JPS63243100A - タンパク質ｐｐ↓４の抽出法 - Google Patents
タンパク質ｐｐ↓４の抽出法Info
- Publication number
- JPS63243100A JPS63243100A JP63056489A JP5648988A JPS63243100A JP S63243100 A JPS63243100 A JP S63243100A JP 63056489 A JP63056489 A JP 63056489A JP 5648988 A JP5648988 A JP 5648988A JP S63243100 A JPS63243100 A JP S63243100A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- mol
- tissue
- optionally
- salt
- solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/02—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from meat
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
- C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
- C07K14/4701—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals not used
- C07K14/4721—Lipocortins
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biophysics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Extraction Or Liquid Replacement (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は組織からの組織タンパク質ＰＰ、の抽出法に関
する。
する。
組織タンパク質ＰＰ、 は西ドイツ特許第３．３１５
，０００号Ａｌ（米国特許第４，５０７．２２９号）に
下記パラメーターを有することが記載されている。
，０００号Ａｌ（米国特許第４，５０７．２２９号）に
下記パラメーターを有することが記載されている。
電気泳動移動度α１−グロブリンとα２−グロブリ゛ン
との間、 等電点４．８５±０．１５、 沈降係数ｓ ２ｏ、ｗ３．３±０．２３゜ドデシル硫酸
ナトリウム（ＳＤＳ）含有ポリアクリルアミドゲル中で
測定された分子量３５，０００±ｓ、ｏｏｏ、 吸光係数Ｅ１％ （２８０％ｍ） ５．９±０．６．１
ｃｍ 炭水化物含量２．４±０．９４％（ｇ７１００ｇ）（マ
ンノース０．３±０，２％、ガラクトース０．４±０．
２％、キシロース０．１±０．０４％、グルコース０．
２±０．１％、グルコサミン０．１±０．２％、ノイラ
ミン０．４±０．２％）および 下記アミノ酸組成、すなわち １００残基当りの ア ミ ノ 酸 残基数（モル％） 変動係数リ
ジン ６．９５ １．１
４ヒスチジン ０．９７ １７．
４０アルギニン ５．４４ １
．７７アスパラギン酸 １１．４１ １
．６８トレオニン ６．７８
２．４０セリン ６．２１ ２
．２６グルタミン酸 １２．２５
０．４３プロリン １．９６
６．２０グレシン ６．６８
３．８３アラニン ７．９２
１．６７シスチン１／２ ０．７
７ １９．５０バリン ５．３
４ ３．８０メチオニン １．９
８ ６．００イソロイシン ５．
２１ ２．２３０イシン １１
．５０ ０．４５チロシン
３．５５ ４．２１フエニルアラニン
４．０７ ３．７７トリプトフアン
０．９３ ２３．９０このタンパク質は血
液凝固阻害性質を有しており（西ドイツ特許第３，６４
３，１８２号参照）治療上重要であるので、胎盤のよう
な組織からＰＰ４を簡単にかつできるだけ定量的に抽出
することが大変重要である。従来の抽出法（Ａｒｃｈ、
Ｇｙｎａｅｃｏｌ。
との間、 等電点４．８５±０．１５、 沈降係数ｓ ２ｏ、ｗ３．３±０．２３゜ドデシル硫酸
ナトリウム（ＳＤＳ）含有ポリアクリルアミドゲル中で
測定された分子量３５，０００±ｓ、ｏｏｏ、 吸光係数Ｅ１％ （２８０％ｍ） ５．９±０．６．１
ｃｍ 炭水化物含量２．４±０．９４％（ｇ７１００ｇ）（マ
ンノース０．３±０，２％、ガラクトース０．４±０．
２％、キシロース０．１±０．０４％、グルコース０．
２±０．１％、グルコサミン０．１±０．２％、ノイラ
ミン０．４±０．２％）および 下記アミノ酸組成、すなわち １００残基当りの ア ミ ノ 酸 残基数（モル％） 変動係数リ
ジン ６．９５ １．１
４ヒスチジン ０．９７ １７．
４０アルギニン ５．４４ １
．７７アスパラギン酸 １１．４１ １
．６８トレオニン ６．７８
２．４０セリン ６．２１ ２
．２６グルタミン酸 １２．２５
０．４３プロリン １．９６
６．２０グレシン ６．６８
３．８３アラニン ７．９２
１．６７シスチン１／２ ０．７
７ １９．５０バリン ５．３
４ ３．８０メチオニン １．９
８ ６．００イソロイシン ５．
２１ ２．２３０イシン １１
．５０ ０．４５チロシン
３．５５ ４．２１フエニルアラニン
４．０７ ３．７７トリプトフアン
