JPH0851934A - 乳化力の強い乳画分の製造法及びその画分を用いた製品 - Google Patents
乳化力の強い乳画分の製造法及びその画分を用いた製品Info
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- JPH0851934A JPH0851934A JP20821694A JP20821694A JPH0851934A JP H0851934 A JPH0851934 A JP H0851934A JP 20821694 A JP20821694 A JP 20821694A JP 20821694 A JP20821694 A JP 20821694A JP H0851934 A JPH0851934 A JP H0851934A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 乳から限外濾過膜を用いて油脂との反応性が
強い蛋白質を分離、回収する方法及びその画分を用いた
油脂の水溶化製品に関する。 【構成】 脱カゼインしたバタ−ミルク又はバタ−ミル
クパウダ−を限外濾過処理し、保留液側へ乳化力の強い
蛋白質含有量の高い画分を分離し、回収する。
強い蛋白質を分離、回収する方法及びその画分を用いた
油脂の水溶化製品に関する。 【構成】 脱カゼインしたバタ−ミルク又はバタ−ミル
クパウダ−を限外濾過処理し、保留液側へ乳化力の強い
蛋白質含有量の高い画分を分離し、回収する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は、乳から限外濾過膜を
用いて油脂との反応性が強いEP-160Kを分離、回収する
方法及びその画分を用いた油脂の水溶化製品に関する。
用いて油脂との反応性が強いEP-160Kを分離、回収する
方法及びその画分を用いた油脂の水溶化製品に関する。
【０００２】
【従来の技術】バタ−ミルクは、クリ−ム層をチヤ−ニ
ング等の技術を用いてバタ−を製造する際に生ずる脂肪
塊以外のものを指す。この画分には脂肪球皮膜を形成す
るリン脂質や、蛋白質等が含まれている。この画分が強
い乳化力を有することは、従来知られているが、その作
用はリン脂質に起因するとされていた。このリン脂質は
非常に酸化変性を受け易いことから、乳成分として一般
食品に混入されているのが現状である。
ング等の技術を用いてバタ−を製造する際に生ずる脂肪
塊以外のものを指す。この画分には脂肪球皮膜を形成す
るリン脂質や、蛋白質等が含まれている。この画分が強
い乳化力を有することは、従来知られているが、その作
用はリン脂質に起因するとされていた。このリン脂質は
非常に酸化変性を受け易いことから、乳成分として一般
食品に混入されているのが現状である。
【０００３】また、牛乳中にはβ−ラクトグロブリンや
α−ラクトアルブミンなどのように、脂質と結合し易い
蛋白質が存在(E.M.Brown. Interactions of β-Lactogl
obulinand α-Lactoalbumin with Lipids: A Review,
J. Dairy Sci., 67, 713-722(1984), M.C. Diaz de Vil
legas et al., Lipid binding by β-lactoglobulinofc
ow milk., Milchwissenschaft, 42, 357-358(1987))
し、これらの蛋白質から主に構成されるWPC(whey prote
in concentrates) を乳化剤として使用できることも知
られている(M.T. Patel and A. Kilara, studies on wh
ey proteinconcentrates, 2. Foaming and Emulsifying
properties and their relation-ships with physicoc
hemicdal properties., J. Dairy Sci., 73, 2731-2740
(1990)).
α−ラクトアルブミンなどのように、脂質と結合し易い
蛋白質が存在(E.M.Brown. Interactions of β-Lactogl
obulinand α-Lactoalbumin with Lipids: A Review,
J. Dairy Sci., 67, 713-722(1984), M.C. Diaz de Vil
legas et al., Lipid binding by β-lactoglobulinofc
ow milk., Milchwissenschaft, 42, 357-358(1987))
し、これらの蛋白質から主に構成されるWPC(whey prote
in concentrates) を乳化剤として使用できることも知
られている(M.T. Patel and A. Kilara, studies on wh
ey proteinconcentrates, 2. Foaming and Emulsifying
properties and their relation-ships with physicoc
hemicdal properties., J. Dairy Sci., 73, 2731-2740
(1990)).
