JPH07507287A

JPH07507287A - スケール共鳴により蛋白質の生合成を後成的に制御する方法

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Publication number: JPH07507287A
Application number: JP6500268A
Authority: JP
Inventors: ステルンナイメール，ジョエル
Original assignee: Individual
Current assignee: Individual
Priority date: 1992-06-04
Filing date: 1993-06-02
Publication date: 1995-08-10
Also published as: ES2293634T3; AU679181B2; ATE371748T1; TNSN93061A1; RU94046307A; EP0648275B1; AU4330493A; IL105855A0; DE69334164D1; DE69334164T2; FR2691976B1; FR2691976A1; IL105855A; OA10113A; CA2136737A1; WO1993024645A1; RU2113487C1; EP0648275A1

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】スケール共鳴により蛋白質の生合成を後筬的にＩＩＩ御する方法この発明は、蛋白質の生合成をｉｎｓ曲で後筬的に制御する方法と、この方法の応用、特に農産物生産と健康の分野への応用に関するものである。この方法は、蛋白質のポリペプチド鎖延長に付随する量子振動の時系列を音に変換したものが、スケール共鳴により蛋白質の生合成に対して制御作用を有することを利用することからなる。

この作用は、利用する振動の振動数をポリペプチド鎖延長と同相に変調するか逆相に変調するかに応じて、蛋白質生合成の割合の増加ならびにそのリズムの調節であったり、この生合成の割合の減少であったりする（これは、量子振動にも、それを音に変換したものにもあてはまる）。得られた結果は、さら１：、やはりスケール共鳴により、ポリペプチド鎖延長によって決まる蛋白質の空間的配置から導かれる量子振動の集合体を光（色）に変換したものの作用によって安定化される。

この方法は、構造が知られているすべての蛋白質に特に適用される。しがし、この方法の利用は、蛋白質の合成が、後筬的因子に依存する度合を高めるほど、つまりこの蛋白質が属する組織のＤＮＡの外にある因子への依存度を高めるほど、特に本発明の場合には音響因子および電磁因子への依存度を高めるほど、より適切となる。さらに、この方法を実際に適用するにあたっては、蛋白質の生合成に当然付随するスケール共鳴現象に起因した、これら蛋白質の代謝の促進物と抑制物とを決定する必要がある。これら蛋白質の特性を、関連した蛋白質で代謝機能がわかっている部分と比較することによって明らかにくし、その結果、蛋白質のアミノ酸配列からその代謝機能を特定）することも本発明の態様のひとつである。

最後に、本発明を応用してどの蛋白質を制御したらよいかを決めるにあたっては、別の判断基準がある。例えば、蛋白質のアミノ酸配列を音や光に変換したものと、それ１こよって生体内に引き起こされて効果をまさにその生体で観察することのできる音響現象や電磁現象との間に対応があるかどうかなどが判断基準となる。これらの判断基準も本発明の態様のひとつである。

■、素粒子に音楽としての性質があることが明らかになったことにより（Ｊ。

Ｓｔｅｍｈｅｉｍｅｒ、　Ｃ，Ｒ，Ａｃａｄ、　Ｓｃ、パリ、第２９７巻、８２９ページ、１９８３年）、整合性のある素粒子理論の必要性が強調されて研究が進められた結果、その理論においては、現象が展開し、時空間次元とは独立なひとつの次元として理解されるスケールが重要な役割を担っていることが特に示唆されることがわかってきている。（［パリの旧エコール・ポリテクニークにおいて１９８７年１１月５〜６日に開催された［物理学者で思想家のド・ブロイ」という国際コロキアムにおけるＪ、　Ｓｔｅｍｈｅｉｍｅｒの発表に端を発する）その後の展開により、素粒子に付随しており、時空間次元内だけでなく上記のスケール次元内も伝播し、従って両方の次元の間で物質構造内の連続したレベルを結び付ける量子波動の物理的存在が結論されるに至った。この波動については伝播方程式を書き下して解くことができた。その結果によると、解となる波動は、それぞれが数学に明確に定義された同一の基底状態の高調波を構成することができるぐらいに互いに十分に似た現象の間では、１つのスケールでの作用を別のスケールに及ぼすことが可能である（Ｊ、　Ｓｌｅｒｎｈｅｉｍｅｒ、　「スケーリング波動」、第１部、物理パート、１９９２年、投稿中；第２部：生物パートの要約が続く予定）。

理論から導かれたこの波動が存在することは、この波動の性質に関する様々な実験結果が理論と一致することかられかるように、根拠がある。理論によると、この波動はスケーリング波動という普遍現象として出現する。スケーリング波動の機能は、そもそもは１つの量子システムの異なるスケールの間のコヒーレンスを保証することであるが、その意味するところが非常に明確になり、蛋白質の生合成プロセスにおいて記述できるようになっている。ポリペプチド鎖は、実際には、特定のトランスファーＲＮＡ　（ｔＲＮＡ）によってアミノ酸がリポソーム上しこ運ばれて次々につながっていくことによって伸長する。最初は自由状態であった１つのアミノ酸が対応するｔＲＮＡ上に固定されるどき、このアミノ酸はその瞬間には熱擾乱に対して充分安定化している。その一方で、このアミノ酸は１つの自由度でしかｔＲＮＡに結び付いていないために比較的自律性を保っている。

そのためにこのアミノ酸はド・ブロイ波の波長が全長と同じ程度の大きさに達する。その結果、このアミノ酸は波動的性質を持ち、その時にこのアミノ酸に付随しているスケーリング波動と、他のアミノ酸によって同様に放射されるスケーリング波動との間の干渉により、約＋ｏ　１１５秒と見積もることができる極めて短時間の後に、これらアミノ酸に（ｉ随する固有振動数同士の同期が同一の音階で起こる。

この音階は、従って、ｔＲＮＡの密度に厳密に依存する。しかし、平均律音階近似では、この音階は、これらアミノ酸の質量が既に極めて平均律音階に近い極めて特殊な分布をしているおかげで普遍的である（同様に、ＤＮＡのヌクレオチドも、質量から容易に確かめることができるように、同一の音階で同調する）。

しかし、アミノ酸が対応するｔＲＮＡによって運ばれ、今度はそのｔＲＮＡがリポソーム上に固定されるときに、我々が問題にしている現象がより明らかな形で現われる。実際、この瞬間に、つまりアミノ酸がポリペプチド鎖に引っ掛かるように移動するまでに、熱擾乱に対する安定性はアミノ酸の波長が自身のサイズをはるかに越えるようなものになる。そこで、このアミノ酸が放射するスケーリング波動は、他のアミノ酸から前もって放射されていた同様の波動とこの蛋白質のスケールで干渉する。すると、これら波動に付随する固有振動の時系列に対して〈音楽タイプの〉制約が発生する。その結果、　（上記の状況を一般化すると）スケーリング波動は自分の進路をたどることができ、従って生体組織の複数のレベルの間でコヒーレンスとコミュニケーションが保証されるようになる。例えば、これら波動の単一の系列だけで、連続したアミノ酸の振動数間の不協和（ハーモニック距離）と（メロディ−距離によって表される）振動数の差とを最小にする結果となっているであろう。さらに、各スケーリング波動は、最も速いものが伝わるのに要する時間の二倍、二倍、・・・で所与の２つのレベル（従って、まず蛋白質のレベルに各アミノ酸のレベル）を結び付ける波動の重ね合わせとして現われる。これは、特にハーモニック距離を最小にする（周期〉が存在していることを意味しており、振動数の時系列の中に区切りが現われることになろう。他のレベルはより豊かでより顕著な相関でもってこれを補うために、他のレベルのほうがより多く蛋白質の合成に影響を与える。その結果、１つの驚くべき予言が導かれる。つまり、一般に蛋白質の生合成が後筬的因子に対して敏感になればなるほど、蛋白質は、対応するアミノ酸配列に付随する固有量子振動系列自体の中により明確で完成度の高い音楽的性質を持つはずであることになる。そして、逆に、各蛋白質に対して、特定の方法で後筬的にその生合成に作用を及ぼすことが可能であるはずである。

