JP6134311B2 - イネいもち病菌由来のビリルビンオキシダーゼ及びその使用 - Google Patents
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Description
ビリルビン+1/2O2→ビリベルジン+H2O
を触媒する酵素である。
ピキア・パストリスでの発現ベクター(pFD55):サッカロミセス・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)のα因子分泌因子とともに、イネいもち病菌由来のBODをコードするDNA配列を含有するとともに、メタノール誘導性プロモーターAOX1を含有するプラスミドpPICZα;
プロモーターAOX1と、ペプチドシグナルα因子と、イネいもち病菌由来のBODをコードするDNA配列とを含有するpFD55ベクター由来のカセットの組込み後の本発明によるBODの産生に使用されるピキア・パストリスGS115酵母株;
培養培地:
富栄養培地YPD(酵母用):
1%酵母エキス
2%バクトペプトン
2%グルコース
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する
最少培地MMH(酵母用):
1.34%酵母窒素ベース
1%カザミノ酸
0.4%ヒスチジン
4×10−5%ビオチン
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する
富栄養培地LB(細菌用):
トリプトン 10g/L
酵母エキス 5g/L
NaCl 5g/L
蒸留H2O 1Lまで適量
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する。
a)本発明によるBODを発現する宿主細胞を準備する工程と、
b)工程a)で準備した宿主細胞を培養する工程と、
c)培養培地を回収するとともに、例えば遠心分離によって宿主細胞を取り除く工程と、
d)工程c)で得られた培養培地を疎水性相互作用クロマトグラフィによって処理する工程と、
e)上記精製BODを回収する工程と、
含む、方法にも関する。
使用するピキア・パストリス酵母株がGS115株であり、
ピキア・パストリスでの発現ベクター(pFD55)が、サッカロミセス・セレビシエのα因子分泌因子とともに、イネいもち病菌由来のBODをコードするDNA配列を含有するとともに、メタノール誘導性プロモーターAOX1を含有するプラスミドpPICZαであり、
工程b)で行われる培養が18℃〜37℃、好ましくは25℃の温度で撹拌しながらの少なくとも1回の液相培養工程を含み、その間にBODの発現がメタノールの添加によって誘導され、メタノールの添加による誘導は任意に繰り返すことができる。
a)本発明によるBODを発現する宿主細胞を準備する工程と、
b)工程a)で準備した宿主細胞を培養する工程と、
c)宿主細胞を溶解する工程と、
d)工程c)で得られた溶解物をアフィニティクロマトグラフィによって処理する工程と、
e)上記精製BODを回収する工程と、
を含む。
重篤な溶血症例:先天性又は後天性の溶血性貧血、薬剤誘発性の毒性又は感染性の溶血、輸血事故等、
不十分な肝臓取込み又は抱合(conjugation):ジルベール病、クリグラー−ナジャー病、リファンピシン(抗結核性抗生物質)の服用、
肝臓及び胆管の障害:様々な種類の肝炎(ウイルス性肝炎、毒性肝炎、薬剤誘発性肝炎)、様々な種類の肝硬変、稀な代謝異常(ローター病(Rotor disease)、デュービン−ジョンソン病)、
胆管の障害、
胆石症、
膵臓炎、
膵臓がん又は胆管がん。
緩衝液と、
検量線作成用のビリルビンの標準溶液と、
アッセイを実施するのに必要な使用説明書と、
を備える。
a)酵素反応の前にλmax=440nmでの上記流体試料の吸光度を測定する工程と、
b)本発明によるBODを上記流体試料に導入する工程と、
c)酵素反応の後にλmax=440nmでの上記流体試料の吸光度を測定する工程と、
d)工程a)で測定された吸光度と、工程c)で測定された吸光度との差を算出するとともに、この差をビリルビン含有量が既知の標準溶液で測定された吸光度の差と比較する工程と、
e)上記流体試料中の初期のビリルビンの濃度を決定する工程と、
を含むことを特徴とする、方法に関する。
a)標準緩衝溶液中の遊離酸素を測定する工程と、
b)血液試料中の遊離酸素を測定する工程と、
c)工程a)で行われた測定と、工程b)で行われた測定とを比較するとともに、血液試料中のヘモグロビン含有量を推測する工程と、
d)上記血液試料から糖化ヘモグロビンを抽出する工程と、
e)工程d)で得られた血液試料中の遊離酸素を測定する工程と、
f)工程b)で行われた測定と、工程c)で行われた測定とを比較するとともに、上記血液試料中の糖化ヘモグロビン含有量を推測する工程と、
を含む、方法に関する。
1.1 大腸菌細菌株
DH5α:supE44、ΔlacU169、(Φ80 lacZDM15)、hsdR17、recA1、endA1、gyrA96、thi−1、relA1(Hanahan, 1983)。
pFD55:サッカロミセス・セレビシエのα因子分泌因子とともに、イネいもち病菌由来のBODをコードする配列番号2のDNA配列を含有するとともに、メタノール誘導性プロモーターAOX1を含有するプラスミドpPICZα。pPICZαプラスミドのプラスミド地図を図2に示す。
