JPS58105924A - ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白 - Google Patents
ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白Info
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- JPS58105924A JPS58105924A JP56201502A JP20150281A JPS58105924A JP S58105924 A JPS58105924 A JP S58105924A JP 56201502 A JP56201502 A JP 56201502A JP 20150281 A JP20150281 A JP 20150281A JP S58105924 A JPS58105924 A JP S58105924A
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- inhibiting
- proteinic
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、へ４− ｗ （Ｌｕｆｆａ ｃｙｌｌｍｄｒ
ｌａ ｒ＋ｅ＠ｅａ）嘱ノ の種子から抽出精製して得られる生理活性物質に関する
。
ｌａ ｒ＋ｅ＠ｅａ）嘱ノ の種子から抽出精製して得られる生理活性物質に関する
。
ヘチマは、現在まで、生物活性という面ではあまり詳し
く研究されておらず、民間薬として使用されているにす
ぎなかった。まして、ヘチマに無細胞系で蛋白合成阻害
活性を示す蛋白が存在していることは、全く知られてい
なかった。
く研究されておらず、民間薬として使用されているにす
ぎなかった。まして、ヘチマに無細胞系で蛋白合成阻害
活性を示す蛋白が存在していることは、全く知られてい
なかった。
本発明者らは、ヘチマの生物活性物質に閤し鋭意探索し
た結果、ヘチマの種子中に、無細胞系蛋白合成阻書活性
の非常に強い蛋白を見い出り１本発＠に到達した。
た結果、ヘチマの種子中に、無細胞系蛋白合成阻書活性
の非常に強い蛋白を見い出り１本発＠に到達した。
すなわち１本発明は、ヘチマの種子から抽出精製して得
られる無細胞系蛋白合成阻害活性蛋白（以下ルフィンと
称す）である。
られる無細胞系蛋白合成阻害活性蛋白（以下ルフィンと
称す）である。
最近、細菌や植物から得られる蛋白合成阻害活性を有す
る蛋白と、免疫グープリンとを結合させて標的指向型の
蛋白複合体を得、これを用いて選択的に標的ａｎｔ−殺
す方法が発表されている。（例えば、増保ら、バイオケ
ミカル アンド バイオフィジカル リサーチ コミュ
ニケーションズ（Ｂ１ｏｅｈ＠ｍ、Ｂｉ・ｐｋｙｓ、Ｒ
＠ｍ、Ｃｏｍｍｕｗ＆、） ｅ第一・巻、３鵞ｏ−５ｚ
ｓ頁、１１７會年：増保ら、ガン（Ｇｔｒ＠ｎ） ｅ第
１ト１ 丁ｌ５ｌｅ−？・５頁。
る蛋白と、免疫グープリンとを結合させて標的指向型の
蛋白複合体を得、これを用いて選択的に標的ａｎｔ−殺
す方法が発表されている。（例えば、増保ら、バイオケ
ミカル アンド バイオフィジカル リサーチ コミュ
ニケーションズ（Ｂ１ｏｅｈ＠ｍ、Ｂｉ・ｐｋｙｓ、Ｒ
＠ｍ、Ｃｏｍｍｕｗ＆、） ｅ第一・巻、３鵞ｏ−５ｚ
ｓ頁、１１７會年：増保ら、ガン（Ｇｔｒ＠ｎ） ｅ第
１ト１ 丁ｌ５ｌｅ−？・５頁。
１會易・年；プリズ−ｑ ７ （Ｈ，ＩＣ，Ｉｌｌｙｔ
ｈｍａｎ）ら。
ｈｍａｎ）ら。
ネイチャー（Ｎａｔｓｓｒ＊） ＊第１９６巻、１４１
−エ４６ ら、ｍ−ｇツビ７ン ジャーナル オプ バイオケｌス
トリー（Ｅａｒ．Ｊ，ｌ１ｌｏｃｈ＠ｍ，）第１１６巻
