JP2024501767A - シアリダーゼ－ｈｅｒ２－抗体融合タンパク質、及びその使用方法 - Google Patents
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Abstract
本発明は、一般に、組換えシアリダーゼ及び抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメイン融合タンパク質に関する。本発明はまた、シアリダーゼ及び抗ＨＥＲ２抗体またはその一部を含む抗体コンジュゲートを提供する。本発明はさらに、がんを治療するためにシアリダーゼ融合タンパク質または抗体コンジュゲートを使用する方法に関する。
Description
関連出願の相互参照
本願は、２０２１年１月６日に出願された米国仮特許出願第６３／１３４，４１１号及び２０２１年７月２日に出願された米国仮特許出願第６３／２１７，９９８号の利益及びそれらに対する優先権を主張し、該出願のそれぞれの全開示は、その全体において参照により本明細書に援用される。
本願は、２０２１年１月６日に出願された米国仮特許出願第６３／１３４，４１１号及び２０２１年７月２日に出願された米国仮特許出願第６３／２１７，９９８号の利益及びそれらに対する優先権を主張し、該出願のそれぞれの全開示は、その全体において参照により本明細書に援用される。
発明の分野
本発明は、一般に、組換えシアリダーゼ融合タンパク質及び抗体コンジュゲート、ならびにがんの処置におけるそれらの使用に関する。
本発明は、一般に、組換えシアリダーゼ融合タンパク質及び抗体コンジュゲート、ならびにがんの処置におけるそれらの使用に関する。
腫瘍進行の種々の病態生理学的段階でのグリカン及び特にシアログリカンについての役割は、増加する一連の証拠で支持されている。グリカンは、腫瘍増殖、浸潤、血行性の転移及び新脈管形成を制御する（Ｆｕｓｔｅｒ ｅｔ ａｌ．（２００５）ＮＡＴ．ＲＥＶ．ＣＡＮＣＥＲ ５（７）：５２６－４２）。細胞表面糖コンジュゲートのシアリル化（ｓｉａｌｙｌａｔｉｏｎ）は、がんにおいて頻繁に変化し、シアリル化腫瘍関連炭水化物抗原の発現を生じる。腫瘍細胞によるシアリル化グリカンの発現はしばしば、腫瘍の攻撃性及び転移能力の増加と関連する（Ｊｕｌｉｅｎ Ｓ．，Ｄｅｌａｎｎｏｙ Ｐ．（２０１５）Ｓｉａｌｉｃ Ａｃｉｄ ａｎｄ Ｃａｎｃｅｒ．Ｉｎ：Ｔａｎｉｇｕｃｈｉ Ｎ．，Ｅｎｄｏ Ｔ．，Ｈａｒｔ Ｇ．，Ｓｅｅｂｅｒｇｅｒ Ｐ．，Ｗｏｎｇ ＣＨ．（ｅｄｓ）ＧＬＹＣＯＳＣＩＥＮＣＥ：ＢＩＯＬＯＧＹ ＡＮＤ ＭＥＤＩＣＩＮＥ，Ｓｐｒｉｎｇｅｒ，Ｔｏｋｙｏ．ｈｔｔｐｓ：／／ｄｏｉ．ｏｒｇ／１０．１００７／９７８－４－４３１－５４８４１－６＿１９３）。
最近では、シアル酸結合レクチンのファミリーであるＳｉｇｌｅｃ（シアル酸結合免疫グロブリン様レクチン）は、過シアリル化癌細胞に結合してＮＫ細胞受容体の活性化由来のシグナルの抑制を媒介し、それによりＮＫ細胞媒介性の腫瘍細胞の殺傷を抑制することにより、癌免疫抑制において役割を担うことが明らかになっている（Ｊａｎｄｕｓ ｅｔ ａｌ．（２０１４）Ｊ．ＣＬＩＮ．ＩＮＶＥＳＴ．１２４：１８１０－１８２０；Ｌａｕｂｌｉ ｅｔ ａｌ．（２０１４）ＰＲＯＣ．ＮＡＴＬ．ＡＣＡＤ．ＳＣＩ．ＵＳＡ １１１：１４２１１－１４２１６；Ｈｕｄａｋ ｅｔ ａｌ．（２０１４）ＮＡＴ．ＣＨＥＭ．ＢＩＯＬ．１０：６９－７５）。同様に、シアリダーゼを用いた処置によるシアル酸の酵素的除去は、ＮＫ細胞媒介性の腫瘍細胞の殺傷を高め得る（Ｊａｎｄｕｓ、上述；Ｈｕｄａｋ、上述；Ｘｉａｏ ｅｔ ａｌ．（２０１６）ＰＲＯＣ．ＮＡＴＬ．ＡＣＡＤ．ＳＣＩ．ＵＳＡ １１３（３７）：１０３０４－９）。
ＨＥＲ２をコードする遺伝子は、染色体１７上に位置し、ＥＧＦ／ｅｒｂＢ増殖因子受容体遺伝子ファミリーのメンバーであり、これには、上皮増殖因子受容体（ＥＧＦＲ、またはＨＥＲ１）、ＨＥＲ３／ｅｒｂＢ３、及びＨＥＲ４／ｅｒｂＢ４も含まれる。これらの遺伝子はすべて、成長刺激の能力を有するチロシンキナーゼ１型受容体である膜貫通成長因子受容体をコードしている。ＨＥＲファミリーメンバーの活性化は、一般に、リガンドと、同じ単量体の二量体またはＨＥＲファミリーの他のメンバーとが一緒に結合するときに起こる。ＨＥＲ２には既知のリガンドはない。一旦、活性化が起きれば、細胞質シグナルタンパク質のチロシン自己リン酸化によりシグナルが核に伝達され、細胞の増殖、分裂、分化、及び遊走の側面が制御される。
ＨＥＲ２受容体の過剰発現は、細胞増殖のための過剰なシグナルを核に伝達する受容体をもたらす（Ｇｕｔｉｅｒｒｅｚ ｅｔ ａｌ．（２０１１）ＡＲＣＨ．ＰＡＴＨＯＬ．ＬＡＢ．ＭＥＤ．１３５（１）：５５－６２）。データは、特定のがんについては、ＨＥＲ２の過剰発現が腫瘍細胞の病因及び臨床的攻撃性に直接寄与し、無再発生存期間及び全生存期間の低下を含む予後不良と関連しているという仮説を支持している（Ｉｑｂａｌ ｅｔ ａｌ．（２０１４）ＭＯＬ．ＢＩＯＬ．ＩＮＴ．２０１４：８５２７４８）。抗ＨＥＲ２抗体としては、乳癌、及び胃または胃食道接合部腺癌などの治療での使用が米国で承認されているトラスツズマブと、米国で例えば、乳癌の治療での使用が承認されているペルツズマブとが挙げられる。
癌免疫療法は、多くの癌患者の転帰を改善した。しかし、これまでの進歩にもかかわらず、多くの患者は、現在利用可能な治療法に応答しないか、部分的にしか応答しない。したがって、過剰シアル化癌細胞に関連する癌を治療するための効果的な介入が依然として必要とされている。
本発明は、部分的に、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２免疫グロブリンまたはその一部、例えば抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む融合タンパク質、及び／または、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２抗体またはその一部、例えば、抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む抗体コンジュゲートを生成することが可能であるという発見に基づいている。融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートのシアリダーゼ酵素部分は、野生型シアリダーゼと比較して少なくとも１つの変異を含み得る。変異、または変異の組み合わせは、シアリダーゼの発現、活性、または発現と活性の両方を改善して、癌の診断及び／または治療におけるその使用を改善し得る。
融合タンパク質及び／もしくは抗体コンジュゲートは、癌細胞、例えば、ＨＥＲ２発現癌細胞の表面からシアル酸及び／もしくはシアル酸含有分子を除去すること、ならびに／または腫瘍微小環境からシアル酸及び／またはシアル酸含有分子を除去すること、ならびに／または腫瘍微小環境におけるシアル酸及び／もしくはシアル酸含有分子の濃度を低減することに有用な適切な基質特異性及び活性を有する。
したがって、一態様では、本発明は、以下を含む（または本質的に以下からなる）融合タンパク質を提供する：（ａ）シアリダーゼ酵素；及び（ｂ）抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメイン。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、ヒトシアリダーゼ、例えば、組み換え変異体ヒトシアリダーゼである。特定の実施例では、このシアリダーゼは：（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置でのプロリン残基の置換（Ｐ５）；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ９）；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ４２）；（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ４４）；（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ４５）；（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ５４）；（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置でのプロリン残基の置換（Ｐ６２）；（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ６９）；（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ７８）；（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置でのアスパラギン酸残基の置換（Ｄ８０）；（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ９３）；（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置でのグリシン残基の置換（Ｇ１０７）；（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１０８）；（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１１２）；（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置でのシステイン残基の置換（Ｃ１２５）；（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１２６）；（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ１５０）；（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置でのシステイン残基の置換（Ｃ１６４）；（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ１７０）；（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ１７１）；（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１８８）；（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ１８９）；（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ２１３）；（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２１７）；（ｙ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置でのグルタミン酸残基の置換（Ｅ２２５）；（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置でのヒスチジン残基の置換（Ｈ２３９）；（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２４０）；（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ２４１）；（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ２４２）；（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ２４４）；（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置でのトレオニン残基の置換（Ｔ２４９）；（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置でのアスパラギン酸残基の置換（Ｄ２５１）；（ｇｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置でのグルタミン酸残基の置換（Ｅ２５７）；（ｈｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５８位に対応する位置でのセリン残基の置換（Ｓ２５８）；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２６０）；（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ２６５）；（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ２７０）；（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置でのトリプトファン残基の置換（Ｗ２９２）；（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置でのセリン残基の置換（Ｓ３０１）；（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置でのトリプトファン残基の置換（Ｗ３０２）；（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ３６３）；もしくは（ｐｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ３６５）；または前述の置換のいずれかの組合せを含む。例えば、シアリダーゼは、Ｋ９、Ａ４２、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ２１６、Ａ２４２、Ｑ２７０、Ｓ３０１、Ｗ３０２、Ｖ３６３もしくはＬ３６５の置換または前述の置換のいずれかの組合せを含み得る。
特定の実施形態では、シアリダーゼでは：（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置でのプロリン残基はヒスチジン（Ｐ５Ｈ）で置換され；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置でのリジン残基はアスパラギン酸（Ｋ９Ｄ）で置換され；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置のアラニン残基はアルギニン（Ａ４２Ｒ）もしくはアスパラギン酸（Ａ４２Ｄ）によって置換され；（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置でのリジン残基はアルギニン（Ｋ４４Ｒ）もしくはグルタミン酸（Ｋ４４Ｅ）で置換され；（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置でのリジン残基はアラニン（Ｋ４５Ａ）、アルギニン（Ｋ４５Ｒ）もしくはグルタミン酸（Ｋ４５Ｅ）で置換され；（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置でのロイシン残基はメチオニン（Ｌ５４Ｍ）で置換され；（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置でのプロリン残基はアスパラギン（Ｐ６２Ｎ）、アスパラギン酸（Ｐ６２Ｄ）、ヒスチジン（Ｐ６２Ｈ）、グルタミン酸（Ｐ６２Ｅ）、グリシン（Ｐ６２Ｇ）、セリン（Ｐ６２Ｓ）もしくはトレオニン（Ｐ６２Ｔ）で置換され；（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置でのグルタミン残基はヒスチジン（Ｑ６９Ｈ）で置換され；（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置でのアルギニン残基はリジン（Ｒ７８Ｋ）で置換され；（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置でのアスパラギン酸残基はプロリン（Ｄ８０Ｐ）で置換され；（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置でのアラニン残基はグルタミン酸（Ａ９３Ｅ）もしくはリジン（Ａ９３Ｋ）で置換され；（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置でのグリシン残基はアスパラギン酸（Ｇ１０７Ｄ）で置換され；（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置でのグルタミン残基はヒスチジン（Ｑ１０８Ｈ）で置換され；（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置でのグルタミン残基はアルギニン（Ｑ１１２Ｒ）もしくはリジン（Ｑ１１２Ｋ）で置換され；（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置でのシステイン残基はロイシン（Ｃ１２５Ｌ）で置換され；（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置でのグルタミン残基はロイシン（Ｑ１２６Ｌ）、グルタミン酸（Ｑ１２６Ｅ）、フェニルアラニン（Ｑ１２６Ｆ）、ヒスチジン（Ｑ１２６Ｈ）、イソロイシン（Ｑ１２６Ｉ）もしくはチロシン（Ｑ１２６Ｙ）で置換され；（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置でのアラニン残基はバリン（Ａ１５０Ｖ）で置換され；（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置でのシステイン残基はグリシン（Ｃ１６４Ｇ）で置換され；（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置でのアルギニン残基はプロリン（Ｒ１７０Ｐ）で置換され；（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置でのアラニン残基はグリシン（Ａ１７１Ｇ）で置換され；（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置でのグルタミン残基はプロリン（Ｑ１８８Ｐ）で置換され；（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置でのアルギニン残基はプロリン（Ｒ１８９Ｐ）で置換され；（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基はシステイン（Ａ２１３Ｃ）、アスパラギン（Ａ２１３Ｎ）、セリン（Ａ２１３Ｓ）もしくはトレオニン（Ａ２１３Ｔ）で置換され；（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基はアラニン（Ｌ２１７Ａ）もしくはバリン（Ｌ２１７Ｖ）で置換され；（ｙｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置でのトレオニン残基はアラニン（Ｔ２４９Ａ）で置換され；（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置でのアスパラギン酸残基はグリシン（Ｄ２５１Ｇ）で置換され；（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置でのグルタミン酸残基はプロリン（Ｅ２２５Ｐ）で置換され；（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置でのヒスチジン残基はプロリン（Ｈ２３９Ｐ）で置換され；（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置でのロイシン残基はアスパラギン酸（Ｌ２４０Ｄ）、アスパラギン（Ｌ２４０Ｎ）もしくはチロシン（Ｌ２４０Ｙ）で置換され；（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置でのアルギニン残基はアラニン（Ｒ２４１Ａ）、アスパラギン酸（Ｒ２４１Ｄ）、ロイシン（Ｒ２４１Ｌ）、グルタミン（Ｒ２４１Ｑ）もしくはチロシン（Ｒ２４１Ｙ）で置換され；（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置でのアラニン残基はシステイン（Ａ２４２Ｃ）、フェニルアラニン（Ａ２４２Ｆ）、グリシン（Ａ２４２Ｇ）、ヒスチジン（Ａ２４２Ｈ）、イソロイシン（Ａ２４２Ｉ）、リジン（Ａ２４２Ｋ）、ロイシン（Ａ２４２Ｌ）、メチオニン（Ａ２４２Ｍ）、アスパラギン（Ａ２４２Ｎ）、グルタミン（Ａ２４２Ｑ）、アルギニン（Ａ２４２Ｒ）、セリン（Ａ２４２Ｓ）、バリン（Ａ２４２Ｖ）、トリプトファン（Ａ２４２Ｗ）もしくはチロシン（Ａ２４２Ｙ）で置換され；（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置でのバリン残基はイソロイシン（Ｖ２４４Ｉ）、リジン（Ｖ２４４Ｋ）もしくはプロリン（Ｖ２４４Ｐ）で置換され；（ｇｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置でのグルタミン酸残基はプロリン（Ｅ２５７Ｐ）で置換され；（ｈｈ）２５８位に対応する位置でのセリン残基はシステイン（Ｓ２５８Ｃ）で置換され；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置でのロイシン残基はアスパラギン酸（Ｌ２６０Ｄ）、フェニルアラニン（Ｌ２６０Ｆ）、グルタミン（Ｌ２６０Ｑ）もしくはトレオニン（Ｌ２６０Ｔ）で置換され；（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置でのバリン残基はフェニルアラニン（Ｖ２６５Ｆ）で置換され；（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置でのグルタミン残基はアラニン（Ｑ２７０Ａ）、ヒスチジン（Ｑ２７０Ｈ）、フェニルアラニン（Ｑ２７０Ｆ）、プロリン（Ｑ２７０Ｐ）、セリン（Ｑ２７０Ｓ）もしくはトレオニン（Ｑ２７０Ｔ）で置換され；（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置でのトリプトファン残基はアルギニン（Ｗ２９２Ｒ）で置換され；（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置でのセリン残基はアラニン（Ｓ３０１Ａ）、アスパラギン酸（Ｓ３０１Ｄ）、グルタミン酸（Ｓ３０１Ｅ）、フェニルアラニン（Ｓ３０１Ｆ）、ヒスチジン（Ｓ３０１Ｈ）、リジン（Ｓ３０１Ｋ）、ロイシン（Ｓ３０１Ｌ）、メチオニン（Ｓ３０１Ｍ）、アスパラギン（Ｓ３０１Ｎ）、プロリン（Ｓ３０１Ｐ）、グルタミン（Ｓ３０１Ｑ）、アルギニン（Ｓ３０１Ｒ）、トレオニン（Ｓ３０１Ｔ）、バリン（Ｓ３０１Ｖ）、トリプトファン（Ｓ３０１Ｗ）もしくはチロシン（Ｓ３０１Ｙ））で置換され；（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置でのトリプトファン残基はアラニン（Ｗ３０２Ａ）、アスパラギン酸（Ｗ３０２Ｄ）、フェニルアラニン（Ｗ３０２Ｆ）、グリシン（Ｗ３０２Ｇ）、ヒスチジン（Ｗ３０２Ｈ）、イソロイシン（Ｗ３０２Ｉ）、リジン（Ｗ３０２Ｋ）、ロイシン（Ｗ３０２Ｌ）、メチオニン（Ｗ３０２Ｍ）、アスパラギン（Ｗ３０２Ｎ）、プロリン（Ｗ３０２Ｐ）、グルタミン（Ｗ３０２Ｑ）、アルギニン（Ｗ３０２Ｒ）、セリン（Ｗ３０２Ｓ）、トレオニン（Ｗ３０２Ｔ）、バリン（Ｗ３０２Ｖ）もしくはチロシン（Ｗ３０２Ｙ）で置換され；（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置でのバリン残基はアルギニン（Ｖ３６３Ｒ）で置換され；または（ｐｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置でのロイシン残基はグルタミン（Ｌ３６５Ｑ）、ヒスチジン（Ｌ３６５Ｈ）、イソロイシン（Ｌ３６５Ｉ）、リジン（Ｌ３６５Ｋ）もしくはセリン（Ｌ３６５Ｓ）で置換され；あるいはシアリダーゼは前述の置換のいずれかの組合せを含む。例えば、シアリダーゼは、Ｋ９Ｄ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ｐ６２Ｎ、Ｐ６２Ｓ、Ｐ６２Ｔ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ａ２４２Ｆ、Ａ２４２Ｗ、Ａ２４２Ｙ、Ｑ２７０Ａ、Ｑ２７０Ｔ、Ｓ３０１Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ、Ｗ３０２Ｒ、Ｖ３６３Ｒ及びＬ３６５Ｉから選択される置換または前述の置換のいずれかの組合せを含み得る。
特定の実施形態では、シアリダーゼは：（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対応する位置でのメチオニン残基の置換もしくは欠失（Ｍ１）；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の６位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ６）；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置でのイソロイシン残基の置換（Ｉ１８７）；または（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置でのシステイン残基の置換（Ｃ３３２）；あるいは前述の置換のいずれかの組合せを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼにおいて、（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対応する位置でのメチオニン残基は欠失される（ΔＭ１）、アラニンで置換される（Ｍ１Ａ）もしくはアスパラギン酸で置換される（Ｍ１Ｄ）；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の６位に対応する位置でのバリン残基はチロシンで置換される（Ｖ６Ｙ）；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置でのイソロイシン残基はリジンで置換される（Ｉ１８７Ｋ）；または（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置でのシステイン残基はアラニンで置換される（Ｃ３３２Ａ）；あるいはシアリダーゼは前述の置換のいずれかの組合せを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは：（ａ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｂ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｋ９Ｄ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ、Ｃ３３２Ａ、Ｖ３６３Ｒ及びＬ３６５Ｉの置換；（ｃ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｎ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｄ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｅ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｓ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｆ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｔ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｇ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｎ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｈ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ、Ｓ３０１Ａ、Ｗ３０２Ｒ及びＣ３３２Ａの置換；（ｉ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ｔ及びＣ３３２Ａの置換；（ｊ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｋ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａの置換；または（ｌ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａの置換を含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｎｅｕ１、Ｎｅｕ２、Ｎｅｕ３、及びＮｅｕ４から選択され、例えば、シアリダーゼは、Ｎｅｕ２である。
特定の実施形態では、シアリダーゼは対応する野生型シアリダーゼとは異なる基質特異性を有する。例えば、特定の実施形態では、シアリダーゼは、α２，３、α２，６及び／またはα２，８結合を切断し得る。特定の実施形態では、シアリダーゼは、α２，３及びα２，８結合を切断し得る。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、配列番号４８～５４、１４９、１５４、１５９、１９１、もしくは１９８のいずれか一つ、または配列番号４８～５４、１４９、１５４、１５９、１９１、もしくは１９８のいずれか一つに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、本明細書の以下の表１～１１のいずれか１つに記載される変異または変異の組み合わせを含む。
特定の実施形態では、融合タンパク質は免疫グロブリンＦｃドメインをさらに含む。特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、ＩｇＡ２、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭ Ｆｃドメインに由来し、例えば、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４ Ｆｃドメインに由来し、例えば、免疫グロブリンＦｃドメインはヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメインに由来する。
特定の実施形態では、抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインは、第２の抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインと結合（例えば、共有結合または非共有結合）して、抗ＨＥＲ２抗原結合部位を生成する。
特定の実施形態では、抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインは、トラスツズマブ、ペルツズマブ、ＣＴ－Ｐ６、トラスツズマブ－ｄｋｓｔ、ＭＧＡＨ２２（マルゲツキシマブ）、ＰＦ－０５２８００１４、エルツマキソマブ、ガンコタマブ、チミグツズマブ、Ｏｎｔｒｕｚａｎｔ、ＡＢＰ－９８０、ＳＢ３、ＤＳ－８２０１、ＭＹＬ－１４１０、ＢＣＤ－０２２、及びＨＤ２０１から選択される抗体に由来し、例えば、抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインは、トラスツズマブに由来する。
特定の実施形態では、シアリダーゼと免疫グロブリンＦｃドメイン及び／または抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインは、ペプチド結合またはアミノ酸リンカーによって連結される。
特定の実施形態では、融合タンパク質は、配列番号６６～８５、９８～１４２、１５０～１５３、１５５～１５８、１６０～１６３、１６６～１７８、１８５、１８７、１８９、１９２～１９７、２０３～２１０、２１８、２２０、２２２、２２４、２２６、２２８、２３０、２３２、２３４、２３６、２３８、２４０、２４２、２４４、または２４９のいずれか１つを含む。
別の態様では、本発明は、前述の融合タンパク質のいずれかを含む抗体複合体を提供する。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、単一のシアリダーゼを含む。他の実施形態では、抗体コンジュゲートは２つのシアリダーゼを含み、それらは同じであっても異なっていてもよい。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、２つの同一のシアリダーゼを含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、単一の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含む。他の実施形態では、抗体コンジュゲートは、同じであっても異なっていてもよい２つの抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、２つの同一の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、約１３５ｋＤａ～約１６５ｋＤａの分子量を有するか、または抗体コンジュゲートは、約２１５ｋＤａ～約２４５ｋＤａの分子量を有する。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは：（ａ）免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；（ｂ）免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；ならびに（ｃ）免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチドを含み；ここでこの第１及び第２のポリペプチドは、共有結合して一緒になり、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり、ここで第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。第３のポリペプチドは、例えばＮ末端からＣ末端の方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含み得る。この第１のポリペプチドは、例えば、配列番号６６を含んでもよく、第２のポリペプチドは、例えば、配列番号６７または１８９のいずれか１つを含んでもよく、及び／又は第３のポリペプチドは、例えば、配列番号６８～７４、９８～１１２、１５０、１５１、１５５、１５６、１６０、１６１、１８５、１８７、１９２、１９５、２０３～２０８のいずれか１つを含んでもよい。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは配列番号１８９を含み、第３のポリペプチドは配列番号２０５を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは：（ａ）第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；（ｂ）第１の免疫グロブリン重鎖及び第１のシアリダーゼを含む第２のポリペプチド；（ｃ）第２の免疫グロブリン重鎖及び第２のシアリダーゼを含む第３のポリペプチド；ならびに（ｄ）第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドを含み；ここで第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり、第３及び第４のポリペプチドは共有結合して一緒になり、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり、ここで第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって、第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第３のポリペプチド及び第４のポリペプチドは一緒になって第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。第２及び第３のポリペプチドは、例えばＮ末端からＣ末端の方向で第１及び第２の免疫グロブリン重鎖ならびに第１及び第２のシアリダーゼのそれぞれを含み得る。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは：（ａ）第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１の一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第１のポリペプチド；ならびに（ｂ）第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン及び任意の第２の一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチドを含み；ここで第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり、ここで第１のｓｃＦｖは第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第２のｓｃＦｖは、存在する場合、第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。第１のポリペプチドは、例えば、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のｓｃＦｖを含み得る。第２のポリペプチドは、例えばＮ末端からＣ末端の方向で、第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン及び任意の第２のｓｃＦｖを含み得る。この第１のポリペプチドは、例えば、配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４もしくは２４９のうちのいずれか１つを含んでもよく、及び／または第２のポリペプチドは、例えば、配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４または２４９のいずれか１つを含んでもよい。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは：（ａ）免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；（ｂ）免疫グロブリン重鎖及び一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチド；ならびに（ｃ）免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチドを含み、ここで第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり、免疫グロブリン軽鎖及び免疫グロブリン重鎖は一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、ｓｃＦｖは第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。第２のポリペプチドは、例えばＮ末端からＣ末端方向で免疫グロブリン重鎖及びｓｃＦｖを含み得る。第３のポリペプチドは、例えばＮ末端からＣ末端方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含み得る。
別の態様では、本発明は、前述の融合タンパク質のいずれか、または前述の抗体コンジュゲートのいずれかの少なくとも一部をコードするヌクレオチド配列を含む単離された核酸を提供する。別の態様では、本発明は、前述の核酸のいずれかを含む発現ベクターを提供する。別の態様では、本発明は、前述の発現ベクターのいずれかを含む宿主細胞を提供する。
別の態様では、本発明は、前述の融合タンパク質のいずれかまたは前述の抗体コンジュゲートのいずれかを含む医薬組成物を提供する。
別の態様では、本発明は、がんの治療を必要とする対象においてがんを治療する方法を提供する。この方法は、前述の融合タンパク質のいずれか、前述の抗体コンジュゲートのいずれかまたは前述の医薬組成物のいずれかの有効量を対象に投与することを含む。
特定の実施形態では、がんは、肺細気管支肺胞癌（ＢＡＣ）、膀胱癌、女性生殖管悪性腫瘍（例えば、子宮漿液性癌、子宮内膜癌、外陰扁平上皮癌、及び子宮肉腫）、卵巣表面上皮癌（例えば、卵巣の明細胞癌、上皮性卵巣癌、卵管癌、及び原発性腹膜癌）、乳癌、非小細胞肺癌（ＮＳＣＬＣ）、男性生殖管悪性腫瘍（例えば、精巣癌）、後腹膜癌または腹膜癌、胃食道腺癌、食道胃接合部癌、肝臓肝細胞癌、食道及び食道胃接合部癌、子宮頸癌、胆管癌、膵臓腺癌、肝外胆管腺癌、小腸悪性腫瘍、胃腺癌、原発不明癌（ＣＵＰ）、結腸直腸腺癌、食道癌、前立腺腺癌、腎臓癌、頭頸部扁平上皮癌、胸腺癌、非黒色腫皮膚癌、甲状腺癌（例えば、乳頭癌）、頭頸部癌、肛門癌、非上皮性卵巣癌（非ＥＯＣ）、ぶどう膜黒色腫、悪性胸膜中皮腫、小細胞肺癌（ＳＣＬＣ）、中枢神経系癌、神経内分泌腫瘍、及び軟部組織腫瘍から選択される。例えば、特定の実施形態では、癌は、乳癌、非小細胞肺癌、膀胱癌、腎臓癌、結腸癌、及び黒色腫である。
別の態様では、本発明は、それを必要とする対象における腫瘍への免疫細胞の浸潤を促進する方法を提供する。この方法は、有効量の任意の前述の融合タンパク質、任意の前述の抗体コンジュゲート、または任意の前述の医薬組成物を対象に投与することを含む。特定の実施形態では、免疫細胞は、Ｔ細胞、例えばＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞、例えばＣＤ６９＋ＣＤ８＋及び／またはＧｚｍＢ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞である。特定の実施形態では、免疫細胞はナチュラルキラー（ＮＫ）細胞である。
別の態様では、本発明は、それを必要とする対象において循環ナチュラルキラー（ＮＫ）細胞の数を増加させる方法を提供する。この方法は、有効量の任意の前述の融合タンパク質、任意の前述の抗体コンジュゲート、または任意の前述の医薬組成物を対象に投与して、その融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物の投与前と比較して循環ＮＫ細胞の数を増加させることを含む。
別の態様では、本発明は、それを必要とする対象の流入領域リンパ節におけるＴ細胞の数を増大させる方法を提供する。この方法は、対象に有効量の任意の前述の融合タンパク質、任意の前述の抗体コンジュゲート、または任意の前述の医薬組成物を投与して、その融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物の投与前と比較して、流入領域リンパ節におけるＴ細胞の数を増大させることを含む。特定の実施形態では、免疫細胞は、Ｔ細胞、例えばＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞である。
別の態様では、本発明は、細胞、組織、または対象内のＣｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２、及び／またはＣｃｌ５の発現を増大する方法を提供する。この方法は、細胞、組織、または対象と、有効量の任意の前述の融合タンパク質、任意の前述の抗体コンジュゲート、または任意の前述の医薬組成物とを接触させて、この融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物との接触前の細胞、組織または対象と比較して、Ｃｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２、及び／またはＣｃｌ５の発現を増大させることを含む。
本発明のこれら及び他の態様及び特徴は、以下の詳細な説明及び特許請求の範囲に記載される。
本発明は、以下の図面を参照してより完全に理解され得る。
本発明の種々の特徴及び態様を、以下にさらに詳細に考察する。
詳細な説明
本発明は、部分的に、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２免疫グロブリンもしくはその一部、例えば抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む融合タンパク質、及び／または、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２抗体もしくはその一部、例えば抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む抗体コンジュゲートを生成することが可能であるという発見に基づいている。融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートのシアリダーゼ酵素部分は、野生型シアリダーゼと比較して少なくとも１つの変異を含み得る。変異、または変異の組み合わせは、シアリダーゼの発現、活性、または発現及び活性の両方を改善して、がんの診断及び／または処置におけるその使用を改善し得る。
本発明は、部分的に、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２免疫グロブリンもしくはその一部、例えば抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む融合タンパク質、及び／または、シアリダーゼ酵素及び抗ＨＥＲ２抗体もしくはその一部、例えば抗原結合ドメイン及び／または免疫グロブリンＦｃドメインを含む抗体コンジュゲートを生成することが可能であるという発見に基づいている。融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートのシアリダーゼ酵素部分は、野生型シアリダーゼと比較して少なくとも１つの変異を含み得る。変異、または変異の組み合わせは、シアリダーゼの発現、活性、または発現及び活性の両方を改善して、がんの診断及び／または処置におけるその使用を改善し得る。
融合タンパク質及び／もしくは抗体コンジュゲートは、がん細胞、例えばＨＥＲ２発現癌細胞の表面からシアル酸及び／もしくはシアル酸含有分子を除去すること、ならびに／または腫瘍微小環境からのシアル酸及び／もしくはシアル酸含有分子を除去すること、ならびに／または腫瘍微小環境においてシアル酸及び／もしくはシアル酸含有分子の濃度を低減することに有用である、適切な基質特異性及び活性を有する。