GS115:AOX1プロモーターと、α因子分泌因子と、イネいもち病菌由来のBODをコードするDNA配列とを含有するpFD55ベクター由来のカセットの組込み後のビリルビンオキシダーゼの産生に使用されるピキア・パストリス酵母株。
富栄養培地YPD(酵母用):
1%酵母エキス
2%バクトペプトン
2%グルコース
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する
最少培地MMH(酵母用):
1.34%酵母窒素ベース
1%カザミノ酸
0.4%ヒスチジン
4×10−5%ビオチン
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する
富栄養培地LB(細菌用):
トリプトン 10g/L
酵母エキス 5g/L
NaCl 5g/L
蒸留H2O 1Lまで適量
pHは調整せず、120℃で20分間オートクレーブ処理する
2.1 スーパーコンピテント細菌の形質転換
DH5αスーパーコンピテント細菌を、Inoue et al.によって説明されたプロトコル(Inoue et al. 1990. Gene 96 :23-28)に従ってSEM法(単純かつ効率的な方法(Simple and Efficient Method))によって調製する。
DNAを、Eppendorf Eporator(Eppendorf、フランス)でのエレクトロポレーションによりピキア・パストリス酵母GS115に導入する。
プラスミドDNA精製キット(Quiagen)を使用して、少量及び大量のDNAを調製する。
二本鎖DNAを、従来技法に従ってMillegen社(フランス、トゥールーズ)でシークエンシングする。
タンパク質のN末端に位置する最初の24個のアミノ酸の位置で切断された、イネいもち病菌のビリルビンオキシダーゼをコードする配列に相当する遺伝子(アクセッション番号A4QV27)を、Genecust Europe社(ルクセンブルグ)で合成した。制限部位NheI(配列番号6:gctagc)及びNotI(配列番号7:gcggccgc)をそれぞれ、配列の3’及び5’に付加し、クローニングを促した。
ピキア・パストリス酵母の培養培地中の酵素を過剰産生及び分泌させるために、対応する遺伝子を相同組換えによってAOX1遺伝子の位置に導入する。このために、pFD55プラスミドを、酵素pmeIを用いた消化によって線形化してから、エレクトロポレーションによって酵母に導入し、100μg/mlのゼオシンを含有するYPD培地+寒天において陽性クローンを選択する。
3.1 BODの産生
酵素BODをメタノール誘導によってピキア・パストリス酵母から産生させる。このために、pFD55プラスミドに含有されたカセットを組み込んだ後、ゼオシン(100μg/mL)を添加した200mLのYPD培地の前培養物にGS115株を播種する。220rpm、30℃で一晩撹拌した後、この前培養物を4000rpmで10分間遠心分離し、ペレットを200mlの滅菌水中に取り、存在する全てのグルコースを取り除く。2回目の遠心分離の後、5L容の三角フラスコ内の1mMのCuSO4を含むMMH培地中の培養物2Lに、このペレットを播種する。酵母を2時間、撹拌しながら(220rpm)、25℃でインキュベートした後、0.5%メタノールを添加することで、誘導を開始する。この誘導工程を5日間繰り返すことで、最大量の酵素が得られる。分泌タンパク質を回収するために、2Lの培養物を遠心分離し、対象の酵素を含む上清を、カットオフ値が10kDaのYM10膜を備える振盪セルにおいて濃縮することで、4ml〜5mlの最終容量を達成する。
濃縮してから、1.7Mの硫酸アンモニウムを4ml〜5mlの培養上清に添加した後、0.22μmフィルターで濾過し、システムAKTA精製装置(GE Healthcare(商標))に接続し、50mMリン酸カリウム緩衝液、1.7M (NH4)2SO4(pH6)中に平衡化した疎水性相互作用カラム、60ml PhenylHP(GE Healthcare(商標))に注入する。溶出を0%から100%の勾配の50mMリン酸カリウム緩衝液(pH6)を用いて2.5mL/分の流速で行う。BODタンパク質を含む画分をABTS活性試験(2,2’−アジノ−ビス(3−エチルベンゾチアゾリン−6−スルホン酸)によって同定し、合わせて、濃縮し、Amicon YM10膜での遠心分離によって50mMリン酸カリウム緩衝液(pH6)中で保管した。この段階で、BODタンパク質は純粋であり、−20℃で可溶性形態で保管することができる。
3.3.1 濃度の測定
溶液中の酵素の濃度をブラッドフォード技法(Bradford, M.M., A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem, 1976. 72 : p. 248-54)に従ってBSA範囲から算出する。
酵素試験を3mLの容量の37℃の0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液中でVarianの分光光度計を用いて行い、時間に応じた所与の波長での異なる基質の酸化をモニタリングする。酵素の比活性を1分当たりタンパク質1mgに付き酸化される基質(μmol単位)で表す。この研究で使用される基質は、ABTS(ε420nm=36mM−1cm−1)、非抱合型ビリルビン(ε450nm=32mM−1cm−1)及び抱合型ビリルビン(ε440nm=25mM−1cm−1)である。
3.4.1 定常状態での速度定数(kcat)及びミカエリス定数(KM)の決定
3.4.1.1 ABTS
実験を37℃の0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液(pH4)中でVarianの分光光度計で行う。ABTS濃度はアッセイにおいて0mM〜4mMの中で変える。アッセイを酵素の添加により開始する。試験点を、以下の方程式:kss=kcat×[S]/(KM+[S])に従ってSigma−plot 6.0ソフトウェアを用いてミカエリス−メンテンモデルによる非線形回帰によって分析する。
kcat=664s−1及びKm=428μM
ABTS濃度に応じたイネいもち病菌由来のBODの触媒活性を図3に示す。
実験を、37℃の50mMのTris−HCl緩衝液(pH8.5)中でVarianの分光光度計で行う。ビリルビンの濃度はアッセイにおいて0μM〜100μMの中で変える。酵素の添加により開始されるアッセイは、比色分析による変動から450nmでの非抱合型ビリルビンの酸化をモニタリングすることからなる(ε450nm=32mM−1cm−1)。図4に示されるように、この基質の酸化はミカエリス−メンテンプロセスに従うものではなく、そのため通例のように定数を決定することが不可能である。
実験を、37℃の50mMのクエン酸−リン酸緩衝液(pH3.6)中でVarianの分光光度計で行う。ビリルビンの濃度はアッセイにおいて0μM〜100μMの中で変える。酵素の添加により開始されるアッセイは、比色分析による変動に基づき440nmでの抱合型ビリルビンの酸化をモニタリングすることからなる(ε440nm=25mM−1cm−1)。試験点を、以下の方程式:kss=kcat×[S]/(KM+[S])に従ってSigma−plot 6.0ソフトウェアを用いてミカエリス−メンテンモデルによる非線形回帰によって分析する。
3.4.2.1 ABTS
pHに応じた反応速度定数の変動を、基質として1mMのABTSを用いて0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液中で3〜7のpH範囲にわたって調べる。実験を、Varianの分光光度計で37℃で行う。活性を420nmで測定された比色分析による変動をもたらすABTSの酸化によりモニタリングする。アッセイを酵素の添加により開始する。
pHに応じた反応速度定数の変動を、基質として30μMの非抱合型ビリルビンを用いて0.2MのTris−HCl緩衝液中で7〜8.5のpH範囲にわたって調べる。実験を、Varianの分光光度計を用いて37℃で行う。活性を450nmで測定された比色分析による変動をもたらすビリルビンの酸化によりモニタリングする(ε450nm=32mM−1cm−1)。アッセイを酵素の添加により開始する。
pHに応じた反応速度定数の変動を、基質として25μMの抱合型ビリルビンを用いて0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液中で3〜7のpH範囲にわたって調べる。実験を、Varianの分光光度計を用いて37℃で行う。活性を440nmで測定された比色分析による変動をもたらすビリルビンの酸化によりモニタリングする(ε450nm=25mM−1cm−1)。アッセイを酵素の添加により開始する。
温度に応じた反応速度定数の変動を、0.5mMのABTSの存在下での0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液(pH4)中で調べる。温度は15℃〜80℃の中で変える。活性をVarianの温度制御型分光光度計CARY UV Biomeltでモニタリングする。アッセイを酵素の添加により開始する。
酵素を50mMのリン酸カリウム緩衝液(pH6)の入った60℃及び37℃の乾燥浴内で0.15mg/mlの濃度でプレインキュベートした。一定間隔で、5μLの試料を回収し、これらの温度でインキュベートした酵素の残存活性を、50μMの抱合型ビリルビンの存在下において37℃の0.1Mのクエン酸/リン酸緩衝液(pH3.8)中、440nmでVarianの分光光度計を用いて決定する。
イネいもち病菌由来のBODによるRemazol Brilliant Blue R(RBBR)の漂白の有効性を、10μMのABTSの存在下又は非存在下において50mMのリン酸−クエン酸緩衝液(pH7)中で測定した。80mg/LのRBBRの溶液をABTSの存在下又は非存在下で37℃でプレインキュベートし、10μg/mlの濃度の酵素をT0で添加する。592nm(RBBRの吸収ピーク)での吸光度を一定間隔で測定し、酵素の漂白活性をモニタリングする。
4つの銅の存在を銅のモル濃度を測定するのに標準的な範囲を用いたビキノリンアッセイにより決定する(表1)(Felsenfeld, G., The determination of cuprous ion in copper proteins. Arch Biochem Biophys, 1960. 87 : p. 247-5)。
Claims (24)
- 液体試料中のビリルビン濃度の測定のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 液体試料中のビリルビン濃度の測定のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)であるBODを含むことを特徴とするビリルビンアッセイキット。
