JP3044569B2 - ヒトｃ―ペプチドの測定方法 - Google Patents
ヒトｃ―ペプチドの測定方法Info
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- G01N33/74—Chemical analysis of biological material, e.g. blood, urine; Testing involving biospecific ligand binding methods; Immunological testing involving hormones or other non-cytokine intercellular protein regulatory factors such as growth factors, including receptors to hormones and growth factors
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- G—PHYSICS
- G01—MEASURING; TESTING
- G01N—INVESTIGATING OR ANALYSING MATERIALS BY DETERMINING THEIR CHEMICAL OR PHYSICAL PROPERTIES
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- G01N2333/435—Assays involving biological materials from specific organisms or of a specific nature from animals; from humans
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- G01N2333/62—Insulins
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Description
【発明の詳細な説明】 （産業上の利用分野） 本発明はヒトＣ−ペプチドを特異的に認識する抗体を
使用したヒトＣ−ペプチドの測定方法に関するものであ
る。
使用したヒトＣ−ペプチドの測定方法に関するものであ
る。
ヒトＣ−ペプチドは、インスリンの生合成の過程にお
いてプロインスリンの分解によって生じる31個のアミノ
酸からなるペプチドである。ヒトＣ−ペプチドは、膵β
細胞内にインスリンと等モル存在し、刺激に応じて血中
に分泌されている。したがって、インスリンとＣ−ペプ
チドの分泌動態には、ある程度の相関関係がある。そこ
で、血中や尿中のヒトＣ−ペプチドを測定することによ
り、インスリン依存性糖尿病やインスリン非依存性糖尿
病、インスリノーマやインスリン自己免疫症候群の診断
を行うことが出来る。さらに血中のインスリンの測定を
共に行うことにより、より信頼性の高い診断が可能にな
る。
いてプロインスリンの分解によって生じる31個のアミノ
酸からなるペプチドである。ヒトＣ−ペプチドは、膵β
細胞内にインスリンと等モル存在し、刺激に応じて血中
に分泌されている。したがって、インスリンとＣ−ペプ
チドの分泌動態には、ある程度の相関関係がある。そこ
で、血中や尿中のヒトＣ−ペプチドを測定することによ
り、インスリン依存性糖尿病やインスリン非依存性糖尿
病、インスリノーマやインスリン自己免疫症候群の診断
を行うことが出来る。さらに血中のインスリンの測定を
共に行うことにより、より信頼性の高い診断が可能にな
る。
（従来の技術） ヒトＣ−ペプチドの測定法としては、ポリクロ−ナル
抗体を用いた競合法による放射免疫測定法（特開昭52−
25767,特開昭57−37586,特開昭62−132172など）、ポリ
クロ−ナル抗体を用いた競合法による酵素免疫測定法
（特開平１−165962）が知られている。
抗体を用いた競合法による放射免疫測定法（特開昭52−
25767,特開昭57−37586,特開昭62−132172など）、ポリ
クロ−ナル抗体を用いた競合法による酵素免疫測定法
（特開平１−165962）が知られている。
（発明が解決しようとする課題） 従来知られている放射免疫測定法においては、放射性
同位元素を用いるため、取扱い者の安全性や、廃棄処理
の問題、さらに放射性物質を取り扱うための特殊な施設
や特別な測定装置を用意する必要がある。
同位元素を用いるため、取扱い者の安全性や、廃棄処理
の問題、さらに放射性物質を取り扱うための特殊な施設
や特別な測定装置を用意する必要がある。
またポリクローナル抗体を用いる方法は、常に一定の
