JPS61239894A - Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製法 - Google Patents
Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製法Info
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- JPS61239894A JPS61239894A JP8313685A JP8313685A JPS61239894A JP S61239894 A JPS61239894 A JP S61239894A JP 8313685 A JP8313685 A JP 8313685A JP 8313685 A JP8313685 A JP 8313685A JP S61239894 A JPS61239894 A JP S61239894A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
［産業上の利用分野］
本発明は、Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製
法に関する。ざらに詳しくは、Ｎ−保護−アミノ酸系化
合物と炭素数４〜１６のアルコールとをタンパク質加水
分解酵素を用いて反応させたのち、保護基を除去してＬ
−アミノ酸系化合物アルキルエステルをうる方法に関す
る。
法に関する。ざらに詳しくは、Ｎ−保護−アミノ酸系化
合物と炭素数４〜１６のアルコールとをタンパク質加水
分解酵素を用いて反応させたのち、保護基を除去してＬ
−アミノ酸系化合物アルキルエステルをうる方法に関す
る。
本発明の方法によりえられたＬ−アミノ酸系化合物アル
キルエステルは界面活性機能を有しているが、一般に界
面活性剤に比べ皮膚刺激性が少ない、毒性が低い、生分
解性が良いなどの特徴を有するので、化粧品を中心とす
る用途に好適に利用されうる。
キルエステルは界面活性機能を有しているが、一般に界
面活性剤に比べ皮膚刺激性が少ない、毒性が低い、生分
解性が良いなどの特徴を有するので、化粧品を中心とす
る用途に好適に利用されうる。
［従来の技術］
アミノ酸系化合物であるアミノ酸またはペプチドのアル
キルエステルの製法として、アミノ酸またはペプチドと
塩化水素飽和アルコールとを反応させてエステル化する
方法、あるいはアミノ酸またはペプチドとアルコールと
をｐ−トルエンスルフォン酸の存在下、四塩化炭素中で
煮沸環流して生成する水を共沸混合物として除いてエス
テル化し、要すれば保護基を除去してアミノ酸アルキル
エステルまたはペプチドアルキルエステルにする方法な
どが知られている。
キルエステルの製法として、アミノ酸またはペプチドと
塩化水素飽和アルコールとを反応させてエステル化する
方法、あるいはアミノ酸またはペプチドとアルコールと
をｐ−トルエンスルフォン酸の存在下、四塩化炭素中で
煮沸環流して生成する水を共沸混合物として除いてエス
テル化し、要すれば保護基を除去してアミノ酸アルキル
エステルまたはペプチドアルキルエステルにする方法な
どが知られている。
［発明が解決しようとする問題点］
しかし前記の方法は、反応中に熱を発生したり、高温で
反応させなければならず、またアミノ酸系化合物として
Ｄ［体を用いると、生成するアミノ酸系化合物アルキル
エステルには０体と１ 、体、が含よゎ１５体
、）いやえよい、８，１よ分割工程が必要で、コスト的
に高くつくという欠点がある。
反応させなければならず、またアミノ酸系化合物として
Ｄ［体を用いると、生成するアミノ酸系化合物アルキル
エステルには０体と１ 、体、が含よゎ１５体
、）いやえよい、８，１よ分割工程が必要で、コスト的
に高くつくという欠点がある。
本発明は、原料としてＯＬ体アミノ酸系化合物を用いて
アルキルエステルを生成させるばあいでも、０体アミノ
酸アルキルエステルの生成を防止し、低コストでＬ−ア
ミノ酸またはＬ−ペプチドのアルキルエステルをうる方
法を提供するためになされたものである。
アルキルエステルを生成させるばあいでも、０体アミノ
酸アルキルエステルの生成を防止し、低コストでＬ−ア
