JP2021502962A - ベータヘアピンペプチド模倣物 - Google Patents

Abstract

一般式（Ｉ）のベータ−ヘアピンペプチド模倣物、およびその薬学的に許容される塩は、本明細書および特許請求の範囲において定義される要素であるＰ、Ｘ、Ｑ、および任意選択的にＬを含み、たとえば、肺炎桿菌および／またはアシネトバクター属バウマンニ（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ ｂａｕｍａｎｎｉｉ）および／または大腸菌および／または緑膿菌および／またはエンテロバクター属クロアカ（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ ｃｌｏａｃａｅ）などの微生物の増殖を阻害するか、またはそれらを殺すためのグラム陰性抗菌活性を有する。これらは、感染症を治療または予防するための医薬として、または食品、化粧品、医薬品もしくはその他栄養素含有材料のための消毒剤として使用することができる。これらのペプチド模倣物は、固相と溶液相の混合物合成戦略に基づく方法によって製造することができる。【選択図】なし

Description

本発明は、グラム陰性抗菌活性を有するβヘアピンペプチド模倣物を提供する。
本発明のβヘアピンペプチド模倣物は、以下に示すような一般式（Ｉ）の化合物およびその薬学的に許容される塩であり、Ｐ、Ｘ、Ｑ、および任意選択的にＬは以下に記載するような要素である。
さらに、本発明は、必要に応じて、これらの化合物をパラレルライブラリーフォーマットで作製することができる効率的な合成プロセスを提供する。さらに、本発明のβヘアピンペプチド模倣物は、改善された効力と、例えば赤血球の溶血を減少させるなどの所望の薬理学的特性を示す。

世界の主要な死因であり、先進国における死亡原因の第１位は感染症である。感染症は、病原性ウイルスおよび病原性細菌を含む病原微生物病原体（pathogenic microbial agent）の存在に起因する。確立された抗生物質に対する細菌耐性の問題は、新しい作用機序を有する新規抗菌薬の開発への強い関心を刺激した（D. Obrecht, J.A. Robinson, F. Bernadini, C. Bisang, S.J. DeMarco, K. Moehle, F.O. Gombert, Curr. Med. Chem. 2009, 16, 42-65; H. Breithaupt, Nat. Biotechnol. 1999, 17, 1165-1169）。
アンメット・メディカル・ニーズの高まりは、院内肺炎の６０％を引き起こすグラム陰性菌に代表される（R. Frechette, Ann. Rep. Med. Chem., Elsevier, 2007, 349-64）。基質拡張型βラクタマーゼ（ＥＳＢＬ）産生グラム陰性菌もまた、多くの第一線のベータラクタム薬の有用性を低下させた（S.J. Projan, P.A. Bradford, Curr. Opin. Microbiol., 2007, 10, 441）。適切な新しい化合物がないため、よく知られている毒性の問題にもかかわらず、臨床医はコリスチンなどの以前に廃棄された抗生物質を使用せざるを得なくなっている（M.E. Falagas, S.K. Kasiakou, Crit. Care, 2006, 10, R 27）。したがって、特に肺炎桿菌、アシネトバクター属バウマンニ（Acinetobacter baumannii）、大腸菌（H.W. Boucher, G.H. Talbot, J.S. Bradley, J.E. Edwards Jr, D. Gilbert, L.B. Rice, M. Scheld, B. Spellberg, J. Bartlett, IDSA Report on Development Pipeline, CID 2009, 48, 1）、および緑膿菌またはエンテロバクター属クロアカエ（Enterobacter cloacae）の耐性株を治療するための新しいアプローチが必要とされている。
過去２０年間における抗生物質創薬は、グラム陽性菌に対する新規抗生物質の開発に焦点が当てられてきたが、一方でグラム陰性病原体に対する新規薬剤の発見は特に少なかった。最終手段である抗生物質、コリスチンおよびポリミキシンＢに対する耐性が出現したため（M. Vaara, Curr. Opin. Microbiol. 2010, 13, 574）、特にグラム陰性ＭＤＲ ＥＳＫＡＰＥ病原体に対する新規作用機序を有する新規クラスの抗生物質が緊急に必要とされている（D. Obrecht, F. Bernardini, G. Dale, K. Dembowsky, Ann. Reps Med. Chem. 2011, 46, 245）。グラム陰性ＥＳＫＡＰＥ病原体は、肺炎桿菌、アシネトバクター属バウマンニ、緑膿菌、エンテロバクター属の種を包含する（L. B. Rice, J. Infect. Dis. 2008, 197, 1079）。グラム陰性菌は、抗菌剤の侵入を防ぐための強力なシールドを形成しているリポ多糖で最大７５％まで構成されている高度に負電荷を帯びた外膜のため、死滅させることが特に困難である（Ｃ. Alexander, E. T. Rietschel, J. Endotox. Res. 2001, 7, 167; D. S. Kabanov, I. R. Prokhorenko, Biochemistry (Moscow), 2010, 75, 383）。
抗生物質の新しいクラスの１つは、天然に存在するカチオン性ペプチドをベースにしたものである（T. Ganz, R.I. Lehrer, Mol. Medicine Today 1999, 5, 292-297; R.M. Epand, H.J. Vogel, Biochim. Biophys. Acta 1999, 1462, 11-28）。これらには、ジスルフィド橋βヘアピンおよびβシートペプチド［例えばプロテグリン類（V.N. Kokryakov, S.S.L. Harwig, E.A. Panyutich, A.A. Shevchenko, G.M. Aleshina, O.V. Shamova, H.A. Korneva, R.I. Lehrer, FEBS Lett. 1993, 327, 231-236)、タキプレシン類(T. Nakamura, H. Furunaka, T. Miyata, F. Tokunaga, T. Muta, S. Iwanaga, M. Niwa, T. Takao, Y. Shimonishi, J. Biol. Chem. 1988, 263, 16709-16713）、およびデフェンシン（R.I. Lehrer, A.K. Lichtenstein, T. Ganz, Annu. Rev. Immunol. 1993, 11, 105-128)］、両親媒性αヘリックスペプチド［例えばセクロピン類、デルマセプチン類、マガイニン類、およびメリチン類（A. Tossi, L. Sandri, A. Giangaspero, Biopolymers 2000, 55, 4-30）］、ならびに他の直鎖およびループ構造ペプチドが含まれる。抗菌性カチオン性ペプチドの作用機序はまだ完全には理解されていないが、それらの相互作用の主要部位は微生物細胞膜である（H.W. Huang, Biochemistry 2000, 39, 8347-8352）。これらの薬剤に曝露されると、細胞膜は透過性になり、その後急速な細胞死が起こる。しかし、より複雑な作用機序、例えば受容体を介したシグナル伝達を伴う作用機序は、現在のところ無視できない（M. Wu、E. Maier、R. Benz、R. E)。 Hancock, Biochemistry 1999, 38, 7235-7242）。

本発明の化合物は、モジュールＡおよびモジュールＢを含み、以下に記載するように、直接またはリンカーＬを介して連結されており、特に、いわゆるＥＳＫＡＰＥ病原体のグラム陰性病原体に対してグラム陰性抗菌活性を示す（L.B. Rice, J.Infect. Dis. 2008, 197, 1079）。
モジュールＡでは、カチオン性ペプチド模倣物のβヘアピン構造は鎖間（β鎖）結合の導入によって安定化される。
さらに、ポリミキシンファミリーに由来する環状ヘプタペプチドであるモジュールＢ（T. Velkov, P. E. Thompson, R. L. Nation, J. Li, J. Med. Chem. 2010, 53, 1898; T. Velkov, K. D. Roberts, R. L. Nation, J. Wang, P. E. Thompson, J. Li, ACS Chem. Biol. 2014, 9, 1172）は、以下に記載するように、直接またはペプチドリンカーＬを介してモジュールＡに共有結合する。
テンプレート結合ヘアピン模倣ペプチドは文献に記載されており（D. Obrecht, M. Altorfer, J.A. Robinson, Adv. Med. Chem. 1999, 4, 1-68; J.A. Robinson, Syn. Lett. 2000, 4, 429-441）、コンビナトリアルおよびパラレル合成法を用いてβヘアピンペプチド模倣物を生成する能力が確立された（L. Jiang, K. Moehle, B. Dhanapal, D. Obrecht, J.A. Robinson, Helv. Chim. Acta. 2000, 83, 3097-3112）。抗菌性テンプレート固定ペプチド模倣物及びその合成方法は、国際特許出願国際公開第２／０７０５４７号、国際公開第２００４／０１８５０３号、国際公開第２００７／０７９６０５号、国際公開第２０１２／０１６５９５号、国際公開第２０１４／１６１７８１号、および国際公開第２０１４／１６１７８２号に記載されている。後者の２つの特許出願に記載されている分子は、肺炎桿菌および／またはアシネトバクター属バウマンニおよび／または大腸菌に対して高い効力を有するグラム陰性抗菌活性を示す。さらに、国際公開第２０１６／１５０５７６号に記載されているβヘアピンペプチド模倣物は、緑膿菌に対して効力を有する。加えて、本発明の化合物は、エンテロバクター属クロアカエに対してとりわけ高い効力を示す。

第１の実施態様（１）において、本発明は式（Ｉ）の新規βヘアピンペプチド模倣物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
式中、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、および／またはＰ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＸ^１４とＸ^１３および／またはＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９が一緒に連結されている単一の側鎖にそれぞれ合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する、天然または非天然の架橋性α−アミノ酸あるいは非天然の架橋性酸を形成する場合；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^２は、単一側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^３は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
Ｐ^８は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族 Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１、Ｐ^１０またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合と塩橋の合計数が２を超えないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；
ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、Ｐ^１１、およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬまたはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１、Ｐ^１０またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬまたはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミド官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性ＬまたはＤ α−アミノ酸であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるモジュールＢと、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと直接連結されているリンカーＬとを含む新規βヘアピンペプチド模倣物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩：または水和物；または溶媒和物に関する。

好ましい実施態様（２）において、本発明は、実施態様（１）に記載の式（Ｉ）の新規βヘアピンペプチド模倣物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
式中、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１でモジュールＡについて記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様１でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１でモジュールＡについて記載したとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミド官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、
Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性ＬまたはＤ α−アミノ酸であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるモジュールＢと、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素の方へ、モジュールＡと直接連結されているリンカーＬとを含む新規βヘアピンペプチド模倣物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物に関する。

より好ましい実施態様（３）において、本発明は、実施態様（１）に記載の式（Ｉ）の新規βヘアピンペプチド模倣物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
式中、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１−１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成し；
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様１でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるモジュールＢと、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１−２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素の方へ、モジュールＡと直接連結されているリンカーＬとを含む新規βヘアピンペプチド模倣物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物に関する。

本発明のさらなる実施態様（４）は、実施態様（１）による式（Ｉ）の化合物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、式中
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのα−アミノ酸残基の結合に基づく以下の式
のうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか；
またはα−アミノ酸残基と酸残基の結合に基づく以下の式
のうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）構造を形成するか；
または以下に定義する２つのα−アミノ酸残基間の静電的相互作用に基づく以下の式
のうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つの酸残基であり、
Ｐ^１は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
Ｐ^２は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^３は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のＤ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
Ｐ^８は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^１０は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^１１は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｘ^１２は、Ｇｌｙであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１、Ｐ^１０またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合と塩橋の合計数が２を超えてはならないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、本実施態様におけるモジュールＡについての記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または以下の式のうちの１つのＬ−α−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つの酸残基であり、
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、Ｐ^１１、およびＸ^１２は、本実施態様でモジュールＡについて記載したとおりであり、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１、Ｐ^１０またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；およびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合は、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つの酸残基である場合、
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、本実施態様でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここでｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１、ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つの酸残基である場合、
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕであるか、または以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、
または以下の式のうちの１つの酸残基であり、
Ｐ^２は、以下の式のＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
Ｑ^１は、以下の式のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は独立に、以下の式のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、以下の式のうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、以下の式のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるモジュールＢと、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと直接連結されており；
Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
Ｃ_１−１２−アルキル、Ｃ_２−１２−アルケニル、シクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ ＰＯ（ＯＨ）_２であり；
Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル、ヒドロキシ−Ｃ_２−８アルケル、ヒドロキシ−シクロアルキル、またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−、または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｒ^１とＲ^２は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、またはＣ_２−８−アルケニルであり；
Ｒ^４は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９、または−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３であるか；あるいは
Ｒ^１３は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−ＯＣＯＲ^１、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−ＣＯＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−ＳＯ_２Ｒ^１５、または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^１４は、Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は独立に、
Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであり；
あるいは構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は独立に、
ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
Ｒ^１９は、以下の式のうちの１つのアリール基であるか、
または以下の式の１つの基であり；
Ｘ、Ｘ’、Ｘ’およびＸ’’’は独立に、
−ＣＲ^２０またはＮであり；
Ｒ^２０とＲ^２１は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケ二ル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
Ｒ^２２は、以下の式のアリール基であり；
Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２５は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
Ｒ^２６は、Ｈ、Ａｃ、Ｃ_１−８−アルキル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
Ｒ^２８とＲ^２９は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４、−ＳＲ^１４、または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^３１は、Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、
アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−ＣＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；あるいは構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は、−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２、ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
ｎとｍは独立に、０−−５の整数であるが、ただし、ｎ＋ｍ≦６を条件とし；
ｏは０−４、ｐは２−６、ｑは１−６、ｒは１−３であるリンカーＬとを含む化合物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物に関する。

本発明の好ましい実施態様（５）は、実施態様（１）による式（Ｉ）の化合物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、式中
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１、ＡＡ３ｂ、ＡＡ４もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ２、ＡＡ３、ＡＡ４、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ６のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ７、ＡＡ８、ＡＡ９、またはＡＡ１０のうちの１つのアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１、ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１、ＡＡ３ｂ、ＡＡ４もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、Ｐ^１は、ｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２^Ｄ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ５^Ｄ；またはＡＡ６^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、ここで、
Ｑ^１は、式ＡＡ２１またはＡＡ２１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるモジュールＢと、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へ、モジュールＡと直接連結されており；
Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
Ｃ_１−１２−アルキル、Ｃ_２−１２−アルケニル、シクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ ＰＯ（ＯＨ）_２であり；
Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル、ヒドロキシ−Ｃ_２−８アルケル、ヒドロキシ−シクロアルキル、またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−、または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｒ^１とＲ^２は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、またはＣ_２−８−アルケニルであり；
Ｒ^４は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９、または−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３であり；あるいは
Ｒ^１３は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−ＯＣＯＲ^１、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−ＣＯＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−ＳＯ_２Ｒ^１５、または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^１４は、Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は独立に、
Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであり；あるいは構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は独立に、ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
Ｒ^１９は、以下の式のうちの１つのアリール基であるか、
または以下の式の１つの基であり；
Ｘ、Ｘ’、Ｘ’およびＸ’’’は独立に、
−ＣＲ^２０またはＮであり；
Ｒ^２０とＲ^２１は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケ二ル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
Ｒ^２２は、以下の式のアリール基であり；
Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２５は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
Ｒ^２６は、Ｈ、Ａｃ、Ｃ_１−８−アルキル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
Ｒ^２８とＲ^２９は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４、−ＳＲ^１４、または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^３１は、Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−ＣＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；あるいは構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は、−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２、ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
ｎとｍは独立に、０−５の整数であるが、ただし、ｎ＋ｍ≦６を条件とし；
ｏは０−４、ｐは２−６、ｑは１−６、ｒは１−３であるリンカーＬとを含む化合物、またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物に関する。

本発明のより好ましい実施態様（６）は、実施態様（１）による式（Ｉ）の化合物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、式中
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ２、ＡＡ３、ＡＡ４、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ６のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ７、ＡＡ８、ＡＡ９、またはＡＡ１０のうちの１つのアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１、ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とするモジュールＡと、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
Ｑ^１は、式ＡＡ２１またはＡＡ２１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるモジュールＢと、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０−３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ１もしくはＡＡ１^Ｄ（上図）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝１−３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡと直接連結されており；Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
Ｃ_１−１２−アルキル、Ｃ_２−１２−アルケニル、シクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９、または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ、または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ ＰＯ（ＯＨ）_２であり；
Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ、ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル、ヒドロキシ−Ｃ_２−８アルケル、ヒドロキシ−シクロアルキル、またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有するという条件で、
−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−、または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｒ^１とＲ^２は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、またはＣ_２−８−アルケニルであり；
Ｒ^４は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５、−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９、または−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３であるか；あるいは
Ｒ^１３は、Ｈ、Ｆ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−ＯＣＯＲ^１、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−ＣＯＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−ＳＯ_２Ｒ^１５、または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^１４は、Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は独立に、
Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであり；あるいは構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は独立に、ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
Ｒ^１９は、以下の式のうちの１つのアリール基であるか、
または以下の式の１つの基であり；
Ｘ、Ｘ’、Ｘ’およびＸ’’’は独立に、
−ＣＲ^２０またはＮであり；
Ｒ^２０とＲ^２１は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケ二ル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２、−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５、または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
Ｒ^２２は、以下の式のアリール基であり；
Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２５は独立に、
Ｈ、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ、ＯＨ、ＮＨ_２、ＮＯ_２、ＣＮ、ＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＯＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５、−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５、−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
Ｒ^２６は、Ｈ、Ａｃ、Ｃ_１−８−アルキル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
Ｒ^２８とＲ^２９は独立に、
Ｈ、ＣＦ_３、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４、−ＳＲ^１４、または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^３１は、Ｈ、Ｃ_１−８−アルキル、Ｃ_２−８−アルケニル、Ｃ_１−６−アルコキシ、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、アリール、ヘテロアリール、アリール−Ｃ_１−６−アルキル、ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル、シクロアルキル−アリール、ヘテロシクロアルキル−アリール、シクロアルキル−ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール、アリール−シクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、ヘテロアリール−シクロアルキル、ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル、−ＣＯＲ^１５、−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６、−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；あるいは構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は、−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２、ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
ｎとｍは独立に、０−５の整数であるが、ただし、ｎ＋ｍ≦６を条件とし；
ｏは０−４、ｐは２−６、ｑは１−６、ｒは１−３であるリンカーＬとを含む化合物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物に関する。

ｘ＝１−３１の同じ指数ｘをもつ各単一の基「Ｒ^ｘ」は、特定の式における各出現について独立に選択されるため、それらは同じであっても異なっていてもよい。
本明細書で使用される場合、用語「アルキル」は、単独または組合せで（すなわち「アリール−Ｃ_１−６−アルキル」のような別の基の一部として）、飽和、直鎖または分岐炭化水素基を指し、置換されていてもよい。用語「Ｃ_ｘ−ｙ−アルキル」（ｘおよびｙはそれぞれ整数である）は、ｘ−ｙ個の炭素原子を含有する、前に定義されたアルキル基を指す。たとえばＣ_１−６−アルキル基は、１−６個の炭素原子を含有する。アルキル基の代表例には、メチル、エチル、ｎ−プロピル、イソ−プロピル、ｎ−ブチル、イソ−ブチル、ｓｅｃ−ブチル、ｔｅｒｔ−ブチル、ｎ−ペンチル、ｎ−ヘキシル等が含まれる。
用語「アルケニル」は、単独または組合せで、鎖長に応じて少なくとも１つ、または４つまでのオレフィン二重結合を含有する直鎖または分岐炭化水素基を指す。このようなアルケニル部分は置換されていてもよく、二重結合当たりのＥまたはＺ配置として独立に存在することができ、これらはすべて本発明の一部である。用語「Ｃ_ｘ−ｙ−アルケニル」（ｘおよびｙはそれぞれ整数である）は、ｘ−ｙ個の炭素原子を含有する、前に定義されたアルケニル基を指す。
用語「シクロアルキル」は、単独または組合せで、３−１０個の炭素原子を有する飽和または部分不飽和の脂環式部分を指し、置換されていてもよい。この部分の例には、限定されないが、シクロヘキシル、ノルボルニル、デカリニル等が含まれる。
用語「ヘテロシクロアルキル」は、単独または組合せで、３−９個の環炭素原子と窒素、酸素または硫黄から選択される１個以上の環ヘテロ原子とを有する飽和または部分不飽和の単環式または二環式部分をいう。この用語には、たとえばモルホリノ、ピペラジノ、アゼチジニル、ピロリジニル、テトラヒドロフラニル、ピペリジニル、オクタヒドロ−１Ｈ−インドリル、１，７−ジアザスピロ［４．４］ノニル等が含まれる。前記ヘテロシクロアルキル環は、置換されていてもよい。
用語「アリール」は、単独または組合せで、フェニルまたはナフチルのような１つまたは２つの６員環を含有する芳香族炭素環炭化水素基を指し、これはＢｒ、Ｃｌ、Ｆ、ＣＦ_３、ＯＨ、ＯＣＦ_３、ＯＣＨＦ_２、ＮＨ_２、Ｎ（ＣＨ_３）_２、ＮＯ_２、ＣＮ、Ｃ_１−６−アルキル、Ｃ_２−６−アルケニル、フェニルまたはフェノキシ等の最大３つの置換基によって置換されていてもよい。
用語「ヘテロアリール」は、単独または組合せで、１つまたは２つの５員環および／または６員環を含有する芳香族複素環式基を指し、これらの少なくとも１つがＯ、ＳおよびＮからなる群から選択される最大３個のヘテロ原子を含有し、それによってヘテロアリール基またはその互変異性体が任意の適切な原子を介して結合され得る。前記ヘテロアリール環は、たとえば「アリール」について上に示したように、置換されていてもよい。
本明細書で使用される「アリール−Ｃ_ｘ−ｙ−アルキル」という用語は、上記のようにアリール基によって置換された、上で定義されているようなＣ_ｘ−ｙ−アルキル基を指す。アリール−Ｃ_ｘ−ｙ−アルキル部分の代表例には、ベンジル、１−フェニルエチル、２−フェニルエチル、３−フェニルプロピル、２−フェニルプロピル等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書で使用される用語「ヘテロアリール−Ｃ_ｘ−ｙ−アルキル」は、上記のようにヘテロアリール基によって置換された、上で定義されているＣ_ｘ−ｙ−アルキル基を指す。ヘテロアリール−Ｃ_ｘ−ｙ−アルキル基の例には、ピリジン−３−イルメチル、（１Ｈ−ピロール−２−イル）エチル等が含まれる。
本明細書で使用される用語「アリール−シクロアルキル」は、上記のようにアリール基によって置換または縮環された、上で定義されているようなシクロアルキル基を指す。アリール−シクロアルキル部分の例には、フェニルシクロペンチル、２，３−ジヒドロ−１Ｈ−インデニル、１，２，３，４−テトラヒドロナフタレニル等が含まれるが、これらに限定されない。
本明細書で使用される用語「アリール−ヘテロシクロアルキル」は、上記のようにアリール基によって置換または縮環された、上で定義されているようなヘテロシクロアルキル基を指す。アリール−ヘテロシクロアルキル部分の例には、インドリ二ル（ｉｎｄｏｌｉｎｙｌ）、１，２，３，４−テトラヒドロキノリニルなどが含まれるが、これらに限定されない。
本明細書で使用される用語「ヘテロアリール−シクロアルキル」は、上記のようにヘテロアリール基によって置換または縮環された、上で定義されているようなシクロアルキル基を指す。ヘテロアリール−シクロアルキル部分の例には、限定されないが、５，６，７，８−テトラヒドロキノリニルなどが含まれる。
本明細書で使用される用語「ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル」は、上記のようにヘテロアリール基によって置換または縮環された、上で定義されているようなヘテロシクロアルキル基を指す。ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル部分の例には、限定されないが、４−（チアゾール−２−イル）ピペラジニル、５，６，７，８−テトラヒドロ−１，６−ナフチリジニルなどが含まれる。
本明細書で用いられる用語「シクロアルキル−アリール」、「ヘテロシクロアルキル−アリール」、「シクロアルキル−ヘテロアリール」、および「ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール」は、上で定義されている用語「アリール−シクロアルキル」、「アリール−ヘテロシクロアルキル」、「ヘテロアリール−シクロアルキル」、および「ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル」と同様に定義されるが、反対方向に接続されており、たとえば４−（チアゾール−２−イル）ピペラジニルの代わりに、この用語は２−（ピペラジン−１−イル）チアゾリルなどを指す。
用語「ヒドロキシ」、「アルコキシ」、および「アリールオキシ」は、単独または組み合わせで、それぞれ−ＯＨ、−Ｏ−アルキル、および−Ｏ−アリールの基を指し、ここで、アルキル基またはアリール基は上で定義されている。用語「Ｃ_ｘ−ｙ−アルコキシ」（ｘおよびｙはそれぞれ整数である）は、酸素原子に結合し、ｘ−ｙ個の炭素原子を含有する、前に定義された−Ｏ−アルキル基を指す。アルコキシ基の代表例には、メトキシ、エトキシ、ｎ−プロポキシ、イソ−プロポキシ、ｎ−ブトキシ、ｔｅｒｔ−ブトキシ等が含まれる。アリールオキシの例には、たとえばフェノキシが含まれる。疑義を避けるために、たとえば用語「ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル」は、とりわけ、たとえばヒドロキシメチル、１−ヒドロキシプロピル、２−ヒドロキシプロピル、または３−ヒドロキシ−２，３−ジメチルブチルのような基を表す。
用語「置換されていてもよい」とは、限定されないがたとえばＣ_ｘ−ｙ−アルキル、Ｃ_ｘ−ｙ−アルケニル、シクロアルキル、アリール、ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル、Ｃ_ｘ−ｙ−アルコキシ、およびアリールオキシ等の基が、アミノ（−ＮＨ_２）、ジメチルアミノ、ニトロ（−ＮＯ_２）、ハロゲン（Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、Ｉ）、ＣＦ_３、シアノ（−ＣＮ）、ヒドロキシ、メトキシ、エトキシ、フェニルオキシ、ベンジルオキシ、アセトキシ、オキソ（＝Ｏ）、カルボキシ、カルボキサミド、メチル、エチル、フェニル、ベンジル、スルホン酸、サルフェート、ホスホン酸、ホスフェート、またはホスホネートから独立に選択される１つ以上の置換基で置換され得ることを意味する。
本発明の文脈において、「天然または非天然のα−アミノ酸」という用語は、典型的には、タンパク質産生アミノ酸（以下に挙げる例）のような任意の天然α−アミノ酸、それらの天然または半合成誘導体、および純合成由来のα−アミノ酸を含む。この用語は、アセチル化またはアルキル化、たとえばメチル化またはベンジル化などのような、アミノ酸のα−窒素において置換されていてもよいα−アミノ酸も同様に含むが、これに限定されない。用語「アミノアルコール」は、典型的には、任意の１，２−アミノアルコール、たとえば、α−カルボキシ官能基の対応するアルコール官能基への変換によってタンパク質産生アミノ酸から誘導されるものを含む。用語「αヒドロキシ酸」は、典型的には、任意の２−ヒドロキシ酸、たとえばα−アミノ官能基の対応するアルコール官能基への変換によってタンパク質産生アミノ酸から誘導されるものを含む。用語「酸」は、典型的には、本明細書で以下に定義されるように、「非天然架橋酸」を形成するために置換されていてもよい有機酸を含む。
α−アミノ酸のたとえばアミノアルコールまたはα−ヒドロキシ酸への上述の可能な変換は、基礎となるα−アミノ酸の側鎖の修飾を含んでいないことに留意しなければならない。したがって、ある物理化学的特性、たとえば、側鎖に起因するかまたは割り当てられた物理化学的特性は、構造的に関連するα−アミノ酸と１，２−アミノアルコール、α−ヒドロキシ酸と酸の間でそれぞれ共有される。このような構造的関係の例は、同じ側鎖２−ヒドロキシエチルを共有するα−アミノ酸Ｔｈｒと１，２−アミノアルコールＴｈｒｏｌ、または同じ側鎖２−メチルエチルを共有するα−アミノ酸Ｖａｌ、α−ヒドロキシ酸ＨＯＶａｌおよび酸３−メチル−ブタン酸である。
用語「脂肪族α−アミノ酸」は、脂肪族側鎖を有するα−アミノ酸、たとえば、限定されないが、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、ｎ−オクチルグリシン等を指す。
用語「芳香族α−アミノ酸」は、芳香族またはヘテロ芳香族基を含む側鎖を有するα−アミノ酸、たとえば、限定されないが、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン、Ｏ−メチル−チロシン、４−トリフルオロメチル−フェニルアラニン、３，４−ジクロロ−ホモフェニルアラニン等を指す。
用語「塩基性α−アミノ酸」は、少なくとも１つのアミノ基を含む側鎖を有する、たとえば、限定されないが、リジン、オルニチンなどのα−アミノ酸およびそのさらに置換された誘導体を指す。前記アミノ基は、アミジノ基により置換されて、たとえば、限定されないが、アルギニン、ホモアルギニンなどのα−アミノ酸およびそのさらに置換された誘導体を形成することができ、またはジアミノメチリジン基により置換され得る。
用語「アルコール性α−アミノ酸」は、アルコール性またはチオアルコール性基、すなわちヒドロキシまたはスルフヒドリル官能基を含む側鎖を有するα−アミノ酸、たとえば、限定されないが、セリン、スレオニンなどを指す。
用語「少なくとも１つのカルボン酸官能基またはホスホン酸官能基を含む側鎖を有するα−アミノ酸」は、限定されないが、アスパラギン酸、グルタミン酸などを包含する。
用語「少なくとも１つのアミド官能基を含む側鎖を有するα−アミノ酸」は、限定されないが、アスパラギン、グルタミンなどを包含する。
用語「架橋α−アミノ酸」は、共有結合によって第２のα−アミノ酸に架橋することができる官能基を含む側鎖を有するα−アミノ酸、たとえば、限定されないが、システイン、ホモシステインなどを指す。
用語「非天然架橋酸」は、共有結合によってα−アミノ酸に架橋することができる官能基を含む側鎖を有する有機酸、たとえば、限定されないが、３−メルカプト−プロパン酸などを指す。
疑義を避けるために、α−アミノ酸の文脈での「単一の側鎖」という用語は、アミノ酸のα−炭素がカルボニル（Ｃ＝Ｏ）と窒素（Ｎ）の（鎖内）基および１つの水素（Ｈ）と１つの可変側鎖に、たとえば上述のように共有結合で連結されている構造を指す。
１，２−アミノアルコールの文脈での用語「単一の側鎖」とは、アミノアルコールのβ−炭素がヒドロキシメチル（ＣＨ_２ＯＨ）の基と窒素（Ｎ）の（鎖内）基に、および１つの水素（Ｈ）と１つの可変側鎖に、たとえば上述のように共有結合で連結されている構造を指す。
α−ヒドロキシ酸の文脈での用語「単一の側鎖」とは、ヒドロキシ酸のα−炭素がヒドロキシ（ＯＨ）の基とカルボニル（Ｃ＝Ｏ）の（鎖内）基に、および１つの水素（Ｈ）と１つの可変側鎖に、たとえば上述のように共有結合で連結されている構造を指す。
疑義を避けるために、「ヘテロ原子」という用語は、炭素でも水素でもない任意の原子を指す。
記述子Ｌ、Ｄはそれぞれ、α−アミノ酸およびα−ヒドロキシ酸のα位の立体化学と、１，２−アミノアルコールのβ位の立体化学とを指し、ＩＵＰＡＣのフィッシャー・ロザノフ規則（Fischer-Rosanoff convention）に従って使用される。
本発明のペプチド模倣物は、キラル中心の特定の立体化学が明細書中で決定されない場合、式（Ｉ）の化合物のジアステレオマー（たとえばエピマー）であってもよい。これらの立体異性体は、キラル出発物質の適切な異性体（たとえばエピマー／エナンチオマー）が使用される以下に記載の方法の改変によって調製され得る。上記の説明において立体化学が両義的な場合、各単一のエピマーは、両方の混合物であり、本発明の一部である。
本発明のさらなる実施態様には、通常自然界に見られる原子質量数または質量とは異なる原子質量数または質量を有する原子によって１つ以上の原子が置換されていることを除いて、式（Ｉ）の化合物と同一の化合物、たとえば^２Ｈ（Ｄ）、^３Ｈ、^１１Ｃ、^１４Ｃ、^１２７Ｉ等に富む化合物も含まれ得る。これらの同位体アナログ、ならびにそれらの薬学的塩および製剤は、治療および／または診断において有用な薬剤と考えられ、たとえばｉｎ ｖｉｖｏ半減期の微調整が最適化された投薬レジメンにつながる可能性があるが、これに限定されない。

