JP4926615B2 - Method for producing galactomannan enzyme degradation product - Google Patents
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Description
本発明は、ガラクトマンナン酵素分解物の製造方法に係り、特にはそれに用いる酵素に特徴を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法に関するものである。 The present invention relates to a method for producing a galactomannan enzyme degradation product, and more particularly to a method for producing a galactomannan enzyme degradation product characterized by the enzyme used therefor.
ガラクトマンナンは、主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有する物質であって、飲食品、食品添加物、飼料、飼料添加物、医薬品、工業用資材等の素材として、従来からよく利用されている。また、加水分解処理により低分子化されたガラクトマンナン（即ちガラクトマンナン分解物）は、高分子状態のガラクトマンナンにはない種々の生理作用を有するため、近年特に注目を浴びている（例えば、特許文献１〜３参照）。 Galactomannan is a substance having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of the β- (1 → 4) mannan chain of the main chain, and is a food, drink, food additive, feed, Conventionally, it is often used as a raw material for feed additives, pharmaceuticals, industrial materials and the like. In addition, galactomannan (that is, galactomannan degradation product) that has been reduced in molecular weight by hydrolysis treatment has attracted particular attention in recent years because it has various physiological functions not found in high-molecular-weight galactomannan (for example, patents). References 1-3).
例えば、特許文献１には、ガラクトマンナン分解物を有効成分とする腸内環境改善剤に関する技術が開示されている。特許文献２には、ガラクトマンナン分解物を粉末飲料向け腸内有用菌増殖用組成物の製造に用いる技術が開示されている。特許文献３には、ガラクトマンナン分解物を有効成分とする鉄吸収促進剤に関する技術が開示されている。
For example,
ところで、ガラクトマンナン分解物はガラクトマンナンの主鎖を部分的に加水分解することによって得られるが、その一般的な方法としては酵素を用いる方法や希酸を用いる方法等がある。しかし、希酸を用いる方法では、糖鎖がランダムに分解されるので、単糖類、二糖類、オリゴ糖類といった低分子が多く生成されてしまう。それゆえ、所望とする平均分子量及び粘度を有する分解物を得ることができず、目的とする生理作用を得ることができない。これに対して、酵素を用いる方法であれば、ある程度決まった位置で糖鎖が切断されることから、所望とする平均分子量及び粘度の分解物が希酸を用いる方法に比べて得やすくなる。 By the way, a galactomannan degradation product can be obtained by partially hydrolyzing the main chain of galactomannan, and general methods include a method using an enzyme and a method using a dilute acid. However, in the method using a dilute acid, since sugar chains are randomly decomposed, many low molecules such as monosaccharides, disaccharides and oligosaccharides are generated. Therefore, a degradation product having a desired average molecular weight and viscosity cannot be obtained, and a desired physiological action cannot be obtained. On the other hand, in the method using an enzyme, a sugar chain is cleaved at a certain position, so that a degradation product having a desired average molecular weight and viscosity can be obtained more easily than a method using a dilute acid.
このような事情の下、上記特許文献１〜３においても、酵素を用いたガラクトマンナン分解物の製造方法が開示されている。具体的には以下のとおりである。まず、水に対して加水分解酵素であるガラクトマンナナーゼと基質であるガラクトマンナンとを添加混合し、酸性域に調整して４０〜４５℃で２４時間酵素を作用させる。所定時間酵素を作用させた後、加熱して酵素を失活させ、反応を停止させる。その後、濾過分離、減圧濃縮及び噴霧乾燥を順次行って、ガラクトマンナン酵素分解物の粉末を得る。
ところで、特許文献１〜３には、ガラクトマンナン酵素分解物の生理作用に関する有効性は開示されているが、所望とする平均分子量及び粘度のものを多く含有するガラクトマンナン酵素分解物を効率よく製造する方法については十分に開示されていない。従って、特許文献１〜３に開示された技術のみでは、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を工業ベースで製造することは困難であると考えられる。
By the way,
また、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物をある程度効率よく製造できるようになったとしても、その品質がよくなければ結局は商品価値に乏しいものとなる。従って、高品質化の達成のためには、例えば分解物粉末の白度の向上、無臭化、無味化、保存性の向上などが必須課題となる。しかし、特許文献１〜３には、高品質なガラクトマンナン酵素分解物を製造するための方法が十分に開示されていない。
Moreover, even if an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological effects can be produced to some extent efficiently, if the quality is not good, the product value will eventually be poor. Therefore, in order to achieve high quality, for example, improvement of the whiteness of the decomposed powder, no bromide, no taste, improvement of storage stability, etc. are essential issues. However,
以上のように、従来のガラクトマンナン酵素分解物の製造方法には多くの課題があったので、これらの課題を解決するための対策が必要とされていた。 As mentioned above, since there existed many subjects in the conventional manufacturing method of galactomannan enzyme degradation product, the countermeasure for solving these subjects was needed.
本発明は上記の課題に鑑みてなされたものであり、その目的は、品質に優れるとともに生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を確実にかつ効率よく得ることが可能なガラクトマンナン酵素分解物の製造方法を提供することにある。 The present invention has been made in view of the above-mentioned problems, and the object thereof is a galactomannan enzyme degradation product that is capable of reliably and efficiently obtaining an effective galactomannan enzyme degradation product having excellent quality and physiological action. It is in providing the manufacturing method of.
上記課題を解決すべく本願発明者らが鋭意研究を行ったところ、基質であるガラクトマンナンを分解するのに用いている酵素の組成等に着目した。一般的によく使用されるこの種の酵素は、微生物に由来するものであるため、純粋にガラクトマンナナーゼのみを含むものではなく、それ以外の酵素（例えばα−ガラクトシダーゼ、β−マンノシダーゼ等）も少なからず含んでいる。しかも、ガラクトマンナナーゼを含む諸酵素の比活性の割合は、必ずしも一定ではない。ここで、ガラクトマンナナーゼは、ガラクトマンナンの主鎖を切断する酵素であるため、所望のガラクトマンナン酵素分解物を得るうえで本来的に好ましい。ところが、それ以外の酵素については、所望のガラクトマンナン酵素分解物を得るうえで本来的に好ましいとはいえないものもある。従って、本願発明者らは、微生物由来の諸酵素の特性を考慮したうえでそれらの比活性の割合に着目し、この割合を適正範囲内に設定すれば高収率化、さらには高品質化が達成可能であることを新規に知見した。そして本願発明者らは、この新規な知見に基づいて最終的に下記の発明を想到することができたのである。なお、ガラクトマンナナーゼを含む諸酵素の比活性の割合に着目したガラクトマンナン酵素分解物の製造方法は、本願発明者らが知るところ、これまでに具体的に提案されるに至っていない。 The inventors of the present invention conducted intensive studies to solve the above problems, and focused attention on the composition of the enzyme used to decompose the substrate galactomannan. Since this kind of enzyme that is commonly used is derived from microorganisms, it does not contain pure galactomannanase, and there are few other enzymes (for example, α-galactosidase, β-mannosidase, etc.). It contains. Moreover, the ratio of specific activities of various enzymes including galactomannanase is not necessarily constant. Here, since galactomannanase is an enzyme that cleaves the main chain of galactomannan, it is inherently preferable for obtaining a desired galactomannan enzyme degradation product. However, there are some other enzymes that are not inherently preferred in obtaining the desired galactomannan enzyme degradation product. Therefore, the inventors of the present application pay attention to the ratio of their specific activities in consideration of the characteristics of various enzymes derived from microorganisms, and if this ratio is set within an appropriate range, a higher yield and higher quality can be achieved. Was newly found to be achievable. The inventors of the present application were able to finally come up with the following invention based on this new knowledge. In addition, as for the manufacturing method of the galactomannan enzyme decomposition product which paid its attention to the ratio of the specific activity of the various enzymes containing galactomannanase, this inventor has not been proposed concretely until now.
即ち、請求項１に記載の発明は、主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させることにより、下記の（ａ）乃至（ｄ）の条件全てを満たす前記ガラクトマンナン酵素分解物を得ることを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法をその要旨とする。（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す，（ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す．
That is, the invention according to
請求項２に記載の発明は、主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させることにより、下記の（ａ）乃至（ｄ）の条件全てを満たす前記ガラクトマンナン酵素分解物を得ることを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法をその要旨とする。（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す， （ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す．
The invention according to
請求項３に記載の発明は、主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１０：１：０〜０．０５：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させることにより、下記の（ａ）乃至（ｄ）の条件全てを満たす前記ガラクトマンナン酵素分解物を得ることを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法をその要旨とする。（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す，（ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す．
The invention according to
請求項４に記載の発明は、請求項１乃至３のいずれか１項において、前記ガラクトマンナン酵素分解物は、ＡＯＡＣ ９８５．２９に記載の酵素重量法により測定したときに６５％以上の水溶性食物繊維含量を示すことをその要旨とする。 A fourth aspect of the present invention is the galactomannan enzyme degradation product according to any one of the first to third aspects, wherein the galactomannan enzyme degradation product has a water solubility of 65% or more when measured by the enzyme gravimetric method according to AOAC 985.29. The gist is to indicate the dietary fiber content.
請求項５に記載の発明は、請求項１乃至４のいずれか１項において、前記ガラクトマンナン酵素分解物は、Ｂ型粘度計にてローターＮｏ．１またはＬｏｗローターを使用し、５℃，６０ｒｐｍ及び３０秒の条件で５％（ｗ／ｖ）水溶液を測定したときに５ｍＰａ・ｓ〜１５ｍＰａ・ｓの粘度を示すことをその要旨とする。 According to a fifth aspect of the present invention, in any one of the first to fourth aspects, the galactomannan enzyme degradation product is a rotor No. The gist is to show a viscosity of 5 mPa · s to 15 mPa · s when a 1% or Low rotor is used and a 5% (w / v) aqueous solution is measured under the conditions of 5 ° C., 60 rpm and 30 seconds.
請求項６に記載の発明は、請求項１乃至４のいずれか１項において、前記ガラクトマンナン酵素分解物は、Ｂ型粘度計にてＬｏｗローターを使用し、２０℃，６０ｒｐｍ及び３０秒の条件で１５％（ｗ／ｖ）水溶液を測定したときに５ｍＰａ・ｓ〜１３ｍＰａ・ｓの粘度を示すことをその要旨とする。 A sixth aspect of the present invention is the galactomannan enzyme degradation product according to any one of the first to fourth aspects, wherein the galactomannan enzyme degradation product uses a low rotor in a B-type viscometer, and is at 20 ° C., 60 rpm, and 30 seconds. The gist is to show a viscosity of 5 mPa · s to 13 mPa · s when a 15% (w / v) aqueous solution is measured.
請求項７に記載の発明は、請求項１乃至６のいずれか１項において、前記酵素群を構成する各酵素は、リゾプス（Rhizopus）属、アスペルギルス（Aspergillus）属、トリコデルマ（Tricohderma）属、ペニシリウム（Penicillium）属、ストレプトマイセス（Streptomyces）属、エンテロコッカス（Enterococcus）属、ビブリオ（Vibrio）属、アエロモナス（Aeromonas）属、バチルス（Bacillus）属及びクロストリディウム（Clostridium）属の微生物から選択される少なくとも１種に由来することをその要旨とする。
The invention according to claim 7 is the invention according to any one of
請求項８に記載の発明は、請求項７において、前記微生物は、小麦粉、小麦ふすま、コーンスターチ、デキストリン及びガラクトマンナンを含有する液体培地で培養されたものであることをその要旨とする。
The gist of the invention described in
以上詳述したように、請求項１〜８に記載の発明によると、白度、臭い、味等といった品質に優れるとともに、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を確実にかつ効率よく得ることが可能なガラクトマンナン酵素分解物の製造方法を提供することができる。
As described above in detail, according to the inventions described in
以下、本発明を具体化した一実施の形態を詳細に説明する。 Hereinafter, an embodiment of the present invention will be described in detail.
