
| AT (1) | AT362531B (no) |
| DE (2) | DE2831390C2 (no) |
| NO (1) | NO150978C (no) |
Families Citing this family (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CA1281814C (en) * | 1983-03-25 | 1991-03-19 | Canon Kabushiki Kaisha | Apparatus using disc-shaped record bearing medium |
| JPH041791Y2 (no) * | 1987-04-10 | 1992-01-22 | ||
| US5217890A (en) * | 1991-08-20 | 1993-06-08 | Eastman Kodak Company | Stabilized composition containing creatine kinase and protein having blocked sulfhydryl groups |
| US5298406A (en) * | 1992-09-14 | 1994-03-29 | E. I. Du Pont De Nemours And Company | Formulation for stabilizing enzymatic activity and immunoreactivity of creatine kinase and creatine kinase isoenzymes |
| US5296377A (en) * | 1992-12-15 | 1994-03-22 | Boehringer Mannheim Corporation | Control reagent containing a hydroxylamine or an antioxidant |
| US6248869B1 (en) | 1997-05-29 | 2001-06-19 | Medical Analysis Systems, Inc. | Troponin I forms and use of the same |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3540984A (en) * | 1966-06-30 | 1970-11-17 | Calbiochem | Reagent material and method for creative kinase assay |
| US3639211A (en) * | 1967-11-29 | 1972-02-01 | Boehringer Mannheim Gmbh | Process for the preparation of creatine phosphate |
| DE2353035B2 (de) * | 1973-10-23 | 1979-10-31 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Verfahren zur Stabilisierung menschlicher oder tierischer Körperflüssigkeiten oder pflanzlicher Extrakte |
| DE2648759C3 (de) * | 1976-10-27 | 1979-05-31 | Boehringer Mannheim Gmbh, 6800 Mannheim | Stabilisierungsmittel für Enzyme |
-
1978
- 1978-07-17 DE DE2831390A patent/DE2831390C2/de not_active Expired
-
1979
- 1979-06-13 AT AT423179A patent/AT362531B/de not_active IP Right Cessation
- 1979-07-03 DE DE7979102244T patent/DE2960685D1/de not_active Expired
- 1979-07-03 EP EP79102244A patent/EP0007057B1/de not_active Expired
- 1979-07-16 US US06/058,056 patent/US4276376A/en not_active Expired - Lifetime
- 1979-07-16 NO NO792365A patent/NO150978C/no unknown
- 1979-07-17 JP JP8997479A patent/JPS5517493A/ja active Granted
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5643360B2 (no) | 1981-10-12 |
| EP0007057B1 (de) | 1981-08-26 |
| DE2831390B1 (de) | 1979-11-29 |
| JPS5517493A (en) | 1980-02-06 |
| US4276376A (en) | 1981-06-30 |
| ATA423179A (de) | 1980-10-15 |
| AT362531B (de) | 1981-05-25 |
| DE2831390C2 (de) | 1980-08-14 |
| NO150978C (no) | 1985-01-23 |
| DE2960685D1 (en) | 1981-11-19 |
| EP0007057A1 (de) | 1980-01-23 |
| NO792365L (no) | 1980-01-18 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Meglasson et al. | Chromatographic resolution and kinetic characterization of glucokinase from islets of Langerhans. | |
| US4883762A (en) | Stabilized isoenzyme control products | |
| US4931392A (en) | Process for stabilizing kinase | |
| US4118279A (en) | Stabilizing agent for enzymes | |
| NO150978B (no) | Kontrollserum for klinisk-kjemisk analyse av creatin-kinase | |
| Harding | Altered heat-lability of a fraction of glutathione reductase in aging human lens | |
| Watt | Xanthine dehydrogenase and pteridine metabolism in Colias butterflies | |
| Yamagata et al. | O-acetylserine and O-acetylhomoserine sulfhydrylase of yeast; studies with methionine auxotrophs | |
| Chen et al. | Oxidative deamination of sulfur amino acids by bacterial and snake venom L-amino acid oxidase | |
| US4649120A (en) | Process for reducing turbidity in control sera | |
| US4339533A (en) | Stabilization of creatine kinase (CK) and its application as a reference standard | |
| Di Salvo et al. | An aortic spontaneously active phosphatase dephosphorylates myosin and inhibits actin-myosin interaction | |
| Marangos et al. | Multiple Forms of Flounder Muscle Glyceraldehyde 3-Phosphate Dehydrogenase: SUBUNIT COMPOSITION, PROPERTIES, AND TISSUE DISTRIBUTION OF THE FORMS | |
| US4668630A (en) | Stabilized enzymatic composition | |
| CN109298193A (zh) | 一种稳定性强的生化检测用液态心肌酶谱复合质控品 | |
| JPH01108997A (ja) | 血液又は血液から導出した試料中の血清のフルクトスアミン含量を特異的に測定する方法及び試薬、及び非特異的還元作用を有するか、又は／及び溷濁を惹起する試料成分を除去する方法 | |
| JPS5836954B2 (ja) | 酵素の安定化剤 | |
| Cerff et al. | Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase (NADP⊕) from Sinapis alba L. Isolation and Electrophoretic Characterization of Isoenzymes | |
| JPS6123995B2 (no) | ||
| US4684615A (en) | Stabilized isoenzyme control products | |
| Giles et al. | Purification and properties of pyruvate kinase from the hepatopancreas of Carcinus maenas | |
| JP2596911B2 (ja) | 安定化されたイソ酵素対照生成物 | |
| HEINZ et al. | Glyceraldehydephosphate Dehydrogenase from Liver, I. Issolation and Characterization of the Bovine Liver Enzyme | |
| US5716797A (en) | Stable two-part reagent for the measurement of creatine kinase activity | |
| Chung | Nicotinamide adenine dinucleotide kinase from Azotobacter vinelandii cells. Reversible inactivation of the enzyme |