性能を持った抗血清を作製するのが容易でなく、ポリク
ローナル抗体の品質管理に不便な点がある。
性能を持った抗血清を作製するのが容易でなく、ポリク
ローナル抗体の品質管理に不便な点がある。
（課題を解決するための手段） 本発明者らは従来技術の問題点を解決するべく、操作
が簡単で測定制度の高いヒトＣ−ペプチドの測定方法に
ついて鋭意検討したところ、これらの問題点を解決でき
ることを見出だし、本発明を完成させた。すなわち本発
明は （１） （ａ）ヒトＣ−ペプチドを特異的に認識する抗体（１） 試料 抗体（１）とは異なる部位でヒトＣ−ペプチドを特異
的に認識する抗体（２） とを接触させ、 （ｂ）免疫反応生成物と未反応の抗体を分離し、 （ｃ）免疫反応生成物または未反応の抗体を定量する ことを特徴とする試料中のヒトＣ−ペプチドの測定方法 および （２） （ａ）ヒトＣ−ペプチドを特異的に認識するモノクロ−
ナル抗体 試料 標識されたヒトＣ−ペプチド を接触させ、 （ｂ）免疫反応生成物と未反応の標識されたヒトＣ−ペ
プチドを分離し、 （ｃ）免疫反応生成物または未反応の標識されたヒトＣ
−ペプチドを検出する ことを特徴とする試料中のヒトＣ−ペプチドの測定方法 である。以下、本発明をさらに詳細に説明する。
が簡単で測定制度の高いヒトＣ−ペプチドの測定方法に
ついて鋭意検討したところ、これらの問題点を解決でき
ることを見出だし、本発明を完成させた。すなわち本発
明は （１） （ａ）ヒトＣ−ペプチドを特異的に認識する抗体（１） 試料 抗体（１）とは異なる部位でヒトＣ−ペプチドを特異
的に認識する抗体（２） とを接触させ、 （ｂ）免疫反応生成物と未反応の抗体を分離し、 （ｃ）免疫反応生成物または未反応の抗体を定量する ことを特徴とする試料中のヒトＣ−ペプチドの測定方法 および （２） （ａ）ヒトＣ−ペプチドを特異的に認識するモノクロ−
ナル抗体 試料 標識されたヒトＣ−ペプチド を接触させ、 （ｂ）免疫反応生成物と未反応の標識されたヒトＣ−ペ
プチドを分離し、 （ｃ）免疫反応生成物または未反応の標識されたヒトＣ
−ペプチドを検出する ことを特徴とする試料中のヒトＣ−ペプチドの測定方法 である。以下、本発明をさらに詳細に説明する。
まず第１のサンドイッチ法について説明する。本発明
方法において、モノクロ−ナル抗体を用いる場合は、そ
れ自体公知である方法（G.Kohler,C.Milstein.,et al.
Nature,256,495,1975）に準じて製造することができ
る。実施例に用いたモノクローナル抗体もこの方法に準
じて得たものである。また、ポリクローナル抗体を用い
る場合は、ヒトＣ−ペプチドに対する抗血清またはモノ
クローナル抗体の混合物を用いればよい。
方法において、モノクロ−ナル抗体を用いる場合は、そ
れ自体公知である方法（G.Kohler,C.Milstein.,et al.
Nature,256,495,1975）に準じて製造することができ
る。実施例に用いたモノクローナル抗体もこの方法に準
じて得たものである。また、ポリクローナル抗体を用い
る場合は、ヒトＣ−ペプチドに対する抗血清またはモノ
クローナル抗体の混合物を用いればよい。
本発明方法に用いられる抗体を固相に固定化する場
合、その方法は、公知の方法を採用でき、固相としては
例えば、ポリスチレン、ポリエチレン、ポリ塩化ビニ
ル、ポリカ−ボネ−ト、セファロ−ス粒子、ラテック
ス、アガロ−ス、セルロ−ス、ポリメタアクリレ−トな
どが使用される。本発明では免疫反応後に反応生成物と
未反応物とを分離するため、抗体（１）は、以上のよう
な固相に固定化することが好ましい。
合、その方法は、公知の方法を採用でき、固相としては
例えば、ポリスチレン、ポリエチレン、ポリ塩化ビニ
ル、ポリカ−ボネ−ト、セファロ−ス粒子、ラテック
ス、アガロ−ス、セルロ−ス、ポリメタアクリレ−トな
どが使用される。本発明では免疫反応後に反応生成物と
未反応物とを分離するため、抗体（１）は、以上のよう
な固相に固定化することが好ましい。
一方、抗体（２）は、免疫反応後の免疫反応物または
未反応の抗体（２）の検出を行いやすくするため、標識
化されていることが好ましい。抗体の標識化の方法とそ
の検出方法もなんら限定されるものでなく、公知の方法
により標識化および検出することができる。標識として
は酵素を用いる場合、標識物質としては例えば、ペルオ
キシダ−ゼ、β−Ｄ−ガラクトシダ−ゼ、アルカリホス
ファタ−ゼ、ウレア−ゼ、カタラ−ゼ、β−グルクロニ
ダ−ゼなどが使われる。標識として放射性物質を用いる
場合、3H,125I,または131I等が、蛍光物質を使用する場
合は、例えば、フルオレスカミン、フルオレッセンチオ
シアネ−ト、テトラロ−ダミンイソチオシアネ−ト（TR
ITC）等が常法によりモノクロ−ナル抗体に結合され
る。しかしながら、標識物質は上記物質に何ら限定され
るべきものではない。
未反応の抗体（２）の検出を行いやすくするため、標識
化されていることが好ましい。抗体の標識化の方法とそ
の検出方法もなんら限定されるものでなく、公知の方法
により標識化および検出することができる。標識として
は酵素を用いる場合、標識物質としては例えば、ペルオ
キシダ−ゼ、β−Ｄ−ガラクトシダ−ゼ、アルカリホス
ファタ−ゼ、ウレア−ゼ、カタラ−ゼ、β−グルクロニ
ダ−ゼなどが使われる。標識として放射性物質を用いる
場合、3H,125I,または131I等が、蛍光物質を使用する場
合は、例えば、フルオレスカミン、フルオレッセンチオ
シアネ−ト、テトラロ−ダミンイソチオシアネ−ト（TR
ITC）等が常法によりモノクロ−ナル抗体に結合され
る。しかしながら、標識物質は上記物質に何ら限定され
るべきものではない。
また、抗体（２）を標識しなかった場合は、免疫反応
生成物または抗体（２）を特異的に認識する標識された
第３の抗体を用いて、反応生成物または未反応物を検出
すればよい。
生成物または抗体（２）を特異的に認識する標識された
第３の抗体を用いて、反応生成物または未反応物を検出
すればよい。
以上のような試薬を用いてサンドイッチ法を行えばよ
い。その際、試薬の試料との接触順序にはとくに限定は
なく、順次接触させてもよく、また、一度に反応させて
もよい。このとき抗体（２）が、標識化されていない場
合、先程の第３の抗体をも反応させる。最後に、免疫反
応生成物と未反応物を分離し、免疫反応生成物、未反応
の抗体（２）またはそれらと反応した第３の抗体の標識
を検出すればよい。
い。その際、試薬の試料との接触順序にはとくに限定は
なく、順次接触させてもよく、また、一度に反応させて
もよい。このとき抗体（２）が、標識化されていない場
合、先程の第３の抗体をも反応させる。最後に、免疫反
応生成物と未反応物を分離し、免疫反応生成物、未反応
の抗体（２）またはそれらと反応した第３の抗体の標識
を検出すればよい。
次に競合法について説明する。競合法においては、用
いられる抗体はモノクローナル抗体であり、固相化され
ることが好ましい。一方、標識化されたヒトＣ−ペプチ
ドを用い、これと試料中のヒトＣ−ペプチドをモノクロ
ーナル抗体に対し、競合的に反応を行わせ、反応生成物
を未反応の標識化ヒトＣ−ペプチドと分離し、どちらか
一方の標識を検出すればよい。競合法に用いられる固相
およびその方法、標識およびその方法などは、サンドイ
ッチ法に用いられるものと実質的に同様である。
いられる抗体はモノクローナル抗体であり、固相化され
ることが好ましい。一方、標識化されたヒトＣ−ペプチ
ドを用い、これと試料中のヒトＣ−ペプチドをモノクロ
ーナル抗体に対し、競合的に反応を行わせ、反応生成物
を未反応の標識化ヒトＣ−ペプチドと分離し、どちらか
一方の標識を検出すればよい。競合法に用いられる固相
およびその方法、標識およびその方法などは、サンドイ
ッチ法に用いられるものと実質的に同様である。
測定に使用される試薬は、上記物質以外にも、基質、
溶解剤、緩衝剤、洗浄剤、反応停止剤等の公知の試薬が
用いられる。
溶解剤、緩衝剤、洗浄剤、反応停止剤等の公知の試薬が
用いられる。
（発明の効果） 以上の説明から明らかなように本発明によれば、 （１）試料中のヒトＣ−ペプチド濃度は、0.1〜50ng/ml
の範囲内で測定することができ、 （２）従来法に比べて極めて簡便な操作で、安全に、短
期間にかつ感度よく多数の検体の測定が可能である。
の範囲内で測定することができ、 （２）従来法に比べて極めて簡便な操作で、安全に、短
期間にかつ感度よく多数の検体の測定が可能である。
（実施例） 以下に本発明の詳細な実施例を説明する。しかし、本
発明はこれら実施例のみに限定されるものではない。
発明はこれら実施例のみに限定されるものではない。
実施例１ ２種類のモノクローナル抗体を用いたヒトＣ−ペプチド
ヒトの測定 （Ａ）抗ヒトＣ−ペプチド抗体の固定化 未処理マイクロタイタ−プレ−ト（96ウエル・ヌンク
プレ−ト、インタ−メッド社製）の各ウエルに0.1M炭酸
ナトリウム緩衝液（pH9.6）に溶解した10μg/mlのマウ
ス由来の抗ヒトＣ−ペプチド抗体（名称Ａ）の溶液100
μｌを加えて、４℃一夜インキュベ−トした。
ヒトの測定 （Ａ）抗ヒトＣ−ペプチド抗体の固定化 未処理マイクロタイタ−プレ−ト（96ウエル・ヌンク
プレ−ト、インタ−メッド社製）の各ウエルに0.1M炭酸
ナトリウム緩衝液（pH9.6）に溶解した10μg/mlのマウ
