JPS60160897A - アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 - Google Patents
アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬Info
- Publication number
- JPS60160897A JPS60160897A JP9767683A JP9767683A JPS60160897A JP S60160897 A JPS60160897 A JP S60160897A JP 9767683 A JP9767683 A JP 9767683A JP 9767683 A JP9767683 A JP 9767683A JP S60160897 A JPS60160897 A JP S60160897A
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- reagent
- reagents
- isozyme
- inhibitor
- Prior art date
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- Pending
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- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、二試薬を組合せてなるアミラーゼ・アイソザ
イム測定用試薬に関する。さらに詳しくは。
イム測定用試薬に関する。さらに詳しくは。
本発明は、光度計あるいは通常の生化学検査用自動分析
装置を用いた分析に適し、しかも簡単に。
装置を用いた分析に適し、しかも簡単に。
かつ短時間に膵臓由来アミラーゼ（Ｐ型アミラーゼと略
す）と唾液腺由来アミラーゼ（Ｓ型アミラーゼと略す）
を分別定量するアミラーゼ・アイソザイムの測定に適し
た試薬に関する。
す）と唾液腺由来アミラーゼ（Ｓ型アミラーゼと略す）
を分別定量するアミラーゼ・アイソザイムの測定に適し
た試薬に関する。
体液アミラーゼのアイソザイムはＰ減アミラーゼとＳｍ
アミラーゼの２種類に大別される。このアイソザイム分
別定量は、各種膵疾患、唾液腺疾患のみならず、腹部疾
患マクロアミラーゼ血症などの診断に重要な指標となる
ため測定意義が大きい。
アミラーゼの２種類に大別される。このアイソザイム分
別定量は、各種膵疾患、唾液腺疾患のみならず、腹部疾
患マクロアミラーゼ血症などの診断に重要な指標となる
ため測定意義が大きい。
しかし、従来から知られているアミラーゼ・アイソザイ
ムの分別定量法である電気泳動法、クロマトグラフィー
法、免疫学的方法は、いずれも操作が繁雑で日常検査に
は適さない。また、クリニカル・ケミストリー（ｃｉ
１ｎｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ）第２３巻第５６
０−５６６頁（１９７７）オドンネル（０’ＤＯＮＮＥ
ＬＬ）によシ小麦由来のアミラーゼ・インヒビターを利
用した方法も発表されている。これはアミラーゼ・イン
ヒビターと試料を反応させた後に、特殊な色素と結合し
た澱粉である基質に作用させ、その際、遊離してくる色
素量を比色法で測定する方法であるが、インヒビターの
反応が１５分と長く、更には比色する前に反応液から未
分解物を除去するため遠心分離工程′またはｒ過工程を
必要とするので自動分析には使用できない。
ムの分別定量法である電気泳動法、クロマトグラフィー
法、免疫学的方法は、いずれも操作が繁雑で日常検査に
は適さない。また、クリニカル・ケミストリー（ｃｉ
１ｎｉｃａｌ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ ）第２３巻第５６
０−５６６頁（１９７７）オドンネル（０’ＤＯＮＮＥ
ＬＬ）によシ小麦由来のアミラーゼ・インヒビターを利
用した方法も発表されている。これはアミラーゼ・イン
ヒビターと試料を反応させた後に、特殊な色素と結合し
た澱粉である基質に作用させ、その際、遊離してくる色
素量を比色法で測定する方法であるが、インヒビターの
反応が１５分と長く、更には比色する前に反応液から未
分解物を除去するため遠心分離工程′またはｒ過工程を
必要とするので自動分析には使用できない。
本発明はこのような問題点を解決するものである。