ミノ酸またはＬ−ペプチドのアルキルエステルをうる方
法を提供するためになされたものである。
［問題点を解決するための手段］
本発明は、ト保護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６
のアルコールとをタンパク質加水分解酵素の存在下で反
応させてＮ−保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエス
テルとし、保護基を除去してＬ−アミノ酸系化合物アル
キルエステルをうることを特徴とする［−アミノ酸系化
合物アルキルエステルの製法に関する。
のアルコールとをタンパク質加水分解酵素の存在下で反
応させてＮ−保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエス
テルとし、保護基を除去してＬ−アミノ酸系化合物アル
キルエステルをうることを特徴とする［−アミノ酸系化
合物アルキルエステルの製法に関する。
［実施例コ
本発明においては、ト保護−アミノ酸系化合物と炭素数
４〜１６のアルコールとをタンパク質加水分解酵素の存
在下で反応させることにより、ト保護−Ｌ−アミノ酸系
化合物アルキルエステルが製造される。
４〜１６のアルコールとをタンパク質加水分解酵素の存
在下で反応させることにより、ト保護−Ｌ−アミノ酸系
化合物アルキルエステルが製造される。
本明細書にいうＮ−保護−アミノ酸系化合物とは、ト保
護−アミノ酸およびＮ−保護−ペプチドを含む概念であ
る。
護−アミノ酸およびＮ−保護−ペプチドを含む概念であ
る。
前記ト保護−アミノ酸を製造するのに用いられるアミノ
酸としては、たとえばチロシン、トリプトファン、フェ
ニルアラニン、ロイシン、アラニン、セリンなどが好適
な具体例としてあげられ、いずれも１体、ＯＬ体のいず
れを使用してもよい。
酸としては、たとえばチロシン、トリプトファン、フェ
ニルアラニン、ロイシン、アラニン、セリンなどが好適
な具体例としてあげられ、いずれも１体、ＯＬ体のいず
れを使用してもよい。
また、前記Ｎ−保護−ペプチドを製造するのに用いられ
るペプチドとしては、タンパク質を酸、アルカリまたは
タンパク質加水分解酵素などで処理してえられるペプチ
ドや合成ペプチドなどがあげられるが、カルボキシル末
端がチロシン、トリプトファン、フェニルアラニン、ロ
イシン、アラニン、セリン残基なとであればいずれを使
用してもよいが、反応性の点からジペプチド、トリペプ
チドのような鎖長の短いペプチドが好ましい。
るペプチドとしては、タンパク質を酸、アルカリまたは
タンパク質加水分解酵素などで処理してえられるペプチ
ドや合成ペプチドなどがあげられるが、カルボキシル末
端がチロシン、トリプトファン、フェニルアラニン、ロ
イシン、アラニン、セリン残基なとであればいずれを使
用してもよいが、反応性の点からジペプチド、トリペプ
チドのような鎖長の短いペプチドが好ましい。
Ｎ−保護〜アミノ酸系化合物のＮ−保護基を導入する方
法としては、たとえば「タンパク質化学１ アミノ酸・
ペプチド」 （共立出版）４０５〜５０９頁に記載され
ているような方法があげられ、このような方法によりＮ
−保護−アミノ酸系化合物かえられる。
法としては、たとえば「タンパク質化学１ アミノ酸・
ペプチド」 （共立出版）４０５〜５０９頁に記載され
ているような方法があげられ、このような方法によりＮ
−保護−アミノ酸系化合物かえられる。
前記ト保護基としては、通常のペプチド合成において使
用されるウレタン型、アシル型、アルキル型、アリル型
、アリリデン型、塩型などのいずれの保護基でも使用し
うるが、反応後の保護基脱離の容易さなどの点からウレ
タン型の保護基が好ましい。
用されるウレタン型、アシル型、アルキル型、アリル型
、アリリデン型、塩型などのいずれの保護基でも使用し
うるが、反応後の保護基脱離の容易さなどの点からウレ
タン型の保護基が好ましい。
ウレタン型のアミノ基の保護基の具体例としては、ベン
ジルオキシカルボニル基、ｐ−メトキシベンジルオキシ
カルボニル ルボニル基などがあげられるが、これらのうちではベン
ジルオキシカルボニル基を使用することが、保：ｉ基を
容易にはずすことができる、信頼性の高いＮ末端の保護