。
−エ４６ ら、ｍ−ｇツビ７ン ジャーナル オプ バイオケｌス
トリー（Ｅａｒ．Ｊ，ｌ１ｌｏｃｈ＠ｍ，）第１１６巻
。
４４？−４ｗＪ４頁．１１１８１年）。
これら従来の蛋白の問題点としては，精製が複雑であり
、しかもこれらの蛋白の多くはサブユニット構造をもち
、そのうち蛋白合成阻害活性を示すサブユニットだけを
分離精製するのは。
、しかもこれらの蛋白の多くはサブユニット構造をもち
、そのうち蛋白合成阻害活性を示すサブユニットだけを
分離精製するのは。
さらに複雑である点が挙げられる。然るに、ルフィンは
精製が簡単で、精製されたルフィンはサブユニット構造
はもたず、それ自身で強い無細胞系蛋白合成阻害活性を
示す、従って１ｗ１述の如き免疫グロブリンとの蛋白複
合体に用いる蛋白合成阻害活性蛋白として、ルフィンは
有用な蛋白と考えられる。
精製が簡単で、精製されたルフィンはサブユニット構造
はもたず、それ自身で強い無細胞系蛋白合成阻害活性を
示す、従って１ｗ１述の如き免疫グロブリンとの蛋白複
合体に用いる蛋白合成阻害活性蛋白として、ルフィンは
有用な蛋白と考えられる。
本発明のルフィンは、ヘチマの種子から抽出。
硫安分画、ゲル濾過、イオン交換樹脂カラムクーマドグ
ラフィー等の、一般的生化学的分離・精製手法によって
抽出精製することができる。
ラフィー等の、一般的生化学的分離・精製手法によって
抽出精製することができる。
以下、実施例により本発明を詳述する。
実施例
ヘチマの種子より無ｍｌｌ１系蛋白合成阻害活性を有す
る蛋白（ルフィン）の抽出精製 ヘチマの皮をむいた種子１！、９を粉砕し、エーテルで
脂質を除去した。こうして得た脱脂粉体に、ＯＬ２Ｍ＃
ｉ化ナトリｌ５ＦＡを含ｔｒ ２０ ｍＭ ９７酸緩衝
液（ｐＨ７，２＞Ｃ以下バッファーＨと称す）を粉体の
１０倍量加えて４℃で一晩攪拌を続げた。
る蛋白（ルフィン）の抽出精製 ヘチマの皮をむいた種子１！、９を粉砕し、エーテルで
脂質を除去した。こうして得た脱脂粉体に、ＯＬ２Ｍ＃
ｉ化ナトリｌ５ＦＡを含ｔｒ ２０ ｍＭ ９７酸緩衝
液（ｐＨ７，２＞Ｃ以下バッファーＨと称す）を粉体の
１０倍量加えて４℃で一晩攪拌を続げた。
その後、遠心分離化よって不溶物を除き、硫安を４０％
飽和になるよ５ＫｔｌＪえた。０℃で１時間攪拌後遠心
分離し、上清Ｋｉｏｏ％になるように硫安を加えて、０
℃で１時間攪拌後遠心分離し、沈澱を分離した。この沈
澱にバッファーＨな＆〇−加えて溶かし、２０−塊化ナ
トνウムを２０ｍＭリン酸緩衝ｉｌｌ （ｐＨＬ ！ｉ
） Ｋ十分透析し、同じバッファーに平衝化されている
と７アタリル５−ｔｏｏカラムクロマトグラフィー（カ
ラ式サイズ＆０ｍＸ１３＆５ａｌＩ）にかけた。
飽和になるよ５ＫｔｌＪえた。０℃で１時間攪拌後遠心
分離し、上清Ｋｉｏｏ％になるように硫安を加えて、０
℃で１時間攪拌後遠心分離し、沈澱を分離した。この沈
澱にバッファーＨな＆〇−加えて溶かし、２０−塊化ナ
トνウムを２０ｍＭリン酸緩衝ｉｌｌ （ｐＨＬ ！ｉ
） Ｋ十分透析し、同じバッファーに平衝化されている
と７アタリル５−ｔｏｏカラムクロマトグラフィー（カ
ラ式サイズ＆０ｍＸ１３＆５ａｌＩ）にかけた。
第１図がそのりｐマドグラフィの溶出パターンを示す図
である。このうち、ウサギ綱状赤血球ライゼートを便、
つた無細胞系で、蛋白合成阻害活性のある部分だけを澁
縮した（第１図の斜一部、濃縮した分画をＳ ｍＭ□ン
鐵緩衡液（ｐＨ１＠）に十分透析し、同じバッファーで
平衡化されているカルボキシメチルセファデックスＣ−
ｓ。
である。このうち、ウサギ綱状赤血球ライゼートを便、
つた無細胞系で、蛋白合成阻害活性のある部分だけを澁
縮した（第１図の斜一部、濃縮した分画をＳ ｍＭ□ン
