NO136156B - Fremgangsm}te ved fremstilling av maltose fra stivelse. - Google Patents
Fremgangsm}te ved fremstilling av maltose fra stivelse. Download PDFInfo
- Publication number
- NO136156B NO136156B NO741769A NO741769A NO136156B NO 136156 B NO136156 B NO 136156B NO 741769 A NO741769 A NO 741769A NO 741769 A NO741769 A NO 741769A NO 136156 B NO136156 B NO 136156B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- starch
- solution
- enzyme
- amylase
- temperature
- Prior art date
Links
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 title claims description 55
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 title claims description 55
- 239000008107 starch Substances 0.000 title claims description 55
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 15
- 150000002692 maltoses Chemical class 0.000 title 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 54
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 53
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 53
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 claims description 18
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims description 14
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 12
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 12
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 claims description 11
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims description 8
- 239000000725 suspension Substances 0.000 claims description 8
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 claims description 7
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 claims description 7
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 7
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 6
- 108010019077 beta-Amylase Proteins 0.000 claims description 5
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 claims description 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 4
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 claims description 4
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 claims description 3
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 claims description 2
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 58
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 12
- 229920001353 Dextrin Polymers 0.000 description 6
- 239000004375 Dextrin Substances 0.000 description 6
- 235000019425 dextrin Nutrition 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 244000017020 Ipomoea batatas Species 0.000 description 5
- 235000002678 Ipomoea batatas Nutrition 0.000 description 5
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 5
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 4
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 description 4
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 4
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 description 4
- 230000001105 regulatory effect Effects 0.000 description 4
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 4
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 3
- MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N Oxalic acid Chemical compound OC(=O)C(O)=O MUBZPKHOEPUJKR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 3
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 3
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 description 3
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 2
- 240000006024 Lactobacillus plantarum Species 0.000 description 2
- 235000013965 Lactobacillus plantarum Nutrition 0.000 description 2
- 241000192041 Micrococcus Species 0.000 description 2
- 241000187654 Nocardia Species 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 2
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 2
- 229940072205 lactobacillus plantarum Drugs 0.000 description 2
- -1 malt triose Chemical class 0.000 description 2
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 2
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 2
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 2
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 2
- AXDJCCTWPBKUKL-UHFFFAOYSA-N 4-[(4-aminophenyl)-(4-imino-3-methylcyclohexa-2,5-dien-1-ylidene)methyl]aniline;hydron;chloride Chemical compound Cl.C1=CC(=N)C(C)=CC1=C(C=1C=CC(N)=CC=1)C1=CC=C(N)C=C1 AXDJCCTWPBKUKL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000186046 Actinomyces Species 0.000 description 1
- 241000589158 Agrobacterium Species 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 description 1
- 241000589151 Azotobacter Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 241000588698 Erwinia Species 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- DKNPRRRKHAEUMW-UHFFFAOYSA-N Iodine aqueous Chemical compound [K+].I[I-]I DKNPRRRKHAEUMW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 1
- 102000004195 Isomerases Human genes 0.000 description 1
- 108090000769 Isomerases Proteins 0.000 description 1
- 241000588915 Klebsiella aerogenes Species 0.000 description 1
- 241000192132 Leuconostoc Species 0.000 description 1
- 235000019759 Maize starch Nutrition 0.000 description 1
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 description 1
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 description 1
- 241000187708 Micromonospora Species 0.000 description 1
- 241000186359 Mycobacterium Species 0.000 description 1
- GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N N-[2-(1H-indol-3-yl)ethyl]-N-methylprop-2-en-1-amine Chemical compound CN(CCC1=CNC2=C1C=CC=C2)CC=C GXCLVBGFBYZDAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000192001 Pediococcus Species 0.000 description 1
- 241001453300 Pseudomonas amyloderamosa Species 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 241000192023 Sarcina Species 0.000 description 1
- 241000607720 Serratia Species 0.000 description 1
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 description 1
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 1
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 1
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 229940025131 amylases Drugs 0.000 description 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000008033 biological extinction Effects 0.000 description 1
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 description 1
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 235000006408 oxalic acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000003825 pressing Methods 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000001953 recrystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 229940100486 rice starch Drugs 0.000 description 1
- 238000012216 screening Methods 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 1
- 241001478887 unidentified soil bacteria Species 0.000 description 1
- 235000015099 wheat brans Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
- C07H15/00—Compounds containing hydrocarbon or substituted hydrocarbon radicals directly attached to hetero atoms of saccharide radicals
- C07H15/02—Acyclic radicals, not substituted by cyclic structures
- C07H15/04—Acyclic radicals, not substituted by cyclic structures attached to an oxygen atom of the saccharide radical
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L27/00—Spices; Flavouring agents or condiments; Artificial sweetening agents; Table salts; Dietetic salt substitutes; Preparation or treatment thereof
- A23L27/30—Artificial sweetening agents
- A23L27/33—Artificial sweetening agents containing sugars or derivatives
- A23L27/34—Sugar alcohols
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07H—SUGARS; DERIVATIVES THEREOF; NUCLEOSIDES; NUCLEOTIDES; NUCLEIC ACIDS
- C07H15/00—Compounds containing hydrocarbon or substituted hydrocarbon radicals directly attached to hetero atoms of saccharide radicals
- C07H15/02—Acyclic radicals, not substituted by cyclic structures
- C07H15/04—Acyclic radicals, not substituted by cyclic structures attached to an oxygen atom of the saccharide radical
- C07H15/08—Polyoxyalkylene derivatives
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/22—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a beta-amylase, e.g. maltose
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Crystallography & Structural Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Seasonings (AREA)
Description
Foreliggende oppfinnelse vedrører en fremgangsmåte for fremstilling av maltose i meget ren tilstand og med høye konsentrasjoner fra stivelse.