ガラクトマンナンとは、人の消化酵素で消化されない難消化性の粘質多糖類のことを指す。ガラクトマンナンは、主としてマメ科植物の種子に多く含まれる成分として知られている。本発明の製造方法では、コスト性等の観点から、原料としてグアー（Cyamopsis tetragonolobus）を用い、特にはその胚乳部分を選択的に用いることとしている。その理由は、種皮などをあらかじめ除去した原材料を用いたほうが、酵素反応を効率よく実施できるからである。 Galactomannan refers to indigestible viscous polysaccharides that are not digested by human digestive enzymes. Galactomannan is known as a component mainly contained in legume seeds. In the production method of the present invention, from the viewpoint of cost and the like, guar (Cyamopsis tetragonolobus) is used as a raw material, and in particular, its endosperm portion is selectively used. The reason is that the enzyme reaction can be carried out more efficiently by using the raw material from which the seed coat has been removed in advance.
本発明の製造方法により得られるガラクトマンナン酵素分解物は、種々の有用な生理作用を有している必要があるため、平均分子量の値やマンノース直鎖の鎖長の値がそれぞれ所定範囲内であることが望ましい。具体的にいうと本発明のガラクトマンナン酵素分解物は、平均分子量が５０００〜３００００であり、マンノース直鎖の鎖長が３０単位〜２００単位の範囲内に８０％以上分布していることが好ましい。 Since the galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention needs to have various useful physiological functions, the average molecular weight value and the mannose linear chain length value are within the predetermined ranges, respectively. It is desirable to be. Specifically, the galactomannan enzyme degradation product of the present invention preferably has an average molecular weight of 5000 to 30000, and a mannose linear chain length of 80% or more distributed within the range of 30 units to 200 units. .
その理由は、この条件を満たすガラクトマンナン酵素分解物には各種の有用な生理作用が認められるからである。平均分子量が５０００未満の場合には、所望とする有用な生理作用を発揮できなくなる。また、平均分子量が３００００を越える場合には、所望とする有用な生理作用を発揮できなくなるばかりでなく、粘性が増すことで大量摂取が困難になりかつ水に対する溶解性も小さくなる。それゆえ、ガラクトマンナン酵素分解物の平均分子量は、１００００以上かつ２７０００以下がより好ましく、１３０００以上かつ２５０００以下がさらに好ましい。なお、平均分子量の測定方法は特に限定されないが、高速液体クロマトグラフ法を用いて分子量分布を測定する方法等が好適である。この方法によれば分子量分布を比較的簡単にかつ正確に求めることができる。好ましい具体例としては、酵素分解物を水に溶解し、８０３Ｄ型（東ソー株式会社製）の高速液体クロマトグラフィーを用い、水を移動相にしてＧ３０００ＰＷ（東ソー株式会社製）のカラムにてゲル濾過を行い、示差屈折計にて検出するという測定方法を挙げることができる。 The reason is that various useful physiological actions are recognized in the galactomannan enzyme degradation product satisfying this condition. When the average molecular weight is less than 5000, the desired useful physiological action cannot be exhibited. Further, when the average molecular weight exceeds 30000, not only the desired useful physiological action can not be exhibited, but also the increase in viscosity makes it difficult to take a large amount and also reduces the solubility in water. Therefore, the average molecular weight of the galactomannan enzyme degradation product is more preferably from 10,000 to 27,000, and further preferably from 13,000 to 25,000. In addition, although the measuring method of average molecular weight is not specifically limited, The method etc. which measure molecular weight distribution using a high performance liquid chromatograph method are suitable. According to this method, the molecular weight distribution can be determined relatively easily and accurately. As a preferred specific example, an enzyme degradation product is dissolved in water, and gel filtration is performed on a column of G3000PW (manufactured by Tosoh Corporation) using 803D type (manufactured by Tosoh Corporation) with water as a mobile phase. And a measurement method of detecting with a differential refractometer.
また、ガラクトマンナン酵素分解物の好ましい鎖長は、マンノース直鎖の鎖長の範囲が３０単位〜２００単位、特には３０単位〜１００単位の範囲内に８０％以上分布していることが好適である。このような条件を満たす酵素分解物は、得られる生理作用の程度及び持続性が一般的に高いと考えられるからである。なお、ガラクトマンナン酵素分解物の鎖長とは、当該酵素分解物の主鎖であるマンノースの結合している数を指す。それらの測定法は特に限定されないが、基本的に上記の「平均分子量の測定方法」と同様の方法を採用することができる。例えば、高速液体クロマトグラフ法を用いた測定方法等によれば、当該酵素分解物の鎖長を比較的簡単にかつ正確に求めることができる。 Further, the preferable chain length of the galactomannan enzyme degradation product is preferably such that the chain length of the mannose linear chain is distributed in the range of 30 units to 200 units, particularly 30 units to 100 units, and 80% or more. is there. This is because an enzyme degradation product that satisfies such conditions is generally considered to have a high degree of physiological action and durability. In addition, the chain length of the galactomannan enzyme degradation product refers to the number of mannose that is the main chain of the enzyme degradation product. The measurement method is not particularly limited, but basically, the same method as the above-mentioned “average molecular weight measurement method” can be employed. For example, according to a measurement method using a high performance liquid chromatography method, the chain length of the enzyme degradation product can be determined relatively easily and accurately.
ガラクトマンナン酵素分解物の粘度は、Ｂ型粘度計にてローターＮｏ．１またはＬｏｗローターを使用し、５℃，６０ｒｐｍ及び３０秒の条件で５％（ｗ／ｖ）水溶液を測定したときに、５ｍＰａ・ｓ〜１５ｍＰａ・ｓを示すことが好適である。その理由は、粘度を５ｍＰａ・ｓ未満にしようとすると、平均分子量を好適範囲内に設定することが困難になる場合があり、好ましくないからである。また、１５ｍＰａ・ｓを超えると、粘性が高くなるため大量に摂取し辛くなり、水に対する溶解性も小さくなるからである。ゆえに、飲食品、食品添加物、飼料、飼料添加物、医薬品、工業用資材等の素材としての利用を考慮すると、やはり粘度は５ｍＰａ・ｓ〜１５ｍＰａ・ｓの範囲内であることが望ましいという結論になる。 The viscosity of the galactomannan enzyme degradation product was measured with a rotor No. When a 1% or Low rotor is used and a 5% (w / v) aqueous solution is measured under the conditions of 5 ° C., 60 rpm, and 30 seconds, it is preferable to show 5 mPa · s to 15 mPa · s. The reason is that if the viscosity is to be less than 5 mPa · s, it may be difficult to set the average molecular weight within a suitable range, which is not preferable. On the other hand, if it exceeds 15 mPa · s, the viscosity becomes high, so that it is difficult to take in a large amount and the solubility in water becomes small. Therefore, it is concluded that the viscosity is desirably in the range of 5 mPa · s to 15 mPa · s, considering use as a raw material for foods and drinks, food additives, feed, feed additives, pharmaceuticals, industrial materials, etc. become.
あるいは、ガラクトマンナン酵素分解物の粘度は、Ｂ型粘度計にてＬｏｗローターを使用し、２０℃，６０ｒｐｍ及び３０秒の条件で１５％（ｗ／ｖ）水溶液を測定したときに、５ｍＰａ・ｓ〜１３ｍＰａ・ｓを示すものであってもよい。その理由については上記のとおりである。 Alternatively, the viscosity of the galactomannan enzyme degradation product is 5 mPa · s when a 15% (w / v) aqueous solution is measured under the conditions of 20 ° C., 60 rpm and 30 seconds using a low rotor with a B-type viscometer. It may be ˜13 mPa · s. The reason is as described above.
本発明の製造方法により得られるガラクトマンナン酵素分解物において、水溶性食物繊維含量は、ＡＯＡＣ ９８５．２９に記載の酵素重量法による測定値で６５％以上、好ましくは７０％以上、最も好ましくは７５％以上を示すことがよい。その理由は、水溶性食物繊維含量が６５％未満であると、種々の生理作用が十分に得られないからである。即ち、水溶性食物繊維含量が少ないということは、ガラクトマンナンの主鎖が過度に酵素で切断されていることを意味し、ひいては所望とするガラクトマンナン酵素分解物の収率が悪いことを意味するからである。 In the galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention, the water-soluble dietary fiber content is 65% or more, preferably 70% or more, most preferably 75 as measured by the enzyme gravimetric method described in AOAC 985.29. It is good to show% or more. The reason is that when the water-soluble dietary fiber content is less than 65%, various physiological effects cannot be obtained sufficiently. That is, a low content of water-soluble dietary fiber means that the main chain of galactomannan is cleaved excessively by the enzyme, which means that the yield of the desired galactomannan enzyme degradation product is poor. Because.
本発明の製造方法により得られるガラクトマンナン酵素分解物は、グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに、１０重量％以下の還元糖含量を示すことが好ましい。即ち、還元糖含量が多いということは、ガラクトマンナンの側鎖が過度に酵素で切断されていること、あるいはガラクトマンナンの主鎖末端の糖（マンノース）が過度に酵素で切断されていることを意味し、ひいては所望とするガラクトマンナン酵素分解物の収率が悪いことを意味するからである。従って、高収率であるというためには還元糖含量が１０重量％以下であることが好ましく、さらには８重量％以下であることがより好ましい。 The galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention preferably has a reducing sugar content of 10% by weight or less when measured by the Sommoji Nelson method using glucose as a standard. That is, a high content of reducing sugar means that the side chain of galactomannan is cleaved excessively by the enzyme, or the sugar (mannose) at the end of the main chain of galactomannan is cleaved by the enzyme excessively. This means that the yield of the desired galactomannan enzyme degradation product is poor. Therefore, in order to obtain a high yield, the reducing sugar content is preferably 10% by weight or less, and more preferably 8% by weight or less.
本発明の製造方法により得られるガラクトマンナン酵素分解物の性状は特に限定されず、乾燥して粉末化された固体状であってもよく、あるいは液体状であってもよい。 The properties of the galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention are not particularly limited, and it may be a solid that has been dried and powdered, or a liquid.
乾燥粉末化された固体状のガラクトマンナン酵素分解物は通常白色を呈しているが、より好ましくは色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示すことが好ましい。Ｌ値が８５未満であると、白色の度合いが低くなる結果、製品自体の外観が悪くなり、品質に劣るものとなるからである。また、このような着色の原因は主として不純物であるため、製品に味や臭いが着いてしまい、品質の低下につながる。これに対して、Ｌ値が８５以上であれば、製品の色、味、臭いに関する品質が確実に向上するため、添加物として使用したときでも被添加物に好ましくない色、味、臭いを着ける心配がなくなる。なお、測定に用いる色差計は特殊なものではなく、従来公知の市販の色差計であればよい。 The solid galactomannan enzyme degradation product that has been pulverized into a dry powder usually exhibits white, but more preferably, the lightness (L value) when measured with a color difference meter is 85 to 100. This is because if the L value is less than 85, the degree of whiteness is lowered, resulting in a poor appearance and poor quality. Moreover, since the cause of such coloring is mainly impurities, a taste and smell are attached to the product, leading to a reduction in quality. On the other hand, if the L value is 85 or more, the quality related to the color, taste and odor of the product is surely improved. Therefore, even when used as an additive, an unfavorable color, taste and odor are put on the additive. No worries. In addition, the color difference meter used for a measurement is not a special thing, What is necessary is just a conventionally well-known commercially available color difference meter.
また、乾燥粉末化された固体状のガラクトマンナン酵素分解物を色差計で測定した場合、ａ値が−５〜５、ｂ値が０〜１５であることがよく、特にはａ値が−３〜２、ｂ値が３〜１０であることがよい。ａ値及びｂ値がこの範囲を満たしていれば、製品の色、味、臭いに関する品質が高いことになるからである。 In addition, when the solid galactomannan enzyme degradation product that has been dried and powdered is measured with a color difference meter, the a value is preferably −5 to 5 and the b value is preferably 0 to 15, particularly the a value is −3. It is good that -2 and b value are 3-10. It is because the quality regarding the color, taste, and smell of a product will be high if a value and b value satisfy | fill this range.