本発明の特定の実施態様（７）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、または式ＡＡ１７の鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、または
式ＡＡ１８もしくはＡＡ１９のうちの１つの塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
または式ＡＡ１８のうちの１つの塩橋を形成し；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ４^ＤのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ４もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ４^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であるが；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（８）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕであり、または式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるか、または式ＡＡ１０のアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（９）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
Ｐ^１は、１つの式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙであり、または式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基、または式ＡＡ１もしくはＡＡ１のうちの１つの酸残基であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１のＬ−α−アミノ酸残基、または式ＡＡ４もしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、または式ＡＡ５もしくはＡＡ５^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ６のＬ α−アミノ酸残基であるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい実施態様（１０）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ３ｂのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１またはＡＡ３ｂのうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明のより好ましい特定の実施態様（１１）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；または
式ＡＡ１８もしくはＡＡ１９のうちの１つの塩橋；であり；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−、もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；または
式ＡＡ１８もしくはＡＡ１９のうちの１つの塩橋；であり；
Ｐ^１は、ｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ１、ＡＡ３ｂまたはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ１、ＡＡ２またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４もしくはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂ、ＡＡ１、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ａ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ１またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ２、ＡＡ３ｂ、ＡＡ４もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１、ＡＡ３ｂ、ＡＡ４またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるが、
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ２、ＡＡ３ｂ、ＡＡ６、ＡＡ４もしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ８、ＡＡ１０もしくはＡＡ１０^Ｄのうちの１つのアミノアルコール残基であるが、
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、Ｘ^１２は、式ＡＡ１、ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１またはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい特定の実施態様（１２）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
Ｐ^１は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい実施態様（１３）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されており；
Ｐ^１は、式ＡＡ１またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか、または式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ４^ＤもしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ３ｂもしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２^Ｄ、ＡＡ３ｂ^Ｄ、ＡＡ４^Ｄ、ＡＡ５^Ｄ；またはＡＡ６^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であるが、
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１は、式ＡＡ２１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立に、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^ＤまたはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋ のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の実施態様（１４）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ａｃ−Ｌｙｓ；Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／または
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；Ｄａｂ；６ＭｅＨｅｐｔＡ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；またはＡｃ−^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＮｖａであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒ；Ｄａｐ；Ａｌａ；Ｖａｌ ｔＢｕＧｌｙ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＡｒｇ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ、Ｈｓｅ、Ｔｈｒ、ａｌｌｏＴｈｒ、Ｄａｂ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ａｌａ、またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｔｙｒ；Ｔｒｐ；Ｓｅｒ；Ｎｖａ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；^ＤＡｌａ；Ｇｌｙ；またはＴｙｒであり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｙｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒまたはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたは^ＤＡｌａであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ、ＴｈｒまたはＶａｌである場合、Ｐ^１、Ｐ^１０またはＸ^１２はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合、Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたは^ＤＡｌａであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合と塩橋の合計数が２を超えないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ、Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合、Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ、ＴｈｒまたはＶａｌである場合、Ｐ^１もしくはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２は、Ｔｙｒ、ＴｙｒｏｌもしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合、Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり、かつ
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、Ｐ^１１、およびＸ^１２は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；^ＤＴｈｒ；^ＤＡｓｐ；Ｓｅｒ；Ａｓｐ；Ａｓｎ；またはＧｌｙｏｌであるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ、Ａｃ−Ｓｅｒ、Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨまたはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合、Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ、ＴｈｒまたはＶａｌである場合、Ｐ^１はＴｙｒもしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか、またはＰ^１０もしくはＸ^１２はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合、Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；または^ＤＡｌａであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ、ＴｈｒまたはＶａｌである場合、Ｐ^１またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここでｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；ＴｙｒｏｌもしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；
Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合、Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであり；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；
Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはその薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の好ましい実施態様（１５）では、式（Ｉ）各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ、ＴｈｒまたはＶａｌである場合、Ｐ^１またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；
Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様１４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；ＴｙｒｏｌもしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とするが、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；ｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；
Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；
Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様１４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはその薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明のより好ましい実施態様（１６）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−ＰｅｎまたはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２またはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合によるＤａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）もしくはＤａｐの側鎖と、ＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結または
ラクタム結合によるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖と、ＤａｂもしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、実施態様１４でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；ＴｙｒｏｌもしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌまたはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とするが、
ただし、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の実施態様（１７）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；またはｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；または^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｘ^１４は、ｐＧｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであるが；
ただし、
− Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＨｓｅ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２はＴｙｒ；Ａｌａ；Ｇｌｙ；または^ＤＡｌａであり；
Ｘ^１３はＧｌｙｏｌ；^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＴｈｒ；^ＤＡｓｐ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；Ａｓｐ；またはＡｓｎであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；またはＡｌａであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との連結を形成し；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１におけるＬｙｓもしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合によるＤａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｐの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり、
Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；ａｌｌｏＴｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｓｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ；Ａｌａ；またはＡｌａ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とするものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の好ましい実施態様（１８）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；またはＡｌａであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールと連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ｈＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖と、ＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合によるＤａｂもしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、ＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との連結を形成し；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１におけるＬｙｓもしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖と、ＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合によるＤａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｐの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり、
Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；ａｌｌｏＴｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨもしくはＡｃ−Ｓｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；ＴｈｒもしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒもしくはＡｃ−Ｔｙｒであり；またはＰ^１０はＴｙｒであり；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌまたはＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；ＴｈｒまたはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａまたはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；ＡｌａまたはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；ＡｌａまたはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；ＩｌｅまたはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ；ＡｌａまたはＡｌａ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とするものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明のより好ましい実施態様（１９）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との連結を形成し；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１におけるＬｙｓもしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合によるＤａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｐの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり、
Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；ａｌｌｏＴｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｓｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とするものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の好ましい実施態様（２０）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７は、ＴｈｒまたはＬｅｕであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の好ましい実施態様（２１）では、式（Ｉ）の各要素は：
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（２２）では、式（Ｉ）の各要素は；
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり：
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；またはラクタム結合による；Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖の、Ｘ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｘ^１４は^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＡｌａ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；またはｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであるが；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｂまたはＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（２３）では、式（Ｉ）の各要素は：
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり；
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成し；
Ｘ^１４は、ｐＧｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；またはｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；またはＴｈｒｏｌであるが；
ただし、
Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２であることを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし、
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（２４）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、ｕ＝０であり
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成し；
Ｐ^１はＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４はＤａｂであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＨｓｅであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＴｙｒ；Ａｌａ；Ｇｌｙ；または^ＤＡｌａであり；
Ｘ^１３はＧｌｙｏｌ；^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＴｈｒ；^ＤＡｓｐ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；Ａｓｐ；またはＡｓｎであるが；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし、
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい実施態様（２５）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成し；
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし、
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明のさらに特定の好ましい実施態様（２６）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続くジスルフィド結合によるＣｙｓ、ｈＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖と、ＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖との連結；またはラクタム結合によるＤａｂもしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、ＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１におけるＬｙｓもしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続くジスルフィド結合によるＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖と、ＣｙｓもしくはＰｅｎの側鎖との連結；またはラクタム結合によるＤａｂもしくはＤａｐの側鎖と、ＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｐの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐもしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡまたは２ＭｅＰｒｏｐＡであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；ＴｈｒまたはＨｉｓであり；
Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；ＤａｐまたはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐ；Ｖａｌであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；ａｌｌｏＴｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ、Ｓｅｒ、Ｓｅｒｏｌ、Ｓｅｒ−ＮＨ_２、Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ、Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ、Ｔｈｒ−ＮＨ_２、Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ、Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ａｓｎ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− Ｐ^１がＡｃ−ＳｅｒまたはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；ＴｈｒもしくはＶａｌである場合；Ｐ^１がＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０がＴｙｒであるか；またはＸ^１２がＴｙｒ−ＮＨ_２もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一の要素Ｌからなり；
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい特定の実施態様（２７）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；またはＨＯＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；またはＤａｐであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；またはＨｓｅであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；またはＶａｌであり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２であるが；
ただし、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の特定の好ましい特定の実施態様（２８）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されており；
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｐｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；またはＶａｌであり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の実施態様（２９）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ａｃ−Ｌｙｓ；Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ１１におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；またはＰ２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ１１における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結；を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４は^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＳｅｒ；Ｄａｐ；Ｄａｐ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^５はＯｒｎ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７はＤａｂ；Ｔｈｒ；Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＧｌｕ；Ａｌａ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＨｓｅであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり、
Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２はＴｈｒであり；
Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４はｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、およびＰ^１１は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２はＴｈｒｏｌ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＴｈｒであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；もしくは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０、Ｐ^１１、およびＸ^１２は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３はＧｌｙｏｌであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここでｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；またはＤａｂであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであるが、
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌまたはＶａｌであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＳｅｒであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ｉｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^９、およびＰ^１０は、本実施態様でモジュールＡについて上に記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の好ましい実施態様（３０）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様２９でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；またはＤａｂであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか；あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様２９でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであるが、
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成し；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌまたはＶａｌであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様２９でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＳｅｒであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１は、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ｉｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様２９でモジュールＡについて記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであるが；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）が、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点でモジュールＡと連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明のより好ましい実施態様（３１）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合によるＣｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；ＰｅｎもしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂ；ＤａｐまたはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか、あるいは
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４におけるＧｌｕもしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂ；ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、およびＰ^１０は、実施態様２９でモジュールＡについて記載したとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであるが、
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６またはＰ^７は、Ｇｌｕまたは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施態様（３２）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり：
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し、かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｘ^１４は^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＳｅｒであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＴｈｒであり；
Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであるが；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５はＧｌｕであることを条件とし、
モジュールＢについて、Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）までいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなり；
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
リンカーＬについて、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素Ｌからなり；
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬが、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢと連結されており、かつ、
ｋ＝３の場合、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されているものであると定義されるか；
またはこれらの薬学的に許容される塩であると定義される。

本発明の別の特定の実施形態（３３）では、式（Ｉ）の各要素は：
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成し；
Ｘ^１４はｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＴｈｒであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＴｈｒｏｌであり；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の特定の好ましい実施態様（３４）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓ−ＮＨ_２の側鎖とＣｙｓの側鎖との連結を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成し；
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明のさらに特定の好ましい実施態様（３５）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；またはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐ；またはＧｌｕの側鎖との連結
を形成するか；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂ；またはＬｙｓの側鎖と；Ｐ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＧｌｙ；Ｈｉｓ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^３がＶａｌである場合；Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒｏｌであることを条件とし；
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；
Ｐ^５；またはＰ^７はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであり；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、モジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）へ連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明のさらに特定の好ましい実施態様（３６）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；
または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｔｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＯｒｎ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；または^ＤＨｓｅであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；ａｌｌｏＴｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ａｓｎ；またはＴｙｒｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであることを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；または^ＤＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明のさらなる実施態様（３７）では、式（Ｉ）の各要素は、実施態様（１７）で定義されるモジュールＡ、実施態様（２０）で定義されるモジュールＢ、および実施態様（２１）で定義されるリンカーＬ；またはその薬学的に許容される塩について定義される。

本発明の好ましい実施態様（３８）において、式（Ｉ）の各要素は、実施態様（１８）で定義されるモジュールＡ、実施態様（２０）で定義されるモジュールＢ、および実施態様（２１）で定義されるリンカーＬ；またはその薬学的に許容される塩について定義される。

本発明のより好ましい実施態様（３９）において、式（Ｉ）の各要素は、実施態様（１９）で定義されるモジュールＡ、実施態様（２０）で定義されるモジュールＢ、および実施態様（２１）で定義されるリンカーＬ、またはそれらの薬学的に許容される塩について定義される。

実施態様２、５、１５、３８、３０に関して、優先順位は、３０＞３８＞１５＞５＞２であり、実施態様３０は、これらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様３、６、１６、３９、３１に関して、優先順位は、３１＞３９＞１６＞６＞３であり、実施態様３１は、これらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様８、２３、３３に関して、優先順位は３３＞２３＞８であり、実施態様３３はこれらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様１０、２５、３４に関して、優先順位は３４＞２５＞１０であり、実施態様３４はこれらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様１１、２６、３５、３６に関して、優先順位は、３６＞３５＞２６、＞１１であり、実施態様３６は、これらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様１２および２７に関して、優先順位は２７＞１２であり、実施態様２７はこれらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

実施態様１３および２８に関して、優先順位は２８＞１３であり、実施態様２８はこれらの実施態様の中で絶対的に好ましい実施態様である。

本発明のさらに特定の好ましい実施態様（４０）では、式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；
または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成し；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＯｒｎであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；または^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；ａｌｌｏＴｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はＶａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であることを条件とし；
さらに、
− Ｐ^７がＤａｂである場合、Ｐ^４はＳｅｒであり、かつモジュールＢのＱ^４はＡｂｕ；またはＴｈｒであることを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；または^ＤＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩として定義される。

別の実施態様（４１）では、本発明は式（Ｉ）の新規βヘアピンペプチド模倣物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡを含み、
上式中、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、および／またはＰ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＸ^１４とＸ^１３および／またはＰ^１とＰ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９が一緒に連結されている単一の側鎖にそれぞれ合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する、天然または非天然の架橋性α−アミノ酸あるいは非天然の架橋性酸を形成する場合；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^３は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか；または少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^８は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または少なくとも１つのカルボン酸官能基若しくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子およびまたはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合および塩橋の合計数が２を超えないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、場合によって修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
を条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；
ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、場合によって修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ；^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子およびまたはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然もしくは非天然の架橋α−アミノ酸または天然もしくは非天然の架橋酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであるが、
ただし、
− Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は；
Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；あるいはＸ^１２が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合は、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、ω−カルボニル結合点からＰ^２のα−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
Ｐ^２は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるが、
ただし、
− Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；
または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、
Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
− Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合は、Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；
ならびに
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成することを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然のα−アミノ酸であることを条件とし、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり、
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は独立して、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然または非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であり；
リンカーＬは、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素Ｌからなり、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ酸官能基を含む１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ若しくはＤ α−アミノ酸であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１−３の場合、Ｌ^１の窒素へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されており、
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、モジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素まで連結されている、
式（Ｉ）の新規βヘアピンペプチド模倣物
またはその互変異性体もしくは回転異性体、またはその塩、すなわち薬学的に許容される塩、もしくは水和物もしくは溶媒和物に関する。

本発明の別の実施態様（４２）は、実施態様（１）による一般式（Ｉ）の化合物であって、
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡを含み、
上式中
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのα−アミノ酸残基の結合に基づいて、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか；
または、２つのα−アミノ酸残基と酸残基と酸残基の結合に基づいて、式ＡＡ１７；もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか；
または、以下に定義する２つのα−アミノ酸残基間の静電的相互作用に基づいて、式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９；またはＡＡ１９^Ｄのいずれかの塩橋を形成する；かつ／あるいは
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／あるいは
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であるか；
または式ＡＡ１５ａ；もしくは式ＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ１；ＡＡ２；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ３ａ^Ｄ；もしくはＡＡ４^ＤのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ１；またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ１；ＡＡ４；もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、式ＡＡ１；ＡＡ２；ＡＡ３；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；もしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合と塩橋の合計数が２を超えないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；またはＡＡ１；ＡＡ２；ＡＡ３；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ αーアミノ酸残基；またはＡＡ７；ＡＡ８；ＡＡ９；もしくはＡＡ１０のうちの１つのアミノアルコール残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；もしくはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか；
または、式ＡＡ１１；ＡＡ１２；またはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか；
または式ＡＡ１５ａ；もしくは式ＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；もしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；場合によって修飾された窒素（Ｎ）官能基を有すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造を形成するか、または式ＡＡ１７もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか、または式ＡＡ１８、ＡＡ１８^Ｄ、ＡＡ１９もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成し；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１；ＡＡ１２；もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ２；ＡＡ３；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ７；ＡＡ８；ＡＡ９；もしくはＡＡ１０のうちの１つのアミノアルコール残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；もしくはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１２は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；場合によって修飾された窒素（Ｎ）官能基を有すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕ、Ａｃ−ｐＧｌｕ、Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１１は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；場合によって修飾された窒素（Ｎ）官能基を有すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、ｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ１、ＡＡ１^Ｄ、ＡＡ２もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式ＡＡ１１、ＡＡ１２もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式ＡＡ１５ａもしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２^Ｄ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ５^Ｄ；またはＡＡ６^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^３が式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；場合によって修飾された窒素（Ｎ）官能基を有すること；
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素Ｑからなる、モジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ２１；またはＡＡ２１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素Ｌからなる、リンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または上図の式のような、ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸であり；
ｋ＝２の場合、追加要素
Ｌ^２は、Ｇｌｙ、Ｓａｒ、Ａｉｂであるか、または上図の式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、追加要素
Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか、または上図の式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１〜３の場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）へモジュールＡと連結されているか；あるいは
ｋ＝０の場合、
Ｑ^１は、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＡと直接連結されており；
Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
Ｃ_１−１２−アルキル；Ｃ_２−１２−アルケニル；シクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；
−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；または
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり、
Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ；または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＰＯ（ＯＨ）_２であり；
Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；
−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル；ヒドロキシ−Ｃ_２−８−アルケニル；ヒドロキシ−シクロアルキル；またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、
−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−；
−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−；
−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ−
−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；
−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−；または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｒ^１およびＲ^２は、独立して
Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；またはＣ_２−８−アルケニルであり；
Ｒ^４は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５であり；
−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；
−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９；または
−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３であり；または
Ｒ^１３は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；
シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；
アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５、−ＯＣＯＲ^１、−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−ＣＯＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；
または−ＳＯ_２Ｒ^１５；または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^１４は、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；
シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；
アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；
アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；
−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５；
−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は独立して、
Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；
シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；
アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；
アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであり；または構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は、独立して：
ヘテロシクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
Ｒ^１９は、以下の式
のうちの１つのアリール基であるか、または以下の式
の１つの基であり；
Ｘ、Ｘ’、Ｘ’’およびＸ’’’は独立して
−ＣＲ^２０；またはＮであり；
Ｒ^２０およびＲ^２１は、独立して
Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；
−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
Ｒ^２２は、以下の式
のアリール基であり；
Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２５は独立して
Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；
−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
Ｒ^２６は、Ｈ；Ａｃ；Ｃ_１−８−アルキル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
Ｒ^２８およびＲ^２９は、独立して
Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４；−ＳＲ^１４；または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
Ｒ^３１は、Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；
シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；
アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；
アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；
−ＣＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であるか；または構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は：−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２；ヘテロシクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
ｎとｍは、独立して０〜５の整数であり、ただしｎ＋ｍ≦６であり；
ｏは０〜４、ｐは２〜６、ｑは１〜６、ｒは１〜３である化合物、
またはその互変異性体もしくは回転異性体、またはその塩、すなわち薬学的に許容される塩、もしくは水和物もしくは溶媒和物に関する。

本発明の別の特定の実施態様（４３）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、
または式ＡＡ１７の鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；または
式ＡＡ１８；もしくはＡＡ１９のうちの一つの塩橋であり；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
または式ＡＡ１８のうちの１つの塩橋を形成し；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ４^ＤのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ４；もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４４）では、一般式（Ｉ）の要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕであり；または式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか、または式ＡＡ１もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であるか、または式ＡＡ１０のアミノアルコール残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４５）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｐ^１は、１つの式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、式ＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであるか；または式ＡＡ１^ＤもしくはＡＡ４^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４６）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ、^ＤｐＧｌｕであるか、または式ＡＡ３ｂのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり、
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；またはＡＡ３ｂのうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂまたはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４７）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；または
式ＡＡ１８；もしくはＡＡ１９のうちの一つの塩橋であり；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；もしくは−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；または
式ＡＡ１８；もしくはＡＡ１９のうちの一つの塩橋；であり；
Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ１；ＡＡ２；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか、または式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ａ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ１；またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ４；もしくはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１；またはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ２；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ８；ＡＡ１０；またはＡＡ１０^Ｄのうちの１つのアミノアルコール残基であり；
ただし、
− Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合、
Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
− Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；
Ｐ^１；もしくはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
− Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合、
Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合；
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４８）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり、かつ／または
Ｐ^４とＰ^９は一緒になって、式ＡＡ１６の鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成し、ここでＺは、２５個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件として、−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
Ｐ^１は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ４のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（４９）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、式ＡＡ１；もしくはＡＡ２のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１のＬ α−ヒドロキシ酸残基であり；
Ｐ^２は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^３は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^６はＧｌｙであるか；または式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^８は、式ＡＡ２のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または式ＡＡ１；もしくはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１０は、式ＡＡ１のＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｐ^１１は、式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２^Ｄ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ５^Ｄ；またはＡＡ６^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｘ^１３は、前述のように連結されていないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾カルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を有すること；
− Ｘ^１４は、前述のように連結されていない窒素（Ｎ）を有し、Ｒ^１（上図）とＲ^３１との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し、場合により修飾窒素（Ｎ）官能基を有することを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^２は、式ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
Ｌ^３は、式ＡＡ３ｂ；またはＡＡ３ｂ^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋ のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５０）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ａｃ−Ｌｙｓ；Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結；
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；Ｄａｂ；６ＭｅＨｅｐｔＡ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；またはＡｃ−^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＮｖａであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒ；Ｄａｐ；Ａｌａ；Ｖａｌ ｔＢｕＧｌｙ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＡｒｇ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐ；またはＶａｌであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｔｙｒ；Ｔｒｐ；Ｓｅｒ；Ｎｖａ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；またはＴｙｒであり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｙｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− Ｐ^３が、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− 上記モジュールＡにおける鎖間結合と塩橋の合計数が２を超えないこと；
− Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１；もしくはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２は、Ｔｙｒ；Ｔｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｙｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０；もしくはＸ^１２；はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであって、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；Ｔｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５１）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；場合、
Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；またはｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；または^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｘ^１４は、ｐＧｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２は、Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
ただし、
− Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｈｓｅ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２は、Ｔｈｒであり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌ；^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；または^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｘ^１４は、Ａｃ−Ｄａｂ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；またはＡｌａであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐ；またはＧｌｕの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｌｙｓ；もしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
Ｐ^２は、Ａｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐ；またはＶａｌであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^１が−Ｓｅｒ；またはＡｃ−Ｓｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；もしくは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
を形成する；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ；Ａｌａ；またはＡｌａ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５は、Ｇｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；ｏｒ Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とする；
ように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５２）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５３）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｐ^１は、ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７は、Ｈｓｅであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａであり；
Ｘ^１２は、Ｔｈｒであり；
Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌであり；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、Ｄａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６は、Ｄａｂであり；
Ｑ^３は、^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４は、Ｌｅｕであり；
Ｑ^７は、Ｔｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５４）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；またはラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との連結；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｌｙｓ；もしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；またはラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；または２ＭｅＰｒｏｐＡであり；
Ｐ^２は、Ａｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^５は、Ｇｌｙまたは；Ｏｒｎであり；
Ｐ^６は、Ｇｌｙ；^ＤＤａｂ；または^ＤＡｒｇであり；
Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐ；Ｖａｌであり；
Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^１がＳｅｒ−ＮＨ_２である場合；Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
− Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
− Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；もしくは^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１は、Ｄａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は、^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
Ｑ^４は、Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７は、Ｔｈｒ；またはＬｅｕであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
ｋ＝１の場合、
Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
ｋ＝３の場合、
Ｌ^１はＤａｂ；またはＮＭｅＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５５）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）−構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ａｃ−Ｌｙｓ；Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結；
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；場合；
Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１は、Ｖａｌであり；
Ｐ^２は、Ｔｈｒであり；
Ｐ^３は、Ｔｙｒであり；
Ｐ^４は、Ｓｅｒ；Ｄａｐ；Ｄａｐ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^５は、Ｏｒｎ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^７は、Ｄａｂ；Ｔｈｒ；Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
Ｐ^８は、Ｔｒｐであり；
Ｐ^９は、Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｓｅｒ；またはＨｓｅであり；
Ｐ^１０は、ｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり、
Ｐ^１１は、Ａｌａ；またはＳｅｒであり；
Ｘ^１２は、Ｔｈｒであり；
Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；場合；
Ｘ^１４はｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１２はＴｈｒｏｌ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＴｈｒであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｘ^１３はＧｌｙｏｌであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；またはＤａｂであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
を形成する；
かつ／または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
を形成する；場合、
Ｐ^１は、Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＳｅｒであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないことを条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^１１が、α−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合、
Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ｉｌｅ；またはＰｈｅであり；
Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
ただし、
− 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えないこと；および
− アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
を条件とし、
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点で連結されている場合、
Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５６）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結
を形成するか；または
Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；
場合、
Ｘ^１４は^ＤＳｅｒであり；
Ｐ^１はＶａｌであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＴｙｒであり；
Ｐ^４はＳｅｒであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＴｈｒであり；
Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであり；
ただし、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒであり；
Ｌ^３はＤａｐであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５７）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；またはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐ；またはＧｌｕの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂ；またはＬｙｓの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
場合、
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；またはＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＧｌｙ；またはＯｒｎであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^３がＶａｌである場合；Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒｏｌであることを条件とし；
さらに、
− Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；
Ｐ^５；またはＰ^７はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであり；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、モジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）へ連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５８）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；
または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合、
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｔｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＯｒｎであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであることを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