Det er kjent å fremstille maltose fra stivelse ved å for-væske stivelsen og forsukre denne ved tilsetning av malt (dvs.
en blanding av a- og (3-am.ylaser.) .. I henhold, til denne, kjente fremgangsmåte blir maltoseinnholdet i de forsukrede produkter maksimalt 50 - 60%. Produktene inneholder vanligvis store mengder proteiner og dextriner. På grunn av det lave maltoseinnhold og det høye innhold av forurensninger, er produktene, vanskelige å rense ved bare en enkelt omkrystallisering.
Årsaken til a.t det er umulig å gjennomføre, fullstendig amylolyse av. stivelsen, til. ma;l.t.ose ved konvensjonelle fremgangs-måter, er tilstedeværelsen, av gjenværende dextriner: som inneholder a-1,6-glucosidbindinger. Fremgangsmåten, i henhold til oppfinnelsen tar- hensyn; til dette og: angir, en fremgangsmåte for fremstilling av maltose med høy renhet og med høye utbytter fra stivelse, ved-, selektiv/ nedbryt.ni-ng: av denne.- med a-1 ,,6-gl.ueosid-bindinger i amylopeetin-,, som- er en bestanddel, i stivelsen og; som har en forgrenet molekylstruktur. Denne nedbrytning, skjer, ved hjelp av a-1,6-glucosida-se således at man erholder bare rette kjeder med a-1,4-glucosidbindinger, hvilket, letter påvirkningen av- (3-amylase.
Foreliggende oppfinnelse angår således en fremgangsmåte
ved fremstilling av maltose fra stivelse,, og fremgangsmåten er karakterisert ved at man 1) fullstendig gelatinerer og oppløser en vannsuspensjon av stivelse ved oppvarmning av suspensjonen, 2) avkjøler den gelatinerte stivelsesoppløsning og omhyggelig blander denne med en a-1,6-glucosidase (enzym som nedbryter
forgreningsbindingene) og |3-amylase, og
3) derefter holder reaksjonsblandingen ved en passende pH-verdi og en temperatur mellom 45 og 65°C til, reaksjonen er avsluttet .
Fortrinnsvis utføres trinn 1) ved en temperatur over 6o°C og i nærvær av et stivelsesforvæskningsenzym (a-araylase).
Det foretrekkes også å utføre trinn 1) ved en temperatur over 100°C og i nærvær av en liten mengde av en på forhånd tilsatt syre, og i trinn 2) å tilsette a-1,6-glucosidase og |3-amylase til den gelatinerte stivelsesoppløsning, hvorefter pH-verdien justeres til mellom 3 og 7-
Videre foretrekkes det å utføre trinn 1) ved en temperatur mellom 100°C og 180°C, og 2) ved å avkjøle den gelatinerte stiv-elsesoppløsning til en temperatur under 80°C og blande den omhyggelig med |3-amylase og la blandingen reagere, hvorpå reak-sjonsoppløsningen avkjøles til en temperatur mellom 45°C og 60°C, og når reaksjonsoppløsningens viskositet har avtatt, tilsettes denne en a-1,6-glucosidase ved en pH-verdi mellom 3 og 7, og 3) derefter holdes reaksjonsblandingen ved en temperatur mellom 45°C og 6o°C og ved en pH-verdi mellom 3 og 7 til forsukringen er fullstendig.
Da (3-amylase er et enzym som er i stand til selektivt å nedbryte a-1,4-glucosidbindingene, som er hovedbindingene for stivelsesmolekylenes rette kjeder,- kan det fullstendig nedbryte den amylose som utelukkende består av rettkjedede molekyler med a-1,4-glucosidbindingef. Vedrørende amylopectin kan a-1,4-glucosidbindingene nedbrytes av |3-amylase, mens forgreningsbindingene, dvs. a-1,6-glucosidbindingene, ikke nedbrytes av P-amylase, og således stopper reaksjonen. På denne måte dannes dextriner. Foreliggende oppfinnelse er kjennetegnet ved at a-1,6-glucosidbindingene selektivt nedbrytes av a-1,6-glucosidase, som tilsettes under eller før stivelsesoppløsningens reaksjon med (3-amylase slik at en uforstyrret påvirkning av (3-amylase gjøres mulig.