ス由来の抗ヒトＣ−ペプチド抗体（名称Ａ）の溶液100
μｌを加えて、４℃一夜インキュベ−トした。
次に、各ウエルの溶液を除去し、リン酸緩衝化生理食
塩水（0.85％NaCl含有0.01％リン酸緩衝液、pH7.2:以下
PBS）に0.04％ツイ−ン（tween）−20を含んだ溶液（以
下PBS−Ｔ）で３回洗浄した後、1.0％ウシ血清アルブミ
ン（以下BSA）を溶解したPBS−Ｔ溶液300μｌを各ウエ
ルに加えて、４℃でブロッキング処理しそのまま保存し
た。
塩水（0.85％NaCl含有0.01％リン酸緩衝液、pH7.2:以下
PBS）に0.04％ツイ−ン（tween）−20を含んだ溶液（以
下PBS−Ｔ）で３回洗浄した後、1.0％ウシ血清アルブミ
ン（以下BSA）を溶解したPBS−Ｔ溶液300μｌを各ウエ
ルに加えて、４℃でブロッキング処理しそのまま保存し
た。
（Ｂ）アルカリフォスファターゼ（以下AP）標識抗体の
調製 PBSに溶解したAP溶液（5mg/ml）にＮ−サクシンイミ
ジル−３−（２′−ピリジルジチオ）プロピオネートの
エタノ−ル溶液を加え、室温にて１時間反応させた後、
PBSで透析した。また、PBSに溶解した1mgのマウス由来
抗ヒトＣ−ペプチドモノクロ−ナル抗体（Ａとは異なる
部位でヒトＣ−ペプチドを認識するもの）溶液にＳ−ア
セチルメルカプト無水コハク酸の1,4ジオキサン溶液を
加えて30℃で１時間反応させた後、PBSで透析した。次
に、AP溶液とマウス由来抗ヒトＣ−ペプチドモノクロ−
ナル抗体溶液を混合し、1Mヒドロキシルアミン溶液を加
えて４℃中で一晩放置した。この後、上記反応溶液から
TSK−ゲルＧ−3000SW（東ソ−株式会社製、商品名）を
用いる高速液体クロマトグラフィ−により、AP標識抗ヒ
トＣ−ペプチドモノクロ−ナル抗体を精製した。
調製 PBSに溶解したAP溶液（5mg/ml）にＮ−サクシンイミ
ジル−３−（２′−ピリジルジチオ）プロピオネートの
エタノ−ル溶液を加え、室温にて１時間反応させた後、
PBSで透析した。また、PBSに溶解した1mgのマウス由来
抗ヒトＣ−ペプチドモノクロ−ナル抗体（Ａとは異なる
部位でヒトＣ−ペプチドを認識するもの）溶液にＳ−ア
セチルメルカプト無水コハク酸の1,4ジオキサン溶液を
加えて30℃で１時間反応させた後、PBSで透析した。次
に、AP溶液とマウス由来抗ヒトＣ−ペプチドモノクロ−
ナル抗体溶液を混合し、1Mヒドロキシルアミン溶液を加
えて４℃中で一晩放置した。この後、上記反応溶液から
TSK−ゲルＧ−3000SW（東ソ−株式会社製、商品名）を
用いる高速液体クロマトグラフィ−により、AP標識抗ヒ
トＣ−ペプチドモノクロ−ナル抗体を精製した。
（Ｃ）試料中のヒトＣ−ペプチドの定量 本実施例中の（Ａ）で記述した方法で作製したマイク
ロタイタ−プレ−トを室温にもどし、PBS−Ｔ溶液で洗
浄した後、ヒトＣ−ペプチドを含む標準試料（０〜50ng
/ml）を各ウエルにそれぞれ50μｌ加えた。つぎに本実
施例（Ｂ）で得たAP標識抗体をPBS−Ｔ溶液で希釈し、
各ウエルに50μｌずつ添加した。そのまま室温で２時間
インキュベ−トした後、溶液を除去しPBS−Ｔ溶液で３
回洗浄した。それに、3mg/ml Ｐ−ニトロフェニルフォ
スフェート3mg/ml、10mM塩化マグネシウムを含有する50
mM炭酸緩衝液（pH9.5）から成る基質溶液を各ウエルに1
00μｌ添加し、室温で30分間酵素反応させた後、1N水酸
化ナトリウム溶液を100μｌ加えて酵素反応を停止させ
た。上記マイクロタイタ−プレ−トを各ウエルについ
て、波長405nm、対照波長492nmの吸光強度を自動マイク
ロタイタ−プレ−トリ−ダ（東ソ−株式会社製、MPR−A
4、商品名）で測定した。結果を表１に示した。
ロタイタ−プレ−トを室温にもどし、PBS−Ｔ溶液で洗
浄した後、ヒトＣ−ペプチドを含む標準試料（０〜50ng
/ml）を各ウエルにそれぞれ50μｌ加えた。つぎに本実
施例（Ｂ）で得たAP標識抗体をPBS−Ｔ溶液で希釈し、
各ウエルに50μｌずつ添加した。そのまま室温で２時間
インキュベ−トした後、溶液を除去しPBS−Ｔ溶液で３
回洗浄した。それに、3mg/ml Ｐ−ニトロフェニルフォ
スフェート3mg/ml、10mM塩化マグネシウムを含有する50
mM炭酸緩衝液（pH9.5）から成る基質溶液を各ウエルに1
00μｌ添加し、室温で30分間酵素反応させた後、1N水酸
化ナトリウム溶液を100μｌ加えて酵素反応を停止させ
た。上記マイクロタイタ−プレ−トを各ウエルについ
て、波長405nm、対照波長492nmの吸光強度を自動マイク
ロタイタ−プレ−トリ−ダ（東ソ−株式会社製、MPR−A