鐵緩衡液（ｐＨ１＠）に十分透析し、同じバッファーで
平衡化されているカルボキシメチルセファデックスＣ−
ｓ。
にかげた、ｓｏｍＭ塩化ナトリウムで溶出後。
３００ ｍＭ塩化ナトリウムで溶出される分画に無細胞
系蛋白合成阻害活性がみもれ、この部分をプール濃縮し
た（第２図の斜線部）。
系蛋白合成阻害活性がみもれ、この部分をプール濃縮し
た（第２図の斜線部）。
ドデシル硫酸ポリアクリルアミドゲル電気泳動（以下８
０８−ＰＡＧＥと称す）（第１Ｄより４０−１００％飽
和硫安分画（ディスク１）では多くのバンドが一一され
るものの、セファクリル５−ｚｏｏの分画（ディスク３
）では観欄されるバンドの数も減少し、さらにカルボキ
シメチルセフ７デツタスで精製後（ディスク３）は巣−
のバンドを与えるまで精製されたことがわかった。ディ
スク電気泳動（以下Ｄｉｓｃ −ＰＡＧｌｉ８と称す）
（第３図のディスク４はセファクリル５−ｚｏｏの分−
；ディスク５はカルボキシメチルセファデックス着ｍ俵
のもの）からも、同じく蛋白合成阻害活性蛋白が十分に
精製されたことがわかった。
０８−ＰＡＧＥと称す）（第１Ｄより４０−１００％飽
和硫安分画（ディスク１）では多くのバンドが一一され
るものの、セファクリル５−ｚｏｏの分画（ディスク３
）では観欄されるバンドの数も減少し、さらにカルボキ
シメチルセフ７デツタスで精製後（ディスク３）は巣−
のバンドを与えるまで精製されたことがわかった。ディ
スク電気泳動（以下Ｄｉｓｃ −ＰＡＧｌｉ８と称す）
（第３図のディスク４はセファクリル５−ｚｏｏの分−
；ディスク５はカルボキシメチルセファデックス着ｍ俵
のもの）からも、同じく蛋白合成阻害活性蛋白が十分に
精製されたことがわかった。
ルフイ／の分子量は１分子量マーカーと沈着した８０＆
−ＰＡＧＥＫ於ける泳動位置より、約１７、Ｇｏ＠であ
ることがわかった。
−ＰＡＧＥＫ於ける泳動位置より、約１７、Ｇｏ＠であ
ることがわかった。
ウサギ網状赤皇球うイゼイ）１使用した、無細胞系に於
ける蛋白合成阻害活性を精製したルフィン及び精ａ適中
の分１ＩｉＫついて測定した結果（第４図）より、精製
ルフィンのＩ（、（Ｉ・へ蛋白合成阻害濃度）は０４
ｔ ｓ ｏｐ／−であり。
ける蛋白合成阻害活性を精製したルフィン及び精ａ適中
の分１ＩｉＫついて測定した結果（第４図）より、精製
ルフィンのＩ（、（Ｉ・へ蛋白合成阻害濃度）は０４
ｔ ｓ ｏｐ／−であり。
蛋白合成阻害活性は４０−１００％飽和硫安分画より約
１１０倍強いことがわかった。
１１０倍強いことがわかった。
各種の調定方法
ウサギ網状赤血球ライゼートは、ペラームとジャタンン
（Ｈｅ Ｒ、Ｂ、 Ｐ＠ｌｈａｍ ａｎｌ Ｒ，Ｊ。
（Ｈｅ Ｒ、Ｂ、 Ｐ＠ｌｈａｍ ａｎｌ Ｒ，Ｊ。
Ｊ龜ｅｋｓｏａ）＊−−ピ７ン・ジャーナル脅オプ・パ
イオケＩＸトリー（Ｅｕｒ、Ｊ、ｌ１ｌｏｃｈ＠ｍ１ｓ
ｔｒｙ） ｅ鳴、７巻、２４１〜！ｓ・頁、１１１Ｔｌ
ｉ年の方法に述って一員し、無細胞系蛋白合成阻害活性
の測定は、以下のよ５Ｋして行なった。
イオケＩＸトリー（Ｅｕｒ、Ｊ、ｌ１ｌｏｃｈ＠ｍ１ｓ
ｔｒｙ） ｅ鳴、７巻、２４１〜！ｓ・頁、１１１Ｔｌ
ｉ年の方法に述って一員し、無細胞系蛋白合成阻害活性
の測定は、以下のよ５Ｋして行なった。
１１１ｊの蛋白を含む検体、上記ライゼート２Ｇ＃ｊ、
Ｎ−（ｚ−へイトーキジエチル゛）ピペラジン−Ｎ’−
（２−！タン硫酸） （Ｉ ｍ ｍＭ４ｐＨ７，６）
−ＭＣＩ （（１０８Ｍ ） −Ｍｇ（ＣＨ，ＣＯＯ）
ｌ （Ｚ ｍＭ）。
Ｎ−（ｚ−へイトーキジエチル゛）ピペラジン−Ｎ’−
（２−！タン硫酸） （Ｉ ｍ ｍＭ４ｐＨ７，６）
−ＭＣＩ （（１０８Ｍ ） −Ｍｇ（ＣＨ，ＣＯＯ）
ｌ （Ｚ ｍＭ）。