a-1 ,6-glucosidaser avledet fra gjær eller andre vekstkilder benevnes isoamylase eller R-enzym; de har altfor lav aktivitet for praktisk utnyttelse. Pullulanase [Biochem. Z, 334, 79 (196l)] som ble ekstrahert av Bender et al. 1961, oppviser en noe høyere
aktivitet og har vært benyttet ved bestemmelse av sammensetningen av stivelsesarter, men artikkelen beskriver kun enzymets innvirk-ning og effekt på meget tynne stivelsesoppløsninger, f.eks. 1% eller lavere. Ingen opplysninger om dette enzyms industrielle utnyttelse har vært rapportert. Man har nu i stor utstrekning samlet prøver av typekulturer og jordbakterier på mange forskjellige steder og efter omfattende siktningsforsøk funnet flere typer bakterier som er i stand til å produsere meget aktive enzymer. Disse bakterier tilhører stammer av slektene Escherichia, Pseudomonas, Lactobacillus, Micrococcus, Nocardia etc. Fremgangsmåten i henhold til oppfinnelsen har valgt bakterier av slektene Pseudomonas og Lactobacillus . Enzymer produsert av disse bakterier skiller seg noe fra hverandre med hensyn til enzym-atiske egenskaper og forhold overfor substratet. Man har studert utnyttelsen av disse enzymer, enten alene eller i blandinger, og det har nu vist seg at gode resultater oppnåes ved kombinert anvendelse av pullulanase og det enzym som fremstilles av stammen av slekten Pseudomonas.
Vanlig tilgjengelig stivelse, slik som maisstivelse, potet-stivelse, batatstivelse og vokslignende maisstivelse, kan benyttes ved fremgangsmåten i henhold til foreliggende oppfinnelse. Oppløsning av stivelsen skjer ved oppvarmning av stivelsessuspensjonen til lOO - 180°C, eller ved at man tilsetter a-amylase eller en syre til suspensjonen, og forvæsker denne under oppvarmning. Forvæskning eller termisk oppløsning av stivelsen medfører en nedbrytning av stivelsesmolekylene til mindre molekyler. Hvert molekyl som består av et odde antall glucoseenheter, nedbrytes ved den fullstendige hydrolyse med |3-amylase til maltosemolekyler som består av to glucoseenheter samt et malttriose- eller glucosemolekyl. Jo mindre stivelsesmolekylene er efter amylolysen, desto mindre blir maltoseinnholdet i den fullstendig nedbrutte stivelse, og derfor bør den oppløste stivelse ha en lav DE-verdi.
På den annen side skjer reaksjonene med (3-amylase og a-1,6-glucosidase passende under fortsatt amylolyse og viskositetsned-settelse av oppløsningen. Dette betyr at amylolysen av stivelsen må avbrytes akkurat på det punkt hvor forsukringen finner sted. Den oppløste stivelses DE-verdi bør derfor ikke overstige 5, og bør fortrinnsvis være mellom 1 og 3. Når stivelsesoppløsningen skal forvæskes ved varme i fravær av et forvæskningsenzym, bør den varmes til eller under 180°C under omrøring, og oppholdstiden bør reguleres slik at man erholder en DE-verdi på 1 - 3- Om et forvæskningsenzym anvendes, må stivelsen kontinuerlig forvæskes ved en temperatur på mellom 85 og 95°C, da man må ta hensyn til at enzymet desaktiveres av varme, og oppholdstiden må begrenses av hensyn til DE-verdien. Hvis man benytter en syre til forvansk-ningen, har DE-verdien en tendens til å stige overdrevent meget. I dette tilfelle kan stivelsen forvæskes ved oppvarmning ved en pH-verdi fra ca. 4 til ca. 3>5. En stivelsesoppløsning som er fremstilt i henhold til noen av de ovenfor beskrevne metoder, har en meget høy viskositet. Ved en stivelseskonsentrasjon på mellom 20 og 30% som er særlig fordelaktig ved en industriell fremgangsmåte, blir oppløsningen gelélignende efter avkjøling, og den efterfølgende retrogradering av amylosemolekylene forhindrer reaksjonen med forsukringsenzymet. Selv en oppløsning som ikke undergår retrogradering, bør ikke ha et høyere stivelsesinnhold enn 30%, da (3-amylase viser seg å ha en inhiberende virkning på substratet. En oppløsning med et stivelsesinnhold på 10 - 20% er derfor passende for de efterfølgende behandlinger.
Som nevnt ovenfor, undergår den forvæskede stivelse lett retrogradering, og det er derfor viktig at den behandles raskt innen viskositeten reduseres ved amylolyse av tilsatt forsuk-ringsenzym ((3-amylase) og a-1,6-glucosidase og at den holdes ved en så høy temperatur som mulig. En gelatinert stivelsesoppløsning må således kontinuerlig og øyeblikkelig avkjøles i en kjøler hvorefter enzymet umiddelbart må tilsettes. Det er tilrådelig å først tilsette |3-amylase eller et enzym med relativt høy varme-bestandighet, produsert av en stamme av slekten Lactobacillus (f.eks. Lactobacillus gayomii (ATCC 8289) eller Lactobacillus plantarum (ATCC 8008), ved en relativt høy temperatur på 6o - 70°C, og derefter under viskositetsreduksjonen tilsette det res-terende enzym. En blanding av to eller flere sorter enzym med a-1,6-glucosidaseaktivitet kan gi bedre resultat under forvæskning og forsukring. Enzym med a-1,6-glucosidaseaktivitet er f.eks. isomerase og pullulanase.
