JPH05184382A - 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法 - Google Patents
蛋白分解酵素活性疎外物質の製法Info
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- JPH05184382A JPH05184382A JP4021651A JP2165192A JPH05184382A JP H05184382 A JPH05184382 A JP H05184382A JP 4021651 A JP4021651 A JP 4021651A JP 2165192 A JP2165192 A JP 2165192A JP H05184382 A JPH05184382 A JP H05184382A
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- Japan
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- solution
- inhibitor
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- papain
- tris
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- Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/52—Improvements relating to the production of bulk chemicals using catalysts, e.g. selective catalysts
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】
【目的】 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法に関する。
【構成】 １００μｌのパパイン溶液（４８０ ｍ ｕ
ｎｉｔｓ／ｍｌパパイン活性化緩衝液）と０．１５Ｍ
ＮａＣｌを含む０．１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液に溶解し
たシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−溶液２００
μｌを混合し、３７°Ｃ、２０分間プレインキユベ−ト
し、その後、０．５％カゼイン溶液（０．１Ｍトリス−
ＨＣｌ緩衝液、ｐＨ７．４に溶解）３００μｌを基質と
して加え、３７゜Ｃ、６０分間反応させ、５０％ＴＣＡ
を１００μｌ加えて反応を停止させると共に、除蛋白
し、この除蛋白した反応液中の酵素反応産物を測定し、
インヒビタ−活性１単位は１単位のパパイン活性を５０
％阻害する力価とする。
ｎｉｔｓ／ｍｌパパイン活性化緩衝液）と０．１５Ｍ
ＮａＣｌを含む０．１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液に溶解し
たシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−溶液２００
μｌを混合し、３７°Ｃ、２０分間プレインキユベ−ト
し、その後、０．５％カゼイン溶液（０．１Ｍトリス−
ＨＣｌ緩衝液、ｐＨ７．４に溶解）３００μｌを基質と
して加え、３７゜Ｃ、６０分間反応させ、５０％ＴＣＡ
を１００μｌ加えて反応を停止させると共に、除蛋白
し、この除蛋白した反応液中の酵素反応産物を測定し、
インヒビタ−活性１単位は１単位のパパイン活性を５０
％阻害する力価とする。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は蛋白分解酵素活性疎外
物質の製法に関する。
物質の製法に関する。
【０００２】
【従来の技術】乳汁中には他の体液（血液等）と同様に
システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−（シスタチン
・フアミリ−ＣＦ）が存在する。ＣＦが牛乳のどの画分
に存在するかについて、経験的にホエ−画分に存在する
とされ、ホエ−蛋白濃縮物（ＷＰＣ）がＣＦとして用い
られてきた。
システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−（シスタチン
・フアミリ−ＣＦ）が存在する。ＣＦが牛乳のどの画分
に存在するかについて、経験的にホエ−画分に存在する
とされ、ホエ−蛋白濃縮物（ＷＰＣ）がＣＦとして用い
られてきた。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】しかし発明者らがＷＰ
ＣからＣＦをアクイニテイ−・クロマトグラフイ−法で
調製しようと試みた場合、ＷＰＣ中のＣＦ活性は非常に
低く、ＣＦをホエ−蛋白とするには非常に困難であると
考えられた。そこで、牛乳をバタ−ミルク、ホエ−、及
びカゼインの各画分に分画し、ＣＦ活性の存在画分をス
クリ−ニングし、ホエ−画分よりもバタ−ミルク画分に
ＣＦが局在していることを見いだした。バタ−ミルク画
分に存在するＣＦ（Ｂ−ＣＦ）と既に報告されているＣ
Ｆとの相同性を検討するためにＢ−ＣＦを精製し、その
物性、種々のシステイン・プロテア−ゼ及びセリン・プ
ロテア−ゼに対する影響を検討した。
ＣからＣＦをアクイニテイ−・クロマトグラフイ−法で
調製しようと試みた場合、ＷＰＣ中のＣＦ活性は非常に
低く、ＣＦをホエ−蛋白とするには非常に困難であると
考えられた。そこで、牛乳をバタ−ミルク、ホエ−、及
びカゼインの各画分に分画し、ＣＦ活性の存在画分をス
クリ−ニングし、ホエ−画分よりもバタ−ミルク画分に
ＣＦが局在していることを見いだした。バタ−ミルク画
分に存在するＣＦ（Ｂ−ＣＦ）と既に報告されているＣ
Ｆとの相同性を検討するためにＢ−ＣＦを精製し、その
物性、種々のシステイン・プロテア−ゼ及びセリン・プ
ロテア−ゼに対する影響を検討した。
【０００４】
【課題を解決するための手段】ここにおいてこの発明
は、１００μｌのパパイン溶液（４８０ ｍ ｕｎｉｔ
ｓ／ｍｌパパイン活性化緩衝液）と０．１５Ｍ ＮａＣ
ｌを含む０．１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液に溶解したシス
テイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−溶液２００μｌを
混合し、３７°Ｃ、２０分間プレインキユベ−トし、そ
の後、０．５％カゼイン溶液（０．１Ｍトリス−ＨＣｌ
緩衝液、ｐＨ７．４に溶解）３００μｌを基質として加
え、３７゜Ｃ、６０分間反応させ、５０％ＴＣＡを１０
０μｌ加えて反応を停止させると共に、除蛋白し、この
除蛋白した反応液中の酵素反応産物を測定し、インヒビ
タ−活性１単位は１単位のパパイン活性を５０％阻害す
る力価とした蛋白分解酵素活性疎外物質の製法を提案す
るものである。
は、１００μｌのパパイン溶液（４８０ ｍ ｕｎｉｔ
ｓ／ｍｌパパイン活性化緩衝液）と０．１５Ｍ ＮａＣ
ｌを含む０．１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液に溶解したシス
テイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−溶液２００μｌを
混合し、３７°Ｃ、２０分間プレインキユベ−トし、そ
の後、０．５％カゼイン溶液（０．１Ｍトリス−ＨＣｌ
緩衝液、ｐＨ７．４に溶解）３００μｌを基質として加
え、３７゜Ｃ、６０分間反応させ、５０％ＴＣＡを１０
０μｌ加えて反応を停止させると共に、除蛋白し、この
除蛋白した反応液中の酵素反応産物を測定し、インヒビ
タ−活性１単位は１単位のパパイン活性を５０％阻害す
る力価とした蛋白分解酵素活性疎外物質の製法を提案す
るものである。
【０００５】
【作用】新鮮な生乳は協同乳業（株）松本工場より入手
した。バタ−ミルク、ホエ−カゼイン画分は常法により
調製した。バタ−ミルク画分はヘキサンで完全に脱脂し
た。ホエ−画分は分画分子量３，０００の限外濾過によ
り脱塩したものをホエ−蛋白画分とした。カゼイン画分
はαｓ−、β−及びκ−カゼインに分画した。システイ
ンプロテア−ゼ類（微生物由来、カテプシン及びパパイ
ン（ＴｙｐｅＩＩＩ））やセリンプロテア−ゼ類（アク
チナ−ゼＡＳとトリプシン）はＳｉｇｍａ社より購入し
た。その他試薬類はすべて特級を用いた。
した。バタ−ミルク、ホエ−カゼイン画分は常法により
調製した。バタ−ミルク画分はヘキサンで完全に脱脂し
た。ホエ−画分は分画分子量３，０００の限外濾過によ
り脱塩したものをホエ−蛋白画分とした。カゼイン画分
はαｓ−、β−及びκ−カゼインに分画した。システイ
ンプロテア−ゼ類（微生物由来、カテプシン及びパパイ
ン（ＴｙｐｅＩＩＩ））やセリンプロテア−ゼ類（アク
チナ−ゼＡＳとトリプシン）はＳｉｇｍａ社より購入し
た。その他試薬類はすべて特級を用いた。
【０００６】
【実施例】 脂肪球皮膜物質からＣＦの調製法 Ａ．菅野の方法に準じて新鮮な牛乳から脂肪球皮膜（Ｍ
ＦＧＭ）を得、０．５ＭＮａＣｌとツイ−ン２０などの
界面活性剤０．１％を含む０．１Ｍクエン酸緩衝液（ｐ
Ｈ４．５）に懸濁し、ポリトロン（１２，０００ｒｐ
ｍ，１０ｍｉｎ）を用いて均質化した後、遠心分離
（５，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により抽出液を得
た。これを分画分子量３０，０００の限外濾過モジユ−
ルで分画し、濾過液（分子量３０，０００以下）を集
め、分画分子量６，０００〜１０，０００の限外濾過モ
ジユ−ルを用いて脱塩、濃縮した。この画分を２０ｍＭ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．１）に対して平衡化し、
ＤＥＡＥイオン交換樹脂に負荷した。非吸着画分を分子
量６，０００〜１０，０００の限外濾過により脱塩、濃
縮した。 Ｂ．Ａ．で得たＭＦＧＭを６〜８Ｍ尿素を含む２０ｍＭ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．１）に溶解し、遠心分離
（５，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により不溶物を除去
した。ＤＥＡＥイオン交換樹脂に負荷し、非吸着画分を
分画分子量３０，０００の限外濾過モジユ−ルを用いて
分画した。濾過液をさらに分画分子量６，０００〜１
０，０００の限外濾過により脱塩、濃縮した。
ＦＧＭ）を得、０．５ＭＮａＣｌとツイ−ン２０などの
界面活性剤０．１％を含む０．１Ｍクエン酸緩衝液（ｐ
Ｈ４．５）に懸濁し、ポリトロン（１２，０００ｒｐ
ｍ，１０ｍｉｎ）を用いて均質化した後、遠心分離
（５，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により抽出液を得
た。これを分画分子量３０，０００の限外濾過モジユ−
ルで分画し、濾過液（分子量３０，０００以下）を集
め、分画分子量６，０００〜１０，０００の限外濾過モ
ジユ−ルを用いて脱塩、濃縮した。この画分を２０ｍＭ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．１）に対して平衡化し、
ＤＥＡＥイオン交換樹脂に負荷した。非吸着画分を分子
量６，０００〜１０，０００の限外濾過により脱塩、濃
縮した。 Ｂ．Ａ．で得たＭＦＧＭを６〜８Ｍ尿素を含む２０ｍＭ
トリス−塩酸緩衝液（ｐＨ７．１）に溶解し、遠心分離
（５，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により不溶物を除去
した。ＤＥＡＥイオン交換樹脂に負荷し、非吸着画分を
分画分子量３０，０００の限外濾過モジユ−ルを用いて
分画した。濾過液をさらに分画分子量６，０００〜１
０，０００の限外濾過により脱塩、濃縮した。
【０００７】バタ−ミルクからＣＦの調製法 Ｃ．新鮮なバタ−ミルクのｐＨを４．５に調整し、生じ
た等電点沈殿物（カゼインや一部のＭＦＧＭ構成蛋白質
を遠心分離（３，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により除
去した。得た上清液を分画分子量６，０００〜１０，０
００の限外濾過を用いて脱塩し、２０ｍＭトリス−塩酸
緩衝液（ｐＨ７．１）に対して平衡化し、ＤＥＡＥイオ
ン交換樹脂に負荷した。非吸着画分を分画分子量３０，
０００の限外濾過で分画し、濾液を分画分子量６，００
０〜１０，０００の限外濾過を用いて脱塩、濃縮した。 Ｄ．Ｃ．で得た等電点分画上清液を分画分子量３０，０
００の限外濾過で分画し、濾液を分画分子量６，０００
〜１０，０００の限外濾過を用いて脱塩、濃縮した。
た等電点沈殿物（カゼインや一部のＭＦＧＭ構成蛋白質
を遠心分離（３，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により除
去した。得た上清液を分画分子量６，０００〜１０，０
００の限外濾過を用いて脱塩し、２０ｍＭトリス−塩酸
緩衝液（ｐＨ７．１）に対して平衡化し、ＤＥＡＥイオ
ン交換樹脂に負荷した。非吸着画分を分画分子量３０，
０００の限外濾過で分画し、濾液を分画分子量６，００
０〜１０，０００の限外濾過を用いて脱塩、濃縮した。 Ｄ．Ｃ．で得た等電点分画上清液を分画分子量３０，０
００の限外濾過で分画し、濾液を分画分子量６，０００
〜１０，０００の限外濾過を用いて脱塩、濃縮した。
【０００８】バタ−ミルクパウダ−からＣＦの調整法 Ｅ．バタ−ミルクを噴霧乾燥したバタ−ミルクパウダ−
を０．５〜０．７Ｍ ＮａＣｌとツイ−ン２０などの界
面活性剤０．１％を含む０．１Ｍクエン酸緩衝液（ｐＨ
４．５）に懸濁し、常温で３０分間攪拌した。遠心分離
（３，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により抽出液を得
た。これをＣ．及びＤ．に記した方法で分画した。
を０．５〜０．７Ｍ ＮａＣｌとツイ−ン２０などの界
面活性剤０．１％を含む０．１Ｍクエン酸緩衝液（ｐＨ
４．５）に懸濁し、常温で３０分間攪拌した。遠心分離
（３，０００ｒｐｍ，１０ｍｉｎ）により抽出液を得
た。これをＣ．及びＤ．に記した方法で分画した。
【０００９】ホエ−蛋白質画分からＣＦの調整法 Ｆ．チ−ズ又はｐＨ４．５の等電点分画で得たホエ−蛋
白質画分を、分画分子量６，０００〜１０，０００の限
外濾過を用いて脱塩、濃縮し、Ｃ．及びＤ．に記載の方
法で調製した。 牛乳及びＭＦＧＭ中のＣＦ活性の分布を表１−Ａと１−
Ｂに、記載した方法で得たＣＦの比活性と回収率を表２
に示した。また本記載法にて得たＣＦの分子量及び他の
プロテア−ゼ類に対する影響の結果を表３〜５に示し
た。 表１−Ａ．牛乳中のシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性の分布 画分 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性（％） 全乳 １００ αｓ−カゼイン ０ β−カゼイン ０ κ−カゼイン ０ バタ−ミルク ７０ ホエ−蛋白質 ３０ 表１−Ｂ．各バタ−ミルク画分のシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 画分 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 （ｕｎｉｔｓ／ｍｇ） ＳＵ−１＊ １１．９１ ＳＵ−２＊ １５．６０ ＳＵ−３＊ １３．１６ ＳＵ−４＊ ８．１７ ＳＵ−５＊ ４．２８ ＳＵ−６＊ １．８３ ＳＵ−７＊ ０ ＊：ＳＵ−１〜７はバタ−ミルクを８Ｍ尿素に溶解し、
可溶解画分を８Ｍ尿素を含む０．１Ｍトリス−塩酸緩衝
液（ｐＨ７．１）で平衡化したＳｅｐｈａｒｏｓｅ Ｃ
Ｌ ６Ｂカラムを用いてゲル濾過し、脱塩したものであ
る。 表２．各種調製法によるシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性とその回 収率 調製法 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 比活性（ｕｎｉｔｓ／ｍｇ） 回収率（％）＊ １−Ａ １２．２４ ７９．７４ １−Ｂ ２１．６９ ３９．０５ ２−Ｃ ２０．１８ ４５．１０ ２−Ｄ １５．６０ ８３．３４ ３−Ｅｃ １８．９１ ４２．６３ ３−Ｅｄ １１．１７ ８０．５７ ４−Ｆｃ ８．１７ ４０．７５ ４−Ｆｄ ４．２８ ７７．０２ ＊：回収率はそれぞれ調製前の原料中に含まれている全
システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性を１００
％として算出した。 表３．牛乳中に存在するシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−の諸性状 分子量（Ｋｄ）1＊ 等電点（ｐＨ）2＊ 糖含量（％）3＊ 熱安定性 １３．００ ３．２５ ＮＤ ９６゜Ｃ、 ２０ｍｉｎに安定 ９６゜Ｃ、 ６０ｍｉｎで失活1 ＊：ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動法にて求
めた。2 ＊：等電点電気泳動法にて求めた。3 ＊：フエノ−ル硫酸法にて測定した。 表４．牛乳中に存在するシステイン・プロテア−ゼ・イ
ンヒビタ−の構成アミノ酸残基 表５．各種プロテア−ゼに及ぼす影響 パパイン カテプシン アクチナ−ゼAS トリプシン Ａ Ｂ Ｃ システイン・ プロテア−ゼ・ 100 94.8 150.4 115.3 10.8 0 インヒビタ−活性 （％）＊ ＊：各プロテア−ゼに対するシステイン・プロテア−ゼ
・インヒビタ−の活性（％）はパパインに対するインヒ
ビタ−活性を１００％として表示した。
白質画分を、分画分子量６，０００〜１０，０００の限
外濾過を用いて脱塩、濃縮し、Ｃ．及びＤ．に記載の方
法で調製した。 牛乳及びＭＦＧＭ中のＣＦ活性の分布を表１−Ａと１−
Ｂに、記載した方法で得たＣＦの比活性と回収率を表２
に示した。また本記載法にて得たＣＦの分子量及び他の
プロテア−ゼ類に対する影響の結果を表３〜５に示し
た。 表１−Ａ．牛乳中のシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性の分布 画分 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性（％） 全乳 １００ αｓ−カゼイン ０ β−カゼイン ０ κ−カゼイン ０ バタ−ミルク ７０ ホエ−蛋白質 ３０ 表１−Ｂ．各バタ−ミルク画分のシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 画分 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 （ｕｎｉｔｓ／ｍｇ） ＳＵ−１＊ １１．９１ ＳＵ−２＊ １５．６０ ＳＵ−３＊ １３．１６ ＳＵ−４＊ ８．１７ ＳＵ−５＊ ４．２８ ＳＵ−６＊ １．８３ ＳＵ−７＊ ０ ＊：ＳＵ−１〜７はバタ−ミルクを８Ｍ尿素に溶解し、
可溶解画分を８Ｍ尿素を含む０．１Ｍトリス−塩酸緩衝
液（ｐＨ７．１）で平衡化したＳｅｐｈａｒｏｓｅ Ｃ
Ｌ ６Ｂカラムを用いてゲル濾過し、脱塩したものであ
る。 表２．各種調製法によるシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性とその回 収率 調製法 システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性 比活性（ｕｎｉｔｓ／ｍｇ） 回収率（％）＊ １−Ａ １２．２４ ７９．７４ １−Ｂ ２１．６９ ３９．０５ ２−Ｃ ２０．１８ ４５．１０ ２−Ｄ １５．６０ ８３．３４ ３−Ｅｃ １８．９１ ４２．６３ ３−Ｅｄ １１．１７ ８０．５７ ４−Ｆｃ ８．１７ ４０．７５ ４−Ｆｄ ４．２８ ７７．０２ ＊：回収率はそれぞれ調製前の原料中に含まれている全
システイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−活性を１００