ＡＴＰ（１ｍＭ）、ＧＴＰ（６４ｍＭ）、クレアチンリ
ンｆＩ２（８ｍＭ） 、 ラビット筋のクレアチンキ
ナ−セ（ｃＬｌ ５１１Ｉｇ／ Ｉｌｌ ） 、 ヘミ
ン（ｏ、ｏｚｍＭ）。
ンｆＩ２（８ｍＭ） 、 ラビット筋のクレアチンキ
ナ−セ（ｃＬｌ ５１１Ｉｇ／ Ｉｌｌ ） 、 ヘミ
ン（ｏ、ｏｚｍＭ）。
Ｌ −Ｃ４Ｉ −３Ｈ） ロイシン （ｓ ｏ ＩＣ１
／ｎｍｏｊ−５、ａ Ｃｌ ／＊ ｋ ）＊及びロイシ
ンを除（１８種７１／酸（３、Ｍ ）から成る反応液（
ｓ Ｏｓｌ ）を３丁℃で１０分間インキユーベートシ
、反応後の４０ Ｊｌ ｋワットマン３ＭＭフィルター
ディスクに浸み込ませ、熱トリクロロ酢酸で処理後蛋白
にと呼込まれたトリチウム・ロイシンの量を液体シンチ
レーシ璽ンカウンターで測定した。
／ｎｍｏｊ−５、ａ Ｃｌ ／＊ ｋ ）＊及びロイシ
ンを除（１８種７１／酸（３、Ｍ ）から成る反応液（
ｓ Ｏｓｌ ）を３丁℃で１０分間インキユーベートシ
、反応後の４０ Ｊｌ ｋワットマン３ＭＭフィルター
ディスクに浸み込ませ、熱トリクロロ酢酸で処理後蛋白
にと呼込まれたトリチウム・ロイシンの量を液体シンチ
レーシ璽ンカウンターで測定した。
８ＤＳ−ＰＡＧＥはウェーバ−とオズポー／（Ｋ、Ｗ＊
に＋＊ｒ ａｎｄ Ｍ、０ｓｂｏｒｎ）：）ヤーナル―
オプ・バイオロジカル・ケミストリー（Ｊ、Ｒｌａｌ、
Ｃｈ＠ａｍ）＄１１４４巻、４４０＠−４４１２頁、１
１１年ｆ）７１法に従い、 Ｄｉｓｅ −ＰＡ（Ｊは、
ディビス（Ｂ、Ｊ、Ｄａｖｉｇ） ＠ ７ナールズ・オ
ブ・ニュー運−り・アカデミ−・オプ・サイエンス（Ａ
ｎｔｉ。
に＋＊ｒ ａｎｄ Ｍ、０ｓｂｏｒｎ）：）ヤーナル―
オプ・バイオロジカル・ケミストリー（Ｊ、Ｒｌａｌ、
Ｃｈ＠ａｍ）＄１１４４巻、４４０＠−４４１２頁、１
１１年ｆ）７１法に従い、 Ｄｉｓｅ −ＰＡ（Ｊは、
ディビス（Ｂ、Ｊ、Ｄａｖｉｇ） ＠ ７ナールズ・オ
ブ・ニュー運−り・アカデミ−・オプ・サイエンス（Ａ
ｎｔｉ。
Ｎ、Ｙ、ムｃｕｄ、５ｅｌ）、＠ １２１４１．４０４
頁、 ｌ［４年の方法に従った。
頁、 ｌ［４年の方法に従った。
第１図は、セファクリル８−２００力ラ人クロマトグラ
フィーにおける溶出パターンである。 ｔｌＫ２５１＋ｔ、カルボキシメチルセファデックスＣ
−５Ｏカラムクリマドグラフイー＃Ｃおける溶出パター
ンである。第１．２図において、−・−は各フラクショ
ンの２８０ ａｍの吸光度を示し。 蛋白を示す、−→−は各フラクションの、ウサギ網状赤
血球ライゼートのトリチウム・ロイシンのとり込＾阻害
百分率を示し、無細胞での蛋白の合成阻害活性を示す、
第１図の斜線部は。 プールしてカルボキシメチルセフ７デツクスＣ−５Ｏカ
ラムクロマトグラフイーに付した部分を。 また第２図の斜線部は、プールしたルフィンの部分を示
す、第３図は、電気泳動のパターンであり、ダイスｐｘ
、２．３は各４，４（１−１００％飽和硫安分画、セフ
ァクリル８−２００．カラムクロマトグラフィーの分画
（第１図の斜線部分）、精製ルフィン分画（第２図斜線
部分）の８ＤＳ−ＰＡＧＥのパターンを、またディスク
４゜５は各々、セファクリル８−ｚｏｏカラムクロマト
グラフィーの分１ｉ（第１図の斜線部分）。 精製ルフィン分画（第２図斜線部分）のＤｉａｅ−ＰＡ
ＧＥのパターンを示す、第４図は、ウサギ網状赤血球ラ
イゼーＦを用いる無細胞系蛋白合成阻害活性を示し、各
種濃度の検体とともに、上記ライゼートをインキュベー
トしたときの、トリ＋ウム・ロイシンのとり込み量を調
べた結果を表わしている。Ｈは４０〜１００％飽和硫安
分画を、（）０はセファクリル５−ｚｏｏ分画（第１図
の斜線部分）を、４１ＨＩＩは精製ルフィン（第２図の