- 前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とするBODを含むことを特徴とするビリルビンアッセイキット。
- 流体試料の溶液中のビリルビンを化学分析する方法であって、
a)酵素反応の前にλmax=440nmでの前記流体試料の吸光度を測定する工程と、b)配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)であるBODを前記流体試料に導入する工程と、
c)酵素反応の後にλmax=440nmでの前記流体試料の吸光度を測定する工程と、d)工程a)で測定された吸光度と、工程c)で測定された吸光度との差を算出するとともに、該差をビリルビン含有量が既知の標準溶液で測定された吸光度の差と比較する工程と、
e)前記流体試料中の前記ビリルビンの濃度を決定する工程と、
を含むことを特徴とする、方法。 - 流体試料の溶液中のビリルビンを化学分析する方法であって、
a)酵素反応の前にλmax=440nmでの前記流体試料の吸光度を測定する工程と、b)前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とするBODを前記流体試料に導入する工程と、
c)酵素反応の後にλmax=440nmでの前記流体試料の吸光度を測定する工程と、d)工程a)で測定された吸光度と、工程c)で測定された吸光度との差を算出するとともに、該差をビリルビン含有量が既知の標準溶液で測定された吸光度の差と比較する工程と、
e)前記流体試料中の前記ビリルビンの濃度を決定する工程と、
を含むことを特徴とする、方法。 - 試料中に存在するビリルビンの分解のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 試料中に存在するビリルビンの分解のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 食品の安定性及び/又は品質の改善のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 食品の安定性及び/又は品質の改善のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 有機合成用の試薬としてのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 有機合成用の試薬としてのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 廃水の脱色及び/又は無毒化のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 廃水の脱色及び/又は無毒化のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 紙パルプの漂白及び/又は脱リグニン化のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 紙パルプの漂白及び/又は脱リグニン化のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 工業用溶剤に使用される染料の漂白のためのBODの使用であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、使用。
- 工業用溶剤に使用される染料の漂白のためのBODの使用であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、使用。
- 少なくとも1つのBODを含む被覆材で覆われている導電性材料を含む、BOD電極であって、前記BODが、配列番号1のイネいもち病菌(Magnaporthe oryzae)由来のBODに対して少なくとも95%の同一性パーセントを有し、ビリルビンのビリベルジンへの酸化反応を触媒し、4つの銅原子に結合することを特徴とする精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)である、BOD電極。
- 少なくとも1つのBODを含む被覆材で覆われている導電性材料を含む、BOD電極であって、前記BODが配列番号1、配列番号3及び配列番号5の精製ビリルビンオキシダーゼ(BOD)から選択されることを特徴とする、BOD電極。
- 請求項19又は20に記載の電極で構成されることを特徴とする、ビリルビンバイオセンサー。
- 請求項19又は20に記載の電極で構成されることを特徴とする、酸素センサー。
- 酸化反応を触媒する酵素が上に固定されているアノードと、カソードとしての請求項19又は20に記載の電極とを含む、酵素バイオ燃料電池。
- 請求項22に記載の酸素センサーを用いて糖化ヘモグロビンを化学分析する方法であって、
a)標準緩衝溶液中の遊離酸素を測定する工程と、
b)血液試料中の遊離酸素を測定する工程と、
c)工程a)で行われた測定と、工程b)で行われた測定とを比較するとともに、前記血液試料中のヘモグロビン含有量を推測する工程と、
d)前記血液試料から前記糖化ヘモグロビンを抽出する工程と、
e)工程d)で得られた血液試料中の遊離酸素を測定する工程と、
f)工程b)で行われた測定と、工程c)で行われた測定とを比較するとともに、前記血液試料中の糖化ヘモグロビン含有量を推測する工程と、
を含む、方法。
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