【０００４】しかしバタ−ミルク中には、乳脂肪球皮膜
構成成分のリン脂質画分以外に脂質と結合することによ
つて、油脂を乳化・水溶化できる蛋白質画分は見出され
ていない。またリン脂質画分を使用しようとした場合、
既述のように、酸化変性などが非常に大きな問題点とし
て残る。さらにはＷＰＣをその目的物質として用いる場
合、β−ラクトグロブリンとα−ラクトアルブミンの簡
易な分離、回収技術が確立されていないことから、強力
なアレルゲンとしてのβ−ラクトグロブリンの問題点が
残る。したがつて、安全かつ簡便な方法にて分離、回収
できる乳化力を有する蛋白質についての検討、またはそ
れを用いた製品についての検討は一切なされていない。
構成成分のリン脂質画分以外に脂質と結合することによ
つて、油脂を乳化・水溶化できる蛋白質画分は見出され
ていない。またリン脂質画分を使用しようとした場合、
既述のように、酸化変性などが非常に大きな問題点とし
て残る。さらにはＷＰＣをその目的物質として用いる場
合、β−ラクトグロブリンとα−ラクトアルブミンの簡
易な分離、回収技術が確立されていないことから、強力
なアレルゲンとしてのβ−ラクトグロブリンの問題点が
残る。したがつて、安全かつ簡便な方法にて分離、回収
できる乳化力を有する蛋白質についての検討、またはそ
れを用いた製品についての検討は一切なされていない。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】この発明は、油脂と結
合することによつて、油脂を乳化又は水溶化させること
ができる蛋白質を、主に膜技術を用いてバタ−ミルクか
ら得、脂質の物性上の問題点を解決しようとしてなされ
たものである。
合することによつて、油脂を乳化又は水溶化させること
ができる蛋白質を、主に膜技術を用いてバタ−ミルクか
ら得、脂質の物性上の問題点を解決しようとしてなされ
たものである。
【０００６】
【課題を解決するための手段】この発明は限外濾過膜と
有機溶媒による脱脂工程を応用して、高純度の乳化力を
有する蛋白質をバタ−ミルクから工業的規模で得るもの
である。また得られた蛋白質を乳化剤や脂肪酸の安定化
又は油脂の粉末化等の基材として使用することにある。
有機溶媒による脱脂工程を応用して、高純度の乳化力を
有する蛋白質をバタ−ミルクから工業的規模で得るもの
である。また得られた蛋白質を乳化剤や脂肪酸の安定化
又は油脂の粉末化等の基材として使用することにある。
【０００７】
【作用】既述のように、バタ−ミルクは脂肪球皮膜を構
成する物質の他にカゼイン等を含有している。バタ−ミ
ルク中に含まれているリン脂質類は、蛋白質等と複合体
の形で存在し、カゼインはミセルの状態で存在している
ため、それぞれの見掛け上の分子量は非常に大きく、限
外濾過膜やクロスフロ−ＭＦ膜の技術で分離するのは不
可能である。幸いにも、EP-160Kの見掛け上の分子量は
約160,000であり、等電点は5.5〜6.0であることから、
バタ−ミルクのpHを4.5〜4.6に調整することにより、カ
ゼインを沈殿、除去したのち、分画分子量100,000の限
外濾過膜で処理することによりEP-160Kを収率よく得る
ことができた。なおこの発明における乳には、牛乳、山
羊乳、羊乳、水牛乳等すべての乳由来バタ−ミルク又は
還元バタ−ミルクを用いることができる。
成する物質の他にカゼイン等を含有している。バタ−ミ
ルク中に含まれているリン脂質類は、蛋白質等と複合体
の形で存在し、カゼインはミセルの状態で存在している
ため、それぞれの見掛け上の分子量は非常に大きく、限
外濾過膜やクロスフロ−ＭＦ膜の技術で分離するのは不
可能である。幸いにも、EP-160Kの見掛け上の分子量は
約160,000であり、等電点は5.5〜6.0であることから、
バタ−ミルクのpHを4.5〜4.6に調整することにより、カ
ゼインを沈殿、除去したのち、分画分子量100,000の限
外濾過膜で処理することによりEP-160Kを収率よく得る
ことができた。なおこの発明における乳には、牛乳、山
羊乳、羊乳、水牛乳等すべての乳由来バタ−ミルク又は
還元バタ−ミルクを用いることができる。
【０００８】
【実施例】次にこの発明の実施例数例を説明する。
【０００９】例１：この発明の物質の製造法を説明する
と、原料として新鮮バタ−ミルク、還元バタ−ミルクな
ど、あらゆる工程を経たバタ−ミルクのpHを4.5〜4.6に