Det er også viktig, avheng*ig av egenskapene ved de enzymer som skal benyttes, å utføre det første for-forsukringstrinn i et tidsrom på 20 - 6o minutter og derefter avkjøle oppløsningen' til 45 - 50°C og derefter overføre blandingen til en forsukringsbeholder når resten av enzymene er tilsatt og omrørt. Da viskositeten på dette stadium fremdeles er høy, gjennomføres det annet for-forsukringstrinn fortrinnsvis med en oppholdstid på 1 - 4 timer. Viskositeten avtar herved, hvilket tillater at en meget høyviskøs oppløsning sammen med et enzym kan helles i en større mengde av en mindre viskøs oppløsning. Følgelig unngåes retrogradering, og oppløsningen holdes ved en passende temperatur ved avkjøling i for-forsukringsbeholderen. Sammenblandingen av enzymene og den gelatinerte oppløsning blir således tilstrekkelig utført, og oppløsningens viskositet reduseres, og man unngår retrogradering. Derefter pumpes oppløsningen til en forsukringsbeholder for satsvis forsukring. Forsukringen tar 2-3 døgn, og oppløsningen holdes under denne tid på en passende temperatur mellom 45 og 50°C. Oppløsningens pH-verdi justeres til en verdi mellom 3,0 og 6,0. På denne måte avsluttes forsukringen. Den derved oppnådde oppløsning har et maltoseinnhold på 92 - 95%, og den inneholder dessuten glucose, malttriose etc. i en samlet mengde av ca. 5%. Oppløsningen lar seg lett filtrere og rense, og efter en vanlig efterbehandling oppnåes en farveløs, klar sukkeroppløsning.
Om oppløsningen ikke er lett å filtrere, på grunn av at den inneholder små mengder polymerisert dextrin, kan den gjøres lett filtrerbar ved tilsetning av a-amylase under forsukring av slik stivelse som inneholder dextrin og hydrolysert dextrin.
Oppfinnelsen skal beskrives nærmere under henvisning til vedlagte tegning som skjematisk viser et kontinuerlig anlegg for fremstilling av maltose.
I en dispergeringsbeholder 1 for stivelsen reguleres suspen-sjonens konsentrasjon og pH-verdi samt mengden av forvæskningsenzym. Stivelsessuspensjonen pumpes fra denne beholder til en forvæskningsanordning 2 som er utstyrt med en flerbladet omrører. Suspensjonen oppvarmes der til en konstant temperatur med damp under kraftig omrøring og blir på denne måte jevnt gelatinert. Flere beholdere 3 er anordnet for forvæskning av stivelsen til
en endelig DE-verdi, ved at beholderne 3 holdes på konstant temperatur ved hjelp av varmekapper. Den gelatinerte oppløsning taes ut gjennom en re.duksjonsventil til en flashkjøler 4 som arbeider ved normalt trykk, og oppløsningen avkjøles der til
ca. 100°C. Derefter innsprøytes oppløsningen umiddelbart i en vakuumflashkjøler 5 og avkjøles der til en forutbestemt temperatur. Den nedkjølte oppløsning pumpes fra kjøleren inn i den første blandingsbeholder 6. Enzymer tilsettes kontinuerlig til oppløsningen, enten i den undre del av kjøleren 5> eller direkte i blandingsbeholderen 6. Om den totale enzymmengde tilsettes på én gang, uttaes den blandede forsukrede oppløsning fra bunnen av beholderen 6 og føres til en forsukringsbeholder 8, hvor forsukringen avsluttes. Når enzymene tilsettes i to porsjoner, tilbakeholdes oppløsningen i beholderen 6 i en forutbestemt tid og avtappes derefter kontinuerlig fra beholderens bunn og føres til den annen blandingsbeholder 7, hvor resten av enzymet tilsettes kontinuerlig. Efter en viss oppholdstid føres oppløs-ningen derefter til forsukringsbeholderen 8. Innblandingen av enzym i beholderen 6 og 7 skjer ved hjelp av kraftige røreverk, og temperaturreguleringen skjer ved hjelp av en varmeveksler som forefinnes i beholderen.
Driften av det ovenfor beskrevne anlegg gjennomførtes på følgende måte ved at vann først fikk strømme gjennom anlegget med en forutbestemt gjennomstrømningshastighet, hvorved temperaturen i de forskjellige komponenter ble innstilt på den ønskede verdi ved hjelp av automatiske temperaturregulatorer. Derefter ble der tilsatt enzym, og vannet ble erstattet med en stivelses-suspensjon, og forsukringen ble gjennomført.