本発明の別の特定の実施態様（５９）では、一般式（Ｉ）の各要素は：
モジュールＡについて、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ、
Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
を形成するか；
または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
を形成するか；または
Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
場合、
Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
Ｐ^２はＴｈｒであり；
Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
Ｐ^４はＤａｂ；またはＳｅｒであり；
Ｐ^５はＯｒｎであり；
Ｐ^６は^ＤＤａｂであり；
Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
Ｐ^８はＴｒｐであり；
Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；またはＧｌｕであり；
Ｐ^１０はＶａｌ；またはＩｌｅであり；
Ｐ^１１はＡｌａであり；
Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であり；
ただし、
− Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であることを条件とし；
さらに、
− Ｐ^７がＤａｂである場合、Ｐ^４はＳｅｒであり、かつモジュールＢのＱ^４はＡｂｕ；またはＴｈｒであることを条件とし；
さらに、
− リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、
Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであることを条件とし；
Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
Ｑ^１はＤａｂであり；
Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
Ｑ^７はＴｈｒであり；
カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
Ｌ^１はＤａｂであり；
Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）へモジュールＢと連結されており、
ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されているように定義されるか、
またはその薬学的に許容される塩と定義される。

以下に、本発明の目的に適し、かつ本明細書で言及される、アミノ酸、アミノアルコール、ヒドロキシ酸、および酸、またはそれらの残基の、採用されている通常の慣行に対応する、略語のリストが続く。
アミノ酸、アミノアルコール、ヒドロキシ酸、および酸のこの特異的な決定にもかかわらず、当業者にとって、これらのアミノ酸、アミノアルコール、ヒドロキシ酸、および酸の誘導体は、構造的および物理化学的性質のように、類似した生物活性を有する機能的アナログをもたらし、したがって、依然として本発明の要旨の一部を形成することは明らかである。

Ｄ−異性体の略称、たとえば^ＤＬｙｓは、上記の適切なアミノ酸の２位のエピマーに相当する。アミノ酸の一般的な記述、たとえば対応するα−エピマーとしてＡＡ１^Ｄを有するＡＡ１についても同じことがあてはまる。

略語「Ａｃ−」の後に、上に挙げたようなアミノ酸、またはアミノ酸残基の略称が続くものは、Ｎ−アセチル化アミノ酸、またはアミノ酸残基に相当する。たとえば：

略語「Ｐｒｏｐ−」の後に、上に挙げたようなアミノ酸、またはアミノ酸残基の略称が続くものは、Ｎ−アセチル化アミノ酸、またはアミノ酸残基に相当する。たとえば：

「−ＮＨ_２」の後に、上に挙げたようなアミノ酸、またはアミノ酸残基の略称が続くものは、Ｃ末端アミド化アミノ酸、またはアミノ酸残基に相当する。たとえば：

「−ＮＨＭｅ」の後に、上に挙げたようなアミノ酸、またはアミノ酸残基の略称が続くものは、Ｃ末端アミド化アミノ酸、またはアミノ酸残基に相当する。たとえば：

「−ＯｉＰｒ」の後に、上に挙げたようなアミノ酸、またはアミノ酸残基の略称が続くものは、アミノ酸、またはアミノ酸残基のＣ末端エステルに相当する。たとえば：

本発明の好ましい実施態様（６０）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例１から３８５（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩
からなる群より選択される。

本発明のより好ましい実施態様（６１）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３、４１、７２、７３、７９、８４、８８、９２、９６、９９、１００、１０３−１１７、１１９、１２０、１２６、１２８、１２９、１３２−１４５、１４７、１４８、１５０、１５１、１５３、１５４、１５６、１５９、１６１、１６６、１６８、１７２、１８５、１９３、１９９、２０１−２０４、２０６、２１９、２２１−２２６、２３２、２３３、２５０、２７６、２８１、２８２、２８９、２９７、３１０、３３４、３４０、３４１、３５０，ｔ３５１、３５９、３６５、３７５、３７９（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の別のさらにより好ましい実施態様（６２）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３９、４１−４３、５８、６５、９２、９６、１００、１１３−１１６、１２８、１３２、１３７、１３９、１４３、１５０、１６１、１８８、２１５、２１９、２５７−２６１、２６６、２７０、２７４−２８４、２８９、２９３−３００、３０６、３０９−３１１、３３１−３４１、３４３−３４５、３５０、３５１、３５８、３５９、３６１−３６５、３７０、３７５、３７６、３７９、３８０−３８３（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の特に好ましい実施態様（６３）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例１−３９、４１−６８、７２−２３１、２５１−３６６、３８４および３８５（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の特に好ましい実施態様（６４）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例１−５、３９、４１−５６、５８−６８、７２−１２４、１２７−２１７、２１９−２３１、２５１−３６５、３６６および３８５（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の最も好ましい実施態様（６５）において、式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３９、１００、１１３、１１４、１１５、１２８、１３２、１３７、２６０、２７６−２７９、２８１、２８２、２８９、２９３、２９７、３０６、３１０、３３４、３４０、３４１、３５０および３５１（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の好ましい実施態様（６６）において、一般式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例１から２６６（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の別の好ましい実施態様（６７）において、一般式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３、４１、７２、７３、７９、８４、８８、９２、９６、９９、１００、１０３−１１７、１１９、１２０、１２６、１２８、１２９、１３２−１４５、１４７、１４８、１５０、１５１、１５３、１５４、１５６、１５９、１６１、１６６、１６８、１７２、１８５、１９３、１９９、２０１−２０４、２０６、２１９、２２１−２２６、２３２、２３３および２５０（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の別の好ましい実施態様（６８）において、一般式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３９、４１−４３、５８、６５、９２、９６、１００、１１３−１１６、１２８、１３２、１３７、１３９、１４３、１５０、１６１、１８８、２１５、２１９、２５７−２６１、および２６６（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明の別の好ましい実施態様（６９）において、一般式（Ｉ）のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、実施例３９、１００、１１３、１１４、１１５、１２８、および１３２（その配列は表１に示す）；またはその薬学的に許容される塩からなる群より選択される。

本発明に従って、これらのβ−ヘアピンペプチド模倣物は、本明細書中以下に記載されるような方法によって調製され得る。

記載された方法は、オンレジンフラグメントカップリング法に基づいており、以下を含む：
（Ｉ）上記のようなモジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を含む完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することであって、
上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７におけるアミノ酸残基の固体支持体へのカップリングが、前記アミノ酸残基のヒドロキシ基を介している場合は、
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）（ａ）で得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物においてＱ^６に対応するそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｑ^５からＱ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）所望または必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基および位置Ｑ^７にあるカルボキシ保護基を選択的に除去すること；および、上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含むこと；
（ｇ）Ｌが存在する場合（ｋ＝１、２、または３）、上記のような、所望の最終生成物において位置Ｌ^ｋからＬ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することを実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および所望または必要であれば、カップリングに続いて、位置Ｑ^１にあるＮ保護基および位置Ｑ^７にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および、上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含むこと；
（ｈ）Ｌが存在する場合、所望であれば、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｉ）Ｌが存在しない場合、所望であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｊ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｋ）所望であれば、位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたヒドロキシ基を選択的に保護することを含むこと；
（ｌ）Ｌが存在する場合、必要であれば、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；ならびに
（ｍ）Ｌが存在しない場合、必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；
を実施することにより、
上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７におけるアミノ酸残基の固体支持体へのカップリングが、前記アミノ酸残基のカルボキシ基を介している場合は、
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）（ａ）で得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物においてＱ^６に対応するそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｑ^５からＱ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｌが存在する場合（ｋ＝１、２、または３）、上記のような、所望の最終生成物において位置Ｌ^ｋからＬ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することを実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｇ）所望であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を選択的に除去することを含むこと；
（ｈ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｉ）所望かつ必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を選択的に除去することを含むこと；
（ｊ）上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にある遊離カルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含むこと；
（ｋ）Ｌが存在する場合、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；ならびに
（ｌ）Ｌが存在しない場合、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含むこと；
を実施することにより、
完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することと、
（ＩＩ）上記のようなモジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬの残基を含むペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することであって、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１である場合は；
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１３にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｘ^１２にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１１からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１である場合は；
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１２にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または必要であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１０からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０である場合は；
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１３にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｘ^１２にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１１からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること、および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１である場合は；
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０である場合；
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１２にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１０からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること、および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつＰ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されていない場合は、
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること、および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；
（ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと；
を実施することにより、
ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつＰ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合は、
（ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含むこと；
（ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護されること；
（ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含むこと；
（ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含むこと；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含むこと；
（ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応することをさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護されること；
（ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ基を化学的に変換することを含むこと；
（ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含むこと；
（ｋ）所望であれば、位置Ｐ^２にあるＮ保護基を選択的に除去することを含むこと；
（ｌ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含むこと；
（ｍ）所望であれば、位置Ｐ^１１にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｐ^２にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、上記のような鎖間結合を形成することを含むこと；
（ｎ）所望かつ必要であれば、位置Ｐ^２にあるＮ保護基を選択的に除去することを含むこと；および位置Ｐ^１１にあるカルボキシ基と位置Ｐ^２にあるそのようにして遊離されたアミノ基との間のアミド結合の形成によって、上記のような鎖間結合を形成することを含むこと；
（ｏ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含むこと；
（ｐ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含むこと；ならびに
（ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含むこと
を実施することにより、
ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成すること
を含む。

本明細書において前に定義された化合物のエナンチオマーもまた、本発明の一部を形成する。これらのエナンチオマーは、すべてのキラル出発物質のエナンチオマーが利用される上記方法の修正によって調製することができる。

本発明のβヘアピンペプチド模倣物は、本明細書上記のようなプロセスを適用することによって得ることができ、その主なプロセスは、以下のセクションでより詳細に記載される。

本発明の方法は、平行配列合成として有利に行うことができ、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物のライブラリーを得ることができる。そのような平行合成は、中程度から高収率および定義された純度で上記の多数の（通常１２〜５７６、典型的には９６）化合物のアレイを得ることを可能にし、二量体および高分子副生成物の形成を最小限に抑える。官能化された固体支持体（すなわち、固体支持体＋リンカー分子）の適切な選択は、それによって鍵となる役割を果たす。

官能化された固体支持体は、好都合には、好ましくは１〜５％、ジビニルベンゼンと架橋されたポリスチレン；ポリエチレングリコールスペーサーでコーティングされたポリスチレン（Ｔｅｎｔａｇｅｌ^ＴＭ）；およびポリアクリルアミドレジンに由来する（Ｄ． Ｏｂｒｅｃｈｔ，Ｊ．−Ｍ． Ｖｉｌｌａｌｇｏｒｄｏ，「Ｓｏｌｉｄ−Ｓｕｐｐｏｒｔｅｄ Ｃｏｍｂｉｎａｔｏｒｉａｌ ａｎｄ Ｐａｒａｌｌｅｌ Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ｏｆ Ｓｍａｌｌ−Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ−Ｗｅｉｇｈｔ Ｃｏｍｐｏｕｎｄ Ｌｉｂｒａｒｉｅｓ」，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｏｒｇａｎｉｃ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ Ｓｅｒｉｅｓ，Ｖｏｌ． １７，Ｐｅｒｇａｍｏｎ，Ｅｌｓｅｖｉｅｒ Ｓｃｉｅｎｃｅ，１９９８も参照）。

固体支持体は、リンカー、すなわち、固体支持体に付着するためのアンカー基を一方の末端に含有し、他方の末端に、その後の化学的変換および切断手順に使用される選択的に切断可能な官能基を含有する、二官能性スペーサー分子によって官能化される。本発明の目的のためには、２種類のリンカーが使用される：

１型リンカーは酸性条件下でアミド基を遊離するように設計されている（Ｈ． Ｒｉｎｋ，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９８７，２８，３７８３−３７９０）。この種のリンカーは、アミノ酸のカルボキシ基のアミドを形成する；このようなリンカー構造により官能化されたレジンの例には、４−［（（２，４−ジメトキシフェニル）Ｆｍｏｃ−アミノメチル）フェノキシアセトアミド）アミノメチル］ ＰＳレジン、４−［（（（２，４−ジメトキシフェニル）Ｆｍｏｃ−アミノメチル）フェノキシ−アセトアミド）アミノメチル］−４−メチル−ベンジドリラミンＰＳレジン（ＲｉｎｋアミドＭＢＨＡ ＰＳレジン）、および４−［（（（２，４−ジメトキシ−フェニル）Ｆｍｏｃ−アミノメチル）フェノキシアセトアミド）アミノメチル］ベンズヒドリルアミンＰＳ−レジン（ＲｉｎｋアミドＢＨＡ ＰＳレジン）が含まれる。好ましくは、支持体は、最も好ましくは１〜５％、ジビニルベンゼンと架橋され、４−（（（２，４−ジメトキシ−フェニル）Ｆｍｏｃ−アミノメチル）フェノキシアセトアミド）リンカーによって官能化されたポリスチレンに由来する。

２型リンカーは、酸性条件下で最終的にカルボキシ基を遊離するように設計される。この種のリンカーは、アミノ酸のカルボキシ基、通常は酸不安定ベンジル、ベンズヒドリルおよびトリチルエステルと酸不安定エステルを形成する；このようなリンカー構造の例には、２−メトキシ−４−ヒドロキシメチルフェノキシ（Ｓａｓｒｉｎ^ＴＭリンカー）、４−（２，４−ジメトキシフェニル−ヒドロキシメチル）−フェノキシ（Ｒｉｎｋリンカー）、４−（４−ヒドロキシメチル−３−メトキシフェノキシ）酪酸（ＨＭＰＢリンカー）、トリチルおよび２−クロロトリチルが含まれる。好ましくは、支持体は、最も好ましくは１〜５％、ジビニルベンゼンと架橋され、２−クロロトリチルリンカーによって官能化されたポリスチレンに由来する。

平行配列合成として行うとき、本発明の方法は、以下に記載するように有利に行うことができるが、本発明の１つの単一化合物を合成することが望まれる場合に、これらの手順をどのように修正しなければならないかは、当業者には直ちに明らかになるであろう。

平行法により合成される化合物の総数に等しい多数の反応容器（通常１２〜５７６、典型的には９６）に、２５から１０００ｍｇ、好ましくは６０ｍｇの適切な官能化固体支持体、好ましくは１〜５％架橋ポリスチレンまたはＴｅｎｔａｇｅｌレジンをロードする。

使用する溶媒は、レジンを膨潤させることができる必要があり、ジクロロメタン（ＤＣＭ）、ジメチルホルムアミド（ＤＭＦ）、Ｎ−メチルピロリドン（ＮＭＰ）、ジオキサン、トルエン、テトラヒドロフラン（ＴＨＦ）、エタノール（ＥｔＯＨ）、トリフルオロエタノール（ＴＦＥ）、イソプロピルアルコールなどを含むが、これらに限定されない。少なくとも１つの成分として極性溶媒（例えば、２０％ ＴＦＥ／ＤＣＭ、３５％ ＴＨＦ／ＮＭＰ）を含有する溶媒混合物は、レジン結合ペプチド鎖の高い反応性及び溶媒和を確実にするために有益である（Ｇ．Ｂ． Ｆｉｅｌｄｓ，Ｃ．Ｇ． Ｆｉｅｌｄｓ，Ｊ． Ａｍ． Ｃｈｅｍ． Ｓｏｃ． １９９１，１１３，４２０２−４２０７）。

軽度の酸性条件下でＣ末端カルボン酸基を遊離し、側鎖の官能基を保護する酸不安定基に影響を与えない様々なリンカーの開発により、保護ペプチド断片の合成がかなり進歩した。２−メトキシ−４−ヒドロキシベンジルアルコール由来リンカー（Ｓａｓｒｉｎ^ＴＭリンカー，Ｍｅｒｇｌｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９８８，２９ ４００５−４００８）は希釈トリフルオロ酢酸（ＤＣＭ中で０．５〜１％ ＴＦＡ）で切断可能であり、ペプチド合成中のＦｍｏｃ脱保護条件に安定であり、Ｂｏｃ／ｔＢｕベースの追加保護基はこの保護スキームに適合する。本発明の方法に適した他のリンカーには、超酸不安定４−（２，４−ジメトキシフェニル−ヒドロキシメチル）−フェノキシリンカー（Ｒｉｎｋリンカー、Ｈ． Ｒｉｎｋ、Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９８７，２８，３７８７−３７９０）が含まれ、ペプチドの除去にはＤＣＭ中１０％酢酸またはＤＣＭ中０．２％トリフルオロ酢酸；すべての酸に不安定な側鎖保護基を含有するペプチド断片を得るために１％ ＴＦＡ／ＤＣＭで切断された４−（４−ヒドロキシメチル−３−メトキシフェノキシ）酪酸由来リンカー（ＨＭＰＢ−リンカー、Ｆｌｏｒｓｈｅｉｍｅｒ ＆ Ｒｉｎｉｋｅｒ，１９９１，Ｐｅｐｔｉｄｅｓ １９９０：Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ ｏｆ ｔｈｅ Ｔｗｅｎｔｙ−Ｆｉｒｓｔ Ｅｕｒｏｐｅａｎ Ｐｅｐｔｉｄｅ Ｓｙｍｐｏｓｉｕｍ，１３１）；および、さらに、２−クロロトリチルクロライドリンカー（Ｂａｒｌｏｓ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９８９，３０，３９４３−３９４６）が必要であり、これは氷酢酸／トリフルオロエタノール／ＤＣＭ （１：２：７）の混合物を３０分間使用してペプチドの剥離を可能にする。アルコール基を介したリンカーへの結合は、たとえば、２−クロロトリチルクロリドリンカーを用いるペプチドの合成のための代替的な方法を提供する（Ｌ． Ｒｉｚｚｉ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． ２０１１，５２，２８０８−２８１１）。

アミノ酸およびそれぞれのそれらの残基に適切な保護基は、たとえば、
−アミノ基（たとえば、リジンの側鎖にも存在する）については、
−アルコール成分でのエステルへの変換によるカルボキシ基（たとえば、アスパラギン酸およびグルタミン酸の側鎖にも存在する）については、
−グアニジノ基（たとえば、アルギニンの側鎖に存在する）については、
−およびヒドロキシ基（たとえばトレオニンおよびセリンの側鎖に存在する）については、

９−フルオレニルメトキシカルボニル−（Ｆｍｏｃ）保護アミノ酸誘導体は、好ましくは本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣体の構築のための構成ブロックとして使用される。脱保護、すなわち、Ｆｍｏｃ基の切断には、ＤＭＦ中２０％ピペリジンまたはＤＭＦ中の２％ ＤＢＵ／２％ピペリジンならびにＣＨ_２Ｃｌ_２中の２５％ヘキサフルオロ−イソプロパノールを使用することができる。
反応物、すなわちアミノ酸誘導体の量は、通常、最初に計量した官能化固体支持体（典型的にはポリスチレン樹脂について０．１から２．８５ ｍｅｑ／ｇ）のグラム当たりのミリ当量（ｍｅｑ／ｇ）ローディングに基づいて、１から２０当量（ｅｑ）である。必要であれば、反応物の追加等価物を用いて、反応を適当な時間内に完了させることができる。好ましいワークステーション（ただし、限定されない）は、ＬａｂｓｏｕｒｃｅのＣｏｍｂｉ−ｃｈｅｍステーション、Ｐｒｏｔｅｉｎ ＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓのＳｙｍｐｈｏｎｙおよびＭｕｌｔｉＳｙｎ ＴｅｃｈのＳｙｒｏシンセサイザーであり、後者は、固体支持体から完全に保護された直鎖状ペプチドを分離する過程において、移送ユニットおよびリザーバーボックスを追加的に備えている。すべてのシンセサイザーは制御された環境を提供することができ、たとえば、所望であれば、室温とは異なる温度、ならびに不活性ガス環境下で反応を達成することができる。

アミド結合形成には、アシル化工程のためにカルボキシ基の活性化が必要である。この活性化が、ジシクロヘキシルカルボジイミド（ＤＣＣ、Ｓｈｅｅｈａｎ ＆ Ｈｅｓｓ，Ｊ． Ａｍ． Ｃｈｅｍ． Ｓｏｃ． １９５５，７７，１０６７−１０６８）またはジイソプロピルカルボジイミド（ＤＩＣ、Ｓａｒａｎｔａｋｉｓ ｅｔ ａｌ Ｂｉｏｃｈｅｍ． Ｂｉｏｐｈｙｓ． Ｒｅｓ． Ｃｏｍｍｕｎ． １９７６，７３，３３６−３４２）のような一般的に使用されるカルボジイミドによって行われている場合、得られたジシクロヘキシルウレアおよびジイソプロピルウレアは、それぞれ不溶性であり、使用した溶媒に溶けやすい。カルボジイミドの変分法では、１−ヒドロキシベンゾトリアゾール（ＨＯＢｔ、Ｋｏｎｉｇ ＆ Ｇｅｉｇｅｒ，Ｃｈｅｍ． Ｂｅｒ． １９７０，１０３，７８８−７９８）はカップリング混合物への添加剤として含まれる。ＨＯＢｔは脱水を防止し、活性化アミノ酸のラセミ化を抑制し、緩慢なカップリング反応を改善する触媒として作用する。
エチル（ヒドロキシイミノ）シアノアセテート（Ｏｘｙｍａ Ｐｕｒｅ）は、カルボジイミド媒介カップリング反応におけるＨＯＢｔの代わりである（Ｍ． Ｉｔｏｈ，Ｂｕｌｌ． Ｃｈｅｍ． Ｓｏｃ． Ｊｐｎ １９７３，４６，２２１９−２２２１；Ｊ．Ｉｚｄｅｂｓｋｉ，Ｐｏｌ． Ｊ． Ｃｈｅｍ． １９７９，５３，１０４９−１０５７）。
ベンゾトリアゾール−１−イル−オキシ−トリス−（ジメチル−アミノ）−ホスホニウムヘキサフルオロホスフェート（ＢＯＰ、Ｃａｓｔｒｏ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９７５，１４，１２１９−１２２２；Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ １９７６，７５１−７５２）、またはベンゾトリアゾール−１−イル−オキシ−トリス−ピロリジノ−ホスホニウム ヘキサフルオロホスフェート（Ｐｙ−ＢＯＰ、Ｃｏｓｔｅ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９９０，３１，２０５−２０８）、または２−（１Ｈ−ベンゾトリアゾール−１−イル）１，１，３，３−テトラメチルウロニウムテトラフルオロボレート（ＴＢＴＵ）、またはヘキサフルオロホスフェート（ＨＢＴＵ、Ｋｎｏｒｒ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９８９，３０，１９２７−１９３０）のような特定のホスホニウム試薬が直接カップリング試薬として使用されており；これらのホスホニウム試薬は、保護されたアミノ酸誘導体を有するＨＯＢｔエステルのｉｎ ｓｉｔｕ形成にも適している。より最近では、ジフェノキシホスホリルアジド（ＤＰＰＡ）またはＯ−（７−アザ−ベンゾトリアゾール−１−イル）−Ｎ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラメチルウロニウムテトラフルオロホウボレート（ＴＡＴＵ）またはＯ−（７−アザ−ベンゾトリアゾール−１−イル）−Ｎ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラメチルウロニウムヘキサフルオロホスフェート（ＨＡＴＵ）／７−アザ−１−ヒドロキシベンゾトリアゾール（ＨＯＡｔ、Ｃａｒｐｉｎｏ ｅｔ ａｌ．，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９９４，３５，２２７９−２２８１）またはＯ−（６−クロロ−１Ｈ−ベンゾトリアゾール−１−イル−）−Ｎ、Ｎ、Ｎ’、Ｎ’−１、１、３、３−テトラメチルウロニウムテトラフルオロボレート（ＴＣＴＵ）、またはヘキサフルオロホスフェート （ＨＣＴＵ、Ｍａｒｄｅｒ，Ｓｈｉｖｏ ａｎｄ Ａｌｂｅｒｉｃｉｏ： ＨＣＴＵ ａｎｄ ＴＣＴＵ： Ｎｅｗ Ｃｏｕｐｌｉｎｇ Ｒｅａｇｅｎｔｓ： Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ ａｎｄ Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｐｏｓｔｅｒ Ｐｒｅｓｅｎｔａｔｉｏｎ，Ｇｏｒｄｏｎ Ｃｏｎｆｅｒｅｎｃｅ Ｆｅｂｒｕａｒｙ ２００２）もカップリング試薬として使用されており、１，１，３，３−ビス（テトラメチレン）クロロウロニウムヘキサフルオロホスフェート（ＰｙＣｌＵ）（Ｊ． Ｃｏｓｔｅ，Ｅ． Ｆｒｅｒｏｔ，Ｐ． Ｊｏｕｉｎ，Ｂ． Ｃａｓｔｒｏ，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９９１，３２，１９６７） またはペンタフルオロフェニルジフェニル−ホスフィネート（ＦＤＰＰ、Ｓ． Ｃｈｅｎ，Ｊ． Ｘｕ，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｌｅｔｔ． １９９１，３２，６７１１）も特にＮ−メチル化アミノ酸のカップリングに使用された。
ほぼ定量的なカップリング反応が必須であるという事実のため、反応の完了のための実験的証拠を有することが望ましい。レジン結合ペプチドまたはペプチドのアリコートに対する正の比色反応が、定性的に第一級アミンの存在を示すニンヒドリン試験（Ｋａｉｓｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ａｎａｌ． Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ １９７０，３４，５９５）は、各カップリング工程の後に容易かつ迅速に実施することができる。Ｆｍｏｃ化学は、塩基と共に放出されるときのＦｍｏｃ発色団の分光光度検出を可能にする（Ｍｅｉｅｎｈｏｆｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｉｎｔ． Ｊ． Ｐｅｐｔｉｄｅ Ｐｒｏｔｅｉｎ Ｒｅｓ． １９７９，１３，３５−４２）。
各反応容器内のレジン結合中間体は、過剰の保持された試薬、溶媒、および純粋な溶媒への反復曝露による副生成物が存在しないように洗浄する。

洗浄手順は、最大約３０回（好ましくは約５回）繰り返し、ＴＬＣ、ＧＣ、ＬＣ−ＭＳまたは洗浄の検査などの方法によって試薬、溶剤、副生成物除去の効率をモニターする。
樹脂結合化合物を反応ウェル内の試薬と反応させ、続いて過剰の試薬、副生成物、および溶媒を除去する上記の手順を、最終的な樹脂結合した完全に保護された直鎖ペプチドが得られるまで、それぞれの連続した形質転換で繰り返す。