本発明はさらに、がんを治療するために融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートを使用する医薬組成物及び方法に関する。
Ｉ．シアリダーゼ抗ＨＥＲ２融合タンパク質
過剰にシアル化されたがん細胞、例えば、ＨＥＲ２発現癌細胞、及び／または腫瘍微小環境におけるシアル酸の選択的除去を促進するには、本明細書に記載のシアリダーゼをそのような細胞に、またはそのような腫瘍微小環境細胞に標的化することが有用であり得る。さらに、対象におけるシアリダーゼによるシアル酸の除去を促進するために、対象においてシアリダーゼの血漿半減期を延長することが役立つ場合がある。これらは、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート（例えば、化学的に結合したコンジュゲート）にシアリダーゼを含めることによって達成され得る。
過剰にシアル化されたがん細胞、例えば、ＨＥＲ２発現癌細胞、及び／または腫瘍微小環境におけるシアル酸の選択的除去を促進するには、本明細書に記載のシアリダーゼをそのような細胞に、またはそのような腫瘍微小環境細胞に標的化することが有用であり得る。さらに、対象におけるシアリダーゼによるシアル酸の除去を促進するために、対象においてシアリダーゼの血漿半減期を延長することが役立つ場合がある。これらは、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート（例えば、化学的に結合したコンジュゲート）にシアリダーゼを含めることによって達成され得る。
したがって、本発明はさらに、シアリダーゼ酵素またはその機能的断片と、抗ＨＥＲ２抗体の一部または断片、例えば、免疫グロブリン抗原結合ドメイン（本明細書では抗原結合ドメインまたは免疫グロブリンＦｃドメイン（本明細書ではＦｃドメインとも呼ぶ）とも称する）とを含む融合タンパク質を提供する。特定の実施形態では、シアリダーゼと抗ＨＥＲ２抗体またはその一部（例えば、抗原結合ドメインまたは免疫グロブリンＦｃドメイン）は、ペプチド結合またはアミノ酸リンカーによって連結される。
本明細書で使用される場合、特に示されない限り、「融合タンパク質」という用語は、２つ以上の別個のタンパク質またはポリペプチド鎖に基づくアミノ酸配列を含む単一のポリペプチド鎖を指し、２つのアミノ酸配列が一緒に直接的に、または介在するリンカー配列を介して、例えば介在するアミノ酸リンカーを介して、融合され得るものと理解される。このような融合タンパク質をコードするヌクレオチド配列は、例えば、従来の組換えＤＮＡ技術を使用して作製することができる。
特定の実施形態では、融合タンパク質は、Ｓｔｒｅｐタグ（例えば、ＳｔｒｅｐＩＩタグ）、Ｈｉｓタグ（例えば、１０ｘＨｉｓタグ）、ｍｙｃタグ、またはＦＬＡＧタグなどのタグを含む。このタグは融合タンパク質のＣ末端に、またはＮ末端に配置されてもよい。
ａ．シアリダーゼ部分
本明細書で使用する場合、「シアリダーゼ」という用語は、基質、例えば糖タンパク質または糖脂質から末端シアル酸残基を切断する任意の酵素またはその機能性断片を指す。シアリダーゼという用語は、野生型シアリダーゼ配列に対して１つ以上のアミノ酸の置換、欠失または挿入を有するバリアント、及び／またはシアリダーゼを含む融合タンパク質もしくはコンジュゲートを含む。シアリダーゼはノイラミニダーゼとも称され、そうではないと示されない限り、２つの用語は本明細書において交換可能に使用される。本明細書で使用する場合、シアリダーゼの用語「機能性断片」は、対応する全長の天然に存在するシアリダーゼの酵素活性の例えば少なくとも１０％、少なくとも２０％、少なくとも３０％、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも９５％または１００％を保持する全長シアリダーゼの断片をいう。シアリダーゼ酵素活性は、例えば蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の放出を測定することなどにより当該技術分野で公知の任意の方法によりアッセイされ得る。特定の実施形態では、機能性断片は、全長の天然に存在するシアリダーゼ中に存在する少なくとも１００、１５０、２００、２５０、３００、３１０、３２０、３３０、３４０、３５０、３６０または３７０の連続したアミノ酸を含む。
本明細書で使用する場合、「シアリダーゼ」という用語は、基質、例えば糖タンパク質または糖脂質から末端シアル酸残基を切断する任意の酵素またはその機能性断片を指す。シアリダーゼという用語は、野生型シアリダーゼ配列に対して１つ以上のアミノ酸の置換、欠失または挿入を有するバリアント、及び／またはシアリダーゼを含む融合タンパク質もしくはコンジュゲートを含む。シアリダーゼはノイラミニダーゼとも称され、そうではないと示されない限り、２つの用語は本明細書において交換可能に使用される。本明細書で使用する場合、シアリダーゼの用語「機能性断片」は、対応する全長の天然に存在するシアリダーゼの酵素活性の例えば少なくとも１０％、少なくとも２０％、少なくとも３０％、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも９５％または１００％を保持する全長シアリダーゼの断片をいう。シアリダーゼ酵素活性は、例えば蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の放出を測定することなどにより当該技術分野で公知の任意の方法によりアッセイされ得る。特定の実施形態では、機能性断片は、全長の天然に存在するシアリダーゼ中に存在する少なくとも１００、１５０、２００、２５０、３００、３１０、３２０、３３０、３４０、３５０、３６０または３７０の連続したアミノ酸を含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼ－抗ＨＥＲ２融合タンパク質のシアリダーゼ部分は、真核生物のシアリダーゼ、例えば、哺乳動物のシアリダーゼ、例えばヒトまたはマウスのシアリダーゼに由来する。
４つのシアリダーゼがヒトゲノムにコードされている：Ｎｅｕ１、Ｎｅｕ２、Ｎｅｕ３及びＮｅｕ４。ヒトＮｅｕ１は、β－ガラクトシダーゼ及びカテプシンＡとの複合体で機能するリソソームノイラミニダーゼ酵素である。ヒトＮｅｕ１のアミノ酸配列は配列番号７に示され、ヒトＮｅｕ１をコードするヌクレオチド配列は配列番号２３に示される。
ヒトＮｅｕ２は、サイトゾルシアリダーゼ酵素である。ヒトＮｅｕ２のアミノ酸配列は配列番号１に示され、ヒトＮｅｕ２をコードするヌクレオチド配列を、配列番号２４に示す。特に断りのない限り、本明細書において用いる場合、野生型ヒトＮｅｕ２とは、配列番号１のアミノ酸配列を有するヒトＮｅｕ２を指す。
ヒトＮｅｕ３は、ガングリオシドに特異的な活性を有する原形質膜シアリダーゼである。ヒトＮｅｕ３には、アイソフォーム１とアイソフォーム２の２つのアイソフォームがある。ヒトＮｅｕ３、アイソフォーム１のアミノ酸配列は配列番号８に示され、ヒトＮｅｕ３、アイソフォーム１をコードするヌクレオチド配列は、配列番号２５に示される。ヒトＮｅｕ３、アイソフォーム２のアミノ酸配列は、配列番号９に示され、ヒトＮｅｕ３、アイソフォーム２をコードするヌクレオチド配列は、配列番号３４に示されている。
ヒトＮｅｕ４は、２つのアイソフォームを有する：アイソフォーム１は、末梢膜タンパク質であり、アイソフォーム２はリソソーム内腔に局在する。ヒトＮｅｕ４、アイソフォーム１のアミノ酸配列は、配列番号１０に示されており、ヒトＮｅｕ４、アイソフォーム１をコードするヌクレオチド配列は、配列番号２６に示されている。ヒトＮｅｕ４、アイソフォーム２のアミノ酸配列は、配列番号１１に示されており、ヒトＮｅｕ４、アイソフォーム２をコードするヌクレオチド配列は、配列番号３５に示されている。
マウスゲノムにおいても４つのシアリダーゼが見出されており、Ｎｅｕ１、Ｎｅｕ２、Ｎｅｕ３及びＮｅｕ４と呼ばれる。マウスＮｅｕ１のアミノ酸配列を配列番号３８に示し、マウスＮｅｕ１をコードするヌクレオチド配列を配列番号４２に示す。マウスＮｅｕ２のアミノ酸配列は配列番号３９に、及びマウスＮｅｕ２をコードするヌクレオチド配列を配列番号４３に示す。マウスＮｅｕ３のアミノ酸配列を配列番号４０に示し、マウスＮｅｕ３をコードするヌクレオチド配列を配列番号４４に示す。マウスＮｅｕ４のアミノ酸配列を配列番号４１に、マウスＮｅｕ４をコードするヌクレオチド配列を、配列番号４５に示す。
特定の実施形態では、シアリダーゼ－抗ＨＥＲ２融合タンパク質のシアリダーゼ部分は、原核生物のシアリダーゼに由来する。原核生物シアリダーゼの例としては、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ及びＶｉｂｒｉｏ ｃｈｏｌｅｒａ由来のシアリダーゼが挙げられる。Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍシアリダーゼ（Ｓｔ－シアリダーゼ）のアミノ酸配列を配列番号３０に示し、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍシアリダーゼをコードするヌクレオチド配列を配列番号６に示す。Ｖｉｂｒｉｏ ｃｈｏｌｅｒａシアリダーゼのアミノ酸配列を、配列番号３６に示し、Ｖｉｂｒｉｏ ｃｈｏｌｅｒａシアリダーゼをコードするヌクレオチド配列を、配列番号３７に示す。
特定の実施形態では、シアリダーゼ－抗ＨＥＲ２融合タンパク質のシアリダーゼ部分は、変異体シアリダーゼ、例えば、組換え変異体ヒトシアリダーゼである。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、対応する（またはテンプレート）野生型ヒトシアリダーゼの酵素活性の少なくとも約５％、少なくとも約１０％、少なくとも約１５％、少なくとも約２０％、少なくとも約２５％、少なくとも約３０％、少なくとも約３５％の％、少なくとも約４０％、少なくとも約４５％、少なくとも約５０％、少なくとも約５５％、少なくとも約６０％、少なくとも約６５％、少なくとも約７０％、少なくとも約７５％、少なくとも約８０％、少なくとも約８５％、少なくとも約９０％、少なくとも約９５％、約１００％、または１００％超を有する。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、対応する（またはテンプレート）野生型ヒトシアリダーゼの酵素活性の約５％、約１０％、約１５％、約２０％、約２５％、約３０％、約３５％、約４０％、約４５％、約５０％、約５５％、約６０％、約６５％、約７０％、約７５％、約８０％、約８５％、約９０％、約９５％、約１００％、または１００％超を有する。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、対応する野生型ヒトシアリダーゼと同じ基質特異性を有する。他の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、対応する野生型ヒトシアリダーゼとは異なる基質特異性を有する。例えば、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、α２，３、α２，６、及び／またはα２，８結合を切断し得る。特定の実施形態では、シアリダーゼはα２，３結合及びα２，８結合を切断し得る。
特定の実施形態では、哺乳動物細胞、例えば、ＨＥＫ２９３細胞、ＣＨＯ細胞、マウス骨髄腫細胞（例えば、ＮＳ０、Ｓｐ２／０）、またはヒト線維肉腫細胞（例えば、ＨＴ－１０８０）の組み換え変異体ヒトシアリダーゼの発現収率は、対応する野生型ヒトシアリダーゼの発現収収率の約１０％、約２０％、約５０％、約７５％、約１００％、約１５０％、約２００％、約２５０％、約３００％、約４００％、約５００％、約６００％、約７００％、約８００％、約９００％、または約１，０００％より大きい。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、対応する野生型ヒトシアリダーゼの酵素活性の約５％、約１０％、約１５％、約２０％、約２５％、約３０％、約３５％、約４０％、約４５％、約５０％、約５５％、約６０％、約６５％、約７０％、約７５％、約８０％、約８５％、約９０％、約９５％、約１００％、または１００％超を有し、及び哺乳動物細胞、例えばＨＥＫ２９３細胞における組換え変異体ヒトシアリダーゼの発現収率は、対応する野生型ヒトシアリダーゼの発現収率の約２０％、約５０％、約７５％、１００％、約１５０％、約２００％、約２５０％、約３００％、約４００％、約５００％、約６００％、約７００％、約８００％、約９００％、または約１，０００％超である。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼのアミノ酸配列は、対応する野生型ヒトシアリダーゼのアミノ酸配列に対して少なくとも５０％、５５％、６０％、６５％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％、または９９％の配列同一性を有する。
１．特定の残基の置換
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、少なくとも１つのシステイン（ｃｙｓ、Ｃ）残基の置換を含む。シアリダーゼの特定のシステイン残基が、タンパク質凝集の結果として機能タンパク質の発現を阻害し得ることが発見されている。したがって、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、遊離システインを除去するための少なくとも１つの変異（例えば、Ｎｅｕ１（配列番号７）については、例えば、Ｃ１１１、Ｃ１１７、Ｃ１７１、Ｃ１８３、Ｃ２１８、Ｃ２４０、Ｃ２４２、及びＣ２５２のうちの１つ以上の変異；Ｎｅｕ２（配列番号１）の場合、例えば、Ｃ１２５、Ｃ１９６、Ｃ２１９、Ｃ２７２、Ｃ３３２、及びＣ３５２のうちの１つ以上の変異；Ｎｅｕ３（配列番号８）の場合、例えば、Ｃ７、Ｃ９０、Ｃ９９、Ｃ１０６、Ｃ１２７、Ｃ１３６、Ｃ１８９、Ｃ１９４、Ｃ２２６、Ｃ２４２、Ｃ２５０、Ｃ２７３、Ｃ２７９、Ｃ２９５、Ｃ３５６、Ｃ３６５、Ｃ３６８、Ｃ３８４、Ｃ３８３、Ｃ３９４、及びＣ４１５のうちの１つ以上の変異；ならびにＮｅｕ４（配列番号１０）の場合、例えば、Ｃ８８、Ｃ１２５、Ｃ１２６、Ｃ１８６、Ｃ１９１、Ｃ２１１、Ｃ２２３、Ｃ２３９、Ｃ２７６、Ｃ４３７、Ｃ４５３、Ｃ４８０、及びＣ４８１のうちの１つ以上の変異）。遊離システインは、任意のアミノ酸で置換され得る。特定の実施形態では、遊離システインは、セリン（ｓｅｒ、Ｓ）、イソロイシン（ｉｓｏ、Ｉ）、バリン（ｖａｌ、Ｖ）、フェニルアラニン（ｐｈｅ、Ｆ）、ロイシン（ｌｅｕ、Ｌ）、またはアラニン（ａｌａ、Ａ）で置換される。Ｎｅｕ２における例示的なシステイン置換としては、Ｃ１２５Ａ、Ｃ１２５Ｉ、Ｃ１２５Ｓ、Ｃ１２５Ｖ、Ｃ１９６Ａ、Ｃ１９６Ｌ、Ｃ１９６Ｖ、Ｃ２７２Ｓ、Ｃ２７２Ｖ、Ｃ３３２Ａ、Ｃ３３２Ｓ、Ｃ３３２Ｖ、Ｃ３５２Ｌ、及びＣ３５２Ｖが挙げられる。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置のシステインは、疎水性アミノ酸、例えば、アラニン（Ｃ３３２Ａ）、バリン（Ｃ３３２Ｖ）、イソロイシン（Ｃ３３２Ｉ）、またはロイシン（Ｃ３３２Ｌ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置のシステインがアラニンで置換される（Ｃ３３２Ａ）。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、少なくとも１つのシステイン（ｃｙｓ、Ｃ）残基の置換を含む。シアリダーゼの特定のシステイン残基が、タンパク質凝集の結果として機能タンパク質の発現を阻害し得ることが発見されている。したがって、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、遊離システインを除去するための少なくとも１つの変異（例えば、Ｎｅｕ１（配列番号７）については、例えば、Ｃ１１１、Ｃ１１７、Ｃ１７１、Ｃ１８３、Ｃ２１８、Ｃ２４０、Ｃ２４２、及びＣ２５２のうちの１つ以上の変異；Ｎｅｕ２（配列番号１）の場合、例えば、Ｃ１２５、Ｃ１９６、Ｃ２１９、Ｃ２７２、Ｃ３３２、及びＣ３５２のうちの１つ以上の変異；Ｎｅｕ３（配列番号８）の場合、例えば、Ｃ７、Ｃ９０、Ｃ９９、Ｃ１０６、Ｃ１２７、Ｃ１３６、Ｃ１８９、Ｃ１９４、Ｃ２２６、Ｃ２４２、Ｃ２５０、Ｃ２７３、Ｃ２７９、Ｃ２９５、Ｃ３５６、Ｃ３６５、Ｃ３６８、Ｃ３８４、Ｃ３８３、Ｃ３９４、及びＣ４１５のうちの１つ以上の変異；ならびにＮｅｕ４（配列番号１０）の場合、例えば、Ｃ８８、Ｃ１２５、Ｃ１２６、Ｃ１８６、Ｃ１９１、Ｃ２１１、Ｃ２２３、Ｃ２３９、Ｃ２７６、Ｃ４３７、Ｃ４５３、Ｃ４８０、及びＣ４８１のうちの１つ以上の変異）。遊離システインは、任意のアミノ酸で置換され得る。特定の実施形態では、遊離システインは、セリン（ｓｅｒ、Ｓ）、イソロイシン（ｉｓｏ、Ｉ）、バリン（ｖａｌ、Ｖ）、フェニルアラニン（ｐｈｅ、Ｆ）、ロイシン（ｌｅｕ、Ｌ）、またはアラニン（ａｌａ、Ａ）で置換される。Ｎｅｕ２における例示的なシステイン置換としては、Ｃ１２５Ａ、Ｃ１２５Ｉ、Ｃ１２５Ｓ、Ｃ１２５Ｖ、Ｃ１９６Ａ、Ｃ１９６Ｌ、Ｃ１９６Ｖ、Ｃ２７２Ｓ、Ｃ２７２Ｖ、Ｃ３３２Ａ、Ｃ３３２Ｓ、Ｃ３３２Ｖ、Ｃ３５２Ｌ、及びＣ３５２Ｖが挙げられる。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置のシステインは、疎水性アミノ酸、例えば、アラニン（Ｃ３３２Ａ）、バリン（Ｃ３３２Ｖ）、イソロイシン（Ｃ３３２Ｉ）、またはロイシン（Ｃ３３２Ｌ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置のシステインがアラニンで置換される（Ｃ３３２Ａ）。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、２つ以上のシステイン置換を含む。Ｎｅｕ２における二重または三重のシステイン置換の例としては、以下が挙げられる：Ｃ１２５Ｓ及びＣ３３２Ｓ；Ｃ２７２Ｖ及びＣ３３２Ａ；Ｃ２７２Ｖ及びＣ３３２Ｓ；Ｃ３３２Ａ及びＣ３５２Ｌ；Ｃ１２５Ｓ及びＣ１９６Ｌ；Ｃ１９６Ｌ及びＣ３５２Ｌ；Ｃ１９６Ｌ及びＣ３３２Ａ；Ｃ３３２Ａ及びＣ３５２Ｌ；ならびにＣ１９６Ｌ、Ｃ３３２Ａ及びＣ３５２Ｌ。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、Ｎｅｕ２シアリダーゼであり、置換Ｃ３２２Ａ及びＣ３５２Ｌを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、ヒトシアリダーゼ、例えば、Ｎｅｕ２またはＮｅｕ３に典型的に存在する２、３、４、５、または６個のシステインにアミノ酸置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表１（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）に列挙される置換または置換の組み合わせに対応する置換または置換の組み合わせを含む。
２．ｐＩを増大するため及び／または疎水性を減少するための残基の置換
タンパク質の等電点（ｐＩ）は、正味の電荷がゼロであるｐＨである。ｐＩはまた、一般的に、タンパク質が最小の可溶性であり、タンパク質を発現及び精製する能力に影響し得るｐＨを示す。一般的に、タンパク質は、そのｐＩが溶液のｐＨよりも２単位高い場合に良好な溶解性を有する。ヒトＮｅｕ２は、７．５の予想ｐＩを有する。したがって、ヒトＮｅｕ２は、中性ｐＨの周囲で最小の可溶性であり、発現系及び生理学的系は中性ｐＨにあるのでこれは望ましくない。対照的に、良好な溶解性及び組み換え発現を示すネズミチフス菌由来のシアリダーゼ（Ｓｔ－シアリダーゼ）は、９．６のｐＩを有する。したがって、ヒトＮｅｕ２または他のヒトシアリダーゼの発現を増加するために、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、１つ以上のアミノ酸置換（複数可）を含むように設計され得、ここで該置換（複数可）は、置換を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼのｐＩを増加する。さらに、シアリダーゼの表面上の疎水性アミノ酸の数の減少は、例えば凝集を低減することによりシアリダーゼの発現を向上し得る。したがって、ヒトＮｅｕ２または他のヒトシアリダーゼの発現を増加するために、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、１つ以上のアミノ酸置換（複数可）を含むように設計され得、ここで該置換（複数可）は、置換（複数可）を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼの表面の疎水性を減少する。
タンパク質の等電点（ｐＩ）は、正味の電荷がゼロであるｐＨである。ｐＩはまた、一般的に、タンパク質が最小の可溶性であり、タンパク質を発現及び精製する能力に影響し得るｐＨを示す。一般的に、タンパク質は、そのｐＩが溶液のｐＨよりも２単位高い場合に良好な溶解性を有する。ヒトＮｅｕ２は、７．５の予想ｐＩを有する。したがって、ヒトＮｅｕ２は、中性ｐＨの周囲で最小の可溶性であり、発現系及び生理学的系は中性ｐＨにあるのでこれは望ましくない。対照的に、良好な溶解性及び組み換え発現を示すネズミチフス菌由来のシアリダーゼ（Ｓｔ－シアリダーゼ）は、９．６のｐＩを有する。したがって、ヒトＮｅｕ２または他のヒトシアリダーゼの発現を増加するために、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、１つ以上のアミノ酸置換（複数可）を含むように設計され得、ここで該置換（複数可）は、置換を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼのｐＩを増加する。さらに、シアリダーゼの表面上の疎水性アミノ酸の数の減少は、例えば凝集を低減することによりシアリダーゼの発現を向上し得る。したがって、ヒトＮｅｕ２または他のヒトシアリダーゼの発現を増加するために、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、１つ以上のアミノ酸置換（複数可）を含むように設計され得、ここで該置換（複数可）は、置換（複数可）を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼの表面の疎水性を減少する。
したがって、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、少なくとも１つのアミノ酸置換を含み、ここで該置換は、置換を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼの等電点（ｐＩ）を増加し、及び／またはシアリダーゼの疎水性を減少する。これは、１つ以上の荷電アミノ酸、例えば正または負に荷電したアミノ酸を、組換えシアリダーゼに導入することにより達成され得る。特定の実施形態では、アミノ酸置換は、荷電アミノ酸、例えば正に荷電したアミノ酸、例えばリジン（ｌｙｓ、Ｋ）、ヒスチジン（ｈｉｓ、Ｈ）もしくはアルギニン（ａｒｇ、Ｒ）、または負に荷電したアミノ酸、例えばアスパラギン酸（ａｓｐ、Ｄ）もしくはグルタミン酸（ｇｌｕ、Ｅ）に対するものである。特定の実施形態では、アミノ酸置換はリジン残基に対するものである。特定の実施形態では、該置換は、シアリダーゼのｐＩを、約７．７５、約８、約８．２５、約８．５、約８．７５、約９、約９．２５、約９．５または約９．７５まで増加する。
特定の実施形態では、アミノ酸置換は、表面露出ＤもしくはＥアミノ酸で、ヘリックスもしくはループ中で、またはＳｔ－シアリダーゼの対応する位置にＫもしくはＲを有する位置において起こる。特定の実施形態では、アミノ酸置換は、触媒部位から離れたもしくはそうでなければ触媒に含まれないアミノ酸、他のヒトＮｅｕタンパク質もしくはＳｔ－シアリダーゼもしくはクロストリジウムＮａｎＨにより保存されないアミノ酸、または機能に重要なドメイン（例えばＡｓｐ－ボックスまたはβストランド）内に位置しないアミノ酸で起こる。
置換を有さないシアリダーゼに対してシアリダーゼの等電点（ｐＩ）を増加する及び／またはシアリダーゼの疎水性を減少するＮｅｕ２中の例示的なアミノ酸置換としては、Ａ２Ｅ、Ａ２Ｋ、Ｄ２１５Ｋ、Ｖ３２５Ｅ、Ｖ３２５Ｋ、Ｅ２５７Ｋ及びＥ３１９Ｋが挙げられる。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、例えばＡ２Ｋ及びＶ３２５Ｅ、Ａ２Ｋ及びＶ３２５Ｋ、Ｅ２５７Ｋ及びＶ３２５Ｋ、Ａ２Ｋ及びＥ２５７Ｋ、ならびにＥ２５７Ｋ及びＡ２Ｋ及びＶ３２５Ｋを含む２つ以上のアミノ酸置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表２（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）に列挙される置換または置換の組合せに対応する置換または置換の組合せを含む。
３．Ｎ末端ペプチドの付加及びＮまたはＣ末端置換
２つ以上のアミノ酸のペプチド配列の、ヒトシアリダーゼのＮ末端への付加は、シアリダーゼの発現及び／または活性を改善し得ることが発見されている。特定の実施形態では、ペプチドは、少なくとも２アミノ酸長、例えば２～２０、２～１０、２～５または２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９もしくは２０アミノ酸長である。特定の実施形態では、ペプチドは、αへリックスを形成し得るかまたはαヘリックスを形成する傾向を有し得る。
２つ以上のアミノ酸のペプチド配列の、ヒトシアリダーゼのＮ末端への付加は、シアリダーゼの発現及び／または活性を改善し得ることが発見されている。特定の実施形態では、ペプチドは、少なくとも２アミノ酸長、例えば２～２０、２～１０、２～５または２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９もしくは２０アミノ酸長である。特定の実施形態では、ペプチドは、αへリックスを形成し得るかまたはαヘリックスを形成する傾向を有し得る。
マウスにおいて、胸腺に見られるＮｅｕ２アイソフォーム（Ｂ型）は、骨格筋に見られるＮｅｕ２のカノニカルアイソフォーム（ｃａｎｏｎｉｃａｌ ｉｓｏｆｏｒｍ）に存在しない６個のアミノ酸を含む。本明細書の特定の実施形態では、マウス胸腺Ｎｅｕ２アイソフォームのＮ末端６アミノ酸、ＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）またはその変形は、ヒトＮｅｕ、例えばヒトＮｅｕ２に付加され得る。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、シアリダーゼのＮ末端アミノ酸と共有結合した少なくとも２アミノ酸残基長のペプチドを含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、シアリダーゼのＮ末端アミノ酸と共有結合したペプチドＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）またはＥＤＬＲＰ（配列番号３）を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼはさらに、ペプチド、例えばＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）またはＥＤＬＲＰ（配列番号３）とシアリダーゼの残りの間に位置する切断部位、例えばタンパク質分解性切断部位を含み得る。特定の実施形態では、ペプチド、例えばＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）またはＥＤＬＲＰ（配列番号３）は、シアリダーゼの残りから翻訳後に切断され得る。
Ｎ末端付加とは代替的に、またはＮ末端付加と組み合わせて、組換え変異体ヒトシアリダーゼの１２アミノ酸Ｎ末端領域の１～５アミノ酸が除去され得、例えばＮ末端メチオニンが除去され得る。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼがＮｅｕ２である場合、Ｎ末端メチオニンは除去され得るか、最初の５アミノ酸（ＭＡＳＬＰ；配列番号１２）が除去され得るか、または第２～第４アミノ酸（ＡＳＬＰ；配列番号１３）が除去され得る。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼの１２アミノ酸Ｎ末端領域の１～５アミノ酸は、ＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）、ＥＤＬＲＰ（配列番号３）またはＴＶＥＫＳＶＶＦ（配列番号１４）と置換される。例えば、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼがＮｅｕ２である場合、アミノ酸ＭＡＳＬＰ（配列番号１２）、ＡＳＬＰ（配列番号１３）またはＭは、ＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）、ＥＤＬＲＰ（配列番号３）またはＴＶＥＫＳＶＶＦ（配列番号１４）と置換される。
ヒトシアリダーゼは、中心軸の周囲にトロイダル（ｔｒｏｉｄａｌｌｙ）に配置される６ブレード形状のβシートを特徴とするβプロペラ構造を有する。一般的に、Ｎ末端とＣ末端のブレードの間などのβプロペラのブレードの間での疎水性相互作用は安定性を高める。したがって、ヒトＮｅｕ２または他のヒトシアリダーゼの発現を増加するために、シアリダーゼのＮ末端とＣ末端のβプロペラのブレードの間で疎水性相互作用及び／または水素結合を増加するアミノ酸置換を含む組換え変異体ヒトシアリダーゼが設計され得る。
したがって、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、少なくとも１つの野生型アミノ酸残基の置換を含み、ここで該置換は、置換を有さないシアリダーゼに対して、シアリダーゼのＮ末端とＣ末端の間で疎水性相互作用及び／または水素結合を増加する。特定の実施形態では、野生型アミノ酸は、アスパラギン（ａｓｎ、Ｎ）、リジン（ｌｙｓ、Ｋ）、チロシン（ｔｙｒ、Ｙ）、フェニルアラニン（ｐｈｅ、Ｆ）またはトリプトファン（ｔｒｐ、Ｗ）で置換される。Ｎ末端とＣ末端の間で疎水性相互作用及び／または水素結合を増加するＮｅｕ２における例示的な置換としては、Ｌ４Ｎ、Ｌ４Ｋ、Ｖ６Ｙ、Ｌ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＬ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＶ６Ｙ及びＬ７Ｎ、Ｖ１２Ｎ、Ｖ１２Ｙ、Ｖ１２Ｌ、Ｖ６Ｙ、Ｖ６ＦまたはＶ６Ｗが挙げられる。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の６位に対応する位置のバリンは、芳香族アミノ酸（例えば、トリプトファン（Ｖ６Ｗ）、チロシン（Ｖ６Ｙ）、またはフェニルアラニン（Ｖ６Ｆ））によって置換される。特定の実施形態では、シアリダーゼはＶ６Ｙ置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、上記の置換の組合せを含む。例えば、組換え変異体ヒトＮｅｕ２シアリダーゼは、Ｎ末端にさらなるアミノ酸ＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）、ＥＤＬＲＰ（配列番号３）またはＴＶＥＫＳＶＶＦ（配列番号１４）を含み得、それと組み合わせて、少なくとも１つのＬ４Ｎ、Ｌ４Ｋ、Ｖ６Ｙ、Ｌ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＬ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＶ６Ｙ及びＬ７Ｎ、Ｖ１２Ｎ、Ｖ１２Ｙ、Ｖ１２Ｌ、Ｖ６Ｙ、Ｖ６ＦまたはＶ６Ｗ置換を含み得る。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２シアリダーゼのアミノ酸ＭＡＳＬＰ（配列番号１２）、ＡＳＬＰ（配列番号１３）またはＭは、ＭＥＤＬＲＰ（配列番号４）、ＥＤＬＲＰ（配列番号３）またはＴＶＥＫＳＶＶＦ（配列番号１４）で置き換えられ、組換え変異体ヒトＮｅｕ２シアリダーゼはまた、少なくとも１つのＬ４Ｎ、Ｌ４Ｋ、Ｖ６Ｙ、Ｌ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＬ７Ｎ、Ｌ４Ｎ及びＶ６Ｙ及びＬ７Ｎ、Ｖ１２Ｎ、Ｖ１２Ｙ、Ｖ１２Ｌ、Ｖ６Ｙ、Ｖ６ＦまたはＶ６Ｗ置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表３（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）に列挙される変異または変異の組合せに対応する変異または変異の組合せを含む。
さらに、特定の実施形態では、シアリダーゼは、シアリダーゼのＮ末端でＮ末端メチオニンの置換または欠失を含む。例えば、特定の実施形態では、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の１位に対応する位置でのメチオニン残基の置換を含む。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対応する位置のメチオニンはアラニン（Ｍ１Ａ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対する位置のメチオニンは、負荷電アミノ酸（例えば、グルタミン酸（Ｍ１Ｅ）またはアスパラギン酸（Ｍ１Ｄ））によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対する位置のメチオニンは、アスパラギン酸（Ｍ１Ｄ）によって置換される。他の態様において、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の１位に対応する位置でのメチオニン残基の欠失（ΔＭ１）を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表４（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）に列挙される置換または置換の組合せに対応する置換または置換の組合せを含む。
４．タンパク質分解性切断を減少するための残基の置換
特定のシアリダーゼ（例えば、ヒトＮｅｕ２）は、プロテアーゼ（例えば、トリプシン）による切断を受けやすいことが発見されている。結果として、シアリダーゼのタンパク質分解的切断は、組換えタンパク質の産生、採取、精製、または製剤化中、対象への投与中、または対象への投与後に発生する場合がある。したがって、特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ（例えば、ヒトシアリダーゼ）は、少なくとも１つの野生型アミノ酸残基の置換を含み、この置換は、置換なしのシアリダーゼと比較して、プロテアーゼ（例えば、トリプシン）によるシアリダーゼの切断を減少させる。
特定のシアリダーゼ（例えば、ヒトＮｅｕ２）は、プロテアーゼ（例えば、トリプシン）による切断を受けやすいことが発見されている。結果として、シアリダーゼのタンパク質分解的切断は、組換えタンパク質の産生、採取、精製、または製剤化中、対象への投与中、または対象への投与後に発生する場合がある。したがって、特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ（例えば、ヒトシアリダーゼ）は、少なくとも１つの野生型アミノ酸残基の置換を含み、この置換は、置換なしのシアリダーゼと比較して、プロテアーゼ（例えば、トリプシン）によるシアリダーゼの切断を減少させる。
特定の実施形態では、プロテアーゼはトリプシン（例えば、哺乳動物トリプシン、ウシトリプシン、トリプシン１、トリプシン２、またはメソトリプシンなどのヒトトリプシン、タラトリプシン、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｕｓトリプシン、Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ ｅｒｙｔｈｒａｅｕｓトリプシン）、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｅｘｆｏｌｉａｔｕｓトリプシン、及びＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｌｂｉｄｏｆｌａｖｕｓトリプシン）、α－溶解性プロテアーゼ、またはカリクレイン、エラスターゼ及びキモトリプシンなどのセリンプロテアーゼである。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ（例えば、ヒトシアリダーゼ）とプロテアーゼ（例えば、トリプシン）とのインキュベーションにより、同じ条件下でプロテアーゼとインキュベートした場合の変異のない対応するシアリダーゼ（例えば、野生型シアリダーゼ）のタンパク質分解切断の約１％～約５０％、約１％～約４０％、約１％～約３０％、約１％～約２０％、約１％～約１０％、約１％～約５％、約５％～約５０％、約５％～約４０％、約５％～約３０％、約５％～約２０％、約５％～約１０％、約１０％～約５０％、約１０％～約４０％、約１０％～約３０％、約１０％～約２０％、約２０％～約５０％、約２０％～約４０％、約２０％～約３０％、約３０％～約５０％、約３０％～約４０％、または約４０％～約５０％を生じる。特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ（例えば、ヒトシアリダーゼ）とプロテアーゼ（例えば、トリプシン）とのインキュベーションは、同じ条件下でプロテアーゼとインキュベートした場合の変異（複数可）のない、対応するシアリダーゼ（例えば、野生型シアリダーゼ）のタンパク質分解切断の５０％未満、４０％未満、３０％未満、１０％未満、５％未満、３％未満、１％未満、または０．５％未満を生じる。タンパク質分解性切断は、例えばＳＤＳ－ＰＡＧＥを含む、当技術分野で公知の任意の方法によってアッセイされ得る。
タンパク質分解性切断に対する耐性を高める例示的な置換としては、以下が挙げられる：（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２４２位に対応する位置でのアラニン残基の置換、例えば、システイン（Ａ２４２Ｃ）、フェニルアラニン（Ａ２４２Ｆ）、グリシン（Ａ２４２Ｇ）、ヒスチジン（Ａ２４２Ｈ）、イソロイシン（Ａ２４２Ｉ）、リジン（Ａ２４２Ｋ）、ロイシン（Ａ２４２Ｌ）、メチオニン（Ａ２４２Ｍ）、アスパラギン（Ａ２４２Ｎ）、グルタミン（Ａ２４２Ｑ）、アルギニン（Ａ２４２Ｒ）、セリン（Ａ２４２Ｓ）、バリン（Ａ２４２Ｖ）、トリプトファン（Ａ２４２Ｗ）、またはチロシン（Ａ２４２Ｙ）による置換；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２４３位に対応する位置におけるアルギニン残基の置換、例えば、グルタミン酸（Ｒ２４３Ｅ）、ヒスチジン（Ｒ２４３Ｈ）、アスパラギン（Ｒ２４３Ｎ）、グルタミン（Ｒ２４３Ｑ）、またはリジン（Ｒ２４３Ｋ）による置換；（ｉｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２４４位に対応する位置でのバリン残基の置換、例えば、イソロイシン（Ｖ２４４Ｉ）、リジン（Ｖ２４４Ｋ）、またはプロリン（Ｖ２４４Ｐ）による置換；あるいは（ｉｖ）前述のいずれかの組み合わせ。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置のアラニンは、芳香族アミノ酸、例えば、トリプトファン（Ａ２４２Ｗ）、チロシン（Ａ２４２Ｙ）、またはフェニルアラニン（Ａ２４２Ｆ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置のアラニンがシステインで置換される（Ａ２４２Ｃ）。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼまたは組換え非ヒトシアリダーゼは、表５に列挙される置換または置換の組み合わせに対応する置換または置換の組み合わせを含む（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）。
タンパク質分解性切断に対する耐性を増大させる（及び／または発現収率及び／または酵素活性を増大させる）追加の例示的な置換としては、以下が挙げられる：（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２４０位に対応する位置でのロイシン残基の置換、例えば、アスパラギン酸（Ｌ２４０Ｄ）、アスパラギン（Ｌ２４０Ｎ）、またはチロシン（Ｌ２４０Ｙ）による置換；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基の置換、例えば、システイン（Ａ２１３Ｃ）、アスパラギン（Ａ２１３Ｎ）、セリン（Ａ２１３Ｓ）、またはスレオニン（Ａ２１３Ｔ）による置換；（ｉｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２４１位に対応する位置におけるアルギニン残基の置換、例えば、アラニン（Ｒ２４１Ａ）、アスパラギン酸（Ｒ２４１Ｄ）、ロイシン（Ｒ２４１Ｌ）、グルタミン（Ｒ２４１Ｑ）、またはチロシン（Ｒ２４１Ｙ）による置換；（ｉｖ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２５８位に対応する位置でのセリン残基の置換、例えば、システインによる置換（Ｓ２５８Ｃ）；（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２６０位に対応する位置でのロイシン残基の置換、例えば、アスパラギン酸（Ｌ２６０Ｄ）、フェニルアラニン（Ｌ２６０Ｆ）、グルタミン（Ｌ２６０Ｑ）、またはスレオニン（Ｌ２６０Ｔ）による置換；（ｖｉ）野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）の２６５位に対応する位置でのバリン残基の置換、例えば、フェニルアラニンによる置換（Ｖ２６５Ｆ）；または（ｖｉｉ）前述のいずれかの組み合わせ。特定の実施形態において、これらの位置での置換または置換の組み合わせは、シアリダーゼの二次構造要素間（例えば、αヘリックスと最も近いβシートとの間）の疎水性相互作用及び／または芳香族相互作用を改善し得、それによって構造を安定化し、タンパク質分解性切断に対する耐性を向上させることが企図される。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼまたは組換え非ヒトシアリダーゼは、位置Ｌ２４０に変異を含む。特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼは、（ｉ）Ａ２１３及びＡ２４２、（ｉｉ）Ａ２１３、Ａ２４２及びＳ２５８、（ｉｉｉ）Ｌ２４０及びＬ２６０、（ｉｖ）Ｒ２４１及びＡ２４２、（ｖ）Ａ２４２及びＬ２６０、（ｖｉ）Ａ２４２及びＶ２６５、または（ｖｉｉ）Ｌ２４０及びＡ２４２の位置における変異の組み合わせを含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、（ｉ）Ａ２１３Ｃ、Ａ２４２Ｆ、及びＳ２５８Ｃ、（ｉｉ）Ａ２１３Ｃ及びＡ２４２Ｆ、（ｉｉｉ）Ａ２１３Ｔ及びＡ２４２Ｆ、（ｉｖ）Ｒ２４１Ｙ及びＡ２４２Ｆ、ならびに（ｖ）Ｌ２４０Ｙ及びＡ２４２Ｆから選択される置換の組み合わせを含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼまたは組換え非ヒトシアリダーゼは、表６（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）に列挙される置換または置換の組み合わせに対応する置換または置換の組み合わせを含む。
５．他の置換
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、以下の置換：Ａ３２８Ｅ、Ｋ３７０Ｎ、またはＨ２１０Ｎのうちの少なくとも１つを含む。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置のイソロイシンは、正に荷電したアミノ酸、例えば、リジン（Ｉ１８７Ｋ）またはアルギニン（Ｉ１８７Ｋ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置のイソロイシンがリジンで置換される（Ｉ１８７Ｋ）。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＧＤＹＤＡＰＴＨＱＶＱＷ（配列番号１５）のアミノ酸ＳＭＤＱＧＳＴＷ（配列番号１６）またはＳＴＤＧＧＫＴＷ（配列番号１７）による置換を含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＰＲＰＰＡＰＥＡ（配列番号１８）のアミノ酸ＱＴＰＬＥＡＡＣ（配列番号１９）による置換を含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＮＰＲＰＰＡＰＥＡ（配列番号２０）のアミノ酸ＳＱＮＤＧＥＳ（配列番号２１）による置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、以下の置換：Ａ３２８Ｅ、Ｋ３７０Ｎ、またはＨ２１０Ｎのうちの少なくとも１つを含む。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置のイソロイシンは、正に荷電したアミノ酸、例えば、リジン（Ｉ１８７Ｋ）またはアルギニン（Ｉ１８７Ｋ）によって置換される。特定の実施形態では、野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置のイソロイシンがリジンで置換される（Ｉ１８７Ｋ）。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＧＤＹＤＡＰＴＨＱＶＱＷ（配列番号１５）のアミノ酸ＳＭＤＱＧＳＴＷ（配列番号１６）またはＳＴＤＧＧＫＴＷ（配列番号１７）による置換を含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＰＲＰＰＡＰＥＡ（配列番号１８）のアミノ酸ＱＴＰＬＥＡＡＣ（配列番号１９）による置換を含む。特定の実施形態では、組換え変異体ヒトＮｅｕ２は、アミノ酸ＮＰＲＰＰＡＰＥＡ（配列番号２０）のアミノ酸ＳＱＮＤＧＥＳ（配列番号２１）による置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、Ｖ２１２、Ａ２１３、Ｑ２１４、Ｄ２１５、Ｔ２１６、Ｌ２１７、Ｅ２１８、Ｃ２１９、Ｑ２２０、Ｖ２２１、Ａ２２２、Ｅ２２３、Ｖ２２４、Ｅ２２５、またはＴ２２５に対応する位置で少なくとも１つの置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表７で特定される位置（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）にアミノ酸置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、表７で特定されるアミノ酸置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、表７に特定される任意のアミノ酸置換の組み合わせを含む。