すなわち９本発明はα−グルコシダーゼ、ヘキソキナー
ゼ、グルコース−６−リン酸脱水素酵素。
ゼ、グルコース−６−リン酸脱水素酵素。
アデノシントリリン酸、ニコチンアミド−アデニンジヌ
クレオチド、酢酸マグネシウムおよびアミラーゼ・イン
ヒビターを含有してなる第１試薬並びに、マルトペンタ
オースを含有してなる第２試薬を組合せてなり、アミラ
ーゼ活性化物質を第１試薬〉よび第２試薬のうち少なく
とも一方に配合してなるアミラーゼ・アイソザイム測定
用試薬に関する。
クレオチド、酢酸マグネシウムおよびアミラーゼ・イン
ヒビターを含有してなる第１試薬並びに、マルトペンタ
オースを含有してなる第２試薬を組合せてなり、アミラ
ーゼ活性化物質を第１試薬〉よび第２試薬のうち少なく
とも一方に配合してなるアミラーゼ・アイソザイム測定
用試薬に関する。
総アミラーゼ活性の測定は、下記式で示す原理に基づく
。すなわちα−グルコシダーゼ、ヘキソキナーゼ、グル
コース−６−リン酸脱水素酵素。
。すなわちα−グルコシダーゼ、ヘキソキナーゼ、グル
コース−６−リン酸脱水素酵素。
アデノシントリリン酸（以下、ＡＴＰと略す）。
ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド（以下。
ＮＡＤと略す）及び酢酸マグネシウムを含有してなる第
１試薬とサンプルの反応によシ試料中に予め含有するグ
ルコースを消去した後（式〔３〕および［４） ） 、
塩化ナトリウム、マルトペンタオースを含有してなる第
２試薬を添加することで還元型ＮＡＤ （以下、ＮＡＤ
Ｈと略す）を生成させ（式％式％ の増加速度を３４０１１ｍの波長の光線による吸光度の
経時変化からめ、これを基礎にしてアミラーゼの活性単
位が決定される。
１試薬とサンプルの反応によシ試料中に予め含有するグ
ルコースを消去した後（式〔３〕および［４） ） 、
塩化ナトリウム、マルトペンタオースを含有してなる第
２試薬を添加することで還元型ＮＡＤ （以下、ＮＡＤ
Ｈと略す）を生成させ（式％式％ の増加速度を３４０１１ｍの波長の光線による吸光度の
経時変化からめ、これを基礎にしてアミラーゼの活性単
位が決定される。
十マルトトリオース
５・グルコース
グルコース−６−リン酸＋ＡＤＰ
６−ホスホグルコ／酸十ＮＡＤＨ
本発明の第１試薬には、アミラーゼ・インヒビターを含
有させるので、第１試薬と試料の反応により、試料中の
内因性グルコースを消去すると同時にアミラーゼの阻害
反応が起こる。この阻害反応は３〜３０分行なうのが好
ましい。この後、塩化ナトリウムとマルトペンタオース
を含有してなる第２試薬を加え、上記した総アミラーゼ
活性と同様にして阻害反応後の残存アミラーゼ活性をめ
、この残存アミラーゼ活性と総アミラーゼ活性を以下の
式に代入することで唾液型アミラーゼおよび膵液型アミ
ラーゼをそれぞれ定量することができる。
有させるので、第１試薬と試料の反応により、試料中の
内因性グルコースを消去すると同時にアミラーゼの阻害
反応が起こる。この阻害反応は３〜３０分行なうのが好
ましい。この後、塩化ナトリウムとマルトペンタオース
を含有してなる第２試薬を加え、上記した総アミラーゼ
活性と同様にして阻害反応後の残存アミラーゼ活性をめ
、この残存アミラーゼ活性と総アミラーゼ活性を以下の
式に代入することで唾液型アミラーゼおよび膵液型アミ
ラーゼをそれぞれ定量することができる。
Ｓ（試料中の唾液型アミラーゼ活性）＝Ｔ−Ｐなお、唾
液型アミ２−ゼの残存比および膵液型アミラーゼの残存
比は、それぞれ、唾液型アミラ第１試薬および第２試薬
は通常、緩衝溶液として使用される。この時使用される
緩衝液としては。
液型アミ２−ゼの残存比および膵液型アミラーゼの残存
比は、それぞれ、唾液型アミラ第１試薬および第２試薬
は通常、緩衝溶液として使用される。この時使用される
緩衝液としては。
リン酸塩（−水素リン酸塩と二水素リン酸塩の組合せ、
塩としてはＮａ塩、に塩等がある）、トリス（ヒドロキ
シメチル）アミノメタンと塩酸の組合せ、β−グリセロ
リン酸と塩酸の組合せ、グツド緩衝剤などの水溶液であ
ｆｉ、ｐＨは６〜８に調製されるのが好ましい。
塩としてはＮａ塩、に塩等がある）、トリス（ヒドロキ
シメチル）アミノメタンと塩酸の組合せ、β−グリセロ
リン酸と塩酸の組合せ、グツド緩衝剤などの水溶液であ
ｆｉ、ｐＨは６〜８に調製されるのが好ましい。
本発明の第１試薬に用いるアミラーゼ・インヒビターは