完全に保護された直鎖ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）または完全に保護されたペプチド（モジュールＢ、モジュールＡおよびリンカーＬ）が固体支持体から分離される前に、所望であれば、たとえば、以下に記載するように、依然としてトリチルで保護されているＣｙｓ残基から出発するジスルフィド架橋の形成により分子中に存在する１つまたは複数の基を化学的に変換することが可能であるか、または分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護して、そのように遊離した反応基を化学的に変換して、上に定義したように、鎖間結合を形成することが可能であるか、または分子中に存在する２つの保護された官能基を選択的に脱保護して、そのように遊離した反応基を化学的に変換して、上に定義したように、マクロラクタムサイクル（モジュールＢ）を形成することが可能である。この趣旨で、問題の官能基は、最初に、存在する残りの保護基に影響を与えずに選択的に除去され得る保護基によって保護される必要がある。Ａｌｌｏｃ（アリルオキシカルボニル）は、たとえば、ＣＨ_２Ｃｌ_２中のＰｄおよびフェニルシランによって、分子中に存在するＦｍｏｃなどの残りの保護基に影響を与えることなく、選択的に除去され得るアミノ保護基の例である。その後、このようにして遊離された反応基は、所望の置換基を導入するのに適した薬剤で処理され得る。よって、たとえば、アミノ基は、導入されるべきアシル置換基に対応するアシル化剤によってアシル化され得る。選択的に除去され得る他のよく知られた直交保護基は、アリル、ｄｍａｂまたは２−ＰｈｉＰｒ、カルボキシル保護基の例、またはさらなるアミノ保護基であるｉｖｄＤｅである。たとえばＣＨ_２Ｃｌ_２中のＰｄおよびフェニルシランによるアリル保護基の選択的除去は、たとえば、モジュールＢのマクロラクタム形成の過程において（上述のように、固体支持体上、または保護されたペプチド断片［モジュールＢおよびリンカーＬ］のカップリングの過程において）、使用することができるが、一方、たとえば、ＤＭＦ中のヒドラジンの５％（ｖ／ｖ）により実施されるアミノ基のｉｖｄＤｅ脱保護工程は、完全に保護されたペプチドが固体支持体上に依然として結合している間、たとえば、ラクタム鎖間結合の形成の過程において鍵となる役割を果たすことができる。

完全に保護されたペプチドを固体支持体から分離（切断）した後、個々の溶液／抽出物を必要に応じて操作して、完全に保護されたペプチドを単離する。典型的な操作には、エバポレーション、濃縮、液体／液体抽出、酸性化、塩基性化、中和または溶液中でのさらなる反応が含まれるが、これらに限定されない。
固体支持体から切断され、塩基で中和された完全に保護されたペプチド誘導体を含有する溶液をエバポレーションさせる。
上述のようなモジュールＢのマクロラクタム形成、または所望であれば、上述のような鎖間結合の形成を、その後、ＤＣＭ、ＤＭＦ、ジオキサン、ＴＨＦ等のような溶媒を用いた溶液中で行う。アミド結合形成のアクチベーターとして前述した様々なカップリング試薬を環化に使用することができる。環化の持続時間は約６〜４８時間、好ましくは約１６時間である。反応の進行は、たとえばＲＰ−ＨＰＬＣ（逆相高速液体クロマトグラフィー）によって追跡される。次に、溶媒をエバポレーションにより除去し、完全に保護された環状ペプチド誘導体をＤＣＭのような水と混和性のない溶媒に溶解し、その溶液を水または水混和性溶媒の混合物で抽出して、カップリング試薬の過剰分を除去する。

最後に、完全に保護されたペプチド誘導体（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、保護基の切断を行うために、９５％ ＴＦＡ、２．５％ Ｈ_２Ｏ、２．５％ ＴＩＳ、または８７．５％ ＴＦＡ、２．５％ ＤＯＤＴ、５％チオアニゾール、５％ Ｈ_２Ｏ、または別の組み合わせのスカベンジャーで処理する。切断反応時間は概して３０分〜１２時間、好ましくは約２．５時間である。揮発性物質を蒸発乾固させ、粗ペプチドを水中２０％ ＡｃＯＨに溶解し、イソプロピルエーテルまたは適当な他の溶媒で抽出する。水層を採取して蒸発乾固させ、完全に脱保護されたペプチドを得る。あるいは、脱保護されたペプチドを沈殿させ、冷Ｅｔ_２Ｏを用いて洗浄することができる。所望であれば、鎖間結合の形成、たとえば、前述のジスルフィド架橋の形成が、その後行われる。
一般式（Ｉ）による本発明のいくつかの化合物については、さらなる合成工程が必要である。これらの形質転換は、固体支持体に結合したかもしくは固体支持体から既に放出された、完全に保護されたかもしくは部分的に脱保護されたペプチド、または最終的な脱保護された分子のいずれかに適用することができる。
以下によって記載されるものを含む、鎖間結合を形成する様々な方法が知られている：Ｊ．Ｐ． Ｔａｍ ｅｔ ａｌ．，Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ １９７９，９５５−９５７；Ｊ．Ｍ． Ｓｔｅｗａｒｔ ｅｔ ａｌ．，Ｓｏｌｉｄ Ｐｈａｓｅ Ｐｅｐｔｉｄｅ Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ，２ｄ Ｅｄ．，Ｐｉｅｒｃｅ Ｃｈｅｍｉｃａｌ Ｃｏｍｐａｎｙ，Ｒｏｃｋｆｏｒｄ，ＩＬ，１９８４；Ａ．Ｋ． Ａｈｍｅｄ ｅｔ ａｌ．，Ｊ． Ｂｉｏｌ． Ｃｈｅｍ． １９７５，２５０，８４７７−８４８２；およびＭ．Ｗ． Ｐｅｎｎｉｎｇｔｏｎ ｅｔ ａｌ．，Ｐｅｐｔｉｄｅｓ，ｐａｇｅｓ １６４−１６６，Ｇｉｒａｌｔ ａｎｄ Ａｎｄｒｅｕ，Ｅｄｓ．，ＥＳＣＯＭ Ｌｅｉｄｅｎ，Ｔｈｅ Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ，１９９０；Ｃ．Ｅ． Ｓｃｈａｆｍｅｉｓｔｅｒ ｅｔ ａｌ．，Ｊ． Ａｍ． Ｃｈｅｍ． Ｓｏｃ． ２０００，１２２，５８９１。最も広く知られている結合は、たとえば、システインおよびβ鎖の反対の位置に位置するホモシステインによって形成されるジスルフィド架橋である。
たとえば、ジスルフィド架橋の形成は、たとえばトリチル保護システインアミノ酸残基上で、１０当量のヨウ素溶液をＤＭＦ中で１．５時間用い、新鮮なヨウ素溶液を用いて酸化工程をさらに３時間繰り返すことによって、樹脂上での直鎖ペプチドのアセンブリ後に行うことができる。あるいは、ジスルフィド架橋形成は、たとえばトリチル保護システインアミノ酸残基上で、２当量のヨウ素溶液をヘキサフルオロイソプロパノール／ＣＨ_２Ｃｌ_２混合物中で１時間用い、続いて１Ｍのアスコルビン酸水溶液を添加して酸化反応をクエンチすることによって、ペプチドの脱保護の前に溶液中で行うことができる。ジスルフィド架橋を形成する別の可能性は、ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の脱保護後、たとえば２４時間撹拌することによって水酸化アンモニウム溶液でｐＨ８に調整した後、ＤＭＳＯおよび酢酸アンモニウムの混合物中に、または２４時間撹拌することによって水酸化アンモニウム溶液でｐＨ８に調整した後、水中に残る。

別のよく確立された鎖間結合は、たとえばオルニチンとリジンのそれぞれのアミノ基含有側鎖と、アミド結合形成によって反対のβ鎖位置に位置するグルタミン酸残基およびアスパラギン酸残基のカルボキシ基含有側鎖とを連結することによって形成されるラクタム架橋である。オルニチンおよびリジンの側鎖アミノ基に好ましい保護基はアリルオキシカルボニル（ａｌｌｏｃ）であり、アスパラギン酸およびグルタミン酸アリルエステル（ａｌｌｙｌ）の側鎖カルボキシ基に好ましい保護基である。
たとえば、ラクタム架橋の形成は、連結されるアミノ酸残基の側鎖のアミノ基およびカルボキシ官能基からａｌｌｏｃ−およびａｌｌｙｌ−保護基を選択的に除去するために、乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２および１０当量フェニルシラン中の０．２当量テトラキス（トリフェニル−ホスフィン）パラジウム（０）（１０ｍＭ）を適用することにより、樹脂上に直鎖ペプチドをアセンブリさせた後に行うことができる。上記の手順を繰り返した後、４当量のＤＩＰＥＡをＤＭＦ中に添加し、続いて２当量のＨＡＴＵをＤＭＦ中に添加することによって、ラクタム架橋を形成する。
適切な直交保護基の方法を適用することによって、ラクタム架橋は、合成の後期段階、たとえば、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢ、リンカーＬ）を固体支持体から離した後（切断）に形成することもできる。

鎖間結合は、たとえばＬ−１，３−ジアミノプロピオン酸および反対のβ鎖位置に位置するオルニチンのようなアミノ酸残基の側鎖アミノ基を、Ｎ，Ｎ−カルボニルイミダゾールまたはジ（Ｎ−スクシンイミジル）カーボネートのような試薬と連結して環状尿素を形成することによっても確立することができる。アミノ官能基の直交保護基としてのアリルオキシカルボニル（ａｌｌｏｃ）が、好適に使用され得る。
たとえば、ＣＨ_２Ｃｌ_２中０．２当量のテトラキス（トリフェニルホスフィン）−パラジウム（０）の溶液と同様に３０当量のフェニルシランを適用することにより、ペプチドを完全に脱保護する前に溶液中で尿素架橋の形成を行うことができる。ａｌｌｏｃ保護基を除去し、選択的に脱保護されたペプチドを沈殿させた後、ＣＨ_２Ｃｌ_２に溶解した６当量のＤＩＰＥＡを加え、続いてＣＨ_２Ｃｌ_２に１．２当量のジ（Ｎ−スクシンイミジル）カーボネートを滴加することにより、尿素架橋を形成する。

最近、１，４−二置換１，２，３−トリアゾール含有アルカンジイル基に基づく鎖間結合のさらなるタイプが導入された。結合は、たとえばＬ−プロパルギルグリシンのようなアミノ酸残基の側鎖のω−イン基と、たとえば（Ｓ）２−アミノ−４−アジドブタン酸のようなアミノ酸残基のような側鎖のω−アジド基との間（両残基は対向するβ鎖位置に位置する）の１，３−双極性環状付加を通して得られる。
たとえば、このようなトリアゾール含有架橋の形成は、精製された完全に脱保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、Ｈ_２Ｏ／ｔＢｕＯＨ、４．４当量のＣｕＳＯ_４ｘ５Ｈ_２Ｏおよび６．６当量のアスコルビン酸の混合物中で１２時間撹拌することによって実施される。
その純度にもよるが、上記の手順に従って得られる最終生成物は、生物学的アッセイに直接使用することができるか、または、たとえば分取ＨＰＬＣによってさらに浄化する必要がある。

前述したように、その後、所望であれば、そのようにして得られた完全に脱保護された生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する遊離塩に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することが可能である。これらの操作のいずれも、当該技術分野でよく知られる方法により行うことができる。

本発明のペプチド模倣物の構成単位は、文献方法に従って合成することができ、それらは当業者に知られているか、または市販されている。他のすべての対応するアミノ酸およびアミノアルコールは、非保護またはＢｏｃ−もしくはＦｍｏｃ−保護ラセミ体、（Ｄ）−または（Ｌ）−異性体として記載された。保護されていないアミノ酸およびアミノアルコール構成単位は、標準的な保護基操作によって、本発明に必要とされる対応するＦｍｏｃ保護アミノ酸およびアミノアルコール構成単位に容易に変換され得ることが理解される。α−アミノ酸の合成のための方法を記載したレビューには、以下が含まれる：Ｒ． Ｄｕｔｈａｌｅｒ，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ （Ｒｅｐｏｒｔ） １９９４，３４９，１５４０−１６５０；Ｒ．Ｍ． Ｗｉｌｌｉａｍｓ，「Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ｏｆ ｏｐｔｉｃａｌｌｙ ａｃｔｉｖｅ α−ａｍｉｎｏ ａｃｉｄｓ」，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｏｒｇａｎｉｃ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ Ｓｅｒｉｅｓ，Ｖｏｌ．７，Ｊ．Ｅ． Ｂａｌｄｗｉｎ，Ｐ．Ｄ． Ｍａｇｎｕｓ（Ｅｄｓ．），Ｐｅｒｇａｍｏｎ Ｐｒｅｓｓ．，Ｏｘｆｏｒｄ １９８９。本発明に関連する光学活性なα−アミノ酸の合成のための特に有用な方法には、加水分解酵素を用いた速度論的分解が含まれる（Ｍ．Ａ． Ｖｅｒｈｏｖｓｋａｙａ，Ｉ．Ａ． Ｙａｍｓｋｏｖ，Ｒｕｓｓｉａｎ Ｃｈｅｍ． Ｒｅｖ． １９９１，６０，１１６３−１１７９；Ｒ．Ｍ． Ｗｉｌｌｉａｍｓ，「Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ｏｆ ｏｐｔｉｃａｌｌｙ ａｃｔｉｖｅ α−ａｍｉｎｏ ａｃｉｄｓ」，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｏｒｇａｎｉｃ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ Ｓｅｒｉｅｓ，Ｖｏｌ．７，Ｊ．Ｅ． Ｂａｌｄｗｉｎ，Ｐ．Ｄ． Ｍａｇｎｕｓ （Ｅｄｓ．），Ｐｅｒｇａｍｏｎ Ｐｒｅｓｓ．，Ｏｘｆｏｒｄ １９８９，Ｃｈａｐｔｅｒ７，ｐ．２５７−２７９）。加水分解酵素を用いた速度論的分解には、アミノペプチダーゼまたはニトリラーゼによるアミドおよびニトリルの加水分解、アシラーゼによるＮ−アシル基の切断、およびリパーゼまたはプロテアーゼによるエステル加水分解が含まれる。特定の酵素が純粋な（Ｌ）−エナンチオマーに特異的につながるが、他の酵素は対応する（Ｄ）−エナンチオマーを生じることは十分に立証されている（たとえば：Ｒ． Ｄｕｔｈａｌｅｒ，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｒｅｐｏｒｔ １９９４，３４９，１５４０−１６５０；Ｒ．Ｍ． Ｗｉｌｌｉａｍｓ，「Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ ｏｆ ｏｐｔｉｃａｌｌｙ ａｃｔｉｖｅ α−ａｍｉｎｏ ａｃｉｄｓ」，Ｔｅｔｒａｈｅｄｒｏｎ Ｏｒｇａｎｉｃ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ Ｓｅｒｉｅｓ，Ｖｏｌ．７，Ｊ．Ｅ． Ｂａｌｄｗｉｎ，Ｐ．Ｄ． Ｍａｇｎｕｓ （Ｅｄｓ．），Ｐｅｒｇａｍｏｎ Ｐｒｅｓｓ．，Ｏｘｆｏｒｄ １９８９）。

当業者は、代替的な方法、たとえば、完全に保護されたペプチド断片（モジュールＡおよびリンカーＬ）と完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢ）とのカップリングを包含する方法を容易に実施することができ、この方法は、当該技術分野で知られる方法に従って溶液中で実施することができる（たとえば、Ｗ．Ｃ． Ｃｈａｎ，Ｐ．Ｄ． Ｗｈｉｔｅ 「Ｆｍｏｃ ｓｏｌｉｄ ｐｈａｓｅ ｐｅｐｔｉｄｅ ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ： Ａ ｐｒａｃｔｉｃａｌ ａｐｐｒｏａｃｈ」，Ｏｘｆｏｒｄ Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ Ｐｒｅｓｓ Ｉｎｃ．，Ｎｅｗ Ｙｏｒｋ，２０００，ｒｅｐｒｉｎｔｅｄ ２００３，ｃｈａｐｔｅｒ ９、ｓｅｃｔｉｏｎ ４．１，ｐａｇｅ ２２３ｆを参照）。

最後に、本発明のβヘアピンペプチド模倣物を得るために、上記の方法、またはその方法の工程をどのように修正または適応するかは、当業者に明らかであろう。

本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、ヒトにおける所望の治療効果につながる、または他の哺乳動物における同様の病因による、微生物の増殖を阻害するためまたは微生物を死滅させるために、広範囲の用途で使用することができる。特に、これらは、肺炎桿菌および／またはアシネトバクター‐バウマンニ属および／または大腸菌および／または緑膿菌および／またはエンテロバクター・クロアカエ属のようなグラム陰性菌の増殖を阻害するため、または死滅させるために使用することができる。
それらは、たとえば消毒剤として、または食品、化粧品、医薬および他の栄養素含有材料のような材料のための保存剤として、使用することができる。
本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物はまた、植物および動物における微生物感染に関連する疾患を治療または予防するために使用することもできる。
消毒剤または保存剤としての使用のために、β−ヘアピンペプチド模倣物を、いくつかのβ−ヘアピンペプチド模倣物の混合物として、または他の抗菌剤と組み合わせて、所望の材料に単独で添加することができる。

本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、このような感染症、特に、人工呼吸器関連肺炎（ＶＡＰ）、人工呼吸器関連細菌性肺炎（ＶＡＢＰ）、院内感染性肺炎（ＨＡＰ）、院内感染性細菌性肺炎（ＨＡＢＰ）、医療関連肺炎（ＨＣＡＰ）などの疾患に関連するグラム陰性菌による院内感染症；尿路感染症（ＵＴＩ）または血流感染症（ＢＳＩ）などのカテーテル関連および非カテーテル関連感染症；嚢胞性線維症、気腫、喘息または肺炎などの呼吸器疾患に関連する感染症；手術創、外傷性創傷または熱傷などの皮膚または軟部組織疾患に関連する感染症；流行性下痢、壊死性腸炎、盲腸炎、胃腸炎または膵炎などの胃腸疾患に関連する感染症；角膜炎や眼内炎などの眼疾患に関連する感染症；耳炎などの耳疾患に関連する感染症；脳膿瘍および髄膜炎または脳炎などの中枢神経疾患に関連する感染症；骨軟骨炎および骨髄炎などの骨疾患に関連する感染症；心内膜炎および心膜炎などの心血管疾患に関連する感染症；精巣上体炎、前立腺炎および尿道炎などの泌尿生殖器疾患に関連する感染症；または感染誘発性敗血症を、治療または予防するために使用することができる。それらは、いくつかのβ−ヘアピンペプチド模倣物の混合物として、他の抗菌剤もしくは抗生物質剤、または抗がん剤または抗ウイルス（たとえば、抗ＨＩＶ）剤と組み合わせて、または他の薬学的に活性な薬剤と組み合わせて、単独で投与することができる。
β−ヘアピンペプチド模倣物は、それ自体または薬学的組成物として投与することができる。
本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、それ自体を投与してもよく、または当該技術分野でよく知られている担体、希釈剤または添加剤と共に適切な製剤として適用してもよい。

本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物を含む薬学的組成物は、従来の混合、溶解、顆粒化、コーティング錠剤製造、滑動化、乳化、カプセル化、封入または凍結乾燥プロセスによって製造され得る。薬学的組成物は、活性なβ−ヘアピンペプチド模倣物を薬学的に使用できる調製物への加工を容易にする、１つまたは複数の生理学的に許容される担体、希釈剤、添加剤または補助剤を用いて、従来の方法で製剤化され得る。適切な製剤化は、選択される投与方法に依拠する。
局所投与のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、当該技術分野でよく知られる溶液、ゲル、軟膏、クリーム、懸濁液などとして製剤化され得る。

全身性製剤には、注射による投与のために設計されたもの、たとえば、皮下、静脈内、筋肉内、髄腔内または腹腔内注射、ならびに経皮、経粘膜、経口または肺投与のために設計されたものが含まれる。
注射のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、適切な溶液中、好ましくは、生理学的に適合性のあるバッファー、たとえば、ヒンク溶液、リンゲル溶液、または生理食塩水中で製剤化され得る。溶液は、懸濁化剤、安定化剤および／または分散剤などの調合剤を含有してもよい。あるいは、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、使用前に、適切なビヒクル、たとえば、滅菌の発熱性物質を含まない水と組み合わせるための粉末形態であってもよい。
経粘膜投与のために、浸透すべきバリアに適切な浸透剤が、当該技術分野で知られている製剤で使用される。
経口投与のために、化合物は、本発明の活性β−ヘアピンペプチド模倣物を、当該技術分野でよく知られる薬学的に許容される担体と組み合わせることによって容易に製剤化することができる。このような担体は、治療される患者による経口摂取のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物を、錠剤、丸剤、ドラジェ、カプセル、液体、ゲル、シロップ、スラリー、懸濁液などとして製剤化することを可能にする。たとえば、粉末、カプセルおよび錠剤のような経口製剤については、適切な添加剤は、ラクトース、スクロース、マンニトールおよびソルビトールのような糖などの充填剤；トウモロコシデンプン、小麦デンプン、米デンプン、ジャガイモデンプン、ゼラチン、ガムトラガカント、メチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、カルボキシメチルセルロースナトリウム、および／またはポリビニルピロリドン（ＰＶＰ）のようなセルロース調製物；顆粒化剤；ならびに結合剤を含む。所望であれば、架橋ポリビニルピロリドン、アガー、またはアルギン酸もしくはその塩、たとえばアルギン酸ナトリウムなどの崩壊剤が添加され得る。所望により、固体剤形は、標準的な技術を用いて、糖衣または腸溶コーティングされ得る。

たとえば、懸濁剤、エリキシル剤および溶液のような経口液状調製物のために、適切な担体、添加剤または希釈剤は、水、グリコール、油、アルコールなどを含む。また、香味剤、保存剤、着色剤等を添加してもよい。

口腔投与の場合、組成物は、通常のように処方された錠剤、ロゼンジなどの形態をとってもよい。
吸入による投与のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、適切な推進剤、たとえばジクロロジフルオロメタン、トリクロロフルオロメタン、二酸化炭素または他の適切なガスの使用と共に、加圧パックまたはネブライザーからのエアロゾルスプレーの形態で簡便に送達される。加圧エアゾールの場合、用量単位は、計量量を送達するための弁を提供することによって決定され得る。吸入器または送気器に使用するためのたとえばゼラチンのカプセルおよびカートリッジは、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物とラクトースまたはデンプンのような適切な粉末基剤との粉末混合物を含むように配合され得る。
化合物はまた、ココアバターまたは他のグリセリドのような適切な坐剤基剤と一緒に、坐剤のような直腸または膣の組成物に配合され得る。
上述の配合物に加えて、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、デポー調製物としても配合され得る。このような長時間作用型配合物は、移植（たとえば、皮下または筋肉内）によって、または筋肉内注射によって投与され得る。このようなデポー調製物の製造のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、適切なポリマー材料または疎水性材料（たとえば、許容される油中のエマルジョンとして）またはイオン交換樹脂、または難溶性塩として配合され得る。
さらに、当該技術分野でよく知られるリポソームおよびエマルジョンなどの他の薬学的送達系が使用され得る。ジメチルスルホキシドのようなある種の有機溶媒も用いられ得る。さらに、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、治療剤（たとえば、コーティングステント用）を含有する固体ポリマーの半透過性マトリックスのような徐放性系を使用して送達され得る。様々な徐放性材料が確立されており、当業者によく知られている。徐放性カプセルは、その化学的性質に応じて、化合物を数週間から１００日以上にわたって放出し得る。治療剤の化学的性質および生物学的安定性に応じて、タンパク質安定化のためのさらなる方法が用いられ得る。
本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は荷電残基を含有し得るため、これらは、そのような上記の配合物のいずれか、または薬学的に許容される塩に含まれ得る。薬学的に許容される塩は、対応する遊離型よりも水性および他のプロトン性溶媒に溶けやすい傾向がある。
本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物、またはその組成物は、意図された目的を達成するのに有効な量で使用される。使用量は、特定の用途に依拠することが理解されるべきである。
たとえば、消毒剤または保存剤としての使用のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物、またはその組成物の抗菌有効量は、消毒または保存される材料に適用または添加される。抗菌有効量とは、標的微生物集団の増殖を阻害する、またはそれに致死的である、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物、またはその組成物の量を意味する。抗菌有効量は特定の用途に依拠することになるが、消毒剤または保存剤としての使用のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物、またはそれらの組成物は、通常、比較的少量で消毒または保存される材料に添加または適用される。典型的には、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物は、約５重量％未満の保存される消毒剤溶液または材料を含み、好ましくは１重量％未満であり、より好ましくは０．１重量％未満を含む。当業者は、たとえば、実施例において提供されるｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイの結果を使用して、過度の実験を行うことなく、特定の用途のための本発明の特定のβ−ヘアピンペプチド模倣物の抗菌有効量を決定することができる。

そのような感染症に関連する微生物感染症または疾患を治療または予防する使用のために、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物、またはそれらの組成物は、治療的に有効な量で投与または適用される。治療的有効量とは、微生物感染症もしくはそれに関連する疾患の症状を改善するか、または微生物感染症もしくはそれに関連する疾患を改善するか、治療するか、または予防するのに有効な量を意味する。治療的有効量の決定は、特に本明細書に提供される詳細な開示を考慮して、当業者の能力の範囲内で十分である。
消毒剤および保存剤の場合と同様に、細菌感染および／またはウイルス感染を治療または予防するための局所投与のために、たとえば、実施例に提供されたｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイの結果を使用して、治療的に有効な用量を決定することができる。治療は、感染が一目瞭然である間、またはそうではないときも適用され得る。当業者は、過度の実験なしに局所感染を治療するための治療的有効量を決定することができる。

全身投与について、治療的に有効な用量は、最初にｉｎ ｖｉｔｒｏアッセイから推定することができる。たとえば、用量は、細胞培養物において決定されるＩＣ_５０（すなわち、細胞培養物の５０％まで致死的である試験化合物の濃度）を含む循環β−ヘアピンペプチド模倣濃度範囲を達成するために、動物モデルにおいて配合され得る。このような情報を、ヒトにおいて有用な投与量をさらに正確に決定するのに用いることができる。
初期投与量は、当技術分野でよく知られる技術を用いて、ｉｎ ｖｉｖｏデータ、例えば動物モデルから決定することもできる。当業者は、動物データに基づいて、ヒトへの投与を容易に最適化することができる。

抗感染剤としての用途のための投与量は、治療効果を維持するのに十分な本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物の血漿レベルを提供するために、個々に調節され得る。毎日複数回投与することにより、治療的に有効な血清レベルが達成され得る。
局所投与または選択的取り込みの場合、本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物の有効局所濃度は、血漿濃度と関係しない可能性がある。当業者は、過度の実験を行うことなく、治療的に有効な局所投与量を最適化することができる。

投与されるβ−ヘアピンペプチド模倣物の量は、もちろん、治療される対象、対象の体重、苦痛の重症度、投与方法および処方医の判断に依拠することになる。
抗菌療法は、感染が検出可能な間、または検出不可能なときも断続的に繰り返され得る。治療は、単独で、または他の薬物、たとえば抗ＨＩＶ剤もしくは抗がん剤、または他の抗菌剤と組み合わせて提供され得る。
通常、本明細書に記載されるβ−ヘアピンペプチド模倣物の治療的に有効な用量は、実質的な毒性を引き起こすことなく治療的有用性を提供する。
本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物の毒性は、たとえばＬＤ_５０（集団の５０％に致死的な用量）またはＬＤ_１００（集団の１００％に致死的な用量）を決定することによって、細胞培養物または実験動物における標準的な薬学的手順によって決定することができる。毒性と治療効果の間の用量比は治療指数である。高い治療指数を示す化合物が好ましい。これらの細胞培養アッセイおよび動物試験から得られたデータは、ヒトでの使用に毒性のない投与量範囲を処方する際に使用することができる。本発明のβ−ヘアピンペプチド模倣物の投与量は、好ましくは、毒性がほとんどまたは全くない有効投与量を含む循環濃度の範囲内にある。投与量は、使用される剤形および利用される投与経路に応じて、範囲内で変化し得る。正確な処方、投与経路および用量は、患者の状態を考慮して個々の医師により選択され得る（たとえば、Ｆｉｎｇｌ ｅｔ ａｌ． １９７５、Ｉｎ： Ｔｈｅ Ｐｈａｒｍａｃｏｌｏｇｉｃａｌ Ｂａｓｉｓ ｏｆ Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃｓ，Ｃｈ．１，ｐ．１を参照）。