また、固体状のガラクトマンナン酵素分解物の嵩比重は特に限定されないが、例えば粗密度として、噴霧乾燥品では０．３０ｇ／ｍＬ〜０．６０ｇ／ｍＬ、好ましくは０．３５ｇ／ｍＬ〜０．５５ｇ／ｍＬ、造粒乾燥品では０．１５ｇ／ｍＬ〜０．５０ｇ／ｍＬであることがよい。その理由は、嵩比重が小さすぎると水に対する溶解性が悪くなり、嵩比重が大きすぎると収量が低下するため、いずれの場合も生産性低下の原因となるからである。 Further, the bulk specific gravity of the solid galactomannan enzyme degradation product is not particularly limited. For example, as a crude density, in the case of a spray-dried product, 0.30 g / mL to 0.60 g / mL, preferably 0.35 g / mL to 0.00. It is good that it is 0.15g / mL-0.50g / mL in 55g / mL and a granulated dry product. The reason for this is that if the bulk specific gravity is too small, the solubility in water becomes poor, and if the bulk specific gravity is too large, the yield decreases, and in any case, this causes a decrease in productivity.
さらに、本発明の製造方法により得られる液体状のガラクトマンナン酵素分解物は、５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示すことが好ましい。各波長における吸光度の測定値は、ガラクトマンナン酵素分解物における不純物含量の指標となる。この測定値が高いということは、それだけ不純物が多く含まれていて、製品の色、味、臭いに関する品質が低いことを意味する。それに対して、各波長における吸光度の測定値が上記のように低ければ、不純物含量も少なくて、製品の色、味、臭いに関する品質が高くなるため、好ましい。 Furthermore, the liquid galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention shows 0.1 or less when the absorbance immediately after production of a 5% (w / v) aqueous solution is measured at 400 nm, and is measured at 500 nm. It is preferable to show a value of 0.02 or less. The measured value of the absorbance at each wavelength is an index of the impurity content in the galactomannan enzyme degradation product. A high measurement value means that the content of impurities is high and the quality of the product in terms of color, taste and smell is low. On the other hand, it is preferable that the measurement value of the absorbance at each wavelength is low as described above because the impurity content is small and the quality of the product in terms of color, taste and odor is high.
また、本発明の製造方法により得られる液体状のガラクトマンナン酵素分解物は、５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示すことが好ましい。製造直後における吸光度の測定値が低くても、高温で一定期間保管した後における吸光度の測定値が高いということは、それだけ製品に着色が起こりやすくて保存性が低いことを意味する。それに対して、各波長における吸光度の測定値が上記のように低ければ、保存性が高くなり製品の品質がいっそう高くなるため、好ましい。 Moreover, the liquid galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention shows 0.5 or less when the absorbance is measured at 400 nm after storing a 5% (w / v) aqueous solution at 60 ° C. for 24 hours. It is preferable to show a value of 0.5 or less when measured at 500 nm. Even if the measured value of the absorbance immediately after production is low, the measured value of the absorbance after being stored at a high temperature for a certain period of time means that the product is easily colored and the storage stability is low. On the other hand, if the measured value of the absorbance at each wavelength is low as described above, it is preferable because the storability is high and the quality of the product is further improved.
以下、本発明のガラクトマンナン酵素分解物の製造方法を工程順に詳細に説明する。 Hereinafter, the manufacturing method of the galactomannan enzyme degradation product of this invention is demonstrated in detail in order of a process.
まず最初に酵素処理工程を行い、グアーの胚乳部分を酸性域で酵素的に加水分解する。 First, an enzyme treatment step is performed, and the endosperm portion of guar is enzymatically hydrolyzed in an acidic region.
この工程では、ガラクトマンナナーゼを主成分として含有し、さらにα−ガラクトシダーゼ等を含有する酵素群が使用される。その理由は、グアーの胚乳部分にはガラクトマンナンが最も多く含まれており、これを加水分解することが当該工程の主目的だからである。ここで使用する酵素群には、α−ガラクトシダーゼよりも少量のβ−マンノシダーゼが含有されていてもよく、さらにはα−ガラクトシダーゼよりも少量の酸性プロテアーゼが含有されていてもよい。 In this step, an enzyme group containing galactomannanase as a main component and further containing α-galactosidase or the like is used. This is because the galactomannan is most contained in the endosperm portion of guar and the main purpose of the process is to hydrolyze it. The enzyme group used here may contain a smaller amount of β-mannosidase than α-galactosidase, and may further contain a smaller amount of acidic protease than α-galactosidase.
具体的にいうと、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有する酵素群を用いる場合、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．５であることが好ましい。また、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有する酵素群を使用する場合、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５であることが好ましく、１〜１０：１：０〜０．０５：０〜０．５であることがより好ましい。 Specifically, when using an enzyme group containing galactomannanase, α-galactosidase and β-mannosidase, it is preferable that the ratio of specific activities of these enzymes is 1 to 100: 1: 0 to 0.5. Moreover, when using the enzyme group containing galactomannanase, (alpha) -galactosidase, an acidic protease, and (beta) -mannosidase, the ratio of the specific activity of these enzymes is 1-100: 1: 0-0.15: 0-0.5. Preferably, it is 1-10: 1: 0 to 0.05: 0 to 0.5.
ここで、本発明で使用される酵素群を構成する酵素であるガラクトマンナナーゼの比活性とは、ガラクトマンナナーゼがガラクトマンナンであるローカストビーンガムに３７℃、ｐＨ５．０で作用するとき、反応初期の１分間に１マイクロモルのマンノースに相当する還元力の増加をもたらす試料１ｇ中の酵素量のことを指す。ガラクトマンナナーゼの分子量は、ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動後にクーマシーブルー染色（ＣＢＢ染色）した結果、２０ｋＤａ〜６０ｋＤａを示すことがよい。当該分子量のより好ましい範囲は３０ｋＤａ〜５０ｋＤａであり、最も好ましい範囲は３５ｋＤａ〜４５ｋＤａである。 Here, the specific activity of galactomannanase, which is an enzyme constituting the enzyme group used in the present invention, is the initial reaction when galactomannanase acts on locust bean gum, which is galactomannan, at 37 ° C. and pH 5.0. It refers to the amount of enzyme in 1 g of sample that brings about an increase in reducing power corresponding to 1 micromole of mannose per minute. The molecular weight of galactomannanase is preferably 20 kDa to 60 kDa as a result of Coomassie blue staining (CBB staining) after SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The more preferable range of the molecular weight is 30 kDa to 50 kDa, and the most preferable range is 35 kDa to 45 kDa.
ガラクトマンナナーゼは、ガラクトマンナンの主鎖を切断するエンド型ヘミセルラーゼであり、ガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得るうえで最も重要な役割を果たす。従って、ガラクトマンナナーゼの比活性は、α−ガラクトシダーゼの比活性と同等以上である必要があり、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼの比活性よりも高い必要がある。例えば、α−ガラクトシダーゼの比活性を１としたときにガラクトマンナナーゼの比活性が１未満であると、ガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得ることが困難になる。また、ガラクトマンナナーゼの比活性が１００を越えるような酵素群を作製するためには、分離精製工程が必要になることから、酵素群の高コスト化が避けられず、ひいてはガラクトマンナン酵素分解物の製造コストが高くなるおそれがある。 Galactomannanase is an endo-type hemicellulase that cleaves the main chain of galactomannan and plays the most important role in efficiently obtaining a galactomannan enzyme degradation product. Therefore, the specific activity of galactomannanase needs to be equal to or higher than the specific activity of α-galactosidase, and needs to be higher than the specific activities of acid protease and β-mannosidase. For example, when the specific activity of α-galactosidase is 1, and the specific activity of galactomannanase is less than 1, it is difficult to efficiently obtain a galactomannan enzyme degradation product. In addition, in order to produce an enzyme group having a specific activity of galactomannanase exceeding 100, a separation and purification process is required, so that the cost of the enzyme group cannot be avoided. Manufacturing cost may be high.
本発明で使用される酵素群を構成する酵素であるα−ガラクトシダーゼの比活性とは、当該α−ガラクトシダーゼがｐ−ニトロフェニル−α−ガラクシドに３７℃、ｐＨ５．５で作用するとき、反応初期の１分間に１マイクロモルのｐ−ニトロフェニルを遊離する試料１ｇ中の酵素量のことを指す。 The specific activity of α-galactosidase which is an enzyme constituting the enzyme group used in the present invention is the initial reaction when the α-galactosidase acts on p-nitrophenyl-α-galacside at 37 ° C. and pH 5.5. Refers to the amount of enzyme in 1 g of sample that liberates 1 micromole of p-nitrophenyl per minute.
α−ガラクトシダーゼは、ガラクトマンナンの側鎖（言い換えると主鎖に結合しているα−ガラクトシル基）を切断するヘミセルラーゼであり、その切断の結果としてガラクトースを生じさせる。ただし、α−ガラクトシダーゼは、ガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得るうえで、必ずしもプラスに作用する酵素ではない。その理由は、α−ガラクトシダーゼを作用させた場合、側鎖のないガラクトマンナン酵素分解物が得られるが、このような分解物には必ずしも所望とする生理作用があるとは限らないからである。また、この場合には単糖が多く生じるため、製品に甘味が付きやすくなるばかりでなく、着色の原因となるメイラード反応が起こりやすくなるからである。従って、例えばα−ガラクトシダーゼの比活性がガラクトマンナナーゼの比活性よりも高いような場合には、所望とする生理作用を有する高品質なガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得ることが困難になる。それゆえ、α−ガラクトシダーゼの比活性は、ガラクトマンナナーゼの比活性よりも低いことが好適であるといえる。 α-Galactosidase is a hemicellulase that cleaves the side chain of galactomannan (in other words, α-galactosyl group bonded to the main chain), and as a result of the cleavage, galactose is generated. However, α-galactosidase is not necessarily an enzyme that acts positively in efficiently obtaining a galactomannan enzyme degradation product. The reason is that when α-galactosidase is allowed to act, a galactomannan enzyme degradation product having no side chain is obtained, but such a degradation product does not necessarily have a desired physiological effect. Further, in this case, since a large amount of monosaccharide is generated, not only the product is easily sweetened, but also the Maillard reaction that causes coloring is likely to occur. Therefore, for example, when the specific activity of α-galactosidase is higher than that of galactomannanase, it is difficult to efficiently obtain a high-quality galactomannan enzyme degradation product having a desired physiological action. Therefore, it can be said that the specific activity of α-galactosidase is preferably lower than the specific activity of galactomannanase.
本発明で使用される酵素群を構成する酵素であるβ−マンノシダーゼの比活性とは、当該β−マンノシダーゼがｐ−ニトロフェニル−β−マンノシドに３７℃、ｐＨ５．５で作用するとき、反応初期の１分間に１マイクロモルのｐ−ニトロフェニルを遊離する試料１ｇ中の酵素量のことを指す。 The specific activity of β-mannosidase which is an enzyme constituting the enzyme group used in the present invention is the initial reaction when the β-mannosidase acts on p-nitrophenyl-β-mannoside at 37 ° C. and pH 5.5. Refers to the amount of enzyme in 1 g of sample that liberates 1 micromole of p-nitrophenyl per minute.
β−マンノシダーゼは、ガラクトマンナンの主鎖をその非還元末端から切断するエキソ型ヘミセルラーゼであり、その切断の結果としてマンノースを生じさせる。ただし、β−マンノシダーゼは、ガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得るうえで、必ずしもプラスに作用する酵素ではない。例えば、α−ガラクトシダーゼの比活性を１としたときにβ−マンノシダーゼの比活性が０．５を越えると、ガラクトマンナン酵素分解物を効率よく得ることが困難になる。また、この場合には単糖が多く生じるため、製品に甘味が付きやすくなるばかりでなく、着色の原因となるメイラード反応が起こりやすくなるので、好ましくない。 β-mannosidase is an exo-type hemicellulase that cleaves the main chain of galactomannan from its non-reducing end, resulting in mannose as a result of the cleavage. However, β-mannosidase is not necessarily an enzyme that acts positively in obtaining a galactomannan enzyme degradation product efficiently. For example, if the specific activity of β-mannosidase exceeds 0.5 when the specific activity of α-galactosidase is 1, it will be difficult to efficiently obtain a galactomannan enzyme degradation product. Further, in this case, since a large amount of monosaccharide is generated, not only is the product easily sweetened, but a Maillard reaction that causes coloring is likely to occur, which is not preferable.
本発明で使用される酵素群を構成する酵素である酸性プロテアーゼの比活性とは、当該酸性プロテアーゼが乳製カゼインに３０℃、ｐＨ３．０で作用するとき、反応初期の１分間に１マイクログラムのチロシンに相当する非蛋白性のフォリン試液呈色物質の増加をもたらす試料１ｇ中の酵素量のことを指す。 The specific activity of acidic protease, which is an enzyme constituting the enzyme group used in the present invention, is 1 microgram per minute at the beginning of the reaction when the acidic protease acts on dairy casein at 30 ° C. and pH 3.0. This refers to the amount of enzyme in 1 g of the sample that causes an increase in the non-protein Folin test solution color developing substance corresponding to the tyrosine.
グアーの胚乳部分にはガラクトマンナンが最も多く含まれているが、タンパク質もある程度含まれている。そして、このようなタンパク質存在下で酸性プロテアーゼを作用させると、タンパク質が加水分解されてアミノ酸が生じる。しかし、アミノ酸の含量が増えると、製品に味、臭いが付きやすくなり、高品質化を阻害してしまう。また、この場合には着色の原因となるメイラード反応が起こりやすくなる。従って、例えば、α−ガラクトシダーゼの比活性を１としたときに酸性プロテアーゼの比活性が０．１５を越えるような場合、多くのアミノ酸が生じる結果、製品の色、味、臭いに関する品質が低下しやすくなる。それに対して、α−ガラクトシダーゼの比活性を１としたときに酸性プロテアーゼの比活性が０．１５以下であれば、製品に色、味、臭いが付きにくくなり、高品質化を実現しやすくなる。 The guar endosperm contains the most galactomannan, but also contains some protein. When an acidic protease is allowed to act in the presence of such a protein, the protein is hydrolyzed to produce an amino acid. However, when the amino acid content increases, the product tends to have a taste and odor, which hinders high quality. Further, in this case, a Maillard reaction that causes coloring is likely to occur. Therefore, for example, when the specific activity of α-galactosidase is 1, and the specific activity of acidic protease exceeds 0.15, many amino acids are produced, resulting in a decrease in the quality of the product in terms of color, taste and smell. It becomes easy. On the other hand, if the specific activity of α-galactosidase is set to 1 and the specific activity of acidic protease is 0.15 or less, the product will be less likely to have color, taste and odor, and high quality will be easily achieved. .
先に列挙した酵素群を構成する各酵素（即ち、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ、β−マンノシダーゼ）は、リゾプス（Rhizopus）属、アスペルギルス（Aspergillus）属、トリコデルマ（Tricohderma）属、ペニシリウム（Penicillium）属、ストレプトマイセス（Streptomyces）属、エンテロコッカス（Enterococcus）属、ビブリオ（Vibrio）属、アエロモナス（Aeromonas）属、バチルス（Bacillus）属及びクロストリディウム（Clostridium）属の微生物から選択される少なくとも１種に由来することが好ましい。即ち、これらの微生物は、ガラクトマンナナーゼを主成分とする上記酵素群を産生しうるからである。なお、上記酵素群は、Rhizopus niveus、Aspergillus niger、Trichoderma reesei、Penicillium purpurogenam、Streptomyces属、Enterococcus caseliflavas、Vibrio属、Aeromonas属、Bacillus属及びClostridium tertiumのうちから選択される少なくとも１種の微生物に由来することがより好ましく、特にはAspergillus nigerに由来することが最も好ましい。 Each enzyme (ie, galactomannanase, α-galactosidase, acid protease, β-mannosidase) constituting the enzyme group listed above is selected from the genus Rhizopus, Aspergillus, Tricohderma, Penicillium ( Selected from microorganisms of the genus Penicillium, Streptomyces, Enterococcus, Vibrio, Aeromonas, Bacillus and Clostridium It is preferably derived from at least one. That is, these microorganisms can produce the above enzyme group mainly composed of galactomannanase. The enzyme group is derived from at least one microorganism selected from Rhizopus niveus, Aspergillus niger, Trichoderma reesei, Penicillium purpurogenam, Streptomyces genus, Enterococcus caseliflavas, Vibrio genus, Aeromonas genus, Bacillus genus and Clostridium tertium. More preferably, it is most preferably derived from Aspergillus niger.
当該微生物を培養するときの培地は、固体培地及び液体培地のいずれでもよいが、生産性等の観点から液体培地のほうが好ましい。好適な液体培地としては、小麦粉、小麦ふすま、コーンスターチ、デキストリン及びガラクトマンナンを含有する液体培地を例示することができる。この組成の液体培地を用いた場合には各々の酵素を生産する微生物を効率よく繁殖させることができ、当該微生物を高い収率で得ることが可能となる。なお、この組成の液体培地の特徴は、通常よく用いられる栄養分に加えて、酵素反応における基質であるガラクトマンナンを含有している点にあり、このことが微生物の繁殖にとってプラスに作用しているものと推測される。 The medium for culturing the microorganism may be either a solid medium or a liquid medium, but a liquid medium is preferable from the viewpoint of productivity and the like. As a suitable liquid medium, the liquid medium containing flour, wheat bran, corn starch, dextrin, and galactomannan can be illustrated. When a liquid medium having this composition is used, microorganisms that produce the respective enzymes can be efficiently propagated, and the microorganisms can be obtained in a high yield. In addition, the characteristic of the liquid medium of this composition is that it contains galactomannan, which is a substrate in enzyme reaction, in addition to nutrients commonly used, and this has a positive effect on the growth of microorganisms. Presumed to be.
なお、本発明の製造方法における上記の酵素群としては、好適な市販品があればそれをそのまま使用してもよいが、好適な市販品がなければ各酵素の比活性の割合を従来公知の手法により適宜変更して使用することも可能である。各酵素の比活性の割合を好適なものに変更する具体的な手法としては、例えば、市販品に対して所定の酵素を添加したり、市販品から所定の酵素を除去したりすること等が挙げられる。また、複数種の酵素産生微生物を別々に培養して得た培養液を所定割合で混合したり、あるいは、複数種の酵素産生微生物を共通の容器内にて同時に培養したりする手法を採用することもできる。さらに、酵素群を産生する市販の微生物に対して従来公知の変異誘発処理により突然変異を誘発させ、各酵素の比活性の割合について変異が生じた微生物をスクリーニングし、これを培養して酵素群を得るようにしてもよい。このような突然変異処理を行う場合、酸性プロテアーゼやβ−マンノシダーゼの産生能が低下した突然変異体を選択的にスクリーニングすることが望ましい。 In addition, if there exists a suitable commercial item as said enzyme group in the manufacturing method of this invention, you may use it as it is, but if there is no suitable commercial item, the ratio of the specific activity of each enzyme will be conventionally well-known. It is also possible to use it by appropriately changing the method. Specific methods for changing the specific activity ratio of each enzyme to a suitable one include, for example, adding a predetermined enzyme to a commercially available product, removing a predetermined enzyme from a commercially available product, and the like. Can be mentioned. In addition, the culture solution obtained by separately cultivating multiple types of enzyme-producing microorganisms is mixed at a predetermined ratio, or multiple types of enzyme-producing microorganisms are simultaneously cultured in a common container. You can also. Furthermore, a commercially available microorganism producing an enzyme group is mutagenized by a conventionally known mutagenesis treatment, and a microorganism having a mutation in the ratio of specific activity of each enzyme is screened and cultured to culture the enzyme group. May be obtained. When such mutation treatment is performed, it is desirable to selectively screen for mutants with reduced ability to produce acid protease or β-mannosidase.
酵素処理工程では、上記の酵素群を用いて酸性域で加水分解を行うことがよく、より具体的にはｐＨ２．０〜ｐＨ６．０の範囲内で加水分解を行うことが好ましい。その理由は、上記の酵素群を構成する酵素の至適ｐＨは酸性域にあるからである。当該工程においてｐＨが６．０を超えていると（即ち中性域になると）、加水分解反応が効率よく進まないため、ガラクトマンナン酵素分解物の収率が低下してしまう。しかも、基質を含む溶液に土壌細菌等の雑菌が繁殖しやすくなり、保存性の悪化や臭いの付着といった問題が起こりやすくなる。また、当該工程においてｐＨが２．０未満であると、雑菌の繁殖といった問題は起こらない反面、加水分解反応の効率が悪くなり、ガラクトマンナン酵素分解物の収率が低下してしまう。なお、加水分解はｐＨ３．０〜ｐＨ５．０の範囲内で行うことがより好適であり、ｐＨ４．０〜ｐＨ５．０の範囲内で行うことが最も好適である。 In the enzyme treatment step, hydrolysis is preferably performed in the acidic region using the above enzyme group, and more specifically, hydrolysis is preferably performed within the range of pH 2.0 to pH 6.0. The reason is that the optimum pH of the enzymes constituting the above enzyme group is in the acidic range. If the pH is higher than 6.0 in this step (that is, a neutral range), the hydrolysis reaction does not proceed efficiently, and the yield of the galactomannan enzyme degradation product is reduced. In addition, bacteria such as soil bacteria can easily propagate in the solution containing the substrate, and problems such as deterioration of storage stability and odor attachment are likely to occur. Further, if the pH is less than 2.0 in this step, there is no problem of propagation of various bacteria, but the efficiency of the hydrolysis reaction is deteriorated and the yield of the galactomannan enzyme degradation product is lowered. The hydrolysis is more preferably performed within the range of pH 3.0 to pH 5.0, and most preferably performed within the range of pH 4.0 to pH 5.0.
酵素処理工程では、５０℃〜８０℃で８時間〜２４時間、または６０℃〜８０℃で３時間〜１２時間加水分解を行うことが好ましい。つまり、酵素の作用温度を高くすることで加水分解の反応時間を短く設定することが可能となり、ひいては生産性の向上を達成しやすくなる。 In the enzyme treatment step, it is preferable to perform hydrolysis at 50 to 80 ° C. for 8 to 24 hours, or 60 to 80 ° C. for 3 to 12 hours. That is, it is possible to set the hydrolysis reaction time short by raising the working temperature of the enzyme, and as a result, it becomes easy to achieve improvement in productivity.
ちなみに、作用温度を５０℃〜８０℃とした場合において、反応時間が８時間未満のとき、または２４時間を越えるようなときには、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物の収率が低下してしまう。同様に、作用温度を６０℃〜８０℃とした場合において、反応時間が３時間未満のとき、または１２時間を越えるようなときにも、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物の収率が低下してしまう。 Incidentally, when the reaction temperature is 50 ° C. to 80 ° C., when the reaction time is less than 8 hours or exceeds 24 hours, the yield of an effective galactomannan enzyme degradation product having a physiological effect decreases. End up. Similarly, when the reaction temperature is 60 ° C. to 80 ° C. and the reaction time is less than 3 hours or more than 12 hours, the yield of an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological effects is obtained. Will fall.