、小麦および菌から精製されたものどちらでもよいが、
唾液型アミラーゼを膵液型アミラーゼより多く阻害する
ものが好ましい。試薬中の濃度は０．０１〜１０．ＯＵ
／ｌの範囲であシ、好ましくは０．２〜２．ＯＵ／Ｊの
範囲である。本発明において、インヒビター活性は９人
唾液型アミラーゼ活性を５０％阻害する量を１ ｕｎｉ
ｔとする。
、小麦および菌から精製されたものどちらでもよいが、
唾液型アミラーゼを膵液型アミラーゼより多く阻害する
ものが好ましい。試薬中の濃度は０．０１〜１０．ＯＵ
／ｌの範囲であシ、好ましくは０．２〜２．ＯＵ／Ｊの
範囲である。本発明において、インヒビター活性は９人
唾液型アミラーゼ活性を５０％阻害する量を１ ｕｎｉ
ｔとする。
酢酸マグネシウムは、第１試薬に必須成分として含有さ
せるが、第２試薬にも含有させてもよく。
せるが、第２試薬にも含有させてもよく。
アミラーゼ活性化物質は第１試薬または第２試薬どちら
に含有させても１両試薬に含有させてもよい。アミラー
ゼ活性化物質としては、 ＮａＣ１，ＫＣＩ 。
に含有させても１両試薬に含有させてもよい。アミラー
ゼ活性化物質としては、 ＮａＣ１，ＫＣＩ 。
ＣＢＣｌｚ等の水中でＣ６−を生成するものがある。
第１試薬および第２試薬のアミラーゼ・インヒビターを
除く各成分は、該二試薬の合計使用量に対し１次のよう
な濃度になるように使用されるのが好ましい。
除く各成分は、該二試薬の合計使用量に対し１次のよう
な濃度になるように使用されるのが好ましい。
α−グルコシダーゼ・・・・・・・・・・・・・・・
２〜５０Ｕ／ｍ／ン ヘキソキナーゼ・・・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・・０．０５〜１．２５Ｕ／ＩｒＬＩＡＴＰ・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・ ０，２ 〜３゜５ｍＭＮＡＤ・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・０
．５ 〜７．５ｍＭ酢酸マグネシウム・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・２．５ 〜４０ｍＭマルトヘ
マルトペンタオース・・・・・・・・・・・０．１５〜
３．０ｍＭα−グルコシダーゼ、ヘキソキナーゼまたは
グルコース−６−リン酸脱水素酵素が少なすぎると反応
が遅すぎ、多すぎるとこれらに含まれる不純物が影響し
、正確なアミラーゼの測定ができなくなる。ＡＴＰまた
はＮＡＤが少なすぎても、多すぎても増加速度が直線に
ならずアミラーゼの測定が正確にできない。酢酸マグネ
シウムまたはアミラーゼ活性化物質が少なすぎると酵素
の活性化が十分でなく、多すぎると反応を阻害するため
アミラーゼの測定が正確にできない。マルトペンタオー
スが少なすぎると増加速度が小さくなシ、多すぎると反
応を阻害するためアミラーゼの測定が正確にならない。
２〜５０Ｕ／ｍ／ン ヘキソキナーゼ・・・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・・０．０５〜１．２５Ｕ／ＩｒＬＩＡＴＰ・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・
・・・ ０，２ 〜３゜５ｍＭＮＡＤ・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・・０
．５ 〜７．５ｍＭ酢酸マグネシウム・・・・・・・・
・・・・・・・・・・・・２．５ 〜４０ｍＭマルトヘ
マルトペンタオース・・・・・・・・・・・０．１５〜
３．０ｍＭα−グルコシダーゼ、ヘキソキナーゼまたは
グルコース−６−リン酸脱水素酵素が少なすぎると反応
が遅すぎ、多すぎるとこれらに含まれる不純物が影響し
、正確なアミラーゼの測定ができなくなる。ＡＴＰまた
はＮＡＤが少なすぎても、多すぎても増加速度が直線に
ならずアミラーゼの測定が正確にできない。酢酸マグネ
シウムまたはアミラーゼ活性化物質が少なすぎると酵素
の活性化が十分でなく、多すぎると反応を阻害するため
アミラーゼの測定が正確にできない。マルトペンタオー
スが少なすぎると増加速度が小さくなシ、多すぎると反
応を阻害するためアミラーゼの測定が正確にならない。
実施例１
サンプルとして唾液から精製した人唾液屋アミラーゼ（
Ｓ型）及び膵液から精製した人膵液型アミラーゼ（Ｐ型