文献（例えば、Ｍ、　Ｏ，Ｄａｙｈｏｆｆ、「蛋白質のアミノ酸配列と構造の地図」、第５巻および補、Ｎ、　Ｂ、　Ｒ，Ｆ、（ワシントン）　１９７２〜７８；最新データには、４５リユ・デ・サン−ベール、パリにあるＣｌＴｌ　２を通じてアクセス可能）に現われる蛋白質のアミノ酸配列を調べることにより、まさにこのことを確認できる。あらゆる蛋白質が自身のアミノ酸配列中に音楽的性質を有するだけでなく、この性質１ま蛋白質が一般に後筬的１こより敏感シこなるほど発達する。さらに、所与の蛋白質のポリペプチド鎖延長と同相のスケーリング波動の生成に対応する（固有振動数列の音への変換物）は、ｉｎ　ｖｉｖｏでこの蛋白質の生合成に（促進）作用を及ぼす。

そして、それと関連して、逆相のスケーリング波動は逆に（抑制）作用を及ぼす。

これらの作用は、蛋白質の合成時に量子的なスケールで蛋白質同士の間で既に働いている（その結果、蛋白質の代謝において重要な役割を果たしている、つまり、音楽的に相同な蛋白質同士は従って代謝上は系統的にアゴニストである）のと類似の作用を我々のスケールで再現している。こういった作用は、音波振動を感知するあらゆる生命体にとって実際に一般的であるように思われる。そして我々はそれを何度も繰り返し観察する機会を持った。

神経系を有する動物の場合には、　（少なくとも印加された波形を忠実に再現する°゛マイクロフォン的ポテンシャル”が確かに観察されたを推動物においては）この現象を以下のように記述できるように思われる。音波は聴覚神経から出る際にその音波と同じ振動数の電磁インパルスに変形される。このインパルスは、マックスウェル方程式のスケール不変性のために、スケール共鳴によって直接にインパルスの量子変換物に作用を及ぼす。この量子変換物の量子振幅は、同時に合成された蛋白質の数の平方に比例するため、共鳴現象が、同相のスケーリング波動の場合には合成の割合の増加と同時に合成のリズムの調節となって現われ、逆相の場合には、この割合の減少となる（マイクロフォン的ポテンシャルは、聴覚神経１こおいては、いわゆる神経インパルスの発生に先立つ（参考として、例えば、Ｐ、　Ｂｕｓｅｒ、　Ｍ、　Ｉｍｂｅｒｌ著、「聴覚」、エルマン・ニブイトウール社、パリ、１９８７年）ために、ここに記載したメカニズムだと、この段階では、脳でこれらインパルスが分析されないことがおわかりであろう）。

植物においては、音に対する（機械的）感度は目で、特に干渉測定によってよく見ることができる。そして、スケーリング波動は理論上は同じように機能する。

スケーリング波動方程式からは（上記の変換物の場合のように）アボガドロ数のオーダーの影響範囲を有するスケーリング波動が実際に存在するという解が導かれるが、この解は、一旦合成された蛋白質内の（ド・ブロイ波長が全長と同じ程度の）アミノ酸のく三次元分布〉がらのスケーリング波動に対しても同様の性質を予測しており、この場合には影響範囲はアボガドロ数の平方根のオーダーである。従って、蛋白質の三次構造を調べることによって、蛋白質内（というより、その波長から予測されるように特にその表面）で空間的に隣り合ったアミノ酸の振動数の間にハーモニーが存在していることがわがる。それと同時に、これら振動数のく色彩）変換物を利用することにより、音楽変換物によって得られた効果が極めて安定することが実際に観察された。

本発明は、このような観察事実から導き出されたものである。

■、蛋白質の解読には以下のような操作を行なう。

１、以下のようにして（振動数列〉を決定する。各アミノ酸には１つの音符が対応する。音符の正確な振動数は、自由状態におけるアミノ酸の（質量に比例する）固有振動数をもとにして、可能な音符対のすべてに対して計算した全ハーモニック距離Σ、、ｐ、ｐ、Ｉｏｇｓｕｐ　（ｐ、、Ｑ、）を最小にすることによって得られる。ここに、　（ｐ、／ｑ、）は、まオフリを取り囲むｔＲＮＡ集団内のｐｌ、孔それぞれの割合を考慮し、しかもδｆく△ｆ／２の条件も守られたときの、対応する固有振動数比に全体として最も近いハーモニック間隔である。なお、δｆは初期値から同期値の方向への振動数のずれであり、Δｆは、得られた音階の、この初期値を挟んで連続した２つの同期振動数の差である。次の操作として、　（本発明と同一の発明者によるフランス特許出願第８３０２１２２号に記載したのと同様の方法で）振動数を可聴振動数に変換する。

平均律音階近似では、このようにして、蛋白質の合成を促進するための以下のようなくユニバーサル（普遍的な））コードが得られる。

ｃｙ＋ｙ−イ；油＝一点ハ：　５ｅｒ＝一点ホ；　Ｐｒｏ、　Ｖａｌ、　Ｔｈｒ、　Ｃｙｓ＝一点へ：　Ｌｅｕ、　ｌｉｅ、　Ａｓｎ。

Ａｓｐ　＝一点）　：　Ｇｌｎ、Ｌｙｓ、　Ｇｌｕ１Ｍｅｔ＝一点イ；Ｈｉｓ＝変一点ホ；Ｐｈｅ（および５ｅｃ）　＝一点口：　Ａｒｇ、Ｔｙｒ＝二点ハ：Ｔｒｐ＝二点二。

これをもとにして振動数の対数を中心値のまわりに対称化することにより、蛋白質の合成抑制の場合のコードが以下のように得られる。

Ｔｒｐ＝一点ハ：　Ａｒｇ、　Ｔｙｒ＝一点二；　Ｐｈｅ、　５ｅｃ＝変一点ホ：Ｈｉｓ＝一点ホ；　Ｇｌｎ、　Ｌｙｓ。

Ｇｌｕ、　Ｍｅｔ＝一点へ＋　Ｌｅｕ、　Ｉｌｅ、　Ａｓｎ、　Ａｓｐ＝一点ト：Ｐｒｏ、Ｖａｌ、″ｒｈｒ、　Ｃｙｓ　＝一点イ：５ｅｒ■ 変一点ロ；池＝二点二：ａ１ｙ＝二点へ。

その結果、蛋白質の生合成プロセスにおいて発生するスケーリング波動と同相および逆相のスケーリング波動の全体がそれぞれ得られる。（ユニバーサルコードとは、ここでは平均律音階近似にした場合にあらゆる蛋白質で同じになるコードのことである。イ音は、中心振動数がロイシン、イソロイシン、およびアスパラギンの初期振動数の重心から７６オクターブ下に位置するならば、２２０Ｈｚである。

上記のハーモニック距離の定義は、Ｙ、　ＨｅｌｌｅｇｏｕａｒｃｈによってＣ，Ｒ，Ｍａｔｈ、　Ｒｅｐ、　Ａｃａｄ、　’Ｓｃｉ、　Ｃａｎａｄａ、第４巻、２７７ページ、１９８２年において提案されたものをわかりやすい形にしたものである。）より詳細には、正確な数値は、蛋白質の生合成が行なわれている周辺のｔＲＮＡ集団内の上記のアミノ酸群の割合に依存しており、−回ごとに計算することが可能である。

２、分子内に現われる１つまたは複数のく周期）を決定する。

この周期の存在そのものは、■で指摘したように、スケーリング波動の存在から直接に導出される。少なくともいくつかの周期については、それが存在するという証拠は、音楽の展開の区切りを示すはっきりとしたくカデンッ（終止形））の存在によって通常は与えられる（例えば促進の場合には、ＧＧとか、Ｆ−５、つまりＦのすぐあとにＳが続くとか、ペプチド信号が存在しているときにはペプチド信号の終了のカデンッとかがある。抑制の場合にはＲまたはＹが連続している。ハーモニーの変化によって引き起こされる相対的ポーズが例外的にあって、これがないとあまりに唐突すぎるであろうことを防止している。そして、いずれの場合にも、主音に戻るカデンソが存在している）。次に、（相同パッセージ）をより正確に決定する。それには、３通りの方法がある。１つは、音符のく繰り返し）から直接に決定する方法である（この場合には、周期は音符間の自己相関の簡単な計算によって与えられる。より詳細には、音符間の高さの差を最小にすることによって、つまり音符間の高さの差を１つの整数値で表したメロディ−距離の平均をその蛋白質について最小にする数によって周期が与えられる）。第２は、（メロディ−の変遷〉によって決定する方法である（この場合には、周期は、１つの音符から別の音符への振動数の変化の符号の自己相関を計算することによって、あるいはより詳細には、１つの音符から別の音符への、符号まで含めて考えた、すなわち対応する符号を掛は合わせたメロディ−距離の自己相関を計算することによって、さらに詳細には、音符の高さの差を１つの整数値で表したメロディ−距離の段々とした変化の平均をその蛋白質について最小化する数によって与えられる。さて、（メロディ−輪郭）の繰り返しのほうは、２つの符号、より好ましくは３つの符号の自己相関の計算によって明らかにされる）。第３は、単純な調和的移調（一般に８度、４度、または５度）を除いて、音符群またはメロディ−の変遷を再現する（調和的）変遷の論理によって決定する方法である（この場合、周期は、音符間の高さの差を１つの整数値で表したハーモニック距離の平均をその蛋白質について最小化する数によって与えられる）。また、ときには、（特に異なる種同士で）似たようなアミノ酸配列の゛並び°が利用できるときは、周期は、アミノ酸配列のある部分の間に付加されたり、アミノ酸配列のある部分の間から欠損したりしているところから見えてくる。その結果、メロディ− の進行はメロディ−的に、またハーモニー的に統一のとれたものになっていなくてはならない。そのためには、冬用期すなわち各小節の（最後の音符群）　（一般には後半部、特に最終音符）ならびに（強拍）の位置の音符群（その特性決定については５４で詳しく説明する）がメロディ−の進行において最も重要であることを考慮する。すると最終結果はこれら判断基準全部を満たす（最も有意性の高いもの）となる（つまり、これら様々な要素を蛋白質中での相対的重要度に応じて加重する。特に、ハーモニック距離とメロディ−距離とをそれらの規格化された榎準偏差の比の平方で加重する）。一般に、他よりも断熱有意性のあるものが１つ存在する。これと同じことが、計算によって分子間の空間的折り畳み構造を決定しようとするときに生じる。しかし、アロステリック性と似たケースが存在しており、そういったケースには（代謝がこのような分子、あるいは他のそのような分子により促進または抑制されるという）生物学的な意味があるが、このようなケースは周期よりは小節線の位置に関係することのほうが多い（状況によって、例えばＣＧリッチかＡＴリッチかによって、代謝機能が異なる。合成の種類によっては見ることのできる゛′クリスマスツリーパ［これは、例えば、Ｂ、　Ａｌｂｅｒｔｓ他著、「細胞の分子生物学」、第二版、フランス語釈、フラマリオン社、１９９０年、５３９ページに記載されている］のようなりＮＡの構成に依存する小節線がその証拠である）。

３、必要に応じてあちこちの特殊な周期を修正して、互いに関係のあるパッセージ（すなわち繰り返されたり次々に続いたりするパッセージ）が小節中の同じ位置に見出されるようにする。そしてそこから、音符の個々の長さを導出する（（フレージングを小節に合わせる）この操作は、歌詞を歌うときの母音延長としてよく知られる現象において発生することに例えられる）。

実際上は、９２と９３の操作は、キーボード、例えば°°ワンキープレイ°′キーを有するカシオ社のキーボード、あるいはこれと同等の効果を持つプログラム付コンピュータの助けを借りると最も容易に実行される。プログラム付コンピュータには、あらかじめメモリに９１で決定したような音符の一連の振動数を記憶させてあり、次の操作で音符列を演奏させる。このようにして、上記の操作の制御と調整が可能となる。しかし、この操作にあたってはいくつかの注意が必要である。その中には、特に、分子が優先的解読方向を持つことが非常に多いことを考えて、同一の分子あるいは音楽的に相同な分子を抑制方向に（あるいは、いずれにせよ最初の方向とは逆方向に）も解読してしまうことのないように注意することが含まれる。例えば、実質的に同一の機能を及ぼす２つの分子があった場合に、特に、一方の分子が音楽どして抑制作用をもち、他方の分子が促進作用をもつことがしばしばあるにのことは、特に、免疫の代謝と自己免疫の代謝の場合にあてはまる）。この場合、　（促進と抑制では異なる［９１参照］）カデンツの存在と分布から、通常は直ちにそれがどのようなカデンツであるかを認識でき、従って予防が可能である。

４、ＤＮＡの塩基の分布によって（リズム（拍子）の形式）を確かめる。そのために、まず最初に、必要に応じて、塩基の自己相関を利用しく分子が十分に音楽的であって自己相関の周期が蛋白質の周期に対応している場合には、自己相関によって、原則として小節線ならびに三塩基連鎖のランクが、より正確には三塩基連鎖の第三文字の位置の塩基が決定される。なお、三塩基連鎖に対して、自己相関のピークが最も高くなるところは、最も強調された音符に対応している）、次いでコドンの使われ方を利用しながら、同じリズム形式をもっと考えられる（既に解読されているか、あるいはより規則的で従ってより簡単な）既知の分子と比較する。音楽的リズムの形式（これは、音符の強調のされ方を制限することになるので、第三文字の位置の塩基の選択に影響を与える）によってコドンの利用され方が（少なくとも大体）一意的に決定されるので、同じ形式の分子はコドンを（はぼ厳密に）同じように使っているはずである。必要に応じて、いくっがのパッセージの解読を相関関係の中で修正する。

５、ここで（音色〉を決める。音色は原則として分子ごとに、いずれにせよ音符の分布ごとにはっきりと異なっている。理論上は、音色は主として分子自体に依存しているが、組織のレベルのそれぞれにも依存しており、それぞれのレベルがアミノ酸の調和構造にフィードバック効果を及ぼすことになる。音色決定への第一のアブロー千は、分子の音符分布を分布理論曲線（これはスケーリング波動方程式から導くことができ、蛋白質全体で平均として観察されるものに対［Ｆ］する）に合わせることによってなされる。その結果、　（フランス特詐出願第８３０２１２２号におけるように請求める音色の中でどの高調波が増幅され、どの高調波が減衰するかが導かれる。そこで（サンプリング装置用の音声のメモリ、あるいは多数のエキスパンダおよび音楽用ソフトウェアに既に含まれている音声などの）あらかじめ与えられた自然な音色の選択肢の中で最も近い汗色を選択する。このことは、より詳細には、３つの場合を区別することを意味する。第１は、分子に沿って音符が一定に分布している場合である（すると、比較的固定されたハーモニック構造が得られる）。第２は、分布が突然の変化をする場合である（すると色々な楽器の音色が続いて現われる。例えばシトクロムＣの場合には複数の音域のパイプオルガンとなる）。第３は、分布が徐々に変化する場合である（この分布は、時間とともに（単一の音符）でハーモニック構造を展開する。それは例えばミオシンの場合で、この展開ははっきりとトランペットの音色を示す）。

他方、（テンポ）は、上記のように決定されたリズム形式で正常に進む限りは、当業者にとっては、決定に当たって原則として実際上の問題はない。テンポは、一般に蛋白質のアミノ酸配列中に多くのく冗長度〉があるほど速くなる。これは、特に筋蛋白質の場合に当てはまる。

６、最後に、コードを適用して（色彩〉を決定する。このコードも第一近似ではユニバーサル（普遍的）であり、（スケーリング波動の理論がら導がれる）公式 ν”ｒ　ｕ。Ａｒｇｃｈ　（ｅｘｐ　［（ｆ　／　ｆｏ）　Ｌａｇｃｈｌコ）　（ここに、ｆ、ｆｏは先述のようにアミノ酸に付随する固有量子振動数を表し、２１．は色彩の振動数であり、添字０は中心値を表す）を利用して個々のアミノ酸の振動の振動数から導出される。

これにより、ｉｎｓ曲で合成された蛋白質を安定化させることに関する以下のコードが得られる（９１におけるように、振動数の対数を、中心に位置するレモンイエローに対して対称化することによって抑制の安定化に関するコードが得られる）。

Ｇｌｙ＝暗い赤Ｊ山＝バーミリオン；　５ｅｒ−オレンジ；　Ｐｒｏ、　Ｖａｌ、ηｙ、　Ｃｙｓ−オーカー　；　Ｌｅｕ、　ｌｉｅ、　Ａｓｎ、　Ａｓｐ＝レモンイエロー：　Ｇｌｎ、　Ｌｙｓ、　Ｇｌｕ、　ＭｅＬ＝緑；Ｈｉｓ−エメラルド＋Ｐｈｅ＝青：　Ａｒｇ、　Ｔｙｒ＝インディゴ；Ｔｒｐ＝紫。

上記の音色のときと同様に、これら振動数は次いで、分子の振動数の全体的な分布状況に応じて赤または紫の方向にずらされる。すると色の空間的位置は、分子の三次元空間表現においてアミノ酸が占める位置となる。

■、実施例以下に、蛋白質のアミノ酸配列を音楽的および色彩的に解読した例をいくつが記す。　（これらの例および図面中で、便宜上アミノ酸を表すのに一文字のコードを利用する。すなわち、Ｇｌｙ＝Ｇ　；ＡＩａ＝Ａ　；５ｅｒ＝Ｓ　：Ｐｒｏ、Ｖａｔ、Ｔｈｒ、Ｃｙｓ＝それぞれＰ、■、Ｔ、　Ｃ；　Ｌｅｕ。

１１ｅ、Ａｓｎ、Ａｓｐ＝Ｌ、１．　Ｎ、　Ｄ　：ＧＩｎ、Ｌｙｓ、Ｇｌｕ、Ｍｅｔ＝Ｑ、　Ｅ、　Ｋ、　Ｍ　：Ｈｉｓ＝Ｈ：Ｐｈｅ＝　Ｆ　：　Ａｒｇ、　Ｔｙｒ＝　Ｒ、Ｙ　：　Ｔｒｐ＝Ｗである。）】）端から端まで規則的な蛋白質の例特に詳しく調べられている蛋白質シトクロムＣの進化に伴って変化したアミノ酸の並びに関して、植物と比べて動物では８つ（時には７つ）のアミノ酸がいつも欠けているのがわかる。音符ならびにメロディ−輪郭の自己相関を調べると、音楽的周期の値に関するこの第一の指摘が確かめられる。実際、音符間の水平距離が整数にの位置で、同じ音符に出会う回数と、連続した音符同士を比べて音符の高さの変化が３回とも同じ（同じ符号のトリプレット）である場合とを数えてみると、以下の結果が得られる。

ｋ（７）値　１　２　３　４　５６７　８　９＋０１１１２音符の自己相関　＋９　１５　１５　２０　１９　１５　１７　２１　１４　１７　１８　＋３メロテ°イ一輪郭の自己相関　１　７　４　６　５　１０　８　１３　５　４　４　４合計　２０　２２　１９　２６　２４　２５　２５　１４　１９　２１　２２　１７に＝８のピークは標準偏差が（この分子の音符の分布がランダムであるとして計算した場合の値２２３±４７と比べて）約２５である。このピークの有意性は、■９２に記載されているメロディ−距離を利用することによってより大きくなる（有意性は、メロディ−距離の自己相関を含めるならば、標準偏差が３をはるかに越える。なお、２つの音符のメロディ−距離の定義としては、ｌ１ｌｉｌで得られた平均律音階での振動数を昇順で並べてその順位の差の絶対値をとることにする［この定義は、ある１つの旋法での音符に対する通常の用語である２度、３度などから導出される１゜ｋ＝７にある第２のピークはすると、わずかに有意どなる。

これは、あとで説明するように、主音への戻りに先立つ第７番目の音符が相対的（こ長くなっていること（ニス寸応している。これ（ニスすしてｋ　＝　４のピークは、ｌｌ１ｉ２に記載されているハーモニック距離を利用するときに、よりはっきりとする。というのは、このピークは、あとで説明するように、この分子の空間的折り畳みに対応しているからである）。カデンッを調べることによって、この値を確かめることもできる。同様に、この分子内の相同部分を調べてもよい（例えば、８音符を１つのグループとした場合の第１、第２、第３番目のグループそれぞれの後半の５つの音符は、−緒になって、正確にハーモニックな重ね合わせ、換言すれば三重のカノンを形成する）。さらに詳しく説明すると、これら２つのことを調べることにより、まず最初に、各小節の第７番目の音符（第２小節のカデンッＦ−８）と第８番目の音符（主音イ短調への戻り）が相対的に極めて重要であることが示される。そして、第８番目の音符は、第７番目の音符よりも優位である（第１６番目の音符の完全カデンソＳＱは、その前のカデンッＦ −３よりも一段と優位であり、初期調性に戻る）。次に（上記の制約を考えた最も経済的な）小節の切れ目の決定を行なうと、１６分音符が６つ、８分音符が１つ、４分音符が１つ来ることになる（つまり、６ｉ８拍子のリズムで相対的長さが１−ｉ−１−１−１−１−２−４となる。図１を参照）。メロディ−の進行のコヒーレンス（主としてこのために、ここに見られる規則性が出る）と同時にハーモニーの展開の豊かさがおわかりであろう。なお、イ短調の調性は、特に、ホ短調（第２小節）、ト短調（第８小節）、へ長調（第３、第９小節）の転調を伴っている。

次に、ＤＮＡの塩基の分布を調べると、各小節の第１番目と第７番目の音符が、それぞれ第３文字の位置のアデニンとチミンに断然働きかけ、第３番目と第８番目の音符は、同じ条件で、シトシンとグアニンに働きかけていることが確かめられる。これは、小節の切れ方と音符の相対的長さについて上記の決定をしたこと（つまり、第７番目と第８番目の音符が第１番目の音符のそれぞれ２倍、４倍の長さであるという事実）の確認となっている一方で、さらに、ＡＴリッチな環境では、強拍が第１番目と第７番目の音符に位置するようになり、従って、小節線が第１番目の音符の前に位置し、他方、ＣＧリッチな環境では、音符配列はアナクルーシスで始まる（強拍が第３番目と第８番目の音符に位置するようになり、小節線が第３番目の音符の前に位置する）ことを示している。このことから、この蛋白質は、環境に応じてはっきりと異なった代ＤＪｆｆｌ能を持つはずであることが結論される。実際には、その代謝作用の範囲は、まず最初に、　（例えばミドリムシの音符配列と比較した）音楽の進化の程度によって実証される（このミドリムシのアミノ酸配列との比較では、始まったばかりの最初の３小節から、メロディ−の［規則性の］レベルが５６％向上し、ハーモニーの［規則性の］レベルが１６％向上していることが見られる。なお、メロディ−レベルとハーモニーレベルは、連続した音符のメロディ−距離ならびにハーモニック距離をそれぞれ最小にしたものをもとにして定義される）。次に、他の蛋白質において相同な旋律を探すことにより、２つのことがわかる。１つは、小節線が第１番目の音符の前の位置ｌこあるという条件に合うような音楽的読み取り枠でシトクロムＣがエンドゼビンと重ね合わせ可能性であるということである。ところで、エンドゼビンは（ゎずかに）ＡＴリッチな実質的に１分子である。このため、シトクロム（とその音楽）が必要に応じて神経伝達の抑制を解除することにより゛′抗欝パ機能を持つことをはっきりと示すことができる。もう１つは、　（アナクルーシスで始まっている）シトクロムオキシダーゼとの音楽的連結性である。なお、シトクロムオキシダーゼは、実質的に（わずかに）ＣＧリッチで呼吸鎖の末端にあり、呼吸鎖中でシトクロムオキシダーゼの前に位置するシトクロムＣとは別の代謝機能を持っている。