続く反応停止工程では、酵素処理工程を経て得られた未精製の溶液の加水分解反応を停止させる。仮に加水分解反応の停止を遅いタイミングで行ったとすると、反応が必要以上に進んでガラクトマンナンが過度に低分子化するおそれがあり、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物が得にくくなる。これに対して反応停止を早いタイミングで行えば、反応を適時に停止させることができ、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を確実に得ることができる。そして、このことはガラクトマンナン酵素分解物を高い収率で得るのに貢献する。 In the subsequent reaction stopping step, the hydrolysis reaction of the unpurified solution obtained through the enzyme treatment step is stopped. If the hydrolysis reaction is stopped at a later timing, the reaction may proceed more than necessary and the galactomannan may be excessively reduced in molecular weight, making it difficult to obtain an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological effects. On the other hand, if the reaction is stopped at an early timing, the reaction can be stopped in a timely manner, and an effective galactomannan enzyme degradation product having a physiological effect can be reliably obtained. This contributes to obtaining a galactomannan enzyme degradation product in a high yield.
加水分解反応を停止させる具体的手法としては、例えば、基質から酵素を分離除去する方法や、基質における酵素を熱や薬品で失活させる方法などがある。ただし、本発明の製造方法においては、酵素を熱で失活させる方法が工程的に有利である。具体的には、８５℃以上で１５分間〜６０分間加熱して酵素を失活させ、加水分解反応を停止させることがよい。加熱による方法は、薬品等の添加を伴わず比較的簡単に実施できることに加え、熱により反応液をある程度殺菌することもできる点で好ましい。ただし、反応液中には不純物が残っているので、後工程において液中の不純物を除去する処理が必要となる。 Specific methods for stopping the hydrolysis reaction include, for example, a method of separating and removing the enzyme from the substrate, and a method of inactivating the enzyme in the substrate with heat and chemicals. However, in the production method of the present invention, the method of inactivating the enzyme with heat is advantageous in terms of steps. Specifically, the hydrolysis is preferably stopped by heating at 85 ° C. or higher for 15 minutes to 60 minutes to deactivate the enzyme. The heating method is preferable in that it can be carried out relatively easily without adding chemicals and the like, and the reaction solution can be sterilized to some extent by heat. However, since impurities remain in the reaction solution, it is necessary to remove the impurities in the solution in a subsequent step.
なお、加熱温度が８５℃未満であったり加熱時間が１５分間未満であったりする場合には、加水分解反応が十分に進まず、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物が得にくくなる。逆に、加熱時間が６０分間を超える場合には、加水分解反応が過度に進んでしまう結果、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物が得にくくなる。ここで好ましい加熱温度は８５℃〜１００℃であり、特には８５℃〜９５℃である。即ち、沸点を超える温度に加熱しなくても反応を停止させることは十分可能だからである。また、沸点を超えるような温度に加熱しようとすると、専用の容器や加熱装置が必要になり、設備コスト高の原因になるからである。 In addition, when heating temperature is less than 85 degreeC or heating time is less than 15 minutes, a hydrolysis reaction does not fully advance and it becomes difficult to obtain the effective galactomannan enzyme degradation product with a physiological effect. On the other hand, when the heating time exceeds 60 minutes, the hydrolysis reaction proceeds excessively, so that it is difficult to obtain an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological action. Here, a preferable heating temperature is 85 ° C to 100 ° C, particularly 85 ° C to 95 ° C. That is, it is sufficiently possible to stop the reaction without heating to a temperature exceeding the boiling point. Moreover, if it is attempted to heat to a temperature exceeding the boiling point, a dedicated container and a heating device are required, resulting in high equipment costs.
反応停止工程後には、遠心分離処理、精製処理、加熱殺菌処理、中和処理が行われる。各処理を実施する順序は特に限定されないが、この順序で実施することが好適である。 After the reaction stopping step, centrifugal separation treatment, purification treatment, heat sterilization treatment, and neutralization treatment are performed. The order in which the processes are performed is not particularly limited, but it is preferable to perform the processes in this order.
遠心分離処理では、反応停止工程を経た溶液（反応液）から未反応物が除去される。この処理は、例えば従来周知の遠心分離装置等を用いて実施することが可能である。この処理を経て得られた清澄液は、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する酸性の溶液となっている。 In the centrifugation treatment, unreacted substances are removed from the solution (reaction solution) that has undergone the reaction stopping step. This treatment can be performed using, for example, a conventionally known centrifuge. The clarified liquid obtained through this treatment is an acidic solution containing a galactomannan enzyme degradation product.
精製処理では、前記清澄液中の不純物がさらに除去され、その結果として生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物の純度が高められる。また、不純物が除去される結果、脱臭・脱色が図られ、高品質化を達成しやすくなる。精製処理の方法は特に限定されず、溶媒沈殿法、限外濾過法、ゲル濾過、イオン交換樹脂法、電気泳動法などが挙げられるが、前記溶液に濾過助剤を添加して攪拌した後に濾過を行う方法が好ましい。このような処理方法によると、溶液中の不純物が濾過助剤に吸着されるため、当該溶液を濾過して濾過助剤とともに取り除くことにより、溶液中のガラクトマンナン酵素分解物の純度を比較的容易に高めることができるからである。 In the purification treatment, impurities in the clarified liquid are further removed, and as a result, the purity of an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological action is increased. Moreover, as a result of removing impurities, deodorization and decolorization are achieved, and high quality can be easily achieved. The method of the purification treatment is not particularly limited, and examples thereof include a solvent precipitation method, an ultrafiltration method, a gel filtration, an ion exchange resin method, an electrophoresis method, and the like. The method of performing is preferable. According to such a treatment method, since impurities in the solution are adsorbed by the filter aid, the purity of the galactomannan enzyme degradation product in the solution is relatively easy by filtering the solution and removing it together with the filter aid. This is because it can be increased.
加熱殺菌処理では、熱によって溶液中の微生物を死滅させることで雑菌の繁殖が抑えられる。この処理を行うと製品の保存性を向上させることができる。加熱殺菌処理は精製処理後に行われることが好ましい。その理由は以下のとおりである。仮に精製処理前の状態、つまり不純物が含まれた状態で加熱殺菌処理を行うとすると、相対的に多量の液体を加熱殺菌装置に通じる必要があるため設備コストが高くなり、しかも殺菌の確実性が低下する可能性がある。それに対して、精製処理後に加熱殺菌処理を行えば、設備コスト高や殺菌の確実性低下といった心配がないからである。ここで、加熱殺菌処理は、従来周知の超高温瞬間殺菌装置（ＵＨＴ殺菌装置）を用いて、前記溶液を１２０℃〜１５０℃で１秒間〜６秒間加熱する超高温瞬間殺菌処理であることが好ましい。このような処理であれば、溶液が１００℃を超える高温に晒されるため、溶液中の微生物を確実に死滅させることができ、雑菌の繁殖を効果的に抑えることができる。しかも、極めて短い時間で処理できるため生産効率の低下も来たさない。 In the heat sterilization treatment, propagation of various bacteria is suppressed by killing microorganisms in the solution by heat. When this process is performed, the storability of the product can be improved. The heat sterilization treatment is preferably performed after the purification treatment. The reason is as follows. If the heat sterilization process is performed in a state prior to the purification process, that is, in a state where impurities are contained, it is necessary to pass a relatively large amount of liquid to the heat sterilization apparatus. May be reduced. On the other hand, if the heat sterilization treatment is performed after the purification treatment, there is no concern of high equipment costs or a decrease in sterilization reliability. Here, the heat sterilization treatment is an ultra-high temperature instant sterilization treatment in which the solution is heated at 120 ° C. to 150 ° C. for 1 second to 6 seconds using a conventionally known ultra-high temperature instant sterilization device (UHT sterilization device). preferable. With such a treatment, since the solution is exposed to a high temperature exceeding 100 ° C., microorganisms in the solution can be surely killed, and propagation of various germs can be effectively suppressed. Moreover, since the processing can be performed in an extremely short time, the production efficiency does not decrease.
中和処理では、これまでｐＨが酸性域に保たれていた溶液をアルカリで中和して中性域にする。このようにして得られた液状のガラクトマンナン酵素分解物は、使用時に特にｐＨ調整する必要がないため、使い勝手がよい。また、使用可能な範囲も広いため、汎用性に優れている。さらに、本発明の製造方法では中和処理を遅いタイミングで行っているため、グアーに含まれている土壌細菌等の繁殖を確実に抑えることができる。よって、得られるガラクトマンナン酵素分解物の保存性を向上させることができる。 In the neutralization treatment, the solution whose pH has been kept in the acidic range so far is neutralized with an alkali to make the neutral range. Since the liquid galactomannan enzyme degradation product obtained in this way does not require pH adjustment in use, it is convenient. Moreover, since the range which can be used is wide, it is excellent in versatility. Furthermore, in the manufacturing method of this invention, since the neutralization process is performed at a late | slow timing, reproduction of the soil bacteria etc. which are contained in guar can be suppressed reliably. Therefore, the preservability of the obtained galactomannan enzyme degradation product can be improved.
中和処理を行った後には、さらに従来周知の濃縮装置を用いて前記溶液を濃縮する濃縮工程を行ってもよい。この工程を行うと、ガラクトマンナン酵素分解物を高濃度で含む溶液を得ることができる。ここで濃縮法としては、例えば、凍結濃縮法、蒸発濃縮法、減圧蒸留濃縮法、膜濃縮法などを採用することができる。また、濃縮工程の実施後には、さらに前記溶液を乾燥して粉末化する乾燥粉末化工程を行ってもよい。この工程を行うと、液状のガラクトマンナン酵素分解物を固体状にすることができ、保存や取扱いに適した形態とすることができる。ここで乾燥法としては、加熱乾燥法、噴霧乾燥法、凍結乾燥法、減圧乾燥法、造粒乾燥法などを採用することができる。 After performing the neutralization treatment, a concentration step of concentrating the solution using a conventionally known concentration device may be further performed. By performing this step, a solution containing a high-concentration galactomannan enzyme degradation product can be obtained. Here, as the concentration method, for example, a freeze concentration method, an evaporation concentration method, a vacuum distillation concentration method, a membrane concentration method, or the like can be employed. In addition, after the concentration step, a dry powdering step of drying and pulverizing the solution may be performed. By carrying out this step, the liquid galactomannan enzyme degradation product can be made into a solid state and can be made into a form suitable for storage and handling. Here, as the drying method, a heat drying method, a spray drying method, a freeze drying method, a reduced pressure drying method, a granulation drying method, or the like can be employed.
以上述べた本発明の製造方法により得られるガラクトマンナン酵素分解物は、上記のように飲食品、食品添加物、飼料、飼料添加物、医薬品、工業用資材等の素材として幅広く応用できるが、特に人が手軽に摂食できる飲食品の素材として利用されることが好ましい。
ガラクトマンナン酵素分解物が利用可能な飲食品の形態は限定されず、溶液、懸濁物、粉末、固体成形物のいずれでもよく、経口摂取可能な形態であればよい。飲食物の具体例としては、例えば、即席麺、レトルト食品、缶詰、電子レンジ食品、即席スープ・みそ汁類、フリーズドライ食品等の即席食品類、清涼飲料、果汁飲料、野菜飲料、豆乳飲料、コーヒー飲料、茶飲料、粉末飲料、濃縮飲料、栄養飲料、アルコール飲料等の飲料類、パン、パスタ、麺、ケーキミックス、から揚げ粉、パン粉等の小麦粉製品、飴、キャラメル、チューイングガム、チョコレート、クッキー、ビスケット、ケーキ、パイ、スナック、クラッカー、和菓子、デザート菓子等の菓子類、ソース、トマト加工調味料、風味調味料、調理ミックス、たれ類、ドレッシング類、つゆ類、カレー・シチューの素等の調味料、加工油脂、バター、マーガリン、マヨネーズ等の油脂類、乳飲料、ヨーグルト類、乳酸菌飲料、アイスクリーム類、クリーム類等の乳製品、冷凍食品、魚肉ハム・ソーセージ、水産練り製品等の水産加工品、畜肉ハム・ソーセージ等の畜産加工品、農産缶詰、ジャム・マーマレード類、漬け物、煮豆、シリアル等の農産加工品、栄養食品、錠剤、カプセル等を挙げることができる。
ガラクトマンナン酵素分解物を素材として飲食品等を加工する際には、各種栄養成分を強化することができる。
強化できる栄養成分としては、ビタミンＡ、ビタミンＢ１、ビタミンＢ２、ビタミンＢ６、ビタミンＢ１２、ビタミンＣ、ビタミンＤ、ビタミンＥ、ナイアシン（ニコチン酸）、パントテン酸、葉酸等のビタミン類、リジン、スレオニン、トリプトファン等の必須アミノ酸類や、カルシウム、マグネシウム、鉄、亜鉛、銅等のミネラル類、及び、例えば、α−リノレン酸、ＥＰＡ、ＤＨＡ、月見草油、オクタコサノール、カゼインホスホペプチド（ＣＰＰ）、カゼインカルシウムペプチド（ＣＣＰ）、水溶性食物繊維、不溶性食物繊維、オリゴ糖、ビフィズス菌・乳酸菌等の生菌等の人の健康に寄与する物質類、その他の食品や食品添加物として認可されている有用物質の１種または２種以上が使用できる。
以下、本発明の実施形態をより具体化したいくつかの実施例を用いて詳細に説明するが、以下の実施例は本発明の範囲を限定するものではない。
The galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method of the present invention described above can be widely applied as a raw material for food and drink, food additives, feed, feed additives, pharmaceuticals, industrial materials, etc. It is preferably used as a material for foods and drinks that can be easily consumed by humans.
The form of the food or drink that can utilize the galactomannan enzyme degradation product is not limited, and any of a solution, a suspension, a powder, and a solid molded product may be used as long as it can be taken orally. Specific examples of food and drink include, for example, instant noodles, retort foods, canned foods, microwave foods, instant soups and miso soups, freeze-dried foods, soft drinks, fruit juice drinks, vegetable drinks, soy milk drinks, coffee Beverages, tea beverages, powdered beverages, beverages such as concentrated beverages, nutritional beverages, alcoholic beverages, bread products such as bread, pasta, noodles, cake mix, fried flour, bread crumbs, rice cakes, caramel, chewing gum, chocolate, cookies, Seasonings such as biscuits, cakes, pies, snacks, crackers, Japanese confectionery, dessert confectionery, sauces, tomato processed seasonings, flavor seasonings, cooking mixes, sauces, dressings, soups, curry stew , Processed fats and oils, butter, margarine, mayonnaise and other fats, milk beverages, yogurts, lactic acid bacteria beverages, ice cream Milk products, creams and other dairy products, frozen foods, processed fish products such as fish ham and sausages, marine products, livestock processed products such as livestock ham and sausages, canned agricultural products, jams and marmalades, pickles, boiled beans, cereals And other processed agricultural products, nutritional foods, tablets, capsules and the like.
When processing foods and drinks etc. using galactomannan enzyme degradation product as a raw material, various nutritional components can be strengthened.
Nutritional ingredients that can be strengthened include vitamins such as vitamin A, vitamin B 1 , vitamin B 2 , vitamin B 6 , vitamin B 12 , vitamin C, vitamin D, vitamin E, niacin (nicotinic acid), pantothenic acid, folic acid, Essential amino acids such as lysine, threonine, tryptophan, minerals such as calcium, magnesium, iron, zinc, copper, and, for example, α-linolenic acid, EPA, DHA, evening primrose oil, octacosanol, casein phosphopeptide (CPP) Approved as casein calcium peptide (CCP), water-soluble dietary fiber, insoluble dietary fiber, oligosaccharides, substances contributing to human health such as viable bacteria such as bifidobacteria and lactic acid bacteria, and other foods and food additives One kind or two or more kinds of useful substances can be used.
Hereinafter, the present invention will be described in detail by using some examples that further embody the embodiment of the present invention, but the following examples do not limit the scope of the present invention.
[実施例１]ガラクトマンナン酵素分解物の製造
Ａ．試験に供するガラクトマンナン酵素分解物の製造手順
[Example 1] Production of galactomannan enzyme degradation product Production procedure of galactomannan enzyme degradation product for test
ここでは、小麦粉、小麦ふすま、コーンスターチ、デキストリン及びガラクトマンナンを含む液体培地中で、系統の異なる１８種類のAspergillus nigerを所定期間培養し、ガラクトマンナンの加水分解反応に用いる酵素群をあらかじめ採取しておいた（酵素群サンプル１〜１８）。このようにして採取した１８種類のAspergillus niger由来酵素群は、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼの混合物であった。表１には、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼの比活性の割合がそれぞれ示されている（図１参照）。 Here, 18 types of Aspergillus niger with different strains are cultured for a predetermined period in a liquid medium containing wheat flour, wheat bran, corn starch, dextrin and galactomannan, and an enzyme group used for the hydrolysis reaction of galactomannan is collected in advance. Oita (enzyme group samples 1-18). The 18 kinds of Aspergillus niger-derived enzymes collected in this way were a mixture of galactomannanase, α-galactosidase, acid protease and β-mannosidase. Table 1 shows the ratios of specific activities of galactomannanase, α-galactosidase, acid protease and β-mannosidase, respectively (see FIG. 1).
次に、水９００部に塩酸を加えてｐＨを４．５に調整した後、その水に上記の酵素群０．２部とグアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳１００部とを添加混合し、５５℃〜６５℃で２４時間酵素を作用させた。このような酵素処理工程を行う結果、グアーに含まれるガラクトマンナンを酵素的に加水分解した。次に、反応液を９０℃，３０分間加熱することにより酵素を失活させ、加水分解反応を停止させた。次に、加水分解物を含む反応液を遠心分離装置（石川島播磨重工業社製、商品名ＨＳ−５０Ｌ）で３０００ｒｐｍ，供給量６ｍ３／ｈで遠心分離処理し、反応液を未反応物と清澄液とに分離させるとともに、清澄液のみを採取した。次に、採取した溶液（清澄液）に珪藻土系濾過助剤及び活性炭を添加して６０分間攪拌した後、第１濾過手段である濾過装置（昭和製作所社製、商品名２０２Ｂ、濾過圧：２５０ｋｇ／ｃｍ２）を用いて濾過する粗精製を行った。その結果、前記溶液中に含まれる不純物をある程度吸着除去した。さらに、粗精製された前記溶液に珪藻土系濾過助剤のみを添加して６０分間攪拌した後、第１濾過手段よりも目の細かい第２濾過手段である精密濾過装置（中央製作所社製、商品名ＦＳ−５０Ｂ、流量：３００Ｌ／ｈ）を用いて濾過する本精製を行った。その結果、前記溶液中に含まれる不純物をほぼ完全に吸着除去し、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する無色透明で臭いのない溶液を得た。次に、ＵＨＴ殺菌装置（日阪製作所社製、商品名ＦＸ−０５）を用いて、前記溶液をＵＨＴ殺菌処理しかつ直ちに強制冷却した。なお、この処理では、入り口温度を１４０℃に設定し、出口温度を４℃に設定し、殺菌時間を４秒に設定した。次に、酵素処理工程以降、ｐＨが酸性域に保持されていた溶液をＮａＯＨで中和してｐＨ＝約７．０にした。さらに、得られた中性の溶液を遠心式薄膜濃縮装置（アルファ・ラバル社製、商品名ＣＴ−６）を用いて固形分として２０％になるように所定時間減圧濃縮した。その後、噴霧乾燥装置（大川原化工機社製、商品名ＯＣ−３５）を用いて９０分間噴霧乾燥を行い、ガラクトマンナン酵素分解物の白色粉末７０部を得た。 Next, hydrochloric acid was added to 900 parts of water to adjust the pH to 4.5, and 0.2 parts of the above enzyme group and 100 parts of guar (Cyamopsis tetragonolobus) endosperm were added to and mixed with the water. The enzyme was allowed to act at ˜65 ° C. for 24 hours. As a result of performing such an enzyme treatment step, galactomannan contained in guar was hydrolyzed enzymatically. Next, the enzyme was deactivated by heating the reaction solution at 90 ° C. for 30 minutes to stop the hydrolysis reaction. Next, the reaction solution containing the hydrolyzate is centrifuged at 3000 rpm with a supply rate of 6 m 3 / h using a centrifuge (trade name HS-50L, manufactured by Ishikawajima-Harima Heavy Industries Co., Ltd.), and the reaction solution is clarified with unreacted substances. Only the clear liquid was collected. Next, after adding a diatomaceous earth filter aid and activated carbon to the collected solution (clarified liquid) and stirring for 60 minutes, a filtration device (trade name 202B, manufactured by Showa Seisakusho Co., Ltd., filtration pressure: 250 kg, which is the first filtration means) / Cm 2 ), and crude purification was performed. As a result, the impurities contained in the solution were removed by adsorption to some extent. Furthermore, after adding only a diatomaceous earth filter aid to the roughly purified solution and stirring for 60 minutes, a microfiltration device (manufactured by Chuo Seisakusho Co., Ltd., which is a second filtration means finer than the first filtration means) This purification was carried out using No. FS-50B, flow rate: 300 L / h). As a result, the impurities contained in the solution were almost completely adsorbed and removed, and a colorless and transparent solution containing no galactomannan enzyme degradation product was obtained. Next, the solution was subjected to UHT sterilization using a UHT sterilizer (trade name FX-05, manufactured by Nisaka Manufacturing Co., Ltd.) and immediately forcedly cooled. In this process, the inlet temperature was set to 140 ° C., the outlet temperature was set to 4 ° C., and the sterilization time was set to 4 seconds. Next, after the enzyme treatment step, the solution whose pH was maintained in the acidic range was neutralized with NaOH to pH = about 7.0. Further, the obtained neutral solution was concentrated under reduced pressure for a predetermined time using a centrifugal thin film concentration apparatus (trade name CT-6, manufactured by Alfa Laval Co., Ltd.) so that the solid content was 20%. Thereafter, spray drying was performed for 90 minutes using a spray drying apparatus (trade name OC-35, manufactured by Okawara Chemical Industries Co., Ltd.) to obtain 70 parts of white powder of galactomannan enzyme degradation product.
そして、得られた１８種類の粉末状製品を対象として下記の測定及び評価を行った。その結果を表１に示す。
Ｂ．測定及び評価の結果
And the following measurement and evaluation were performed for 18 types of obtained powdery products. The results are shown in Table 1.