以下の実施例は、本発明を例示するが、いかなる方法においてもその範囲を限定するものと解釈されるべきではない。

実施例
１．ペプチド合成
１．１ 合成手順
以下に、本発明のペプチド模倣物の合成のための方法を例示する。これは、主要な概念を実証するためであり、いかなる意味でも本発明を限定または制限するものではない。当業者は、これらの手順を簡単に修正し、限定されないが特に、ジスルフィド鎖間結合の形成のための異なる戦略および異なる断片カップリング戦略を選択し、依然として特許請求される本発明の環状ペプチド模倣化合物の調製を達成することができる。

１．１．１ 第一の保護残基の樹脂へのカップリング
１．１．１．１ 側鎖ヒドロキシ基を介したＦｍｏｃ保護アミノ酸の樹脂へのカップリング
乾燥フラスコ中において、２−クロロトリチルクロリド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：１．４ｍＭｏｌ／ｇ）を、乾燥１，２ジクロロエタン中で３０分間膨潤させた（樹脂１ｇ当たり１，２ジクロロエタン４．５ｍＬ）。乾燥１，２−ジクロロエタン（樹脂１ｇあたり１０ｍＬ）中、Ｆｍｏｃ保護アミノ酸３．２当量とＮＭＭ２当量の懸濁液を加えた。逆流下で１〜２時間撹拌した後、樹脂を濾別し、１，２ジクロロエタン（３ｘ）およびＣＨ_２Ｃｌ_２で洗浄した。次に、乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２／ＭｅＯＨ／ＤＩＰＥＡ（１７：２：１、ｖ／ｖ／ｖ）の溶液を加えた（樹脂１ｇ当たり１０ｍＬ）。３×３０分間の振盪後、樹脂を予め秤量した焼結漏斗で濾別し、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２（２ｘ）およびＥｔ_２Ｏ（２ｘ）で順次洗浄した。樹脂を高減圧下で一晩乾燥した。樹脂の最終質量は、質的制御の前に計算した。
負荷は典型的には０．２〜０．３ｍＭｏｌ／ｇであった。
以下の前負荷される樹脂を調製した：Ｆｍｏｃ−Ｔｈｒ（−２−クロロトリチル樹脂）−アリル

１．１．１．２ ヒドロキシ基を介したＦｍｏｃ保護アミノアルコールの樹脂へのカップリング
乾燥フラスコ中において、２−クロロトリチルクロリド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：１．４ｍＭｏｌ／ｇ）を、乾燥１，２ジクロロエタン中で３０分間膨潤させた（樹脂１ｇ当たり１，２ジクロロエタン４．５ｍＬ）。乾燥１，２−ジクロロエタン（樹脂１ｇあたり１０ｍＬ）中、Ｆｍｏｃ保護アミノアルコール３．２当量とＮＭＭ２当量の懸濁液を加えた。逆流下で１〜２時間撹拌した後、樹脂を濾別し、１，２ジクロロエタン（３ｘ）およびＣＨ_２Ｃｌ_２で洗浄した。次に、乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２／ＭｅＯＨ／ＤＩＰＥＡ（１７：２：１、ｖ／ｖ／ｖ）の溶液を加えた（樹脂１ｇ当たり１０ｍＬ）。３×３０分間の振盪後、樹脂を予め秤量した焼結漏斗で濾別し、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２（２ｘ）およびＥｔ_２Ｏ（２ｘ）で順次洗浄した。樹脂を高減圧下で一晩乾燥した。樹脂の最終質量は、質的制御の前に計算した。
負荷は典型的には０．２〜０．３ｍＭｏｌ／ｇであった。
以下の前負荷される樹脂を調製した：Ｆｍｏｃ−Ｇｌｙｏｌ−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＴｈｒｏｌ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、およびＦｍｏｃ−Ｔｙｒｏｌ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂。

１．１．１．３ カルボキシ基を介したＦｍｏｃ保護アミノ酸の樹脂へのカップリング
乾燥フラスコ中において、２−クロロトリチルクロリド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：１．４ｍＭｏｌ／ｇ）を、乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２中で３０分間膨潤させた（樹脂１ｇ当たりＣＨ_２Ｃｌ_２７ｍＬ）。乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２／ＤＭＦ（４／１、ｖ／ｖ）（樹脂１ｇあたり１０ｍＬ）中、Ｆｍｏｃ保護アミノ酸０．８当量とＤＩＰＥＡ ６当量の溶液を加えた。室温で２〜４時間振盪後、樹脂を濾別し、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦおよびＣＨ_２Ｃｌ_２で順次洗浄した。次に、乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２／ＭｅＯＨ／ＤＩＰＥＡ（１７：２：１、ｖ／ｖ／ｖ）の溶液を加えた（樹脂１ｇ当たり１０ｍＬ）。３×３０分間の振盪後、樹脂を予め秤量した焼結漏斗で濾別し、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＭｅＯＨ、ＣＨ_２Ｃｌ_２（２ｘ）およびＥｔ_２Ｏ（２ｘ）で順次洗浄した。樹脂を高減圧下で一晩乾燥した。樹脂の最終質量は、質的制御の前に計算した。
負荷は典型的には０．６〜０．７ｍＭｏｌ／ｇであった。
以下の前負荷される樹脂を調製した：Ｆｍｏｃ−^ＤＡｌａ−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＡｓｎ（トリチル）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｃｙｓ（トリチル）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＤａｂ（Ｂｏｃ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＧｌｎ（トリチル）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＧｌｕ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＨｓｅ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯｔＢｕ−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＬｙｓ（Ｂｏｃ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｓｅｒ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＳｅｒ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−Ｔｈｒ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＴｈｒ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂、Ｆｍｏｃ−^ＤＶａｌ−２−クロロトリチル樹脂およびＦｍｏｃ−^ＤＴｙｒ（ｔＢｕ）−２−クロロトリチル樹脂。

１．１．２ 完全に保護されたペプチドおよび断片カップリングのための完全に保護されたペプチド断片の固体支持体上での合成のための方法
合成は、２４〜９６の反応器を用いてＳｙｒｏ‐ペプチド合成装置（ＭｕｌｔｉＳｙｎＴｅｃｈ ＧｍｂＨ）で行った。特に指定のない限り、各容器に、前述の手順１．１．１．１、１．１．１．２、または１．１．１．３から得た０．０５ｍＭｏｌの樹脂を入れるか、または後述するような０．０５ｍＭｏｌのシーバーアミド樹脂を入れ、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２およびＤＭＦ中でそれぞれ１５分間膨潤させた。
下記の反応サイクルをプログラム化し、以下に記載される方法Ａ−Ｋに記載されるように実施した：
ａ）Ｎ−アルキルアミノ酸残基のカップリングに続くカップリングサイクルでは、および第一の保護アミノ酸残基のシーバーアミド樹脂へのカップリングに関しては、工程５を省略し、代わりに工程６を２回実施した。
ｂ）アリルエステルとして保護されたカルボキシ基を有するアミノ酸残基のＦｍｏｃ脱保護、および次のカップリングサイクルのＦｍｏｃ脱保護工程に換算時間を用いた。
以下で使用される用語「マクロラクタムサイクル」は、α−カルボキシ基および側鎖アミノ基を含む、モジュールＢの２つのアミノ酸残基間のアミド結合の形成を通して生成される環状ペプチド部分を指す。
ここで使用される用語「ラクタム鎖間結合」は、側鎖カルボキシ基および側鎖アミノ基を含むアミド結合；またはα−カルボキシ基および側鎖アミノ基を含むアミド結合によるモジュールＡの２つのアミノ酸残基の結合を指す。

１．１．２．１ 方法Ａ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．１から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。
最初の部分では、モジュールＢのアミノ酸残基を包含する完全に保護されたペプチド断片を調製した。工程５〜９を繰り返してモジュールＢの各アミノ酸残基を加える。ただし、このペプチド断片の最後のアミノ酸残基は工程５〜７により加えた。続いて、アリルおよびａｌｌｏｃ脱保護（モジュールＢ）およびマクロラクタムサイクル形成（モジュールＢ）を、以下の手順Ａの対応するセクションに記載されているように実施し、続いて、Ｆｍｏｃ脱保護および洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチド断片の組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、リンカーＬの各アミノ酸残基を付加した。

１．１．２．２ 方法Ｂ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．２から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび後述されるような最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたＢｏｃ−アミノ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えた最後のアミノ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．３ 方法Ｃ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．２から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングは例外とした。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を付加した。

１．１．２．４ 方法Ｄ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．２から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、酸性ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えた酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．５ 方法Ｅ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．２から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたヒドロキシ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えたヒドロキシ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．６ 方法Ｆ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．３から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたＢｏｃ−アミノ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えた最後のアミノ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．７ 方法Ｇ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．３から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングは例外とした。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を付加した。

１．１．２．８ 方法Ｈ
上記の反応サイクルを、手順１．１．１．３から得た樹脂０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたヒドロキシ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えたヒドロキシ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．９ 方法Ｉ
上記の反応サイクルを、シーバーアミド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：０．６５ｍＭｏｌ／ｇ）０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたＢｏｃ−アミノ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えた最後のアミノ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．１０ 方法Ｊ
上記の反応サイクルを、シーバーアミド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：０．６５ｍＭｏｌ／ｇ）０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングは例外とした。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を付加した。

１．１．２．１１ 方法Ｋ
上記の反応サイクルを、シーバーアミド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：０．６５ｍＭｏｌ／ｇ）０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、適切に保護されたヒドロキシ酸ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えたヒドロキシ酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．２．１２ 方法Ｌ
上記の反応サイクルを、シーバーアミド樹脂（ポリスチレン、１％架橋；負荷：０．６５ｍＭｏｌ／ｇ）０．０５ｍＭｏｌおよび適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の組み立てに適用した。ただし、後述されるように、保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングおよび最後のカップリングは例外とした。後者については、酸性ビルディングブロックを用いた。
最初の部分では、モジュールＡの付加アミノ酸残基のカルボキシ基を担持する側鎖がリンカーＬの位置Ｌ^１におけるアミノ酸残基と連結している場合を除き、工程５〜９を繰り返してモジュールＡの各アミノ酸残基を付加する。この場合、工程５〜７によるアリル保護Ｆｍｏｃアミノ酸のカップリングに続いて、アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、後述の手順Ａの対応するセクションに記載されているように行った。その後、Ｆｍｏｃ保護と洗浄のための工程８〜９を実施した。
次いで、完全に保護されたペプチドの組み立てを継続した。工程５〜９を繰り返し、工程５〜７により加えた酸残基を除いて、モジュールＡの残りの各アミノ酸残基を加え、続いて工程１０を行った。

１．１．３ ペプチドの調製のための手順
ペプチドの調製のために、後述する手順Ａ〜Ｑのうちの１つを採用した。

１．１．３．１ 手順Ａ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端アミノ酸残基に結合したアミノアルコール残基を有し、かつ遊離Ｎ末端アミノ基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する適切に保護されたペプチド断片を、上記の方法Ａに従って固体支持体上に組み立てた。アリルとａｌｌｏｃの脱保護、およびマクロラクタムサイクル形成を次のように実施した：
アリルおよびａｌｌｏｃの脱保護（モジュールＢ）
樹脂結合ペプチド中に存在するカルボキシおよびアミノ官能基からアリルおよびａｌｌｏｃ保護基を選択的に除去するために、後者（０．０５ｍＭｏｌ）を１ｍＬの乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２ 中で少なくとも１０分間膨潤させ、ｉＰｒＯＨで２回およびｉＰｒ_２Ｏで２回洗浄し、続いて０．５ｍＬのＮＭＰ中４０当量のトリフェニルシランを加え、混合物を１分間振盪し、０．５ｍＬの乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２中０．２当量のテトラキス（トリフェニルホスフィン）パラジウム（０）を加えた。室温で反応混合物を５分間振盪後、樹脂を濾別し、１ｍＬの乾燥ＣＨ_２Ｃｌ_２で３回洗浄した。脱保護手順を、試薬の新鮮な溶液を用いて繰り返し、パラジウム触媒の添加後１５分の振盪時間を適用した。ＬＣ‐ＭＳを用いて脱保護反応をモニターし、必要であれば脱保護手順を繰り返した。その後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ｉＰｒＯＨで完全に洗浄し、最後にＣＨ_２Ｃｌ_２で再度洗浄した。
マクロラクタムサイクル形成（モジュールＢ）
ＣＨ_２Ｃｌ_２中の樹脂に、０．４ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中１当量のＯｘｙｍａＰｕｒｅおよび０．６ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中２当量のＤＩＣを添加した。反応混合物を約２〜３時間撹拌した後、樹脂を濾過し、試薬の新鮮な溶液を添加して手順を繰り返した。続いて樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、ｉＰｒＯＨで洗浄し、最後にＣＨ_２Ｃｌ_２で再度洗浄した。
その後、以下の工程を実施した：
樹脂（モジュールＢおよびリンカーＬ）からのペプチド断片の切断
樹脂を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤させた（２×１０分）。濾過後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中１％ ＴＦＡ １ｍＬに５分間懸濁した。次に樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２ １ｍＬで３回洗浄し、ＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中４０％ ＤＩＰＥＡ １ｍＬの溶液を混合した濾液と洗浄液に加えた。切断手順を６回繰り返した。ＬＣ−ＭＳを用いて切断をモニターし、必要であれば切断手順をさらに繰り返した。
混合した濾液と洗浄液をエバポレートし、乾燥した。
遊離塩基ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
次に、得られた保護ペプチド断片を４ｍＬのＭｅＯＨ／ＣＨ_２Ｃｌ_２（１：４、ｖ／ｖ）に溶解し、２ｍＬの水性Ｎａ_２ＣＯ_３（０．１Ｍ）で２回洗浄した。有機層を乾燥し（Ｎａ_２ＳＯ_４）、濾過し、エバポレートして乾燥した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｂに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを以下のように実施した：
アリル脱保護
カルボキシ官能基からのアリル保護基の選択的除去を、アリルおよびａｌｌｏｃ脱保護についての上記の対応するセクションに記載されたように実施した（モジュールＢ）。
保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリング
樹脂を１ｍＬのＤＭＦ中で１０分間膨潤させ、その後濾別した。膨潤手順は新鮮なＤＭＦを用いて１回繰り返した。続いて、０．４ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２／ＤＭＳＯ（１：１、ｖ／ｖ）中１当量のＯｘｙｍａＰｕｒｅおよび０．６ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中２当量のＤＩＣをＤＭＦ中の樹脂に添加した。反応混合物を約５〜１０分間撹拌した後、０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２／ＤＭＳＯ（１：１、ｖ／ｖ）中１．２当量の保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を添加した。次いで、反応混合物を約１６時間撹拌した。その後、樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２／ＤＭＳＯ（１：１、ｖ／ｖ）で３回洗浄し、最後にＤＭＦで洗浄した。
その後、樹脂からのペプチドの切断およびジスルフィド架橋形成を以下のように実施した：
樹脂からのペプチドの切断
樹脂を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤させた（２×１０分）。濾過後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中１％ ＴＦＡ １ｍＬに５分間懸濁した。次に樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２ １ｍＬで３回洗浄し、ＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中４０％ ＤＩＰＥＡ １ｍＬの溶液を混合した濾液と洗浄液に加えた。切断手順を６回繰り返した。ＬＣ−ＭＳを用いて切断をモニターし、必要であれば切断手順をさらに繰り返した。
混合した濾液と洗浄液をエバポレートし、乾燥した。
ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成（モジュールＡ）
保護ペプチドをＨＦＩＰ／ＣＨ_２Ｃｌ_２（１：４、ｖ／ｖ）８ｍＬに溶解し、ＨＦＩＰ／ＣＨ_２Ｃｌ_２（１：４、ｖ／ｖ）２ｍＬ中ヨウ素２当量を加えた。２０〜４５分間の振盪後、過剰な試薬をクエンチするためにアスコルビン酸の１Ｍ水溶液３ｍＬを加え、混合物をさらに１０分間振盪した。水性相は、任意選択的に相分離のための遠心分離工程を適用して、廃棄した。有機相を４ｍＬのＨ_２Ｏで洗浄し、濃縮して乾燥した。
完全な脱保護
ペプチドを完全に脱保護するために、７ｍＬの切断カクテルＴＦＡ／ＴＩＳ／Ｈ_２Ｏ（９５：２．５：２．５、ｖ／ｖ／ｖ）を加え、混合物を室温で２．５〜４時間保持した。反応混合物をエバポレートして乾燥に近づけ、ペプチドを冷Ｅｔ_２Ｏ／ペンタン（１：１、ｖ／ｖ）７ｍＬで沈殿させ、最後に冷Ｅｔ_２Ｏ／ペンタン（１：１、ｖ／ｖ）３ｍＬで３回洗浄した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．２ 手順Ｂ
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端アミノ酸残基に結合したアミノアルコール残基を有し、かつＮ末端アミノ基においてアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する適切に保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を以下のように行った：
アシル化
樹脂上でペプチドを組み立てた後、３．６当量の保護アミノ酸の代わりに３．６当量の適切な酸を用いて、プログラムされた反応サイクルの工程５〜７を実施し、続いて工程１０を実施した。
その後、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ａの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．３ 手順Ｃ
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端アミノ酸残基に結合したアミノアルコール残基を有し、かつＮ末端アミノ酸残基に結合した酸残基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｄに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ａの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．４ 手順Ｄ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端アミノ酸残基に結合したアミノアルコール残基を有し、かつＮ末端アミノ酸残基に結合したαーヒドロキシ酸残基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ａの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．５ 手順Ｅ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、遊離Ｃ末端カルボキシ基を有し、かつ遊離Ｎ末端アミノ基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ａの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．６ 手順Ｆ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、遊離Ｃ末端カルボキシ基を有し、かつＮ末端アミノ基においてアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ａの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．７ 手順Ｇ
モジュールＡの側鎖カルボキシ基と側鎖アミノ基との間にラクタム鎖間結合を有し、遊離Ｃ末端カルボキシ基を有し、かつ遊離Ｎ末端アミノ基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、以下の工程を実施した：
アリル脱保護
カルボキシ官能基からのアリル保護基の選択的除去を、手順Ａのアリルおよびａｌｌｏｃ脱保護についての対応するセクションに記載されたように実施した（モジュールＢ）。
ｉｖＤｄｅ脱保護
樹脂を１ｍＬのＤＭＦ中で１０分間膨潤させ、その後濾別した。脱保護のために、ＤＭＦ（ｖ／ｖ）中ヒドラジン一水和物の５％溶液１ｍＬを添加し、反応混合物を３０分間振盪した。次に反応混合物を濾別除去し、１ｍＬのＤＭＦで洗浄した。同量の試薬を用いて脱保護工程を繰り返した。ＬＣ‐ＭＳを用いて脱保護反応をモニターし、必要であれば脱保護手順を再び繰り返した。最後に、樹脂をＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、およびｉＰｒＯＨで完全に洗浄し、最後にＣＨ_２Ｃｌ_２で洗浄した。
ラクタム鎖間結合の形成
ＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤した樹脂に、０．５ｍＬのＤＭＦ中２当量のＦＤＰＰおよび０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中２当量のＤＩＰＥＡを添加した。反応混合物を約１６時間室温で撹拌した後、樹脂を濾別し、試薬の新鮮な溶液を添加して手順を繰り返した。その後、樹脂をＤＭＦで３回洗浄した。
次に、樹脂からのペプチドの切断および完全な脱保護を、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
最後に、ペプチドを、以下に記載するように、分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．８ 手順Ｈ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合を有し、Ｃ末端にカルボキシメチルアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基においてアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。続いて、樹脂からのペプチドの切断を、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、以下の工程を実施した：
カルボキシメチルアミド基の形成
保護ペプチドを０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２に可溶化し、続いて１ｍＬのＤＭＦおよび４当量のＣＨ_３ＮＨ_２（ＴＨＦ中、１００μｌ、２Ｍ ＣＨ_３ＮＨ_２）を添加した。次いで、２ｍＬのＤＭＦ中２当量のＮＭＭ、および２ｍＬのＤＭＦ中２当量のＨＡＴＵおよびの１当量のＨＯＡｔを添加し、反応混合物を約１６時間撹拌した。エバポレーションにより揮発成分を除去した。粗環状ペプチドをＣＨ_２Ｃｌ_２ ７ｍＬに溶解し、水中４．５ｍＬの１０％アセトニトリル（ｖ／ｖ）で３回洗浄した。次にＣＨ_２Ｃｌ_２層をエバポレートして乾燥した。
続いて、手順Ａの対応するセクションに示されているように、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成および完全な脱保護を実施した。
最後に、ペプチドを、以下に記載するように、分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した

１．１．３．９ 手順Ｉ：
モジュールＡにおけるジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシイソプロピルエステル基を有し、かつＮ末端アミノ基においてアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、以下の工程を実施した：
樹脂からのペプチドの切断およびカルボキシイソプロピルエステル基の形成
樹脂（０．０５ｍＭｏｌ）を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤させた（２×１０分）。０．６ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中の樹脂に、１０８当量の塩化アセチル（１．８ｍＬ、新たに調製した３Ｍ塩化アセチルの０℃のｉＰｒＯＨ中溶液）を加えた。反応混合物を２４時間振盪した後、樹脂を濾別し、１ｍｌのＣＨ_２Ｃｌ_２で３回洗浄し、混合した濾液と洗浄液をエバポレートして乾燥した。
続いて、手順Ｍ２の対応するセクションに示されているように、完全な脱保護およびジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成を実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１０ 手順Ｊ：
モジュールＡの側鎖アミノ基とＣ末端カルボキシ基との間にラクタム鎖間結合を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、アミノ官能基からのａｌｌｏｃ保護基の除去および樹脂からのペプチドの切断を、この順序で、アリルおよびａｌｌｏｃ脱保護（モジュールＢ）、および手順Ａの対応するセクションにおける樹脂からのペプチドの切断について記載されているように実施した。
次いで、ラクタム鎖間結合の形成を以下のように行った：
ラクタム鎖間結合の形成
保護ペプチドを最初に０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中において可溶化し、続いて８ｍＬのＤＭＦを添加した。次いで、２ｍＬのＤＭＦ中６当量のＮＭＭ、および２ｍＬのＤＭＦ中２当量のＨＡＴＵおよびの１当量のＨＯＡｔを添加し、反応混合物を約１６時間撹拌した。エバポレーションにより揮発成分を除去した。粗環状ペプチドをＣＨ_２Ｃｌ_２ ７ｍＬに溶解し、水中４．５ｍＬの１０％アセトニトリル（ｖ／ｖ）で３回洗浄した。次にＣＨ_２Ｃｌ_２層をエバポレートして乾燥した。
その後、手順Ａの対応するセクションに示されているように完全な脱保護を実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１１ 手順Ｋ：
モジュールＡの側鎖アミノ基とＣ末端カルボキシ基との間にラクタム鎖間結合を有し、かつＮ末端にα−ヒドロキシ酸を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド断片を、上述の方法Ｈに従って固体支持体上で組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、アミノ官能基からのａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、ラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、この順序で、手順Ｊに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１２ 手順Ｌ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつ遊離Ｎ末端アミノ基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、樹脂からのペプチドの切断を以下のように行った：
樹脂からのペプチドの切断
樹脂を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤させた（２×１０分）。濾過後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中１％ ＴＦＡ １ｍＬに１０〜３０分間懸濁した。次に樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２ １ｍＬで３回洗浄し、ＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中４０％ ＤＩＰＥＡ １ｍＬの溶液を、混合した濾液と洗浄液に加えた。ＬＣ−ＭＳを用いて切断をモニターし、必要であれば切断手順を３〜５回繰り返した。
混合した濾液と洗浄液をエバポレートし、乾燥した。
手順Ａの対応するセクションに示されているように、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成および完全な脱保護を実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１３ 手順Ｍ１：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ｌの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１４ 手順Ｍ２：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断を、手順Ｌの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、完全な脱保護およびジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成を、以下のように実施した：
完全な脱保護
ペプチドを完全に脱保護するために、７ｍＬの切断カクテルＴＦＡ／ＴＩＳ／チオアニソール／アニソール／水（８２．５：２．５：５：５、ｖ／ｖ／ｖ／ｖ／ｖ）を加え、混合物を室温で２．５〜４時間保持した。反応混合物をエバポレートして乾燥に近づけ、ペプチドを冷Ｅｔ_２Ｏ／ペンタン（１：１、ｖ／ｖ）７ｍＬで沈殿させ、最後に冷Ｅｔ_２Ｏ／ペンタン４ｍＬで３回洗浄した。
ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成
脱保護ペプチドを、０．８ｍＬのＤＭＳＯに溶解し、７．２ｍＬの水性ＮＨ_４ＯＡｃ（０．５Ｍ、水性ＮＨ_４ＯＨでｐＨ８に調整（水中２８％、ｗ／ｖ））を添加し、次いで反応混合物を室温で２４時間撹拌した。ＬＣ−ＭＳを用いてジスルフィド鎖間結合の形成をモニターし、必要であれば、反応混合物を室温でさらに２４時間攪拌した後、再びＬＣ−ＭＳモニタリングを行った。
その後、酢酸の添加により反応混合物をｐＨ５〜６に調整し、エバポレートして乾燥した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１５ 手順Ｎ１：
モジュールＡの側鎖カルボキシ基と側鎖アミノ基との間にラクタム鎖間結合を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、ａｌｌｏｃ保護基のアミノ官能基からの除去を、手順Ａの対応するセクションのアリルおよびａｌｌｏｃ脱保護（モジュールＢ）について記載されているように実施した。
その後、以下の工程を行った：
樹脂からのペプチドの切断およびカルボキシ官能基からの２−フェニル−イソプロピル保護基の除去
樹脂を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中で膨潤させた（２×１０分）。濾過後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中１％ ＴＦＡ １ｍＬに１０〜３０分間懸濁した。次に樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２ １ｍＬで３回洗浄し、ＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中４０％ ＤＩＰＥＡ １ｍＬの溶液を、混合した濾液と洗浄液に加えた。ＬＣ−ＭＳを用いて切断をモニターし、必要であれば切断手順を３〜５回繰り返した。
混合した濾液と洗浄液をエバポレートし、乾燥した。
ラクタム鎖間結合の形成
保護ペプチドを最初に０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中において可溶化し、続いて８ｍＬのＤＭＦを添加した。次いで、２ｍＬのＤＭＦ中６当量のＮＭＭ、および２ｍＬのＤＭＦ中２当量のＨＡＴＵおよびの１当量のＨＯＡｔを添加し、反応混合物を約１６時間撹拌した。エバポレーションにより揮発成分を除去した。粗環状ペプチドをＣＨ_２Ｃｌ_２ ７ｍＬに溶解し、水中４．５ｍＬの１０％アセトニトリル（ｖ／ｖ）で３回洗浄した。次にＣＨ_２Ｃｌ_２層をエバポレートして乾燥した。
次いで、手順Ａの対応するセクションに示されているように完全な脱保護を実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１６ 手順Ｎ２：
モジュールＡの側鎖カルボキシ基と側鎖アミノ基との間にラクタム鎖間結合を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
その後、以下の工程を実施した：
ｉｖＤｄｅ脱保護
樹脂を１ｍＬのＤＭＦ中で１０分間膨潤させ、その後濾別した。脱保護のために、ＤＭＦ（ｖ／ｖ）中ヒドラジン一水和物の５％溶液１ｍＬを添加し、反応混合物を３０分間振盪した。次に反応混合物を濾別除去し、１ｍＬのＤＭＦで洗浄した。同量の試薬を用いて脱保護工程を繰り返した。ＬＣ‐ＭＳを用いて脱保護反応をモニターし、必要であれば脱保護手順を再び繰り返した。最後に、樹脂をＤＭＦ、ＣＨ_２Ｃｌ_２、ＤＭＦ、およびｉＰｒＯＨで完全に洗浄し、最後に再びＣＨ_２Ｃｌ_２で洗浄した。
次に、樹脂からのペプチドの切断およびカルボキシ官能基からの２−フェニル−イソプロピル保護基の除去、ラクタム鎖間結合の形成および完全な脱保護を、手順Ｎ１の対応するセクションに示されているように、同じ順序で実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１７ 手順Ｏ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ酸残基に結合したαーヒドロキシ酸残基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与するアミノ酸残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ｌの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１８ 手順Ｐ：
モジュールＡにジスルフィド鎖間結合（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ酸残基に結合したチオール置換酸残基を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｌに従って固体支持体上に組み立てた。トリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸ビルディングブロック（複数可）およびトリチルチオエーテルとして保護されたチオール基を有する適切に保護された酸ビルディングブロックを用いて、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成に関与する残基の付加を行った。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、ジスルフィド鎖間結合（複数可）の形成、および完全な脱保護を、同じ順序に従い、手順Ｌの対応するセクションに示されるように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．１９ 手順Ｑ：
モジュールＡに塩橋（複数可）を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアシル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、樹脂からのペプチドの切断および完全な脱保護を、手順Ｌの対応するセクションで示されているように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．２０ 手順Ｒ：
モジュールＡの側鎖カルボキシ基と側鎖アミノ基との間にラクタム鎖間結合を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端アミノ基でアセチル化されているペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
次いで、Ｎ末端アミノ基のアシル化を、手順Ｂの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、アリル脱保護、ｉｖＤｄｅ脱保護、およびラクタム鎖間結合の形成を、手順Ｇの対応するセクションに示されているように、同じ順序に従い、実施した。
次に、樹脂からのペプチドの切断および完全な脱保護を、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．３．２１ 手順Ｓ：
モジュールＡの側鎖カルボキシ基と側鎖アミノ基との間にラクタム鎖間結合を有し、Ｃ末端にカルボキシアミド基を有し、かつＮ末端にα−ヒドロキシ酸を有するペプチドの調製
ペプチドは、オンレジン断片カップリング戦略に基づいて調製した。
（Ｉ）保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
モジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を包含する保護されたペプチド断片を、手順Ａの対応するセクションに記載されているように調製した。
（ＩＩ）ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）の調製
完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。アリル脱保護および保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、手順Ａの対応するセクションに示されているように実施した。
続いて、ａｌｌｏｃ保護基のアミノ官能基からの除去を、手順Ａの対応するセクションのアリルおよびａｌｌｏｃ脱保護（モジュールＢ）について記載されているように実施した。
その後、以下の工程を行った：
樹脂からのペプチドの切断およびカルボキシ官能基からの２−フェニル−イソプロピル保護基の除去
樹脂を１ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２中において膨潤させた（２×１０分）。濾過後、樹脂をＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中１％ ＴＦＡ １ｍＬに１０〜３０分間懸濁した。次に樹脂を濾過し、ＣＨ_２Ｃｌ_２ １ｍＬで３回洗浄し、ＣＨ_２Ｃｌ_２（ｖ／ｖ）中４０％ ＤＩＰＥＡ １ｍＬの溶液を、混合した濾液と洗浄液に加えた。ＬＣ−ＭＳを用いて切断をモニターし、必要であれば切断手順を３〜５回繰り返した。
混合した濾液と洗浄液をエバポレートし、乾燥した。
ラクタム鎖間結合の形成
保護ペプチドを最初に０．５ｍＬのＣＨ_２Ｃｌ_２において可溶化し、続いて８ｍＬのＤＭＦを添加した。次いで、２ｍＬのＤＭＦ中６当量のＮＭＭ、および２ｍＬのＤＭＦ中２当量のＨＡＴＵおよびの１当量のＨＯＡｔを添加し、反応混合物を約１６時間撹拌した。エバポレーションにより揮発成分を除去した。粗環状ペプチドをＣＨ_２Ｃｌ_２ ７ｍＬに溶解し、水中４．５ｍＬの１０％アセトニトリル（ｖ／ｖ）で３回洗浄した。次にＣＨ_２Ｃｌ_２層をエバポレートして乾燥した。
次いで、手順Ａの対応するセクションに示されているように完全な脱保護を実施した。
最後に、後述のように、ペプチドを分取逆相ＬＣ−ＭＳにより精製した。