調整し、生じた沈殿物を遠心分離などの方法で除去す
る。分画分子量100,000の限外濾過膜を用いてダイアフ
イルトレ−シヨンし、残留画分を集め、凍結乾燥又は噴
霧乾燥する。この乾燥物をヘキサン、アセトン、クロロ
ホルム、メタノ−ル混液などのいずれかの溶媒で脱脂
し、乾燥する。又は尿素やドデシル酸ナトリウムなどの
蛋白質変性剤を用いて、結合している脂質を解離させた
後、分画分子量100,000以下の限外濾過膜を用いて、ダ
イアフイルトレ−シヨンし、残留画分を集める。この方
法による乳化力を有する蛋白質の回収率は、通常得られ
るバタ−ミルク100リツトルから約100gと0.1%程度であ
る。またその純度は図１に示すように約93%であり、ゲ
ル濾過法で推定される分子量は約16,000であつた。また
本蛋白質のN末端はグルタミンであつた。
と、原料として新鮮バタ−ミルク、還元バタ−ミルクな
ど、あらゆる工程を経たバタ−ミルクのpHを4.5〜4.6に
調整し、生じた沈殿物を遠心分離などの方法で除去す
る。分画分子量100,000の限外濾過膜を用いてダイアフ
イルトレ−シヨンし、残留画分を集め、凍結乾燥又は噴
霧乾燥する。この乾燥物をヘキサン、アセトン、クロロ
ホルム、メタノ−ル混液などのいずれかの溶媒で脱脂
し、乾燥する。又は尿素やドデシル酸ナトリウムなどの
蛋白質変性剤を用いて、結合している脂質を解離させた
後、分画分子量100,000以下の限外濾過膜を用いて、ダ
イアフイルトレ−シヨンし、残留画分を集める。この方
法による乳化力を有する蛋白質の回収率は、通常得られ
るバタ−ミルク100リツトルから約100gと0.1%程度であ
る。またその純度は図１に示すように約93%であり、ゲ
ル濾過法で推定される分子量は約16,000であつた。また
本蛋白質のN末端はグルタミンであつた。
【００１０】例２：０〜520mgのEP-160Kを30mlの50mMNH
4HCO3に溶解し、それぞれに500mgの大豆油を加え、60秒
間氷冷下で超音波処理した。その一部を内径10mmの試験
管に入れ、2,000回転、15分間遠心分離し、上層の油脂
層(mm)を測定した(表１に示した)。
4HCO3に溶解し、それぞれに500mgの大豆油を加え、60秒
間氷冷下で超音波処理した。その一部を内径10mmの試験
管に入れ、2,000回転、15分間遠心分離し、上層の油脂
層(mm)を測定した(表１に示した)。
【００１１】
【表１】
【００１２】残りの部分を乳化物の粒子径(μm)を測定
するため、それぞれ0.1%ドデシル硫酸ナトリウムで30倍
容に希釈し、Particle analyzer(Horiba capa-500)で測
定した（表１に示した）。
するため、それぞれ0.1%ドデシル硫酸ナトリウムで30倍
容に希釈し、Particle analyzer(Horiba capa-500)で測
定した（表１に示した）。
【００１３】例３：20gのEP160Kを400mlの脱イオン水に
溶解し、0.1N NaOHでpHを7.0に調整した。この溶液に20
gのイワシ油(エイコサペンタエン酸(EPA)含量約30%)を
加え、室温下でポリトロンで12,000回転、１分間攪拌し
た後、3,000回転、４℃、15分間遠心分離した。中層を
集め、ポアサイズ0.45μmのフイルタを用いて濾過し、
濾液を凍結乾燥した。約30gの乾燥物を得、その蛋白質:
脂肪量比は約1:1であつた。この乾燥物を10倍容のクロ
ロホルム・メタノ−ル混液(1:1)に懸濁し、濾過法により
全結合脂質を抽出した。減圧下にてクロロホルム・メタ
ノ−ルを除去し、薄層クロマトグラフイ−で脂肪酸を固
定・定量した。薄層プレ−トはHPTLC RP-18を用い、展
開溶媒はMeOH:THF:D.W.(80:10:10)を用いた。EP-160Kに
結合した油脂の大部分は脂肪酸であり、そのうちの約32
%がEPA、約4%がドコサヘキサエン酸(DHA)であつた。
溶解し、0.1N NaOHでpHを7.0に調整した。この溶液に20
gのイワシ油(エイコサペンタエン酸(EPA)含量約30%)を
加え、室温下でポリトロンで12,000回転、１分間攪拌し
た後、3,000回転、４℃、15分間遠心分離した。中層を
集め、ポアサイズ0.45μmのフイルタを用いて濾過し、
濾液を凍結乾燥した。約30gの乾燥物を得、その蛋白質:
脂肪量比は約1:1であつた。この乾燥物を10倍容のクロ
ロホルム・メタノ−ル混液(1:1)に懸濁し、濾過法により