斜線部分）を示す。 手続補正書 昭和５７年 ７月 ２日 特許庁長官殿 １、事件の表示 特願昭 ５６ − ２０１５０２ 号２、発明の名称 ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白３ 補正をす
る者 事件との関係 特許出願人 大阪市東区南本町１丁目１１番地 （３００）帝人株式会社 代表者 徳 末 知 夫 （１） 明細書の第４頁の第１２行目に１−ラムを」
とあるを、「ラムを含む」と訂正する。 （２） 同第５頁の第２行目に［ｃ−ｓｏＪとあるを
、「Ｃ−２５」と訂正する。 （３） 同第７頁の第７行目に「３Ｈ」とあるな、「
島Ｈ」と訂正する。 （４） 同第８頁の第９行目及び第１７行目に１５０
」とあるな、共に「２５」と訂正する。 （５） 同第８頁の第１４行ｌに「無細胞での」とあ
るを、「無細胞系での」と訂正する。 （６） 同第８頁の＠１５行目に「蛋白の」とあるな
、「ｇｉ白」と訂正する。 以 上
フィーにおける溶出パターンである。 ｔｌＫ２５１＋ｔ、カルボキシメチルセファデックスＣ
−５Ｏカラムクリマドグラフイー＃Ｃおける溶出パター
ンである。第１．２図において、−・−は各フラクショ
ンの２８０ ａｍの吸光度を示し。 蛋白を示す、−→−は各フラクションの、ウサギ網状赤
血球ライゼートのトリチウム・ロイシンのとり込＾阻害
百分率を示し、無細胞での蛋白の合成阻害活性を示す、
第１図の斜線部は。 プールしてカルボキシメチルセフ７デツクスＣ−５Ｏカ
ラムクロマトグラフイーに付した部分を。 また第２図の斜線部は、プールしたルフィンの部分を示
す、第３図は、電気泳動のパターンであり、ダイスｐｘ
、２．３は各４，４（１−１００％飽和硫安分画、セフ
ァクリル８−２００．カラムクロマトグラフィーの分画
（第１図の斜線部分）、精製ルフィン分画（第２図斜線
部分）の８ＤＳ−ＰＡＧＥのパターンを、またディスク
４゜５は各々、セファクリル８−ｚｏｏカラムクロマト
グラフィーの分１ｉ（第１図の斜線部分）。 精製ルフィン分画（第２図斜線部分）のＤｉａｅ−ＰＡ
ＧＥのパターンを示す、第４図は、ウサギ網状赤血球ラ
イゼーＦを用いる無細胞系蛋白合成阻害活性を示し、各
種濃度の検体とともに、上記ライゼートをインキュベー
トしたときの、トリ＋ウム・ロイシンのとり込み量を調
べた結果を表わしている。Ｈは４０〜１００％飽和硫安
分画を、（）０はセファクリル５−ｚｏｏ分画（第１図
の斜線部分）を、４１ＨＩＩは精製ルフィン（第２図の
斜線部分）を示す。 手続補正書 昭和５７年 ７月 ２日 特許庁長官殿 １、事件の表示 特願昭 ５６ − ２０１５０２ 号２、発明の名称 ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白３ 補正をす
る者 事件との関係 特許出願人 大阪市東区南本町１丁目１１番地 （３００）帝人株式会社 代表者 徳 末 知 夫 （１） 明細書の第４頁の第１２行目に１−ラムを」
とあるを、「ラムを含む」と訂正する。 （２） 同第５頁の第２行目に［ｃ−ｓｏＪとあるを
、「Ｃ−２５」と訂正する。 （３） 同第７頁の第７行目に「３Ｈ」とあるな、「
島Ｈ」と訂正する。 （４） 同第８頁の第９行目及び第１７行目に１５０
」とあるな、共に「２５」と訂正する。 （５） 同第８頁の第１４行ｌに「無細胞での」とあ
るを、「無細胞系での」と訂正する。 （６） 同第８頁の＠１５行目に「蛋白の」とあるな
、「ｇｉ白」と訂正する。 以 上
Claims (1)
- へ４− ｖ （ＬＷｆｆａ ｅｙｌｉｎｄｒｉａ ｒｏ
＠ｍ）の種子から抽出精製して得られる無細胞系蛋白合
成阻害活性蛋白・