B. Measurement and evaluation results
（１）食物繊維含量（％）： ＡＯＡＣ ９８５．２９に記載の酵素重量法により水溶性食物繊維の含量（％）を測定したところ、酵素群サンプル１〜１５を用いて得た粉末状製品については、その約８割が食物繊維であった。従って、これらの粉末状製品では、ガラクトマンナンの主鎖が適度に切断されており、それゆえ種々の生理作用のある有効な成分が多く含まれているものと示唆された。これに対し、酵素群サンプル１６，１７，１８を用いて得た粉末状製品については、いずれも食物繊維の含量が低かった。従って、ガラクトマンナンの主鎖が過度に切断され、それゆえ種々の生理作用のある有効な成分が少ないものと示唆された。
(1) Dietary fiber content (%): When the content (%) of water-soluble dietary fiber was measured by the enzyme weight method described in AOAC 985.29, the powdered product obtained using the
（２）粘度： １８種類の粉末状製品につきそれぞれ５％（ｗ／ｖ）水溶液を作製した。そして、Ｂ型粘度計にてローターＮｏ．１を使用し、５℃，６０ｒｐｍ及び３０秒の条件で測定することにより、それら水溶液の粘度（ｍＰａ・ｓ）を求めた。その結果、酵素群サンプル１〜１５を用いて得た粉末状製品の水溶液の粘度は７〜８ｍＰａ・ｓ程度を示したため、各水溶液中に生理作用のある有効な成分が多く含まれていることが示唆された。これに対し、酵素群サンプル１６，１７，１８を用いて得た粉末状製品の水溶液については、いずれも５ｍＰａ・ｓ未満となって、好適範囲を下回る結果となった。それゆえ、ガラクトマンナンの主鎖が過度に切断された結果、粘度が下がり、種々の生理作用のある有効な成分が少なくなっていることが示唆された。
(2) Viscosity: A 5% (w / v) aqueous solution was prepared for each of 18 kinds of powder products. Then, using a B-type viscometer, the rotor No. 1 was used, and the viscosity (mPa · s) of these aqueous solutions was determined by measurement under the conditions of 5 ° C., 60 rpm, and 30 seconds. As a result, the viscosity of the aqueous solution of the powdered product obtained using the
（３）収率： １８種類の粉末状製品につきそれぞれ収率（％）を測定したところ、酵素群サンプル１〜１５を用いて得た粉末状製品については、６０％を越える高い値を示した。これに対し、酵素群サンプル１６，１７，１８を用いて得た粉末状製品については、いずれも収率が低かった。
(3) Yield: Yield (%) was measured for each of 18 kinds of powdery products, and the powdery products obtained using
（４）還元糖の含量（％）： １８種類の粉末状製品につきそれぞれ還元糖の含量（％）を測定したところ、酵素群サンプル１〜１５を用いて得た粉末状製品については、１０％を下回る低い値を示した。よって、これらの粉末状製品では、所望とする生理作用を有する有効なガラクトマンナン酵素分解物が効率よく得られていることを示唆する結果となった。これに対し、酵素群サンプル１６，１７，１８を用いて得た粉末状製品についてはいずれも高い値を示し、とりわけ酵素群サンプル１８を用いて得た粉末状製品については約３０％という極めて高い値を示した。従って、これらの粉末状製品では、所望とする生理作用を有する有効なガラクトマンナン酵素分解物が効率よく得られなかった。また、還元糖の含量が多いことから、着色の原因となるメイラード反応が起こりやすくなっていると考えられた。
(4) Reducing sugar content (%): When the reducing sugar content (%) was measured for each of 18 kinds of powdery products, 10% was obtained for the powdery products obtained using
（５）粉体の白度： １８種類の粉末状製品につきそれぞれ粉末状製品の白度、具体的にはＬ値、ａ値、ｂ値を従来公知の色差計で測定した。例えば、Ｌ値（明度）についてみると、酵素群サンプル１〜１４を用いて得た粉末状製品は、酵素群サンプル１５〜１８を用いて得た粉末状製品に比べて明らかに値が低く、白度が高かった。これは、前者の粉末状製品のほうが後者の粉末状製品よりも不純物が少ないことを意味している。
(5) Whiteness of powder: The whiteness, specifically, L value, a value, and b value of each of 18 kinds of powdery products were measured with a conventionally known color difference meter. For example, regarding the L value (brightness), the powdered product obtained using the
（６）５％水溶液の吸光度： １８種類の粉末状製品をそれぞれ水に溶解して５％（ｗ／ｖ）水溶液を作製し、それらについて４００ｎｍ，５００ｎｍで吸光度を測定した。その結果、酵素群サンプル１〜１４，１６，１７に由来する水溶液は、酵素群サンプル１５，１８に由来する水溶液に比べてかなり低い測定値を示した。よって、これらにおいては不純物含量が少なく、製品に殆ど着色が認められなかったため、高い品質及び保存性が確保されていた。これとは逆に、酵素群サンプル１５，１８に由来する水溶液では、不純物含量が多く、製品に着色が認められる結果となった。なお、酵素群サンプル１５，１８中には酸性プロテアーゼが多く含まれ、その分解作用によってアミノ酸が多く生成されるが、このアミノ酸と糖との結合が着色の大きな原因であると推測される。
(6) Absorbance of 5% aqueous solution: 18 kinds of powdered products were dissolved in water to prepare 5% (w / v) aqueous solutions, and the absorbance was measured at 400 nm and 500 nm. As a result, the aqueous solutions derived from the
（７）５％水溶液の食味試験： １８種類の粉末状製品をそれぞれ水に溶解して５％（ｗ／ｖ）水溶液を作製し、それらを対象として食味試験を行った。この食味試験は５人のパネラーによって行い、食味を点数（５点満点）で評価した。その結果、酵素群サンプル１〜１４に由来する水溶液は、食味に関して殆ど満点に近い結果を示した。また、酵素群サンプル１６，１７に由来する水溶液は、満点ではないが比較的好結果を示した。一方、酵素群サンプル１５，１８に由来する水溶液は、かなり低い値を示した。その理由としては、酵素群サンプル１５，１８中には酸性プロテアーゼが多く含まれ、その分解作用によってアミノ酸が多く生成されるが、このアミノ酸に酸味や苦味があるため、これが全体の評価を下げている原因であると推測される。
Ｃ．結論
(7) Taste test of 5% aqueous solution: Each of 18 kinds of powdery products was dissolved in water to prepare a 5% (w / v) aqueous solution, and a taste test was conducted on them. This taste test was conducted by five panelists, and the taste was evaluated by a score (full score of 5). As a result, the aqueous solutions derived from the
C. Conclusion
以上の結果を総合すると、酵素群サンプル１〜１５を用いることで、生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を確実にかつ効率よく得られることが実証された。また、酵素群サンプル１〜１４を用いることで、白度、味、臭い、保存性といった品質に優れるため商品価値が高く、しかも生理作用のある有効なガラクトマンナン酵素分解物を確実にかつ効率よく得られることが実証された。
When the above results were combined, it was demonstrated that an effective galactomannan enzyme degradation product having physiological action can be obtained reliably and efficiently by using the
［実施例２］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造１
[Example 2]
ここでは、実施例１の酵素群サンプル２を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、この酵素分解物３０ｇ、強力粉（日清製粉株式会社製）６４２ｇ、砂糖３５ｇ、スキムミルク１３ｇ、食塩１１ｇ、無塩バター３３ｇ及びパン酵母１０ｇに、水４６５ｇを添加した。これを原料として自動製パン機（象印株式会社製）を用いて製パンを行い、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する食パンを調製した。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例３］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造２
[Example 3]
ここでは、実施例１の酵素群サンプル３を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、準強力粉１０００ｇ（日清製粉株式会社製）に対し、上記の酵素分解物３０ｇ、粉末かんすい１０ｇ、食塩１０ｇ、水３３０ｇ、９９％エタノール２０ｇを配合し、ミキサーで１５分間混捏した。これを原料として用い、常法により圧延、切出し（最終麺帯厚１．４ｍｍ、切刃＃２０角）を行った。このようにして得られた中華麺１２０ｇをポリ袋で密封し、２０℃で２４時間麺線熟成を行い、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する生中華麺を得た。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例４］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造３
[Example 4]
ここでは、実施例１の酵素群サンプル４を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、デュラム小麦粉１０００ｇ（日清製粉株式会社製）に、上記の酵素分解物３０ｇ及び水３００ｇを加えた。これを原料として用いて、常法に従って製麺を行うことで、ガラクトマンナン酵素分解物を含有するスパゲティの乾燥麺線（水分１３％）を調製した。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例５］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造４
[Example 5] Manufacture of food and drink containing galactomannan
ここでは、実施例１の酵素群サンプル５を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物３０ｇ及び精白米（商品名：三重コシヒカリ、松阪米穀株式会社製）８００ｇに水１２００ｇを添加したものを、電気式炊飯器（三洋電気株式会社製）で炊飯し、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する米飯を得た。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例６］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造５
[Example 6] Manufacture of food and drink containing galactomannan
ここでは、実施例１の酵素群サンプル６を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物１００ｇにアップルフレーバー２ｇ及び水を加えて、全容２リットルの液体とした。この液体を滅菌済褐色ビン（１１０ミリリットル）に１００ミリリットルずつ充填し、アルミキャップで密封した。その後、１２０℃、３０分間殺菌し、ガラクトマンナン酵素分解物を含有するりんご風味飲料２０本を得た。
Here, 2 g of apple flavor and water were added to 100 g of the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例７］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造６
[Example 7] Manufacture of food and drink containing galactomannan
ここでは、実施例１の酵素群サンプル７を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物５５０ｇ、ブドウ糖５２８ｇ、果糖８５．４ｇ、粉末クエン酸１５．８ｇ、クエン酸ナトリウム１１．２ｇ、乳酸カルシウム１．３ｇ、塩化マグネシウム１．３ｇ、粉末天然香料１３．２ｇ及びビタミンＣに水を加えて、１１リットルの液体とした。この液体を乾熱減菌済１１０ミリリットル褐色ビンに１００ミリリットルずつ充填し、アルミキャップで密封した。その後、１２０℃、３０分間殺菌し、ガラクトマンナン酵素分解物を含有するドリンク剤１００本を得た。 Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the enzyme group sample 7 of Example 1 was used. Then, 550 g of the above enzyme degradation product, 528 g of glucose, 85.4 g of fructose, 15.8 g of powdered citric acid, 11.2 g of sodium citrate, 1.3 g of calcium lactate, 1.3 g of magnesium chloride, 13.2 g of powdered natural flavor and Vitamin C was added with water to make 11 liters of liquid. This liquid was filled into dry-sterilized 110 ml brown bottles in 100 ml portions and sealed with an aluminum cap. Then, it sterilized at 120 degreeC for 30 minutes, and obtained 100 drinks containing a galactomannan enzyme degradation product.
［実施例８］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品の製造７ [Example 8] Production of food and drink containing galactomannan enzyme degradation product 7
ここでは、実施例１の酵素群サンプル８を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物１％、ガムベース２０．０％、砂糖６０．０％、結晶ブドウ糖１８．９％、香料１．０％を混合してガム用原料を作製した。この原料を用いて、常法により圧延、切り出し工程等を行うことにより、ガラクトマンナン酵素分解物を含有するチューインガムを製造した。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例９］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する医薬品の製造 [Example 9] Production of pharmaceuticals containing galactomannan enzyme degradation product
ここでは、実施例１の酵素群サンプル９を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物１．５％、アラビアガム６．０％、ブドウ糖７２．０％、モノフルオロリン酸ナトリウム０．７％、ゼラチン１．０％、乳糖１９．０％、香料１．０％、ステアリン酸マグネシウム適量を混合して、トローチ用原料を作製した。この原料を用いて、常法により成形工程等を行うことにより、ガラクトマンナン酵素分解物を含有するトローチを製造した。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the enzyme group sample 9 of Example 1 was used. And 1.5% of said enzyme degradation products, gum arabic 6.0%, glucose 72.0%, sodium monofluorophosphate 0.7%, gelatin 1.0%, lactose 19.0%,
［実施例１０］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飼料の製造１
[Example 10]
ここでは、実施例１の酵素群サンプル１０を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物１．０％、脱脂粉乳３２．１％、小麦粉２９．９％、パン粉７．０％、大豆粕５．０％、魚粉５．０％、砂糖４．０％、ブドウ糖９．０％、油脂２．０％、ビタミン・ミネラル類３．０％を混合して、飼料用原料を作製した。この原料を用いて、常法により成形、乾燥工程等を行うことにより、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する養豚用飼料を製造した。 Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the enzyme group sample 10 of Example 1 was used. And the above-mentioned enzyme degradation product 1.0%, skim milk powder 32.1%, wheat flour 29.9%, bread crumb 7.0%, soybean meal 5.0%, fish meal 5.0%, sugar 4.0%, A feed material was prepared by mixing 9.0% glucose, 2.0% fat and oil, and 3.0% vitamins and minerals. By using this raw material, a feed for pig farming containing a galactomannan enzyme degradation product was produced by performing a molding, drying process and the like by a conventional method.
［実施例１１］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飼料の製造２
[Example 11] Production of feed containing galactomannan
ここでは、実施例１の酵素群サンプル１１を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物０．０２５％、トウモロコシ５８．０％、大豆粕１５．９％、ふすま５．０％、魚粉６．０％、アルファルファ３．０％、炭酸カルシウム７．０％、リン酸カルシウム１．６％、食塩０．４％、ビタミン・ミネラル類０．１％、大豆油２．０％を混合して、飼料用原料を作製した。この原料を用いて、常法により成形、乾燥工程等を行うことにより、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する養鶏用飼料を製造した。
Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the
［実施例１２］ガラクトマンナン酵素分解物を含有する飼料の製造３
[Example 12] Production of feed containing galactomannan
ここでは、実施例１の酵素群サンプル１２を用いて得た粉末状ガラクトマンナン酵素分解物を用いた。そして、上記の酵素分解物１ｋｇ、魚粉６．４ｋｇ、小麦グルテン１．０ｋｇ、デキストリン０．８ｋｇ、ビタミン・ミネラル類０．５ｋｇ、セルロース０．３ｋｇ、タラ肝油０．５ｋｇを混合し、飼料用原料を作製した。この原料を用いて湿式造粒した後に乾燥することにより、ガラクトマンナン酵素分解物を含有する養殖魚用飼料１０．０ｋｇを得た。 Here, the powdered galactomannan enzyme degradation product obtained using the enzyme group sample 12 of Example 1 was used. Then, 1 kg of the above enzyme degradation product, 6.4 kg of fish meal, 1.0 kg of wheat gluten, 0.8 kg of dextrin, 0.5 kg of vitamins and minerals, 0.3 kg of cellulose and 0.5 kg of cod liver oil are mixed, and the raw material for feed Was made. 10.0 kg of cultured fish feed containing the galactomannan enzyme degradation product was obtained by wet granulation using this raw material and then drying.
[比較例１]市販酵素で調整したガラクトマンナン酵素分解物の評価 [Comparative Example 1] Evaluation of galactomannan enzyme degradation products prepared with commercially available enzymes
水９００部に塩酸を加えてｐＨを４．０に調整した後、その水に市販のマンナナーゼ２種類（ノボ社製、製品名：ガナマーゼ（市販品１とする）及びナガセ生化学工業株式会社製、製品名：セルレースナガセ（市販品２とする））をグアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳１部あたり、４００Ｕとなるように添加混合し、７０℃で１８時間酵素を作用させた。次に、反応液を１００℃，３０分間加熱することにより酵素を失活させ、加水分解反応を停止させた。次いで、反応溶液を７０℃まで冷却し、ろ過により不純物を除去したのちイオン交換樹脂を用いて脱色脱塩処理を行った。濃縮後、スプレードライにて乾燥してガラクトマンナン酵素分解物の粉末を得た。これらの評価結果を表２に示す（図２参照）。 After adjusting the pH to 4.0 by adding hydrochloric acid to 900 parts of water, two kinds of commercially available mannanases (manufactured by Novo, product name: Ganamase (commercial product 1)) and Nagase Seikagaku Corporation (Product name: Cellulase Nagase (commercially available product 2)) was added and mixed at 400 U per 1 g of endosperm of Cyamopsis tetragonolobus, and the enzyme was allowed to act at 70 ° C. for 18 hours. Next, the enzyme was deactivated by heating the reaction solution at 100 ° C. for 30 minutes to stop the hydrolysis reaction. Next, the reaction solution was cooled to 70 ° C., and impurities were removed by filtration, followed by decolorization and desalting using an ion exchange resin. After concentration, the powder was dried by spray drying to obtain a galactomannan enzyme degradation product powder. The evaluation results are shown in Table 2 (see FIG. 2).
市販品１を用いて調製したガラクトマンナン酵素分解物は、実施例１に記載の酵素群サンプル１〜１５を用い、実施例１の方法で調製したガラクトマンナン酵素分解物と比較して、５％水溶液の６０℃での保存性が悪く、５％溶液の食味試験も劣っていた。また、市販品１を用いて調製したガラクトマンナン酵素分解物は、食物繊維含量及び収率が劣っていた。
The galactomannan enzyme degradation product prepared using the
次に、特許請求の範囲に記載された技術的思想のほかに、前述した実施の形態によって把握される技術的思想を以下に列挙する。 Next, in addition to the technical ideas described in the claims, the technical ideas grasped by the embodiments described above are listed below.
（１）主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５である酵素群を、酸性域にてグアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させることを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法。 (1) A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain, comprising a galactomannanase, An enzyme group containing α-galactosidase, acid protease and β-mannosidase and having a specific activity ratio of 1 to 100: 1: 0 to 0.15: 0 to 0.5 is obtained in an acidic region. (Cyamopsis tetragonolobus) The method for producing a galactomannan enzyme degradation product characterized by acting on the endosperm portion.
（２）主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させる酵素処理工程と、前記酵素処理工程を経て得られた溶液の酵素反応を停止させる反応停止工程と、前記反応停止工程後に行われる精製処理工程とを含むことを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法。 (2) A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain, comprising a galactomannanase, An enzyme group containing α-galactosidase, acid protease, and β-mannosidase and having a ratio of specific activities of these enzymes of 1 to 100: 1: 0 to 0.15: 0 to 0.5 is designated as Guamo (Cyamopsis tetragonolobus). An enzyme treatment step that acts on the endosperm portion of the solution, a reaction stop step that stops the enzyme reaction of the solution obtained through the enzyme treatment step, and a purification treatment step that is performed after the reaction stop step A method for producing a galactomannan enzyme degradation product.
（３）主鎖のβ−（１→４）マンナン鎖のＯ−６位にα−ガラクトシル基が結合した櫛状の分岐構造を有するガラクトマンナン酵素分解物の製造方法であって、ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させる酵素処理工程と、前記酵素処理工程を経て得られた溶液の加水分解反応を停止させる反応停止工程と、前記反応停止工程後に行われる精製処理工程と、前記反応停止工程後に行われる加熱殺菌処理工程と、前記反応停止工程後に行われる中和処理工程とを含むことを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法。 (3) A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain, comprising a galactomannanase, An enzyme group containing α-galactosidase, acid protease, and β-mannosidase and having a ratio of specific activities of these enzymes of 1 to 100: 1: 0 to 0.15: 0 to 0.5 is designated as Guamo (Cyamopsis tetragonolobus). An enzyme treatment step that acts on the endosperm portion of the solution, a reaction stop step that stops the hydrolysis reaction of the solution obtained through the enzyme treatment step, a purification treatment step that is performed after the reaction stop step, and after the reaction stop step The manufacturing method of the galactomannan enzyme degradation product characterized by including the heat sterilization process process performed and the neutralization process process performed after the said reaction stop process.
（４）上記（１）乃至（３）のいずれか１項に記載の製造方法により得られたガラクトマンナン酵素分解物を含有する飲食品。 (4) Food / beverage products containing the galactomannan enzyme degradation product obtained by the manufacturing method of any one of said (1) thru | or (3).
（５）上記（１）乃至（３）のいずれか１項に記載の製造方法により得られたガラクトマンナン酵素分解物を含有する医薬品。 (5) A pharmaceutical comprising the galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method according to any one of (1) to (3) above.
（６）上記（１）乃至（３）のいずれか１項に記載の製造方法により得られたガラクトマンナン酵素分解物を含有する飼料。 (6) A feed containing a galactomannan enzyme degradation product obtained by the production method according to any one of (1) to (3) above.
Claims (8)
（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，
（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す，
（ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，
（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す． A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain, comprising galactomannanase and α-galactosidase And β-mannosidase, and the enzyme group having a specific activity ratio of 1 to 100: 1: 0 to 0.5 is allowed to act on the endosperm portion of guar (Cyamopsis tetragonolobus) by the following ( A method for producing a galactomannan enzyme degradation product, wherein the galactomannan enzyme degradation product satisfying all of the conditions a) to (d) is obtained.
(A) Reducing sugar content of 10% by weight or less when measured by the Sommoji Nelson method using glucose as a standard,
(B) When the absorbance immediately after production of a 5% (w / v) aqueous solution is measured at 400 nm, it shows 0.1 or less, and when measured at 500 nm, it shows a value of 0.02 or less.
(C) After a 5% (w / v) aqueous solution was stored at 60 ° C. for 24 hours, when the absorbance was measured at 400 nm, it showed 0.5 or less, and when measured at 500 nm, it showed a value of 0.5 or less.
(D) Lightness (L value) when measured with a color difference meter is 85 to 100, a value is -5 to 5, and b value is 0 to 15.
ガラクトマンナナーゼ、α−ガラクトシダーゼ、酸性プロテアーゼ及びβ−マンノシダーゼを含有し、それら酵素の比活性の割合が１〜１００：１：０〜０．１５：０〜０．５である酵素群を、グアー（Cyamopsis tetragonolobus）の胚乳部分に作用させることにより、下記の（ａ）乃至（ｄ）の条件全てを満たす前記ガラクトマンナン酵素分解物を得ることを特徴とするガラクトマンナン酵素分解物の製造方法。
（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，
（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す，
（ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，
（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す． A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain,
An enzyme group containing galactomannanase, α-galactosidase, acid protease, and β-mannosidase, and having a specific activity ratio of these enzymes of 1 to 100: 1: 0 to 0.15: 0 to 0.5, A method for producing a galactomannan enzyme degradation product, characterized in that the galactomannan enzyme degradation product satisfying all of the following conditions (a) to (d) is obtained by acting on the endosperm portion of Cyamopsis tetragonolobus) .
(A) Reducing sugar content of 10% by weight or less when measured by the Sommoji Nelson method using glucose as a standard,
(B) When the absorbance immediately after production of a 5% (w / v) aqueous solution is measured at 400 nm, it shows 0.1 or less, and when measured at 500 nm, it shows a value of 0.02 or less.
(C) After a 5% (w / v) aqueous solution was stored at 60 ° C. for 24 hours, when the absorbance was measured at 400 nm, it showed 0.5 or less, and when measured at 500 nm, it showed a value of 0.5 or less.
(D) Lightness (L value) when measured with a color difference meter is 85 to 100, a value is -5 to 5, and b value is 0 to 15.
（ａ）グルコースを標品としてソモジー・ネルソン法で測定したときに１０重量％以下の還元糖含量を示す，
（ｂ）５％（ｗ／ｖ）水溶液の製造直後の吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．１以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．０２以下の値を示す，
（ｃ）５％（ｗ／ｖ）水溶液を６０℃で２４時間保管後に吸光度を４００ｎｍで測定したときに０．５以下を示し、５００ｎｍで測定したときに０．５以下の値を示す，
（ｄ）乾燥粉末化したものを色差計で測定したときの明度（Ｌ値）が８５〜１００を示し、ａ値が−５〜５を示し、ｂ値が０〜１５を示す． A method for producing a galactomannan enzyme degradation product having a comb-like branched structure in which an α-galactosyl group is bonded to the O-6 position of a β- (1 → 4) mannan chain of a main chain, comprising galactomannanase and α-galactosidase An enzyme group containing acid protease and β-mannosidase and having a specific activity ratio of 1 to 10: 1: 0 to 0.05: 0 to 0.5, an endosperm portion of Guamopsis tetragonolobus A method for producing a galactomannan enzyme degradation product, characterized in that the galactomannan enzyme degradation product satisfying all of the following conditions (a) to (d) is obtained by acting on :
(A) Reducing sugar content of 10% by weight or less when measured by the Sommoji Nelson method using glucose as a standard,
(B) When the absorbance immediately after production of a 5% (w / v) aqueous solution is measured at 400 nm, it shows 0.1 or less, and when measured at 500 nm, it shows a value of 0.02 or less.
(C) After a 5% (w / v) aqueous solution was stored at 60 ° C. for 24 hours, when the absorbance was measured at 400 nm, it showed 0.5 or less, and when measured at 500 nm, it showed a value of 0.5 or less.
(D) Lightness (L value) when measured with a color difference meter is 85 to 100, a value is -5 to 5, and b value is 0 to 15.
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