音色に関して１よ、調性がここではイ（短調）であるため、４度（ニ）がほとんどなく、さらに、主音がはっきりとした優位性を持っていて、しかも８度（イル一点イ）が豊富にあることと比べて５度（ポ）が相対的に弱いことで、１番目と２番目の高調波が優先され、あとに続く高調波は犠牲にされる。このことは、音色がパイプオルガンであることを示しているが、実際には、パッセージによって音域が多少異なっている。最後に、色彩は、成熟蛋白質（図２参照）上の実質的に色のついた°゛シミパ固まりとなり、音楽の場合と同様、調和のとれた素晴しい応答を伴っている。（色彩の決定は、音符の自己相関の所定のものが音楽的周期にではなく分子の空間的折り畳みに表現される限りは、音楽への解読結果を確認するのに有用であることを指摘しておく。従って、この方法によって音楽的周期を決定したいのであれば必要に応じて空間的折り畳みを導出できるようになっていなくてはならない。それがここで扱っているケースであり、　（図２に見ることができるように、特に初めの部分のａ螺旋のためにに＝４にある）自己相関の２番目のパビーク゛°がこれら折り畳みに対応している。逆に、音楽への解読結果によって蛋白質の空間的構造に関する情報をこのように与えることもできる。）２）リズム（拍子）が変化する蛋白質の解読の検討例すぐ上で記述したように、蛋白質の解読はいくつかのレベルで確かめることができる。その中には、代謝的にアゴニストである、二とが知られている分子を解読することや、観察された複数の相同メロディ−から代謝に関して導くことのできる複数の予測が互いに整合しているがどうかの確認が含まれる。このようにして、分子スケールで代謝の多（の面を徐々に再構成することができる。このことは、以下に説明するように、解読を今度は容易にする。例えば、先の例においては、シトクロムＣの“° リズム形式”は以下のように図示される。

＋　６／８ＧＤＶＥＫＧＫ：に：　：　：　ｌ　ＩＦＩＭＫＣＳ　：Ｑ：　：　：　１＋十＋＋＋＋　＋＋＋＋＋＋ＣＨＴＶＥＫＧ　：　Ｇ　：　：　：　ｌ　・・・文字の下の＋は強勢であり、１は小節線の位置を示し、：は音符の引き伸ばしを表す。

シトクロムＣと音楽的連結性のあるシトクロムオキシダーゼのサブユニット３については、この分子内の互いに相同なメロディ−から簡単にわかるように、最初の部分はシトクロムＣとは違い明らかに４拍子形式である（例えば７〜２２番目の音符は、メロデ什−の輪郭からバッハの様式を想起させる。また、これらの音符は、４つの音符からなるグループに分けられ、それぞれのグループは次のグループと重ね合わせることが可能である）。第８小節には、すべての強拍をシトクロムＣの第１小節に重ね合わせうるだけでなく、同じシトクロムＣの第３小節と実質的に同じでさえある小節が再現されている。これは、第８小節が（この小節の最後に存在するカデンッから明らかにわがるように）６拍子に引き伸ばされていることを意味する（図１）。

＋　４／８ＭＴＨＱＳＨＡＹ　Ｉ　ＨＭＶＫＰＳＰＷＩ　ＰＬＴＧＡＬＳＡ　１＋＋十＋　＋＋＋＋　＋＋＋＋ＬＬＭＴＳＧＬＡ　ＩＭＷＦＨＦＨ５ＭＩ　ＴＬＬＭＬＧＬＬ　＋＋＋＋＋　＋＋＋＋　＋＋十＋ＴＮＴＬＴＭＹＱ１１６／８ＷＷＲＤＶＴＲ：　：　：　：　：　１＋＋＋＋　＋＋＋＋＋＋ＥＳＴＹＱＧＨ：Ｈ：　：　：　ＩＴＰＰＶＱＫＧ：　：　：　：　：　ＩＩ＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋（４／８から６／８への）このリズムの変化はＤＮＡの塩基間の自己相関にもはっきりと見ることができ、突起したピークがこの場所で第４番目から第６番目の三塩基連鎖へ移動する（ＤＮＡのコード部分の塩基間の自己相関を通常は支配している塩基の３拍子リズムがここではそれほど顕著ではないが）。（図１では、シトクロムＣのＣＧリッチな環境でのリズムのバリアントとの連結を目的としてアナクルーシスで配列を始め、従って、先に述べたように強拍を第３番目の音符に置いている。）３）促進と抑制を含む代謝鎖の再構成の例代謝鎖を段々と再構成する別の例を示すことにする。ヒストン４の解読が特に簡単である。７の周期性が、この分子の最初の部分のアミノ酸配列にはっきりと見られる。アミノ酸２つ目ごとに繰り返し現われるＧは２拍子を示し、最初の２小節の終わりのカデンッＧ−Ｇは４拍子であることを明らかに示している。

ｌ　５ＧＲＧＫＧＧ：　ｌ　ＫＧＬＧＫＧＧ：　ｌ　；＋＋＋＋＋＋＋＋＋切れ方は、アミノ酸配列の最後まで続く。ただし、分子内の相同な旋律によって最初の２小節のリズムに戻るために切分されている最後の小節だけは唯一の例外である（図３）。音符の全体的分布は、フルートの音色に対応するハーモニック構造を示唆している。そして、初めの部分から繰り返される“音符のジャンプ′°は逃走テーマを持つ音を示唆しており、そのために音色をパンの笛のタイプに特定することさえできる。

ヒストン４は、すべての動物類および植物類で最も変化なく残されている蛋白質の１つである。そのことは、重要であることが明らかなその代謝作用が、時に穏やかなものになっている必要があることを意味しない。例えば最初の２小節の主題が、花の咲く多数の植物の染色酵素であるカルコンシンターゼの初めの変化なく残されている部分にく抑制）作用でしかも（４度移調されて）いるのが見出される（図３）。これは、　（ヒストン４を一部に含む）クロマチンがマグネシウムの固定において果たすと予想される機能と関連づけることができる。春には、植物は（光合成のために）マグネシウムを多く音叉とし、その固定が促進される必要がある（その中には、この分子の主題を想起させる烏のさえずりによる促進も含まれる）。すると、カルコンシンターゼは抑１ｌｉＩｊされる。他方、秋にはヒストンの促進がより弱くなるので、カルコンシンターゼの抑制が解除され葉の緑色がこの季節の鮮やかな色彩に取って代わられる。従って、詩人によってこれほどにも歌われた葉の色彩の多様性については、葉の後筬的成分によってよりよく理解される。

実際にヒストン４が音に変換されたものを聞かせたところ、聞いた人は、゛チョコレートを食べたい欲求″を何度も報告した（チョコレートにはマグネシウムが含まれている）。（人によっては［粒子状のマグネシウムと同じような効果がある。この効果がここでは直ち１こ現われる点が違っているがｊと指摘さえした。

）このことは、コレステロールの割合が少し多い人にとっては不都合なことを引き起こすことに注意されたい。実際、代謝上はカルコンシンターゼのアゴニストであるカルコンイソメラーゼの音楽への解読物は、音楽的には促進作用のほうが゛よりよく機能しパ、花の咲く植物においては（ヒ）・の）コレステロール制御の代謝鎖すべてのテーマを再現している一連の主題と変化を含んでいる。つまり、このヒストン４のアンタゴニストを゛第２度で°°聞くと、上で注意を喚起した副作用を（この種の状況で一般に適用可能な方法に従って）場合によっては和らげることができる。さらに、カルコンイソメラーゼにおける上昇４度の頻度は、わずかにアルカリで筋肉の収縮を促進する哺乳類のミオシン鎖において観察される頻度に近づく傾向がある（一方、マグネシウムは、周知のように筋肉の弛緩作用を持つ）。従って、この音楽を聞くと肉体的運動をしたい気持ちになるという効果も現われるであろう。運動は、コレステロールの調節を助ける周知の方法の１つである。この最後の例は、実際、１つの現象のほぼ全体像を理解することの重要性、つまり、蛋白質合成の促進にあたっての様々な因子の後筬的な協同作用の重要性を示している。特に、この例そのものが、音符配列の意味的または情報的側面の説明となっている。そのようなわけで、ミオシンを聞くと例えば軍隊の行進を思い起こすことになる。