全結合脂質を抽出した。減圧下にてクロロホルム・メタ
ノ−ルを除去し、薄層クロマトグラフイ−で脂肪酸を固
定・定量した。薄層プレ−トはHPTLC RP-18を用い、展
開溶媒はMeOH:THF:D.W.(80:10:10)を用いた。EP-160Kに
結合した油脂の大部分は脂肪酸であり、そのうちの約32
%がEPA、約4%がドコサヘキサエン酸(DHA)であつた。
【００１４】例４：100mgのEP-160Kを10mlの脱イオン水
に溶解し、0.1N NaOHでpH7.0に調整した。これに100mg
のDHA又は100mgのEPAを加え、室温下にて10秒間超音波
処理した。遠心分離(2,000回転、10分間、4℃)の後、中
層を取り、それぞれ遮光下で凍結乾燥した。それぞれの
乾燥物重量はDHA-EP-160Kが51.2mg、EPA-EP-160Kが50.5
mgで、各回収率は25.6%と25.3%であり、両者に差異を認
められなかつた。またこれらの脂肪酸重量は前者が19.6
mg、後者が15.9mgであり、EP-160KとDHA又はEPA結合割
合はモル比で1:33〜1:24であつた。また、結合させた脂
肪酸の酸化に対する安定性を調べるため、DHA又はEPA量
が10mgになるように前記乾燥物を取り、Osawaらの方法
(Osawa et al. Agric. Biol. Chem., 45(36)、735〜73
9,1981)に準じて試料を調製し、攪拌子で毎分200回転攪
拌しながら、５日間室温下に置いた。対照として10mgの
DHAとEPAを同様に処理した。過酸化物価はチオバルビゾ
−ル酸を用いるYagiの方法(K. Yagi, Biochem. Med., 1
5, 212-216(1976))に準じて測定した。結果を表２に示
した。
に溶解し、0.1N NaOHでpH7.0に調整した。これに100mg
のDHA又は100mgのEPAを加え、室温下にて10秒間超音波
処理した。遠心分離(2,000回転、10分間、4℃)の後、中
層を取り、それぞれ遮光下で凍結乾燥した。それぞれの
乾燥物重量はDHA-EP-160Kが51.2mg、EPA-EP-160Kが50.5
mgで、各回収率は25.6%と25.3%であり、両者に差異を認
められなかつた。またこれらの脂肪酸重量は前者が19.6
mg、後者が15.9mgであり、EP-160KとDHA又はEPA結合割
合はモル比で1:33〜1:24であつた。また、結合させた脂
肪酸の酸化に対する安定性を調べるため、DHA又はEPA量
が10mgになるように前記乾燥物を取り、Osawaらの方法
(Osawa et al. Agric. Biol. Chem., 45(36)、735〜73
9,1981)に準じて試料を調製し、攪拌子で毎分200回転攪
拌しながら、５日間室温下に置いた。対照として10mgの
DHAとEPAを同様に処理した。過酸化物価はチオバルビゾ
−ル酸を用いるYagiの方法(K. Yagi, Biochem. Med., 1
5, 212-216(1976))に準じて測定した。結果を表２に示
した。
【００１５】
【表２】
【００１６】
【発明の効果】この発明の方法によると、バタ−ミルク
から乳化力を有する蛋白質を効率よく、高純度で回収で
き、結合させた脂肪酸も酸化に対して極めて安定であつ
た。したがつて油脂の乳化作用や脂質の安定化、粉末化
などに寄与し、それらの利用効率が高いものとなつた。
から乳化力を有する蛋白質を効率よく、高純度で回収で
き、結合させた脂肪酸も酸化に対して極めて安定であつ
た。したがつて油脂の乳化作用や脂質の安定化、粉末化
などに寄与し、それらの利用効率が高いものとなつた。
【図１】バタ−ミルク由来乳化力を有する蛋白質のゲル
濾過クロマトグラフイ−である。
濾過クロマトグラフイ−である。
Claims (4)
- 【請求項１】脱カゼインしたバタ−ミルク又はバタ−ミ
ルクパウダ−を限外濾過処理し、保留液側へ乳化力の強
い蛋白質画分（EP-160K）を分離し、回収することを特
徴とするEP-160K乳画分の製造法。 - 【請求項２】請求項１によつて得られる画分を凍結乾燥
又は噴霧乾燥することにより得られるEP-160K乳画分粉
末。 - 【請求項３】請求項１によつて得られる蛋白質と油脂を
混合・乳化し、油脂の水溶化を特徴とする請求項１によ
つて得られるEP-160Kを用いた製品。 - 【請求項４】請求項３によつて得られる水溶化油脂を凍