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56201502A JPS58105924A (ja) | 1981-12-16 | 1981-12-16 | ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP56201502A JPS58105924A (ja) | 1981-12-16 | 1981-12-16 | ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS58105924A true JPS58105924A (ja) | 1983-06-24 |
Family
ID=16442111
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP56201502A Pending JPS58105924A (ja) | 1981-12-16 | 1981-12-16 | ヘチマから得られる蛋白合成阻害活性蛋白 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS58105924A (ja) |
Citations (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62223497A (ja) * | 1986-03-25 | 1987-10-01 | Mitsubishi Electric Corp | 送風機用インペラの製造方法 |
| JP2001234918A (ja) * | 2000-02-24 | 2001-08-31 | Toyota Central Res & Dev Lab Inc | 回転軸部材および回転装置 |
| JP2001329993A (ja) * | 2000-05-19 | 2001-11-30 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | ポンプの羽根車 |
| JP2012112352A (ja) * | 2010-11-26 | 2012-06-14 | Mitsubishi Heavy Ind Ltd | タービン装置の分解組立要具およびタービン装置の分解組立方法 |
| JP2012154278A (ja) * | 2011-01-27 | 2012-08-16 | Minebea Co Ltd | 遠心式ファン |
| JP2014211127A (ja) * | 2013-04-19 | 2014-11-13 | 株式会社豊田中央研究所 | コンプレッサユニット、ターボチャージャ |
-
1981
- 1981-12-16 JP JP56201502A patent/JPS58105924A/ja active Pending
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS62223497A (ja) * | 1986-03-25 | 1987-10-01 | Mitsubishi Electric Corp | 送風機用インペラの製造方法 |
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| JP2012154278A (ja) * | 2011-01-27 | 2012-08-16 | Minebea Co Ltd | 遠心式ファン |
| JP2014211127A (ja) * | 2013-04-19 | 2014-11-13 | 株式会社豊田中央研究所 | コンプレッサユニット、ターボチャージャ |
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