ができる、ラセミ化を抑えることができるなどの点から
望ましい。
ジルオキシカルボニル基、ｐ−メトキシベンジルオキシ
カルボニル ルボニル基などがあげられるが、これらのうちではベン
ジルオキシカルボニル基を使用することが、保：ｉ基を
容易にはずすことができる、信頼性の高いＮ末端の保護
ができる、ラセミ化を抑えることができるなどの点から
望ましい。
Ｎ−保護−アミノ酸系化合物と反応せしめられる炭素数
４〜１６のアルコールとしては、第１級アルコール、第
２級アルコールなどの脂肪族アルコールがあげられるが
、反応性の点から第１級アルコールを用いることが好ま
しい。
４〜１６のアルコールとしては、第１級アルコール、第
２級アルコールなどの脂肪族アルコールがあげられるが
、反応性の点から第１級アルコールを用いることが好ま
しい。
本発明に用いるタンパク質加水分解酵素としては、たと
えばセリンプロテアーゼ、システィンプロテアーゼ、金
属プロテアーゼ、アスパルティックブロテアーゼなどが
あげられるがこれらに限定されるものではなく、Ｎ−保
護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６のアルコールと
からト保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルを
合成するものであれば、とくに制限なく使用しうる。こ
れらのうちで好ましいものとしては、セリンプロテアー
ゼのα−キモトリプシン、サブチリシン、エラスターゼ
、α−リチックプロテアーゼなどがあげられ、用いられ
る原料の種類によって適宜選択して用いればよい。
えばセリンプロテアーゼ、システィンプロテアーゼ、金
属プロテアーゼ、アスパルティックブロテアーゼなどが
あげられるがこれらに限定されるものではなく、Ｎ−保
護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６のアルコールと
からト保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルを
合成するものであれば、とくに制限なく使用しうる。こ
れらのうちで好ましいものとしては、セリンプロテアー
ゼのα−キモトリプシン、サブチリシン、エラスターゼ
、α−リチックプロテアーゼなどがあげられ、用いられ
る原料の種類によって適宜選択して用いればよい。
１ たとえばＮ−保護−アミノ酸系化合物の
カルボキシル末端が、チロシン、トリプトファン、フェ
ニルアラニンまたはＯイシン残基であるばあいには、タ
ンパク質加水分解酵素がα−キモトリプシンまたはサブ
チリシンであることが好ましく、カルボキシ末端がアラ
ニンまたはセリン残基であるばあいには、タンパク質加
水分解酵素がエラスターゼまたはα−リチックプロテア
ーゼであることが好ましい。
カルボキシル末端が、チロシン、トリプトファン、フェ
ニルアラニンまたはＯイシン残基であるばあいには、タ
ンパク質加水分解酵素がα−キモトリプシンまたはサブ
チリシンであることが好ましく、カルボキシ末端がアラ
ニンまたはセリン残基であるばあいには、タンパク質加
水分解酵素がエラスターゼまたはα−リチックプロテア
ーゼであることが好ましい。
ト保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルは、ト
保護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６のアルコール
とを水と混合しない有機？Ｗ［とタンパク質加水分解酵
素を含んだ水性液、好ましくは緩衝液との２相系で激し
く撹拌しながら反応させることによってえられる。
保護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６のアルコール
とを水と混合しない有機？Ｗ［とタンパク質加水分解酵
素を含んだ水性液、好ましくは緩衝液との２相系で激し
く撹拌しながら反応させることによってえられる。
前記有機溶媒としては、たとえばクロロホルム、酢酸エ
チル、ベンゼン、四塩化炭素、ジエチルエーテルなどが
あげられ、水と混和しないかぎりとくに制限なく使用し
うる。これらのうちではクロロホルムが反応の進みやす
さの点から好ましい。
チル、ベンゼン、四塩化炭素、ジエチルエーテルなどが
あげられ、水と混和しないかぎりとくに制限なく使用し
うる。これらのうちではクロロホルムが反応の進みやす
さの点から好ましい。
前記水性液としては、反応時のｐＨを一定に保つという
点からトリス−塩酸緩衝液などを用いることが好ましい
が、これらに限定されるものではない。水性液として緩
衝液を用いるばあいの濃度は、通常１〜７重１％、好ま
しくは３〜５重世％である。
点からトリス−塩酸緩衝液などを用いることが好ましい
が、これらに限定されるものではない。水性液として緩
衝液を用いるばあいの濃度は、通常１〜７重１％、好ま
しくは３〜５重世％である。
本発明の製法において使用されるＮ−保護−アミノ酸系
化合物およびアルコールの濃度は、通常それぞれ０．１
〜１０ｍＭ、好ましくは１〜５ＩＯＮおよび５０〜５０
０ｍＨ，好ましくは１００〜２００！１Ｍである。また
、使用されるト保護−アミノ酸系化合物とアルコールと
のモル比は、通常１：５０〜１：５００、好ましくは１
： １００〜１：２００である。
化合物およびアルコールの濃度は、通常それぞれ０．１
〜１０ｍＭ、好ましくは１〜５ＩＯＮおよび５０〜５０
０ｍＨ，好ましくは１００〜２００！１Ｍである。また
、使用されるト保護−アミノ酸系化合物とアルコールと
のモル比は、通常１：５０〜１：５００、好ましくは１
： １００〜１：２００である。
反応時のｐＨは用いるアミノ酸系化合物やアルコールの
種類によって適宜選択すればよいが、通常６〜９、好ま
しくは７〜８であり、反応温度は通常１０〜４５℃、好
ましくは３０〜４０℃、反応時間は通常５〜２４時間、
好ましくは１０〜２０時間である。
種類によって適宜選択すればよいが、通常６〜９、好ま
しくは７〜８であり、反応温度は通常１０〜４５℃、好
ましくは３０〜４０℃、反応時間は通常５〜２４時間、
好ましくは１０〜２０時間である。
タンパク質加水分解酵素の好ましい使用量はその種類に
よっても異なるが、できるだけ多い方が反応率が高くな
り好ましい。通常緩衝液中にｏ、ｉ〜５−Ｈ１好ましく
は０．４〜１１Ｈ含有せしめられる。
よっても異なるが、できるだけ多い方が反応率が高くな
り好ましい。通常緩衝液中にｏ、ｉ〜５−Ｈ１好ましく
は０．４〜１１Ｈ含有せしめられる。
２相系で撹拌させて反応させたのち、反応液を濾過し、
有ｔｌ溶媒層を分取し、溶媒を除去したのち、氷酢酸中
で５〜２０％パラジウム−炭素またはパラジウム黒の触
媒を加えて解放容器中、常圧下で水素添加を行なうこと
により、ベンジルオキシカルボニル基を除去し、し−ア
ミノ酸系化合物アルキルエステルかえられる。他のト保
護基を用いたばあいには前述の「タンパク質化学１ ア
ミノ酸・ペプチド」 （共立出版）４０５〜５０９頁記
載の方法などに従って除去すればよい。
有ｔｌ溶媒層を分取し、溶媒を除去したのち、氷酢酸中
で５〜２０％パラジウム−炭素またはパラジウム黒の触
媒を加えて解放容器中、常圧下で水素添加を行なうこと
により、ベンジルオキシカルボニル基を除去し、し−ア
ミノ酸系化合物アルキルエステルかえられる。他のト保
護基を用いたばあいには前述の「タンパク質化学１ ア
ミノ酸・ペプチド」 （共立出版）４０５〜５０９頁記
載の方法などに従って除去すればよい。
次に本発明の方法を実施例によりさらに詳細に説明する
。
。
実施例１
トベンジルオキシカルボニル チロシン７．５ｍｇおよ
びｎ−ブチルアルコール１７６ｍｇをクロロホルム２３
．７５ ｍに溶解させたのち、α−キモトリプシン（シ
グマ社製の５８Ｕ／ｍｇ） １２．５１Ｂを溶解させた
０、１Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）１．２５
ｄを加え、３０℃で１８時間激しく撹拌しな・がら反
応させた。
びｎ−ブチルアルコール１７６ｍｇをクロロホルム２３
．７５ ｍに溶解させたのち、α−キモトリプシン（シ
グマ社製の５８Ｕ／ｍｇ） １２．５１Ｂを溶解させた
０、１Ｍ トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７，５）１．２５
ｄを加え、３０℃で１８時間激しく撹拌しな・がら反
応させた。
反応後、濾過して有機溶媒層を分取し、減圧濃縮により
溶媒を除去したのち、氷酢酸２０ｄ中で５％パラジウム
−炭素１００ｍｇを触媒として用い、１時間水素ガスを
通じる接触的水素添加により保護基を除去した。
溶媒を除去したのち、氷酢酸２０ｄ中で５％パラジウム
−炭素１００ｍｇを触媒として用い、１時間水素ガスを
通じる接触的水素添加により保護基を除去した。
この反応生成物をＴＬＣ分析に供し、ｎ−ブチルアルコ
ール：酢酸：水＝４：１：２（容量比）の展開溶媒で展
開し、ニンヒドリン試薬で発色させたところ、標品のチ
ロシンブチルエステルとＲ７値が完全に一致した。また
、酸加水分解後ＴＬＣ分析に供したところ、標品のチロ
シンと一致する位置にスポットを与えた。前記のように
してチロシンブチルエステルかえられていることが確認
された。
ール：酢酸：水＝４：１：２（容量比）の展開溶媒で展
開し、ニンヒドリン試薬で発色させたところ、標品のチ
ロシンブチルエステルとＲ７値が完全に一致した。また
、酸加水分解後ＴＬＣ分析に供したところ、標品のチロ
シンと一致する位置にスポットを与えた。前記のように
してチロシンブチルエステルかえられていることが確認
された。
実施例２
１Ｎ−ベンジルオキシカルボニル トリプトファンｇ、
Ｏｍｇおよびｎ−オクチルアルコール３１０ｍｇをク
ロロホルム２４．２５ ｍに溶解させ、それにα−キモ
トリプシン７、５１ｇｇを溶解させたリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ７，５） ０．７５ ｔｄを加え、３０℃で２０時
間激しく撹拌しながら反応させた。
Ｏｍｇおよびｎ−オクチルアルコール３１０ｍｇをク
ロロホルム２４．２５ ｍに溶解させ、それにα−キモ
トリプシン７、５１ｇｇを溶解させたリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ７，５） ０．７５ ｔｄを加え、３０℃で２０時
間激しく撹拌しながら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去したのちＴ
ＬＣ分析に供したところ、この反応生成物は標品のトリ
プトファンオクチルエステルと完全に一致した。
ＬＣ分析に供したところ、この反応生成物は標品のトリ
プトファンオクチルエステルと完全に一致した。
実施例３
Ｎ−ベンジルオキシカルボニル
およびｎ−デシルアルコールｉ 、 ５８０をクロロホ
ルム９５ＩＲ１に溶解させ、それにα−キモトリプシン
５０ｍｇを溶解させた０．１Ｍ トリス−塩酸緩衝液（
ＰＨ ７．５） ５ａｉ！を加え、３０℃で１８時間激
しく撹拌しながら反応させた。
ルム９５ＩＲ１に溶解させ、それにα−キモトリプシン
５０ｍｇを溶解させた０．１Ｍ トリス−塩酸緩衝液（
ＰＨ ７．５） ５ａｉ！を加え、３０℃で１８時間激
しく撹拌しながら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去し、ＴＬＣ
１ＧＣ， ＧＣ−８８分析に供したところ、ロイシン
デシルエステルであることが確認された。
１ＧＣ， ＧＣ−８８分析に供したところ、ロイシン
デシルエステルであることが確認された。
実施例４
Ｎ−ベンジルオキシカルボニル フェニルアラニン７Ｉ
ｌＩＱおよびｎ−ラウリルアルコール４４０ｒａａをク
ロロホルム２４．７５ ｄに溶解し、これにα −キモ
トリプシン１２．５ｍｇを溶解させたリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ ７．５） １．２５ ｍを加え、３０℃で２０時
間激しく撹拌しながら反応させた。
ｌＩＱおよびｎ−ラウリルアルコール４４０ｒａａをク
ロロホルム２４．７５ ｄに溶解し、これにα −キモ
トリプシン１２．５ｍｇを溶解させたリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ ７．５） １．２５ ｍを加え、３０℃で２０時
間激しく撹拌しながら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去し、ＴＬＣ
分析に供したところ、反応生成物は標品のフェニルアラ
ニンラウリルエステルと完全に一致した。
分析に供したところ、反応生成物は標品のフェニルアラ
ニンラウリルエステルと完全に一致した。
実施例５
トベンジルオキシ力ルポニル アラニン１１ｍ９および
ｎ−デシルアルコール０． ７５（］をクロロホルム４
７．５ＩＲｆｌに溶解させ、それにエラスターゼ（シグ
マ社製の７０１／ｍΩ） ２５ｍｇを溶解させたリン酸
緩衝液（ｐＨ ７．０） ２．５−を加え、３７℃で
２０時間激しく撹拌しながら反応させた。
ｎ−デシルアルコール０． ７５（］をクロロホルム４
７．５ＩＲｆｌに溶解させ、それにエラスターゼ（シグ
マ社製の７０１／ｍΩ） ２５ｍｇを溶解させたリン酸
緩衝液（ｐＨ ７．０） ２．５−を加え、３７℃で
２０時間激しく撹拌しながら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去し、ＴＬＣ
、 ＧＣ分析に供したところ、反応生成物は標品の７
ラニンデシルエステルと完全に一致した。
、 ＧＣ分析に供したところ、反応生成物は標品の７
ラニンデシルエステルと完全に一致した。
実施例６
Ｎ−ベンジルオキシカルボニル
ニルアラニン３４ｍｇおよびｎ−オクチルアルコール１
、２４Ｇをクロロホルム９５ｄに溶解させ、それにα
−キモトリプシン５０ｍｇを溶解させたリン酸緩衝液（
ｐＨ ７．０＞ ５＋ｅを加え、３７℃で２０時間激
しく撹拌しながら反応させた。
、２４Ｇをクロロホルム９５ｄに溶解させ、それにα
−キモトリプシン５０ｍｇを溶解させたリン酸緩衝液（
ｐＨ ７．０＞ ５＋ｅを加え、３７℃で２０時間激
しく撹拌しながら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去し、ＴＬＣ
分析に供したところ標品のグリシルフェニルアラニンオ
クチルエステルと完全に一致した。
分析に供したところ標品のグリシルフェニルアラニンオ
クチルエステルと完全に一致した。
実施例７
Ｎ−ベンジルオキシカルボニル フェニルアラニン６０
１９およびｎ−デシルアルコール３．０（ｌをクロロホ
ルム１９０ｄに溶解し、これにα−キモトリプシン８０
ｍｇを溶解させたリン酸緩衝ｉ１（ｐＨ７． ５ ）１
０＃！ｉ！を加え、３０℃で２４時間激しく撹拌しなが
ら反応させた。
１９およびｎ−デシルアルコール３．０（ｌをクロロホ
ルム１９０ｄに溶解し、これにα−キモトリプシン８０
ｍｇを溶解させたリン酸緩衝ｉ１（ｐＨ７． ５ ）１
０＃！ｉ！を加え、３０℃で２４時間激しく撹拌しなが
ら反応させた。
反応後、実施例１と同様にして保護基を除去した。
えられた反応液を調製用ＴＬＣに帯状にスボットし、ロ
ーブタノール：酢酸二本−４；１・２ （容量比）の展
開溶媒で展開し、フェニルアラニンデシルエステルの部
分をかきとり、エーテルで抽出後２６ｍｇの溶液状物質
をえた。えられた溶液状物質はＧＣおよびＧＣ−８３分
析の結果、標品のフェニルアラニンデシルエステルと完
全に一致した。
ーブタノール：酢酸二本−４；１・２ （容量比）の展
開溶媒で展開し、フェニルアラニンデシルエステルの部
分をかきとり、エーテルで抽出後２６ｍｇの溶液状物質
をえた。えられた溶液状物質はＧＣおよびＧＣ−８３分
析の結果、標品のフェニルアラニンデシルエステルと完
全に一致した。
［発明の効果］
本発明の製法は化学的合成法に比べて、反応が３０〜４
０℃という温和な条件で行なえ、またＬ体のみ必要なば
あいでも原料にはＯＬ体を使用することができるため、
低コストでＬ−アミノ酸系化合物アルキルエステルを製
造することができる。
０℃という温和な条件で行なえ、またＬ体のみ必要なば
あいでも原料にはＯＬ体を使用することができるため、
低コストでＬ−アミノ酸系化合物アルキルエステルを製
造することができる。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ Ｎ−保護−アミノ酸系化合物と炭素数４〜１６のア
ルコールとをタンパク質加水分解酵素の存在下で反応さ
せてＮ−保護−Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステル
とし、保護基を除去してＬ−アミノ酸系化合物アルキル
エステルをうることを特徴とするＬ−アミノ酸系化合物