Som forvæskningsenzym ble anvendt en kommersielt tilgjengelig a-amylase. Som p-amylase ble benyttet et enzym ekstrahert fra hvete (se britisk patentskrift nr. 1.130.397). Som andre (3-amylasekilder kan man anvende væsker som fåes ved maling, sammenpresning og ekstraksjon av rå batat og kassava. Forskjel-lig fra ekstrakter fra soyabønner inneholder disse enzymoppløs-ninger kun ubetydelige mengder skadelige amylaser, som a-amylase eller saccharase, eller forurensninger av vannoppløselig protein. Rene enzymoppløsninger, spesielt de som ekstraheres fra hvetekli og batat er industrielt fordelaktige enzymprodukter, da deres p-amylaseaktivitet er høy. Som a-1,6-glucosidase anvendes tre enzymer, nemlig pullulanase (P), fremstilt av Aerobacter aerogenes [Biochem. Z, 334, 79 ("1961)], et enzym (I) fremstilt av Pseudomonas amyloderamosa (ATCC 21262) samt et enzym (L) fremstilt av Lactobacillus plantarum (ATCC 8008). Andre anvend-bare a-1,6-glucosidaser med sterk enzymatisk aktivitet kan produseres av stammene av slektene Escherichia, Micrococcus, Agrobacterium, Azotobacter, Bacillus, Erwinia> Leuconostoc, Mycobacterium, Pediococcus, Sarcina, Serratia, Staphylococcus, Streptococcus, Nocardia, Actinomyces, Streptomyces, Micromono-spora og Cermonospora.
Aktiviteten av a-amylase ble bestemt på følgende måte: En blanding bestående av 1 g vannfri pot etstivelse, 1 ml 0,1 M acetatpuffer og 8 ml vann ble innført i flere prøverør som hadde en indre diameter på 18 mm. Til prøverørene ble der tilsatt enzymoppløsninger av forskjellige konsentrasjoner i 1 ml porsjoner. Rørene ble oppvarmet i kokende vann under kraftig ryst-ing, og da stivelsen hadde gelatinert, ble rørene holdt ved 65°C
i 15 minutter. Derefter ble rørene igjen satt i kokende vann i 10 minutter for å desaktivere enzymene. Efter avkjøling i, vann ved 17°C i 3 minutter ble der til hvert rør tilsatt 1 ml av en 0,1%-ig fuksinoppløsning, og rørene ble vendt to ganger med gjen-lukkede åpninger. Oppløsningene ble på denne måte jevnt farvede og klare. Den enzymoppløsning som hadde den laveste konsentrasjon, ble gitt aktivitetsverdien 1.
Aktiviteten av p-amylase ble bestemt på følgende måte:
5 ml av en 1%-ig oppløsning av en oppløselig stivelse, 4 ml 0,1 M acetatpufferoppløsning og 1 ml av en enzymoppløsning ble blandet, og blandingen fikk reagere ved 40°C i 30 minutter. Enzymoppløsninger av forskjellige konsentrasjoner ble benyttet. Den derved dannede mengde reduserende sukkerarter ble bestemt
som maltose, og den enzymoppløsning som på denne måte ga 10 mg-maltose, fikk aktivitetsverdien 1.
Aktiviteten av a-1,6-glucosidase ble bestemt på følgende måte: 1 ml av en enzymoppløsning, 5 ml av en 1%-ig oppløsning av glutinholdig risstivelse og 1 ml av en 0,5 M acetatpuffer-oppløsning (pH 6,0) ble blandet og fikk reagere ved 40°C i 20 minutter. 0,5 ml av reaksjonsoppløsningen ble tilsatt i en oppløs-ning som besto av 0,5 ml 0,01 M jodkaliumjodidoppløsning og 15 ml 0,01 N svovelsyre. Derved fikk blandingen umiddelbart en blåaktig purpurfarve. Efter 15 minutter ble oppløsningens eks-tinksjon målt ved en bølgelengde på 620 nm , og forskjellen mellom den målte verdi og den verdi som ble oppnådd umiddelbart efter reaksjonen ble beregnet. En enzymoppløsning med en differ-anse på 0,01 fikk aktivitetsverdien 1.
Efter forsukring ble sukkeroppløsningen oppvarmet, og enzymet desaktivert. Derefter ble oppløsningen avfarvet med aktivt kull ved hjelp av ionebytter. Oppløsningen ble konsen-trert, og tørrutbyttet bestemt. Sukkersammensetningen ble bestemt ved hjelp av papirkromatografiske metoder.
Resultater av forsøk er vist i den efterfølgende tabell.
I forsøkene I - III ble benyttet batatstivelse som utgangs-materiale og ved forsøkene IV - VII ble benyttet maisstivelse. Batatstivelsen forvæskes kontinuerlig ved 90°C under tilsetning av a-amylase i en mengde av 10 enheter pr. g stivelse. Ved en oppholdstid på ca. 1 - 2 minutter nedbrytes stivelsen til en DE-verdi på ca. 1 - 2%. Derefter heves temperaturen til 120°C for desakt iver ing av enzymet. Forvæskning av maisst ivelsen gjennomføres ved pH 6 og en temperatur på 160 - l65°C. Forsøk VI ble gjennomført ved tilsetning av oxalsyre i en mengde tilsvar-ende 0,05% av stivelsesmengden, og blandingen ble holdt ved 120°C i et kortere tidsrom. DE-verdien ble i samtlige tilfelle justert til en verdi mellom 0,5 og 2.