例えば、特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは：（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置でのプロリン残基の置換（Ｐ５）；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ９）；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ４２）；（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ４４）；（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置でのリジン残基の置換（Ｋ４５）；（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ５４）；（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置でのプロリン残基の置換（Ｐ６２）；（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ６９）；（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ７８）；（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置でのアスパラギン酸残基の置換（Ｄ８０）；（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ９３）；（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置でのグリシン残基の置換（Ｇ１０７）；（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１０８）；（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１１２）；（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置でのシステイン残基の置換（Ｃ１２５）；（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１２６）；（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ１５０）；（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置でのシステイン残基の置換（Ｃ１６４）；（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ１７０）；（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ１７１）；（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ１８８）；（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ１８９）；（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ２１３）；（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２１７）；（ｙ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置でのグルタミン酸残基の置換（Ｅ２２５）；（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置でのヒスチジン残基の置換（Ｈ２３９）；（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２４０）；（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置でのアルギニン残基の置換（Ｒ２４１）；（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ２４２）；（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ２４４）；（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置でのトレオニン残基の置換（Ｔ２４９）；（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置でのアスパラギン酸残基の置換（Ｄ２５１）；（ｇｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置でのグルタミン酸残基の置換（Ｅ２５７）；（ｈｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５８位に対応する位置でのセリン残基の置換（Ｓ２５８）；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ２６０）；（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ２６５）；（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置でのグルタミン残基の置換（Ｑ２７０）；（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９０位に対応する位置でのアラニン残基の置換（Ａ２９０）；（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置でのトリプトファン残基の置換（Ｗ２９２）；（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置でのセリン残基の置換（Ｓ３０１）；（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置でのトリプトファン残基の置換（Ｗ３０２）；（ｐｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置でのバリン残基の置換（Ｖ３６３）；もしくは（ｑｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置でのロイシン残基の置換（Ｌ３６５）；または前述の置換のいずれかの組合せを含む。例えば、シアリダーゼは、Ｋ９、Ａ４２、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ２１６、Ａ２４２、Ｑ２７０、Ｓ３０１、Ｗ３０２、Ｖ３６３もしくはＬ３６５の置換または前述の置換のいずれかの組合せを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼにおいて：（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置でのプロリン残基はヒスチジン（Ｐ５Ｈ）で置換され；（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置でのリジン残基はアスパラギン酸（Ｋ９Ｄ）で置換され；（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置のアラニン残基は、正荷電アミノ酸（例えば、アルギニン（Ａ４２Ｒ）もしくはリジン（Ａ４２Ｋ））によって置換されるか、またはアスパラギン酸（Ａ４２Ｄ）によって置換され；（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置でのリジン残基はアルギニン（Ｋ４４Ｒ）またはグルタミン酸（Ｋ４４Ｅ）で置換され；（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置でのリジン残基はアラニン（Ｋ４５Ａ）、アルギニン（Ｋ４５Ｒ）またはグルタミン酸（Ｋ４５Ｅ）で置換され；（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置でのロイシン残基はメチオニン（Ｌ５４Ｍ）で置換され；（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置でのプロリン残基はアスパラギン（Ｐ６２Ｎ）、アスパラギン酸（Ｐ６２Ｄ）、ヒスチジン（Ｐ６２Ｈ）、グルタミン酸（Ｐ６２Ｅ）、グリシン（Ｐ６２Ｇ）、セリン（Ｐ６２Ｓ）またはトレオニン（Ｐ６２Ｔ）で置換され；（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置でのグルタミン残基はヒスチジン（Ｑ６９Ｈ）で置換され；（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置でのアルギニン残基はリジン（Ｒ７８Ｋ）で置換され；（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置でのアスパラギン酸残基はプロリン（Ｄ８０Ｐ）で置換され；（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置のアラニン残基は、負荷電アミノ酸（例えば、アスパラギン酸（Ａ９３Ｄ）もしくはグルタミン酸（Ａ９３Ｅ））によって置換されるか、またはリジン（Ａ９３Ｋ）によって置換され；（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置でのグリシン残基はアスパラギン酸（Ｇ１０７Ｄ）で置換され；（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置でのグルタミン残基はヒスチジン（Ｑ１０８Ｈ）で置換され；（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置でのグルタミン残基はグルタミン酸（Ｑ１１２Ｅ）、アルギニン（Ｑ１１２Ｒ）、またはリジン（Ｑ１１２Ｋ）で置換され；（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置でのシステイン残基はロイシン（Ｃ１２５Ｌ）で置換され；（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置のグルタミン残基は、芳香族アミノ酸（例えば、フェニルアラニン（Ｑ１２６Ｆ）、チロシン（Ｑ１２６Ｙ）、もしくはトリプトファン（Ｑ１２６Ｗ））によって置換されるか、またはロイシン（Ｑ１２６Ｌ）、グルタミン酸（Ｑ１２６Ｅ）、ヒスチジン（Ｑ１２６Ｈ）、もしくはイソロイシン（Ｑ１２６Ｉ）によって置換され；（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置でのアラニン残基はバリン（Ａ１５０Ｖ）で置換され；（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置でのシステイン残基はグリシン（Ｃ１６４Ｇ）で置換され；（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置でのアルギニン残基はプロリン（Ｒ１７０Ｐ）で置換され；（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置でのアラニン残基はグリシン（Ａ１７１Ｇ）で置換され；（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置でのグルタミン残基はプロリン（Ｑ１８８Ｐ）で置換され；（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置でのアルギニン残基はプロリン（Ｒ１８９Ｐ）で置換され；（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基はシステイン（Ａ２１３Ｃ）、アスパラギン（Ａ２１３Ｎ）、セリン（Ａ２１３Ｓ）またはトレオニン（Ａ２１３Ｔ）で置換され；（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基はアラニン（Ｌ２１７Ａ）またはバリン（Ｌ２１７Ｖ）で置換され；（ｙ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置でのトレオニン残基はアラニン（Ｔ２４９Ａ）で置換され；（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置でのアスパラギン酸残基はグリシン（Ｄ２５１Ｇ）で置換され；（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置でのグルタミン酸残基はシステイン（Ｅ２２５Ｃ）またはプロリン（Ｅ２２５Ｐ）で置換され；（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置でのヒスチジン残基はプロリン（Ｈ２３９Ｐ）で置換され；（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置でのロイシン残基はアスパラギン酸（Ｌ２４０Ｄ）、アスパラギン（Ｌ２４０Ｎ）またはチロシン（Ｌ２４０Ｙ）で置換され；（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置でのアルギニン残基はアラニン（Ｒ２４１Ａ）、アスパラギン酸（Ｒ２４１Ｄ）、ロイシン（Ｒ２４１Ｌ）、グルタミン（Ｒ２４１Ｑ）またはチロシン（Ｒ２４１Ｙ）で置換され；（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置でのアラニン残基はシステイン（Ａ２４２Ｃ）、フェニルアラニン（Ａ２４２Ｆ）、グリシン（Ａ２４２Ｇ）、ヒスチジン（Ａ２４２Ｈ）、イソロイシン（Ａ２４２Ｉ）、リジン（Ａ２４２Ｋ）、ロイシン（Ａ２４２Ｌ）、メチオニン（Ａ２４２Ｍ）、アスパラギン（Ａ２４２Ｎ）、グルタミン（Ａ２４２Ｑ）、アルギニン（Ａ２４２Ｒ）、セリン（Ａ２４２Ｓ）、バリン（Ａ２４２Ｖ）、トリプトファン（Ａ２４２Ｗ）またはチロシン（Ａ２４２Ｙ）で置換され；（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置でのバリン残基はイソロイシン（Ｖ２４４Ｉ）、リジン（Ｖ２４４Ｋ）またはプロリン（Ｖ２４４Ｐ）で置換され；（ｇｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置でのグルタミン酸残基はプロリン（Ｅ２５７Ｐ）で置換され；（ｈｈ）２５８位に対応する位置でのセリン残基はシステイン（Ｓ２５８Ｃ）で置換され；（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置でのロイシン残基はアスパラギン酸（Ｌ２６０Ｄ）、フェニルアラニン（Ｌ２６０Ｆ）、グルタミン（Ｌ２６０Ｑ）またはトレオニン（Ｌ２６０Ｔ）で置換され；（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置でのバリン残基はフェニルアラニン（Ｖ２６５Ｆ）で置換され；（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置のグルタミン残基は、極性非荷電アミノ酸（例えば、セリン（Ｑ２７０Ｓ）もしくはスレオニン（Ｑ２７０Ｔ））によって置換されるか、またはアラニン（Ｑ２７０Ａ）、ヒスチジン（Ｑ２７０Ｈ）、フェニルアラニン（Ｑ２７０Ｆ）、もしくはプロリン（Ｑ２７０Ｐ）によって置換され；（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９０位に対応する位置のアラニン残基は、システイン（Ａ２９０Ｃ）によって置換され；（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置でのトリプトファン残基はアルギニン（Ｗ２９２Ｒ）で置換され；（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置でのセリン残基はアラニン（Ｓ３０１Ａ）、アスパラギン酸（Ｓ３０１Ｄ）、グルタミン酸（Ｓ３０１Ｅ）、フェニルアラニン（Ｓ３０１Ｆ）、ヒスチジン（Ｓ３０１Ｈ）、リジン（Ｓ３０１Ｋ）、ロイシン（Ｓ３０１Ｌ）、メチオニン（Ｓ３０１Ｍ）、アスパラギン（Ｓ３０１Ｎ）、プロリン（Ｓ３０１Ｐ）、グルタミン（Ｓ３０１Ｑ）、アルギニン（Ｓ３０１Ｒ）、トレオニン（Ｓ３０１Ｔ）、バリン（Ｓ３０１Ｖ）、トリプトファン（Ｓ３０１Ｗ）またはチロシン（Ｓ３０１Ｙ））で置換され；（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置でのトリプトファン残基はアラニン（Ｗ３０２Ａ）、アスパラギン酸（Ｗ３０２Ｄ）、フェニルアラニン（Ｗ３０２Ｆ）、グリシン（Ｗ３０２Ｇ）、ヒスチジン（Ｗ３０２Ｈ）、イソロイシン（Ｗ３０２Ｉ）、リジン（Ｗ３０２Ｋ）、ロイシン（Ｗ３０２Ｌ）、メチオニン（Ｗ３０２Ｍ）、アスパラギン（Ｗ３０２Ｎ）、プロリン（Ｗ３０２Ｐ）、グルタミン（Ｗ３０２Ｑ）、アルギニン（Ｗ３０２Ｒ）、セリン（Ｗ３０２Ｓ）、トレオニン（Ｗ３０２Ｔ）、バリン（Ｗ３０２Ｖ）またはチロシン（Ｗ３０２Ｙ）で置換され；（ｐｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置でのバリン残基はアルギニン（Ｖ３６３Ｒ）で置換され；あるいは（ｑｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置でのロイシン残基はグルタミン（Ｌ３６５Ｑ）、ヒスチジン（Ｌ３６５Ｈ）、イソロイシン（Ｌ３６５Ｉ）、リジン（Ｌ３６５Ｋ）もしくはセリン（Ｌ３６５Ｓ）で置換され；あるいはシアリダーゼは前述の置換のいずれかの組合せを含む。例えば、シアリダーゼは、Ｋ９Ｄ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ｐ６２Ｎ、Ｐ６２Ｓ、Ｐ６２Ｔ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ａ２４２Ｆ、Ａ２４２Ｗ、Ａ２４２Ｙ、Ｑ２７０Ａ、Ｑ２７０Ｔ、Ｓ３０１Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ、Ｗ３０２Ｒ、Ｖ３６３Ｒ、及びＬ３６５Ｉから選択される置換または前述の置換のいずれかの組合せを含み得る。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２の１８４位に対応する位置でのロイシン残基の欠失（ΔＬ１８４）、野生型ヒトＮｅｕ２の１８５位に対応する位置でのヒスチジン残基の欠失（ΔＨ１８５）、野生型ヒトＮｅｕ２の１８６位に対応する位置でのプロリン残基の欠失（ΔＰ１８６）、野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置でのイソロイシン残基の欠失（ΔＩ１８７）及び野生型ヒトＮｅｕ２の１８４位に対応する位置でのグルタミン残基の欠失（ΔＱ１８８）、または前述の欠失のいずれかの組合せを含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２の２１６位に対応する位置でのトレオニン残基と野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基の間の挿入、例えばＳ、Ｔ、Ｙ、Ｌ、Ｆ、Ａ、Ｐ、Ｖ、Ｉ、Ｎ、Ｄ及びＨから選択されるアミノ酸の挿入を含む。
追加の例示的なシアリダーゼ変異、及びシアリダーゼ変異の組み合わせは、国際（ＰＣＴ）特許出願公開番号第ＷＯ２０１９／１３６１６７号に記載されており、これには、タイトル「Ｉ．「組換えヒトシアリダーゼ」のセクションの詳細な説明に、ならびに実施例１、２、３、４、５、及び６の実施例を含み、ならびに２０２０年７月３日に出願された国際（ＰＣＴ）特許出願公開番号第ＷＯ２０２１／００３４６９号に記載され、これには、タイトル「Ｉ．組換えヒトシアリダーゼ」のセクションの詳細な説明に、ならびに実施例２、３、４、及び５の実施例を含み、ならびに２０２１年７月２日に出願された国際（ＰＣＴ）特許出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０２１／０４０２４０号に記載され、これには、タイトル「Ｉ．組換えヒトシアリダーゼ」のセクションの詳細な説明、ならびに実施例２、３、４、５、及び１１の実施例を含む。
６．置換の組合せ
特定の実施形態では、組み換え変異体ヒトシアリダーゼは、本明細書において企図される任意の変異の組み合わせを含む。例えば、この組換え変異体シアリダーゼ酵素は、本明細書において企図される変異の２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上の組合せを含み得る。組換え変異体シアリダーゼ酵素は、本明細書において企図される変異の１～１５、１～１０、１～７、１～６、１～５、１～４、１～３、１～２、２～１５、２～１０、２～７、２～６、２～５、２～４、２～３、３～１５、３～１０、３～７、３～６、３～５または３～４個を含み得ることが企図される。
特定の実施形態では、組み換え変異体ヒトシアリダーゼは、本明細書において企図される任意の変異の組み合わせを含む。例えば、この組換え変異体シアリダーゼ酵素は、本明細書において企図される変異の２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５またはそれ以上の組合せを含み得る。組換え変異体シアリダーゼ酵素は、本明細書において企図される変異の１～１５、１～１０、１～７、１～６、１～５、１～４、１～３、１～２、２～１５、２～１０、２～７、２～６、２～５、２～４、２～３、３～１５、３～１０、３～７、３～６、３～５または３～４個を含み得ることが企図される。
例えば、組換え変異体シアリダーゼ酵素は、Ｍ１欠失（ΔＭ１）、Ｍ１Ａ置換、Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ｋ９Ｄ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ｐ６２Ｎ置換、Ｐ６２Ｓ置換、Ｐ６２Ｔ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ａ置換、Ｓ３０１Ｒ置換、Ｗ３０２Ｋ置換、Ｃ３３２Ａ置換、Ｖ３６３Ｒ置換、Ｌ３６５Ｉ置換、または前述のいずれかの組合せをさらに含む。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ酵素は、Ｍ１欠失（ΔＭ１）、Ｍ１Ａ置換、Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｃ３３２Ａ置換、または前述のいずれかの組合せをさらに含む。例えば、組換え変異体シアリダーゼ酵素は：Ｍ１Ａ及びＶ６Ｙ；Ｍ１Ａ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ａ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ及びＶ６Ｙ；Ｍ１Ｄ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ｄ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１及びＶ６Ｙ；ΔＭ１及びＩ１８７Ｋ；ΔＭ１及びＣ３３２Ａ；Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；ΔＭ１、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；ならびにΔＭ１、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａから選択される変異の組合せを含み得る。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ酵素は、（ｉ）表７において同定されるアミノ酸置換もしくは表７において同定される任意のアミノ酸置換の組合せ及び（ｉｉ）Ｍ１欠失（ΔＭ１）、Ｍ１Ａ置換、Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｃ３３２Ａ置換、または前述のいずれかの組合せをさらに含む。例えば、組換え変異体シアリダーゼ酵素は、（ｉ）表７において同定されるアミノ酸置換または表７において同定される任意のアミノ酸置換の組合せならびに（ｉｉ）Ｍ１Ａ及びＶ６Ｙ；Ｍ１Ａ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ａ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ及びＶ６Ｙ；Ｍ１Ｄ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ｄ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１及びＶ６Ｙ；ΔＭ１及びＩ１８７Ｋ；ΔＭ１及びＣ３３２Ａ；Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１、Ｖ６Ｙ及びＩ１８７Ｋ；ΔＭ１、Ｖ６Ｙ及びＣ３３２Ａ；ΔＭ１、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ａ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａ；ならびにΔＭ１、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａから選択される変異の組合せを含み得る。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ酵素は：（ａ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｂ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｋ９Ｄ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ、Ｃ３３２Ａ、Ｖ３６３Ｒ及びＬ３６５Ｉの置換；（ｃ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｎ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｄ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｅ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｓ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｆ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｔ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｇ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｎ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｈ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ、Ｓ３０１Ａ、Ｗ３０２Ｒ及びＣ３３２Ａの置換；（ｉ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ｔ及びＣ３３２Ａの置換；（ｊ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ及びＣ３３２Ａの置換；（ｋ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａの置換；（ｌ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａの置換；（ｍ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１１２Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ｔ、Ａ２４２Ｆ、及びＣ３３２Ａ；または（ｎ）Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｅ２２５Ｃ、Ｑ２７０Ｔ、Ａ２９０Ｃ、Ａ２４２Ｆ、Ｃ３３２Ａの置換を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼはさらに、野生型ヒトＮｅｕ２（Ｓ３０１）の３０１位に対応する位置でのセリン残基の置換を、野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位（Ｗ３０２）に対応する位置でのトリプトファン残基の置換と組み合わせて含む。例えば、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表８の行に列挙された置換の組み合わせ（野生型ヒトＮｅｕ２に対応するアミノ酸位置）に対応する置換の組み合わせを含み得る。例えば、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、Ｓ３０１Ｋ及びＷ３０２Ｒ置換；Ｓ３０１Ｋ置換及びＷ３０２Ｋ置換；またはＳ３０１Ａ及びＷ３０２Ｓ置換を含んでもよい。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、表９（野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）に対応するアミノ酸位置）の列に列挙される置換の組合せに対応する置換の組合せをさらに含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ａ４２、及びＱ２７０の置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。これらの置換は、例えば、酵素の活性を改善することが明らかとなった（実施例１を参照のこと）。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ａ４２、及びＱ２７０のそれぞれに置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ、Ａ４２Ｒ、及びＱ２７０Ｔから選択される置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ置換、Ａ４２Ｒ置換、及びＱ２７０Ｔ置換のそれぞれを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｖ６、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ１２６、及びＩ１８７の置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。これらの置換は、例えば、酵素の発現／収率を改善することが明らかとなった（実施例１を参照のこと）。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｖ６、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ１２６、及びＩ１８７のそれぞれに置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、及びＩ１８７Ｋから選択される置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｖ６Ｙ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、及びＩ１８７Ｋ置換のそれぞれを含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ａ４２、Ａ２４２、及びＱ２７０の置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。これらの置換は、例えば、酵素の安定性を改善することが明らかとなった（実施例１１を参照のこと）。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ａ４２、Ａ２４２、及びＱ２７０のそれぞれに置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ、Ａ４２Ｒ、Ａ２４２Ｆ、及びＱ２７０Ｔから選択される置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＱ２７０Ｔ置換のそれぞれを含む。
特定の実施形態では、組換え変異体シアリダーゼ酵素は、（ａ）Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｂ）ΔＭ１欠失、ならびにＶ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｃ）Ｍ１Ｄ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｄ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｅ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｆ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｇ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｈ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｉ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、及びＣ３３２Ａ置換、（ｊ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ａ２４２Ｆ置換、及びＣ３３２Ａ置換、または（ｋ）Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、及びＡ２４２Ｆ置換を含む。
特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ｖ６、Ａ４２、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ１２６、Ｉ１８７、Ａ２４２、Ｑ２７０、Ｃ３３２Ａの置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１、Ｖ６、Ａ４２、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ１２６、Ｉ１８７、Ａ２４２、Ｑ２７０、及びＣ３３２のそれぞれに置換を含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａから選択される置換、または前述の置換のいずれかの組合せを含む。特定の実施形態では、シアリダーゼは、Ｍ１Ｄ置換、Ｖ６Ｙ置換、Ａ４２Ｒ置換、Ｐ６２Ｇ置換、Ａ９３Ｅ置換、Ｑ１２６Ｙ置換、Ｉ１８７Ｋ置換、Ａ２４２Ｆ置換、Ｑ２７０Ｔ置換、及びＣ３３２Ａ置換のそれぞれを含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、配列番号４８～５４、１４９、１５４、１５９、１９１、もしくは１９８のいずれか一つのアミノ酸配列または配列番号４８～５４、１４９、１５４、１５９、１９１、もしくは１９８のいずれか１つに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ（配列番号１９９）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、ＧｌｕまたはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ（配列番号１９９）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、ＧｌｕまたはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ（配列番号２００）のアミノ酸配列を含み、
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ（配列番号２００）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ７は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ８は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ１３は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。特定の実施形態では、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、または不在であり、Ｘ２は、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ｇｌｙ、ＳｅｒまたはＴｈｒであり、Ｘ６は、ＡｌａまたはＧｌｕであり、Ｘ７は、ＧｌｎまたはＴｙｒであり、Ｘ８は、ＩｌｅまたはＬｙｓであり、Ｘ９は、ＡｌａまたはＴｈｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、またはＡｌａであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、またはＡｒｇであり、Ｘ１３は、ＡｌａまたはＣｙｓであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、ＬｅｕまたはＩｌｅである。
特定の実施形態では、組換え変異体ヒトシアリダーゼは、本明細書に開示される組換え変異体ヒトシアリダーゼ配列に対して保存性の置換を含む。本明細書で使用する場合、用語「保存性の置換」は、構造的に類似のアミノ酸での置換をいう。例えば、保存性の置換としては、以下の群：Ｓｅｒ及びＣｙｓ；Ｌｅｕ、Ｉｌｅ及びＶａｌ；Ｇｌｕ及びＡｓｐ；Ｌｙｓ及びＡｒｇ；Ｐｈｅ、Ｔｙｒ及びＴｒｐ；ならびにＧｌｎ、Ａｓｎ、Ｇｌｕ、Ａｓｐ及びＨｉｓ内のものが挙げられ得る。保存性の置換はまた、ＢＬＡＳＴ（Ｂａｓｉｃ Ｌｏｃａｌ Ａｌｉｇｎｍｅｎｔ Ｓｅａｒｃｈ Ｔｏｏｌ）アルゴリズム、ＢＬＯＳＵＭ置換マトリックス（例えばＢＬＯＳＵＭ ６２マトリックス）またはＰＡＭ置換：ｐマトリックス（例えばＰＡＭ ２５０マトリックス）により定義され得る。
配列同一性は、当業者の技術の範囲内にある種々の方法で、例えば公的に利用可能なコンピューターソフトウェア、例えばＢＬＡＳＴ、ＢＬＡＳＴ－２、ＡＬＩＧＮまたはＭｅｇａｌｉｇｎ（ＤＮＡＳＴＡＲ）ソフトウェアを使用して決定され得る。プログラムｂｌａｓｔｐ、ｂｌａｓｔｎ、ｂｌａｓｔｘ、ｔｂｌａｓｔｎ及びｔｂｌａｓｔｘにより使用されるアルゴリズムを使用したＢＬＡＳＴ（Ｂａｓｉｃ Ｌｏｃａｌ Ａｌｉｇｎｍｅｎｔ Ｓｅａｒｃｈ Ｔｏｏｌ）分析（Ｋａｒｌｉｎ ｅｔ ａｌ．，（１９９０）ＰＲＯＣ．ＮＡＴＬ．ＡＣＡＤ．ＳＣＩ．ＵＳＡ ８７：２２６４－２２６８；Ａｌｔｓｃｈｕｌ，（１９９３）Ｊ．ＭＯＬ．ＥＶＯＬ．３６，２９０－３００；Ａｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａｌ．，（１９９７）ＮＵＣＬＥＩＣ ＡＣＩＤＳ ＲＥＳ．２５：３３８９－３４０２、本明細書において参照により援用される）は、配列類似性の検索のために調整される。配列データベースの検索における基本的な問題の議論については、本明細書において参照により十分に援用されるＡｌｔｓｃｈｕｌ ｅｔ ａｌ．，（１９９４）ＮＡＴＵＲＥ ＧＥＮＥＴＩＣＳ ６：１１９－１２９参照。当業者は、比較される配列の全長にわたり最大の整列（ａｌｉｇｎｍｅｎｔ）を達成するために必要な任意のアルゴリズムを含む、整列を測定するための適切なパラメーターを決定し得る。ヒストグラム、ディスクリプション、アラインメント、エクスペクト（すなわちデータベース配列に対する適合を報告するための統計的有意さ閾値）、カットオフ、マトリックス及びフィルターについての検索パラメーターは、デフォルト設定にある。ｂｌａｓｔｐ、ｂｌａｓｔｘ、ｔｂｌａｓｔｎ及びｔｂｌａｓｔｘにより使用されるデフォルトスコアリングマトリックスは、ＢＬＯＳＵＭ６２マトリックスである（Ｈｅｎｉｋｏｆｆ ｅｔ ａｌ．，（１９９２）ＰＲＯＣ．ＮＡＴＬ．ＡＣＡＤ．ＳＣＩ．ＵＳＡ ８９：１０９１５－１０９１９、本明細書において参照により十分に援用される）。４つのｂｌａｓｔｎパラメーターは以下の通りに調整され得る：Ｑ＝１０（ギャップ生成ペナルティー）；Ｒ＝１０（ギャップ伸長ペナルティー（ｇａｐ ｅｘｔｅｎｓｉｏｎ ｐｅｎａｌｔｙ））；ｗｉｎｋ＝１（クエリに沿ってｗｉｎｋ．ｓｕｐ．ｔｈの位置毎にワードヒットを生じる）；及びｇａｐｗ＝１６（ギャップのあるアラインメントが生成されるウィンドウ幅を設定する）。同等のｂｌａｓｔｐパラメーター設定は、Ｑ＝９；Ｒ＝２；ｗｉｎｋ＝１；及びｇａｐｗ＝３２であり得る。検索はまた、ＮＣＢＩ（Ｎａｔｉｏｎａｌ Ｃｅｎｔｅｒ ｆｏｒ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ）ＢＬＡＳＴ Ａｄｖａｎｃｅｄ Ｏｐｔｉｏｎパラメーターを使用して実施され得る（例えば：－Ｇ、オープンギャップについてのコスト［整数］：デフォルト＝ヌクレオチドについて５／タンパク質について１１；－Ｅ、伸長ギャップについてのコスト［整数］：デフォルト＝ヌクレオチドについて２／タンパク質について１；－ｑ、ヌクレオチドミスマッチについてのペナルティー［整数］：デフォルト＝－３；－ｒ、ヌクレオチド適合についての報酬（ｒｅｗａｒｄ）［整数］：デフォルト＝１；－ｅ、予測値［実数］：デフォルト＝１０；－Ｗ、ワードサイズ［整数］：デフォルト＝ヌクレオチドについて１１／ｍｅｇａｂｌａｓｔについて２８／タンパク質について３；－ｙ、ビットでのｂｌａｓｔ伸長についてのドロップオフ（Ｘ）：デフォルト＝ｂｌａｓｔｎについて２０／その他について７；－Ｘ、ギャップのあるアラインメントについてのＸドロップオフ値（ビット（ｉｎ ｂｉｔ））：デフォルト＝全てのプログラムについて１５であるがｂｌａｓｔｎには適用可能ではない；及び－Ｚ、ギャップのあるアラインメントについての最終Ｘドロップオフ値（ビット）：ｂｌａｓｔｎについて５０、その他について２５）。ペアワイズタンパク質アラインメントについてのＣｌｕｓｔａｌＷも使用され得る（デフォルトパラメータは、例えばＢｌｏｓｕｍ６２マトリックス及びギャップオープンペナルティー（Ｇａｐ Ｏｐｅｎｉｎｇ Ｐｅｎａｌｔｙ）＝１０及びギャップ伸長ペナルティー＝０．１を含み得る）。ＧＣＧパッケージバージョン１０．０において利用可能な配列間の最適合比較はＤＮＡパラメーターＧＡＰ＝５０（ギャップ生成ペナルティー）及びＬＥＮ＝３（ギャップ伸長ペナルティー）を使用する。最適合タンパク質比較における同等の設定はＧＡＰ＝８及びＬＥＮ＝２である。
ｂ．抗体部分
本明細書で使用する場合、そうではないと示されない限り、用語「抗体」は、インタクト（ｉｎｔａｃｔ）な抗体（例えばインタクトなモノクローナル抗体）、またはその断片、例えば、抗体の抗原結合断片（例えばモノクローナル抗体の抗原結合断片）または抗体のＦｃ断片（例えばモノクローナル抗体のＦｃ断片）（改変されたか、遺伝子工学で作り変えられたかまたは化学的にコンジュゲートされたインタクトな抗体、抗原結合断片またはＦｃ断片を含む）を意味すると理解される。抗原結合断片の例としては、Ｆａｂ、Ｆａｂ’、（Ｆａｂ’）２、Ｆｖ、単鎖抗体（例えばｓｃＦｖ）、ミニボディ及びダイアボディが挙げられる。改変されたかまたは遺伝子工学で作り変えられた抗体の例としては、キメラ抗体、ヒト化抗体及び多重特異性的抗体（例えば二重特異的抗体）が挙げられる。化学的にコンジュゲートされた抗体の例は、毒素部分にコンジュゲートされた抗体である。
本明細書で使用する場合、そうではないと示されない限り、用語「抗体」は、インタクト（ｉｎｔａｃｔ）な抗体（例えばインタクトなモノクローナル抗体）、またはその断片、例えば、抗体の抗原結合断片（例えばモノクローナル抗体の抗原結合断片）または抗体のＦｃ断片（例えばモノクローナル抗体のＦｃ断片）（改変されたか、遺伝子工学で作り変えられたかまたは化学的にコンジュゲートされたインタクトな抗体、抗原結合断片またはＦｃ断片を含む）を意味すると理解される。抗原結合断片の例としては、Ｆａｂ、Ｆａｂ’、（Ｆａｂ’）２、Ｆｖ、単鎖抗体（例えばｓｃＦｖ）、ミニボディ及びダイアボディが挙げられる。改変されたかまたは遺伝子工学で作り変えられた抗体の例としては、キメラ抗体、ヒト化抗体及び多重特異性的抗体（例えば二重特異的抗体）が挙げられる。化学的にコンジュゲートされた抗体の例は、毒素部分にコンジュゲートされた抗体である。
特定の実施形態では、融合タンパク質は、免疫グロブリンＦｃドメインを含む。本明細書で使用する場合、そうではないと示されない限り、用語「免疫グロブリンＦｃドメイン」は、単独または第２の免疫グロブリンＦｃドメインとの組合せのいずれかで、Ｆｃ受容体に結合し得る免疫グロブリン重鎖定常領域の断片をいう。免疫グロブリンＦｃドメインは、例えば免疫グロブリンＣＨ２及びＣＨ３ドメインを含み得る。免疫グロブリンＦｃドメインは、例えば免疫グロブリンＣＨ２及びＣＨ３ドメインならびに免疫グロブリンヒンジ領域を含み得る。免疫グロブリンヒンジ領域、ＣＨ２及びＣＨ３ドメインの間の境界は当該技術分野で周知であり、例えばＰＲＯＳＩＴＥデータベース（ｐｒｏｓｉｔｅ．ｅｘｐａｓｙ．ｏｒｇで、ワールドワイドウェブ上で利用可能）において見られ得る。
特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、ＩｇＡ２、ＩｇＤ、ＩｇＥ及びＩｇＭ Ｆｃドメインに由来する。単一のアミノ酸置換（ＫａｂａｔナンバリングによるとＳ２２８Ｐ；ＩｇＧ４Ｐｒｏと示される）は、組換えＩｇＧ４抗体において観察される異質性を破壊するために導入され得る。Ａｎｇａｌ，Ｓ．ｅｔ ａｌ．（１９９３）ＭＯＬ．ＩＭＭＵＮＯＬ．３０：１０５－１０８参照。
特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインはヒトＩｇＧ１アイソタイプまたは抗体依存性細胞媒介細胞傷害性（ＡＤＣＣ）及び／または補体媒介細胞傷害性（ＣＤＣ）を誘発する別のアイソタイプに由来する。特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインはヒトＩｇＧ１アイソタイプ（例えば配列番号３１、配列番号５、または配列番号２１１）に由来する。