4、商品名）で測定した。結果を表１に示した。
実施例２ ポリクローナル抗体とモノクローナル抗体を用いるヒト
Ｃ−ペプチドの測定 固定化抗体として、ラビット由来の抗ヒトＣ−ペプチ
ド抗体溶液を用いた以外は実施例１と同様にして実験を
行った。結果を表２に示す。
Ｃ−ペプチドの測定 固定化抗体として、ラビット由来の抗ヒトＣ−ペプチ
ド抗体溶液を用いた以外は実施例１と同様にして実験を
行った。結果を表２に示す。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (56)参考文献 Ｃｌｉｎｉｃａｌ Ｂｉｏｃｈｅｍｉ ｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．23，445−453，Ｏｃ ｔ．，1990 Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｌｉｎｉｃ ａｌ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ａｎａｌ ｙｓｉｓ ２：161−167（1988) ＡＣＴＡ ＡＣＡＤＥＭＩＡ ＭＥＤ ＩＣＩＮＡＥ ＳＩＮＩＣＡＥ Ｖｏ ｌ．11，Ｎｏ．１，Ｆｅｂ．，1989 ＤＡＩＡＢＥＴＥＳ，ＶＯＬ．36, 684−688，Ｊｕｎｅ 1987 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) G01N 33/53 G01N 33/577 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＪＩＣＳＴファイル（ＪＯＩＳ)
Claims (1)
- 【請求項１】（ａ）・ヒトＣ−ペプチドを特異的に認識
する抗体（１） ・試料 ・抗体（１）とは異なる部位でヒトＣ−ペプチドを特異
的に認識する抗体（２） とを接触させ、 （ｂ）免疫反応生成物と未反応の抗体を分離し、 （ｃ）免疫反応生成物または未反応の抗体を定量する ことを特徴とする試料中のヒトＣ−ペプチドの測定方
法。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2302679A JP3044569B2 (ja) | 1990-11-09 | 1990-11-09 | ヒトｃ―ペプチドの測定方法 |
| EP19910119059 EP0484961B1 (en) | 1990-11-09 | 1991-11-08 | Method of measuring human c-peptide |
| DE1991627255 DE69127255T2 (de) | 1990-11-09 | 1991-11-08 | Verfahren zur Messung von menschlichem C-Peptid |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2302679A JP3044569B2 (ja) | 1990-11-09 | 1990-11-09 | ヒトｃ―ペプチドの測定方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04177166A JPH04177166A (ja) | 1992-06-24 |
| JP3044569B2 true JP3044569B2 (ja) | 2000-05-22 |
Family
ID=17911883
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2302679A Expired - Lifetime JP3044569B2 (ja) | 1990-11-09 | 1990-11-09 | ヒトｃ―ペプチドの測定方法 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0484961B1 (ja) |
| JP (1) | JP3044569B2 (ja) |
| DE (1) | DE69127255T2 (ja) |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| AU5863396A (en) * | 1995-06-02 | 1996-12-18 | Harbor-Ucla Research And Education Institute | Insulin suppression test with igf |
| FR2764989B1 (fr) * | 1997-06-20 | 1999-08-27 | Pasteur Sanofi Diagnostics | Procede de dosage du c-peptide |
| DE19951684A1 (de) * | 1999-10-27 | 2001-05-03 | Aventis Pharma Gmbh | Neuer immunologischer Assay zur Bestimmung von C-peptidhaltigen Kontaminanten in Proben von Humanisulin und dessen Derivaten |
| CA2348379C (en) * | 2000-06-12 | 2009-05-19 | Fujirebio Inc. | Immunoassay for measuring human c-peptide and kit therefor |
| EP1243927A1 (en) * | 2001-03-23 | 2002-09-25 | Future Diagnostics B.V. | Short turnaround time insulin assay |
| US20080138830A1 (en) * | 2005-01-27 | 2008-06-12 | Vrije Universiteit Brussel | Method For Measuring Proinsulin And C-Peptide And A Kit Therefor |
Family Cites Families (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS5225767A (en) | 1976-08-27 | 1977-02-25 | Daiichi Rajio Isotope Kenkyusho:Kk | Preparation of tyrosinated c-peptides and radioactive iodinated deriva tives thereof |
| JPS5737586A (en) | 1980-08-12 | 1982-03-01 | Yamamura Glass Co Ltd | Fitting method for cover to bottle mouth |
| JPS62132172A (ja) * | 1985-12-04 | 1987-06-15 | Shionogi & Co Ltd | 固相化抗体およびその製造方法 |
| JPH01165962A (ja) | 1987-12-23 | 1989-06-29 | Tosoh Corp | ヒトｃ−ペプチドの測定方法 |
-
1990
- 1990-11-09 JP JP2302679A patent/JP3044569B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1991
- 1991-11-08 EP EP19910119059 patent/EP0484961B1/en not_active Revoked
- 1991-11-08 DE DE1991627255 patent/DE69127255T2/de not_active Revoked
Non-Patent Citations (4)
| Title |
|---|
| ＡＣＴＡ ＡＣＡＤＥＭＩＡ ＭＥＤＩＣＩＮＡＥ ＳＩＮＩＣＡＥ Ｖｏｌ．１１，Ｎｏ．１，Ｆｅｂ．，１９８９ |
| Ｃｌｉｎｉｃａｌ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．２３，４４５−４５３，Ｏｃｔ．，１９９０ |
| ＤＡＩＡＢＥＴＥＳ，ＶＯＬ．３６，６８４−６８８，Ｊｕｎｅ １９８７ |
| Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｃｌｉｎｉｃａｌ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ Ａｎａｌｙｓｉｓ ２：１６１−１６７（１９８８） |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| DE69127255T2 (de) | 1997-12-04 |
| JPH04177166A (ja) | 1992-06-24 |
| EP0484961A1 (en) | 1992-05-13 |
| DE69127255D1 (de) | 1997-09-18 |
| EP0484961B1 (en) | 1997-08-13 |
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