％として算出した。 表３．牛乳中に存在するシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−の諸性状 分子量（Ｋｄ）1＊ 等電点（ｐＨ）2＊ 糖含量（％）3＊ 熱安定性 １３．００ ３．２５ ＮＤ ９６゜Ｃ、 ２０ｍｉｎに安定 ９６゜Ｃ、 ６０ｍｉｎで失活1 ＊：ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動法にて求
めた。2 ＊：等電点電気泳動法にて求めた。3 ＊：フエノ−ル硫酸法にて測定した。 表４．牛乳中に存在するシステイン・プロテア−ゼ・イ
ンヒビタ−の構成アミノ酸残基 表５．各種プロテア−ゼに及ぼす影響 パパイン カテプシン アクチナ−ゼAS トリプシン Ａ Ｂ Ｃ システイン・ プロテア−ゼ・ 100 94.8 150.4 115.3 10.8 0 インヒビタ−活性 （％）＊ ＊：各プロテア−ゼに対するシステイン・プロテア−ゼ
・インヒビタ−の活性（％）はパパインに対するインヒ
ビタ−活性を１００％として表示した。
Claims (1)
- 【請求項１】 １００μｌのパパイン溶液（４８０ ｍ
ｕｎｉｔｓ／ｍｌパパイン活性化緩衝液）と０．１５
Ｍ ＮａＣｌを含む０．１Ｍトリス−ＨＣｌ緩衝液に溶
解したシステイン・プロテア−ゼ・インヒビタ−溶液２
００μｌを混合し、３７°Ｃ、２０分間プレインキユベ
−トし、その後、０．５％カゼイン溶液（０．１Ｍトリ
ス−ＨＣｌ緩衝液、ｐＨ７．４に溶解）３００μｌを基
質として加え、３７゜Ｃ、６０分間反応させ、５０％Ｔ
ＣＡを１００μｌ加えて反応を停止させると共に、除蛋
白し、この除蛋白した反応液中の酵素反応産物を測定
し、インヒビタ−活性１単位は１単位のパパイン活性を
５０％阻害する力価とした蛋白分解酵素活性疎外物質の
製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4021651A JPH05184382A (ja) | 1992-01-13 | 1992-01-13 | 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4021651A JPH05184382A (ja) | 1992-01-13 | 1992-01-13 | 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05184382A true JPH05184382A (ja) | 1993-07-27 |
Family
ID=12060955
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4021651A Pending JPH05184382A (ja) | 1992-01-13 | 1992-01-13 | 蛋白分解酵素活性疎外物質の製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05184382A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0696427A1 (en) * | 1994-08-10 | 1996-02-14 | Kyodo Milk Industry Corporation Limited | Method for producing milk fraction having high emulsifying strength and product using the fraction |
| WO2004050118A1 (ja) * | 2002-11-29 | 2004-06-17 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | システインプロテアーゼ阻害剤 |
| CN114196730A (zh) * | 2021-11-25 | 2022-03-18 | 南京林业大学 | 一种中国鹅掌楸花蜜中半胱氨酸蛋白酶抑制剂活性检测方法及其检测试剂盒 |
-
1992
- 1992-01-13 JP JP4021651A patent/JPH05184382A/ja active Pending
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0696427A1 (en) * | 1994-08-10 | 1996-02-14 | Kyodo Milk Industry Corporation Limited | Method for producing milk fraction having high emulsifying strength and product using the fraction |
| WO2004050118A1 (ja) * | 2002-11-29 | 2004-06-17 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | システインプロテアーゼ阻害剤 |
| CN114196730A (zh) * | 2021-11-25 | 2022-03-18 | 南京林业大学 | 一种中国鹅掌楸花蜜中半胱氨酸蛋白酶抑制剂活性检测方法及其检测试剂盒 |
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