JP4749781B2 - α−アミラーゼの活性化方法 - Google Patents
α−アミラーゼの活性化方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP4749781B2 JP4749781B2 JP2005198596A JP2005198596A JP4749781B2 JP 4749781 B2 JP4749781 B2 JP 4749781B2 JP 2005198596 A JP2005198596 A JP 2005198596A JP 2005198596 A JP2005198596 A JP 2005198596A JP 4749781 B2 JP4749781 B2 JP 4749781B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase
- enzyme
- minutes
- liquid
- temperature
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Fee Related
Links
Landscapes
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Description
<α−アミラーゼ活性測定法>
(1)サンプル吸光度の測定
5mLの緩衝液(Britton-Robinson Buffer、pH 8.5、50mM(阿南功一ら著. 基礎生化学実験法6. P277. 丸善株式会社))にネオ.アミラーゼテスト「第一」〔第一化学薬品(株)より入手、製品番号701501-005〕を1錠添加し、約10秒間攪拌した後、2mM塩化カルシウム水溶液で希釈した1mLの酵素溶液を添加して、50℃にて15分間反応させた。1mL の0.5N水酸化ナトリウム水溶液を添加、攪拌することで反応を停止させた後、遠心分離(400×g、5分間)にて不溶成分を沈殿させ、得られた遠心上澄の620nmにおける吸光度を測定した。
5mLの緩衝液(Britton-Robinson Buffer、pH 8.5、50mM(阿南功一ら著. 基礎生化学実験法6. P277. 丸善株式会社))にネオ.アミラーゼテスト「第一」を1錠添加し、約10秒間攪拌した。これに1mlの0.5N水酸化ナトリウム水溶液を添加、攪拌した後、1mLの酵素溶液を添加し、50℃にて15分間インキュベートした後、遠心分離(400×g、5分間)を行なった。得られた遠心上澄の620nmにおける吸光度を測定した。
ネオ.アミラーゼテスト「第一」同封の国際単位の検量線を基準とし、これに(1)と(2)の吸光度の差をあてはめることでアミラーゼの活性を算出した。
25℃、60%RHの実験室において、α−アミラーゼを含む粒子として、ノボザイムズ社より市販されているDuramyl 60Tを用い、その200mgをスクリュー管(マルエム(株)製、No.3)の中に入れ、キャップを締めて40℃、50℃、60℃、70℃の温度で0.5分、4分、15分、30分間加熱処理した。加熱処理直後に2mMのCaCl2溶液(15℃)中に投入して冷却し、前述した方法により酵素活性を測定した。加熱処理した酵素顆粒は、加熱処理していない酵素顆粒に比べ高い活性を有していた(表1)。
α−アミラーゼを含む粒子として、ノボザイムズ社より市販されているDuramyl 60T、Termamyl 60T、及びStainzyme 12T、またジェネンコア社より市販されているPurastar OxAm 4000Eを用い、それらの200mgをスクリュー管(マルエム(株)製、No.3)の中に入れ、キャップを締めて50℃、60℃、70℃の温度で5分間加熱処理した。加熱処理直後に2mMのCaCl2溶液(15℃)中に投入して冷却し、前述した方法により酵素活性を測定した。加熱処理した酵素顆粒は、加熱処理していない酵素顆粒に比べ高い活性を有していた(表2)。
ノボザイムズ社より市販されている液体酵素のDuramyl 300L の1gをスクリュー管(マルエム(株)製、No.3)の中に入れ、キャップを締めて60℃の温度で5分間加熱処理した。次いでこれを室温(25℃)まで冷却し、該温度に到達してから前述した方法により酵素活性を測定した。加熱処理した酵素は、加熱処理していない酵素に比べ20%高い活性を有していた。
特開2001-152199号公報の表1中実施例2に記載の洗剤ベース99質量%に、実施例2の加熱処理を施したStainzyme 12T(60℃)又は加熱処理を施していないStainzyme 12T 0.5質量%、及び香料0.5質量%を配合して洗剤組成物を調製した。この洗剤組成物を30℃に調整した水道水に0.07質量%となる濃度で溶解し、ターゴトメーター(上島製作所(株)製)用ステンレスビーカーにその1Lを移した。ここに、スターチ/色素汚染布(EMPA162、6cm×6cm)の5枚を入れ、80rpmで10分間攪拌洗浄した結果、加熱処理を施したStainzyme 12Tでは高い洗浄効果が確認された。
Claims (5)
- α−アミラーゼを含む粒子を、空気中40℃〜70℃の温度で10秒〜20分間加熱処理し、次いで該粒子を、水を含む液体と混合して冷却する、α−アミラーゼの活性化方法。
- α−アミラーゼを含む粒子を、空気中40℃〜70℃の温度で10秒〜20分間加熱処理し、次いで該粒子を、水を含む液体と混合して冷却する工程を有する、α−アミラーゼ含有液体混合物の製造方法。
- 水を含む液体が、CaCl 2 を含有する請求項2記載の方法。
- α−アミラーゼを含む液状物を、空気中40℃〜70℃の温度で10秒〜20分間加熱処理し、次いで5分〜24時間かけて30℃以下の温度に徐冷する、α−アミラーゼの活性化方法。
- 請求項1又は4記載の方法でα−アミラーゼを活性化する工程と、該工程で得られた活性化されたα−アミラーゼを用いて繊維用洗浄剤組成物を調製する工程とを有する、繊維用洗浄剤組成物の製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2005198596A JP4749781B2 (ja) | 2005-07-07 | 2005-07-07 | α−アミラーゼの活性化方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2005198596A JP4749781B2 (ja) | 2005-07-07 | 2005-07-07 | α−アミラーゼの活性化方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2007014258A JP2007014258A (ja) | 2007-01-25 |
JP4749781B2 true JP4749781B2 (ja) | 2011-08-17 |
Family
ID=37751957
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2005198596A Expired - Fee Related JP4749781B2 (ja) | 2005-07-07 | 2005-07-07 | α−アミラーゼの活性化方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP4749781B2 (ja) |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
ATE49608T1 (de) * | 1985-05-04 | 1990-02-15 | Henkel Kgaa | Geruestsalzfreie fluessigwaschmittel mit textilweichmachenden eigenschaften. |
US5474698A (en) * | 1993-12-30 | 1995-12-12 | Ecolab Inc. | Urea-based solid alkaline cleaning composition |
JP2000023667A (ja) * | 1998-07-08 | 2000-01-25 | Kao Corp | アルカリ耐性アミラーゼ |
JP2000184883A (ja) * | 1998-12-21 | 2000-07-04 | Kao Corp | 新規アミラーゼ |
-
2005