特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ４アイソタイプまたは抗体依存性細胞媒介細胞傷害性（ＡＤＣＣ）及び／または補体媒介細胞傷害性（ＣＤＣ）をほとんどまたは全く誘発しない別のアイソタイプに由来する。特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインはヒトＩｇＧ４アイソタイプに由来する。
特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、第２のポリペプチドとのヘテロ二量体化のために「ｋｎｏｂ」変異、例えばＴ３６６Ｙまたは「ｈｏｌｅ」変異、例えばＹ４０７Ｔ（ＥＵナンバリングによる残基番号、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．，ｅｔ ａｌ．（１９９１）ＳＥＱＵＥＮＣＥＳ ＯＦ ＰＲＯＴＥＩＮＳ ＯＦ ＩＭＭＵＮＯＬＯＧＩＣＡＬ ＩＮＴＥＲＥＳＴ，ＦＩＦＴＨ ＥＤＩＴＩＯＮ，Ｕ．Ｓ．Ｄｅｐａｒｔｍｅｎｔ ｏｆ Ｈｅａｌｔｈ ａｎｄ Ｈｕｍａｎ Ｓｅｒｖｉｃｅｓ，ＮＩＨ Ｐｕｂｌｉｃａｔｉｏｎ Ｎｏ．９１－３２４２）のいずれかを含む。例えば、特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメインに由来し、Ｙ４０７Ｔ変異を含む（例えば、融合タンパク質は、配列番号３２、配列番号１４７、配列番号２１３、または配列番号２１５を含む）。特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメインに由来し、Ｔ３６６Ｙ変異を含む（例えば、融合タンパク質は、配列番号３３、配列番号１４８、配列番号２１４、または配列番号２１６を含む）。
特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、Ｆｃドメインのグリコシル化が阻止されるように改変される。例えば、特定の実施形態では、免疫グロブリンＦｃドメインは、ヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメインに由来し、Ｎ２９７位に変異（例えば、Ｎ２９７Ａ変異）を含む（残基番号は、ＥＵナンバリング（前掲のＫａｂａｔ，Ｅ．Ａ．，ｅｔ ａｌ．）による）。例えば、特定の実施形態では、融合タンパク質は、配列番号２１２、配列番号２１５、または配列番号２１６を含む。
特定の実施形態では、融合タンパク質は免疫グロブリン抗原結合ドメインを含む。かかるドメインを含むことにより、融合タンパク質のシアリル化癌細胞、例えば、ＨＥＲ２発現癌細胞、及び／または腫瘍微小環境への標的化が向上され得る。本明細書で使用する場合、そうではないと示されない限り、「免疫グロブリン抗原結合ドメイン」という用語は、単独または別の免疫グロブリン抗原結合ドメインとの組合せで、抗原結合部位を画定するポリペプチドをいう。例示的な免疫グロブリン抗原結合ドメインとしては、例えば免疫グロブリン重鎖可変領域及び免疫グロブリン軽鎖可変領域が挙げられ、ここで可変領域は一緒になって、抗原結合部位、例えば、抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。
特定の実施形態では、免疫グロブリン抗原結合ドメインは抗ＨＥＲ２抗体に由来する。例示的な抗ＨＥＲ２抗体としては、トラスツズマブ（ハーセプチン（登録商標））、ペルツズマブ（パージェタ（登録商標））、ＣＴ－Ｐ６（ヘルズマ（登録商標））、トラスツズマブ－ｄｋｓｔ（Ｏｇｉｖｒｉ（登録商標））、ＭＧＡＨ２２（マルゲツキシマブ）、ＰＦ－０５２８００１４、エルツマキソマブ、ガンコタマブ、チミグツズマブ、オントルザント、ＡＢＰ－９８０、ＳＢ３、ＤＳ－８２０１、ＭＹＬ－１４１０、ＢＣＤ－０２２、及びＨＤ２０１が挙げられる。
特定の実施形態では、免疫グロブリン抗原結合ドメインはトラスツズマブに由来する。トラスツズマブ重鎖アミノ酸配列は、配列番号６３に示され、トラスツズマブ軽鎖アミノ酸配列は配列番号６４に示される。トラスツズマブに由来する例示的なｓｃＦｖのアミノ酸配列は配列番号６５に示される。
ｃ．リンカー
特定の実施形態では、融合タンパク質のシアリダーゼ部分は、融合タンパク質の抗ＨＥＲ２抗体部分（例えば、免疫グロブリンＦｃドメイン及び／または免疫グロブリン抗原結合ドメイン）に直接連結または融合され得る。他の実施形態では、シアリダーゼ部分は、リンカーによって抗ＨＥＲ２抗体部分に共有結合され得る。
特定の実施形態では、融合タンパク質のシアリダーゼ部分は、融合タンパク質の抗ＨＥＲ２抗体部分（例えば、免疫グロブリンＦｃドメイン及び／または免疫グロブリン抗原結合ドメイン）に直接連結または融合され得る。他の実施形態では、シアリダーゼ部分は、リンカーによって抗ＨＥＲ２抗体部分に共有結合され得る。
リンカーは、１つ以上の天然のアミノ酸、シアリダーゼまたはそれらの機能性断片、及び抗体部分または断片と連結し得、ここでアミノ酸（例えばシステインアミノ酸）は、部位誘導性突然変異誘発により導入され得る。リンカーは、１つ以上の非天然のアミノ酸を含み得る。特定の状況において、例えば１つ以上のスルフヒドリル反応性基（例えばマレイミド）を含むリンカーは、天然に存在するシステイン残基であるかまたは部位特異的突然変異誘発の産物であるシアリダーゼ部分または抗体部分中のシステインと共有結合し得ることが企図される。
リンカーは、切断可能リンカーまたは非切断可能リンカーであり得る。任意にまたはさらに、リンカーは可撓性リンカーまたは非可撓性リンカーであり得る。
リンカーは、シアリダーゼ及び抗体部分が互いからの立体障害なく連結されることを可能にするのに十分な長さであり、融合タンパク質の意図される活性を保持するのに十分な短さであるべきである。リンカーは、好ましくは融合タンパク質の不安定性を回避するかまたは最小化するのに十分に親水性である。リンカーは、好ましくは融合タンパク質の不溶性を回避するかまたは最小化するのに十分に親水性である。リンカーは、融合タンパク質がインビボで効力があり得るように、インビボで、十分に安定（例えば血清、酵素等で切断されない）であるべきである。
リンカーは、約１オングストローム（Å）～約１５０Åの長さ、または約１Å～約１２０Åの長さ、または約５Å～約１１０Åの長さ、または約１０Å～約１００Åの長さであり得る。リンカーは、約２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２５、２７、３０オングストロームもしくはそれ以上より長い長さ及び／または約１１０、１００、９０、８５、８０、７５、７０、６５、６０、５５、５０、４５、４３、４２、４１、４０、３９、３８、３７、３６、３５、３４、３３、３２、３１Åもしくはそれ以下未満の長さであり得る。さらに、リンカーは、約５、１０、１５、２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、５５、６０、６５、７０、７５、８０、８５、９０、９５、１００、１１０及び１２０Åの長さであり得る。
特定の実施形態では、リンカーは、融合タンパク質のシアリダーゼ部分を、融合タンパク質の抗ＨＥＲ２抗体部分（例えば免疫グロブリンＦｃドメイン及び／または免疫グロブリン抗原結合ドメイン）に連結または融合させるポリペプチドリンカーを含む。例えば、直接または間接的に（例えばアミノ酸含有リンカーを介して）抗体部分に連結されるシアリダーゼ部分をコードする遺伝子は、従来の組換えＤＮＡ技術を使用して作製され得、発現され得ることが企図される。例えば、シアリダーゼ部分のアミノ末端は、抗体部分の軽鎖または重鎖のいずれかのカルボキシ末端に連結され得る。例えば、Ｆａｂ断片について、シアリダーゼのアミノ末端またはカルボキシ末端は、抗体重鎖の第１の定常ドメイン（ＣＨ１）に連結され得る。リンカーを使用する場合、リンカーは、親水性アミノ酸残基、例えばＧｌｎ、Ｓｅｒ、Ｇｌｙ、Ｇｌｕ、Ｐｒｏ、Ｈｉｓ及びＡｒｇを含み得る。特定の実施形態では、リンカーは、１～２５アミノ酸残基、１～２０アミノ酸残基、２～１５アミノ酸残基、３～１０アミノ酸残基、３～７アミノ酸残基、４～２５アミノ酸残基、４～２０アミノ酸残基、４～１５アミノ酸残基、４～１０アミノ酸残基、５～２５アミノ酸残基、５～２０アミノ酸残基、５～１５アミノ酸残基または５～１０アミノ酸残基を含むペプチドである。例示的なリンカーとしては、グリシン及びセリンリッチリンカー、例えば（ＧｌｙＧｌｙＰｒｏ）ｎまたは（ＧｌｙＧｌｙＧｌｙＧｌｙＳｅｒ）ｎが挙げられ、ここでｎは１～５である。特定の実施形態では、リンカーは、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）を含むか、それからなるかまたは本質的にそれからなる。特定の実施形態では、リンカーは、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）を含むか、それからなるかまたは本質的にそれからなる。特定の実施形態では、リンカーは、ＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）を含むか、それからなるかまたは本質的にそれからなる。さらなる例示的なリンカー配列は、例えばＧｅｏｒｇｅ ｅｔ ａｌ．（２００３）ＰＲＯＴＥＩＮ ＥＮＧＩＮＥＥＲＩＮＧ １５：８７１－８７９、ならびに米国特許第５，４８２，８５８号及び同５，５２５，４９１号に開示される。
特定の実施形態では、融合タンパク質は、配列番号６６～８５、９８～１４２、１５０～１５３、１５５～１５８、１６０～１６３、１６６～１７８、１８５、１８７、１８９、１９２～１９７、２０３～２１０、２１８、２２０、２２２、２２４、２２６、２２８、２３０、２３２、２３４、２３６、２３８、２４０、２４２、２４４、もしくは２４９のいずれかのアミノ酸配列、または配列番号６６～８５、９８～１４２、１５０～１５３、１５５～１５８、１６０～１６３、１６６～１７８、１８５、１８７、１８９、１９２～１９７、２０３～２１０、２１８、２２０、２２２、２２４、２２６、２２８、２３０、２３２、２３４、２３６、２３８、２４０、２４２、２４４、もしくは２４９のいずれかに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
ｄ．抗体コンジュゲート
本発明はさらに、本明細書に開示される融合タンパク質の１つ以上を含む抗体コンジュゲートを提供する。本明細書で使用される場合、特に示されない限り、「抗体コンジュゲート」という用語は、追加の機能部分にコンジュゲート（例えば、共有結合）された、抗原結合活性（例えば、抗ＨＥＲ２抗原結合活性）及び／またはＦｃ受容体－結合活性を含む抗体またはその機能的断片を指すと理解される。特定の実施形態では、抗体または機能的抗体断片は、シアリダーゼ酵素、例えば、本明細書に開示される組換え変異体ヒトシアリダーゼ酵素にコンジュゲートされる。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは単一のポリペプチド鎖を含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、共有結合または非共有結合で一緒に会合して多量体複合体、例えば、二量体、三量体または四量体複合体を生成する、２つ、３つ、４つ、またはそれ以上のポリペプチド鎖を含む。例えば、抗体コンジュゲートは、組換え変異型ヒトシアリダーゼ酵素及び免疫グロブリン重鎖を含む第１のポリペプチド（融合タンパク質）、及び免疫グロブリン軽鎖を含む第２のポリペプチドを含んでもよく、例えば、免疫グロブリン重鎖及び軽鎖は一緒になって、単一の抗原結合部位、例えば抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。
本発明はさらに、本明細書に開示される融合タンパク質の１つ以上を含む抗体コンジュゲートを提供する。本明細書で使用される場合、特に示されない限り、「抗体コンジュゲート」という用語は、追加の機能部分にコンジュゲート（例えば、共有結合）された、抗原結合活性（例えば、抗ＨＥＲ２抗原結合活性）及び／またはＦｃ受容体－結合活性を含む抗体またはその機能的断片を指すと理解される。特定の実施形態では、抗体または機能的抗体断片は、シアリダーゼ酵素、例えば、本明細書に開示される組換え変異体ヒトシアリダーゼ酵素にコンジュゲートされる。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは単一のポリペプチド鎖を含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、共有結合または非共有結合で一緒に会合して多量体複合体、例えば、二量体、三量体または四量体複合体を生成する、２つ、３つ、４つ、またはそれ以上のポリペプチド鎖を含む。例えば、抗体コンジュゲートは、組換え変異型ヒトシアリダーゼ酵素及び免疫グロブリン重鎖を含む第１のポリペプチド（融合タンパク質）、及び免疫グロブリン軽鎖を含む第２のポリペプチドを含んでもよく、例えば、免疫グロブリン重鎖及び軽鎖は一緒になって、単一の抗原結合部位、例えば抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、単一のシアリダーゼを含み得る。他の実施形態では、抗体コンジュゲートは、１つより多く（例えば２つ）のシアリダーゼを含み得る。１つより多くのシアリダーゼが含まれる場合、シアリダーゼは同じであっても、または異なってもよい。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、単一の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含み得る。他の態様において、抗体コンジュゲートは、１つより多く（例えば２つ）の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含み得る。２つの抗原結合部位が使用される場合、それらは同じであっても、または異なってもよい。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、免疫グロブリンＦｃ断片を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、１つまたは２つの免疫グロブリン重鎖、またはその機能性断片を含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、１つまたは２つの免疫グロブリン軽鎖、またはその機能性断片を含む。特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、免疫グロブリン重鎖または免疫グロブリン軽鎖のＮ末端またはＣ末端に融合されたシアリダーゼを含む。
図１は、１つ以上のシアリダーゼ酵素を含む例示的な抗体コンジュゲート構築物を示す。例えば、図１Ａにおいて、第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位（例えば、ＶＨ及びＶＬドメインで画定される）は１０として示され、第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位は２０として示され、シアリダーゼは３０として示され、Ｆｃは４０として示される。図１Ａ～１Ｉに示される構築物のそれぞれにおいて、Ｆｃは、例えば図１Ｂにおいて５０で示されるような例えばＫｎｏｂ－ｉｎｔｏ－Ｈｏｌｅ型技術を使用して、いくつかの様式で任意に改変され得ることが理解される。図１を通して、同様の構造は同様の概略的表示により示される。
図１Ａは、第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；第１の免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；第２の免疫グロブリン重鎖を含む第３のポリペプチド；及び第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは、一緒に共有結合し得、第３及び第４のポリペプチドは一緒に共有結合し得、第２及び第３のポリペプチドは一緒に共有結合し得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって１０として示される第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第３のポリペプチド及び第４のポリペプチドは一緒になって２０として示される第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。３０として示されるシアリダーゼ酵素は、第１及び第２の免疫グロブリン軽鎖または第１及び第２の免疫グロブリン重鎖のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｂは、第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；第１の免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；第２の免疫グロブリン重鎖を含む第３のポリペプチド；及び第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは、共有結合して一緒になり得、第３及び第４のポリペプチドは、共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第３のポリペプチド及び第４のポリペプチドは一緒になって第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。シアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリン軽鎖または第１の免疫グロブリン重鎖のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｃは、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む第３のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。シアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリン軽鎖または第１の免疫グロブリン重鎖のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｄは、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のシアリダーゼ酵素を含む第３のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。任意の第２のシアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリン軽鎖または第１の免疫グロブリン重鎖のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｅは、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のシアリダーゼ酵素を含む第３のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。任意の第２のシアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリン軽鎖または第１の免疫グロブリン重鎖のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｆは、第１の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第１のポリペプチド、及び第２の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第２のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。シアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端もしくはＣ末端、または第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端もしくはＣ末端にコンジュゲートされ得る。任意の第２のシアリダーゼ酵素は第１の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端もしくはＣ末端、または第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端もしくはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｇは、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；及び免疫グロブリン重鎖可変領域を含む第２のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。シアリダーゼ酵素は、免疫グロブリン軽鎖または免疫グロブリン重鎖可変領域のＮ末端またはＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｈは、第１の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第１のポリペプチド、及び第２の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第２のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。シアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端にコンジュゲートされ得る。任意の第２のシアリダーゼ酵素は、第２の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第１の免疫グロブリンＦｃドメインのそれぞれのＮ末端にコンジュゲートされ得る。一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＣ末端にコンジュゲートされ得る。任意の第２の一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第２の免疫グロブリンＦｃドメインのそれぞれのＣ末端にコンジュゲートされ得る。
図１Ｉは、それぞれのｓｃＦｖが免疫グロブリン抗原結合断片、例えばＦａｂで置き換えられる以外は、図１Ｈに示されるものと同様の抗体コンジュゲート構築物を示す。例えば、図１Ｉは、第１の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第１のポリペプチド、及び第２の免疫グロブリンＦｃドメインを含む第２のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。シアリダーゼ酵素は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＮ末端にコンジュゲートされ得る。任意の第２のシアリダーゼ酵素は、第２の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第１の免疫グロブリンＦｃドメインのそれぞれのＮ末端にコンジュゲートされ得る。抗体断片（Ｆａｂ）は、第１の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第２の免疫グロブリンＦｃドメインのＣ末端にコンジュゲートまたは融合され得る。任意の第２の抗体断片（Ｆａｂ）は、第２の免疫グロブリンＦｃドメインまたは第１の免疫グロブリンＦｃドメインのそれぞれのＣ末端にコンジュゲートまたは融合され得る。融合の場合、ＦｃドメインのＣ末端は、抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合断片を画定する第１のポリペプチド鎖に（結合またはアミノ酸リンカーのいずれかにより）結合される。単一の可変領域により画定される抗原結合部位を有する抗体の場合、これは、標的抗原、例えばＨＥＲ２への結合親和性を与えるのに十分であり得る。他の例において、例えばヒト抗体の場合、免疫グロブリン抗原結合断片を画定する第１のポリペプチド鎖は、免疫グロブリン抗原結合断片を画定する第２のポリペプチド鎖にコンジュゲート（例えばジスルフィド結合を介して例えば共有結合的にコンジュゲート）され得、ここで該２つの抗原結合断片は一緒になって、標的抗原、例えば、ＨＥＲ２に結合するための抗原結合部位を画定する。
図２は、さらなる抗体コンジュゲート構築物を示す。例えば、図２は、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖及びｓｃＦｖを含む第２のポリペプチド；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のシアリダーゼ酵素を含む第３のポリペプチドを含む抗体コンジュゲート構築物を示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。第２のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端方向で重鎖及びｓｃＦｖを含む。第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、ｓｃＦｖは第２の抗原結合部位を画定する。図２は、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のシアリダーゼ酵素を含む第３のポリペプチドを含むさらなる抗体構築物を示し、ここでＦａｂ断片は、免疫グロブリン重鎖のＮ末端にコンジュゲートされる。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、Ｆａｂ断片は第２の抗原結合部位を画定する。図２に示される構築物のそれぞれにおいて、ｓｃＦｖは、存在する場合、Ｆａｂ断片と置き換えられ得るか、またはＦａｂ断片は、存在する場合ｓｃＦｖと置き換えられ得ることが理解される。図２に示される構築物のそれぞれにおいて、Ｆｃは任意にいくつかの様式で改変され得ることが理解される。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；第１の免疫グロブリン重鎖及び第１のシアリダーゼを含む第２のポリペプチド；第２の免疫グロブリン重鎖及び第２のシアリダーゼを含む第３のポリペプチド；ならびに第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドを含む。この態様の例を図３Ａに示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第３及び第４のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第３のポリペプチド及び第４のポリペプチドは一緒になって第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、第２及び第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第１及び第２の免疫グロブリン重鎖ならびに第１及び第２のシアリダーゼのそれぞれを含む。特定の実施形態では、第２及び第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第１及び第２のシアリダーゼならびに第１及び第２の免疫グロブリン重鎖のそれぞれを含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖を含む第２のポリペプチド；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチドを含む。この実施形態の例を図３Ｂに示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって、抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメイン、またはＮ末端からＣ末端の方向で免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む。
特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６のアミノ酸配列、または配列番号６６に対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、配列番号６７もしくは１８９のアミノ酸配列、または配列番号６７もしくは１８９に対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、配列番号６８～７４、９８～１１２、１５０、１５１、１５５、１５６、１６０、１６１、１８５、１８７、１９２、１９５、２０３～２０８のいずれかのアミノ酸配列、または配列番号６８～７４、９８～１１２、１５０、１５１、１５５、１５６、１６０、１６１、１８５、１８７、１９２、１９５、もしくは２０３～２０８のいずれかに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ５３ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＴＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫ（配列番号２０１）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ５３は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ５３ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＴＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫ（配列番号２０１）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ５３は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ１６ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＴＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫ（配列番号２０２）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ７は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ８は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ１３は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ１６は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。特定の実施形態では、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、または不在であり、Ｘ２は、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、ＡｌａまたはＧｌｕであり、Ｘ７は、ＧｌｎまたはＴｙｒであり、Ｘ８は、ＩｌｅまたはＬｙｓであり、Ｘ９は、ＡｌａまたはＴｈｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、またはＡｌａであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、またはＡｒｇであり、Ｘ１３は、ＡｌａまたはＣｙｓであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、ＬｅｕまたはＩｌｅである。
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ１６ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＴＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫ（配列番号２０２）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ７は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ８は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ１３は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ１６は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。特定の実施形態では、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、または不在であり、Ｘ２は、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、ＡｌａまたはＧｌｕであり、Ｘ７は、ＧｌｎまたはＴｙｒであり、Ｘ８は、ＩｌｅまたはＬｙｓであり、Ｘ９は、ＡｌａまたはＴｈｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、またはＡｌａであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、またはＡｒｇであり、Ｘ１３は、ＡｌａまたはＣｙｓであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、ＬｅｕまたはＩｌｅである。
特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号６８を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号６９を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号７０を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号７１を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号７２を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号７３を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号７４を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、９８を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号９９を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１００を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０１を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０２を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０３を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０４を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０５を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０６を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０７を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０８を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１０９を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１１０を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１１１を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１１２を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１５０を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１５１を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１５５を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１５６を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１６０を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１６１を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１９２を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号６７を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１９５を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号１８９を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１８５を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号１８９を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号１８７を含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号６６を含み、第２のポリペプチドは、配列番号１８９を含み、及び第３のポリペプチドは、配列番号２０５を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１の一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第１のポリペプチド（ｓｃＦｖは、免疫グロブリン抗原結合断片の第１のポリペプチド鎖、例えばＦａｂ断片により置き換えられ得ることも理解される）；ならびに第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第２の一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチド（ｓｃＦｖは、免疫グロブリン抗原結合断片の第２のポリペプチド鎖、例えばＦａｂ断片により置き換えられ得ることも理解される）を含む。この態様の例を図３Ｃに示す（図３Ｃに示される構築物では、ｓｃＦｖは、存在する場合、Ｆａｂ断片で置き換えることができ、またはＦａｂ断片は、存在する場合、ｓｃＦｖで置き換えることができることが理解されよう）。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のｓｃＦｖは第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、第２のｓｃＦｖは第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のｓｃＦｖを含む。特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第１のｓｃＦｖ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第１のシアリダーゼを含む。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第２のｓｃＦｖを含む。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で、第２のｓｃＦｖ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン及び第２のシアリダーゼを含む。
特定の実施形態では、第１のポリペプチドは、配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４、もしくは２４９のいずれかのアミノ酸配列、または配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４、もしくは２４９のいずれかに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４、もしくは２４９のいずれかのアミノ酸配列、または配列番号７７～８３、１６６～１７８、１９４、１９７、２４４、もしくは２４９のいずれかに対して少なくとも８５％、９０％、９５％、９６％、９７％、９８％もしくは９９％の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む。
特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び／または第２のポリペプチドは、
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ５３ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＹＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＥＶＱＬＶＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＮＩＫＤＴＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＲＩＹＰＴＮＧＹＴＲＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＡＤＴＳＫＮＴＡＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＳＲＷＧＧＤＧＦＹＡＭＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＮＴＡＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＦＬＹＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＲＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＹＴＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４８）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ５３は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
Ｘ１Ｘ２ＳＸ３Ｘ４Ｘ５ＬＱＸ６ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ７ＳＸ８Ｘ９ＤＥＨＡＥＬＩＶＸ１０ＲＲＧＤＹＤＡＸ１１ＴＨＱＶＱＷＸ１２ＡＱＥＶＶＡＱＡＸ１３ＬＸ１４ＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ１５ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＸ１６Ｘ１７ＶＴＥＸ１８ＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＸ１９Ｘ２０ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＸ２１ＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＸ２２ＬＱＬＨＤＸ２３Ｘ２４ＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ２５Ｘ２６Ｘ２７ＰＩＰＳＡＦＸ２８ＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＸ２９ＱＤＴＸ３０ＥＣＱＶＡＥＶＸ３１ＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＸ３２Ｘ３３Ｘ３４Ｘ３５ＲＸ３６ＱＡＱＳＸ３７ＮＸ３８ＧＬＤＦＱＸ３９Ｘ４０ＱＸ４１ＶＫＫＬＸ４２ＥＰＰＰＸ４３ＧＸ４４ＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＸ４５ＬＬＹＴＨＰＴＨＸ４６Ｘ４７ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＸ４８ＬＬＡＫＧＳＸ４９ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＸ５０ＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ５１ＦＸ５２ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ５３ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＹＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＥＶＱＬＶＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＮＩＫＤＴＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＲＩＹＰＴＮＧＹＴＲＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＡＤＴＳＫＮＴＡＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＳＲＷＧＧＤＧＦＹＡＭＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＮＴＡＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＦＬＹＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＲＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＹＴＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４８）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、ＡｌａまたはＬｙｓであり、Ｘ３は、ＡｓｎまたはＬｅｕであり、Ｘ４は、ＰｒｏまたはＨｉｓであり、Ｘ５は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ６は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ７は、ＡｌａまたはＡｒｇであり、Ｘ８は、Ｌｙｓ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ９は、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｒｇ、またはＧｌｕであり、Ｘ１０は、ＬｅｕまたはＭｅｔであり、Ｘ１１は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１２は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１３は、ＡｒｇまたはＬｙｓであり、Ｘ１４は、ＡｓｐまたはＰｒｏであり、Ｘ１５は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ１６は、ＧｌｙまたはＡｓｐであり、Ｘ１７は、ＧｌｎまたはＨｉｓであり、Ｘ１８は、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、またはＬｙｓであり、Ｘ１９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｉｌｅ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、またはＬｅｕであり、Ｘ２０は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ２１は、ＡｌａまたはＶａｌであり、Ｘ２２は、ＣｙｓまたはＧｌｙであり、Ｘ２３は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２４は、ＡｌａまたはＧｌｙであり、Ｘ２５は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ２６は、ＧｌｎまたはＰｒｏであり、Ｘ２７は、ＡｒｇまたはＰｒｏであり、Ｘ２８は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ２９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ａｓｎ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ３０は、Ｌｅｕ、Ａｌａ、またはＶａｌであり、Ｘ３１は、ＧｌｕまたはＰｒｏであり、Ｘ３２は、ＨｉｓまたはＰｒｏであり、Ｘ３３は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ａｓｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３４は、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、またはＴｙｒであり、Ｘ３５は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ３６は、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ３７は、ＴｈｒまたはＡｌａであり、Ｘ３８は、ＡｓｐまたはＧｌｙであり、Ｘ３９は、Ｇｌｕ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏであり、Ｘ４０は、ＳｅｒまたはＣｙｓであり、Ｘ４１は、Ｌｅｕ、Ａｓｐ、Ｐｈｅ、Ｇｌｎ、またはＴｈｒであり、Ｘ４２は、ＶａｌまたはＰｈｅであり、Ｘ４３は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ４４は、ＣｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４５は、ＴｒｐまたはＡｒｇであり、Ｘ４６は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ４７は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ４８は、ＬｙｓまたはＶａｌであり、Ｘ４９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ５０は、Ｃｙｓ、Ｌｅｕ、またはＶａｌであり、Ｘ５１は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ５２は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ５３は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。
特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び／または第２のポリペプチドは、
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ１６ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＹＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＥＶＱＬＶＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＮＩＫＤＴＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＲＩＹＰＴＮＧＹＴＲＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＡＤＴＳＫＮＴＡＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＳＲＷＧＧＤＧＦＹＡＭＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＮＴＡＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＦＬＹＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＲＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＹＴＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４７）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ７は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ８は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ１３は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ１６は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。特定の実施形態では、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、または不在であり、Ｘ２は、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ｇｌｙ、ＳｅｒまたはＴｈｒであり、Ｘ６は、ＡｌａまたはＧｌｕであり、Ｘ７は、ＧｌｎまたはＴｙｒであり、Ｘ８は、ＩｌｅまたはＬｙｓであり、Ｘ９は、ＡｌａまたはＴｈｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、またはＡｌａであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、またはＡｒｇであり、Ｘ１３は、ＡｌａまたはＣｙｓであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、ＬｅｕまたはＩｌｅである。
Ｘ１ＡＳＬＰＸ２ＬＱＸ３ＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＸ４ＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＸ５ＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＸ６ＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＸ７ＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＸ８ＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＸ９ＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＸ１０ＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＸ１１Ｘ１２ＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＸ１３ＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＸ１４ＦＸ１５ＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱＸ１６ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＹＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＥＶＱＬＶＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＮＩＫＤＴＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＲＩＹＰＴＮＧＹＴＲＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＡＤＴＳＫＮＴＡＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＳＲＷＧＧＤＧＦＹＡＭＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＮＴＡＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＦＬＹＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＲＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＹＴＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４７）のアミノ酸配列を含み、
配列中、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｒｇ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｇｌｎ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｌｅｕ、Ｌｙｓ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、または不在であり、Ｘ２は、Ｐｈｅ、Ｔｒｐ、Ｔｙｒ、またはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ａｓｐ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ６は、Ａｌａ、Ｇｌｕ、またはＬｙｓであり、Ｘ７は、Ｇｌｎ、Ｌｅｕ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、またはＴｙｒであり、Ｘ８は、Ａｒｇ、Ｉｌｅ、またはＬｙｓであり、Ｘ９は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、Ｈｉｓ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｓｅｒ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、Ｔｒｐ、またはＴｙｒであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ｐｈｅ、Ｇｌｙ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ａｓｎ、Ｐｒｏ、Ｇｌｎ、Ａｒｇ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｖａｌ、またはＴｙｒであり、Ｘ１３は、Ａｌａ、Ｃｙｓ、Ｓｅｒ、またはＶａｌであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、Ｌｅｕ、Ｇｌｎ、Ｈｉｓ、Ｉｌｅ、Ｌｙｓ、またはＳｅｒであり、Ｘ１６は、ＧＧＧＧＳ（配列番号１８４）、ＧＧＧＧＳＧＧＧＧＳ（配列番号１４５）、またはＥＰＫＳＳ（配列番号１４６）であり、シアリダーゼは、野生型ヒトＮｅｕ２（配列番号１）と比較して少なくとも１つの変異を含む。特定の実施形態では、Ｘ１は、Ａｌａ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、または不在であり、Ｘ２は、ＴｙｒまたはＶａｌであり、Ｘ３は、ＬｙｓまたはＡｓｐであり、Ｘ４は、ＡｒｇまたはＡｌａであり、Ｘ５は、Ｐｒｏ、Ａｓｎ、Ｇｌｙ、ＳｅｒまたはＴｈｒであり、Ｘ６は、ＡｌａまたはＧｌｕであり、Ｘ７は、ＧｌｎまたはＴｙｒであり、Ｘ８は、ＩｌｅまたはＬｙｓであり、Ｘ９は、ＡｌａまたはＴｈｒであり、Ｘ１０は、Ｇｌｎ、Ａｌａ、またはＴｈｒであり、Ｘ１１は、Ｓｅｒ、Ａｒｇ、またはＡｌａであり、Ｘ１２は、Ｔｒｐ、Ｌｙｓ、またはＡｒｇであり、Ｘ１３は、ＡｌａまたはＣｙｓであり、Ｘ１４は、ＶａｌまたはＡｒｇであり、Ｘ１５は、ＬｅｕまたはＩｌｅである。
特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号７７を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号７８を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号７９を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号８０を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号８１を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号８２を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号８３を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１６６を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１６７を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１６８を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１６９を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７０を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７１を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７２を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７３を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７４を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７５を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７６を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７７を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１７８を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１９４を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号１９７を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号２４４を含む。特定の実施形態では、第１及び第２のポリペプチドは、配列番号２４９を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは：免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；免疫グロブリン重鎖及び一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチド（ｓｃＦｖは、免疫グロブリン抗原結合断片の第１のポリペプチド鎖、例えばＦａｂ断片により置き換えられ得ることも理解される）；ならびに免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチドを含む。この態様の例を図３Ｄに示す。第１及び第２のポリペプチドは共有結合して一緒になり得、第２及び第３のポリペプチドは共有結合して一緒になり得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する（すなわち免疫グロブリン軽鎖及び免疫グロブリン重鎖は一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する）。特定の実施形態では、ｓｃＦｖは第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端方向で免疫グロブリン重鎖及びｓｃＦｖ、またはＮ末端からＣ末端方向でｓｃＦｖ及び免疫グロブリン重鎖を含む。特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメイン、またはＮ末端からＣ末端方向でシアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチドと、第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第１の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む第２のポリペプチドと、第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第２の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む第３のポリペプチドと、第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドと、を含む。免疫グロブリン重鎖可変領域によって免疫グロブリン軽鎖を置き換えることができ、免疫グロブリン軽鎖によって免疫グロブリン重鎖可変領域を置き換えることができることも理解されよう（例えば、抗体コンジュゲートは、第１の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む第１のポリペプチドと、第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第２のポリペプチドと、第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第３のポリペプチドと、第２の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む第４のポリペプチドと、を含み得る）。この実施形態の一例は図３Ｅに示される。第２のポリペプチドと第３のポリペプチドとは互いに共有結合で連結され得る。共有結合はジスルフィド結合であり得る。特定の実施形態では、第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドは第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を規定し、第３のポリペプチド及び第４のポリペプチドは第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を規定する。特定の実施形態では、第２のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第１の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む。特定の実施形態では、第３のポリペプチドは、Ｎ末端からＣ末端の方向で第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第２の免疫グロブリン重鎖可変領域を含む。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、約１３５ｋＤａ～約１６５ｋＤａ、例えば約１４０ｋＤａの分子量を有する。他の態様において、抗体コンジュゲートは、約２１５ｋＤａ～約２４５ｋＤａ、例えば約２３０ｋＤａの分子量を有する。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートは、それぞれが免疫グロブリンＦｃドメインを含む２つのポリペプチドを含み、第１のポリペプチドは、第２のポリペプチドとのヘテロ二量体化のために「ｋｎｏｂ」変異、例えばＴ３６６Ｙまたは「ｈｏｌｅ」変異、例えばＹ４０７Ｔのいずれかを有し、第２のポリペプチドは、第１のポリペプチドとのヘテロ二量体化のためにそれぞれ「ｋｎｏｂ」変異、例えばＴ３６６Ｙまたは「ｈｏｌｅ」変異、例えばＹ４０７Ｔのいずれかを有する（ＥＵナンバリングによる残基番号、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．，ｅｔ ａｌ．（１９９１）上述）。例えば、特定の実施形態では、抗体は、それぞれがヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメイン由来の免疫グロブリンＦｃドメインを含む２つのポリペプチドを含み、第１のポリペプチドは、Ｙ４０７Ｔ変異を含み（例えば第１のポリペプチドは配列番号３２、配列番号１４７、配列番号２１３、または配列番号２１５を含む）、第２のポリペプチドはＴ３６６Ｙ変異を含む（例えば第２のポリペプチドは配列番号３３、配列番号１４８、配列番号２１４、または配列番号２１６を含む）。
本明細書で使用する場合、用語「多特異的抗体」は、少なくとも２つの異なる抗原に特異的に結合する抗体、すなわち少なくとも２つの異なる抗原に結合する少なくとも２つの抗原結合部位を含む抗体を意味すると理解される。本明細書で使用する場合、用語「二重特異的抗体」は、２つの異なる抗原に特異的に結合する抗体、すなわちそれぞれが別々の異なる抗原に結合する２つの抗原結合部位を含む抗体を意味すると理解される。換言すると、第１の結合部位は第１の抗原に結合し、第２の結合部位は第２の異なる抗原に結合する。多特異的または二重特異的抗体は、例えばヒトもしくはヒト化抗体、及び／または全長抗体もしくは抗体断片（例えばＦ（ａｂ’）２二重特異的抗体）であり得る。
本発明は、従来の手段、例えば酵素消化、または組換え技術により作製され得る抗体断片を含む抗体コンジュゲートを包含する。特定の抗体断片の総説について、Ｈｕｄｓｏｎ ｅｔ ａｌ．（２００３）上述参照。
特定の実施形態では、抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、生物学的改変因子（ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ ｍｏｄｉｆｉｅｒ）と共有結合的または非共有結合的に結合し得、ここで該生物学的改変因子は、抗体の溶解性を高めるため、結合特異性を増加するため、免疫原性もしくは毒性を減少するためまたは抗体の薬物動力学的プロフィールを改変するために使用され得る。例えば、生物学的改変因子は、抗体の分子量を増加してその循環半減期を増加するために使用され得る。
抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、直鎖または分岐鎖のポリマーを含み得る１つ以上（例えば２、３、４、５、６、８、９、１０またはそれ以上）の生物学的改変因子に共有結合され得ることが企図される。例示的な生物学的改変因子としては、例えば米国特許第７，８４２，７８９号に記載されるものなどの種々のポリマーが挙げられ得る。ポリアルキレンエーテル、例えばポリエチレングリコール（ＰＥＧ）及びその誘導体（例えばアルコキシポリエチレングリコール、例えばメトキシポリエチレングリコール、エトキシポリエチレングリコール等）；ポリオキシエチレン及びポリオキシプロピレンのブロックコポリマー（Ｐｌｕｒｏｎｉｃｓ）；ポリメタクリレート；カルボマー；ならびに糖モノマー、例えばＤ－マンノース、Ｄ－及びＬ－ガラクトース、フコース、フルクトース、Ｄ－キシロース、Ｌ－アラビノース及びＤ－グルクロン酸を含む分岐または非分岐の多糖が特に有用である。
他の実施形態では、生物学的改変因子は、親水性ポリビニルポリマー、例えばポリビニルアルコール及びポリビニルピロリドン（ＰＶＰ）型ポリマーであり得る。生物学的改変因子は、官能基化ポリビニルピロリドンであり得、例えばポリマーの１つ（または両方）の末端でカルボキシまたはアミン官能基化され得る（ＰｏｌｙｍｅｒＳｏｕｒｃｅから入手可能）。代替的に、生物学的改変因子としては、ポリＮ－（２－ヒドロキシプロピル）メタクリルアミド（ＨＰＭＡ）、または官能基化ＨＰＭＡ（アミン、カルボキシ等）、ポリ（Ｎ－イソプロピルアクリルアミド）または官能基化ポリ（Ｎ－イソプロピルアクリルアミド）が挙げられ得る。代替的に、生物学的改変因子としては、ポリＮ－（２－ヒドロキシプロピル）メタクリルアミド（ＨＰＭＡ）、または官能基化ＨＰＭＡ（アミン、カルボキシ等）、ポリ（Ｎ－イソプロピルアクリルアミド）または官能基化ポリ（Ｎ－イソプロピルアクリルアミド）が挙げられ得る。コンジュゲーション前の改変体は水溶性である必要はないが、好ましくは水溶性であり、しかしながら最終コンジュゲートは水溶性であるべきである。
一般に、生物学的改変因子は、約２ｋＤａ～約５ｋＤａ、約２ｋＤａ～約１０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約２０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約３０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約４０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約２ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約２ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約１０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約２０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約３０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約４０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約５ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約５ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約２０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約３０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約４０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約１０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約３０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約４０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約２０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約４０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約３０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約５０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約４０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約６０ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約５０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約６０ｋＤａ～約７０ｋＤａ、約６０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約６０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約６０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約６０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約７０ｋＤａ～約８０ｋＤａ、約７０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約７０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約７０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約８０ｋＤａ～約９０ｋＤａ、約８０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約８０ｋＤａ～約１５０ｋＤａ、約９０ｋＤａ～約１００ｋＤａ、約９０ｋＤａ～約１５０ｋＤａまたは約１００ｋＤａ～約１５０ｋＤａの分子量を有し得る。
抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、約１０以下のポリマー分子（例えば９、８、７、６、５、４、３、２または１）と結合され、それぞれのポリマー分子は少なくとも約２０，０００Ｄまたは少なくとも約３０，０００Ｄまたは少なくとも約４０，０００Ｄの分子量を有することが企図される。
生物学的改変因子として種々のポリマーが使用され得るが、本明細書に記載される抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質はポリエチレングリコール（ＰＥＧ）ポリマーに結合され得ることが企図される。一態様において、本明細書に記載される抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、少なくとも約２０，０００Ｄの実際のＭＷを有する少なくとも１つのＰＥＧに共有結合される。別の態様において、本明細書に記載される抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、少なくとも約３０，０００Ｄの実際のＭＷを有する少なくとも１つのＰＥＧに共有結合される。別の態様において、本明細書に記載される抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質は、少なくとも約４０，０００Ｄの実際のＭＷを有する少なくとも１つのＰＥＧに共有結合される。特定の実施形態では、ＰＥＧはメトキシＰＥＧ（５０００）－スクシンイミジルプロピオネート（ｍＰＥＧ－ＳＰＡ）、メトキシＰＥＧ（５０００）スクシンイミジルスクシネート（ｍＰＥＧ－ＳＳ）である。かかるＰＥＧは、Ｎｅｋｔａｒ ＴｈｅｒａｐｅｕｔｉｃｓまたはＳｕｎＢｉｏｗｅｓｔから市販される。
生物学的改変因子についての抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質上の結合部位は、Ｎ末端アミノ基及びリジン残基上に見られるεアミノ基、ならびに他のアミノ、イミノ、カルボキシル、スルフヒドリル、ヒドロキシルまたは他の親水性基を含む。ポリマーは、化学を使用した、当該技術分野で使用される多官能性（通常は二官能性）架橋剤の公知の使用ありまたはなしで、抗体コンジュゲートまたは融合タンパク質に直接共有結合され得る。例えばスルフヒドリル基は、マレイミド置換ＰＥＧ（例えばアルコキシ－ＰＥＧアミン＋スルホスクシンイミジル４－（Ｎ－マレイミドメチル）シクロヘキサン－１－カルボキシレート）、またはＳｈｅａｒｗａｔｅｒ Ｐｏｌｙｍｅｒｓ，Ｉｎｃ．，Ｈｕｎｔｓｖｉｌｌｅ，Ａｌａ．）から市販されるＰＥＧ－マレイミド）にカップリングすることにより誘導体化され得る。
ＩＩ．融合タンパク質または抗体コンジュゲートを作製する方法
融合タンパク質、例えば本明細書に開示されるもの、抗体または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示されるものを作製するための方法は、当該技術分野で公知である。例えば、軽鎖可変領域及び／または重鎖可変領域をコードするＤＮＡ分子は、化学的にまたは組換えＤＮＡ方法論により合成し得る。例えば、該抗体の配列は、適切な合成核酸プライマーを使用して、従来のハイブリダイゼーション技術またはポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）技術によりハイブリドーマからクローニングされ得る。目的の可変領域をコードする得られたＤＮＡ分子を、例えば定常領域コーディング配列及び発現制御配列などの他の適切なヌクレオチド配列にライゲーションして、所望の抗体をコードする従来の遺伝子発現構築物（すなわち発現ベクター）を作製し得る。所定の遺伝子構築物の作製は当該技術分野の通常の技術の範囲内である。
融合タンパク質、例えば本明細書に開示されるもの、抗体または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示されるものを作製するための方法は、当該技術分野で公知である。例えば、軽鎖可変領域及び／または重鎖可変領域をコードするＤＮＡ分子は、化学的にまたは組換えＤＮＡ方法論により合成し得る。例えば、該抗体の配列は、適切な合成核酸プライマーを使用して、従来のハイブリダイゼーション技術またはポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）技術によりハイブリドーマからクローニングされ得る。目的の可変領域をコードする得られたＤＮＡ分子を、例えば定常領域コーディング配列及び発現制御配列などの他の適切なヌクレオチド配列にライゲーションして、所望の抗体をコードする従来の遺伝子発現構築物（すなわち発現ベクター）を作製し得る。所定の遺伝子構築物の作製は当該技術分野の通常の技術の範囲内である。
所望の融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートをコードする核酸を、発現ベクターに組み込み得（ライゲーションし得）、これを従来のトランスフェクションまたは形質転換技術により宿主細胞に導入し得る。例示的な宿主細胞は、大腸菌細胞、チャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）細胞、ヒト胎児性腎臓２９３（ＨＥＫ ２９３）細胞、ＨｅＬａ細胞、乳児ハムスター腎臓（ＢＨＫ）細胞、サル腎臓細胞（ＣＯＳ）、ヒト肝細胞癌細胞（例えばＨｅｐ Ｇ２）及び他の方法ではＩｇＧタンパク質を産生しない骨髄腫細胞である。形質転換された宿主細胞を、宿主細胞が免疫グロブリン軽鎖及び／または重鎖可変領域をコードする遺伝子を発現する条件下で増殖させ得る。
特定の発現及び精製条件は、使用する発現系に応じて変化する。例えば、遺伝子が大腸菌において発現される場合、該遺伝子は最初に、適切な細菌性プロモーター、例えばＴｒｐまたはＴａｃ及び原核細胞シグナル配列の下流に遺伝子工学で作り変えられた遺伝子を配置することにより発現ベクター内にクローニングされる。発現されたタンパク質は分泌され得る。発現されたタンパク質は、屈折体（ｒｅｆｒａｃｔｉｌｅ）または封入体内に蓄積し得、フレンチプレスまたは超音波処置による細胞の破壊後に回収され得る。次いで屈折体を可溶化して、当該技術分野で公知の方法により、タンパク質を再折り畳みし得るか及び／または切断し得る。
遺伝子工学で作り変えられた遺伝子が真核生物宿主細胞、例えばＣＨＯ細胞中で発現される場合、該遺伝子は最初に、適切な真核生物プロモーター、分泌シグナル、ポリＡ配列及び停止コドンを含む発現ベクターに挿入される。任意に、ベクターまたは遺伝子構築物はエンハンサー及びイントロンを含み得る。抗体またはその一部を含む融合タンパク質を含む態様において、発現ベクターは任意に、重鎖または軽鎖の全体または一部が発現されることを可能にする定常領域の全部または一部をコードする配列を含む。遺伝子構築物は、従来技術を使用して真核生物宿主細胞に導入され得る。
宿主細胞は、組換えヒトシアリダーゼあるいはシアリダーゼ及びそれぞれが別の機能（例えば細胞傷害性）を有する部分に結合され得るＶＬもしくはＶＨ断片、ＶＬ－ＶＨヘテロ二量体、ＶＨ－ＶＬもしくはＶＬ－ＶＨ単鎖ポリペプチド、完全な免疫グロブリン重鎖もしくは軽鎖、またはそれらの一部を含む融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートを発現する。融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートを含むいくつかの態様において、宿主細胞は、シアリダーゼ及び重鎖（例えば重鎖可変領域）の全体もしくは一部またはシアリダーゼ及び軽鎖（例えば軽鎖可変領域）を発現するポリペプチド、あるいは重鎖（例えば重鎖可変領域）もしくは軽鎖（例えば軽鎖可変領域）の全体もしくは一部を発現するポリペプチドを発現する単一のベクターでトランスフェクトされる。いくつかの態様において、宿主細胞は、（ａ）重鎖可変領域を含むポリペプチド及び軽鎖可変領域を含むポリペプチド、または（ｂ）免疫グロブリン重鎖全体及び免疫グロブリン軽鎖全体をコードする単一のベクターでトランスフェクトされ、ここで（ａ）または（ｂ）において、該ポリペプチドはまた、シアリダーゼを含み得る。いくつかの態様において、宿主細胞は、１つより多くの発現ベクター（例えば重鎖または重鎖可変領域の全体または一部を含み、任意にそれに融合されたシアリダーゼを含むポリペプチドを発現する１つの発現ベクター、及び軽鎖または軽鎖可変領域の全体または一部を含み、任意にそれに融合されたシアリダーゼを含むポリペプチドを発現する別の発現ベクター）により共トランスフェクトされる。
融合タンパク質、例えば免疫グロブリン重鎖可変領域または軽鎖可変領域を含む融合タンパク質を含むポリペプチドは、かかる可変領域をコードする発現ベクターでトランスフェクトされた宿主細胞を、ポリペプチドの発現を可能にする条件下で増殖させる（培養する）ことにより産生され得る。発現後、該ポリペプチドは当該技術分野で公知の技術、例えばグルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）またはヒスチジンタグなどの親和性タグを用いて回収及び精製または単離され得る。
融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートが作製される実施形態では、モノクローナル抗体、該抗体のＦｃドメインまたは抗原結合ドメインに融合されたシアリダーゼは：（ａ）完全なもしくは一部の免疫グロブリン重鎖をコードする発現ベクター、及び完全なもしくは一部の免疫グロブリン軽鎖をコードする別の発現ベクター；または（ｂ）両方の鎖（例えば完全なまたは一部の重鎖及び軽鎖）をコードする単一の発現ベクターでトランスフェクトされた宿主細胞を、両方の鎖の発現を可能にする条件下で増殖させる（培養する）ことにより、産生され得る。シアリダーゼは該鎖の１つ以上に融合される。インタクトな融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートは、当該技術分野で公知の技術、例えばプロテインＡ、プロテインＧ、グルタチオン－Ｓ－トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）またはヒスチジンタグなどの親和性タグを用いて、回収及び精製または単離され得る。単一の発現ベクターまたは２つの別々の発現ベクターから重鎖及び軽鎖を発現させることは当該技術の通常の技術の範囲内である。
特定の実施形態では、タンパク質、例えば融合タンパク質を、分泌されたタンパク質として発現するために、タンパク質の天然のＮ末端シグナル配列を、例えばＭＤＭＲＶＰＡＱＬＬＧＬＬＬＬＷＬＰＧＡＲＣ（配列番号２８）で置き換える。特定の実施形態では、タンパク質、例えば、融合タンパク質を、分泌されたタンパク質として発現するために、Ｎ末端シグナル配列、例えばＭＤＭＲＶＰＡＱＬＬＧＬＬＬＬＷＬＰＧＡＲＣ（配列番号２８）を付加する。さらなる例示的なＮ末端シグナル配列としては、インターロイキン２、ＣＤ－５、ＩｇＧκ軽鎖、トリプシノーゲン、血清アルブミン及びプロラクチン由来のシグナル配列が挙げられる。特定の実施形態では、タンパク質、例えば融合タンパク質を、分泌されたタンパク質として発現するために、Ｃ末端リソソームシグナルモチーフ、例えばＹＧＴＬ（配列番号２９）を除去する。
抗体及び抗体断片の抗原性を低減または除去するための方法は当該技術分野で公知である。抗体をヒトに投与する場合、ヒトにおける抗原性を低減または除去するために、抗体は、好ましくは「ヒト化」される。好ましくは、それぞれのヒト化抗体は、抗原について、それが由来する非ヒト化マウス抗体と同じまたは実質的に同じ親和性を有する。
１つのヒト化のアプローチにおいて、マウス免疫グロブリン定常領域をヒト免疫グロブリン定常領域で置き換えたキメラタンパク質が作製される。例えばＭｏｒｒｉｓｏｎ ｅｔ ａｌ．，１９８４，ＰＲＯＣ．ＮＡＴ．ＡＣＡＤ．ＳＣＩ．８１：６８５１－６８５５；Ｎｅｕｂｅｒｇｅｒ ｅｔ ａｌ．，１９８４，ＮＡＴＵＲＥ ３１２：６０４－６０８；米国特許第６，８９３，６２５号（Ｒｏｂｉｎｓｏｎ）；同５，５００，３６２号（Ｒｏｂｉｎｓｏｎ）；及び同４，８１６，５６７号（Ｃａｂｉｌｌｙ）参照。
ＣＤＲ移植として公知のアプローチにおいて、軽鎖及び重鎖可変領域のＣＤＲは、別の種由来のフレームワークに移植される。例えば、マウスＣＤＲをヒトＦＲに移植し得る。いくつかの態様において、抗体の軽鎖及び重鎖可変領域のＣＤＲをヒトＦＲまたはコンセンサスヒトＦＲに移植する。コンセンサスヒトＦＲを作製するために、いくつかのヒト重鎖または軽鎖アミノ酸配列由来のＦＲを整列してコンセンサスアミノ酸配列を同定する。ＣＤＲ移植は、米国特許第７，０２２，５００号（Ｑｕｅｅｎ）；同６，９８２，３２１号（Ｗｉｎｔｅｒ）；同６，１８０，３７０号（Ｑｕｅｅｎ）；同６，０５４，２９７号（Ｃａｒｔｅｒ）；同５，６９３，７６２号（Ｑｕｅｅｎ）；同５，８５９，２０５号（Ａｄａｉｒ）；同５，６９３，７６１号（Ｑｕｅｅｎ）；同５，５６５，３３２号（Ｈｏｏｇｅｎｂｏｏｍ）；同５，５８５，０８９号（Ｑｕｅｅｎ）；同５，５３０，１０１号（Ｑｕｅｅｎ）；Ｊｏｎｅｓ ｅｔ ａｌ．（１９８６）ＮＡＴＵＲＥ ３２１：５２２－５２５；Ｒｉｅｃｈｍａｎｎ ｅｔ ａｌ．（１９８８）ＮＡＴＵＲＥ ３３２：３２３－３２７；Ｖｅｒｈｏｅｙｅｎ ｅｔ ａｌ．（１９８８）ＳＣＩＥＮＣＥ ２３９：１５３４－１５３６；及びＷｉｎｔｅｒ（１９９８）ＦＥＢＳ ＬＥＴＴ ４３０：９２－９４に記載される。
「ＳＵＰＥＲＨＵＭＡＮＩＺＡＴＩＯＮ（商標）」と称されるアプローチにおいて、ヒトＣＤＲ配列は、ヒトＣＤＲとヒト化されるマウス抗体のＣＤＲの構造的類似性に基づいて、ヒト生殖細胞遺伝子から選択される。例えば米国特許第６，８８１，５５７号（Ｆｏｏｔｅ）；及びＴａｎ ｅｔ ａｌ．，２００２，Ｊ．ＩＭＭＵＮＯＬ．１６９：１１１９－１１２５を参照のこと。
免疫原性を低減するための他の方法としては、「作り直し（ｒｅｓｈａｐｉｎｇ）」、「過剰キメラ化（ｈｙｐｅｒｃｈｉｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ）」及び「張り合わせ（ｖｅｎｅｅｒｉｎｇ）／表面付け替え（ｒｅｓｕｒｆａｃｉｎｇ）」が挙げられる。例えば、Ｖａｓｗａｍｉ ｅｔ ａｌ．，１９９８，ＡＮＮＡＬＳ ＯＦ ＡＬＬＥＲＧＹ，ＡＳＴＨＭＡ，＆ ＩＭＭＵＮＯＬ．８１：１０５；Ｒｏｇｕｓｋａ ｅｔ ａｌ．，１９９６，ＰＲＯＴ．ＥＮＧＩＮＥＥＲ ９：８９５－９０４；及び米国特許第６，０７２，０３５号（Ｈａｒｄｍａｎ）参照。張り合わせ／表面付け替えアプローチにおいて、マウス抗体中の表面接触可能（ｓｕｒｆａｃｅ ａｃｃｅｓｓｉｂｌｅ）アミノ酸残基を、ヒト抗体中の同じ位置により頻度高く見られるアミノ酸残基により置き換える。この種類の抗体表面付け替えは、例えば米国特許第５，６３９，６４１号（Ｐｅｄｅｒｓｅｎ）に記載される。
マウス抗体をヒトにおける医学的使用に適した形態に変換するための別のアプローチは、ＡＣＴＩＶＭＡＢＴＭ技術として知られ（Ｖａｃｃｉｎｅｘ，Ｉｎｃ．，Ｒｏｃｈｅｓｔｅｒ，ＮＹ）、これは哺乳動物細胞において抗体を発現するためのワクシニアウイルスに基づくベクターを含む。高レベルのコンビナトリアルな多様性のＩｇＧ重鎖及び軽鎖が作製され得る。例えば、米国特許第６，７０６，４７７号（Ｚａｕｄｅｒｅｒ）；同６，８００，４４２号（Ｚａｕｄｅｒｅｒ）；及び同６，８７２，５１８号（Ｚａｕｄｅｒｅｒ）参照。マウス抗体をヒトにおける使用に適切な形態に変換するための別のアプローチは、ＫａｌｏＢｉｏｓ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ，Ｉｎｃ．（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，ＣＡ）により商業的に実施される技術である。この技術は、抗体選択のための「エピトープ焦点化（ｅｐｉｔｏｐｅ ｆｏｃｕｓｅｄ）」ライブラリを作成するための専売のヒト「アクセプター」ライブラリの使用を含む。マウス抗体をヒトにおける医学的使用に適した形態に改変するための別のアプローチは、ＨＵＭＡＮ ＥＮＧＩＮＥＥＲＩＮＧＴＭ技術であり、これはＸＯＭＡ（ＵＳ）ＬＬＣにより商業的に実施される。例えば国際（ＰＣＴ）公開番号ＷＯ ９３／１１７９４及び米国特許第５，７６６，８８６号（Ｓｔｕｄｎｉｃｋａ）；同５，７７０，１９６号（Ｓｔｕｄｎｉｃｋａ）；同５，８２１，１２３号（Ｓｔｕｄｎｉｃｋａ）；ならびに同５，８６９，６１９号（Ｓｔｕｄｎｉｃｋａ）を参照のこと。
上述のアプローチのいずれかを含む任意の適切なアプローチを使用して、抗体のヒト免疫原性を低減または除去し得る。
また、マウス中で完全なヒト抗体を作製することが可能である。任意の非ヒト配列を欠く完全なヒトｍＡｂは、例えばＬｏｎｂｅｒｇ ｅｔ ａｌ．，ＮＡＴＵＲＥ ３６８：８５６－８５９，１９９４；Ｆｉｓｈｗｉｌｄ ｅｔ ａｌ．，ＮＡＴＵＲＥ ＢＩＯＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹ １４：８４５－８５１，１９９６；及びＭｅｎｄｅｚ ｅｔ ａｌ．，ＮＡＴＵＲＥ ＧＥＮＥＴＩＣＳ １５：１４６－１５６，１９９７において参照される技術によりヒト免疫グロブリントランスジェニックマウスから調製され得る。完全なヒトモノクローナル抗体はまた、例えばＫｎａｐｐｉｋ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．ＭＯＬ．ＢＩＯＬ．２９６：５７－８６，２０００；及びＫｒｅｂｓ ｅｔ ａｌ．，Ｊ．ＩＭＭＵＮＯＬ．ＭＥＴＨ．２５４：６７－８４ ２００１）において参照される技術によりファージディスプレイライブラリから調製され、最適化され得る。
本発明は、酵素消化または組み換え技術などの従来の手段により作製され得る抗体断片を含む融合タンパク質を包含する。特定の抗体断片の総説について、Ｈｕｄｓｏｎ ｅｔ ａｌ．（２００３）ＮＡＴ．ＭＥＤ．９：１２９－１３４参照。
抗体断片の作製のために種々の技術が開発されている。伝統的に、これらの断片は、インタクトな抗体のタンパク質分解性消化によりもたらされた（例えばＭｏｒｉｍｏｔｏ ｅｔ ａｌ．（１９９２）ＪＯＵＲＮＡＬ ＯＦ ＢＩＯＣＨＥＭＩＣＡＬ ＡＮＤ ＢＩＯＰＨＹＳＩＣＡＬ ＭＥＴＨＯＤＳ ２４：１０７－１１７；及びＢｒｅｎｎａｎ ｅｔ ａｌ．（１９８５）ＳＣＩＥＮＣＥ ２２９：８１参照）。しかしながら、現在では、これらの断片は、組換え宿主細胞により直接産生され得る。Ｆａｂ、Ｆｖ及びＳｃＦｖ抗体断片は全て、大腸菌中で発現されてそれから分泌され得るので、大量のこれらの断片の容易な作製が可能である。抗体断片は、抗体ファージライブラリから単離され得る。代替的に、Ｆａｂ’－ＳＨ断片は、大腸菌から直接回収され得、Ｆ（ａｂ’）２断片を形成するように化学的に連結され得る（Ｃａｒｔｅｒ ｅｔ ａｌ．（１９９２）ＢＩＯ／ＴＥＣＨＮＯＬＯＧＹ １０：１６３－１６７）。別のアプローチによると、Ｆ（ａｂ’）２断片は、組換え宿主細胞培養物から直接単離され得る。サルベージ受容体結合エピトープ残基を含むインビボ半減期が増加されたＦａｂ及びＦ（ａｂ’）２断片は、米国特許第５，８６９，０４６号に記載される。抗体断片の作製のための他の技術は、当業者に明らかである。特定の実施形態では、抗体は、一本鎖Ｆｖ断片（ｓｃＦｖ）である。米国特許第５，５７１，８９４号及び同５，５８７，４５８号を参照のこと。
二重特異的抗体を作製するための方法は当該技術分野において公知である。Ｍｉｌｓｔｅｉｎ ａｎｄ Ｃｕｅｌｌｏ（１９８３）ＮＡＴＵＲＥ ３０５：５３７、国際（ＰＣＴ）公開番号ＷＯ９３／０８８２９、及びＴｒａｕｎｅｃｋｅｒ ｅｔ ａｌ．（１９９１）ＥＭＢＯ Ｊ．，１０：３６５５参照。二重特異性抗体を作製するさらなる詳細について、例えばＳｕｒｅｓｈ ｅｔ ａｌ．（１９８６）ＭＥＴＨＯＤＳ ＥＮＺＹＭＯＬ．１２１：２１０参照。二重特異性抗体は、架橋または「ヘテロコンジュゲート」または「ヘテロ二量体」の抗体を含む。例えば、ヘテロ二量体中の抗体の１つはアビジンに、他方はビオチンに連結され得る。ヘテロ二量体抗体は、任意の便利な架橋法を用いて作製され得る。適切な架橋剤は当該技術分野において周知であり、いくつかの架橋技術と共に米国特許第４，６７６，９８０号に開示される。
ヘテロ二量体または非対称なＩｇＧ様分子の例としては、限定されないが、以下の技術を用いて、または以下の形式を使用して得られるものが挙げられる：Ｔｒｉｏｍａｂ／Ｑｕａｄｒｏｍａ、Ｋｎｏｂｓ－ｉｎｔｏ－Ｈｏｌｅｓ、ＣｒｏｓｓＭａｂｓ、静電的適合抗体、ＬＵＺ－Ｙ、Ｓｔｒａｎｄ Ｅｘｃｈａｎｇｅ Ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ Ｄｏｍａｉｎ ｂｏｄｙ、Ｂｉｃｌｏｎｉｃ及びＤｕｏＢｏｄｙ。
抗体断片（例えばＦ（ａｂ）及びＦ（ａｂ’）２断片）を使用することの利点としては、抗体のＦｃ部分と細胞（例えばマクロファージ、樹状細胞、好中球、ＮＫ細胞及びＢ細胞）上のＦｃ受容体の間の非特異的結合の除去が挙げられる。また断片は、それらのより小さいサイズのために、より効率的に組織に浸透することができ得る。
ヘテロ二量体抗体または非対照抗体は、種々の薬物を抗体アームに結合させるためのより大きな柔軟性及び新規の形式を可能にする。ヘテロ二量体抗体を作製するための一般的な形式の１つは、「ｋｎｏｂｓ－ｉｎｔｏ－ｈｏｌｅｓ」形式である。この形式は、抗体の定常領域の重鎖部分に特異的である。「ｋｎｏｂ」部分は、小さなアミノ酸を、「ｈｏｌｅ」に適合するより大きなアミノ酸で置き換えることにより遺伝子工学で作り変えられ、ｈｏｌｅは、大きなアミノ酸をより小さなアミノ酸で置き換えることにより遺伝子工学で作り変えられる。「ｋｎｏｂ」を「ｈｏｌｅ」に連結するものはそれぞれの鎖の間のジスルフィド結合である。「ｋｎｏｂｓ－ｉｎｔｏ－ｈｏｌｅｓ」形状は、抗体依存的細胞媒介細胞傷害性を容易にする。一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）は、短いリンカーペプチドを介して重鎖及び軽鎖の可変ドメインに連結される。リンカーは、リンカーにより大きな柔軟性を付与するグリシン、及びリンカーに特異性を付与するセリン／トレオニンに富む。２つの異なるｓｃＦｖ断片は一緒になって、ヒンジ領域を介して、重鎖の定常ドメインまたは軽鎖の定常ドメインに連結され得る。これは、抗体に二重特異性を付与し、２つの異なる抗原への結合特異性を可能にする。「ｋｎｏｂｓ－ｉｎｔｏ－ｈｏｌｅｓ」形式は、ヘテロ二量体形成を増大するが、ホモ二量体形成を抑制しない。
ヘテロ二量体化を支持するいくつかのアプローチは、例えば国際（ＰＣＴ）公開番号ＷＯ９６／２７０１１、ＷＯ９８／０５０４３１、ＷＯ２００７／１１０２０５、ＷＯ２００７／１４７９０１、ＷＯ２００９／０８９００４、ＷＯ２０１０／１２９３０４、ＷＯ２０１１／９０７５４、ＷＯ２０１１／１４３５４５、ＷＯ２０１２／０５８７６８、ＷＯ２０１３／１５７９５４及びＷＯ２０１３／０９６２９１、ならびに欧州特許公開番号ＥＰ１８７０４５９に記載されている。典型的に、当該技術分野において公知のアプローチにおいて、第１の重鎖のＣＨ３ドメイン及び第２の重鎖のＣＨ３ドメインは両方、相補的な様式で遺伝子工学で作り変えられるので、１つの遺伝子工学で作り変えられたＣＨ３ドメインを含む重鎖は、同じ構造の別の重鎖ともはやホモ二量体化し得ない（例えばＣＨ３遺伝子工学的作り変え第１重鎖は、別のＣＨ３遺伝子工学的作り変え第１重鎖ともはやホモ二量体化し得ず；ＣＨ３遺伝子工学的作り変え第２重鎖は、別のＣＨ３遺伝子工学的作り変え第２重鎖とはもはやホモ二量体化し得ない）。それにより、１つの遺伝子工学で作り変えられたＣＨ３ドメインを含む重鎖は、相補的な様式で、遺伝子工学で作り変えられるＣＨ３ドメインを含む別の重鎖と強制的にヘテロ二量体化される。結果的に、第１の重鎖のＣＨ３ドメイン及び第２の重鎖のＣＨ３ドメインは、第１の重鎖と第２の重鎖が強制的にヘテロ二量体化するようにアミノ酸置換により相補的な様式で、遺伝子工学で作り変えられ、一方で第１の重鎖と第２の重鎖はもはやホモ二量体化し得ない（例えば立体的な理由による）。
ＩＩＩ．医薬組成物
治療的用途のために、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートは、好ましくは薬学的に許容され得る担体と組み合される。用語「薬学的に許容され得る」とは、本明細書で使用する場合、正常な医学的判断の範囲内で、過度な毒性、刺激、アレルギー応答または他の問題もしくは合併症なく、妥当な利益／リスク比に釣り合って、ヒト及び動物の組織との接触における使用に適した化合物、材料、組成物及び／または剤型をいう。
治療的用途のために、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートは、好ましくは薬学的に許容され得る担体と組み合される。用語「薬学的に許容され得る」とは、本明細書で使用する場合、正常な医学的判断の範囲内で、過度な毒性、刺激、アレルギー応答または他の問題もしくは合併症なく、妥当な利益／リスク比に釣り合って、ヒト及び動物の組織との接触における使用に適した化合物、材料、組成物及び／または剤型をいう。
「薬学的に許容され得る担体」という用語は、本明細書で使用する場合、過度の毒性、刺激、アレルギー応答、または他の問題もしくは合併症なく、妥当な利益／リスク比に釣り合って、ヒト及び動物の組織との接触における使用に適したバッファ、担体及び賦形剤をいう。薬学的に許容され得る担体としては、リン酸緩衝化食塩水溶液、水、エマルジョン（例えば油／水または水／油エマルジョンなど）、及び種々の種類の湿潤剤などの標準的な医薬担体のいずれかが挙げられる。該組成物はまた、安定化剤及び保存剤を含み得る。担体、安定化剤及びアジュバントの例について、例えば、Ｍａｒｔｉｎ，Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，１５ｔｈ Ｅｄ．，Ｍａｃｋ Ｐｕｂｌ．Ｃｏ．，Ｅａｓｔｏｎ，ＰＡ［１９７５］参照。薬学的に許容され得る担体としては、薬学的投与に適合性のバッファ、溶媒、分散媒体、コーティング剤、等張剤及び吸収遅延剤等が挙げられる。薬学的に活性な物質についてのかかる媒体及び薬剤の使用は当該技術分野において公知である。
特定の実施形態では、医薬組成物は、例えば組成物のｐＨ、容量オスモル濃度、粘度、清澄さ、色、等張性、臭い、滅菌性、安定性、溶解または放出の速度、吸着または浸透力を改変、維持または保存するための製剤材料を含み得る。かかる態様において、適切な製剤材料としては、限定されないが、アミノ酸（グリシン、グルタミン、アスパラギン、アルギニンまたはリジンなど）；抗菌剤：酸化防止剤（アスコルビン酸、亜硫酸ナトリウムまたは亜硫酸水素ナトリウムなど）；バッファ（ホウ酸塩、重炭酸塩、Ｔｒｉｓ－ＨＣｌ、クエン酸塩、リン酸塩または他の有機酸など）；増量剤（マンニトールまたはグリシンなど）；キレート剤（エチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）など）；錯体化剤（カフェイン、ポリビニルピロリドン、βシクロデキストリンまたはヒドロキシプロピル－βシクロデキストリンなど）；充填剤；単糖類；二糖類；及び他の炭水化物（グルコース、マンノースまたはデキストリンなど）；タンパク質（血清アルブミン、ゼラチンまたは免疫グロブリンなど）；着色剤、矯味矯臭剤（ｆｌａｖｏｒｉｎｇ ａｇｅｎｔ）及び希釈剤；乳化剤；親水性ポリマー（ポリビニルピロリドンなど）；低分子量ポリペプチド；塩形成対イオン（ナトリウムなど）；保存剤（塩化ベンザルコニウム、安息香酸、サリチル酸、チメロサール、フェネチルアルコール、メチルパラベン、プロピルパラベン、クロルヘキシジン、ソルビン酸または過酸化水素など）；溶媒（グリセリン、プロピレングリコールまたはポリエチレングリコールなど）；糖アルコール（マンニトールまたはソルビトールなど）；懸濁剤；界面活性剤または湿潤剤（プルロニック、ＰＥＧ、ソルビタンエステル、ポリソルベート２０などのポリソルベート、ポリソルベート、トリトン（ｔｒｉｔｏｎ）、トロメタミン、レシチン、コレステロール、チロキサポール（ｔｙｌｏｘａｐａｌ）など）；安定性増強剤（スクロースまたはソルビトールなど）；等張性増強剤（アルカリ金属ハロゲン化物、好ましくは塩化ナトリウムまたは塩化カリウム、マンニトール ソルビトールなど）；送達ビヒクル：希釈剤；賦形剤及び／または医薬アジュバント（Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，１８ｔｈ ｅｄ．（Ｍａｃｋ Ｐｕｂｌｉｓｈｉｎｇ Ｃｏｍｐａｎｙ，１９９０参照）、が挙げられる。
特定の実施形態では、医薬組成物は、ナノ粒子、例えばポリマーナノ粒子、リポソームまたはミセルを含み得る（Ａｎｓｅｌｍｏ ｅｔ ａｌ．（２０１６）ＢＩＯＥＮＧ．ＴＲＡＮＳＬ．ＭＥＤ．１：１０－２９参照）。
特定の実施形態では、医薬組成物は、持続または制御送達製剤を含み得る。持続または制御送達手段、例えばリポソーム担体、生体腐食性（ｂｉｏ－ｅｒｏｄｉｂｌｅ）マイクロ粒子または多孔質ビーズ及びデポー注射剤を製剤化するための技術はまた、当業者に公知である。持続放出調製物は、例えば形作られた物品の形態の多孔質ポリマー性マイクロ粒子または半透過性ポリマーマトリックス、例えばフィルムまたはマイクロカプセルを含み得る。持続放出マトリックスは、ポリエステル、ヒドロゲル、ポリラクチド、Ｌ－グルタミン酸とγエチル－Ｌ－グルタミン酸のコポリマー、ポリ（２－ヒドロキシエチル－メタクリレート（ｉｎｅｔｈａｃｒｙｌａｔｅ））、エチレンビニルアセテート、またはポリ－Ｄ（－）－３－ヒドロキシ酪酸を含み得る。持続放出組成物はまた、当該技術分野において公知のいくつかの方法のいずれかにより調製され得るリポソームを含み得る。
本明細書に開示されるシアリダーゼ融合タンパク質または抗体コンジュゲートを含む医薬組成物は、単位剤型で存在し得、任意の適切な方法により調製され得る。医薬組成物は、その意図される投与経路と適合性であるように製剤化されるべきである。投与経路の例は、静脈内（ＩＶ）、皮内、吸入、経皮、局所、経粘膜、鞘内及び経直腸の投与である。特定の実施形態では、本明細書に開示されるシアリダーゼ融合タンパク質、または抗体コンジュゲートは、ＩＶ注入により投与される。特定の実施形態では、本明細書に開示されるシアリダーゼ融合タンパク質または抗体コンジュゲートは、腫瘍内注射により投与される。有用な製剤は、医薬の分野で公知の方法により調製され得る。例えば、Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，１８ｔｈ ｅｄ．（Ｍａｃｋ Ｐｕｂｌｉｓｈｉｎｇ Ｃｏｍｐａｎｙ，１９９０）参照。非経口投与に適切な製剤構成要素は、滅菌希釈剤、例えば注射用水、食塩水溶液、固定油、ポリエチレングリコール、グリセリン、プロピレングリコールまたは他の合成溶媒；抗菌剤、例えばベンジルアルコールまたはメチルパラベン；酸化防止剤、例えばアスコルビン酸または重亜硫酸ナトリウム；キレート剤、例えばＥＤＴＡ；バッファ、例えば酢酸塩、クエン酸塩またはリン酸塩；及び張性の調整のための薬剤、例えば塩化ナトリウムまたはデキストロースを含む。
静脈内投与について、適切な担体としては、生理学的食塩水、静菌水、Ｃｒｅｍｏｐｈｏｒ ＥＬＴＭ（ＢＡＳＦ，Ｐａｒｓｉｐｐａｎｙ，ＮＪ）またはリン酸緩衝化食塩水（ＰＢＳ）が挙げられる。担体は、製造及び保存の条件下で安定であるべきであり、微生物に対して保護されるべきである。担体は、例えば水、エタノール、ポリオール（例えばグリセロール、プロピレングリコール及び液体ポリエチレングリコール）を含む溶媒または分散媒体、ならびにそれらの適切な混合物であり得る。
特定の実施形態では、医薬組成物は安定化剤を含み得る。特定の実施形態では、安定化剤はカチオン、例えば二価のカチオンである。特定の実施形態では、カチオンはカルシウムまたはマグネシウムである。カチオンは塩の形態、例えば塩化カルシウム（ＣａＣｌ２）または塩化マグネシウム（ＭｇＣｌ２）であり得る。
特定の実施形態では、安定化剤は、約０．０５ｍＭ～約５ｍＭの量で存在する。例えば、安定化剤は、約０．０５ｍＭ～約４ｍＭ、約０．０５ｍＭ～約３ｍＭ、約０．０５ｍＭ～約２ｍＭ、約０．０５ｍＭ～約１ｍＭ、約０．０５ｍＭ～約０．５ｍＭ、約０．５ｍＭ～約４ｍＭ、約０．５ｍＭ～約３ｍＭ、約０．５ｍＭ～約２ｍＭ、約０．５ｍＭ～約１ｍＭ、約１ｍＭ～約４ｍＭ、約１ｍＭ～約３ｍＭまたは約１ｍＭ～約２ｍＭの量で存在し得る。
好ましくは、医薬製剤は滅菌したものである。滅菌は、任意の適切な方法、例えば滅菌濾過膜を通した濾過により達成され得る。組成物が凍結乾燥される場合、凍結乾燥及び再構成の前後に濾過滅菌を行い得る。
本明細書に記載される組成物は、局所または全身に投与され得る。投与は一般的に非経口投与である。好ましい態様において、医薬組成物は皮下投与され、さらにより好ましい態様においては静脈内投与である。非経口投与のための調製物は、滅菌の水性または非水性溶液、懸濁液及びエマルジョンを含む。
一般的に、活性成分、例えば融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートの治療有効量は、０．１ｍｇ／ｋｇ～１００ｍｇ／ｋｇ、例えば１ｍｇ／ｋｇ～１００ｍｇ／ｋｇ、１ｍｇ／ｋｇ～１０ｍｇ／ｋｇの範囲である。投与量は、治療される疾患または徴候の種類及び程度、患者の全体的な健康状態、抗体のインビボ効力、医薬製剤及び投与経路などの変数に依存する。所望の血液レベルまたは組織レベルを迅速に達成するために、初期用量は、上限を超えて増加され得る。代替的に、初期用量は、最適よりも小さくあり得、日用量は治療経過の間に段々に増加され得る。ヒト用量は、例えば０．５ｍｇ／ｋｇから２０ｍｇ／ｋｇまで行うように設計された従来の第Ｉ相用量漸増試験において最適化され得る。投与頻度は、投与経路、投与量、組換えヒトシアリダーゼまたはその融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートの血清半減期、ならびに治療されている疾患などの要因に応じて変化し得る。例示的な投与頻度は、１日に１回、１週間に１回及び２週間毎に１回である。好ましい投与経路は非経口、例えば静脈内注入である。特定の実施形態では、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートは、凍結乾燥され、次いで投与の時点で、緩衝化食塩水中で再構成される。
ＩＶ．治療用途
本明細書に開示される組成物及び方法は、対象において種々の形態の癌を治療するためまたは対象において癌の増殖を阻害するために使用され得る。本発明は、対象において癌を治療する方法を提供する。該方法は、対象に、シアリダーゼ抗ＨＥＲ２融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を、単独または別の治療剤と組み合わせて投与して、対象において癌を治療する工程を含む。用語「有効量」は、本明細書で使用する場合、有益または所望の結果をもたらすのに十分な活性剤（例えば本発明の組換えヒトシアリダーゼまたはその融合タンパク質）の量をいう。有効量は１つ以上の投与、適用または用量において投与され得、特定の製剤または投与経路に限定されることを意図しない。
本明細書に開示される組成物及び方法は、対象において種々の形態の癌を治療するためまたは対象において癌の増殖を阻害するために使用され得る。本発明は、対象において癌を治療する方法を提供する。該方法は、対象に、シアリダーゼ抗ＨＥＲ２融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を、単独または別の治療剤と組み合わせて投与して、対象において癌を治療する工程を含む。用語「有効量」は、本明細書で使用する場合、有益または所望の結果をもたらすのに十分な活性剤（例えば本発明の組換えヒトシアリダーゼまたはその融合タンパク質）の量をいう。有効量は１つ以上の投与、適用または用量において投与され得、特定の製剤または投与経路に限定されることを意図しない。
本明細書で使用する場合、「治療する（ｔｒｅａｔ）」、「治療すること（ｔｒｅａｔｉｎｇ）」及び「治療（ｔｒｅａｔｍｅｎｔ）」は、対象、例えばヒトにおける疾患の治療を意味する。これは、（ａ）疾患を阻害すること、すなわちその進展を止めること；及び（ｂ）疾患を軽減すること、すなわち疾患状態の後退を引き起こすことを含む。本明細書で使用する場合、用語「対象」及び「患者」は、本明細書に記載される方法及び組成物により治療される生物をいう。好ましくは、かかる生物としては限定されないが、哺乳動物（例えば、マウス、サル、ウマ、ウシ、ブタ、イヌ、ネコ等）が挙げられ、より好ましくはヒトが挙げられる。
癌の例としては、固形腫瘍、軟部組織腫瘍、造血系腫瘍及び転移性の病変が挙げられる。造血系腫瘍の例としては、白血病、急性白血病、急性リンパ芽球性白血病（ＡＬＬ）、Ｂ細胞、Ｔ細胞またはＦＡＢ ＡＬＬ、急性骨髄性白血病（ＡＭＬ）、慢性骨髄性白血病（ＣＭＬ）、慢性リンパ性白血病（ＣＬＬ）、例えば変形（ｔｒａｎｓｆｏｒｍｅｄ）ＣＬＬ、びまん性大Ｂ細胞リンパ腫（ＤＬＢＣＬ）、濾胞性リンパ腫、毛様細胞性白血病、骨髄異形成症候群（ｍｙｅｌｏｄｙｐｌａｓｔｉｃ ｓｙｎｄｒｏｍｅ）（ＭＤＳ）、リンパ腫、ホジキン病、悪性リンパ腫、非ホジキンリンパ腫、バーキットリンパ腫、多発性骨髄腫またはリクター症候群（リクター形質転換（Ｒｉｃｈｔｅｒ’ｓ Ｔｒａｎｓｆｏｒｍａｔｉｏｎ））が挙げられる。固形腫瘍の例としては悪性疾患、例えば種々の臓器系の肉腫、腺癌及び癌腫、例えば頭頸部（咽頭を含む）、甲状腺、肺（小細胞または非小細胞肺癌（ＮＳＣＬＣ））、乳房、リンパ系、胃腸（例えば口腔、食道、胃、肝臓、膵臓、小腸、結腸及び直腸、肛門管）、生殖器及び尿生殖器管（例えば腎臓、尿路上皮、膀胱、卵巣、子宮、子宮頸、子宮内膜、前立腺、精巣）、ＣＮＳ（例えば神経細胞またはグリア細胞、例えば神経芽腫または神経膠腫）、または皮膚（例えば黒色腫）が冒されるものが挙げられる。
特定の実施形態では、がんは、上皮癌、例えばシアリル化グリカンの発現を上方制御する上皮癌である。例示的な上皮癌としては、限定されないが、子宮内膜癌、結腸癌、卵巣癌、子宮頸癌、外陰癌、子宮癌またはファローピウス管癌、乳癌、前立腺癌、肺癌、膵臓癌、泌尿器癌、膀胱癌、頭頸部癌、口腔癌及び肝臓癌が挙げられる。上皮癌としてはまた、癌腫、例えば小葉癌、房状癌（ａｃｉｎｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、腺嚢癌腫（ａｄｅｎｏｃｙｓｔｉｃ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、腺様嚢胞癌、腺癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ａｄｅｎｏｍａｔｏｓｕｍ）、副腎皮質の癌腫、肺胞癌、肺胞細胞癌、基底細胞癌、基底細胞の癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｂａｓｏｃｅｌｌｕｌａｒｅ）、類基底細胞癌、基底扁平上皮癌（ｂａｓｏ ｓｑｕａｍｏｕｓ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、気管支肺胞癌（ｂｒｏｎｃｈｉｏａｌｖｅｏｌａｒ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、細気管支癌、気管支原性肺癌（ｂｒｏｎｃｈｏｇｅｎｉｃ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、大脳様癌、胆管細胞癌、絨毛膜癌、膠様癌（ｃｏｌｌｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、コメド癌、子宮体癌（ｃｏｒｐｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、篩状癌（ｃｒｉｂｒｉｆｏｒｍ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、鎧状癌、皮膚の癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｃｕｔａｎｅｕｍ）、柱状癌（ｃｙｌｉｎｄｒｉｃａｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、柱状細胞癌（ｃｙｌｉｎｄｒｉｃａｌ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、腺管癌、硬膜癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｄｕｒｕｍ）、胎生期癌、脳様癌、類表皮癌（ｅｐｉｅｒｍｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、上皮アデノイド癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｅｐｉｔｈｅｌｉａｌｅ ａｄｅｎｏｉｄｓ）、外向発育癌（ｅｘｏｐｈｙｔｉｃ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、潰瘍外癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｅｘ ｕｌｃｅｒｅ）、線維性癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｆｉｂｒｏｓｕｍ）、ゼラチン状癌（ｇｅｌａｔｉｎｉｆｏｒｎｉ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、ゼラチン様癌腫（ｇｅｌａｔｉｎｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、巨細胞癌、巨細胞の癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｇｉｇａｎｔｏｃｅｌｌｕｌａｒｅ）、腺癌、顆粒膜細胞癌、毛母癌（ｈａｉｒ－ｍａｔｒｉｘ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、血液様癌腫（ｈｅｍａｔｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、肝細胞癌、ヒュルトレ細胞癌、硝子体癌（ｈｙａｌｉｎｅ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、副腎様癌（ｈｙｐｅｍｅｐｈｒｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、小児胎児性癌（ｉｎｆａｎｔｉｌｅ ｅｍｂｒｙｏｎａｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、上皮内癌、表皮内癌、上皮内癌（ｉｎｔｒａｅｐｉｔｈｅｌｉａｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、クロムペッヘル癌（Ｋｒｏｍｐｅｃｈｅｒ’ｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、クルチツキー細胞癌、大細胞癌、レンズ状癌（ｌｅｎｔｉｃｕｌａｒ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、レンズ状癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｌｅｎｔｉｃｕｌａｒｅ）、脂肪腫癌腫（ｌｉｐｏｍａｔｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、リンパ上皮癌、髄様癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｅｄｕｌｌａｒｅ）、髄様癌（ｍｅｄｕｌｌａｒｙ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、黒色癌（ｍｅｌａｎｏｔｉｃ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、軟癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｏｌｌｅ）、粘液性癌腫、粘液癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｕｃｉｐａｒｕｍ）、粘液細胞性癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｕｃｏｃｅｌｌｕｌａｒｅ）、粘液性類表皮癌、粘膜癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｕｃｏｓｕｍ）、粘液性癌（ｍｕｃｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、粘液腫様癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｍｙｘｏｍａｔｏｄｅｓ）、鼻咽腔癌、えん麦細胞癌、骨化性癌（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｏｓｓｉｆｉｃａｎｓ）、類骨癌（ｏｓｔｅｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、乳頭状癌、門脈周囲癌（ｐｅｒｉｐｏｒｔａｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、前浸潤癌（ｐｒｅｉｎｖａｓｉｖｅ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、有棘細胞癌（ｐｒｉｃｋｌｅ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、粥状癌（ｐｕｌｔａｃｅｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、腎臓の腎細胞癌、予備細胞癌（ｒｅｓｅｒｖｅ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、肉腫様癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｓａｒｃｏｍａｔｏｄｅｓ）、シュナイダー癌（ｓｃｈｎｅｉｄｅｒｉａｎ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、硬癌、陰嚢癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｓｃｒｏｔｉ）、印環細胞癌、単純癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｓｉｍｐｌｅｘ）、小細胞癌、ソラノイド癌腫（ｓｏｌａｎｏｉｄ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、球状細胞癌腫（ｓｐｈｅｒｏｉｄａｌ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、紡錘体細胞癌、海綿様癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｓｐｏｎｇｉｏｓｕｍ）、扁平上皮癌（ｓｑｕａｍｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、扁平上皮癌（ｓｑｕａｍｏｕｓ ｃｅｌｌ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、ストリング癌腫（ｓｔｒｉｎｇ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、毛細血管拡張様癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｔｅｌａｎｇｉｅｃｔａｔｉｃｕｍ）、毛細血管拡張性癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｔｅｌａｎｇｉｅｃｔｏｄｅｓ）、移行上皮癌、結節癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｔｕｂｅｒｏｓｕｍ）、結節状癌（ｔｕｂｅｒｏｕｓ ｃａｒｃｉｎｏｍａ）、ゆうぜい癌及び絨毛癌腫（ｃａｒｃｉｎｏｍａ ｖｉｌｌｏｓｕｍ）が挙げられる。
特定の実施形態では、がんは、肺細気管支肺胞癌（ＢＡＣ）、膀胱癌、女性生殖管悪性腫瘍（例えば、子宮漿液性癌、子宮内膜癌、外陰扁平上皮癌、及び子宮肉腫）、卵巣表面上皮癌（例えば、卵巣明細胞癌、上皮性卵巣癌、卵管癌、原発性腹膜癌）、乳癌、非小細胞肺癌（ＮＳＣＬＣ）、男性生殖管悪性腫瘍（例えば精巣癌）、後腹膜または腹膜癌、胃食道腺癌、食道胃接合部癌、肝臓肝細胞癌、食道及び食道胃接合部癌、子宮頸癌、胆管癌、膵臓腺癌、肝外胆管腺癌、小腸悪性腫瘍、胃腺癌、原発不明癌（ＣＵＰ）、結腸直腸腺癌、食道癌、前立腺腺癌、腎臓癌、頭頸部扁平上皮癌、胸腺癌、非黒色腫皮膚癌、甲状腺癌（例えば、乳頭癌）、頭頸部癌、肛門癌、非上皮性卵巣癌（非ＥＯＣ）、ぶどう膜黒色腫、悪性胸膜中皮腫、小細胞肺癌（ＳＣＬＣ）、中枢神経系癌、神経内分泌腫瘍、及び軟部組織腫瘍から選択される。
特定の実施形態では、がんは、黒色腫、非小細胞肺癌、結腸癌、乳癌、膀胱癌、または腎臓癌である。
特定の実施形態では、がんは腺癌である。特定の実施形態では、癌は転移性の癌である。特定の実施形態では、癌は難治性の癌である。
特定の実施形態では、がんは、抗体、例えばＡＤＣＣ活性を有する抗体、例えばトラスツズマブを用いた治療に抵抗性または非応答性である。
本明細書に記載される方法及び組成物は、単独または他の治療剤及び／またはモダリティ（ｍｏｄａｌｉｔｙ）と組み合わせて使用され得る。本明細書で使用する場合、用語「組み合わせて」投与されるは、２つ（またはそれ以上）の異なる治療が、障害を有する対象の苦痛の過程において患者に対する治療の効果が時間内の時点で重複するように、対象に送達されることを意味すると理解される。特定の実施形態では、１つの治療の送達は、第２の送達が始まる際に依然行われているので、投与期間の重複がある。これは時々、本明細書において「同時（ｓｉｍｕｌｔａｎｅｏｕｓ）」または「同時送達（ｃｏｎｃｕｒｒｅｎｔ ｄｅｌｉｖｅｒｙ）」と称される。他の態様において、１つの治療の送達は、他の治療の送達が開始される前に終了する。いずれかの場合の特定の実施形態では、治療は、組み合わされた投与のためにより効果的である。例えば、第２の治療はより効果的であり、例えばより少ない第２の治療により同等の効果が見られるか、または第２の治療は、第２の治療が第１の治療の非存在下で投与される場合に見られるよりも大きな程度に症状を低減し、あるいは第１の治療により同等の状況が見られる。特定の実施形態では、送達は、症状または障害に関連する他のパラメーターの低減が、１つの治療が他の治療の非存在下で送達されることにより観察されるものよりも大きくなるようなものである。２つの治療の効果は、部分的に相加的であり得るか、全体的に相加的であり得るかまたは相加的よりも大きくあり得る。送達は、送達される第１の治療の効果が第２の治療を送達した際に依然として検出可能であるようなものであり得る。
特定の実施形態では、本明細書に記載される方法または組成物は、１つ以上のさらなる治療、例えば手術、放射線療法または別の治療製剤の投与と組み合わせて投与される。特定の実施形態では、さらなる治療は、化学療法、例えば細胞傷害性剤を含み得る。特定の実施形態では、さらなる治療は、標的化された治療、例えばチロシンキナーゼ阻害剤、プロテアソーム阻害剤またはプロテアーゼ阻害剤を含み得る。特定の実施形態では、さらなる治療は、抗炎症、抗脈管形成、抗線維症または抗増殖性の化合物、例えばステロイド、生物学的免疫調整剤、モノクローナル抗体、抗体断片、アプタマー、ｓｉＲＮＡ、アンチセンス分子、融合タンパク質、サイトカイン、サイトカイン受容体、気管支拡張剤、スタチン、抗炎症剤（例えばメトトレキサート）またはＮＳＡＩＤを含み得る。特定の実施形態では、さらなる治療は、異なる部類の治療薬の組合せを含み得る。
特定の実施形態では、本明細書に記載される方法または組成物は、チェックポイント阻害剤と組み合わせて投与される。チェックポイント阻害剤は、例えばＰＤ－１アンタゴニスト、ＰＤ－Ｌ１アンタゴニスト、ＣＴＬＡ－４アンタゴニスト、アデノシンＡ２Ａ受容体アンタゴニスト、Ｂ７－Ｈ３アンタゴニスト、Ｂ７－Ｈ４アンタゴニスト、ＢＴＬＡアンタゴニスト、ＫＩＲアンタゴニスト、ＬＡＧ３アンタゴニスト、ＴＩＭ－３アンタゴニスト、ＶＩＳＴＡアンタゴニスト、及びＴＩＧＩＴアンタゴニストから選択され得る。
特定の実施形態では、チェックポイント阻害剤は、ＰＤ－１またはＰＤ－Ｌ１阻害剤である。ＰＤ－１は、過活動免疫応答を予防するために、適切な時点でＴ細胞の活性を阻害するかまたはそうでなければＴ細胞活性を調節する免疫系のチェックポイントとして働くＴ細胞の表面上に存在する受容体である。しかしながら、癌細胞は、Ｔ細胞の表面上のＰＤ－１と相互作用してＴ細胞活性を遮断または調節するリガンド、例えばＰＤ－Ｌ１を発現することにより、このチェックポイントを使用し得る。例示的なＰＤ－１／ＰＤ－Ｌ１に基づく免疫チェックポイント阻害剤としては、抗体に基づく治療剤が挙げられる。ＰＤ－１／ＰＤ－Ｌ１に基づく免疫チェックポイント阻害を使用する例示的な治療方法は、米国特許第８，７２８，４７４号及び同９，０７３，９９４号、ならびに欧州特許第１５３７８７８Ｂ１号に記載され、例えば抗ＰＤ－１抗体の使用を含む。例示的な抗ＰＤ－１抗体は、例えば米国特許第８，９５２，１３６号、同８，７７９，１０５号、同８，００８，４４９号、同８，７４１，２９５号、同９，２０５，１４８号、同９，１８１，３４２号、同９，１０２，７２８号、同９，１０２，７２７号、同８，９５２，１３６号、同８，９２７，６９７号、同８，９００，５８７号、同８，７３５，５５３号及び同７，４８８，８０２号に記載される。例示的な抗ＰＤ－１抗体としては、例えばニボルマブ（Ｏｐｄｉｖｏ（登録商標）、Ｂｒｉｓｔｏｌ－Ｍｙｅｒｓ Ｓｑｕｉｂｂ Ｃｏ．）、ペンブロリズマブ（Ｋｅｙｔｒｕｄａ（登録商標）、Ｍｅｒｃｋ Ｓｈａｒｐ ＆ Ｄｏｈｍｅ Ｃｏｒｐ．）、ＰＤＲ００１（Ｎｏｖａｒｔｉｓ Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌｓ）及びピジリズマブ（ｐｉｄｉｌｉｚｕｍａｂ）（ＣＴ－０１１、Ｃｕｒｅ Ｔｅｃｈ）が挙げられる。例示的な抗ＰＤ－Ｌ１抗体は、例えば米国特許第９，２７３，１３５号、同７，９４３，７４３号、同９，１７５，０８２号、同８，７４１，２９５号、同８，５５２，１５４号及び同８，２１７，１４９号に記載される。例示的な抗ＰＤ－Ｌ１抗体としては、例えばアテゾリズマブ（Ｔｅｃｅｎｔｒｉｑ（登録商標）、Ｇｅｎｅｎｔｅｃｈ）、デュバルマブ（ＡｓｔｒａＺｅｎｅｃａ）、ＭＥＤＩ４７３６、アベルマブ及びＢＭＳ ９３６５５９（Ｂｒｉｓｔｏｌ Ｍｙｅｒｓ Ｓｑｕｉｂｂ Ｃｏ．）が挙げられる。
特定の実施形態では、本明細書に記載される方法または組成物は、ＣＴＬＡ－４阻害剤と組み合わせて投与される。ＣＴＬＡ－４経路において、Ｔ細胞上のＣＴＬＡ－４と、抗原提示細胞（癌細胞ではない）の表面上のそのリガンド（例えばＣＤ８０、Ｂ７－１及びＣＤ８６としても公知）との相互作用は、Ｔ細胞阻害を引き起こす。例示的なＣＴＬＡ－４に基づく免疫チェックポイント阻害法は、米国特許第５，８１１，０９７号、同５，８５５，８８７号、同６，０５１，２２７号に記載される。例示的な抗ＣＴＬＡ－４抗体は、米国特許第６，９８４，７２０号、同６，６８２，７３６号、同７，３１１，９１０号、同７，３０７，０６４号、同７，１０９，００３号、同７，１３２，２８１号、同６，２０７，１５６号、同７，８０７，７９７号、同７，８２４，６７９号、同８，１４３，３７９号、同８，２６３，０７３号、同８，３１８，９１６号、同８，０１７，１１４号、同８，７８４，８１５号及び同８，８８３，９８４号、国際（ＰＣＴ）公開番号ＷＯ９８／４２７５２、ＷＯ００／３７５０４及びＷＯ０１／１４４２４、ならびに欧州特許ＥＰ １２１２４２２ Ｂ１に記載される。例示的なＣＴＬＡ－４抗体としては、イピリムマブまたはトレメリムマブが挙げられる。
特定の実施形態では、本明細書に記載される方法または組成物は、（ｉ）ＰＤ－１またはＰＤ－Ｌ１阻害剤、例えば本明細書に開示されるＰＤ－１またはＰＤ－Ｌ１阻害剤、及び（ｉｉ）ＣＴＬＡ－４阻害剤、例えば本明細書に開示されるＣＴＬＡ－４阻害剤と組み合わせて投与される。
特定の実施形態では、本明細書に記載される方法または組成物は、ＩＤＯ阻害剤と組み合わせて投与される。例示的なＩＤＯ阻害剤としては、１－メチル－Ｄ－トリプトファン（インドキシモド（ｉｎｄｏｘｉｍｏｄ）として公知）、エパカドスタット（ｅｐａｃａｄｏｓｔａｔ）（ＩＮＣＢ２４３６０）、ナボキシモド（ＧＤＣ－０９１９）及びＢＭＳ－９８６２０５が挙げられる。
本明細書に記載される方法または組成物と組み合わせて投与され得る例示的な細胞傷害性剤としては、例えば微小管阻害薬（ａｎｔｉｍｉｃｒｏｔｕｂｕｌｅ ａｇｅｎｔｓ）、トポイソメラーゼ阻害剤、代謝拮抗物質、タンパク質合成及び分解阻害剤、有糸分裂阻害剤、アルキル化剤、プラチナ化製剤（ｐｌａｔｉｎａｔｉｎｇ ａｇｅｎｔｓ）、核酸合成の阻害剤、ヒストンデアセチラーゼ阻害剤（ＨＤＡＣ阻害剤、例えばボリノスタット（ＳＡＨＡ、ＭＫ０６８３）、エンチノスタット（ＭＳ－２７５）、パノビノスタット（ＬＢＨ５８９）、トリコスタチンＡ（ＴＳＡ）、モセチノスタット（ＭＧＣＤ０１０３）、ベリノスタット（ＰＸＤ１０１）、ロミデプシン（ＦＫ２２８、デプシペプチド））、ＤＮＡメチルトランスフェラーゼ阻害剤、ナイトロジェンマスタード、ニトロソウレア、エチレンイミン、アルキルスルホネート、トリアゼン、葉酸アナログ、ヌクレオシドアナログ、リボヌクレオチドレダクターゼ阻害剤、ビンカアルカロイド、タキサン、エポチロン、インターカレート剤（ｉｎｔｅｒｃａｌａｔｉｎｇ ａｇｅｎｔｓ）、シグナル伝達経路を妨害し得る薬剤、アポトーシスを促進する薬剤及び放射線、または毒性剤を送達するために表面タンパク質に結合する抗体分子コンジュゲートが挙げられる。一態様において、本明細書に記載される方法または組成物と共に投与され得る細胞傷害性剤は、白金系薬剤（例えばシスプラチン）、シクロホスファミド、ダカルバジン、メトトレキサート、フルオロウラシル、ゲムシタビン、カペシタビン、ヒドロキシ尿素、トポテカン、イリノテカン、アザシチジン、ボリノスタット、イキサベピロン、ボルテゾミブ、タキサン（例えばパクリタキセルまたはドセタキセル）、サイトカラシンＢ、グラミシジンＤ、エチジウムブロマイド、エメチン、マイトマイシン、エトポシド、テノポシド（ｔｅｎｏｐｏｓｉｄｅ）、ビンクリスチン、ビンブラスチン、ビノレルビン、コルヒチン、アントラサイクリン（例えばドキソルビシンまたはエピルビシン）ダウノルビシン、ジヒドロキシアントラシンジオン、ミトキサントロン、ミトラマイシン、アクチノマイシンＤ、アドリアマイシン、１－デヒドロテストステロン、グルココルチコイド、プロカイン、テトラカイン、リドカイン、プロプラノロール、ピューロマイシン、リシンまたはマイタンシノイドである。
本発明はまた、細胞、組織または対象においてＨＬＡ－ＤＲ、ＣＤ８６、ＣＤ８３、ＩＦＮγ、ＩＬ－１ｂ、ＩＬ－６、ＴＮＦα、ＩＬ－１７Ａ、ＩＬ－２またはＩＬ－６の発現を増加する方法を提供する。該方法は、細胞、組織または対象と、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を接触させることを含む。特定の実施形態では、細胞は、樹状細胞及び末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）から選択される。
特定の実施形態では、細胞、組織または対象におけるＨＬＡ－ＤＲ、ＣＤ８６、ＣＤ８３、ＩＦＮγ、ＩＬ－１ｂ、ＩＬ－６、ＴＮＦα、ＩＬ－１７Ａ、ＩＬ－２またはＩＬ－６の発現は、融合タンパク質または抗体コンジュゲートと接触されなかった同様またはそうでなければ同一の細胞または組織に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。遺伝子発現は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法により、例えばＥＬＩＳＡにより、またはＬｕｍｉｎｅｘマルチプレックスアッセイにより測定され得る。
本発明はまた、腫瘍への免疫細胞の浸潤の促進を必要とする対象において、腫瘍への免疫細胞の浸潤を促進する方法を提供する。該方法は、対象に、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を投与する工程を含む。特定の実施形態では、免疫細胞は、Ｔ細胞、例えばＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞、例えばＣＤ６９＋ＣＤ８＋及び／またはＧｚｍＢ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞である。特定の実施形態では、免疫細胞はナチュラルキラー（ＮＫ）細胞である。
特定の実施形態では、対象における腫瘍への免疫細胞の浸潤は、融合タンパク質または抗体コンジュゲートを投与されなかった同様またはそうでなければ同一の腫瘍及び／または対象に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。腫瘍への免疫細胞の浸潤は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法、例えば抗体染色により測定され得る。
本発明はまた、循環ナチュラルキラー（ＮＫ）細胞の量の増加を必要とする対象において、循環ＮＫ細胞の量を増加する方法を提供する。該方法は、対象に、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を投与して、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物の投与前に対して循環ＮＫ細胞の数を増加する工程を含む。
特定の実施形態では、対象における循環ＮＫ細胞の量は、融合タンパク質または抗体コンジュゲートを投与されなかった同様またはそうでなければ同一の対象に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。対象中の循環ＮＫ細胞は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法、例えば抗体染色により測定され得る。