１．１．４ 精製手順（分取逆相ＬＣ−ＭＳ）
化合物は、Ｗａｔｅｒｓ ＸＢｒｉｄｇｅ Ｃ８ ＯＢＤカラム、３０×１５０ｍｍ、５μｍ（Ｃａｔ Ｎｏ．１８６００３０８３）、Ｗａｔｅｒｓ ＸＳｅｌｅｃｔ Ｃ１８ ＯＢＤカラム、３０×１５０ｍｍ、５μｍ（Ｃａｔ．１８６００５４２６））、またはＷａｔｅｒｓ ＣＳＨ ＸＳｅｌｅｃｔ Ｐｈｅｎｙｌ Ｈｅｘｙｌカラム、５０×３００ｍｍ、５μｍを用いた逆相クロマトグラフィーにより精製した。
使用した移動相は：
Ａ：水／アセトニトリル ９８／２ｖ／ｖ中０．１％ ＴＦＡ
Ｂ：アセトニトリル中０．１％ ＴＦＡ
調製実行の際のグラジエントの傾きは、粗生成物の分析的ＬＣ‐ＭＳ分析に基づいて毎回適応した。例として、典型的な実行回（実施例２０４の精製）は、流速１３０ｍＬ／分、およびカラム温度５０℃で、２つのＷａｔｅｒｓ ＣＳＨ ＸＳｅｌｅｃｔ Ｐｈｅｎｙｌ Ｈｅｘｙｌカラムを直列で使用し、０〜２．１分の０％ Ｂから、２．２分では１４％Ｂに、３８．２分では１８％ Ｂとし、最終的に４８．０〜５５．０分は１００％ Ｂとするグラジエントを実行した（保持時間：この場合は２０．７分）。
検出：ＭＳおよびＵＶ＠２２０ｎｍ
回収した画分を、Ｇｅｎｅｖａｃ ＨＴ４／ＨＴ１２エバポレーターまたはＢｕｃｈｉシステムを用いてエバポレートした。
大量の場合の代替法として、以下のＬＣ精製システムを用いた：
カラム：Ｗａｔｅｒｓ ＸＢｒｉｄｇｅ Ｃ１８ ＯＢＤカラム、５０×２５０ｍｍ、１０μｍ（Ｃａｔ Ｎｏ．１８６００３９００）
移動相Ａ：水／アセトニトリル ９８／２ｖ／ｖ中０．１％ＴＦＡ
移動相Ｂ：アセトニトリル中０．１％ＴＦＡ
流量：１５０ｍＬ／分
検出：ＵＶ＠２２０ｎｍ
凍結乾燥後、生成物は典型的に、白色からオフホワイトの粉末として得られた。特に記載のない限り、ＴＦＡ塩として得られた生成物を、後述のＨＰＬＣ−ＥＳＩ−ＭＳ法により分析した。対応する生成物を酢酸塩または塩化物塩として得るための塩交換を、１．１．５に記載した手順を用いて実施し、酢酸塩または塩化物塩として得られた生成物を、後述のＨＰＬＣ−ＥＳＩ−ＭＳ法により分析した。

１．１．５ 塩交換手順
上記の手順１．１．４による化合物の精製により、ＴＦＡ塩として生成物を得た。生成物の対応する酢酸塩への変換は、ＡＧ^(R)１−Ｘ２樹脂（アセテート形態、２％架橋、２００〜４００ドライメッシュサイズ；Ｂｉｏ−Ｒａｄ、１４０〜１２５３）を用いて実施した。生成物の対応する塩化物塩への変換には、ＡＧ^(R)１−Ｘ２樹脂（塩化物形態、２％架橋、２００−４００ドライメッシュ；Ｂｉｏ−Ｒａｄ、１４０−１２５１）を使用した。塩交換は、供給者の対応する取扱説明書に基づいて行った。
リュフィリゼーション後、生成物は、典型的に、白色からオフホワイトの粉末として得られ、後述のＨＰＬＣ−ＥＳＩ−ＭＳ法によって分析された。

１．２分析方法
１．２．１分析法Ａ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ａｓｃｅｎｔｉｓ Ｅｘｐｒｅｓｓ Ｃ８カラム１００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ｓｕｐｅｌｃｏ、５３８５２−Ｕ）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；７．０２〜７．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．５２〜７．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．２分析法Ｂ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ｐｏｒｏｓｈｅｌｌ Ｂｏｎｕｓ ＲＰ １００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ａｇｉｌｅｎｔ ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，６９５９６８−３０１）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；７．０２〜７．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．５２〜７．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．３分析法Ｃ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ａｓｃｅｎｔｉｓ Ｅｘｐｒｅｓｓ Ｃ８カラム、１００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ｓｕｐｅｌｃｏ、５３８５２−Ｕ）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：１５％ Ａ、８５％ Ｂ；７．０２〜７．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．５２〜７．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．４分析法Ｄ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ａｓｃｅｎｔｉｓ Ｅｘｐｒｅｓｓ Ｃ８カラム１００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ｓｕｐｅｌｃｏ、５３８５２−Ｕ）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；７．０２〜７．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．５２〜７．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝７０℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．５分析法Ｅ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ａｓｃｅｎｔｉｓ Ｅｘｐｒｅｓｓ Ｃ８カラム１００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ｓｕｐｅｌｃｏ、５３８５２−Ｕ）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；１１分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；１１．０２〜１２．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；１２．５５〜１３．５分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．６分析法Ｆ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ｐｏｒｏｓｈｅｌｌ Ｂｏｎｕｓ ＲＰ １００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ａｇｉｌｅｎｔ ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，６９５９６８−３０１）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ_２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ_３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；７．０２〜７．５分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．５２〜７．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝７０℃で１．４ｍＬ／分。

１．２．７分析法Ｇ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、ＸＳｅｌｅｃｔ ＣＳＨ Ｐｈｅｎｙｌ−Ｈｅｘｙｌ １５０×３ｍｍ、２．５μｍ（Ｗａｔｅｒｓ、１８６００６７３４）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；７分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；７．０２〜７．７分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；７．７２〜９．９５分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で１．３ｍＬ／分。

１．２．８分析法Ｈ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ａｓｃｅｎｔｉｓ Ｅｘｐｒｅｓｓ Ｃ８ １００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ｓｕｐｅｌｃｏ、５３８５２−Ｕ）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ２Ｏ＋０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ３ＣＮ＋０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；１２．１分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；１２．１２〜１３．１分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；１３．１２〜１４．８分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で０．７５０ｍＬ／分。

１．２．８分析法Ｉ
分析的ＨＰＬＣ保持時間（室温、分単位）は、Ｐｏｒｏｓｈｅｌｌ Ｂｏｎｕｓ ＲＰ １００×３ｍｍ、２．７μｍ（Ａｇｉｌｅｎｔ ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ、６９５９６８−３０１）を使用し、以下の溶媒Ａ（Ｈ２Ｏ ＋ ０．１％ ＴＦＡ）およびＢ（ＣＨ３ＣＮ ＋ ０．０８５％ ＴＦＡ）と、グラジエント：０〜０．１分：９５％ Ａ、５％ Ｂ；１２．１分：４５％ Ａ、５５％ Ｂ；１２．１２〜１３．１分：３％ Ａ、９７％ Ｂ；１３．１２〜１５．２分：９５％ Ａ、５％ Ｂを用いて決定した。流量＝５５℃で０．７５０ｍＬ／分。

１．３ ペプチド配列の合成
実施例１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｃを使用した。
（Ｉ）樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−Ｔｈｒ−アリルエステル（Ｆｍｏｃ−Ｔｈｒ（−２−クロロトリチル樹脂）−アリル）から出発して、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を合成した。ペプチド断片を、上記の方法Ａに従って固体支持体上で合成した。Ｑ^１におけるアミノ酸残基の付加のためのＦｍｏｃ−Ｄａｂ（Ａｌｌｏｃ）−ＯＨのカップリングに続いて、アリルおよびａｌｌｏｃ脱保護（モジュールＢ）、Ｑ^７におけるＴｈｒの遊離されたα−カルボキシ基とＱ^１におけるＤａｂの遊離されたγ−アミノ基との間のアミド結合によるマクロラクタムサイクル形成（モジュールＢ）を、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
続いて、樹脂からの保護ペプチド断片の切断および保護ペプチド断片の遊離塩基の調製を、上記手順Ａに示したように実施した。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｄに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ（Ｆｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１における酸残基の付加には３‐メチル‐ブタン酸を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｇｌｙｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｃに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１を参照のこと。

実施例２および４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｃを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｄに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１における酸残基の付加には３‐メチル‐ブタン酸を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｃに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２および４を参照のこと。

実施例３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｃを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｄに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１における酸残基の付加にはイソ酪酸を用いて合成した。保護された断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｃに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３を参照のこと。

実施例５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｃを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。

（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｄに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１における酸残基の付加には３‐メチル‐ブタン酸を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｃに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５を参照のこと。

実施例６、８および１０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例６、８および１０を参照のこと。

実施例７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例７を参照のこと。

実施例９および５７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｌを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｌに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９および５７を参照のこと。

実施例１１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１１を参照のこと。

実施例１２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｌを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｌに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１２を参照のこと。

実施例１３および１４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１０におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１３および１４を参照のこと。

実施例１５から１８、２３、２５および３１から３８を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｈｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｈｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＴｈｒ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるアミノ酸残基の遊離側鎖アミノ基とＰ^１１における^ＤＴｈｒの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１５から１８、２３、２５および３１から３８を参照のこと。

実施例１９を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＡｓｎ（トリチル）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＡｓｎ（トリチル）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＡｓｎ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＡｓｎの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１９を参照のこと。

実施例２０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＧｌｎ（トリチル）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＧｌｎ（トリチル）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＧｌｎ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＧｌｎの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２０を参照のこと。

実施例２１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＧｌｕ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＧｌｕの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１を参照のこと。

実施例２２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＨｓｅ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＨｓｅ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＨｓｅ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＨｓｅの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２２を参照のこと。

実施例２４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｋを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｈに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｈｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｈｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＴｈｒ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＴｈｒの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｋに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４を参照のこと。

実施例２６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＴｙｒ（ｔＢｕ）−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｙｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＴｙｒ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＴｙｒの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２６を参照のこと。

実施例２７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＶａｌ−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＶａｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＶａｌ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＶａｌの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２７を参照のこと。

実施例２８を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＤａｂ（Ｂｏｃ）−２−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＤａｂ（Ｂｏｃ）−２−クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＤａｂ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＤａｂの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２８を参照のこと。

実施例２９を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＯｒｎ（Ｂｏｃ）−２−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＯｒｎ（Ｂｏｃ）−２−クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＯｒｎ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＯｒｎの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２９を参照のこと。

実施例３０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｊを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＬｙｓ（Ｂｏｃ）−２−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＬｙｓ（Ｂｏｃ）−２−クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＬｙｓ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２におけるＯｒｎのδ−アミノ基とＰ^１１における^ＤＬｙｓの遊離α−カルボキシ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｊに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３０を参照のこと。

実施例３９から４１、４４から４６、４９、６２から６８、１１９および１４４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化（実施例３９、４１、４４から４６、４９、および６２から６８）、またはＰ^１における６−メチルヘプタン酸を用いたアシル化（実施例４０）、またはＰ^１におけるプロピオン酸を用いたアシル化（実施例１１９および１４４）、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示されるように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３９から４１、４４から４６、４９、６２から６８、１１９および１４４を参照のこと。

実施例１００、１１３、１１４、１１７、１２０、１２１、１２８、１３０から１４３、１５０から１５６、１５８、１５９、２５１から２６４、２６７から２６９、２７２、２７５、２７６、２７８、２８０から２８４、２８９、２９４から３００、３０５から３１８、３２８から３３９、３４２、３４３、３４５、３５０、３５２および３５３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、完全な脱保護、およびＰ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成を、上記の手順Ｍ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。実施例１００、１１３、１１４、１１７、１２０、１２１、１２８、１３０から１４３、１５０から１５６、１５８、１５９、２５１から２６４、２６７から２６９、２７２、２７５、２７６、２７８、２８０から２８４、２８９、２９４から３００、３０５から３１８、３２８から３３９、３４２、３４３、３４５、３５０、３５２および３５３を表２に示す。

実施例４２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｅを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｅに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例４２を参照のこと。

実施例４３、４７、４８、５０および５１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｌを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｌに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例４３、４７、４８、５０および５１を参照のこと。

実施例５２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｆを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｆに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５２を参照のこと。

実施例５３および５４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｅを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｅに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５３および５４を参照のこと。

実施例５５および５６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｇを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるアリル脱保護、Ｐ^１１におけるｉｖＤｄｅ脱保護、およびＰ^２におけるアミノ酸残基の遊離された側鎖官能基とＰ^１１におけるＤａｂとの間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、樹脂からのペプチドの切断、および完全な脱保護を、上記の手順Ｇに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５５および５６を参照のこと。

実施例５８、６０、６１、７４から７６、７８から８５、８７から９１および１０４から１１２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５８、６０、６１、７４から７６、７８から８５、８７から９１および１０４から１１２を参照のこと。

実施例５９、７２および７３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ（Ｆｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｇｌｙｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例５９、７２および７３を参照のこと。

実施例６９および７０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ（Ｆｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｇｌｙｏｌ−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例６９および７０を参照のこと。

実施例７１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ（Ｆｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｇｌｙｏｌ−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例７１を参照のこと。

実施例７７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ａを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｂに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ａに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例７７を参照のこと。

実施例８６、１２３および１２９を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例８６、１２３および１２９を参照のこと。

実施例９２および９３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｙｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｙｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｙｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９２および９３を参照のこと。

実施例９４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｙｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｙｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｙｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９４を参照のこと。

実施例９５、９７および１０１から１０３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９５、９７および１０１から１０３を参照のこと。

実施例９６、９８および１１６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９６、９８および１１６を参照のこと。

実施例９９、１１５、１５７、２７０、２７１、２７４、２７７、３０１、３４０、および３４４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例９９、１１５、１５７、２７０、２７１、２７４、２７７、３０１、３４０および３４４を参照のこと。

実施例１２２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｉを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
レジン−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチルレジン）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
レジン‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、レジンからのペプチドの切断、およびＸ^１２におけるＳｅｒの遊離されたα−カルボキシ基のイソプロピルエステルの形成、Ｐ^２とＰ^１１との間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記手順Ｉに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１２２を参照のこと。

実施例１２４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐^ＤＴｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐^ＤＴｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐^ＤＴｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１２４を参照のこと。

実施例１２５および１２６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１２５および１２６を参照のこと。

実施例１２７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１２７を参照のこと。

実施例１４５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｈを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｘ^１２におけるＳｅｒの遊離されたα−カルボキシ基のＮ−メチルアミドの形成、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記手順Ｈに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１４５を参照のこと。

実施例１４６および１４７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｎ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（２−ＰｈｉＰｒ）−ＯＨを用い、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（Ａｌｌｙｌ）−ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断およびＰ^１１における２−フェニル−イソプロピル保護基の除去、Ｐ^２とＰ^１１における残基の遊離された側鎖官能基間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｎ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１４６および１４７を参照のこと。

実施例１４８、１４９、２６５、２７３、２７９、２８７、２９０、２９１、２９３、３０２、３０３、３１９から３２７、３４１、３４６、３４８、３４９および３５１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｎ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（アリル）−ＯＨを用い、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ａｓｐ（２−ＰｈｉＰｒ）−ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断およびＰ^１１における２−フェニル−イソプロピル保護基の除去、Ｐ^２とＰ^１１における残基の遊離された側鎖官能基間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｎ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。実施例１４８、１４９、２６５、２７３、２７９、２８７、２９０、２９１、２９３、３０２、３０３、３１９から３２７、３４１、３４６、３４８、３４９および３５１を表２に示す。

実施例１６０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６０を参照のこと。

実施例１６１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６１を参照のこと。

実施例１６２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６２を参照のこと。

実施例１６３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６３を参照のこと。

実施例１６４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６４を参照のこと。

実施例１６５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６５を参照のこと。

実施例１６６、１６７および１６８を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６６、１６７および１６８を参照のこと。

実施例１６９、１７０および１７１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発して、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−^ＤＧｌｕ（Ａｌｌｙｌ）−ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１６９、１７０および１７１を参照のこと。

実施例１７２、１７３および１７４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１７２、１７３および１７４を参照のこと。

実施例１７５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間およびＰ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１７５を参照のこと。

実施例１７６および１７７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｌを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間およびＰ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｌに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１７６および１７７を参照のこと。

実施例１７８、１７９、２０５から２０８および２１５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１７８、１７９、２０５から２０８および２１５を参照のこと。

実施例２１９から２２７および２６６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、完全な脱保護、およびＰ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成を、上記の手順Ｍ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１９から２２７および２６６を参照のこと。

実施例１８０から１８５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｌを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｉに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｌに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１８０から１８５を参照のこと。

実施例１８６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｅを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｅに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１８６を参照のこと。

実施例１８７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｎ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（アリル）−ＯＨを用い、Ｐ^４におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ａｓｐ（２−ＰｈｉＰｒ）−ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、Ｐ^９におけるｉｖＤｄｅ脱保護、樹脂からのペプチドの切断およびＰ^４における２−フェニル−イソプロピル保護基の除去、Ｐ^４におけるＡｓｐの遊離したβ−カルボキシ基とＰ^９におけるＤａｂのγ−アミノ基との間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｎ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１８７を参照のこと。

実施例１８８から１９５、１９８から２０２および２０４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１８８から１９５、１９８から２０２および２０４を参照のこと。

実施例１９６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｂを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｃに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｂに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１９６を参照のこと。

実施例１９７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｓｅｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例１９７を参照のこと。

実施例２０３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２０３を参照のこと。

実施例２０９を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２０９を参照のこと。

実施例２１０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１０を参照のこと。

実施例２１１、２１２および２１３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１１、２１２および２１３を参照のこと。

実施例２１４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１４を参照のこと。

実施例２１６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ−Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１６を参照のこと。

実施例２１７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^６におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^６における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｔｈｒｏｌ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１７を参照のこと。

実施例２１８を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２１８を参照のこと。

実施例２２８を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^１とＸ^１２の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２２８を参照のこと。

実施例２２９、および２３０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｑを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、および完全な脱保護を、上記の手順Ｑに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２２９および２３０を参照のこと。

実施例２３２および２３３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ａを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｂに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）（Ｆｍｏｃ‐Ｔｈｒｏｌ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｔｈｒｏｌ‐Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ａに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２３２および２３３を参照のこと。

実施例２３４および２３５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間およびＰ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２３４および２３５を参照のこと。

実施例２３６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｄを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｅに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノアルコールＦｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ（Ｆｍｏｃ‐Ｇｌｙｏｌ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用い、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｇｌｙｏｌ−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｄに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２３６を参照のこと。

実施例２３７から２４０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^４とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２３７から２４０を参照のこと。

実施例２４３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４３を参照のこと。

実施例２４１を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｅを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−^ＤＡｌａ−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＡｌａ‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−^ＤＡｌａ−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｅに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４１を参照のこと。

実施例２４２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｅを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｆに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐^ＤＳｅｒ（ｔＢｕ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐^ＤＳｅｒ（ｔＢｕ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−^ＤＳｅｒ−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｅに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４２を参照のこと。

実施例２４４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｘ^１３とＸ^１４の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４４を参照のこと。

実施例２４５、２５０および３８３を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｐを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｌに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（アリル）−ＯＨを用い、Ｘ^１４におけるチオール置換アシル残基の付加には３−（トリチルチオ）プロピオン酸を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｘ^１３とＸ^１４の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｐに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４５、２５０および３８３を参照のこと。

実施例２４６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ１を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^９の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｍ１に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４６を参照のこと。

実施例２４７、２４８および２４９を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｑを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１−Ｘ^１４（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｘ^１４における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、および完全な脱保護を、上記の手順Ｑに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２４７、２４８および２４９を参照のこと。

実施例３６７から３７１、３７３、３７４、３７５、３７７、３７８、および３８０を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、完全な脱保護、およびＰ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成を、上記の手順Ｍ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３６７から３７１、３７３、３７４、３７５、３７７、３７８、および３８０を参照のこと。

実施例３７２、３７６、３７９、３８１および３８２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｏを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記に示したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｋに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１３におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃアミノ酸から出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを使用し、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ‐ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｘ^１３−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｈｉｖ（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｏに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３７２、３７６、３７９、３８１および３８２を参照のこと。

実施例２８５、２８６、２８８および２９２を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｒを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、アミノ酸Ｆｍｏｃ−Ｓｅｒ（ｔＢｕ）−ＯＨから出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｓｅｒ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ１における酢酸を用いたアシル化、Ｐ^２におけるアリル脱保護、Ｐ^１１におけるｉｖＤｄｅ脱保護、およびＰ^２におけるアミノ酸残基の遊離された側鎖官能基とＰ^１１におけるＤａｂとの間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、樹脂からのペプチドの切断、および完全な脱保護を、上記の手順Ｐに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例２８５、２８６、２８８および２９２を参照のこと。

実施例３０４および３４７を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｓを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、アミノ酸Ｆｍｏｃ−Ｓｅｒ（ｔＢｕ）−ＯＨから出発し、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ｇｌｕ（アリル）−ＯＨを使用し、Ｐ^１１におけるアミノ酸残基の付加にはＦｍｏｃ−Ａｓｐ（２−ＰｈｉＰｒ）−ＯＨを使用し、Ｐ^１におけるヒドロキシ酸残基の付加にはアルファ−ヒドロキシイソ吉草酸（Ｈｉｖ）を用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^２におけるａｌｌｏｃ保護基の除去、樹脂からのペプチドの切断およびＰ^１１における２−フェニル−イソプロピル保護基の除去、Ｐ^２とＰ^１１における残基の遊離された側鎖官能基間のアミド結合によるラクタム鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｑに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３０４および３４７を参照のこと。

実施例３６６を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐^ＤＧｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７における^ＤＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、完全な脱保護、およびＰ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成を、上記の手順Ｍ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３６６を参照のこと。

実施例３５４から３６５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用して、ペプチドの調製のために上記の手順Ｍ２を使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｊに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、Ｘ^１２におけるアミノ酸残基をシーバーアミド樹脂にグラフトするための最初のカップリングサイクルで使用された、適切に保護されたＦｍｏｃ‐アミノ酸から出発し、Ｐ^７におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^７におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｘ^１２−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、完全な脱保護、およびＰ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成を、上記の手順Ｍ２に示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の実施例３５４から３６５を参照のこと。

実施例３８４を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｆを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ‐Ｃｙｓ（Ｔｒｉｔｙｌ）‐ＯＨ（Ｆｍｏｃ−Ｃｙｓ（Ｔｒｉｔｙｌ）‐２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂‐Ｃｙｓ−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｆに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の３８４を参照のこと。

実施例３８５を表１に示す。
オンレジン断片カップリング戦略を適用し、ペプチドの調製のために上記の手順Ｆを使用した。
（Ｉ）保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）は、実施例１の合成の対応するセクションで上記したように合成された。
ペプチド断片の組み立ては次の順序：
樹脂−Ｔｈｒ−Ｑ^６−Ｑ^５−Ｑ^４−Ｑ^３−Ｑ^２−Ｑ^１−Ｌ^３−Ｌ^２−Ｌ^１
で行った。
（ＩＩ）完全に保護されたペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を、上記の方法Ｇに従って固体支持体上に組み立てた。
ペプチドは、樹脂にグラフトしたアミノ酸Ｆｍｏｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯｔＢｕ−ＯＨ（Ｆｍｏｃ‐Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯｔＢｕ−２‐クロロトリチル樹脂）から出発して、Ｐ^５におけるアミノ酸残基の付加にＦｍｏｃ‐Ｇｌｕ（アリル）‐ＯＨを用いて合成した。保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）のカップリングを、Ｐ^５におけるＧｌｕのγ−カルボキシ基とＬ^１におけるＤａｂのα−アミノ基との間のアミド結合の形成により、上記の手順Ａの対応するセクションに示したように実施した。ペプチドの組み立ては、次の順序：
樹脂−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ−Ｐ^１１−Ｐ^１０−Ｐ^９−Ｐ^８−Ｐ^７−Ｐ^６−Ｐ^５−Ｐ^４−Ｐ^３−Ｐ^２−Ｐ^１（モジュールＡの残基のみを示す）
で行った。
続いて、Ｐ^１における酢酸を用いたアシル化、樹脂からのペプチドの切断、Ｐ^２とＰ^１１の間のジスルフィド鎖間結合の形成、および完全な脱保護を、上記の手順Ｆに示したように実施した。最後に、上記のようにペプチドを精製し、ＨＰＬＣ−ＭＳにより特徴付けた。分析データについては、表２の３８５を参照のこと。

表１：実施例（Ｅｘ．）
後述の実施例では、特に断らない限り、アミノ酸残基は隣の元素のα窒素（Ｎ）への結合のαカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からいずれの方向にも連結されている。他の結合、残基、残基の連結および修飾は、明記されている通りである。
ａ）は、特定された側鎖チオール基の対（複数可）間のジスルフィド結合（複数可）を含む、モジュールＡ中の示されたアミノ酸残基間のジスルフィド鎖間結合であり、
ｂ）は、Ｃ末端アミノ酸残基のα−カルボキシ基とアミノアルコール残基のアミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＣ末端アミノ酸残基に結合した１，２−アミノアルコール残基であり、
ｃ）は、酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合した酸残基であり、
ｅ）は、ヒドロキシ酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合したα−ヒドロキシ酸残基であり、
ｆ）は、Ｐ^２の残基の側鎖アミノ基とＰ^１１の残基のα−カルボキシ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡ中の２つの示されたアミノ酸残基間のラクタム結合であり、
ｇ）は、側鎖アミノ基と側鎖カルボキシ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡ中の２つの示されたアミノ酸残基間のラクタム鎖間結合であり、
ｈ）は、Ｃ末端アミノ酸残基のα−カルボキシ基とアミノアルコール残基のアミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＣ末端アミノ酸残基に結合した１，２−アミノアルコール残基、およびヒドロキシ酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合したα−ヒドロキシ酸残基であり、
ｉ）は、特定された一対の側鎖チオール基間のジスルフィド結合を含む、モジュールＡ中の示されたアミノ酸残基と示された酸残基との間のジスルフィド鎖間結合である。

表２：分析データ

２．生物学的方法
２．１ ペプチドの調製
凍結乾燥したペプチドをＭｉｃｒｏｂａｌａｎｃｅ（Ｍｅｔｔｌｅｒ ＭＴ５）で計量し、滅菌水に溶解し、最終濃度１ｍｇ／ｍＬとした。原液は＋４℃に保ち、遮光した。

２．２ ペプチドの抗菌活性
標準的なＣＬＳＩ微量液体希釈法（臨床検査標準協会（２０１４）、抗菌感受性試験の性能基準、第２４回情報提供、承認規格ＣＬＳＩ Ｍ１００−Ｓ２４；臨床検査標準協会、ペンシルベニア州ウェーン）により、９６ウェルプレート（Ｇｒｅｉｎｅｒ、ポリスチレン）においてペプチドのｉｎ ｖｉｔｒｏ抗菌活性を決定した。以下の微生物を用いて、ペプチドの抗生物質活性を決定した：大腸菌ＡＴＣＣ ２５９２２、肺炎桿菌ＳＳＩ ＃３０１０^ａ）、アシネトバクター属バウマンニＤＳＭ ３０００８、緑膿菌ＡＴＣＣ ２７８５３および臨床分離株大腸菌９２６４１５^ｂ）、肺炎桿菌９６８７３３^ｂ）、アシネトバクター属バウマンニ ８７２８４２^ｂ）、エンテロバクター属クロアカ８４８８０^ｂ）および大腸菌ＭＣＲ−１ Ａｆ４５^ｃ）。接種材料の調製前に、大腸菌ＭＣＲ‐１ Ａｆ４５を２μｇ／ｍＬのコリスチンを含むＭｕｅｌｌｅｒ‐Ｈｉｎｔｏｎ ＩＩ（ＭＨ‐カチオン調整）寒天上で継代培養した。
^ａ）Ｓｔａｔｅｎｓ Ｓｅｒｕｍ Ｉｎｓｔｉｔｕｔ（ＳＳＩ）（Ｃｏｐｅｎｈａｇｅｎ，Ｄｅｎｍａｒｋ）より入手
^ｂ）Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｈｅａｌｔｈ Ｍａｎａｇｅｍｅｎｔ Ａｓｓｏｃｉａｔｅｓ，Ｉｎｃ．（ＩＨＭＡ Ｅｕｒｏｐｅ Ｓａｒｌ）（Ｅｐａｌｉｎｇｅｓ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）より入手
^ｃ）Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ ｏｆ ＦｒｉｂｏｕｒｇのＰａｔｒｉｃｅ Ｎｏｒｄｍａｎｎ教授（Ｆｒｉｂｏｕｒｇ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）より入手
微生物の接種材料をＭｕｅｌｌｅｒ‐Ｈｉｎｔｏｎ ＩＩ（ＭＨ‐カチオン調整）ブロスに希釈し、０．５ ＭｃＦａｒｌａｎｄ標準と比較し、概ね１０^６個のコロニー形成単位（ＣＦＵ）／ｍＬを得た。接種材料のアリコート（９０μＬ）を、ペプチドを含む１０μＬのＭＨ−ＩＩブロス＋Ｐ−８０（Ｐｏｌｙｓｏｒｂａｔｅ ８０、０．００２％最終濃度、ｖ／ｖ）に連続２倍希釈で添加した。ペプチドの抗菌活性は、３５℃での１８〜２０時間のインキュベーション後に目に見える増殖が観察されなかったμｇ／ｍＬで最小発育阻止濃度（ＭＩＣ）として表した。

２．３ 赤血球溶解
ペプチドを、ヒト赤血球（ｈＲＢＣ）に対する溶血活性について試験した。新鮮なｈＲＢＣをリン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ）で４回洗浄し、３０００×ｇで１０分間遠心分離した。化合物（２００μｇ／ｍＬ）を２０％ ｈＲＢＣ（ｖ／ｖ）と共に３７℃で１時間インキュベートし、３００ｒｐｍで振とうした。それぞれ０％および１００％の細胞溶解の値を、Ｈ^２Ｏ中で、それぞれ１０％水および２％Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００を含むＰＢＳの存在下で、ｈＲＢＣをインキュベートすることによって決定した。試料を遠心分離し、上清をＰＢＳバッファー中で〜７．５倍に希釈し、光学密度（ＯＤ）を５４０ｎｍで測定し、ブランク補正した。１００％溶解値（ＯＤ_５４０Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００）により、約０．５〜１．０のＯＤ_５４０が得られた。
パーセント赤血球溶解は以下のように算出した：（ＯＤ_５４０ペプチド／ＯＤ_５４０Ｔｒｉｔｏｎ Ｘ−１００）ｘ１００％。

２．４ マウスモデルにおける忍容性
ペプチドの忍容性を、Ｐｈａｒｍａｃｏｌｏｇｙ Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ Ｓｅｒｖｉｃｅｓ Ｔａｉｗａｎ Ｌｔｄ（Ｔａｉｐｅｉ，Ｔａｉｗａ）においてマウスモデルで試験した。雄ＩＣＲ（Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ ｏｆ Ｃａｎｃｅｒ Ｒｅｓｅａｒｃｈ）マウスにおける最大耐量（ＭＴＤ）アッセイで起こりうる有害作用の評価のために、ペプチドを、それぞれ３０ｍｇ／ｋｇまたは４０ｍｇ／ｋｇ；１２時間間隔で２回、皮下（ｓ．ｃ．）投与した。遊離塩基分子量に基づいて、ペプチドを、それぞれ６または８ｍｇ／ｍＬの濃度で０．９％ ＮａＣｌに溶解した。投与液のｐＨ値はｓ．ｃ．投与前に６．５〜７．６に調整した。５ｍＬ／ｋｇの投与容量およびそれぞれ６または８ｍｇ／ｍＬの濃度が適用された。新鮮な調製原液は試験中４℃で保存した。体重２３±３ｇの雄ＩＣＲマウスはＢｉｏＬａｓｃｏ Ｔａｉｗａｎから提供された（Ｃｈａｒｌｅｓ Ｒｉｖｅｒ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓライセンシーの下に）。使用前に動物を３日間馴化させ、健康状態が良好であることを確認した。それぞれ３０ｍｇ／ｋｇまたは４０ｍｇ／ｋｇのペプチドを、ＩＣＲ系雄マウス３群に１２時間間隔で２回皮下投与し、最初の３０分間にわたり、急性毒性症状（死亡率、痙攣、振戦、筋弛緩、鎮静等）および自律神経作用（下痢、流涎、流涙、血管拡張、立毛等）の有無について観察した。ペプチドは、初回投与後、１２時間間隔で再度投与した（計２回の投与）。その後、最初の３０分間に急性毒性症状および自律神経作用の有無について動物を再度観察した。死亡率は、初回投与の０．５および１２時間後と、２回目の投与の０．５、１、３、２４、４８および７２時間後に再度観察した。

２．５ マウスモデルにおける腎毒性
ペプチドの腎毒性を、Ｆｉｄｅｌｔａ Ｌｔｄ（Ｚａｇｒｅｂ，Ｃｒｏａｔｉａ）においてマウスモデルで試験した。コリスチンＢ（ポリミキシンＥ２、酢酸塩、個別に合成、９５％純度）はＰｏｌｙｐｈｏｒ Ｌｔｄ（Ａｌｌｓｃｈｗｉｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）により提供された。試験の目的は、６回（１２ｍｇ／ｋｇ）に分けて行った１日間の皮下投与（７２ｍｇ／ｋｇ／日）の後、雄ＣＤ１マウスにおいて生じ得るペプチドの毒性を評価することであった。ペプチドの原液は、生理食塩水（７．２ｍｇ／ｍｌ）中で、ｓ．ｃ．投与前にｐＨ６．５〜７．６に必要であれば調整したｐＨで調製した。ペプチドを動物に１日６回（２時間ごとに）皮下投与した。対照群および用量群の雄５匹からなる７群を試験対象とした。初回投与開始から２４時間後、動物を安楽死させた（イソフルラン麻酔−Ａｂｂｏｔｔ，Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓおよび放血）。すべての動物を可能な限り迅速に肉眼剖検に供し、その主な組織を巨視的に検査した。腎臓を適切な固定液に固定し、１０％緩衝ホルムアルデヒドに保存して病理組織学的検査を行った。脱水およびパラフィンワックスに包埋後、組織の切片を厚さ５μｍに切断し、ヘマトキシリンおよびエオジンで染色した。
腎臓の半定量的スコアリングを、以下の方法に従って実施した：
病変は以下のように評価された：尿細管拡張、顕著な核および少数の淡い尿細管円柱を伴う軽度の急性尿細管損傷（グレード１）；尿細管上皮細胞の壊死および多数の尿細管円柱を伴う重度の急性尿細管損傷（グレード２）；乳頭壊死を伴うまたは伴わない尿細管および糸球体の壊死／梗塞（グレード３）。グレードには以下のスコアを与えた：グレード１＝１、グレード２＝４およびグレード３＝１０。さらに、影響を受けた腎スライドの割合を以下のようにスコア化した：
＜１％＝０；１〜５％＝１；５〜＜１０％＝２；１０〜＜２０％＝３；２０〜＜３０％＝４；３０〜＜４０％＝５；および＞４０％＝６。
その後、腎組織学的総合スコアをパーセントスコアとグレードスコアの積として計算した。次いで、これらのスコアを、腎組織学的変化について０〜＋５のスケールで半定量的スコア（ＳＱＳ）として表した。これらのスコアを以下のように割り当てた：
− ＳＱＳ０＝有意な変化なし（総合スコア、＜１）
− ＳＱＳ＋１＝軽度の損傷（総合スコア、１〜＜１５）
− ＳＱＳ＋２＝軽度〜中等度の損傷（総合スコア、１５〜＜３０）
− ＳＱＳ＋３＝中等度の損傷（総合スコア、３０〜＜４５）
− ＳＱＳ＋４＝中等度から重度の損傷（総合スコア、４５〜＜６０）
− ＳＱＳ＋５＝重度の損傷（総合スコア、＞６０）
（Yousef ,J.、Chen、G.、Hill、P.、Nation、R.、Li、J.、Antimicrobial Agents And Chemotherapy[P]、2011、Vol 55、issue 9、American Society for Microbiology、USA、pp. 4044-4049）．

２．２〜２．５に記載した実験の結果を以下の表３、４、５、６および７に示す。
表３：ミューラーヒントンＩＩブロスおよび赤血球溶解における最小発育阻止濃度（ＭＩＣ）

表４：ミューラーヒントンＩＩブロス中の大腸菌、肺炎桿菌、アシネトバクター属バウマンニおよびエンテロバクター属クロアカの選択された臨床分離株の最小発育阻止濃度（ＭＩＣ）
^１）Ｐ−８０の非存在下で測定
^２）Ｐ−８０の存在下で測定
^３）Ｓｉｇｍａ Ａｌｄｒｉｃｈ、Ｂｕｃｈｓ；Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手したコリスチン（コリスチン硫酸塩、Ｃａｔ−Ｎｒ． Ｃ４４６１、Ｌｏｔ−Ｎｒ． ＳＬＢＫ０７１３Ｖ）。

表５：ミューラーヒントンＩＩブロス中の大腸菌ＭＣＲ−１ Ａｆ４５の最小発育阻止濃度（ＭＩＣ）
^１）Ｐ−８０の非存在下で測定
^２）Ｐ−８０の存在下で測定
^３）Ｓｉｇｍａ Ａｌｄｒｉｃｈ、Ｂｕｃｈｓ；Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手したコリスチン（コリスチン硫酸塩、Ｃａｔ−Ｎｒ． Ｃ４４６１、Ｌｏｔ−Ｎｒ． ＳＬＢＫ０７１３Ｖ）。

表６：マウスモデルにおける忍容性

表７：マウスモデルにおける腎毒性

Claims (24)