Når for-forsukringen gjennomførtes ved tilsetning av a-1,6-g-1'ucosidase og p-amylase i to forskjellige trinn, ble der i det første trinn benyttet en temperatur på 70 - 6o°C og en varmebe-standig a-1,6-glucosidase (L). For- å redusere stivelsens viskositet så raskt som mulig, ble enzymoppløsningen kontinuerlig overført til vakuumkjøleren (5). Det annet trinn av for-forsukringen ble utført ved en temperatur på 45 - 50°C og ved en pH-verdi på 6,0, under kraftig omrøring. De samme betingelser ble benyttet ved for-forsukringen i ett trinn. Den gjennomsnitt-lige oppholdstid var for det første trinn av for-forsukringen 20 - 60 minutter, og den totale oppholdstid for for-forsukringen var 180 - 240 minutter. Reaksjonsblandingen ble derefter innført til hovedforsukringsbeholderen, og forsukringen ble avsluttet ved satsvis drift. Temperaturen ble regulert til 45°c>°9 pH-verdien ble innstilt på 5,5, når enzym I ble benyttet og på 6,0 i de andre tilfelle. Oppholdstiden var 2-3 døgn. Selv om sukker-utbyttet umiddelbart efter forsukring var 98%, ble det endelige utbytte av krystallinsk produkt redusert til 95% på grunn av tap under rensningen. Maltoseinnholdet i forsøksproduktene var mellom 92 og 95%. Forsøksresultatene er vist i nedenstående tabell:
Claims (6)
1. Fremgangsmåte ved fremstilling av maltose fra stivelse, karakterisert ved at man 1) fullstendig gelatinerer og oppløser en vannsuspensjon av stivelse ved oppvarmning av suspensjonen, 2) avkjøler den gelatinerte stivelses-oppløsning og omhyggelig blander denne med en a-1,6-glucosidase (enzym som nedbryter forgreningsbindingene) og (3-amylase, og 3) derefter holder reaksjonsblandingen ved en passende pH-verdi og en temperatur mellom 45 og 65°C til reaksjonen er avsluttet.
2. Fremgangsmåte ifølge krav 1,
karakterisert ved at trinn 1) gjennomføres ved en temperatur over 6o°C og i nærvær av et stivelsesforvæskningsenzym (a-amylase).
3. Fremgangsmåte ifølge krav 1,
karakterisert ved at trinn 1) gjennomføres ved en temperatur over 100°C og i nærvær av en liten mengde av en på forhånd tilsatt syre, og at i trinn 2) tilsettes a-1,6-glucosidase og (3-amylase til den gelatinerte st ivelsesoppløsning, hvorefter pH-verdien justeres til mellom 3 og 7.
4. Fremgangsmåte ifølge krav 1,
k'arakterisert ved at trinn 1) utføres ved en temperatur mellom 100°C og 180°C, at 2) den gelatinerte stiv-elsesoppløsning avkjøles til en temperatur under 80°C, blandes omhyggelig med p-amylase og blandingen får reagere, og reaksjons-oppløsningen avkjøles til en temperatur mellom 45°C og 6o°C, og når reaksjonsoppløsningens viskositet har avtatt, tilsettes denne en a-1,6-glucosidase ved en pH-verdi mellom 3 og 7, og 3) derefter holdes reaksjonsblandingen ved en temperatur mellom 45°C og 60°C og ved en pH-verdi mellom 3 og 7 til forsukringen er fullstendig .
5. Fremgangsmåte ifølge krav 1-4,
karakterisert ved at den gelatinerte stiv-elsesoppløsning har en nedbrytningsgrad på 0,5 - 5.
6. Fremgangsmåte ifølge krav 1-5, karakterisert- ve"d at man som a-1,6-glucosi-dase anvender to eller flere enzymer med forskjellige egenskaper.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP386268 | 1968-01-23 | ||
| JP4892268 | 1968-07-12 | ||
| JP4892168 | 1968-07-12 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| NO741769L NO741769L (no) | 1969-07-24 |
| NO136156B true NO136156B (no) | 1977-04-18 |
| NO136156C NO136156C (no) | 1977-07-27 |
Family
ID=27276005
Family Applications (3)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NO236/69A NO130991C (no) | 1968-01-23 | 1969-01-22 | |
| NO741574A NO138586C (no) | 1968-01-23 | 1974-05-02 | Soetemiddel. |
| NO741769A NO136156C (no) | 1968-01-23 | 1974-05-15 | Fremgangsm}te ved fremstilling av maltose fra stivelse. |
Family Applications Before (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| NO236/69A NO130991C (no) | 1968-01-23 | 1969-01-22 | |
| NO741574A NO138586C (no) | 1968-01-23 | 1974-05-02 | Soetemiddel. |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3708396A (no) |
| BE (1) | BE727290A (no) |
| CH (1) | CH522735A (no) |
| DK (1) | DK127923B (no) |
| FR (1) | FR2000580A1 (no) |
| GB (1) | GB1252371A (no) |
| NL (1) | NL6900887A (no) |
| NO (3) | NO130991C (no) |
Families Citing this family (35)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4016038A (en) * | 1968-04-01 | 1977-04-05 | Hayashibara Company | Process for preparing maltoses from starches |
| JPS4954572A (no) * | 1972-09-29 | 1974-05-27 | ||
| US4072628A (en) * | 1974-11-05 | 1978-02-07 | Ici Americas Inc. | Regeneration of supported ruthenium catalyst |
| DE2520173B2 (de) * | 1975-05-06 | 1978-10-26 | Sueddeutsche Zucker-Ag, 6800 Mannheim | Glucopyranosido-l.e-mannit, Verfahren zu seiner Herstellung sowie seine Verwendung als Zuckeraustauschstoff |
| US4346116A (en) | 1978-12-11 | 1982-08-24 | Roquette Freres | Non-cariogenic hydrogenated starch hydrolysate, process for the preparation and applications of this hydrolysate |
| FR2444080A1 (fr) * | 1978-12-11 | 1980-07-11 | Roquette Freres | Hydrolysat d'amidon hydrogene non cariogene pour la confiserie et procede de preparation de cet hydrolysat |
| US4381318A (en) * | 1981-01-05 | 1983-04-26 | Ici Americas Inc. | Maltitol containing gel base systems |
| JPS57134498A (en) * | 1981-02-12 | 1982-08-19 | Hayashibara Biochem Lab Inc | Anhydrous crystalline maltitol and its preparation and use |
| US4675293A (en) * | 1984-08-15 | 1987-06-23 | Lonza Inc. | Preparation of maltose and maltitol syrups |
| FR2575180B1 (fr) * | 1984-12-20 | 1987-02-06 | Roquette Freres | Produit a haute teneur en maltitol, ses applications et son procede de fabrication |
| FR2575179B1 (fr) * | 1984-12-20 | 1987-02-06 | Roquette Freres | Procede de preparation de maltitol cristallise |
| IT1218932B (it) * | 1985-09-11 | 1990-04-24 | Domenico Caruson | Sistema di conservazione e dolcificazione di caffe' e altre bevande in genere |
| US4959225A (en) * | 1988-10-28 | 1990-09-25 | Warner-Lambert Company | Synergistic sweetening compositions containing chlorodeoxysugars and maltitol and methods for preparing same |
| US5482560A (en) * | 1994-07-27 | 1996-01-09 | American Maize Technology, Inc. | Beta-limit dextrin from dull waxy starch |
| FR2769023B1 (fr) * | 1997-09-26 | 2000-08-25 | Roquette Freres | Procede de fabrication d'un sirop riche en maltose |
| FR2787807B1 (fr) | 1998-12-29 | 2002-01-18 | Roquette Freres | Alpha-amylase maltogenique immobilisee et son utilisation dans la fabrication d'un sirop riche en maltose |
| FR2787809B1 (fr) | 1998-12-29 | 2002-01-18 | Roquette Freres | Procede de fabrication d'un sirop riche en maltose |
| US20060068058A1 (en) * | 2004-09-30 | 2006-03-30 | Cadbury Adams Usa Llc | Thermally stable, high tensile strength encapsulation compositions for actives |
| MX2007002336A (es) | 2004-08-25 | 2008-03-10 | Cadbury Adams Usa Llc | Composicion de goma de mascar con relleno liquido. |
| US7641926B2 (en) * | 2004-08-25 | 2010-01-05 | Cadbury Adams Usa, Llc | Liquid-filled chewing gum composition |
| US7727565B2 (en) | 2004-08-25 | 2010-06-01 | Cadbury Adams Usa Llc | Liquid-filled chewing gum composition |
| US20080014302A1 (en) * | 2004-08-25 | 2008-01-17 | Cadbury Adams Usa Llc | Multi-region chewing gum composition including isomalt gum region |
| US20080063747A1 (en) * | 2004-08-25 | 2008-03-13 | Cadbury Adams Usa Llc | Dusting compositions for chewing gum products |
| US20060263475A1 (en) * | 2004-08-25 | 2006-11-23 | Cadbury Adams Usa, Llc. | Center-filled chewing gum composition |
| US7955630B2 (en) | 2004-09-30 | 2011-06-07 | Kraft Foods Global Brands Llc | Thermally stable, high tensile strength encapsulated actives |
| US20060084150A1 (en) * | 2004-09-29 | 2006-04-20 | Qunyu Gao | Method for manufacturing maltose-rich products |
| EP1827133A1 (en) * | 2004-12-22 | 2007-09-05 | Wm. Wrigley Jr. Company | Limit dextrin-based syrups and confectionery products including same |
| ES2688772T3 (es) | 2005-05-23 | 2018-11-06 | Intercontinental Great Brands Llc | Composición de goma de mascar con relleno central |
| WO2006127277A2 (en) | 2005-05-23 | 2006-11-30 | Cadbury Adams Usa Llc | Liquid-filled chewing gum composition |
| CN104093849B (zh) * | 2012-01-31 | 2019-03-19 | 卡吉尔公司 | 富含麦芽糖的产物 |
| RU2631825C2 (ru) * | 2012-01-31 | 2017-09-26 | Карджилл, Инкорпорейтед | Способ получения твердого мальтита из крахмала |
| RU2630666C2 (ru) * | 2012-01-31 | 2017-09-11 | Карджилл, Инкорпорейтед | Способ получения содержащего мальтит сиропа |
| WO2013148152A1 (en) | 2012-03-28 | 2013-10-03 | Danisco Us Inc. | Method for making high maltose syrup |
| WO2018118854A1 (en) * | 2016-12-20 | 2018-06-28 | Archer Daniels Midland Company | Continuous process for hydrogenation of maltose to maltitol |
| CN112679557A (zh) * | 2020-12-30 | 2021-04-20 | 回头客食品集团股份有限公司 | 一种食品用麦芽糖醇的生产工艺 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US2004135A (en) * | 1932-12-23 | 1935-06-11 | Du Pont | Production of polyhydric alcohols |
| US2868847A (en) * | 1956-10-05 | 1959-01-13 | Engelhard Ind Inc | Hydrogenation of mono-and disaccharides to polyols |
| US3137639A (en) * | 1962-04-30 | 1964-06-16 | Staley Mfg Co A E | Method of producing starch conversion syrups |
| US3492203A (en) * | 1965-07-08 | 1970-01-27 | Hayashibara Co | Extraction of beta-amylase from wheat bran |
| US3490922A (en) * | 1966-07-14 | 1970-01-20 | Staley Mfg Co A E | Process for preparing low d.e. syrups |
| US3565765A (en) * | 1966-12-27 | 1971-02-23 | Cpc International Inc | Preparation of high maltose conversion products |
| US3535123A (en) * | 1967-10-24 | 1970-10-20 | Cpc International Inc | High de starch hydrolysate syrups and method of preparation |
-
1969
- 1969-01-08 US US00789912A patent/US3708396A/en not_active Expired - Lifetime
- 1969-01-20 NL NL6900887A patent/NL6900887A/xx unknown
- 1969-01-21 DK DK32469AA patent/DK127923B/da unknown
- 1969-01-21 FR FR6900988A patent/FR2000580A1/fr not_active Withdrawn
- 1969-01-22 GB GB1252371D patent/GB1252371A/en not_active Expired
- 1969-01-22 NO NO236/69A patent/NO130991C/no unknown
- 1969-01-23 BE BE727290D patent/BE727290A/xx unknown
- 1969-01-23 CH CH99269A patent/CH522735A/de not_active IP Right Cessation
-
1974
- 1974-05-02 NO NO741574A patent/NO138586C/no unknown
- 1974-05-15 NO NO741769A patent/NO136156C/no unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NO138586C (no) | 1978-10-04 |
| US3708396A (en) | 1973-01-02 |
| NO130991C (no) | 1975-03-19 |
| GB1252371A (no) | 1971-11-03 |
| NL6900887A (no) | 1969-07-25 |
| DK127923B (da) | 1974-02-04 |
| NO136156C (no) | 1977-07-27 |
| NO741574L (no) | 1969-07-23 |
| NO741769L (no) | 1969-07-24 |
| BE727290A (no) | 1969-07-23 |
| NO130991B (no) | 1974-12-09 |
| CH522735A (de) | 1972-06-30 |
| NO138586B (no) | 1978-06-26 |
| FR2000580A1 (no) | 1969-09-12 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| NO136156B (no) | Fremgangsm}te ved fremstilling av maltose fra stivelse. | |
| Aiyer | Amylases and their applications | |
| EP0171218B1 (en) | Enzymatic hydrolysis of granular starch directly to glucose | |
| US3663369A (en) | Hydrolysis of starch | |
| EP0464095B1 (en) | Novel hyperthermostable alpha - amylase | |
| US3701714A (en) | Processes for the production of oligosaccharides having fructose molecules on their reducing ends | |
| US3804715A (en) | Process for preparing sugar containing maltose of high purity | |
| JPS6057836B2 (ja) | 高乾物量の澱紛加水解物の製法 | |
| WO1999027124A9 (en) | Enzymatic starch saccharification including a membrane separation step | |
| DK143759B (da) | Fremgangsmaade til fremstilling af amyloser med lav gennemsnitlig molekylvaegt bestemt ved en endegruppefremgangsmaade | |
| US5312739A (en) | Production of high-maltose syrup and high-protein byproduct from materials that contain starch and protein by enzymatic process | |
| CN104152512A (zh) | 一种低聚异麦芽糖的制备方法 | |
| NO134954B (no) | ||
| US3795584A (en) | Process for producing high purity maltose | |
| NO143102B (no) | Fremgangsmaate ved fremstilling av varmebestandig stivelsessirup | |
| US4529696A (en) | Process for liquefaction of starch | |
| NO132356B (no) | ||
| EP0234858B1 (en) | Beta-amylase enzyme product, preparation and use thereof | |
| EP0405283A2 (en) | Novel thermoduric and aciduric pullulanase enzyme and method for its production | |
| US20030148471A1 (en) | Method for producing maltose syrup by using a hexosyltransferase | |
| JP2018075010A (ja) | デンプン液化のための方法 | |
| US3791865A (en) | High maltose syrups | |
| JPS6246159B2 (no) | ||
| Saha et al. | Improved method for preparing high maltose conversion syrups | |
| US4814267A (en) | Method for preparing high conversion syrups and other sweeteners |