）を次の表のような比率で混合したものを用いた。
Ｓ型）及び膵液から精製した人膵液型アミラーゼ（Ｐ型
）を次の表のような比率で混合したものを用いた。
以下余白
表１ アミラーゼアイソザイム組成（活性単位比）実験
に用いた試薬は以下に示す組成である。
に用いた試薬は以下に示す組成である。
第１試薬組成（ｐＨ６，９０）
α−グルコシダーゼ ２０Ｕ／ｒｎｌ
ヘキソキナーゼ ０．５ Ｕ ／ｍｌ
グルコースー６−リン酸脱水素酵素 １．５Ｕ／ｗＬＩ
ＡＴＰ １．２ｍＭ ＮＡＤ ３．０ｍＭ 酢酸マグネシウム １５．６ｍＭ Ｇｏｏｄ緩衝液 ８０ｍＭ 第２試薬組成（ｐＨ６，９０） マルトペンタオース １．１１ｍＭ 塩化ナトリウム １００ｍＭ Ｇｏｏｄ緩衝液 ８０ｍＭ ：た 日立７０５形自動分析装置を用い図４に示す分析条件で
行なった。すなわち、前記第１試薬２００μｇに対し表
１に示す酵素標品を５μｌ加え（注入し）、３７℃で５
分間ブレインキュベートしたのち第２試薬２００μｌを
加え（注入し）反応を開始し、８〜１０分後にλ２／λ
＋＝３４０／３７６０ｍの吸収の増加を測定し、残存ア
ミ２−ゼ活性をメ７’ｃ。第１試薬からアミラーゼ・イ
ンヒビターを除いた試薬で同じ試料について同様に測定
し総アミラーゼ活性をめた。Ｐｉアミラーゼ活性（Ｐ−
ＡＭＹ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ）対残存アミ
ラーゼ（Ｒ−ＡＭＹ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ
）比の検量線を第１図に示した。検量線は式（１）によ
ってめた直線とよく一致した。
ＡＴＰ １．２ｍＭ ＮＡＤ ３．０ｍＭ 酢酸マグネシウム １５．６ｍＭ Ｇｏｏｄ緩衝液 ８０ｍＭ 第２試薬組成（ｐＨ６，９０） マルトペンタオース １．１１ｍＭ 塩化ナトリウム １００ｍＭ Ｇｏｏｄ緩衝液 ８０ｍＭ ：た 日立７０５形自動分析装置を用い図４に示す分析条件で
行なった。すなわち、前記第１試薬２００μｇに対し表
１に示す酵素標品を５μｌ加え（注入し）、３７℃で５
分間ブレインキュベートしたのち第２試薬２００μｌを
加え（注入し）反応を開始し、８〜１０分後にλ２／λ
＋＝３４０／３７６０ｍの吸収の増加を測定し、残存ア
ミ２−ゼ活性をメ７’ｃ。第１試薬からアミラーゼ・イ
ンヒビターを除いた試薬で同じ試料について同様に測定
し総アミラーゼ活性をめた。Ｐｉアミラーゼ活性（Ｐ−
ＡＭＹ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ）対残存アミ
ラーゼ（Ｒ−ＡＭＹ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ
）比の検量線を第１図に示した。検量線は式（１）によ
ってめた直線とよく一致した。
実施例２
第２図と同様の方法で血清試料の総アミラーゼ活性、残
存アミラーゼ活性をめ検量線から試料中のＰ型アミラー
ゼ活性をめた。Ｐｈａｄｅｂａｓ’Ａｍｙｌａｓｅ Ｉ
ｎｈｉｂｉｔｏｒ ＲｅａｇｅｎｔｓでめたＰ型アミラ
ーゼ活性との相関を第２図に示した。図３から明らかな
ように本発明のアミラーゼ・アインザイム測定試薬を用
いた方法は、従来法と曳く一致する。
存アミラーゼ活性をめ検量線から試料中のＰ型アミラー
ゼ活性をめた。Ｐｈａｄｅｂａｓ’Ａｍｙｌａｓｅ Ｉ
ｎｈｉｂｉｔｏｒ ＲｅａｇｅｎｔｓでめたＰ型アミラ
ーゼ活性との相関を第２図に示した。図３から明らかな
ように本発明のアミラーゼ・アインザイム測定試薬を用
いた方法は、従来法と曳く一致する。
′￥Ｊ １ 図
ρ ρ、２ ρ・４ σ、ｌ ρ・３ ／、ρＰ−１１
ｆ’ｌγ／−ｒ−ｓＭｒ 第 ２ 口 ζＢムぶｉシ） 手続補正書（方式） ％式％ １、事件の表示 昭和５８年特許願第９７６７６号 ２、発明の名称 アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 ３、補正をする者 ″１１件トノ関係 特許出願人 名 称 （４４５１日立化成工業株式会社４ 代 理
人 昭和５９年１０月３０日 、ｌ、補正の対象 明細書の図面の簡単な説明の欄 ７、Ｉ、補正の内容 （１）第１１頁第４行目の次に。
ｆ’ｌγ／−ｒ−ｓＭｒ 第 ２ 口 ζＢムぶｉシ） 手続補正書（方式） ％式％ １、事件の表示 昭和５８年特許願第９７６７６号 ２、発明の名称 アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 ３、補正をする者 ″１１件トノ関係 特許出願人 名 称 （４４５１日立化成工業株式会社４ 代 理