０．９３ ２３．９０このタンパク質は血
液凝固阻害性質を有しており（西ドイツ特許第３，６４
３，１８２号参照）治療上重要であるので、胎盤のよう
な組織からＰＰ４を簡単にかつできるだけ定量的に抽出
することが大変重要である。従来の抽出法（Ａｒｃｈ、
Ｇｙｎａｅｃｏｌ。
（１９８５） ２３６．２２５−２３３）ではできるだ
け完全に抽出するには少なくとも２つの抽出工程、例え
ば、トリトン（Ｔｒｉｔｏｎ■）Ｘ−１００そして次に
チオシアン酸カリウムを用いる抽出を必要としている。
け完全に抽出するには少なくとも２つの抽出工程、例え
ば、トリトン（Ｔｒｉｔｏｎ■）Ｘ−１００そして次に
チオシアン酸カリウムを用いる抽出を必要としている。
それゆえ本発明は組織からＰＰ４を抽出するにあたり、
従来法の欠点を有さすそして１種類のみの抽出溶液の使
用によりＰＰ、をできるだけ完全に抽出できる方法を開
発することを目的としている。さらに、界面活性剤の使
用は後処理におけるその除去が困難なので避けるべきで
ある。
従来法の欠点を有さすそして１種類のみの抽出溶液の使
用によりＰＰ、をできるだけ完全に抽出できる方法を開
発することを目的としている。さらに、界面活性剤の使
用は後処理におけるその除去が困難なので避けるべきで
ある。
今驚くべきことに、クエン酸塩を含有する溶液が組織か
らのＰＰ、の抽出に使用されうろことが見出された。
らのＰＰ、の抽出に使用されうろことが見出された。
また驚くべきことに、適当なｐＨ値を保持しそして溶液
中のクエン酸塩のモル濃度を適当な値に保持すると、従
来記載されている抽出法を用いて得られるより明ら−か
に多量にＰＰ、が抽出されうろことも見出された。
中のクエン酸塩のモル濃度を適当な値に保持すると、従
来記載されている抽出法を用いて得られるより明ら−か
に多量にＰＰ、が抽出されうろことも見出された。
それゆえ本発明は好ましくは細分化されたかまたは均質
化された組織からタンパク質ＰＰ、を抽出するにあたり
、この組織を中性塩溶液で場合により洗浄し、次いでク
エン酸の溶性塩を含有する緩衝溶液と場合により撹拌下
に接触させそしてＰＰ、を含有する溶液を分離すること
からなる方法Ｊご関する。
化された組織からタンパク質ＰＰ、を抽出するにあたり
、この組織を中性塩溶液で場合により洗浄し、次いでク
エン酸の溶性塩を含有する緩衝溶液と場合により撹拌下
に接触させそしてＰＰ、を含有する溶液を分離すること
からなる方法Ｊご関する。
抽出工程は場合により反復することもできる。
好ましい操作においては、細分化されたかモして／また
は均質化された組織、例えば成熟したヒト胎盤を、ｐＨ
５〜９．５に調整されておりかつ例、ｔば０．０１−１
モル１０．０’） ＮａＣｆｆ、 ＫＣｌ２またはＬｉ
Ｃ（ｌおよび場合により０．００５〜０．５モル／Ｄ、
のトリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを含有する中性塩
溶液で初めに数回洗浄しそして場合により凍結乾燥する
。次にこの組織を場合により他の塩例えばＱ、Ｑｌ ”
１．５モル／４）ＮａＣ４ｓ ＸＣ１２、またはＬｉＣ
ｆｆを含有していてもよいクエン酸塩溶液好ましくは０
、０１− ］、 、 ５５モル１０のクエン酸Ｎａ塩
、Ｋ塩またはＬｉ塩溶液とｐＨ５〜９．５で接触好まし
くは混合し、少なくとも数分間相互に接触好ましくは撹
拌し、そして液体を好ましくは濾過または遠心分離によ
り分離する。湿った組織１００ｇ当り好ましくは少なく
とも２００ｍｏ、のクエン酸塩含有溶液を添加する。
は均質化された組織、例えば成熟したヒト胎盤を、ｐＨ
５〜９．５に調整されておりかつ例、ｔば０．０１−１
モル１０．０’） ＮａＣｆｆ、 ＫＣｌ２またはＬｉ
Ｃ（ｌおよび場合により０．００５〜０．５モル／Ｄ、
のトリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを含有する中性塩
溶液で初めに数回洗浄しそして場合により凍結乾燥する
。次にこの組織を場合により他の塩例えばＱ、Ｑｌ ”
１．５モル／４）ＮａＣ４ｓ ＸＣ１２、またはＬｉＣ
ｆｆを含有していてもよいクエン酸塩溶液好ましくは０
、０１− ］、 、 ５５モル１０のクエン酸Ｎａ塩
、Ｋ塩またはＬｉ塩溶液とｐＨ５〜９．５で接触好まし
くは混合し、少なくとも数分間相互に接触好ましくは撹
拌し、そして液体を好ましくは濾過または遠心分離によ
り分離する。湿った組織１００ｇ当り好ましくは少なく
とも２００ｍｏ、のクエン酸塩含有溶液を添加する。
抽出には１種類以上のクエン酸塩を使用することもでき
る。
る。
特に好ましくは、場合により帆０１〜０．２モル／ｌの
トリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを含有していてもよ
イｐＦ（６−８，５の０−０５−０．２モル＃ｌのＮ
ａ Ｃ（２％ＫＣ２またはＬｉＣｌ溶液で洗浄が行われ
る。
トリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを含有していてもよ
イｐＦ（６−８，５の０−０５−０．２モル＃ｌのＮ
ａ Ｃ（２％ＫＣ２またはＬｉＣｌ溶液で洗浄が行われ
る。
ｐＨ６−８，５を有する０ 、 ０５−０ 、５ モル
／ Ｑのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩溶液を用い
て抽出するのが特に好ましい。
／ Ｑのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩溶液を用い
て抽出するのが特に好ましい。
さらに特に好ましくは、均質化された組織を０．０２〜
０．１モル／ｌのトリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを
場合により含有していてもよいｐＨ７〜８の０．１−０
．２モル／ｌ ＮａＣＱで洗浄しそして０．０５−０．
３モル／ｌのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩を含有
する溶液を用いてｐＨ７〜８で抽出する。
０．１モル／ｌのトリス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを
場合により含有していてもよいｐＨ７〜８の０．１−０
．２モル／ｌ ＮａＣＱで洗浄しそして０．０５−０．
３モル／ｌのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩を含有
する溶液を用いてｐＨ７〜８で抽出する。
ＰＰ、を含有する抽出液は場合により沈澱または限外が
過あるいはまた透析により濃縮したのち知られた方法、
例えばイオン交換クロマトグラフィーまたはアフイニテ
イクロマトグラフイーおよび／またはゲルが過によりさ
らに処理されうる。
過あるいはまた透析により濃縮したのち知られた方法、
例えばイオン交換クロマトグラフィーまたはアフイニテ
イクロマトグラフイーおよび／またはゲルが過によりさ
らに処理されうる。
この方法はＰＰ、が１種類のみの溶液で抽出され得るこ
と、界面活性剤の使用を回避できることおよびＰＰ４が
知られた抽出法を用いた場合より明らかに多量に抽出さ
れることなどの点で特別に優れている。
と、界面活性剤の使用を回避できることおよびＰＰ４が
知られた抽出法を用いた場合より明らかに多量に抽出さ
れることなどの点で特別に優れている。
以下の実施例により本発明をさらに説明する。
実施例 ｌ
成熟したヒト胎盤５００ｇをミキサー中で細分化および
均質化しそして０．９ｙ／ １ｏｏｒｎ（ｌのＮａＣρ
溶液２ａずつを用いて４回洗浄する。次にその組織をｐ
Ｈ７，５の帆１モル／ｌのクエン酸トリナトリウム溶液
ＩＱずつを用いて一夜ずつ２回抽出する。合一した抽出
液（１７５０ｍ４）は４０ｍｇのＰＰ４を含有していた
。
均質化しそして０．９ｙ／ １ｏｏｒｎ（ｌのＮａＣρ
溶液２ａずつを用いて４回洗浄する。次にその組織をｐ
Ｈ７，５の帆１モル／ｌのクエン酸トリナトリウム溶液
ＩＱずつを用いて一夜ずつ２回抽出する。合一した抽出
液（１７５０ｍ４）は４０ｍｇのＰＰ４を含有していた
。
ＰＰ、の含量は例えば家兎のＰＰ、に対する単一特異性
抗血清を用いるローレル（Ｌａｕｒｅｌｌ）電気泳動の
ような免疫学的方法により測定された。
抗血清を用いるローレル（Ｌａｕｒｅｌｌ）電気泳動の
ような免疫学的方法により測定された。
８一
実施例 ２
予め洗浄された胎盤（５００ｇ、実施例１）を凍結乾燥
した。凍結乾燥された組織１０ｇから抽出緩衝液を用い
て約１００〜１２０ｇの湿った膨潤した組織物質が得ら
れた。抽出はｐＨ７，５の２５０ ミリモル／ｌのクエ
ン酸トリカリウム塩Ｉａずつを用いて一夜ずつ２回行わ
れる。合一した抽出液（１６００＋＋＋ｆｆ）は４１ｍ
ｇのＰＰ、を含有していた。
した。凍結乾燥された組織１０ｇから抽出緩衝液を用い
て約１００〜１２０ｇの湿った膨潤した組織物質が得ら
れた。抽出はｐＨ７，５の２５０ ミリモル／ｌのクエ
ン酸トリカリウム塩Ｉａずつを用いて一夜ずつ２回行わ
れる。合一した抽出液（１６００＋＋＋ｆｆ）は４１ｍ
ｇのＰＰ、を含有していた。
実施例 ３
３モル／ｌのＫＳＣＮ、 ２ ｙ／ ｌ ００ｍ０の
トリトンＸ−１００またはｐＨ７，５の１００ミリモル
／ｌ、のクエン酸トリナトリウム塩を用いて胎盤組織を
抽出後のＰＰ、の収量を以下に示す。
トリトンＸ−１００またはｐＨ７，５の１００ミリモル
／ｌ、のクエン酸トリナトリウム塩を用いて胎盤組織を
抽出後のＰＰ、の収量を以下に示す。
２ｇ／ｌｏｏｍ（ｌ トリトンＸ−１００（？）
３ Ｑ３−Ｅ−ル／４ ＫＳＣＮ
１７０．１モル／ｌ、Ｎａ、サ
イトレート、 ４１ｐＨ７，５
３ Ｑ３−Ｅ−ル／４ ＫＳＣＮ
１７０．１モル／ｌ、Ｎａ、サ
イトレート、 ４１ｐＨ７，５
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １）好ましくは細分化されたかまたは均質化された組織
からタンパク質ＰＰ＿４を抽出するにあたり、この組織
を中性塩溶液で場合により洗浄し、次いでクエン酸の溶
性塩を含有する緩衝溶液と場合により撹拌下に接触させ
そしてＰＰ＿４を含有する溶液を分離することからなる
方法。 ２）ｐＨ５〜９．５を有しかつ０．０１〜１モル／ｌの
ＮａＣｌ、ＫＣｌまたはＬｉＣｌおよび場合により０．
００５〜０．５モル／ｌのトリス、Ｈｅｐｅｓまたはグ
リシンを含有する溶液で洗浄することからなる請求項１
記載の方法。 ３）０．０１〜１．５モル／ｌのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩
またはＬｉ塩および場合により０．０１〜１．５モル／
ｌのＮａＣｌ、ＫＣｌまたはＬｉＣｌを含有する溶液と
ｐＨ５〜９．５で接触させることからなる請求項１記載
の方法。 ４）０．０５〜０．２モル／ｌのＮａＣｌ、ＫＣｌまた
はＬｉＣｌおよび０．０１〜０．２モル／ｌのトリス、
Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを含有するｐＨ６〜８．５の
溶液で洗浄することからなる請求項１記載の方法。 ５）組織をｐＨ６〜８．５を有する０．０５〜０．５モ
ル／ｌのクエン酸Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩溶液と接触
させることからなる請求項１記載の方法。 ６）均質化された組織を０．０２〜０．１モル／ｌのト
リス、Ｈｅｐｅｓまたはグリシンを場合により含有して
いてもよいｐＨ７〜８の０．１〜０．２モル／ｌＮａＣ
ｌで洗浄しそして０．０５〜０．３モル／ｌのクエン酸
Ｎａ塩、Ｋ塩またはＬｉ塩を含有する溶液とｐＨ７〜８
で接触させることからなる請求項１記載の方法。 ７）ヒト組織からの組織タンパク質ＰＰ＿４の抽出にク
エン酸を使用すること。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE3708244 | 1987-03-13 | ||
| DE3708244.2 | 1987-03-13 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63243100A true JPS63243100A (ja) | 1988-10-07 |
Family
ID=6323039
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63056489A Pending JPS63243100A (ja) | 1987-03-13 | 1988-03-11 | タンパク質ｐｐ↓４の抽出法 |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0286830A3 (ja) |
| JP (1) | JPS63243100A (ja) |
| KR (1) | KR880010678A (ja) |
| AU (1) | AU617306B2 (ja) |
| DK (1) | DK135388A (ja) |
| FI (1) | FI881124A7 (ja) |
| PT (1) | PT86941B (ja) |
Families Citing this family (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3911629A1 (de) * | 1989-04-10 | 1990-10-11 | Behringwerke Ag | Verfahren zur abtrennung von toxinen aus proteinloesungen |
| DE4003773A1 (de) * | 1990-02-08 | 1991-08-14 | Behringwerke Ag | Verfahren zur reinigung von lipocortinen |
| US5747447A (en) * | 1992-04-30 | 1998-05-05 | Cor Therapeutics | Stable polypeptide composition |
Family Cites Families (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE3315000A1 (de) * | 1983-04-26 | 1984-10-31 | Behringwerke Ag, 3550 Marburg | Gewebeprotein pp(pfeil abwaerts)4(pfeil abwaerts), verfahren zu seiner gewinnung sowie seine verwendung |
-
1988
- 1988-03-09 EP EP88103665A patent/EP0286830A3/de not_active Ceased
- 1988-03-10 PT PT86941A patent/PT86941B/pt not_active IP Right Cessation
- 1988-03-10 FI FI881124A patent/FI881124A7/fi not_active Application Discontinuation
- 1988-03-11 DK DK135388A patent/DK135388A/da not_active Application Discontinuation
- 1988-03-11 AU AU13038/88A patent/AU617306B2/en not_active Ceased
- 1988-03-11 JP JP63056489A patent/JPS63243100A/ja active Pending
- 1988-03-12 KR KR1019880002631A patent/KR880010678A/ko not_active Withdrawn
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FI881124A0 (fi) | 1988-03-10 |
| FI881124L (fi) | 1988-09-14 |
| FI881124A7 (fi) | 1988-09-14 |