４）ハーモニックな重ね合わせが現われる後筬的協同作用の生化学的解析例後筬的協同作用の生化学的解析は、もし可能であるならば、解読にあたって貴重な補助となりうる。筋肉の弛緩を後筬的に促進する別の周知の方法は熱であり、例えばリューマチに対して熱が有効な作用を及ぼすことがよく知られている。熱の作用は、一般にひとまとまりで合成されて（熱シヨツク蛋白質）と呼ばれる蛋白質群によって伝達される。このことは、そこにハーモニーの重ね合わせが見出されるはずであることを示唆している。実際、最も音楽らしいことが明らかなＨ３Ｐ２７は、最も豊富にあってここではベースラインの機能を幾分果たしているＨ３Ｐ７０の最初の部分と重ね合わされる。これら２つの分子自体はトロポニンＣの最初の部分と重ね合わさる。トロボニンＣは筋肉の収縮においてカルシウムの制御を行なうが、音楽レベルが高いだけに、その分、リューマチを抑える機能の大きいことが予想される（第４図）。しかし、音楽レベルが高く後筬的に敏感な他の多くの分子が、このタイプの症状、つまり、プロラクチンとりポトロビンβ（ β−エンドルフィンの先駆体）の促進がら、ＩｇＥとインターロイキン１βの抑制を経て、エストロゲンの受容体の抑制に至るまでに関与しうろことは強調するに値する。

上記のいくつかの実施例は、いかにして代謝の多くの面が少しずつ再構成されうるかを十分に明らかにしている。その際、多くの方法でもって、得られた結果相互の整合性が確かめられたり調整されたりし、そのことによって関係する蛋白質の音楽への解読が正確にされていく。

■、応用応用にあたっては、（転写物）として利用する。すなわち、蛋白質から得られた音符を楽譜あるいは録音物として、さらには、蛋白質を三次元的な色彩表現として、任意の媒体、例えばレコード、７０ソビーデイスク、カセットテープ、ビデオテープ、あるいは、特に色彩表現物に関しては紙媒体や布地などの形態にし、音と色の両方を合わせて、あるいは別々に利用する。

音符配列の録音物は、Ｈにおけるようにして決定された楽１１（Ｉ［Ｉにそのいくつかの例が与えられている）をもとにして、Ｂ、　Ｈ，Ｒｅｐｐ、　Ｊ、　ＡｃｏｕｓＬ、　Ｓｏｃ、　Ａｍ、第８８巻、６２２ページ、１９９０年で評価されている方法のうちの１つを利用して実現することができる。この文献に記載されている方法のうちの最も厳密な方法がここに示す応用例では用いられた。

１）まず最初に、農産物生産ならびに繊維の分野では、よく特定されたいくつかの蛋白質の合成、例えば牛の乳汁分泌、パン酵母の発酵、ある種の果物の甘味、または動物性や植物性の繊維（羊毛のケラチン、蚕のフィブロインなど）に関する蛋白質の合成と、ある種の薬草・に特有の蛋白質とを刺激できる可能性がある。

環境の分野では、例えば植物を媒介として、対応する蛋白質の生合成を促進することにより工場排水の同化ができる可能性がある。そのようなわけで、例えば搾乳時に乳牛のプロラクチン、ラクトグロブリン、ラクトアルブミンのアミノ酸配列を音符に変換して録音したものを定期的に搾乳時に１５日間にわたって聞かせた乳牛においては、乳清の量が相対的に１／３になり、従って蛋白質に極めて富んだ牛乳が得られ、その結果格別においしいチーズができることが観察された。

同様に、トマトに対して、成長期間中に、様々な蛋白質、つまり、何種類もの特別なウィルス抑制剤と、様々なエクステンシンと、開花酵素１種類（ＬＡＴ５２）と、タウマチンと音楽的に似た旋律であることによってやはり糖分の含有量の増大が期待される抗菌性防御蛋白質１種類（Ｐ２３）と、果実軟化酵素の抑制剤（ペクチンエステラーゼとポリガラクッロナーゼ）とを含んだものの音楽変換物の°゛カク　−チル゛を与えたところ、果実のサイズと数に明らかな増加（全体として約３．５倍）が見られ、それと同時に、特にＰ２３が与えられたトマトのがなりの割合において甘味が著しく向上しているのが観察された。しかし、これらの注目すべき結果には、注意すべき点がかなり多くある。つまり、−例を挙げると、特にプロラクチンを過度に刺激した場合に障害がある。上記の操作を実行する飼育者はこの障害のことをよく念頭に置いておく必要がある。それと同時に、動物自身もひ弱になる可能性がある。例えば、イスラエルにおいて乳牛でモーツァルトの音楽（乳牛のプロラクチンは、実際、（メロディ−レベルとハーモニックレベルから、［例えばＩＩｌ’３１参照］）数学的に簡単な方法で表すことのできる“音楽レベル”が特に高いことの他に、音楽理論上゛′典型的にモーファルト風″と呼ぶことのできる表現を有する）を使って実施された周知の実験において、乳腺炎の割合が心配されるほとになった。（我々のケースでも観察された）このような場合、プロラクチンに加えて、α−１抗トリプシンを聞かせて補償するとよい。、−１抗トリプシンは、音楽性に関してやはり非常に完成度が高く、上記の問題点に関して補完的な代謝性を有する。同様に、能力を開化させる外部からの刺激を上記のように与えられたトマトにおいては、刺激を与えるのを成長サイクルの途中で突然に止めないように注意しなくてはならない。

しかし、このような実験結果は、そのままで既に、この種の条件下で偉人な結果が得られることを示すと同時に、本発明の重要性を明らかにしている。

２）病気の治療と予防の分野では、多くの症状は特定の代謝機能の低下として現われるため、本発明の手段を用いて効果的に予防または治療できる。音楽的に活性なアミノ酸配列の最小長はペプチド信号１個の程度、つまりアミノ酸数個から数十個の程度であるため、その作用は極めて迅速である可能性があり、例えば数秒から数分後には既に現われうる。しかし、生じる効果の完全な全体像は代謝的に複雑であり、現われるまでにはさらに時間を要する可能性がある。さらには、文化的に非常に強く条件づけられている場合には、完全な効果を得るために最初に（おそらくは輪生状マイクロフォンからのスケーリング波動によって伝達されるものの聴取の「再学習」に対応した）ある種の初期トレーニングさえ必要とされることがある。しかし、この初期トレーニングは、一般に、関係する人が自分のためになることを直ちに理解するので、かなり早く成し遂げられる。

上記の方法を責任を持って適用するためには、関係する分子の代謝機能をよく知っていることが重要である。ところで蛋白質を音楽（ならびに対応する色彩）として解読することの利点の１つは（この利点ＩＪＬ、ここに記載している治療という枠からは明らかにはみ出してしまうが）、もちろん、既に知られていてデータベースで利用できる蛋白質のアミノ酸配列から音楽的（および色彩的）に相同で機能も相同なものと、音楽的（および色彩的）に相同だが機能が相反するものを系統的に探し、その結果、音楽的完成度から代謝機能の大まかな範囲がわかる所与の蛋白質をもとにして代謝的にアゴニストとアンタゴニストである蛋白質を見出すのを可能にすることである。従って、ここに記した方法により、　（■にいくつかの例を示したような）いくつかの蛋白質のアミノ酸配列に対しては特定の指示を明確に出すことができる。

この点に関連して、動物または植物の蛋白質、特に最も音楽的な蛋白質においてヒトの代謝鎖のメロディ−断片が次々に出てくることがしばしばあり、従ってヒトに対して活性な変換物は■９３にも例として挙げたようにヒトの分子の変換物に限定されないことを注意しておく。逆に、これら動植物様の代謝作用はある意味である種の分子の生成に向けてより“′特殊化されて現われるので、応用にあたって最も重要となるであろうものは、一般にはまさしく°゛最も音楽的な”蛋白質である。もちろん、異なる種の間のこのような対応によって代謝機能の特定が容易になり、さらには蛋白質のアミノ酸配列の解読さえもが容易になる。

さらに、代謝の相互作用の及ぶ範囲を考えると、分子に音楽性があるということは、まさにそのために、治療の観点からはその分子を（一般に）後筬的に刺激することが原則としてその分子の直接投与よりも好ましいことを意味していることに注意するのが望ましい。′最も音楽的な゛分子は一般に遺伝子工学により直接に生産された分子であるが、その結果得られた分子を治療に利用すると様々な問題が起こる。例えば安定化の問題、作用させる場への移動の問題、または、さらに特定するならば、相応の効果を得るためには組織内にとどまる量を考えてそれよりもはるかに多量に服用すべきであることと関係した副作用の問題である。

というのは、最も音楽的な分子の生成と当然に関係したスケーリング波動がもはや存在していないからである。このことは、もちろん蛋白質の（抑制）に関して特に当てはまり、天然の抑制剤が例えばはるかに高価であるとか、単に生産を一時的に（■９３参照）または系統的に縮小する必要があるという場合がそうである。

最後に、蛋白質配列の転写物の利用に関しては、その作用が迅速に現われるために、与えられた状況のもとてどの転写物が最適であるかをプラス効果またはマイナス効果を複数の転写物間で相対比較すること、特に２つの転写物間で比較することによって明確にできる。し自分自身で、しかも極めて早く転写物の作用を理解することを各人に委ねることが可能なこと、そしてその結果を自分で認識することは、これら転写物の最大の利点であることに注意されたい。］この同定操作そのものは、異なった振動数列を有しているが同じような状況で音響現象または電磁現象の効果が見られた既知の蛋白質のアミノ酸配列の転写物との比較によってより簡易になる。

上記の説明により、本発明が、明らかな形で記述した実施態様や応用に限定されることは決してなく、逆に、本発明は、その枠組や範囲を越えることなく当業者が思いつくことのできるあらゆる変化形をも含んでいることが理解されよう。

図　面シトクロムオキシダーゼＭＴＨＱＳＨＡＹＨＭＶＫＰＳＰＷＰＬＴＧＡＬＳＡＬＬＲＤ　Ｖ　Ｔ　Ｒ２Ｓ　Ｔ　Ｙ　Ｑ　Ｇ　ＨＨＴ　Ｐ　Ｐ　Ｖ　Ｑ　Ｋ　ＧシトクロムＣヒトの呼喘鎖の最後から２番目の部分の蛋白質　仝配シ号Ｇ１）ＶＥＫＧＫＫＩＰＩＭＫｃｓＱＣＨＴＶＥＫＧＧｋ：ＨＫＴＧＰＮ　Ｌ　ＨＧＬＦＧＲＫ　Ｔ　ＧＱＡＰＧＹ５　Ｙ　ＴＡＡＮＫＮＫ　０図１ヒトのントクロムＣ図２ＩＴ　Ｋ　Ｐ　八ｔ　ＲＲＬ　Ａ　ＲＲＧＧ　ＶＫ　ＲＩＳＧ　Ｌ　Ｉ　Ｙ［：ＭＴＰ−ＧＲＫＴＶＴＡＭ　Ｄ’／ＶＹＡＬＫ　ｒｔＱＧＲＴＬＹ　ＧＦＧＧ図３ “°熟ショック蛋白質”Ｈ３Ｐ２７とＨ３Ｐ７０紙イ１用のもとで合成さ！しるヒトの蛋白式　牡初の部分Ｍ　Ｔ　Ｅ　ＲＩｔ　Ｖ　Ｐ　Ｆ　Ｓ　Ｌ　Ｌ　Ｉｔ　Ｇ　Ｐ　ＳＭ　Ａ　Ｋ　Ａ　Ａ　Ａ　Ｖ　Ｇ　Ｉ　Ｄ　Ｌ　Ｇ　Ｔ　Ｔ　Ｙ　ｌ！ＩトロボニンＣヒトの横紋筋のカル／ウノ、ｆ制御する　全配列り丁Ｑ　ＱＡ）：＾Ｒ５ＹＩ− Ｓ［ｕＥＭＩ　ＡＥＦ　ＫＡＡＦＤＭＦＤ八ＤＧＧＧＤＩへに＋ｒｏａＮ八ＤＧｖへｏｐａａＬＡＥＩＦＲ八ＳＧ　へＨＶＴＤＥ！！１図４補正書の翻訳文提出書（特許法第１８４条の８）平成　６年１２月　２日１、国際出願番号ＰＣＴ／ＦＲ９３１００５２４２、発明の名称スケール共鳴により蛋白質の生合成な後筬的に制御する方法３、特許出願人住　所　フランス国　７５００５　バリ　リュ　ドウ　ラモンタ一二ュ　サント　ジュヌヴイエーヴ　４６氏　名　ステルンナイメール、ジョエル国　籍　フランス国４、代理人住　所　東京都千代田区丸の内２丁目６番２号丸の内八重洲ビル３３０号白質に対して、特定の方法で後筬的にその生合成に作用を及ぼすことが可能であるはずである。

文献（例えば、Ｍ、　０．　Ｄａｙｈｏｆｆ、「蛋白質のアミノ酸配列と構造の地図」、第５巻および補、Ｎ、Ｂ、Ｒ，Ｆ、（ワシントン）　１９７２〜７８；最新データには、４５リユ・デ・サン−ベール、パリにあるＣｌＴｌ２を通じてアクセス可能）に現われる蛋白質のアミノ酸配列を調べることにより、まさにこのことを確認できる。あらゆる蛋白質が自身のアミノ酸配列中に音楽的性質を有するだけでなく、この性質は蛋白質が一般に後筬的により敏感になるほど発達する。さらに、所与の蛋白質のポリペプチド鎖延長と同相のスケーリング波動の生成に対応する（固有振動数列の音への変換物）は、ｉｎ　ｖｉｖｏでこの蛋白質の生合成に（促進）作用を及ぼす。

神経系を有する動物の場合には、（少なくとも印加された波形を忠実に再現する °゛マイクロフォン的ポテンシャル°°が確かに観察されたを椎動物においては）この現象を以下のように記述できるように思われる。音波は聴覚神経から出る際にその音波と同じ振動数の電磁インパルスに変形される。このインパルスは、フォトンに友１して適用される（マンクスウエル方程式を一般化した）スケーリング方程式のスケール不変性のために、スケール共鳴によって直接にインパルスの量子変換物に作用を及ぼす。この量子変換物の量子振幅は、その平方が、同時に合成された蛋白質の数に比例するため、共鳴現象が、同相のスケーリング波動の場合には合成の割合の増加と同時に合成のリズムの調節となって現われ、逆相の場合には、この割合の減少となる（マイクロフォン的ポテンシャルは、聴覚神経においては、いわゆる神経インパルスの発生に先立つ（参考として、例えば、Ｐ。

Ｂｕｓｅｒ、　Ｍ、　Ｉｍｂｅｎ著、「聴覚」、エルマン・ニブイトウール社、パ’Ｊ、　１９８７年）ために、ここに記載したメカニズムだと、この段階では、脳でこれらインパルス―ｈ、、４．鳩　ＰＣＴ／ＦＲ９３１００５２４フロントページの続き（５１）Ｉｎｔ、Ｃ１，’　識別記号　庁内整理番号ＧＩＯＨ１１００１０２Ｚ　４２３６−５Ｈ（８１）指定回　ＥＰ（ＡＴ、ＢＥ、ＣＨ，ＤＥ。

、　ＣＩ、ＣＭ、　ＧＡ、　ＧＮ、　ＭＬ、　ＭＲ，ＮＥ、　ＳＮ。

ＴＤ、　ＴＧ）、　ＡＵ、　ＣＡ、　ＣＺ、ＪＰ、　ＫＲ，ＲＵ。

ＳＩ

Claims

【特許請求の範囲】

１．蛋白質のポリペプチド鎖延長に付随する量子振動の時系列を解読して音に変換することによって蛋白質のアミノ酸配列に対応する音符配列を実現し、蛋白質の生合成をスケール共嗚によって後成的に制御する方法であって、以下の連続したステップからなり、ａ）所与の１つの蛋白質の各アミノ酸に１つの音符を対応させ、その音符の振動数は、自由状態のアミノ酸の質量に比例する固有振動数をもとにして、まわりを取り囲んでいるトランスファ−ＲＮＡ群の中でのアミノ酸の割合を考慮し、かつ、初期振動数から同期値に向かってのずれがこの初期振動数を取り囲む２つの同期振動数間の差の半分よりも小さいという条件が可能なすべてのアミノ酸対に対して満たされているようにしながら、アミノ酸の振動数間の全ハーモニック距離を最小にすることによって得られる１つのコードを適用した結果として得られ、次いで、このようにして得られた振動数を可聴領域に変換し、なお、このようにして得られたコードはこの所与の蛋白質の生合成を促進することに関するコードであり、この蛋白質の生合成抑制に関するコードは、上記のようにして得られた複数の振動数の中心値を原点として採用し、これら振動数の対数をこの中心値に対して対称化することにより得られ、ｂ）相同な配列を探知することによって音楽的周期を決定し、ｃ）次に、フレージングを小節に合わせることによりｂ）で決定された周期を全体的に、次いで個々に修正して各音符の長さを決定し、ｄ）上記所与の蛋白質全体のアミノ酸全部を各アミノ酸の調和構造にフィードバックすることによって音色を決定するが、そのためには、この所与の蛋白質の音符の分布をすべての蛋白質に対してのこれら音符の平均分布に合わせ、その結果、強められるべき高調波および弱められるべき高調波を導出して、この所与の蛋白質に対応する音色を獲得し、この所与の蛋白質の生合成を制御するのに特有な音符配列はこの第四ステップｄ）の終了時に得られることを特徴とする方法。
２．請求項１に記載の方法のステップａ）で得られるコードであって、蛋白質の生合成を促進するという特定の機能を持ち、平均律音階近似では普遍的なコードであり、異なるそれぞれのアミノ酸に以下の音符Ｇｌｙ＝イ；Ａｌａ＝一点ハ；Ｓｅｒ＝一点ホ；Ｐｒｏ，Ｖａｌ，Ｔｈｒ，Ｃｙｓ＝一点へ；Ｌｅｕ，Ｈｅ，Ａｓｎ，Ａｓｐ＝一点ト；ＧＩｎ，Ｌｙｓ，Ｇｌｕ，Ｍｅｔ＝一点イ；Ｈｉｓ＝変一点ホ；Ｐｈｅ（およびＳｅｃ）＝一点ロ；Ａｒｇ，Ｔｙｒ＝二点ハ；Ｔｒｐ＝二点ニが対応しているコード。
３．請求項１に記載の方法のステップａ）で得られるコードであって、蛋白質の生合成を抑制するという特定の機能を持ち、平均律音階近似では普遍的なコードであり、請求項２に記載のコードの音符を、中心の一点トに対して対称化した平均律音階の音符を採用することにより得られるコード。
４．所与の蛋白質の生合成に付随する量子振動それぞれの音への変換物が、空間的に二つ折りにされた成熟蛋白質に付随する量子振動を、請求項１に従って実現された音符配列を用いて生合成されるこの蛋白質の安定化または生合成抑制の安定化に特別に効果のあるコードに従って色彩に変換した物によって補完され、このコードは、請求項１に記載の方法のステップａ）で得られるコードに公式ν≒ ν。Ａｒｇｃｈ（ｅｘｐ［（ｆ／ｆ。）Ｌｏｇｃｈｌ］（ｆ、ｆ。は音符の振動数を表し、ν、ν。は色彩の振動数であり、添字０は中心値を表す）を適用することにより導出されることを特徴とする請求項１に記載の方法。
５．請求項４に記載の方法を実施することにより得られるコードであって、請求項２のコードを利用して請求項１の手順に従い得られる音符配列によって生合成を促進された蛋白質を安定化させるのに特別の効果があり、異なるそれぞれのアミノ酸に以下の色彩Ｇｌｙ＝暗い赤；Ａｌａ＝バーミリオン；Ｓｅｒ＝オレンジ；Ｐｒｏ，Ｖａｌ，Ｔｈｒ，Ｃｙｓ＝オーカー；Ｌｅｕ，ｌｌｅ，Ａｓｎ，Ａｓｐ＝レモンイエロー；Ｇｌｎ，Ｌｙｓ，Ｇｌｕ，Ｍｅｔ＝緑；Ｈｉｓ＝エメラルド；Ｐｈｅ＝青；Ａｒｇ，Ｔｙｒ＝インディゴ；Ｔｒｐ＝紫が対応しているコード。
６．請求項４に記載の方法を実施することにより得られるコードであって、請求項１に従って実現される音符配列と請求項３に記載のコードとを用いて生合成が抑制された蛋白質の安定化に特別な効果があり、原点として採用した中心のレモンイエローの波長の対数に対して請求項５のコードの各波長の対数を対称化することによって得られるコード。
７．請求項１に記載の方法を実施することによって得られる音符配列および／または請求項４に記載の方法を実施することによって得られる色彩変換物を、楽譜の形、色彩表現物の形および／または適当な任意の媒体上への記録の形にした転写物。
８．請求項１と４の少なくともいずれか１項に記載の方法ならびに請求項２、３、５、６の少なくともいずれか１項に記載のコードの農産物生産、環境、繊維、治療、または予防への応用であって、請求項１に記載の方法を実施することによって得られる音符配列を用いて植物の蛋白質合成が適切になるように合成を促進および／または抑制し、次いで、請求項４の方法を実施することによって得られる色彩変換物を用いてその蛋白質の安定化を行なう応用。
９．請求項７に記載の転写物、特に音符配列の録音物および／または色彩表現の記録物の、治療、予防、農産物生産、環境、繊維への応用。
１０．請求項８または９のいずれか１項に記載の応用を目的として、請求項７に記載の転写物のうちのいずれか１つを用いて制御するのに適した蛋白質のアミノ酸配列の特性を決定する方法であって、請求項１に記載の方法と請求項２および３に記載のコードとを利用して解読することにより上記蛋白質のアミノ酸配列の代謝機能を特定し、その結果として、上記蛋白質のアミノ酸配列とそれ以外の蛋白質のアミノ酸配列の間で音楽的に相同で機能も相同な部分、または音楽的に相同で機能が相反する部分、上記蛋白質のアミノ酸配列のメロディーとそれ以外の蛋白質のアミノ酸配列のメロディーとのハーモニックな重ね合わせ、あるいはこれら因子の組み合わせを明らかにし、そこから、上記蛋白質の代謝の促進物と抑制物をそれ以外の蛋白質の中から推論することを特徴とする特性決定法。
１１．請求項８または９のいずれか１項に記載の応用を所定の用途で行なうにあたって、この応用を目的として制御するのに適した蛋白質のアミノ酸配列の請求項１０による特性決定法が、請求項７に記載の転写物を用いて得られるプラス効果またはマイナス効果に関して２つの転写物を相対比較することによってより正確になることを特徴とする請求項１０に記載の特性決定法。
１２．請求項８または９のいずれか１項に記載の応用を所定の用途で行なうにあたって、この応用を目的として制御するのに適した蛋白質のアミノ酸配列の請求項１０による特性決定法が、異なる振動数配列を持つ音波現象または電磁現象に起因または付随するプラス効果またはマイナス効果の起こる際に関係する蛋白質を、請求項１０の音楽的に相同で機能も相同な部分または音楽的に相同で機能が相反する部分を利用して同定することによってより正確になることを特徴とする請求項ｍに記載の特性決定法。