- 2005-07-07 JP JP2005198596A patent/JP4749781B2/ja not_active Expired - Fee Related
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2007014258A (ja) | 2007-01-25 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Klibanov | Stabilization of enzymes against thermal inactivation | |
Arikan | Highly thermostable, thermophilic, alkaline, SDS and chelator resistant amylase from a thermophilic Bacillus sp. isolate A3-15 | |
Riaz et al. | Immobilization of a thermostable A-amylase on calcium alginate beads from Bacillus subtilis KIBGE-HAR | |
JP2010512787A (ja) | バシルス(Bacillus)種195のアルファ‐アミラーゼポリペプチドの組成物と使用。 | |
Hauksson et al. | Heat-labile bacterial alkaline phosphatase from a marine Vibrio sp. | |
WO2000039288A1 (fr) | Polypeptides | |
Niyonzima et al. | Detergent-compatible bacterial amylases | |
Sinha et al. | Characterization and optimization of alkaline protease enzyme produced by soil borne bacteria | |
Akcan | Production of extracellular protease in submerged fermentation by Bacillus licheniformis ATCC 12759 | |
Abd Rahman et al. | Novel cross-linked enzyme aggregates of levanase from Bacillus lehensis G1 for short-chain fructooligosaccharides synthesis: Developmental, physicochemical, kinetic and thermodynamic properties | |
Manivasagan et al. | Production, biochemical characterization and detergents application of keratinase from the marine Actinobacterium actinoalloteichus sp. MA-32 | |
Yandri et al. | Immobilization of Aspergillus fumigatus α-amylase via adsorption onto bentonite/chitosan for stability enhancement | |
Al‐Qodah | Production and characterization of thermostable α‐amylase by thermophilic Geobacillus stearothermophilus | |
JP4749781B2 (ja) | α−アミラーゼの活性化方法 | |
Rachadech et al. | Identification of essential tryptophan in amylomaltase from Corynebacterium glutamicum | |
Sahukhan et al. | Immobilization of α-amylase from Myceliophthora thermophila D-14 (ATCC 48104) | |
Singh et al. | Activity and stability of immobilized alpha-amylase produced by Bacillus acidocaldarius. | |
Hassan et al. | Purification and biochemical characterization of a Ca2+-independent, thermostable and acidophilic α-amylase from Bacillus sp. RM16 | |
Ramakrishna et al. | Carboxy-terminal glycosyl hydrolase 18 domain of a carbohydrate active protein of Chitinophaga pinensis is a non-processive exochitinase | |
JP4628999B2 (ja) | α−アミラーゼの活性化方法 | |
Masi | Immobilization of Pseudomonas Aeruginosa in different matrices for the production of alkaline protease | |
Miao et al. | Specific amino acids responsible for the cold adaptedness of Micrococcus antarcticus β-glucosidase BglU | |
Fernandes et al. | Chitin hydrolysis assisted by cell wall degrading enzymes immobilized of Thichoderma asperellum on totally cinnamoylated D-sorbitol beads | |
JP4754322B2 (ja) | α−アミラーゼの活性化方法 | |
Grata et al. | Effect of different carbon sources on amylolytic activity of Bacillus spp. isolated from natural environment |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20080417 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20110201 |
|
A521 | Written amendment |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20110401 |
|
TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20110517 |
|
A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 |
|
A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20110518 |
|
R151 | Written notification of patent or utility model registration |
Ref document number: 4749781 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R151 |
|
FPAY | Renewal fee payment (event date is renewal date of database) |
Free format text: PAYMENT UNTIL: 20140527 Year of fee payment: 3 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |