JPS61249389A - 安定化サルコシンオキシダ−ゼ組成物 - Google Patents

安定化サルコシンオキシダ−ゼ組成物

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JPS61249389A JP61097026A JP9702686A JPS61249389A JP S61249389 A JPS61249389 A JP S61249389A JP 61097026 A JP61097026 A JP 61097026A JP 9702686 A JP9702686 A JP 9702686A JP S61249389 A JPS61249389 A JP S61249389A
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 産業上の利用分野 本発明は安定化サルコシンオキシダーゼ組成物に関する
従来技術 サルコシンオキシダーゼE、C,1,5,3,1。
(5arc−OD )はホルムアルデヒド及びH2O2
の形成下にサルコシンと02及びH2Oとの反応を触媒
する。H2O2を容易に平衡から取り去ることができる
該反応に基づき、サルコシンオキシダーゼはサルコシン
の測定に使用することができる。一方サルコシンは酵素
クレアチンアミジノヒドロラーゼE、C,3,5,3,
3の作用下にクレアチンの加水分解において生じ、この
原水の取り込み下にす、ルコシンと尿素が生じる。更に
クレアチンはクレアチニンから酵素により形成されるの
で、前記の方法でのサルコシン測定はクレアチン及びク
レアチニンの測定も可能にする。
特に血清中でのクレアチニンの測定は臨床的に非常に重
要である。
試薬中のサルコシンオキシダーゼをサルコシン、クレア
チン又はクレアチニンの測定のために使用するためには
、該酵素が乾燥(凍結乾燥)した形、特に復元して溶解
した形で十分な安定性を示すということが実地において
は非常に重要なことである。この特性を有していないた
めに、サルコシン測定のための前記方法でサルコシンオ
キシダーゼを実地に使用することは従来阻止されていた
。こうして、緩衝水溶液中のサルコシンオキシダーゼは
すでに1時間後に明らかな混濁を示し、この混濁を視覚
的測定法において考慮しなければならない。商業的に使
用可能な試薬にとって必要な数日間の最低安定性が与え
られなかった。
発明が解決しようとする問題点 従って、本発明の課題は前記欠点を有さす、商業的なサ
ルコシン測定に使用することができる安定化サルコシン
オキシダーゼ組成物を製造することである。
問題点を解決するための手段 この課題は水溶性多糖類に共有結合したクレアチンアミ
ジノヒドロラーゼを含有することを特徴とする安定化サ
ルコシンオキシダーゼ組成物により解決する。
多糖類結合クレアチンアミジノヒドロラーゼがサルコシ
ンオキシダーゼによる混濁形成を阻止するということは
意外なことである。この作用が何に基づくのかは知られ
ていない。しかしながら、1方の酵素はサルコシンを生
成物として引き渡し、他方の酵素は該生成物を基質とし
て取り込むので、両方の酵素は複合体様に組み合わさっ
ており、この際1方の酵素の炭水化物部分は他方の酵素
を不安定化の影響に対して遮蔽すると考えることもでき
る。
多糖類とクレアチンアミジノヒドロラーゼとの共有結合
がない場合、該組成物の3成分は一緒にならないので、
混濁形成は阻止できない。
好適な多糖類としては可溶性のデンプン、グリコ−rン
、デキストラン、イヌリン、ペクチン、マンナン及びが
ラフタンを挙げることができる。デキストランが有利で
ある。
本発明により安定化した酵素組成物の特別な利点は、安
定化していないサルコシンオキシダーゼを一般に迅速に
混濁する界面活性剤の存在においても改良された安定性
を示すということである。体液、特に血清中のサルコシ
ンのような物質代謝生成物を測定すべき場合、界面活性
剤は他の血清成分による混濁形成を阻止するために一般
に必要であるので、このことは本発明による組成物の著
しい利点を示す。従って、該組成物は有利に少なくとも
1種の界面活性剤を含有する。界面活性剤としては血清
のためのいわゆる6澄明化システム”の成分として公知
の物質を第1に挙げることができる。このための典型的
な例は非イオン系界面活性物質及びカチオン系界面活性
物質、特にコール酸鮮からのものである。
本発明により使用した安定化剤(多糖類−酵素複合体)
の製造のための多糖類へのクレアチンアミジノヒドロラ
ーゼの共有結合は酵素の担体固定のための公知法により
行なうことができる。多糖類としてデキストランを使用
する場合ブロムシアン又はトリクロルトリアジン(TC
T)を介する結合が特に好適であると示されているが、
この際、該カップリング剤をデキストランと、相応して
注性化したデキストランの形成下に先ず反応させ、次い
で該活性化デキストランは水溶液中でクレアチンアミジ
ノヒドロラーゼを共有結合する。多糖類及び酵素を有利
に1=1〜20、特に1:4〜15の重量比で使用する
その優れた安定性により、本発明によるサルコシンオキ
シダーゼ組成物は、サルコシンオキシダーゼにより生じ
たH2O2の測定用システムと共に一緒に予め混合する
ことも、同様に緩衝液、及びクレアチニン測定の範囲に
該組成物を使用する場合にはクレアチンアミドヒドロラ
−ゼを添加することもでき、これにより安定性が低下す
ることもない。
本発明範囲における緩衝液としては5arc−OD及び
クレアチンアミジノヒドロラーゼの公知安定範囲を緩衝
するすべての緩衝物質を使用することができる。燐酸塩
緩衝液及びトリス緩衝液が特に有利である。有利な両値
は7.0〜8.5であり、特に7.6〜8.2である。
好適な濃度は例えば50〜500ミリモル/lである。
H2O2の測定用システムとしては酵素の活性を損う成
分を含有しない、H20□測定用として専門家に公知の
システムを使用することができる。この種のシステムの
典型的な例は、E(、U。
ベルグ々イヤー(Bergmeyer )、メトーデン
・デル・エンチマーテイツシエン・アナリューゼ(Me
thoden der enzymatischen 
Analyse ) 1第4改訂版から知ることができ
る。澄明化システムは例えば非イオン系界面活性剤、例
えばn−デカノールポリグリコールエーテル〔ルチンゾ
ール(Luzensol ) ON 50 ]から、場
合によリコール酸ナトリウムのようなコール酸群のアニ
オン系界面活性剤及びハロゲン化フエノーノK例えば2
,4.6−)リブロム−3−ヒドロキシ安息香酸と共に
成形されていてよい。更に、該組成物は常用の保存剤、
例えばアルカリアジド、を混入していてよい。
本発明の更に有利な実施形によれば、サルコシンオキシ
ダーゼは予架橋状態で本発明による組成物中に存在する
。この種の予架橋、サルコシンオキシダーゼは、例えば
西ドイツ国特許公開第2128743号公報及び同第2
260185号公報に記載されているような二官能性蛋
白質試薬との反応により得られた。グルタルジアルデヒ
ドとの予架橋サルコシンオキシダーゼが特に有利である
。これにより、本発明によるサルコシンオキシダーゼ組
成物の安定性の吏なる改良が達せられる。
界面活性剤の不存在及び存在において、本発明により達
せられた安定化効果を添付図面に示した。この図面にお
いては、546nmにおける吸光度として測定した混濁
形成を溶解したサルコシンオキシダーゼの67°Cにお
ける恒温保持時間@)に対して記載した。すべての場合
において、自然のサルコシンオキシダーゼを600mM
燐酸塩緩衝液、pH7,9中に添加した。曲線1は5a
rc−ODに関し、曲線2は5arc−OD+デキスト
ラン−酵素複合体に関し、曲線3は0.1チルテンゾー
ル(界面活性剤)を添加した曲線1に相応し、曲線4は
デキストラン−酵素複合体を添加した曲線3に相応する
。曲lN5はルチンゾール0.4%を添加した曲線3に
相応した。曲IN!6はデキストラン−酵素複合体を添
加した曲線5に相応する。デキストラン−酵素複合体の
量はこの際すべての場合において12U/mAであり、
サルコシンオキシダーゼは6.5U/rrLでクレアチ
ンアミジノヒドロラーゼ濃度12 mU/meであった
。複合体中の酵素;デキストランの比は1:4であった
これらの曲線からも判明するように、記載された温度で
90分以内に、自然サルコシンオキシダーゼは混濁を生
じ、この混濁は安定化剤としてデキストラン酵素複合体
の存在におけるよりも約2倍高い。安定化剤なしで、界
面活性剤は の存在においては、混濁に著しく強く、15分。
後にはすでに測定限界を越えてしまう。これに対し界面
活性剤及び安定化剤の存在においては開始時には同様に
混濁が生じるが、この混濁は測定範囲内に留まり、約4
0分後にはもはや上昇しない。こうして、サルコシン、