本発明はまた、流入領域リンパ節（ｄｒａｉｎｉｎｇ ｌｙｍｐｈ ｎｏｄｅ）中のＴ細胞の量の増加を必要とする対象において流入領域リンパ節中のＴ細胞の量を増加する方法を提供する。該方法は、対象に、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、及び／または医薬組成物、例えば本明細書に開示される融合タンパク質、抗体コンジュゲート、及び／または医薬組成物の有効量を投与して、融合タンパク質、抗体コンジュゲートまたは医薬組成物の投与の前に対して流入領域リンパ節中のＴ細胞の数を増加する工程を含む。特定の実施形態では、該免疫細胞はＴ細胞、例えばＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞である。
特定の実施形態では、対象における流入領域リンパ節中のＴ細胞の量は、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物を投与されなかった同様またはそうでなければ同一の対象に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。対象における流入領域リンパ節中のＴ細胞は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法、例えば抗体染色により測定され得る。
本発明はまた、細胞、組織または対象においてＣｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２及び／またはＣｃｌ５の発現を増加する方法を提供する。該方法は、細胞、組織または対象と、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、及び／または医薬組成物、例えば本明細書に開示される融合タンパク質、抗体コンジュゲート、及び／または医薬組成物の有効量とを接触させて、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物と接触される前の細胞、組織または対象に対して、Ｃｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２及び／またはＣｃｌ５の発現を増加することを含む。
特定の実施形態では、細胞、組織または対象におけるＣｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２及び／またはＣｃｌ５の発現は、融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物と接触されなかった同様またはそうでなければ同一の細胞、組織または対象に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。遺伝子発現は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法、例えばＥＬＩＳＡ、ＬｕｍｉｎｅｘマルチプレックスアッセイまたはＮａｎｏｓｔｒｉｎｇ技術により測定され得る。
本発明はまた、細胞または組織からシアル酸を除去する方法を提供する。該方法は、細胞または組織と、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートの有効量を接触させる工程を含む。本発明はまた、対象において細胞からシアル酸を除去する方法を提供し、該方法は、対象に、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートを含む医薬組成物の有効量を投与して、それにより細胞からシアル酸を除去する工程を含む。
特定の実施形態では、細胞は、腫瘍細胞、樹状細胞（ＤＣ）または単球である。特定の実施形態では、細胞は単球であり、該方法は、単球上のＭＨＣ－ＩＩ分子（例えばＨＬＡ－ＤＲ）の増加した発現を生じる。特定の実施形態では、細胞または組織中のＭＨＣ－ＩＩ分子の発現は、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートと接触されなかった同様またはそうでなければ同一の細胞または組織に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加する。遺伝子発現は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法により、例えばＥＬＩＳＡにより、Ｌｕｍｉｎｅｘマルチプレックスアッセイによりまたはフローサイトメトリーにより測定され得る。
本発明はまた、腫瘍細胞の貪食作用を高める方法を提供する。該方法は、腫瘍細胞と、腫瘍細胞からシアル酸を除去するのに有効な量の融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートを接触し、それにより腫瘍細胞の貪食作用を高める工程を含む。特定の実施形態では、本開示は、対象において腫瘍細胞の貪食作用を増加する方法に関し、該方法は、対象に、腫瘍細胞からシアル酸を除去するのに有効な量で、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート（例えば、本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲート）を含む医薬組成物を有効量で投与して、それにより腫瘍細胞の貪食作用を増加する工程を含む。
特定の実施形態では、貪食作用は、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートと接触されなかった同様またはそうでなければ同一の腫瘍細胞または腫瘍細胞の集団に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。貪食作用は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法により測定され得る。
本発明はまた、樹状細胞（ＤＣ）を活性化する方法を提供する。該方法は、ＤＣと、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートで処理した腫瘍細胞を接触させる工程を含む。特定の実施形態では、本開示は、対象において樹状細胞（ＤＣ）またはＤＣの集団を活性化する方法に関し、該方法は、対象に、対象中の腫瘍細胞からシアル酸を除去するのに有効な融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートを含む医薬組成物の量を投与して、それにより対象においてＤＣまたはＤＣの集団を活性化することを含む。
特定の実施形態では、ＤＣまたはＤＣの集団の活性化は、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートで処理した腫瘍細胞と接触されなかった同様またはそうでなければ同一のＤＣまたはＤＣの集団に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％、少なくとも約１００％、少なくとも約１５０％、少なくとも約２００％、少なくとも約２５０％、少なくとも約３００％、少なくとも約４００％、少なくとも約５００％、少なくとも約６００％、少なくとも約７００％、少なくとも約８００％、少なくとも約９００％または少なくとも約１，０００％だけ増加される。活性化は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法により測定され得る。
本発明はまた、Ｓｉｇｌｅｃ－１５結合活性を低減して、それにより腫瘍微小環境において抗腫瘍活性を増加する方法を提供し、該方法は、Ｔ細胞と、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートを接触する工程を含む。特定の実施形態では、本開示は、Ｓｉｇｌｅｃ－１５結合活性を低減して、それにより患者の腫瘍微小環境において抗腫瘍活性を増加する方法に関し、該方法は、対象に、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲート、例えば本明細書に開示される融合タンパク質または抗体コンジュゲートを含む医薬組成物の有効量を投与して、それにより対象において抗腫瘍活性（例えばＴ細胞活性）を増加することを含む。
特定の実施形態では、Ｓｉｇｌｅｃ－１５結合活性は、融合タンパク質及び／または抗体コンジュゲートと接触されなかったＳｉｇｌｅｃ－１５に対して、少なくとも約１０％、少なくとも約２０％、少なくとも約５０％、少なくとも約７５％または約１００％だけ低減される。結合は、当該技術分野で公知の任意の適切な方法により測定され得る。
説明を通じて、組成物が、特定の構成要素を有する、含む（ｉｎｃｌｕｄｉｎｇ）もしくは含む（ｃｏｍｐｒｉｓｉｎｇ）と記載される場合、またはプロセス及び方法が特定の工程を有する、含むもしくは含むと記載される場合、さらに、記載される構成要素から本質的になるかまたはそれからなる本発明の組成物があること、ならびに記載されるプロセス工程から本質的になるかまたはそれからなる本発明によるプロセス及び方法があることが企図される。
本願において、要素もしくは構成要素が記載される要素もしくは構成要素のリストに含まれる及び／またはそれから選択されるといえる場合、該要素もしくは構成要素は、記載される要素もしくは構成要素のいずれか１つであり得るか、または該要素もしくは構成要素は、記載される要素もしくは構成要素の２つ以上からなる群より選択され得ることが理解されるべきである。
さらに、本明細書に記載される組成物または方法の要素及び／または特徴は、本明細書において明示的であろうと黙示的であろうと、本発明の精神及び範囲を逸脱することなく種々の方法で組み合され得ることが理解されるべきである。例えば、特定の化合物について参照がなされる場合、化合物は、文脈からそうではないと理解されない限り、本発明の組成物の種々の態様及び／または本発明の方法において使用され得る。すなわち、本願において、態様は、明確及び簡潔な適用を記載及び図示し得る方法で記載されて示されているが、態様は、本教示及び発明（複数可）から逸脱する（ｐａｒｔｉｎｇ）ことなく種々に組み合され得るかまたは分離され得ることが意図され、理解される。例えば、本明細書に記載及び示される全ての特徴は、本明細書に記載及び示される発明（複数可）の全ての局面に適用可能であり得ることが理解される。
表現「少なくとも１つの」は、文脈及び用途からそうではないと理解されない限り、該表現の後に記載されるもののそれぞれを個々に及び記載されるものの２つ以上の種々の組合せを含むことが理解されるべきである。３つ以上の記載されるものに関して、表現「及び／または」は、文脈からそうではないと理解されない限り、同じ意味を有すると理解されるべきである。
用語「含む（ｉｎｃｌｕｄｅ）」、「含む（ｉｎｃｌｕｄｅｓ）」、「含む（ｉｎｃｌｕｄｉｎｇ）」、「有する（ｈａｖｅ）」、「有する（ｈａｓ）」、「有する（ｈａｖｉｎｇ）」、「含む（ｃｏｎｔａｉｎ）」、「含む（ｃｏｎｔａｉｎｓ）」または「含む（ｃｏｎｔａｉｎｉｎｇ）」の使用は、その文法的な同等物を含めて、文脈にそうではないと具体的に記されないかまたは文脈からそうではないと具体的に理解されない限り、例えば記載されていないさらなる要素または工程を排除することなく、一般的に、開放型及び非限定として理解されるべきである。
用語「約」の使用が量的値の前にある場合、本発明は、そうではないと具体的に記載されない限り、具体的な量的値自体も含む。本明細書で使用する場合、用語「約」は、そうではないと示されないかまたは推測されない限り、名目上の値から±１０％の変動をいう。
工程の順序または特定の行為を実行するための順序は、本発明が実施可能なままである限りは重要ではないことが理解されるべきである。さらに、２つ以上の工程または行為は同時に実施されてもよい。
本明細書における任意及び全ての例または例示的な用語、例えば「など（ｓｕｃｈ ａｓ）」または「含む（ｉｎｃｌｕｄｉｎｇ）」の使用は、単に本発明をよりよく説明するために意図され、特許請求されない限り、本発明の範囲に限定を与えない。明細書における用語は、本発明の実施に必須のものとして、任意の特許請求されない要素を示すように解釈されるべきではない。
以下の実施例は単なる説明であり、いかなる方法においても本発明の範囲または内容を限定することは意図しない。
実施例１
この実施例には、シアリダーゼの発現及び／または活性を増大する変異を有する組み換えヒトシアリダーゼの構築を記載する。
この実施例には、シアリダーゼの発現及び／または活性を増大する変異を有する組み換えヒトシアリダーゼの構築を記載する。
合理的に設計された置換をＡ４２位に含む変異体Ｎｅｕ２シアリダーゼを構築した。Ａ型インフルエンザ（Ｈ１Ｎ１）ｐｄｍ０９由来のＧ１４７Ｒノイラミニダーゼ（シアリダーゼ）変異をヒトＮｅｕ２に移植すると安定化効果が生じ得ることが相同シアリダーゼの構造解析によって明らかとなった。
ｐＣＥＰ４哺乳類発現ベクターを使用してトランスフェクトを行ったＥｘｐｉ２９３ヒト細胞（１Ｌ）においてＮｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ（アミノ酸配列配列番号２１０を有し、ヌクレオチド配列配列番号２１７によってコードされ、変異Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａを含む）を発現させた。プロテインＡを使用し、その後にカチオン交換及びセラミックヒドロキシアパタイト（ＣＨＴ）クロマトグラフィーを使用してＮｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃを精製した後、ＵＶ－Ｖｉｓ分光光度計（ＮａｎｏＤｒｏｐ）で定量化し、ＳＤＳ－ＰＡＧＥによって調べた。
この実施例において調製及び試験した追加の変異体Ｎｅｕ２シアリダーゼには、Ｎｅｕ２－Ｍ２６０－Ｆｃ（アミノ酸配列配列番号２２０を有し、ヌクレオチド配列配列番号２２１によってコードされ、変異Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１１２Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｑ２７０Ｔ、Ａ２４２Ｆ、及びＣ３３２Ａを含む）、Ｎｅｕ２－Ｍ２６１－Ｆｃ（アミノ酸配列配列番号２２２を有し、ヌクレオチド配列配列番号２２３によってコードされ、変異Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｅ２２５Ｃ、Ｑ２７０Ｔ、Ａ２９０Ｃ、Ａ２４２Ｆ、及びＣ３３２Ａを含む）、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ（アミノ酸配列配列番号４８を有し、ヌクレオチド配列配列番号８９によってコードされ、ならびに変異Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｉ１８７Ｋ、及びＣ３３２Ａを含む）、ならびにＮｅｕ２－１７３－Ｆｃ（アミノ酸配列配列番号１５９を有し、ヌクレオチド配列配列番号１８１によってコードされ、及び変異Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａを含む）が含まれる。
図４Ａは、非還元条件下及び還元条件下でのＮｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃを示すＳＤＳ－ＰＡＧＥゲルの画像である。図４Ｂは、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－ＦｃのＳＥＣ－ＨＰＬＣトレースであり、単量体種の保持時間は２１．７分であり、単量体含量は９６％であった。
蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の遊離を測定することによって、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ２６０－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ２６１－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－Ｆｃの酵素動力学をアッセイした。図５Ａには、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－ＦｃのＭｉｃｈａｅｌｉｓ－Ｍｅｎｔｏｎ動力学による特性評価（基質濃度を変えて測定）を示す。推定ＫＭ値は、０．２７ｍＭ（Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ）、０．４６ｍＭ（Ｎｅｕ２－Ｍ１７３－Ｆｃ）、及び０．２０ｍＭ（Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ）であった。図５Ｂには、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－Ｆｃの酵素力価（酵素濃度を変えて測定）を示す。およそのＥＣ５０値は、２０．７μｇ／ｍＬ（Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ）、３８．３μｇ／ｍＬ（Ｎｅｕ２－Ｍ１７３－Ｆｃ）、及び１５．１８μｇ／ｍＬ（Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ）であった。
Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ２６０－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ２６１－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－Ｆｃの熱安定性をアッセイした。０．２ｍｇ／ｍＬで試料を調製し、３７℃～８０℃の温度勾配にわたって１５分間インキュベートした。その後、０．５ｍＭの４－ＭＵ－Ｎｅｕ５Ａｃ基質と共に２μｇの酵素をインキュベートすることによって酵素活性を測定した。温度曲線に対して酵素活性曲線をフィッティングすることによってＴｍを決定した。図６は、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－Ｆｃの熱安定性の特性評価を示す。
表１０には、Ｎｅｕ２－ＦｃバリアントＭ１０６－Ｆｃ、Ｍ１７３－Ｆｃ、Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ２６０－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－Ｍ２６１－Ｆｃの特定の生化学的特質をまとめたものを示す。表１０では、酵素活性は「＋＋＋」（野生型Ｎｅｕ２と比較して活性が２倍超であることを示す）または「＋＋」（野生型Ｎｅｕ２と活性が同等であることを示す）として示される。まとめると、これらの結果は、Ｍ１０６－Ｆｃ構築物及びＭ１７３－Ｆｃ構築物と比較してＮｅｕ２－ＦｃバリアントＭ２５９－Ｆｃ及びＭ２６０－Ｆｃの発現収率及び熱安定性が改善しており、Ｍ１０６－Ｆｃ構築物及びＭ１７３－Ｆｃ構築物と比較してＭ２６１－Ｆｃの発現収率が改善していることを示す。
試料を１ｍｇ／ｍＬ、３７℃で４時間、２４時間、または５日インキュベートすることによって、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃ、Ｎｅｕ２－Ｍ１０６－Ｆｃ、及びＮｅｕ２－１７３－Ｆｃの熱安定性をさらに調べた。その後、４－ＭＵ－Ｎｅｕ５Ａｃアッセイを使用して酵素活性を測定した。結果は図７に示し、Ｎｅｕ２－Ｍ２５９－Ｆｃの熱安定性が向上したことを示す。
Ｎｅｕ２バリアントＭ－２５９－Ｆｃ中の１０個の変異の体系的な分析を実施して各置換の寄与を決定した。Ｎｅｕ２バリアントＭ－２５９－Ｆｃ中の１０個の変異のそれぞれを野生型Ｎｅｕ２中の対応残基へと戻すことで、９つの変異をそれぞれが有する１０個のバリアント（Ｍ２６２－Ｆｃ～Ｍ２７１－Ｆｃ）を得た。得られたバリアントは表１１に示す。
ｐＣＥＰ４哺乳類発現ベクターを使用して、Ｅｘｐｉ２９３ヒト細胞においてＭ２５９－Ｆｃ、Ｍ２６２－Ｆｃ～Ｍ２７０－Ｆｃ、及びＭ１７３－Ｆｃを発現させ、単回ステップのプロテインＡ精製を使用して精製し、ＵＶ－Ｖｉｓ分光光度計（ＮａｎｏＤｒｏｐ）で定量化し、ＳＥＣ－ＨＰＬＣによって調べた。蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の遊離を測定することによって酵素動力学を調べた。３７℃～８０℃の温度勾配にわたって試料をインキュベートすることによって熱安定性を調べた後、上記のように酵素活性を測定した。温度曲線に対して酵素活性曲線をフィッティングすることによってＴｍを決定した。結果は表１２される。表１２では、酵素活性は「＋＋＋」（野生型Ｎｅｕ２と比較して活性が２倍超であることを示す）、「＋＋」（野生型Ｎｅｕ２と活性が同等であることを示す）、または「＋」（野生型Ｎｅｕ２と比較して活性が低いことを示す）として示される。
まとめると、この結果は、Ｍ２５９－Ｆｃ中の個々の変異のそれぞれを除去すると、単量体のパーセント、収率、熱安定性、または酵素活性の少なくとも１つに負の影響が及ぶことを示すものであった。換言すれば、これらの変異のそれぞれが、Ｍ２５９－Ｆｃ構築物の単量体のパーセント、収率、安定性、及び活性の少なくとも１つに寄与することが明らかとなった。
実施例２
この実施例では、抗ＨＥＲ２抗体－シアリダーゼ遺伝子融合タンパク質、及び変異ヒトシアリダーゼを有する融合タンパク質を含む抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）の構築及び発現を記載する。
この実施例では、抗ＨＥＲ２抗体－シアリダーゼ遺伝子融合タンパク質、及び変異ヒトシアリダーゼを有する融合タンパク質を含む抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）の構築及び発現を記載する。
５種類の例示的なＡＳＣの構造を図３に示す。「Ｒａｐｔｏｒ」と呼ばれる第１の種類のＡＳＣには、抗体の各重鎖のＣ末端に融合したシアリダーゼを有する抗体（２つの重鎖と２つの軽鎖を有する）が含まれる（図３Ａ）。「Ｊａｎｕｓ」と呼ばれる第２の種類のＡＳＣは、１つの抗体アーム（１つの重鎖と１つの軽鎖を含む）と、Ｆｃの１つのアームのＮ末端に融合したシアリダーゼとの１つのシアリダーゼ－Ｆｃ融合体を含む。Ｊａｎｕｓ ＡＳＣの各Ｆｃドメインポリペプチドは、ヘテロ二量体化のための「ｋｎｏｂ」（Ｔ３６６Ｙ）または「ｈｏｌｅ」（Ｙ４０７Ｔ）変異のいずれかを含む（残基番号は前出のＥＵナンバリング、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．，ｅｔ ａｌ．（１９９１）による）（図３Ｂ）。「Ｌｏｂｓｔｅｒ」と呼ばれる第３の種類のＡＳＣは、それぞれＦｃのＮ末端に融合したシアリダーゼとＦｃのＣ末端に融合したｓｃＦｖとを有する２つのＦｃドメインポリペプチドを含む（図３Ｃ）。「Ｂｕｎｋ」と呼ばれる第４の種類のＡＳＣには、Ｆｃの１つのアームのＣ末端に融合したｓｃＦｖを備えた１つの抗体アーム（１つの重鎖と１つの軽鎖を有する）と、Ｆｃの他のアームのＮ末端に融合したシアリダーゼを有する１つのシアリダーゼＦｃ融合体を含む。Ｂｕｎｋ ＡＳＣの各Ｆｃドメインポリペプチドは、ヘテロ二量体化のための「ｋｎｏｂ」（Ｔ３６６Ｙ）または「ｈｏｌｅ」（Ｙ４０７Ｔ）変異のいずれかを含む（残基番号は前出のＥＵナンバリング、Ｋａｂａｔ，Ｅ．Ａ．，ｅｔ ａｌ．（１９９１）による）（図３Ｄ）。「Ｌｏｂｓｔｅｒ－Ｆａｂ」と呼ばれる第５の種類のＡＳＣは、それぞれＦｃのＮ末端に融合したシアリダーゼとＦｃのＣ末端に融合したＦａｂを有する２つのＦｃドメインポリペプチドを含む（図３Ｅ）。
Ｊａｎｕｓ抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）を、Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａ置換を有するＮｅｕ２と、トラスツズマブとを使用して作製した。「Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２」と呼ばれるこのＡＳＣには、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２４６によってコードされるアミノ酸配列配列番号２０５を有する第３のポリペプチド鎖が含まれていた。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、ｐＣＥＰ４哺乳動物発現ベクターを使用して、Ｅｘｐｉ２９３ヒト細胞の１，０００ｍＬのトランスフェクションにおいて発現させた。ＡＳＣは、プロテインＡ、陽イオン交換、及びセラミックヒドロキシアパタイト（ＣＨＴ）クロマトグラフィーを使用して精製し、ＵＶ－Ｖｉｓ分光光度計（ＮａｎｏＤｒｏｐ）で定量化し、ＳＤＳ－ＰＡＧＥで検査した。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、ＳＥＣ－ＨＰＬＣで測定したところ、モノマー純度９５％で良好に発現した（図８）。
組換え発現されたＪａｎｕｓトラスツズマブ２の酵素活性は、上記のように、蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の放出を測定することによってアッセイされた。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、酵素活性があり、Ｖｍａｘは２．２×１０８であった。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２を、ＦｏｒｔｅＢｉｏ Ｏｃｔｅｔを使用し、ＨＥＲ２の段階希釈物（２×段階希釈で１００ｎＭから滴定）に浸漬して抗Ｆｃセンサー上に捕捉されたＡＳＣを用いることによって、抗原（ＨＥＲ２）結合について試験した。バッファ・リファレンスをシグナルから差し引き、ベースラインに合わせた。ＫＤ、Ｋｏｎ、及びＫｏｆｆ値は、１：１フィッティングモデルを使用して生成した。図９に示すように、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、５．５Ｅ－１０のＫＤ、１．２４Ｅ０６（１／Ｍｓ）のＫｏｎ、及び６．９１Ｅ－０４（１／ｓ）のＫｏｆｆでＨＥＲ２に結合した。
さらなるＪａｎｕｓ抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）を、Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ｅ２１８Ａ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａ置換を有するＮｅｕ２とトラスツズマブとを使用して作製した。このＡＳＣは、シアリダーゼ活性の喪失をもたらすＥ２１８Ａ変異を含み、これは「ＪａｎｕｓトラスツズマブＬＯＦ」または「Ｊａｎｕｓ ＬＯＦ」と呼ばれ、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列・配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２５１によってコードされるアミノ酸配列配列番号２５０を有する第３のポリペプチド鎖を含んでいた。
Ｊａｎｕｓ ＬＯＦは、一般に上記のように発現及び精製され、１００ｍｇ／ｍＬで８９％の単量体純度のタンパク質が得られ、測定可能な酵素活性はなかった。
実施例３
この実施例は、ヒトシアリダーゼを含む抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）のインビボ投与を記載する。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、実施例２で上述したように、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２４６によってコードされるアミノ酸配列配列番号２０５を有する第３のポリペプチド鎖を含んで作製し、この実施例で試験した。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２を、ヒトＨＥＲ２を安定発現するマウス乳癌細胞株（ＥＭＴ６－ＨＥＲ２）を注射したマウス同系腫瘍モデルにおいてアイソタイプ対照抗体及びトラスツズマブと比較した。腫瘍形成のために、６～８週齢のマウスの右脇腹領域にＨＥＲ２発現細胞を皮下接種した。腫瘍が平均約７５～１００ｍｍ３に達した時点で、マウスを８匹からなる５つの群に無作為に割り当て、表１３に示すように処置した。
マウスを、１０ｍｇ／ｋｇのトラスツズマブ、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２、またはアイソタイプ対照の腹腔内注射で１日おきに処置して、腫瘍体積（ｍｍ３）を記録した。完全応答（ＣＲ）は、試験中の任意の時点で触診限界を下回る退縮として定義し、部分応答（ＰＲ）は、触診限界を下回らない触知可能な腫瘍として定義した。
個々のマウスの腫瘍体積を図１０Ａ～１０Ｅに示す。図示されているように、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、等用量のトラスツズマブと比較して、ＣＲ及びＰＲに基づいて抗腫瘍活性の増加を示した。平均腫瘍体積を図１０Ｆに示す。まとめると、これらの結果は、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２構築物がトラスツズマブと同等以上の活性を示したことを示している。
実施例４
この実施例は、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）の特性評価を説明する。
この実施例は、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）の特性評価を説明する。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、実施例２で上述したように、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４６によってコードされるアミノ酸配列配列番号２０５を有する第３のポリペプチド鎖、及びＪａｎｕｓ ＬＯＦを実施例２で上述したように含み、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされる、アミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２５１によってコードされるアミノ酸配列配列番号２５０を有する第３のポリペプチド鎖を含んで作製し、この実施例で試験した。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２の酵素活性は、上述のように、蛍光発生基質４－メチルウンベリフェリル－Ｎ－アセチルノイラミン酸（４ＭＵ－ＮｅｕＡｃ）からのシアル酸の放出を測定することによってアッセイした。結果を図１１に示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、０．００２３５４ｍＭ／分のＶｍａｘ、１．４６４ｍＭのＫｍ、及び８２６０／秒のＫｃａｔを有していた。
Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２の熱安定性は、２μｇのＪａｎｕｓトラスツズマブ２と０．５ｍＭの基質を含むサンプルを３７℃から８０℃までの温度勾配で１５分間インキュベートすることによってアッセイした。次いで、酵素活性を測定し、温度曲線に対して酵素活性曲線対をフィッティングすることによってＴｍを決定した。結果を図１２に示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２の熱安定性（Ｔｍ）は、５８．７±０．２℃であった。
低レベルまたは高レベルのＨＥＲ２発現を有するヒト腫瘍細胞を脱シアル化するＪａｎｕｓトラスツズマブ２の能力も評価した。細胞を、様々な濃度のＪａｎｕｓトラスツズマブ２または酵素的に不活性なＪａｎｕｓ ＬＯＦのいずれかと３７℃で１７時間インキュベートした。細胞を洗浄し、次いでヒトＳｉｇｌｅｃ９の細胞外ドメインの六量体バージョンであるＨｙｄｒａ９で染色した（国際（ＰＣＴ）出願公開第ＷＯ２０１９／２３７０７０号に記載）。Ｈｙｄｒａ９は、細胞表面のシアル酸ベースの糖構造に結合するため、Ｈｙｄｒａ９染色の減少は脱シアル化を示す。細胞はまた、ビオチン化ピーナツ凝集素（ＰＮＡ、Ｖｅｃｔｏｒ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ、Ｂ－１０７５－５）でも染色した。ＰＮＡは、シアル酸の除去によって露出したガラクトシル構造に結合するため、ＰＮＡ染色の増大は脱シアル化を示す。
高レベルのＨＥＲ２発現を有するヒト細胞株であるＳＫＢＲ－３細胞を用いた結果を図１３に示す。図１３Ａは、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２またはＪａｎｕｓ ＬＯＦのいずれかによる処理後のＨｙｄｒａ９染色を示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、０．０００２９９２μｇ／ｍＬのＩＣ５０を示したが、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦは明らかな活性を示さなかった。図１３Ｂは、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２またはＪａｎｕｓ ＬＯＦによる処理後のＰＮＡ染色を示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、０．１２９８μｇ／ｍＬのＥＣ５０を示したが、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦは明らかな活性を示さなかった。
低いが検出可能なレベルのＨＥＲ２発現を有するヒト細胞株であるＨＴ－２９細胞を用いた結果を図１４に示す。図１４Ａは、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２またはＪａｎｕｓ ＬＯＦのいずれかによる処理後のＨｙｄｒａ９染色を示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、０．１１２９μｇ／ｍＬのＩＣ５０を示したが、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦは明らかな活性を示さなかった。図１４Ｂは、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２またはＪａｎｕｓ ＬＯＦによる処理後のＰＮＡ染色を示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２は、１４．４８μｇ／ｍｌのＥＣ５０を示したが、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦは、明らかな活性を示さなかった。
より高レベルのＨＥＲ２発現ＳＫＢＲ－３細胞に対するＪａｎｕｓトラスツズマブ２のＩＣ５０及びＥＣ５０値は両方とも、低レベルのＨＥＲ２発現ＨＴ－２９細胞に対する対応するＩＣ５０及びＥＣ５０値よりも低く、ＨＥＲ２抗体媒介細胞結合が、細胞表面の脱シアル化効率を増大させたことが示唆されている。
実施例５
この実施例では、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）を用いた抗体依存性細胞毒性（ＡＤＣＣ）及び抗体依存性細胞食作用アッセイ（ＡＤＣＰ）のアッセイについて説明する。
この実施例では、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）を用いた抗体依存性細胞毒性（ＡＤＣＣ）及び抗体依存性細胞食作用アッセイ（ＡＤＣＰ）のアッセイについて説明する。
ＡＤＣＣアッセイのために、ナチュラルキラー細胞（１０２４－５１３３ＪＮ２１、Ｃｅｌｌｅｒｏ／Ｈｅｍａｃａｒｅ）を、１０％の熱不活化ウシ胎児血清、抗生物質、及び濃度１０ｎｇ／ｍＬの組換えヒトインターロイキン－２を含有するＲＰＭＩ－１６４０培地中で一晩培養した。ＡＤＣＣアッセイの当日、ＮＫ細胞を採取し、洗浄し、計数した。
標的腫瘍細胞株を、１０％の熱不活化ウシ胎児血清、抗生物質、非必須アミノ酸、ピルビン酸を補充した適切な培地で培養し、２～３回継代して対数増殖期まで増殖させた。標的腫瘍細胞を、ＰＢＳで洗浄することによって調製し、Ａｃｃｕｔａｓｅで処理することによって培養皿から持ち上げ、ＰＢＳで洗浄し、スピンダウンして、２５細胞／ｍＬの濃度で適切な培地に再懸濁した。
標的腫瘍細胞を、１０μｇ／ｍＬの濃度でトラスツズマブ、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦ、またはアイソタイプ対照（ＩｇＧ）で一晩（約１５時間）処理した。直接死滅対照として、標的腫瘍細胞をＰＢＳで処理した。
ＡＤＣＣアッセイは、複数のエフェクター：標的（Ｅ：Ｔ）比で実施され、各比は３連で設定された。５０μＬのＮＫ細胞を、９６ウェルＶ底アッセイプレートのウェルに分注し、５０μＬの事前に処理した標的細胞（ＢＴ－２０、ＨＴ－２９またはＳＫ－ＢＲ－３）を加えた。対照のウェルには、標的細胞のみ（１０，０００）、ＮＫ細胞のみ（２０，０００、４０，０００または６０，０００）、標的及び溶解バッファ、培地のみ、ならびに培地及び溶解バッファが含まれていた。アッセイプレートを３７℃で４時間インキュベートした後、アッセイプレートを２５０ｇで５分間遠心分離し、アッセイ上清の５０μＬを暗色の壁と透明な底とを備えた９６ウェル平底プレートに移した。ＬＤＨ反応混合物５０μＬを加え、室温で３０分間インキュベートした後、停止液５０μＬを加えた。分光光度吸光度は、ＳｐｅｃｔｒａＭａｘ ｉ３ｘ（Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ Ｄｅｖｉｃｅｓ）分光光度計を使用して４９０及び６８０ｎｍの波長で測定した。
補正値は、実験、エフェクター細胞自発的、ＬＤＨ放出対照及び標的細胞自発的ＬＤＨ放出対照の平均値から、培養培地バックグラウンド対照の平均値を減算することによって生成した。次いで、体積補正対照の平均値を、標的細胞溶解ＬＤＨ放出対照の平均値から減算した。細胞毒性パーセントは、以下の式を使用して計算した：細胞毒性％＝（実験値－エフェクター細胞自発対照－標的細胞自発対照）＊１００／（標的細胞最大対照－標的細胞自発対照）。
結果を図１５に示す。図１５Ａは、ＢＴ－２０細胞の標的死滅を示し、図１５ＢはＨＴ－２９細胞の標的死滅を示し、図１５ＣはＳＫＢＲ３細胞の標的死滅を示す。図示されているように、ＡＤＣＣは、ＡＳＣで維持され、トラスツズマブのＡＤＣＣと同等であった。
ＡＤＣＰアッセイでは、エフェクター細胞の供給源は、ＣＤ１４＋単球から生成された、サイトカイン誘導され、培養されたＭ２様マクロファージであった。ＰＢＭＣは、製造業者のプロトコールに従って、Ｆｉｃｏｌｌ密度勾配（ＧＥ Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）によってＬｅｕｋｏｐａｋｓ（ＺｅｎＢｉｏ）から単離した。ＰＢＭＣから、磁気ビーズを使用してＣＤ１４＋単球を単離し、２０％熱不活化ウシ胎児血清、抗生物質、及び５０ｎｇ／ｍＬの組換えヒトＭ－ＣＳＦを含むＲＰＭＩ－１６４０培地で５日間培養した。７日目に、Ｍ０／Ｍ２様マクロファージを、Ａｃｃｕｔａｓｅ処理と穏やかなスクラッピングによって培養皿から持ち上げ、ＩＬ－１０（２０ｎｇ／ｍＬ）、ＴＧＦ－β（５０ｎｇ／ｍＬ）、及びＭ－ＣＳＦ（２０ｎｇ／ｍｌ）を補充した同じ培地を使用して２４ウェル組織培養皿（ウェルあたり５０，０００細胞）に再播種し、３７℃で４８時間インキュベートしてＭ２表現型に極性化させた。食作用アッセイの当日に、極性化したＭ２様マクロファージを、Ａｃｃｕｔａｓｅによる処理と穏やかなスクラッピングによって持ち上げ、洗浄し、計数した。
ＢＴ－２０（乳房）、ＨＴ－２９（結腸直腸）、及びＳＫ－ＢＲ－３（乳房）腫瘍細胞株を標的細胞として使用した。標的腫瘍細胞株を、１０％の熱不活化ウシ胎児血清、抗生物質、非必須アミノ酸、ピルビン酸を補充した適切な培地で培養し、２～３回継代することによって対数増殖期まで増殖させた。食作用アッセイの前日、標的細胞（ＢＴ－２０、ＨＴ－２９、及びＳＫ－ＢＲ－３）を、Ａｃｃｕｔａｓｅで処理することによって収集し、洗浄、計数し、カルボキシフルオレセインスクシンイミジルエステル（ＣＦＳＥ）で標識した。次に、標的腫瘍細胞を、濃度１０及び３０μｇ／ｍＬのトラスツズマブ、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２、Ｊａｎｕｓ－ＬＯＦ、またはアイソタイプ対照（ＩｇＧ）で一晩処理した。ＰＢＳによる処理を対照として使用した。
食細胞（Ｍ２様マクロファージ）による標的細胞の内在化／食作用により、ＣＦＳＥ陽性食細胞が生じる。食作用％または死滅％は、フローサイトメトリーによってＣＦＳＥ＋Ｍ２様マクロファージを測定することによって計算した。すべての食作用アッセイは３連で行った。食作用アッセイは、エフェクター：標的（Ｅ：Ｔ）比１：５（５０，０００エフェクター細胞及び２５０，０００標的細胞）で平底４８ウェルプレートに３連でセットアップした。アッセイプレートを、３７℃で２時間インキュベートした後、細胞をアッセイプレートから剥離して、洗浄し、生／死、ＣＤ４５、及びＣＤ１４について染色し、４％パラホルムアルデヒドを使用して室温で１０分間固定した。細胞をＰＢＳで２回洗浄し、ＦＡＣＳ染色バッファに再懸濁した。単一染色されたＭ２細胞及びＣＦＳＥ標識のみの標的細胞を対照として使用した。ＢＤ ＦＡＣＳ Ｃｅｌｅｓｔａ（Ｂｅｃｔｏｎ Ｄｉｃｋｉｎｓｏｎ）ＦＡＣＳアナライザーを使用して細胞をフローサイトメトリーに供した。ＦｌｏＪｏ（Ｔｒｅｅ Ｓｔａｒ／Ｂｅｃｔｏｎ Ｄｉｃｋｉｎｓｏｎ）ソフトウェアプログラムを使用して結果を分析し、死滅％を計算した。その結果を図１６に示す。
図１６Ａは、ＢＴ－２０細胞の食作用による死滅パーセントを示し、図１６Ｂは、ＨＴ－２９細胞の食作用による死滅パーセントを示し、図１６Ｃは、ＳＫＢＲ－３の食作用による死滅パーセントを示す。示されているように、ＡＤＣＰは、ＡＳＣで維持され、トラスツズマブと同等であった。
実施例６
この実施例は、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）のインビボ投与を記載する。
この実施例は、抗ＨＥＲ２抗体シアリダーゼコンジュゲート（ＡＳＣ）のインビボ投与を記載する。
実施例２で上述したＪａｎｕｓトラスツズマブ２であって、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２４６によってコードされるアミノ酸配列配列番号２０５を有する第３のポリペプチド鎖を含むＪａｎｕｓトラスツズマブ２、ならびに実施例２で上述したＪａｎｕｓ ＬＯＦであって、ヌクレオチド配列配列番号８６によってコードされるアミノ酸配列配列番号６６を有する第１のポリペプチド鎖、ヌクレオチド配列配列番号２４５によってコードされるアミノ酸配列配列番号１８９を有する第２のポリペプチド鎖、及びヌクレオチド配列配列番号２５１によってコードされるアミノ酸配列配列番号２５０を有する第３のポリペプチド鎖を含むＪａｎｕｓ ＬＯＦを作製し、この実施例で試験した。
ヒトＨＥＲ２を安定発現するマウス乳癌細胞株（ＥＭＴ６－ＨＥＲ２）を注射したマウス同系腫瘍モデルにおいて、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２を、アイソタイプ対照抗体、トラスツズマブ、及びＪａｎｕｓ ＬＯＦと比較した。腫瘍形成のために、６～８週齢のマウスの右脇腹領域に、ＨＥＲ２発現細胞を皮下接種した。腫瘍が平均約７５～１００ｍｍ３に達したとき、マウスを各８匹の６つの群に無作為に割り当て、表１４に示すように処置した。
マウスを、示された試験品の腹腔内注射で処置し、週に２回投与し、腫瘍体積（ｍｍ３）を記録した。
個々のマウスの腫瘍体積を、図１７Ａ～１７Ｆに示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２（１０ｍｇ／ｋｇ）またはＪａｎｕｓ ＬＯＦ（１０ｍｇ／ｋｇ）で処置したマウスの平均腫瘍体積を図１８Ａに示す。Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦ、またはトラスツズマブで処置したマウスの生存曲線を図１８Ｂに示す。示されているように、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２による治療は、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦによる治療と比較して腫瘍増殖の減少をもたらした。さらに、Ｊａｎｕｓトラスツズマブ２による治療は、Ｊａｎｕｓ ＬＯＦまたはトラスツズマブによる治療と比較して生存率の増加をもたらした。
参照による援用
本明細書で言及される特許文献および科学文献のそれぞれの全開示は、全ての目的で参照により援用される。
本明細書で言及される特許文献および科学文献のそれぞれの全開示は、全ての目的で参照により援用される。
均等物
本発明は、その精神または本質的な特徴から逸脱することなく、他の特定の形態で具体化され得る。したがって、前述の実施形態は、あらゆる点で、本明細書に記載の本発明を限定するものではなく、例示的なものであると考えられるべきである。したがって、本発明の範囲は、前述の説明ではなく添付の特許請求の範囲によって示され、特許請求の範囲の均等の意味及び範囲内に入るすべての変更が本発明に包含されることが意図される。
本発明は、その精神または本質的な特徴から逸脱することなく、他の特定の形態で具体化され得る。したがって、前述の実施形態は、あらゆる点で、本明細書に記載の本発明を限定するものではなく、例示的なものであると考えられるべきである。したがって、本発明の範囲は、前述の説明ではなく添付の特許請求の範囲によって示され、特許請求の範囲の均等の意味及び範囲内に入るすべての変更が本発明に包含されることが意図される。
配列表
配列番号１：
ＭＡＳＬＰＶＬＱＫＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＡＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＰＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＡＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＱＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＩＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＡＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＱＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＳＷＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＣＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＶＦＬＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ
配列番号１：
ＭＡＳＬＰＶＬＱＫＥＳＶＦＱＳＧＡＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＰＧＱＱＳＬＬＡＦＡＥＱＲＡＳＫＫＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＤＹＤＡＰＴＨＱＶＱＷＱＡＱＥＶＶＡＱＡＲＬＤＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＡＱＴＧＴＬＦＬＦＦＩＡＩＰＧＱＶＴＥＱＱＱＬＱＴＲＡＮＶＴＲＬＣＱＶＴＳＴＤＨＧＲＴＷＳＳＰＲＤＬＴＤＡＡＩＧＰＡＹＲＥＷＳＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＨＤＲＡＲＳＬＶＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＩＱＲＰＩＰＳＡＦＣＦＬＳＨＤＨＧＲＴＷＡＲＧＨＦＶＡＱＤＴＬＥＣＱＶＡＥＶＥＴＧＥＱＲＶＶＴＬＮＡＲＳＨＬＲＡＲＶＱＡＱＳＴＮＤＧＬＤＦＱＥＳＱＬＶＫＫＬＶＥＰＰＰＱＧＣＱＧＳＶＩＳＦＰＳＰＲＳＧＰＧＳＰＡＱＷＬＬＹＴＨＰＴＨＳＷＱＲＡＤＬＧＡＹＬＮＰＲＰＰＡＰＥＡＷＳＥＰＶＬＬＡＫＧＳＣＡＹＳＤＬＱＳＭＧＴＧＰＤＧＳＰＬＦＧＣＬＹＥＡＮＤＹＥＥＩＶＦＬＭＦＴＬＫＱＡＦＰＡＥＹＬＰＱ
配列番号２：
ＭＥＤＬＲＰＭＡＴＣＰＶＬＱＫＥＴＬＦＲＴＧＶＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＫＫＱＫＴＬＬＡＦＡＥＫＲＡＳＫＴＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＳＹＮＥＡＴＮＲＶＫＷＱＰＥＥＶＶＴＱＡＱＬＥＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＫＱＴＫＴＬＦＬＦＦＩＡＶＰＧＲＶＳＥＨＨＱＬＨＴＫＶＮＶＴＲＬＣＣＶＳＳＴＤＨＧＲＴＷＳＰＩＱＤＬＴＥＴＴＩＧＳＴＨＱＥＷＡＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＲＮＰＡＧＳＬＬＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＡＱＫＰＴＰＦＡＦＣＦＩＳＬＤＨＧＨＴＷＫＬＧＮＦＶＡＥＮＳＬＥＣＱＶＡＥＶＧＴＧＡＱＲＭＶＹＬＮＡＲＳＦＬＧＡＲＶＱＡＱＳＰＮＤＧＬＤＦＱＤＮＲＶＶＳＫＬＶＥＰＰＨＧＣＨＧＳＶＶＡＦＨＮＰＩＳＫＰＨＡＬＤＴＷＬＬＹＴＨＰＴＤＳＲＮＲＴＮＬＧＶＹＬＮＱＭＰＬＤＰＴＡＷＳＥＰＴＬＬＡＭＧＩＣＡＹＳＤＬＱＮＭＧＱＧＰＤＧＳＰＱＦＧＣＬＹＥＳＧＮＹＥＥＩＩＦＬＩＦＴＬＫＱＡＦＰＴＶＦＤＡＱ
ＭＥＤＬＲＰＭＡＴＣＰＶＬＱＫＥＴＬＦＲＴＧＶＨＡＹＲＩＰＡＬＬＹＬＫＫＱＫＴＬＬＡＦＡＥＫＲＡＳＫＴＤＥＨＡＥＬＩＶＬＲＲＧＳＹＮＥＡＴＮＲＶＫＷＱＰＥＥＶＶＴＱＡＱＬＥＧＨＲＳＭＮＰＣＰＬＹＤＫＱＴＫＴＬＦＬＦＦＩＡＶＰＧＲＶＳＥＨＨＱＬＨＴＫＶＮＶＴＲＬＣＣＶＳＳＴＤＨＧＲＴＷＳＰＩＱＤＬＴＥＴＴＩＧＳＴＨＱＥＷＡＴＦＡＶＧＰＧＨＣＬＱＬＲＮＰＡＧＳＬＬＶＰＡＹＡＹＲＫＬＨＰＡＱＫＰＴＰＦＡＦＣＦＩＳＬＤＨＧＨＴＷＫＬＧＮＦＶＡＥＮＳＬＥＣＱＶＡＥＶＧＴＧＡＱＲＭＶＹＬＮＡＲＳＦＬＧＡＲＶＱＡＱＳＰＮＤＧＬＤＦＱＤＮＲＶＶＳＫＬＶＥＰＰＨＧＣＨＧＳＶＶＡＦＨＮＰＩＳＫＰＨＡＬＤＴＷＬＬＹＴＨＰＴＤＳＲＮＲＴＮＬＧＶＹＬＮＱＭＰＬＤＰＴＡＷＳＥＰＴＬＬＡＭＧＩＣＡＹＳＤＬＱＮＭＧＱＧＰＤＧＳＰＱＦＧＣＬＹＥＳＧＮＹＥＥＩＩＦＬＩＦＴＬＫＱＡＦＰＴＶＦＤＡＱ
配列番号３：
ＥＤＬＲＰ
ＥＤＬＲＰ
配列番号４：
ＭＥＤＬＲＰ
ＭＥＤＬＲＰ
配列番号５：
ＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬＧＧＰＳＶＦＬＦＰＰＫＰＫＤＴＬＭＩＳＲＴＰＥＶＴＣＶＶＶＤＶＳＨＥＤＰＥＶＫＦＮＷＹＶＤＧＶＥＶＨＮＡＫＴＫＰＲＥＥＱＹＮＳＴＹＲＶＶＳＶＬＴＶＬＨＱＤＷＬＮＧＫＥＹＫＣＫＶＳＮＫＡＬＰＡＰＩＥＫＴＩＳＫＡＫＧＱＰＲＥＰＱＶＹＴＬＰＰＳＲＥＥＭＴＫＮＱＶＳＬＴＣＬＶＫＧＦＹＰＳＤＩＡＶＥＷＥＳＮＧＱＰＥＮＮＹＫＴＴＰＰＶＬＤＳＤＧＳＦＦＬＹＳＫＬＴＶＤＫＳＲＷＱＱＧＮＶＦＳＣＳＶＭＨＥＡＬＨＮＨＹＴＱＫＳＬＳＬＳＰＧＫ
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配列番号６：
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配列番号１０：
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配列番号１２：
ＭＡＳＬＰ
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配列番号１３：
ＡＳＬＰ
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配列番号１４：
ＴＶＥＫＳＶＶＦ
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配列番号１５：
ＧＤＹＤＡＰＴＨＱＶＱＷ
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配列番号１６：
ＳＭＤＱＧＳＴＷ
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配列番号１７：
ＳＴＤＧＧＫＴＷ
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配列番号１８：
ＰＲＰＰＡＰＥＡ
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配列番号１９：
ＱＴＰＬＥＡＡＣ
ＱＴＰＬＥＡＡＣ
配列番号２０：
ＮＰＲＰＰＡＰＥＡ
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配列番号２１：
ＳＱＮＤＧＥＳ
ＳＱＮＤＧＥＳ
配列番号２２：
ＬＳＨＳＬＳＴ
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配列番号２３：
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配列番号３７：
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配列番号４１：
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配列番号４２：
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配列番号４３：
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配列番号４４：
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配列番号７６：
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配列番号８７：
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配列番号９２：
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配列番号９３：
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配列番号９４：
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配列番号９６：
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配列番号９７：
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配列番号１９２：
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配列番号２１７：
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配列番号２４７：
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配列番号２５１：
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Claims (68)
- 融合タンパク質であって：
（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置のアラニン残基（Ａ４２）の置換を含む、組換え変異体ヒトシアリダーゼ；と
（ｂ）抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインと、
を含む、前記融合タンパク質。 - 野生型ヒトＮｅｕ２の４２位に対応する位置の前記アラニン残基がアルギニンに置換されている（Ａ４２Ｒ）、請求項１に記載の融合タンパク質。
- 請求項１または２に記載の融合タンパク質であって、前記シアリダーゼが：
（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置でのプロリン残基（Ｐ５）の置換；
（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置でのリジン残基（Ｋ９）の置換；
（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置でのリジン残基（Ｋ４４）の置換；
（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置でのリジン残基（Ｋ４５）の置換；
（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置でのロイシン残基（Ｌ５４）の置換；
（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置でのプロリン残基（Ｐ６２）の置換；
（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ６９）の置換；
（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置でのアルギニン残基（Ｒ７８）の置換；
（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置でのアスパラギン酸残基（Ｄ８０）の置換；
（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置でのアラニン残基（Ａ９３）の置換；
（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置でのグリシン残基（Ｇ１０７）の置換；
（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ１０８）の置換；
（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ１１２）の置換；
（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置でのシステイン残基（Ｃ１２５）の置換；
（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ１２６）の置換；
（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置でのアラニン残基（Ａ１５０）の置換；
（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置でのシステイン残基（Ｃ１６４）の置換；
（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置でのアルギニン残基（Ｒ１７０）の置換；
（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置でのアラニン残基（Ａ１７１）の置換；
（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ１８８）の置換；
（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置でのアルギニン残基（Ｒ１８９）の置換；
（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置でのアラニン残基（Ａ２１３）の置換；
（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置でのロイシン残基（Ｌ２１７）の置換；
（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置でのグルタミン酸残基（Ｅ２２５）の置換；
（ｙ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置でのヒスチジン残基（Ｈ２３９）の置換；
（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置でのロイシン残基（Ｌ２４０）の置換；
（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置でのアルギニン残基（Ｒ２４１）の置換；
（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置でのアラニン残基（Ａ２４２）の置換；
（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置でのバリン残基（Ｖ２４４）の置換；
（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置でのスレオニン残基（Ｔ２４９）の置換；
（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置でのアスパラギン酸残基（Ｄ２５１）の置換；
（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置でのグルタミン酸残基（Ｅ２５７）の置換；
（ｇｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５８位に対応する位置でのセリン残基（Ｓ２５８）の置換；
（ｈｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置でのロイシン残基（Ｌ２６０）の置換；
（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置でのバリン残基（Ｖ２６５）の置換；
（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置でのグルタミン残基（Ｑ２７０）の置換；
（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置でのトリプトファン残基（Ｗ２９２）の置換；
（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置でのセリン残基（Ｓ３０１）の置換；
（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置でのトリプトファン残基（Ｗ３０２）の置換；
（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置でのバリン残基（Ｖ３６３）の置換；または
（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置でのロイシン残基（Ｌ３６５）の置換；
または前述の置換のいずれかの組み合わせ
を含む、前記融合タンパク質。 - 前記シアリダーゼが、Ｋ９、Ｐ６２、Ａ９３、Ｑ１２６、Ａ２４２、Ｑ２７０、Ｓ３０１、Ｗ３０２、Ｖ３６３、もしくはＬ３６５の置換、または前述の置換のいずれかの組み合わせを含む、請求項１～３のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 請求項３または４に記載の融合タンパク質であって、前記シアリダーゼにおいて：
（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の５位に対応する位置の前記プロリン残基がヒスチジンに置換されている（Ｐ５Ｈ）；
（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の９位に対応する位置の前記リジン残基がアスパラギン酸に置換されている（Ｋ９Ｄ）；
（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の４４位に対応する位置の前記リジン残基がアルギニン（Ｋ４４Ｒ）またはグルタミン酸（Ｋ４４Ｅ）に置換されている；
（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の４５位に対応する位置の前記リジン残基がアラニン（Ｋ４５Ａ）、アルギニン（Ｋ４５Ｒ）、またはグルタミン酸（Ｋ４５Ｅ）に置換されている；
（ｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の５４位に対応する位置の前記ロイシン残基がメチオニンに置換されている（Ｌ５４Ｍ）；
（ｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の６２位に対応する位置の前記プロリン残基がアスパラギン（Ｐ６２Ｎ）、アスパラギン酸（Ｐ６２Ｄ）、ヒスチジン（Ｐ６２Ｈ）、グルタミン酸（Ｐ６２Ｅ）、グリシン（Ｐ６２Ｇ）、セリン（Ｐ６２Ｓ）、またはスレオニン（Ｐ６２Ｔ）に置換されている；
（ｇ）野生型ヒトＮｅｕ２の６９位に対応する位置の前記グルタミン残基がヒスチジンに置換されている（Ｑ６９Ｈ）；
（ｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の７８位に対応する位置の前記アルギニン残基がリジンに置換されている（Ｒ７８Ｋ）；
（ｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の８０位に対応する位置の前記アスパラギン酸残基がプロリンに置換されている（Ｄ８０Ｐ）；
（ｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の９３位に対応する位置の前記アラニン残基がグルタミン酸（Ａ９３Ｅ）またはリジン（Ａ９３Ｋ）に置換されている；
（ｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０７位に対応する位置の前記グリシン残基がアスパラギン酸に置換されている（Ｇ１０７Ｄ）；
（ｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の１０８位に対応する位置の前記グルタミン残基がヒスチジンに置換されている（Ｑ１０８Ｈ）；
（ｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の１１２位に対応する位置の前記グルタミン残基がアルギニン（Ｑ１１２Ｒ）またはリジン（Ｑ１１２Ｋ）に置換されている；
（ｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２５位に対応する位置の前記システイン残基がロイシンに置換されている（Ｃ１２５Ｌ）；
（ｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の１２６位に対応する位置の前記グルタミン残基が、ロイシン（Ｑ１２６Ｌ）、グルタミン酸（Ｑ１２６Ｅ）、フェニルアラニン（Ｑ１２６Ｆ）、ヒスチジン（Ｑ１２６Ｈ）、イソロイシン（Ｑ１２６Ｉ）、またはチロシン（Ｑ１２６Ｙ）で置換されている；
（ｐ）野生型ヒトＮｅｕ２の１５０位に対応する位置の前記アラニン残基がバリンに置換されている（Ａ１５０Ｖ）；
（ｑ）野生型ヒトＮｅｕ２の１６４位に対応する位置の前記システイン残基がグリシンに置換されている（Ｃ１６４Ｇ）；
（ｒ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７０位に対応する位置の前記アルギニン残基がプロリンに置換されている（Ｒ１７０Ｐ）；
（ｓ）野生型ヒトＮｅｕ２の１７１位に対応する位置の前記アラニン残基がグリシンに置換されている（Ａ１７１Ｇ）；
（ｔ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８８位に対応する位置の前記グルタミン残基がプロリンに置換されている（Ｑ１８８Ｐ）；
（ｕ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８９位に対応する位置の前記アルギニン残基がプロリンに置換されている（Ｒ１８９Ｐ）；
（ｖ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１３位に対応する位置の前記アラニン残基がシステイン（Ａ２１３Ｃ）、アスパラギン（Ａ２１３Ｎ）、セリン（Ａ２１３Ｓ）またはスレオニン（Ａ２１３Ｔ）に置換されている；
（ｗ）野生型ヒトＮｅｕ２の２１７位に対応する位置の前記ロイシン残基がアラニン（Ｌ２１７Ａ）またはバリン（Ｌ２１７Ｖ）に置換されている；
（ｘ）野生型ヒトＮｅｕ２の２２５位に対応する位置の前記グルタミン酸残基がプロリンに置換されている（Ｅ２２５Ｐ）；
（ｙ）野生型ヒトＮｅｕ２の２３９位に対応する位置の前記ヒスチジン残基がプロリンに置換されている（Ｈ２３９Ｐ）；
（ｚ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４０位に対応する位置の前記ロイシン残基がアスパラギン酸（Ｌ２４０Ｄ）、アスパラギン（Ｌ２４０Ｎ）、またはチロシン（Ｌ２４０Ｙ）に置換されている；
（ａａ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４１位に対応する位置の前記アルギニン残基が、アラニン（Ｒ２４１Ａ）、アスパラギン酸（Ｒ２４１Ｄ）、ロイシン（Ｒ２４１Ｌ）、グルタミン（Ｒ２４１Ｑ）、またはチロシン（Ｒ２４１Ｙ）に置換されている；
（ｂｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４２位に対応する位置の前記アラニン残基が、システイン（Ａ２４２Ｃ）、フェニルアラニン（Ａ２４２Ｆ）、グリシン（Ａ２４２Ｇ）、ヒスチジン（Ａ２４２Ｈ）、イソロイシン（Ａ２４２Ｉ）、リジン（Ａ２４２Ｋ）、ロイシン（Ａ２４２Ｌ）、メチオニン（Ａ２４２Ｍ）、アスパラギン（Ａ２４２Ｎ）、グルタミン（Ａ２４２Ｑ）、アルギニン（Ａ２４２Ｒ）、セリン（Ａ２４２Ｓ）、バリン（Ａ２４２Ｖ）、トリプトファン（Ａ２４２Ｗ）、またはチロシン（Ａ２４２Ｙ）に置換されている；
（ｃｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４４位に対応する位置の前記バリン残基がイソロイシン（Ｖ２４４Ｉ）またはプロリン（Ｖ２４４Ｐ）に置換されている；
（ｄｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の２４９位に対応する位置の前記スレオニン残基がアラニンに置換されている（Ｔ２４９Ａ）；
（ｅｅ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５１位に対応する位置の前記アスパラギン酸残基がグリシンに置換されている（Ｄ２５１Ｇ）；
（ｆｆ）野生型ヒトＮｅｕ２の２５７位に対応する位置の前記グルタミン酸残基がプロリンに置換されている（Ｅ２５７Ｐ）；
（ｇｇ）２５８位に対応する位置の前記セリン残基がシステインに置換されている（Ｓ２５８Ｃ）；
（ｈｈ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６０位に対応する位置の前記ロイシン残基がアスパラギン酸（Ｌ２６０Ｄ）、フェニルアラニン（Ｌ２６０Ｆ）、グルタミン（Ｌ２６０Ｑ）、またはスレオニン（Ｌ２６０Ｔ）に置換されている；
（ｉｉ）野生型ヒトＮｅｕ２の２６５位に対応する位置の前記バリン残基がフェニルアラニンに置換されている（Ｖ２６５Ｆ）；
（ｊｊ）野生型ヒトＮｅｕ２の２７０位に対応する位置の前記グルタミン残基が、アラニン（Ｑ２７０Ａ）、ヒスチジン（Ｑ２７０Ｈ）、フェニルアラニン（Ｑ２７０Ｆ）、プロリン（Ｑ２７０Ｐ）、セリン（Ｑ２７０Ｓ）、またはスレオニン（Ｑ２７０Ｔ）に置換されている；
（ｋｋ）野生型ヒトＮｅｕ２の２９２位に対応する位置の前記トリプトファン残基がアルギニンに置換されている（Ｗ２９２Ｒ）；
（ｌｌ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０１位に対応する位置の前記セリン残基がアラニン（Ｓ３０１Ａ）、アスパラギン酸（Ｓ３０１Ｄ）、グルタミン酸（Ｓ３０１Ｅ）、フェニルアラニン（Ｓ３０１Ｆ）、ヒスチジン（Ｓ３０１Ｈ）、リジン（Ｓ３０１Ｋ）、ロイシン（Ｓ３０１Ｌ）、メチオニン（Ｓ３０１Ｍ）、アスパラギン（Ｓ３０１Ｎ）、プロリン（Ｓ３０１Ｐ）、グルタミン（Ｓ３０１Ｑ）、アルギニン（Ｓ３０１Ｒ）、スレオニン（Ｓ３０１Ｔ）、バリン（Ｓ３０１Ｖ）、トリプトファン（Ｓ３０１Ｗ）、またはチロシン（Ｓ３０１Ｙ）に置換されている；
（ｍｍ）野生型ヒトＮｅｕ２の３０２位に対応する位置の前記トリプトファン残基が、アラニン（Ｗ３０２Ａ）、アスパラギン酸（Ｗ３０２Ｄ）、フェニルアラニン（Ｗ３０２Ｆ）、グリシン（Ｗ３０２Ｇ）、ヒスチジン（Ｗ３０２Ｈ）、イソロイシン（Ｗ３０２Ｉ）、リジン（Ｗ３０２Ｋ）、ロイシン（Ｗ３０２Ｌ）、メチオニン（Ｗ３０２Ｍ）、アスパラギン（Ｗ３０２Ｎ）、プロリン（Ｗ３０２Ｐ）、グルタミン（Ｗ３０２Ｑ）、アルギニン（Ｗ３０２Ｒ）、セリン（Ｗ３０２Ｓ）、スレオニン（Ｗ３０２Ｔ）、バリン（Ｗ３０２Ｖ）、またはチロシン（Ｗ３０２Ｙ）に置換されている；
（ｎｎ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６３位に対応する位置の前記バリン残基がアルギニンに置換されている（Ｖ３６３Ｒ）；あるいは
（ｏｏ）野生型ヒトＮｅｕ２の３６５位に対応する位置の前記ロイシン残基がグルタミン（Ｌ３６５Ｑ）、ヒスチジン（Ｌ３６５Ｈ）、イソロイシン（Ｌ３６５Ｉ）、リジン（Ｌ３６５Ｋ）またはセリン（Ｌ３６５Ｓ）に置換されている、
あるいは、前記シアリダーゼは、前述の置換のいずれかの組み合わせを含む、前記融合タンパク質。 - 請求項５に記載の融合タンパク質であって、前記シアリダーゼが、Ｋ９Ｄ、Ｐ６２Ｇ、Ｐ６２Ｎ、Ｐ６２Ｓ、Ｐ６２Ｔ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ａ２４２Ｆ、Ａ２４２Ｗ、Ａ２４２Ｙ、Ｑ２７０Ａ、Ｑ２７０Ｔ、Ｓ３０１Ａ、Ｓ３０１Ｒ、Ｗ３０２Ｋ、Ｗ３０２Ｒ、Ｖ３６３Ｒ、及びＬ３６５Ｉ置換から選択される置換、または前述の置換のいずれかの組み合わせを含む、前記融合タンパク質。
- 請求項１～６のいずれか１項に記載の融合タンパク質であって、前記シアリダーゼが：
（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対応する位置でのメチオニン残基（Ｍ１）の置換または欠失；
（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の６位に対応する位置でのバリン残基（Ｖ６）の置換；
（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置でのイソロイシン残基（Ｉ１８７）の置換；または
（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置でのシステイン残基（Ｃ３３２）の置換、
または前述の置換のいずれかの組み合わせを含む、前記融合タンパク質。 - 請求項７に記載の融合タンパク質であって、前記シアリダーゼにおいて：
（ａ）野生型ヒトＮｅｕ２の１位に対応する位置の前記メチオニン残基が欠失（ΔＭ１）、アラニンで置換（Ｍ１Ａ）、またはアスパラギン酸で置換（Ｍ１Ｄ）されているか；
（ｂ）野生型ヒトＮｅｕ２の６位に対応する位置の前記バリン残基がチロシンに置換されている（Ｖ６Ｙ）か；
（ｃ）野生型ヒトＮｅｕ２の１８７位に対応する位置の前記イソロイシン残基がリジンに置換されている（Ｉ１８７Ｋ）か；もしくは
（ｄ）野生型ヒトＮｅｕ２の３３２位に対応する位置の前記システイン残基がアラニンに置換されている（Ｃ３３２Ａ）か；
または、前記シアリダーゼは、前述の置換のいずれかの組み合わせを含む、前記融合タンパク質。 - 前記シアリダーゼが、Ｍ１Ｄ、Ｖ６Ｙ、Ａ４２Ｒ、Ｐ６２Ｇ、Ａ９３Ｅ、Ｑ１２６Ｙ、Ｉ１８７Ｋ、Ａ２４２Ｆ、Ｑ２７０Ｔ、及びＣ３３２Ａ置換を含む、請求項８に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼがＮｅｕ１、Ｎｅｕ２、Ｎｅｕ３、及びＮｅｕ４から選択される、請求項１～９のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼがＮｅｕ２である、請求項１０に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼが、対応する野生型シアリダーゼとは異なる基質特異性を有する、請求項１～１１のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼが、α２，３、α２，６、及び／またはα２，８結合を切断し得る、請求項１２に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼがα２，３結合及びα２，８結合を切断し得る、請求項１３に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼが配列番号１９８を含む、請求項１～１４のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼが、表１～１１のいずれか１項に記載の変異または変異の組み合わせを含む、請求項１～１５のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 免疫グロブリンＦｃドメインをさらに含む、請求項１～１６のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記免疫グロブリンＦｃドメインがヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、ＩｇＡ２、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭ Ｆｃドメインに由来する、請求項１７に記載の融合タンパク質。
- 前記免疫グロブリンＦｃドメインがヒトＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４ Ｆｃドメインに由来する、請求項１８に記載の融合タンパク質。
- 前記免疫グロブリンＦｃドメインがヒトＩｇＧ１ Ｆｃドメインに由来する、請求項１９に記載の融合タンパク質。
- 前記抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインが、第２の抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインと会合して、抗ＨＥＲ２抗原結合部位を生成する、請求項１～２０のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインが、トラスツズマブ、ペルツズマブ、ＣＴ－Ｐ６、トラスツズマブ－ｄｋｓｔ、ＭＧＡＨ２２（マルゲツキシマブ）、ＰＦ－０５２８００１４、エルツマキソマブ、ガンコタマブ、チミグツズマブ、オントルザント、ＡＢＰ－９８０、ＳＢ３、ＤＳ－８２０１、ＭＹＬ－１４１０、ＢＣＤ－０２２、及びＨＤ２０１から選択される抗体に由来する、請求項１～２１のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインがトラスツズマブに由来する、請求項２２に記載の融合タンパク質。
- 前記シアリダーゼと前記免疫グロブリンＦｃドメイン及び／または前記抗ＨＥＲ２免疫グロブリン抗原結合ドメインが、ペプチド結合またはアミノ酸リンカーによって連結されている、請求項１～２３のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 前記融合タンパク質が配列番号２０３～２０８のいずれか１つを含む、請求項１～２４のいずれか１項に記載の融合タンパク質。
- 請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質を含む抗体コンジュゲート。
- 前記抗体コンジュゲートが単一のシアリダーゼを含む、請求項２６に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記抗体コンジュゲートが２つのシアリダーゼを含む、請求項２６に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記２つのシアリダーゼが同一である、請求項２８に記載の抗体コンジュゲート。
- 単一の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含む、請求項２６～２９のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記抗体コンジュゲートが２つの抗ＨＥＲ２抗原結合部位を含む、請求項２６～２９のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記２つの抗ＨＥＲ２抗原結合部位が同一である、請求項３１に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記抗体コンジュゲートが、約１３５ｋＤａ～約１６５ｋＤａの分子量を有する、請求項２６～３２のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記抗体コンジュゲートが約２１５ｋＤａ～約２４５ｋＤａの分子量を有する、請求項２６～３２のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 請求項２６～３４のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートであって、前記抗体コンジュゲートが：
（ａ）免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチド；
（ｂ）免疫グロブリン重鎖を含む第二のポリペプチド；及び
（ｃ）免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチド；を含み、
ここで、前記第１及び第２のポリペプチドは互いに共有結合し、前記第２及び第３のポリペプチドは互いに結合し、前記第１のポリペプチド及び前記第２のポリペプチドは一緒になって抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する、前記抗体コンジュゲート。 - 前記第３のポリペプチドが、Ｎ末端からＣ末端への方向で、シアリダーゼ及び免疫グロブリンＦｃドメインを含む、請求項３５に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記第１のポリペプチドが配列番号６６を含む、請求項３５または３６に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記第２のポリペプチドが、配列番号６７または１８９のいずれか１つを含む、請求項３５～３７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記第３のポリペプチドが配列番号２０３～２０８のいずれか１つを含む、請求項３５～３８のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記第１のポリペプチドが配列番号６６を含み、前記第２のポリペプチドが配列番号１８９を含み、前記第３のポリペプチドが配列番号２０５を含む、請求項３５～３９のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート。
- 請求項２６～３４のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートであって、前記融合タンパク質が：
（ａ）第１の免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチドと；
（ｂ）第１の免疫グロブリン重鎖及び第１のシアリダーゼを含む第２のポリペプチドと；
（ｃ）第２の免疫グロブリン重鎖及び第２のシアリダーゼを含む第３のポリペプチドと；
（ｄ）第２の免疫グロブリン軽鎖を含む第４のポリペプチドと；を含み、
ここで前記第１及び第２のポリペプチドは互いに共有結合しており、前記第３及び第４のポリペプチドは互いに共有結合しており、前記第２及び第３のポリペプチドは互いに共有結合しており、前記第１のポリペプチドと前記第２のポリペプチドは一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、前記第３のポリペプチドと第４のポリペプチドは一緒になって第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する、前記抗体コンジュゲート。 - 前記第２及び第３のポリペプチドが、それぞれ、Ｎ末端からＣ末端方向に前記第１及び第２の免疫グロブリン重鎖及び前記第１及び第２のシアリダーゼを含む、請求項４１に記載の抗体コンジュゲート。
- 請求項２６～３４のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートであって、前記融合タンパク質が：
（ａ）第１のシアリダーゼ、第１の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第１の単鎖可変フラグメント（ｓｃＦｖ）を含む第１のポリペプチドと；
（ｂ）第２のシアリダーゼ、第２の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び第２の単鎖可変フラグメント（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチドと；を含み、
ここで前記第１及び第２のポリペプチドは互いに共有結合しており、前記第１のｓｃＦｖは第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、前記第２のｓｃＦｖは第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する、前記抗体コンジュゲート。 - 前記第１のポリペプチドが、前記第１のシアリダーゼ、前記第１の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び前記第１のｓｃＦｖをＮ末端からＣ末端の方向に含み、前記第２のポリペプチドが、前記第２のシアリダーゼ、前記第２の免疫グロブリンＦｃドメイン、及び前記第２のｓｃＦｖを、Ｎ末端からＣ末端の方向に含む、請求項４３に記載の抗体コンジュゲート。
- 前記第１のポリペプチドが配列番号２４４もしくは配列番号２４９を含み、及び／または前記第２のポリペプチドが配列番号２４４もしくは配列番号２４９を含む、請求項４３または４４に記載の抗体コンジュゲート。
- 請求項２６～３４のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートであって、前記抗体コンジュゲートが：
（ａ）免疫グロブリン軽鎖を含む第１のポリペプチドと；
（ｂ）免疫グロブリン重鎖及び単鎖可変フラグメント（ｓｃＦｖ）を含む第２のポリペプチドと；
（ｃ）免疫グロブリンＦｃドメイン及びシアリダーゼを含む第３のポリペプチドと；を含み、
前記第１及び第２のポリペプチドが互いに共有結合され、前記第２及び第３のポリペプチドが互いに共有結合され、前記免疫グロブリン軽鎖及び免疫グロブリン重鎖が一緒になって第１の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定し、前記ｓｃＦｖが第２の抗ＨＥＲ２抗原結合部位を画定する、前記抗体コンジュゲート。 - 前記第２のポリペプチドが、前記免疫グロブリン重鎖及び前記ｓｃＦｖをＮ末端からＣ末端の方向で含み、前記第３のポリペプチドが、前記シアリダーゼ及び前記免疫グロブリンＦｃドメインをＮ末端からＣ末端の方向で含む、請求項４６に記載の抗体コンジュゲート。
- 請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、または請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートの少なくとも一部、をコードするヌクレオチド配列を含む、単離された核酸。
- 請求項４８に記載の核酸を含む発現ベクター。
- 請求項４９に記載の発現ベクターを含む宿主細胞。
- 請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、または請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートを含む医薬組成物。
- がんを治療する必要がある対象においてがんを治療する方法であって、有効量の請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート、または請求項５１に記載の医薬組成物を前記対象に投与することを含む、前記方法。
- 前記がんが、肺細気管支肺胞癌（ＢＡＣ）、膀胱癌、女性生殖管悪性腫瘍（例えば、子宮漿液性癌、子宮内膜癌、外陰扁平上皮癌、及び子宮肉腫）、卵巣表面上皮癌（例えば、卵巣明細胞癌、上皮性卵巣癌、卵管癌、及び原発性腹膜癌）、乳癌、非小細胞肺癌（ＮＳＣＬＣ）、男性生殖管悪性腫瘍（例えば、精巣癌）、後腹膜または腹膜癌、胃食道腺癌、食道胃接合部癌、肝臓肝細胞癌、食道及び食道胃接合部癌、子宮頸癌、胆管癌、膵臓腺癌、肝外胆管腺癌、小腸悪性腫瘍、胃腺癌、原発不明癌（ＣＵＰ）、結腸直腸腺癌、食道癌、前立腺腺癌、腎臓癌、頭頸部扁平上皮癌、胸腺癌、非黒色腫皮膚癌、甲状腺癌（例えば、乳頭癌）、頭頸部癌、肛門癌、非上皮性卵巣癌（非ＥＯＣ）、ぶどう膜黒色腫、悪性胸膜中皮腫、小細胞肺癌（ＳＣＬＣ）、中枢神経系癌、神経内分泌腫瘍、及び軟部組織腫瘍から選択される、請求項５２に記載の方法。
- 前記がんが乳癌である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 前記がんが非小細胞肺癌である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 前記がんが膀胱癌である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 前記がんが腎臓癌である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 前記がんが結腸癌である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 前記がんが黒色腫である、請求項５２または５３に記載の方法。
- 腫瘍への免疫細胞の浸潤を促進することを必要とする対象において、腫瘍への免疫細胞の浸潤を促進する方法であって、有効量の請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート、または請求項５１に記載の医薬組成物を前記対象に投与することを含む、前記方法。
- 前記免疫細胞がＴ細胞である、請求項６０に記載の方法。
- 前記Ｔ細胞が、ＣＤ４＋Ｔ細胞及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞である、請求項６１に記載の方法。
- 前記ＣＤ８＋Ｔ細胞が、ＣＤ６９＋ＣＤ８＋及び／またはＧｚｍＢ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞である、請求項６２に記載の方法。
- 前記免疫細胞がナチュラルキラー（ＮＫ）細胞である、請求項６０に記載の方法。
- 循環ナチュラルキラー（ＮＫ）細胞の数を増大させることを必要とする対象において、循環ナチュラルキラー（ＮＫ）細胞の数を増大させる方法であって、有効量の請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲートまたは請求項５１に記載の医薬組成物を前記対象に投与して、前記融合タンパク質、抗体コンジュゲートまたは医薬組成物の投与前と比較して循環ＮＫ細胞の数を増大させることを含む、前記方法。
- 流入リンパ節におけるＴ細胞の数を増大させることを必要とする対象において、流入リンパ節におけるＴ細胞の数を増大させる方法であって、有効量の請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート、または請求項５１に記載の医薬組成物を前記対象に投与して、前記融合タンパク質、抗体コンジュゲート、または医薬組成物の投与前と比較して流入リンパ節におけるＴ細胞の数を増大させることを含む、前記方法。
- 前記Ｔ細胞が、ＣＤ４＋Ｔ細胞及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞である、請求項６６に記載の方法。
- 細胞、組織または対象におけるＣｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２、及び／またはＣｃｌ５の発現を増大させる方法であって、前記細胞、組織または対象と、有効量の請求項１～２５のいずれか１項に記載の融合タンパク質、請求項２６～４７のいずれか１項に記載の抗体コンジュゲート、または請求項５１に記載の医薬組成物とを接触させて、前記融合タンパク質、抗体コンジュゲートまたは医薬組成物と接触する前の前記細胞、組織または対象と比べて、Ｃｄ３、Ｃｄ４、Ｃｄ８、Ｃｄ２７４、Ｃｔｌａ４、Ｉｃｏｓ、Ｐｄｃｄ１、Ｌａｇ３、Ｉｌ６、Ｉｌ１ｂ、Ｉｌ２、Ｉｆｎｇ、Ｉｆｎａ１、Ｍｘ１、Ｇｚｍｂ、Ｃｘｃｌ９、Ｃｘｃｌ１２、及び／またはＣｃｌ５の発現を増大させることを含む、前記方法。
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