アルキルエステルの製法。 ２ Ｎ−保護−アミノ酸系化合物のカルボキシル末端が
、チロシン、トリプトファン、フェニルアラニンまたは
ロイシン残基であり、タンパク質加水分解酵素がα−キ
モトリプシンまたはサブチリシンである特許請求の範囲
第１項記載の製法。 ３ Ｎ−保護−アミノ酸系化合物のカルボキシル末端が
、アラニンまたはセリン残基であり、タンパク質加水分
解酵素がエラスターゼまたはα−リチックプロテアーゼ
である特許請求の範囲第１項記載の製法。 ４ アミノ酸系化合物がアミノ酸またはペプチドである
特許請求の範囲第１項記載の製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60083136A JPH0795960B2 (ja) | 1985-04-18 | 1985-04-18 | Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP60083136A JPH0795960B2 (ja) | 1985-04-18 | 1985-04-18 | Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS61239894A true JPS61239894A (ja) | 1986-10-25 |
| JPH0795960B2 JPH0795960B2 (ja) | 1995-10-18 |
Family
ID=13793785
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP60083136A Expired - Lifetime JPH0795960B2 (ja) | 1985-04-18 | 1985-04-18 | Ｌ−アミノ酸系化合物アルキルエステルの製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH0795960B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1995011223A1 (fr) * | 1993-10-20 | 1995-04-27 | Tokyo Tanabe Company Limited | Nouveau compose d'arylethanolamino(aryl)propanol |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5735956A (ja) * | 1980-08-13 | 1982-02-26 | Toshiba Corp | Funmuki |
| JPS5849160A (ja) * | 1981-09-17 | 1983-03-23 | 三洋電機株式会社 | 生体の局所加熱方法 |
-
1985
- 1985-04-18 JP JP60083136A patent/JPH0795960B2/ja not_active Expired - Lifetime
Patent Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5735956A (ja) * | 1980-08-13 | 1982-02-26 | Toshiba Corp | Funmuki |
| JPS5849160A (ja) * | 1981-09-17 | 1983-03-23 | 三洋電機株式会社 | 生体の局所加熱方法 |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1995011223A1 (fr) * | 1993-10-20 | 1995-04-27 | Tokyo Tanabe Company Limited | Nouveau compose d'arylethanolamino(aryl)propanol |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0795960B2 (ja) | 1995-10-18 |
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