クレアチン又はクレアチニンの測定のために十分に長く
保持可能な試薬を製造することが本発明により可能とな
り、こうしてサルコシンオキシダーゼによるサルコシン
測定及びこの測定を介してクレアチン及びクレアチニン
の測定も実地に使用可能な形にすることを可能とした。
実施例 次に実施例につき本発明の詳細な説明する。
例1 安定化剤の製造 平均分子量10000.20000、 40000及び500000の可溶性デキストラン〔ロ
ート(Rot、h)社、カールスルーエ〕をpH10,
6でブロムシアンと反応させる。
このためにはデキストラン120gを水121中に浴か
し、2N水酸化ナトリウム水溶液でPH10,<5に調
節する。攪拌下にブロムシアン36〜60gを12gず
つ配合物中に40分かけて添加した。この際、−値を2
N−水酸化ナトリウム水溶液の添加によりP)′110
.6に保持する。水酸化ナトリウム水溶液がもはや消費
されなくなる時、活性化反応は終了する。
得られた透明な溶液を2モル/l塩酸でPl″18に調
節する。得られた活性化デキストランを20℃で2時間
水に対して透析する。市販の凍結乾燥した形のクレアチ
ンアミジノヒドロラーゼ(4,20/〜;蛋白質0.5
4mg/■凍結乾燥物質> 44.4 g(酵素蛋白質
約24gに相応)を20ミリモル/l燐酸塩緩衝液、−
8,0,250a中に溶かし、同じ緩衝W2O1に対し
て透析する。このようにして得られた酵素溶液を前記の
ようにして製造された活性化デキストランの溶液と合し
、室温でゆっくりと16時間攪拌する。得られたデキス
トラン−酵素複合体を0.04モル/l、クエン酸ナト
リウム緩衝液、pH5,8に対して6時間透析した。次
いでラフィノース24gを添加し、該溶液を透明に濾過
し凍結乾燥する。使用した酵素活性の80%が凍結乾燥
物質中に見られる。
例2 試薬を一緒に混合して、クレアチニンの測定用試薬とし
て好適であり、水溶液として次の組成を示す安定化サル
コシンオキシダーゼ組成物を製造する: サルコシンオキシダーゼ    6.5U/mJクレア
チンアミジノヒドロラーゼ 一デキストラン複合体       12U/mlクレ
アチンイミドヒドロラーゼ    25U/mJペルオ
キシダーゼ          2U/mlカンジダ・
シリンドラセア(Candidacylindrace
a)からのコレステリンエステラーゼ        
    2U/ml燐酸カリウム緩衝液、pH7,91
50ミリモル/lルチンゾール0N5Q[F]    
     0.3%2.4.6−)リプロム−6− ヒドロキシ安息香酸      8.6ミリモル/lコ
ール酸ナトリウム        5ミリモル/lティ
トリプレックス(Tit、riplex) 10.5ミ
リモル/l ナトリウムアジド            0.2%に
4Fe(CN)6              10マ
イクロモル/l前記試薬を凍結乾燥する。水で復元する
際に視覚的クレアチニン測定のために少なくとも2日間
使用可能な溶液が得られる。
【図面の簡単な説明】

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 1、水溶性多糖類に共有結合したクレアチンアミジノヒ
    ドロラーゼを含有することを特徴とする安定化サルコシ
    ンオキシダーゼ組成物。 2、多糖類がデキストランである特許請求の範囲第1項
    記載のサルコシンオキシダーゼ組成物。 3、界面活性剤を含有している特許請求の範囲第1項又
    は第2項記載のサルコシンオキシダーゼ組成物。 4、ブロムシアン又はトリクロルトリアジンで活性化し
    たデキストランに結合しているクレアチンアミジノヒド
    ロラーゼを含有している特許請求の範囲第1項から第3
    項までのいずれか1項記載のサルコシンオキシダーゼ組
    成物。 5、クレアチニンアミドヒドロラーゼ、緩衝剤及びH_
    2O_2測定システムを含有する特許請求の範囲第1項
    から第4項までのいずれか1項記載のサルコシンオキシ
    ダーゼ組成物。
JP61097026A 1985-04-30 1986-04-28 安定化サルコシンオキシダ−ゼ組成物 Granted JPS61249389A (ja)

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