| EP0286830A2 (de) | 1988-10-19 |
| KR880010678A (ko) | 1988-10-24 |
| DK135388D0 (da) | 1988-03-11 |
| AU1303888A (en) | 1988-09-15 |
| PT86941A (pt) | 1988-04-01 |
| EP0286830A3 (de) | 1990-01-24 |
| DK135388A (da) | 1988-09-14 |
| AU617306B2 (en) | 1991-11-28 |
| PT86941B (pt) | 1992-05-29 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| KR940003751B1 (ko) | 항혈액 응고물질의 제조방법 | |
| US4507229A (en) | Tissue protein PP4, a process for isolating it and its use | |
| US3931399A (en) | Process for isolating a fibrin-stabilizing factor | |
| PENNELL | Fractionation and isolation of purified components by precipitation methods | |
| US4402872A (en) | Protein and process for isolating it | |
| CA1134352A (en) | Ubiquitary tissue protein pp.sub.8 | |
| Merrett et al. | Pepsinogens A, C, and D from the smooth dogfish | |
| US4348316A (en) | New protein PP15, a process for its preparation and its use | |
| JPS59222420A (ja) | 第８因子含有製剤の製造法 | |
| US4500451A (en) | New protein PP13 extracted from human placental tissues and use thereof | |
| CN113061173B (zh) | 一种分离αs1-酪蛋白的方法 | |
| US4468345A (en) | Protein (PP17), a process for concentrating and isolating it and its use | |
| MIKI et al. | Selective preparation and characterization of membranous and soluble forms of alkaline phosphatase from rat tissues: a comparison with the serum enzyme | |
| US4115551A (en) | Compounds of the plasminogen type and method for obtaining such compounds from placental pulps | |
| Bhattacharyya et al. | Isolation and characterization of a pulmonary glycoprotein from human amniotic fluid | |
| JPS63243100A (ja) | タンパク質ｐｐ↓４の抽出法 | |
| CA1243014A (en) | Tissue protein pp in21 xx, a process for obtaining it and its use | |
| CA1297634C (en) | Anticoagulating substance and preparation process thereof | |
| US4197238A (en) | Method of preparation of human albumin using polyethylene glycol | |
| US4309339A (en) | Leucine-rich 3,1-S-α2 -glycoprotein, process for isolating it and its use | |
| CA1239872A (en) | Tissue protein pp in19' xxa process for obtaining it, and its use | |
| PT85386B (pt) | Processo para a preparacao de um agente para a terapia da hemofilia a resistente ao factor viii | |
| Huebers et al. | Isolation and characterisation of rat mucosal ferritin | |
| JPS58135816A (ja) | 食欲調整物質の製造方法 | |
| Bradley et al. | Isolation and characterization of cathepsin B from bovine brain |