結乾燥又は噴霧乾燥することにより粉末化した製品。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20821694A JPH0851934A (ja) | 1994-08-10 | 1994-08-10 | 乳化力の強い乳画分の製造法及びその画分を用いた製品 |
| EP95112565A EP0696427A1 (en) | 1994-08-10 | 1995-08-10 | Method for producing milk fraction having high emulsifying strength and product using the fraction |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP20821694A JPH0851934A (ja) | 1994-08-10 | 1994-08-10 | 乳化力の強い乳画分の製造法及びその画分を用いた製品 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH0851934A true JPH0851934A (ja) | 1996-02-27 |
Family
ID=16552605
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP20821694A Pending JPH0851934A (ja) | 1994-08-10 | 1994-08-10 | 乳化力の強い乳画分の製造法及びその画分を用いた製品 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0696427A1 (ja) |
| JP (1) | JPH0851934A (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN105454442B (zh) * | 2015-12-18 | 2020-11-03 | 光明乳业股份有限公司 | 一种uht稀奶油及制备方法 |
Family Cites Families (6)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CH677494A5 (ja) * | 1988-10-28 | 1991-05-31 | Nestle Sa | |
| JPH0363293A (ja) * | 1989-07-29 | 1991-03-19 | Chugai Pharmaceut Co Ltd | 牛乳由来耐熱性糖蛋白質の製法及び該製法によって製造した糖蛋白質の使用法 |
| EP0433474B1 (fr) * | 1989-12-19 | 1993-07-28 | Societe Des Produits Nestle S.A. | Procédé de préparation d'un produit laitier évaporé |
| JPH03251143A (ja) * | 1990-02-28 | 1991-11-08 | Kyodo Nyugyo Kk | 牛乳脂肪球皮膜の製造法 |
| JP3103218B2 (ja) * | 1991-10-09 | 2000-10-30 | 雪印乳業株式会社 | 乳由来の複合脂質を高含有する粉末、その製造方法及び用途 |
| JPH05184382A (ja) * | 1992-01-13 | 1993-07-27 | Kyodo Nyugyo Kk | 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法 |
-
1994
- 1994-08-10 JP JP20821694A patent/JPH0851934A/ja active Pending
-
1995
- 1995-08-10 EP EP95112565A patent/EP0696427A1/en not_active Withdrawn
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0696427A1 (en) | 1996-02-14 |
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