人 昭和５９年１０月３０日 、ｌ、補正の対象 明細書の図面の簡単な説明の欄 ７、Ｉ、補正の内容 （１）第１１頁第４行目の次に。
「４、図面の簡単な説明
第１図は、Ｐ型アミラーゼ活性（Ｐ−ＡＭＹ）／総アミ
ラーゼ活性（Ｙ−ＡＭＹ）対残存アミラーゼ（Ｒ−ＡＭ
Ｙ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ）の比の検量線を
示し、第２図は、実施例２でめたＰ型アミラーゼ活性値
（水洗によるＰ型アミラーゼ活性値ｙ）と７アデバス・
アミラーゼ・インヒビター°試薬（ＰｈａｄｂａｓｏＡ
ｍｙｌａｓｅ ＩｎｈｉｂｉｔｏｒＲｅａｇｅｎｔｓ
）でめたＰ型アミラーゼ活性値（比較法によるＰ型アミ
ラーゼ活性値Ｘ）との相関を示す。」を加入します。
ラーゼ活性（Ｙ−ＡＭＹ）対残存アミラーゼ（Ｒ−ＡＭ
Ｙ）／総アミラーゼ活性（Ｔ−ＡＭＹ）の比の検量線を
示し、第２図は、実施例２でめたＰ型アミラーゼ活性値
（水洗によるＰ型アミラーゼ活性値ｙ）と７アデバス・
アミラーゼ・インヒビター°試薬（ＰｈａｄｂａｓｏＡ
ｍｙｌａｓｅ ＩｎｈｉｂｉｔｏｒＲｅａｇｅｎｔｓ
）でめたＰ型アミラーゼ活性値（比較法によるＰ型アミ
ラーゼ活性値Ｘ）との相関を示す。」を加入します。
以上
Claims (1)
- １、 α−グルコシダーゼ、ヘキソキナーゼ、グルコー
ス−６−リン酸脱水素酵素、アデノシントリリン酸、ニ
コチンアミドアデニンジヌクレオチド、酢酸マグネシウ
ムおよびアミラーゼ・インヒビターを含有してなる第１
試薬並びに、マルトペンタオースを含有してなる第２試
薬を組合せてな凱アミラーゼ活性化物質を第１試薬およ
び第２試薬のうち少なくとも一方に配合してなるアミラ
ーゼ・アイソザイム測定用試薬。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9767683A JPS60160897A (ja) | 1983-05-31 | 1983-05-31 | アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP9767683A JPS60160897A (ja) | 1983-05-31 | 1983-05-31 | アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60160897A true JPS60160897A (ja) | 1985-08-22 |
Family
ID=14198609
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP9767683A Pending JPS60160897A (ja) | 1983-05-31 | 1983-05-31 | アミラーゼ・アイソザイム測定用試薬 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60160897A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0260414A2 (en) * | 1986-08-01 | 1988-03-23 | Wako Pure Chemical Industries, Ltd. | Method of differential assay for alpha-amylase isozymes and a kit for the same |
-
1983
- 1983-05-31 JP JP9767683A patent/JPS60160897A/ja active Pending
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0260414A2 (en) * | 1986-08-01 | 1988-03-23 | Wako Pure Chemical Industries, Ltd. | Method of differential assay for alpha-amylase isozymes and a kit for the same |
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