1. 式（Ｉ）の化合物であって、
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
   上式中、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１；またはｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であって；
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、および／またはＰ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＸ^１４とＸ^１３および／またはＰ^１とＰ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９が一緒に連結されている単一の側鎖にそれぞれ合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する、天然または非天然の架橋性α−アミノ酸あるいは非天然の架橋性酸を形成する場合；
   Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族酸であり；
   Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^３は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^４は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^５は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^６は、Ｇｌｙであるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^７は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^８は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^９は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌ；であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１、Ｐ^１０もしくはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − 上記モジュールＡにおける鎖間結合および塩橋の合計数が２を超えてはならないこと；
   − Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合；
   Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸あるいは非天然の架橋酸を形成する場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬまたはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬまたはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１、Ｐ^１０もしくはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬまたはＤ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１３のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸あるいは非天然の架橋酸を形成する場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬまたはＤ α−アミノ酸であり；ならびに
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ αアミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ αアミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とする、
   モジュールＡと、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
   上式中、
   Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である；
   モジュールＢと、
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、上式中、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   ｋ＝２の場合、追加の要素
   Ｌ^２は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   ｋ＝３の場合、追加の要素
   Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１−３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されており；
   ｋ＝０の場合、
   Ｑ^１は、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに直接連結されている；
   リンカーＬと
   を含む化合物、またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物。
2. カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であって；
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＸ^１４の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、および／またはＰ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^１とＸ^１２および／またはＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸あるいは非天然の架橋酸を形成する場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて請求項１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸アミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族アミノアルコールであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであるか：または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくは１つのグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する塩基性アミノアルコールであるか；または、少なくとも１つのヒドロキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性アミノアルコールであり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；ならびに
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１またはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；またはＸ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族アミノアルコールであること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^１０が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｘ^１２は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、場合によって修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を有する対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、および／またはＰ^４とＰ^９が一緒になって、共有結合相互作用（鎖間結合）または静電相互作用（塩橋）によってＰ^２とＰ^１１および／またはＰ^４とＰ^９を一緒に連結している単一の側鎖に合計１〜１２個の炭素原子および／またはヘテロ原子をそれぞれ含有する天然または非天然の架橋α−アミノ酸を形成する場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕであるか；または、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＬ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ αアミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点およびＰ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基および／または窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然または非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪族α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する芳香族Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有するアルコール性Ｌ α−ヒドロキシ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する脂肪酸であり；
   Ｐ^２は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基もしくはグアニジノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｄ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのカルボン酸官能基もしくはホスホン酸官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミド官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のＤ α−アミノ酸であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１もしくはＰ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ αアミノ酸であること；ならびに
   − Ｐ^８が、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸である場合；Ｐ^１０は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｌ α−アミノ酸であること；ならびに
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；ならびに
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１の窒素（Ｎ）結合点は適切に飽和されて、修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有する、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸を形成すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５、Ｐ^６もしくはＰ^７は、少なくとも１つのカルボキシ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のα−アミノ酸であること；
   を条件とする、
   モジュールＡと、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
   Ｑ^１は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^３は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｄ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の芳香族Ｄ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^４は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であり；
   Ｑ^７は、単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性Ｌ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪酸Ｌ α−アミノ酸である；
   モジュールＢと、
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   ｋ＝２の場合、追加の要素
   Ｌ^２は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   ｋ＝３の場合、追加の要素
   Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂであるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の脂肪族ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または、少なくとも１つのアミノ官能基を含む単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然の塩基性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であるか；または単一の側鎖に合計１〜２５個の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有する天然もしくは非天然のアルコール性ＬもしくはＤ α−アミノ酸であり；
   前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１−３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されており、
   ｋ＝０の場合、
   Ｑ^１は、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに直接連結されている；
   リンカーＬと
   を含む、請求項１に記載の式（Ｉ）の化合物、またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物。
3. カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのα−アミノ酸残基の結合に基づいて、式
   のうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造を形成するか；
   または、α−アミノ酸残基と酸残基の結合に基づいて、式
   のうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造を形成するか；
   または、以下に定義する２つのα−アミノ酸残基間の静電相互作用に基づいて、式
   のうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式
   のうちの１つの酸残基であり、
   Ｐ^１は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^２は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^３は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^４は、Ｇｌｙ；または式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^５は、Ｇｌｙ；または式
   のＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^６は、Ｇｌｙ；または式
   のＤ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^７は、Ｇｌｙ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^８は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^９は、Ｇｌｙ、または式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^１０は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^１１は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
   を条件とし、
   さらに、
   − 上記モジュールＡにおける鎖間結合および塩橋の合計数が２を超えてはならないこと；
   − Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１３は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｘ^１４は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌ；または式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基、または式
   のうちの１つのアミノアルコール残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；もしくはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｘ^１４は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１７；もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式
   のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式
   のうちの１つの酸残基であり、
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１３は、Ｇｌｙｏｌ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；またはＡＡ１Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１３は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｘ^１４は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１７；もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、
   または式
   のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、
   または式
   のうちの１つの酸残基であり、
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、または式
   のうちの１つのアミノアルコール残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；もしくはＰ^１０は式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であるか、または式
   のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基であるか、または式
   のうちの１つの酸残基であり、
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；Ｐ^１は、ｐＧｌｙ；または式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基、または式
   のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基、または式
   のうちの１つの酸残基であり、
   Ｐ^２は、式
   のＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であること；
   を条件とする、
   モジュールＡと、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
   Ｑ^１は、式
   のうちの１つのα−アミノ酸残基であり、
   Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式
   のＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｑ^３は、式
   のうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり、
   Ｑ^４は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり、
   Ｑ^７は、式
   のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基である、
   モジュールＢと、
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   ｋ＝２の場合、追加の要素
   Ｌ^２は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   ｋ＝３の場合、追加の要素
   Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１−３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されており；
   ｋ＝０の場合、
   Ｑ^１は、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＰ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに直接連結されており；
   Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、Ｃ_１−１２−アルキル；Ｃ_２−１２−アルケニル；シクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
   Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
   Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ；または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ ＰＯ（ＯＨ）_２であり；
   Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル；ヒドロキシ−Ｃ_２−８−アルケニル；ヒドロキシ−シクロアルキル；またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
   Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
   Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ− −（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−；または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
   Ｒ^１およびＲ^２は、独立して、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；またはＣ_２−８−アルケニルであり；
   Ｒ^４は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９；または−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３である；または
   Ｒ^１３は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５；−ＯＣＯＲ^１；−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−ＣＯＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；または−ＳＯ_２Ｒ^１５；または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^１４は、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
   Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は、独立して、Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであるか；または構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は、独立して：ヘテロシクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
   Ｒ^１９は、式
   のうちの１つのアリール基、または式
   のうちの１つの基であり、
   Ｘ、Ｘ’、Ｘ’’およびＸ’’’は、独立して、−ＣＲ^２０；またはＮであり；
   Ｒ^２０およびＲ^２１は、独立して、Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
   Ｒ^２２は、式
   のアリール基であり、
   Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２は、独立して、Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
   Ｒ^２６は、Ｈ；Ａｃ；Ｃ_１−８−アルキル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
   Ｒ^２８およびＲ^２９は、独立して、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４；−ＳＲ^１４；または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^３１は、Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；−ＣＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であるか；または構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は：−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２；ヘテロシクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；ｎとｍは、独立して０〜５の整数であり、ただしｎ＋ｍ≦６であることを条件とし、
   ｏは０−４であり；ｐは２−６であり；ｑは１−６であり；ｒは１−３である；
   リンカーＬと
   を含む、請求項１または２に記載の式（Ｉ）の化合物、またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物。
4. カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＰまたはＸからなるモジュールＡであって、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であって；
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項３に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｘ^１４は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０；またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１７；もしくはＡＡ１７^Ｄのうちの１つの鎖間結合（アミノ酸）−（酸）−構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１；ＡＡ１２；もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて請求項３に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｇｌｙｏｌ；または式ＡＡ１；ＡＡ２；ＡＡ３；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；もしくはＡＡ６のうちの１つのαーアミノ酸残基；または式ＡＡ７；ＡＡ８；ＡＡ９；もしくはＡＡ１０のうちの１つのアミノアルコール残基であり；
   ただし、
   − Ｐ^１が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１；ＡＡ４；またはＡＡ４^Ｄのα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；もしくはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸基であるか；またはＸ^１２は式ＡＡ２のα−アミノ酸残基；もしくは式ＡＡ８のアミノアルコール残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^１０が式ＡＡ４のα−アミノ酸残基である場合；Ｘ^１２は、式ＡＡ１のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｘ^１２は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０；またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、式ＡＡ１６；もしくはＡＡ１６^Ｄのうちの１つの鎖間結合ビス（アミノ酸）構造；または式ＡＡ１８；ＡＡ１８^Ｄ；ＡＡ１９；もしくはＡＡ１９^Ｄのうちの１つの塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１；ＡＡ１２；もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項３に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式ＡＡ１；ＡＡ３ｂ；ＡＡ４；またはＡＡ５のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１１は、前述のように連結していないカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点を有し、Ｒ^３０との結合によって適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾されたカルボニル（Ｃ＝Ｏ）官能基を場合によって有すること；
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を場合によって有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０；またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１は、ｐＧｌｕ；または式ＡＡ１；ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２；もしくはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基；または式ＡＡ１１；ＡＡ１２；もしくはＡＡ１４のうちの１つのＬ α−ヒドロキシ酸残基；または式ＡＡ１５ａ；もしくはＡＡ１５ｂのうちの１つの酸残基であり；
   Ｐ^２は、式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項３に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、式ＡＡ１^Ｄ；ＡＡ２^Ｄ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ５^Ｄ；またはＡＡ６^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
   ただし、
   − Ｐ^３が式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１；またはＰ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − Ｐ^８が式ＡＡ１のα−アミノ酸残基である場合；Ｐ^１０は、式ＡＡ２のα−アミノ酸残基であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１は、前述のように連結していない窒素（Ｎ）を有し、上記に示したようなＲ^１と、Ｒ^３１との結合により適切に飽和されて、対応する天然または非天然の末端α−アミノ酸残基を形成し；修飾された窒素（Ｎ）官能基を有すること；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７は、式ＡＡ２０；またはＡＡ２０^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であること；
   を条件とする、
   モジュールＡと、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢであって、
   Ｑ^１は、式ＡＡ２１；またはＡＡ２１^Ｄのうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   Ｑ^２、Ｑ^５、およびＱ^６は、独立して式ＡＡ３ｂのＬ α−アミノ酸残基であり；
   Ｑ^３は、式ＡＡ１^Ｄ；またはＡＡ２^Ｄのうちの１つのＤ α−アミノ酸残基であり；
   Ｑ^４は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基であり；
   Ｑ^７は、式ＡＡ１；またはＡＡ４のうちの１つのＬ α−アミノ酸残基である；
   モジュールＢと、
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝０〜３の単一要素ＬからなるリンカーＬであって、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   ｋ＝２の場合、追加の要素
   Ｌ^２は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   ｋ＝３の場合、追加の要素
   Ｌ^３は、Ｇｌｙ；Ｓａｒ；Ａｉｂ；または式ＡＡ３ｂ；ＡＡ３ｂ^Ｄ；ＡＡ４；ＡＡ４^Ｄ；ＡＡ１；もしくはＡＡ１^Ｄ（前述）のうちの１つのα−アミノ酸残基であり；
   前記リンカーＬは、Ｌ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１−３の場合；Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに連結されており、
   ｋ＝０の場合、
   Ｑ^１は、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のα−窒素（Ｎ）の方へ、モジュールＡに直接連結されており；
   Ｒ^Ａｌｋは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、Ｃ_１−１２−アルキル、Ｃ_２−１２−アルケニル、シクロアルキル、シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル、またはＣ_１−６−アルコキシ−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^Ａｒは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^４）_ｎＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９；または−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１４（ＣＨ_２）_ｍＲ^１９であり；
   Ｒ^Ａｍ１は、２６個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｑＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＣ（＝ＮＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）ＮＲ^１７Ｒ^１８；または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１４Ｒ^２７であり；
   Ｒ^Ａｍ２は、２６個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^Ａｃｉｄは、２６個未満の炭素原子および／もしくはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＯＨ；または−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ ＰＯ（ＯＨ）_２であり；
   Ｒ^ＯＨは、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＯＨ；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＳＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＯ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＳ（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍＯＨ；ヒドロキシ−Ｃ_１−８−アルキル；ヒドロキシ−Ｃ_２−８−アルケニル；ヒドロキシ−シクロアルキル；またはヒドロキシ−ヘテロシクロアルキルであり；
   Ｒ^{Ａｍｉｄｅ}は、２６個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｙは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑ−であり；
   Ｚは、２５個未満の炭素原子および／またはヘテロ原子を含有することを条件に、−（ＣＨ_２）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−Ｓ−Ｓ−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＨ＝ＣＨ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎ−ヘテロアリール−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＨ_２）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＨ_２）_ｍ− −（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＣＯＮＲ^１（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯ（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−；−（ＣＨ_２）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＨ_２）_ｍ−；または−（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｎＮＲ^１ＣＯＮＲ^２（ＣＲ^２８Ｒ^２９）_ｍ−であり；
   Ｒ^１およびＲ^２は、独立して、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；またはＣ_２−８−アルケニルであり；
   Ｒ^４は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＮＲ^１ＳＯ_２Ｒ^１５；−（ＣＨＲ^１３）_ｏＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｏＲ^１９；または−（ＣＨＲ^１）_ｎＯ（ＣＨＲ^２）_ｍＲ^２３であり；または
   Ｒ^１３は、Ｈ；Ｆ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５；−ＯＣＯＲ^１；−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２Ｃ（＝ＮＲ^１７）ＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｑＮＲ^２ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−ＣＯＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；または−ＳＯ_２Ｒ^１５；または−ＳＯ_２ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^１４は、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；−（ＣＨＲ^１）_ｏＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨＲ^１）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；または−（ＣＨＲ^１）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５であり；
   Ｒ^１５、Ｒ^１６、Ｒ^１７およびＲ^１８は、独立して、Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルであり；または構造要素−ＮＲ^１５Ｒ^１６および−ＮＲ^１７Ｒ^１８は、独立して：
   ヘテロシクロアルキル、アリール−ヘテロシクロアルキル、またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；
   Ｒ^１９は、式
   のうちの１つのアリール基、または式
   のうちの１つの基であり、
   Ｘ、Ｘ’、Ｘ’’およびＸ’’’は、独立して、−ＣＲ^２０；またはＮであり；
   Ｒ^２０およびＲ^２１は、独立して、Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；−（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−Ｏ（ＣＨ_２）_ｏＲ^２２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＯＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１ＣＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−（ＣＨ_２）_ｏＰＯ（ＯＲ^１）_２；−（ＣＨ_２）_ｏＳＯ_２Ｒ^１５；または−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＲ^１５であり；
   Ｒ^２２は、式
   のアリール基であり、
   Ｒ^２３、Ｒ^２４およびＲ^２は、独立して、Ｈ；Ｆ；Ｃｌ；Ｂｒ；Ｉ；ＯＨ；ＮＨ_２；ＮＯ_２；ＣＮ；ＣＦ_３；ＯＣＨＦ_２；ＯＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；−（ＣＨ_２）_ｏＯＲ^１５；−Ｏ（ＣＯ）Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＮＲ^１Ｒ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＯＲ^１５；−（ＣＨ_２）_ｏＣＯＮＲ^１Ｒ^１５であり；
   Ｒ^２６は、Ｈ；Ａｃ；Ｃ_１−８−アルキル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^２７は、−ＣＯ（ＣＲ^１Ｒ^１３）_ｑＲ^１５であり；
   Ｒ^２８およびＲ^２９は、独立して、Ｈ；ＣＦ_３；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；またはアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；またはヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキルであり；
   Ｒ^３０は、−ＯＲ^１４；−ＳＲ^１４；または−ＮＲ^１５Ｒ^１６であり；
   Ｒ^３１は、Ｈ；Ｃ_１−８−アルキル；Ｃ_２−８−アルケニル；Ｃ_１−６−アルコキシ；シクロアルキル；ヘテロシクロアルキル；シクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロシクロアルキル−Ｃ_１−６−アルキル；アリール；ヘテロアリール；アリール−Ｃ_１−６−アルキル；ヘテロアリール−Ｃ_１−６−アルキル；シクロアルキル−アリール；ヘテロシクロアルキル−アリール；シクロアルキル−ヘテロアリール；ヘテロシクロアルキル−ヘテロアリール；アリール−シクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；ヘテロアリール−シクロアルキル；ヘテロアリール−ヘテロシクロアルキル；−ＣＯＲ^１５；−ＣＯＮＲ^１５Ｒ^１６；−Ｃ（＝ＮＲ^１３）ＮＲ^１５Ｒ^１６であるか；または構造要素−ＮＲ^１Ｒ^３１は：−Ｎ＝Ｃ（ＮＲ^１５Ｒ^１６）_２；ヘテロシクロアルキル；アリール−ヘテロシクロアルキル；またはヘテロアリール−ヘテロシクロアルキルを形成することができ；ｎとｍは、独立して０〜５の整数であり、ただしｎ＋ｍ≦６であることを条件とし、
   ｏは０−４であり；ｐは２−６であり；ｑは１−６であり；ｒは１−３である；
   リンカーＬと
   を含む、請求項１から３のいずれか１項に記載の式（Ｉ）の化合物、またはその互変異性体もしくは回転異性体；またはその塩；または薬学的に許容される塩；または水和物；または溶媒和物。
5. 特に、
   モジュールＡについて、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
   ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ａｃ−Ｌｙｓ；Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結か；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｘ^１４は、^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；Ｄａｂ；６ＭｅＨｅｐｔＡ；Ａｃ−ｐＧｌｕ；Ａｃ−^ＤｐＧｌｕ；またはＡｃ−^ＤＳｅｒであり；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^２は、Ｔｈｒ；Ｄａｐ；Ａｌａ；Ｖａｌ ｔＢｕＧｌｙ；またはＤａｂであり；
   Ｐ^３は、Ｔｙｒ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
   Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^５は、Ｇｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
   Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＡｒｇ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８は、Ｔｒｐ；またはＶａｌであり；
   Ｐ^９は、Ｓｅｒ、Ｈｓｅ、Ｔｈｒ、ａｌｌｏＴｈｒ、Ｄａｂ、Ｈｉｓ、Ｇｌｕ、Ａｌａ、またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０は、Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｔｙｒ；Ｔｒｐ；Ｓｅｒ；Ｎｖａ；またはＩｌｅであり；
   Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
   Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；^ＤＡｌａ；Ｇｌｙ；またはＴｙｒであり；
   Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｙｏｌであり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、Ｓｅｒ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；または^ＤＡｌａであること；および
   − Ｐ^３が、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＶａｌである場合；Ｐ^１；Ｐ^１０；またはＸ^１２はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；または^ＤＡｌａであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − 上記モジュールＡにおける鎖間結合および塩橋の合計数が２を超えてはならないこと；
   − Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^１とＸ^１２は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｘ^１４、Ｐ^１、Ｐ^２、Ｐ^３、Ｐ^４、Ｐ^５、Ｐ^６、Ｐ^７、Ｐ^８、Ｐ^９、Ｐ^１０およびＰ^１１は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＳｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１；もしくはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２は、Ｔｙｒ；Ｔｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１３は、^ＤＡｌａ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；^ＤＴｈｒ；^ＤＡｓｐ；Ｓｅｒ；Ａｓｐ；Ａｓｎ；またはＧｌｙｏｌであり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合：Ｘ^１２はＶａｌであること；および
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０；もしくはＸ^１２はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくは^ＤＡｌａであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、上記のような鎖間結合を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成するか、または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；もしくは６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２； Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；Ｔｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、上記のような鎖間結合を形成する場合；Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないことを条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり；かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；もしくは６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
   Ｑ^１はＤａｂであり；
   Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
   Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
   Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
   Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
   ｋ＝３の場合、
   Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
   Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
   Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
   前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１または３の場合、Ｐ^５、Ｐ^６またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＬ^１の窒素（Ｎ）へのの方へ、モジュールＡに連結されている、
   請求項１から４のいずれか１項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
6. 特に、
   モジュールＡについて、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり；
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４；Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項５に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；もしくはＡｃ−Ｈｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、モジュールＡについて請求項５に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｘ^１２は、Ｖａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｔｙｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ；Ｔｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − Ｐ^１０がＳｅｒである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；もしくはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｂ（Ｍｅ）；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成するか、または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項５に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、Ａｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｇｌｕ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＧｌｕ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；^ＤＶａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；Ｐｈｅ；Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ｎｖａ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｃ−Ｎｖａ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
   Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項５に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
   Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
   ただし、
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１は；Ｔｙｒ；もしくはｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
   Ｑ^１はＤａｂであり；
   Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
   Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
   Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
   Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕであり；
   カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
   ｋ＝１の場合、
   Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
   ｋ＝３の場合、
   Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
   Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
   Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
   前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
   ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている、
   請求項１から５のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
7. 特に、
   モジュールＡについて、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｃｙｓ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４におけるＡｃ−Ｄａｂの側鎖とＸ^１３におけるＧｌｕ−ＮＨ_２の側鎖との間、またはＸ^１４におけるＡｃ−Ｇｌｕの側鎖とＸ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２におけるＤａｂの側鎖とＰ^１１におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｘ^１４は^ＤＳｅｒ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
   Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はＶａｌ；またはｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
   Ｘ^１２はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
   Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；または^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する
   場合；
   Ｘ^１４はｐＧｕ；^ＤｐＧｌｕ；Ａｃ−Ｄａｂ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はＶａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＡｌａであり；
   Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｇｌｙｏｌ；Ｖａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨである場合；Ｘ^１２はＶａｌ；またはＶａｌ−ＮＨ_２であること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する
   場合；
   Ｐ^１はＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｈｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＨｓｅ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
   Ｘ^１２はＴｙｒ；Ａｌａ；Ｇｌｙ；または^ＤＡｌａであり；
   Ｘ^１３はＧｌｙｏｌ；^ＤＡｌａ；^ＤＳｅｒ；^ＤＴｈｒ；^ＤＡｓｐ；^ＤＡｌａ−ＮＨ_２；^ＤＳｅｒ−ＮＨ_２；Ａｓｐ；またはＡｓｎであり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する
   場合；
   Ｘ^１４は、Ａｃ−Ｄａｂ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
   Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９は、Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；またはＡｌａであり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｌｙｓ；もしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり、
   Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
   Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；ａｌｌｏＴｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
   Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
   Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^１がＳｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｓｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
   − Ｐ^３がＳｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；もしくは^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
   を形成する場合、
   Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４は、Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ；Ａｌａ；またはＡｌａ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；ｏｒ Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；またはＰｈｅであり；
   Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とする、
   請求項１から７のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
8. 特に、
   モジュールＡについて、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
   を形成する
   場合；
   Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂ；ｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
   Ｐ^１はＶａｌ；Ｌｅｕ；またはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｐ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；Ａｌａ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；またはＡｌａであり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
   Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ａｃ−Ｐｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；ｈＣｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｂ（Ｍｅ）の側鎖と、Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｌｙｓ；もしくはＤａｂの側鎖との間；またはＰ^２におけるＤａｂの側鎖と、Ｐ^１１における；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結；または
   ラクタム結合による；Ｄａｂの側鎖と、Ａｓｐの側鎖との連結
   を形成するか；または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＧｌｕの側鎖と、Ｐ^９におけるＤａｂの側鎖との間、またはＰ^４におけるＤａｂ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９におけるＡｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
   場合；
   Ｐ^１は、Ｖａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−^ＤＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ｔｙｒ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；ｐＧｌｕ；３ＭｅＢｕｔＡ；２ＭｅＰｒｏｐＡ；または６ＭｅＨｅｐｔＡであり；
   Ｐ^２はＡｌａ；Ｖａｌ；ｔＢｕＧｌｙ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；またはＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり、
   Ｐ^５はＧｌｙ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；Ｔｈｒ；またはＯｒｎであり；
   Ｐ^６はＧｌｙ；^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；または^ＤＡｒｇであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐ；またはＶａｌであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｔｈｒ；Ｈｓｅ；Ｇｌｕ；Ａｌａ；Ｈｉｓ；Ｄａｂ；ａｌｌｏＴｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；Ｎｖａ；Ｔｙｒ；またはＴｒｐであり；
   Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
   Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｓｅｒ−ＯｉＰｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｓｎ；Ｔｈｒｏｌ；^ＤＴｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＤａｂ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − Ｐ^１が、Ｓｅｒ；Ａｃ−Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；もしくはＡｃ−Ｓｅｒである場合、Ｘ^１２はＶａｌ−ＮＨ_２；もしくはＬｅｕ（３Ｒ）ＯＨであること；および
   − Ｐ^３が、Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；もしくはＶａｌである場合；Ｐ^１はＴｙｒ；もしくはＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＰ^１０はＴｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；および
   − Ｐ^８がＶａｌである場合；Ｐ^１０はＴｒｐであること；および
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − Ｐ^１とＸ^１２が一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成する場合、Ｐ^２とＰ^１１は一緒になって上記のような鎖間結合または塩橋を形成しないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；もしくは^ＤＧｌｕであること；
   を条件とし、
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
   を形成する；かつ／または
   Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
   ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
   を形成する
   場合；
   Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
   Ｐ^２はＴｈｒであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ；Ａｌａ；またはＡｌａ−ＮＨ_２であり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであることを条件とし；
   ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
   Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
   Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｉｌｅ；Ｎｌｅ；またはＰｈｅであり；
   Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
   Ｐ^３はＴｙｒであり；
   Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；Ｄａｂ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^８はＴｒｐであり；
   Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
   Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；Ｉｌｅ；またはＮｖａであり；
   Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
   ただし、
   − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
   − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
   を条件とし、
   さらに、
   − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５がＧｌｕであること；
   を条件とする、
   請求項１から７のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
9. 特に、
   Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
   Ｑ^１はＤａｂであり；
   Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
   Ｑ^３は^ＤＬｅｕ；または^ＤＰｈｅであり；
   Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ｌｅｕ（３Ｒ）ＯＨ；Ａｂｕ；Ｎｖａ；Ｔｈｒ；またはａｌｌｏＴｈｒであり；
   Ｑ^７はＴｈｒ；またはＬｅｕである；
   請求項１から６のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
10. 特に、
    カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝１または３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
    ｋ＝１の場合、
    Ｌ^１は^ＤＤａｂであり；
    ｋ＝３の場合、
    Ｌ^１はＤａｂ；^ＤＤａｂ；^ＤＤａｐ；またはＮＭｅＤａｂであり；
    Ｌ^２はＴｈｒ；Ｈｓｅ；またはＳｅｒであり；
    Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；^ＤＤａｂ；または^ＤＤａｐであり；
    前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
    ｋ＝１または３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている、
    請求項１から６のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
11. 特に、
    モジュールＡについて、
    ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；かつ、
    Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造もしくは（アミノ酸）−（酸）−構造；またはアミノ酸残基および酸残基と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ａｃ−Ｃｙｓ；Ａｃ−Ｐｅｎ；Ａｃ−Ｈｃｙ；もしくは３ＭＰＡの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、
    ラクタム結合による；Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ；Ａｃ−Ｄａｐ；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結；または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３におけるＤａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｘ^１４とＸ^１３が一緒になって、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｄａｂ、Ａｃ−Ｄａｐ、Ａｃ−Ｌｙｓ、Ｄａｂ、ＤａｐもしくはＬｙｓの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；Ａｓｐ−ＮＨ_２；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間、または、Ｘ^１４における；Ａｃ−Ｇｌｕ；Ａｃ−Ａｓｐ；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｘ^１３における；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；Ｌｙｓ−ＮＨ_２；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結；
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合；
    Ｘ^１４は^ＤＳｅｒであり；
    Ｐ^１はＶａｌであり；
    Ｐ^２はＴｈｒであり；
    Ｐ^３はＴｙｒであり；
    Ｐ^４はＳｅｒ；Ｄａｐ；Ｄａｐ；またはＧｌｙであり；
    Ｐ^５はＯｒｎ；Ｈｉｓ；またはＧｌｙであり；
    Ｐ^６は^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｌａ；またはＧｌｙであり；
    Ｐ^７はＤａｂ；Ｔｈｒ；Ｓｅｒ；Ｈｓｅ；Ａｌａ；またはＧｌｙであり；
    Ｐ^８はＴｒｐであり；
    Ｐ^９はＧｌｕ；Ａｌａ；Ｄａｂ；Ｓｅｒ；またはＨｓｅであり；
    Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり、
    Ｐ^１１はＡｌａ；またはＳｅｒであり；
    Ｘ^１２はＴｈｒであり；
    Ｘ^１３は^ＤＡｌａ；または^ＤＳｅｒであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７；はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝１、ｔ＝０、ｕ＝１であり、かつ、
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する場合；
    Ｘ^１４はｐＧｌｕ；または^ＤｐＧｌｕであり；
    Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；およびＰ^１１は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｘ^１２はＴｈｒｏｌ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；またはＴｈｒであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０であり、かつ
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
    を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
    を形成する場合；
    Ｐ^１は、Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＡｃ−Ｖａｌであり；
    Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ^１０；Ｐ^１１；およびＸ^１２は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｘ^１３はＧｌｙｏｌであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合；
    Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
    Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；またはＤａｂであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合；
    Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
    Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
    Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
    を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
    を形成する
    場合、
    Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
    Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＳｅｒであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであることを条件とし；
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
    Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
    Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ｉｌｅ；またはＰｈｅであり；
    Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
    Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；Ｐ９；およびＰ^１０は、本請求項においてモジュールＡについて上に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
    Ｑ^１はＤａｂであり；
    Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
    Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
    Ｑ^４はＬｅｕであり；
    Ｑ^７はＴｈｒであり；
    カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
    Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    Ｌ^２はＴｈｒであり；
    Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
    前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
    ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている；
    請求項１から１０のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
12. 特に、
    モジュールＡについて、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０；またはｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１であり、かつ
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；Ｈｃｙ；Ｃｙｓ−ＮＨ_２；Ｐｅｎ−ＮＨ_２；もしくはＨｃｙ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｐ^２における；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結；または、Ｐ^２におけるＧｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１におけるＤａｂ；Ｄａｐ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；もしくはＤａｐ−ＮＨ_２の側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；Ａｓｐ；Ｇｌｕ−ＮＨ_２；もしくはＡｓｐ−ＮＨ_２の側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；Ｌｙｓ；Ｄａｂ−ＮＨ_２；Ｄａｐ−ＮＨ_２；もしくはＬｙｓ−ＮＨ_２の側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合；
    Ｘ^１４はＡｃ−Ｄａｂであり；
    Ｐ^１；Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＤａｂ−ＮＨ_２；またはＤａｂであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖と、Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、Ｐ^２における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^２における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^１１における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖と、Ｃｙｓ；Ｐｅｎ；もしくはＨｃｙの側鎖との連結；または
    ラクタム結合による；Ａｓｐ；もしくはＧｌｕの側鎖と、Ｄａｂ；もしくはＤａｐの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖と、Ｐ^９における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖との間；またはＰ^４における；Ｇｌｕ；もしくはＡｓｐの側鎖と、Ｐ^９における；Ｄａｂ；Ｄａｐ；もしくはＬｙｓの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合；
    Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ｐｒｏｐ−Ｖａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｔｙｒ；Ｎｌｅ；またはＴｙｒであり；
    Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＡｌａ；Ｓｅｒ；Ｔｈｒ；Ｇｌｕ；またはＤａｂであり；
    Ｘ^１２はＧｌｙｏｌ；Ｓｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｓｅｒ−ＮＨＭｅ；Ｔｈｒ；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｖａｌ−ＮＨ_２；またはＴｙｒｏｌであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
    を形成する；かつ／または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合によるＣｙｓの側鎖とＣｙｓの側鎖との連結
    を形成する
    場合；
    Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；またはＶａｌであり；
    Ｐ^２；Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１はＳｅｒ−ＮＨ_２；またはＳｅｒであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
    Ｐ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合；
    Ｐ^１はＡｃ−Ｖａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｌｅｕ；Ａｃ−Ｉｌｅ；Ａｃ−Ｎｌｅ；Ａｃ−Ｐｈｅ；Ｖａｌ；Ｌｅｕ；Ｎｌｅ；Ｉｌｅ；またはＰｈｅであり；
    Ｐ^２はＯｒｎ；またはＤａｂであり；
    Ｐ^３；Ｐ^４；Ｐ^５；Ｐ^６；Ｐ^７；Ｐ^８；Ｐ^９；およびＰ^１０は、モジュールＡについて請求項１１に記載のとおりであり、ここで、ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１であり；
    Ｐ^１１は、^ＤＴｈｒ；^ＤＨｓｅ；^ＤＡｓｎ；^ＤＧｌｎ；^ＤＧｌｕ；^ＤＶａｌ；^ＤＴｙｒ；^ＤＤａｂ；^ＤＯｒｎ；または^ＤＬｙｓであり；
    ただし、
    − 上記モジュールＡのアミノ酸残基Ｇｌｙの合計数が２を超えてはならないこと；および
    − アミノ酸残基Ｇｌｙの位置Ｐが直接近接してはならないこと；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５；Ｐ^６；またはＰ^７はＧｌｕ；または^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
    Ｑ^１はＤａｂであり；
    Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
    Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
    Ｑ^４はＬｅｕであり；
    Ｑ^７はＴｈｒであり；
    カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
    Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    Ｌ^２はＴｈｒであり；
    Ｌ^３はＤａｐ；またはＤａｂであり；
    前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
    ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている；
    請求項１から１１のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
13. 特に、
    モジュールＡについて、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
    を形成するか；
    または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合、
    Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
    Ｐ^２はＴｈｒであり；
    Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
    Ｐ^４はＤａｂ；Ｄａｐ；Ｔｈｒ；またはＳｅｒであり；
    Ｐ^５はＯｒｎ；Ａｌａ；Ｖａｌ；Ａｂｕ；Ｈｉｓ；またはＴｈｒであり；
    Ｐ^６は、^ＤＤａｂ；^ＤＳｅｒ；または^ＤＨｓｅであり；
    Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
    Ｐ^８はＴｒｐであり；
    Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；ａｌｌｏＴｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
    Ｐ^１０はｔＢｕＧｌｙ；Ｖａｌ；またはＩｌｅであり；
    Ｐ^１１はＡｌａであり；
    Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒｏｌ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒｏｌ；Ｔｙｒ−ＮＨ_２；Ａｓｎ；またはＴｙｒｏｌであり；
    ただし、
    − Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒ−ＮＨ_２；もしくはＴｙｒｏｌであること；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
    Ｑ^１はＤａｂであり；
    Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
    Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
    Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
    Ｑ^７はＴｈｒであり；
    カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
    Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
    Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
    ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている；
    請求項１から１０のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
14. 特に、
    モジュールＡについて、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつ、
    Ｐ^２とＰ^１１が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）−構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓの側鎖との連結
    を形成するか；
    または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、２つのＬアミノ酸残基の結合に基づく鎖間結合ビス（アミノ酸）構造と；それに続く、
    ジスルフィド結合による；Ｃｙｓの側鎖と、Ｃｙｓ；もしくはＰｅｎの側鎖との連結
    を形成するか；または
    Ｐ^４とＰ^９が一緒になって、Ｐ^４におけるＤａｂの側鎖とＰ^９におけるＧｌｕの側鎖との間に、静電相互作用に基づく塩橋を形成する
    場合、
    Ｐ^１はＶａｌ；Ａｃ−Ｖａｌ；ＮＭｅＶａｌ；ＨＯＶａｌ；Ａｃ−Ｎｌｅ；またはＡｃ−Ｔｙｒであり；
    Ｐ^２はＴｈｒであり；
    Ｐ^３はＶａｌ；Ｓｅｒ；またはＴｙｒであり；
    Ｐ^４はＤａｂ；またはＳｅｒであり；
    Ｐ^５はＯｒｎであり；
    Ｐ^６は^ＤＤａｂ；または^ＤＳｅｒであり；
    Ｐ^７はＳｅｒ；Ｈｓｅ；Ｔｈｒ；またはＤａｂであり；
    Ｐ^８はＴｒｐであり；
    Ｐ^９はＳｅｒ；Ｈｓｅ；ａｌｌｏＴｈｒ；Ｄａｂ；またはＧｌｕであり；
    Ｐ^１０はＶａｌ；またはＩｌｅであり；
    Ｐ^１１はＡｌａであり；
    Ｘ^１２はＳｅｒ；Ｓｅｒ−ＮＨ_２；Ｔｈｒ−ＮＨ_２；Ｔｙｒｏｌ；またはＴｙｒ−ＮＨ_２であり；
    ただし、
    − Ｐ^３がＳｅｒ；またはＶａｌである場合、Ｐ^１はＡｃ−Ｔｙｒであるか；またはＸ^１２はＴｙｒｏｌ；もしくはＴｙｒ−ＮＨ_２であること；
    を条件とし、
    さらに、
    − Ｐ^７がＤａｂである場合；Ｐ^４はＳｅｒであり、かつモジュールＢのＱ^４はＡｂｕ；またはＴｈｒであること；
    を条件とし、
    さらに、
    − リンカーＬ（後述）がモジュールＡと、Ｐ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点により連結されている場合；Ｐ^５はＧｌｕであるか；またはＰ^６は^ＤＧｌｕであること；
    を条件とし、
    Ｑ^７がα−カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からＱ^１のω−窒素（Ｎ）に連結されていることを条件に、カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、単一要素ＱからなるモジュールＢについて、
    Ｑ^１はＤａｂであり；
    Ｑ^２、Ｑ^５およびＱ^６はＤａｂであり；
    Ｑ^３は^ＤＬｅｕであり；
    Ｑ^４はＬｅｕ；Ｉｌｅ；Ａｂｕ；またはＴｈｒであり；
    Ｑ^７はＴｈｒであり；
    カルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点から隣の要素の窒素（Ｎ）へいずれの方向にも連結されている、ｋ＝３の単一要素ＬからなるリンカーＬについて、
    Ｌ^１はＤａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    Ｌ^２はＴｈｒ；またはＳｅｒであり；
    Ｌ^３はＤａｐ；Ｄａｂ；または^ＤＤａｂであり；
    前記リンカーＬは、Ｑ^１のα−窒素（Ｎ）へのＬ^ｋのカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＢに連結されており、
    ｋ＝３の場合、Ｌ^１の窒素（Ｎ）へのＰ^５；またはＰ^６のカルボニル（Ｃ＝Ｏ）結合点からモジュールＡに連結されている；
    請求項１から１０のいずれか一項または請求項１３に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
15. 配列が以下の表に示される実施例１から３８５からなる群より選択され、
    ａ）は、特定された側鎖チオール基の対（複数可）間のジスルフィド結合（複数可）を含む、モジュールＡ中の示されたアミノ酸残基間のジスルフィド鎖間結合であり、
    ｂ）は、Ｃ末端アミノ酸残基のα−カルボキシ基とアミノアルコール残基のアミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＣ末端アミノ酸残基に結合した１，２−アミノアルコール残基であり、
    ｃ）は、酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合した酸残基であり、
    ｅ）は、ヒドロキシ酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合したα−ヒドロキシ酸残基であり、
    ｆ）は、Ｐ^２の残基の側鎖アミノ基とＰ^１１の残基のα−カルボキシ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡ中の２つの示されたアミノ酸残基間のラクタム結合であり、
    ｇ）は、側鎖アミノ基と側鎖カルボキシ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡ中の２つの示されたアミノ酸残基間のラクタム鎖間結合であり、
    ｈ）は、Ｃ末端アミノ酸残基のα−カルボキシ基とアミノアルコール残基のアミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＣ末端アミノ酸残基に結合した１，２−アミノアルコール残基、およびヒドロキシ酸残基のカルボキシ基とＮ末端アミノ酸残基のα−アミノ基との間のアミド結合を含む、モジュールＡのＮ末端アミノ酸残基に結合したα−ヒドロキシ酸残基であり、
    ｉ）は、特定された一対の側鎖チオール基間のジスルフィド結合を含む、モジュールＡ中の示されたアミノ酸残基と示された酸残基との間のジスルフィド鎖間結合である、
    請求項１から１４のいずれか一項に記載の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
16. 請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物または化合物の混合物と、少なくとも１つの薬学的に不活性な担体とを含む薬学的組成物。
17. 経口、局所、経皮、注射、頬側、経粘膜、直腸、肺または吸入投与に適した形態、特に錠剤、ドラジェ、カプセル、溶液、液剤、ゲル、ギプス、クリーム、軟膏、シロップ剤、スラリー、懸濁液、スプレー、ネブライザーまたは坐剤の形態の、請求項１６に記載の薬学的組成物。
18. 医薬としての使用のための、請求項１から１５のいずれか一項に記載の式（Ｉ）の化合物、またはその薬学的に許容される塩。
19. 抗生物質活性を有する薬学的に活性な物質としての使用のための、請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物。
20. 感染症またはそのような感染症に関連する疾病；特に呼吸器疾患、皮膚もしくは軟部組織疾患、または胃腸疾患、または眼疾患、または耳の疾患、または中枢神経系疾患、または骨の疾患、または心血管疾患、または泌尿生殖器疾患、または院内感染症、またはカテーテル関連および非カテーテル関連感染症、または尿路感染症、または血流感染症に関連する感染症；または感染誘発性敗血症を治療または予防するための医薬の製造のための；または食品、化粧品、医薬およびその他栄養素含有材料のための消毒剤または保存剤としての、請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物の使用。
21. 抗生物質活性を有する薬学的に活性な物質としての、請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物の使用。
22. 感染症またはそのような感染症に関連する疾病；特に呼吸器疾患、または皮膚もしくは軟部組織疾患、または胃腸疾患、または眼疾患、または耳の疾患、または中枢神経系疾患、または骨の疾患、または心血管疾患、または泌尿生殖器疾患、または院内感染症、またはカテーテル関連および非カテーテル関連感染症、または尿路感染症、または血流感染症に関連する感染症；または感染誘発性敗血症の治療または予防のための；または食品、化粧品、医薬およびその他栄養素含有材料のための消毒剤または保存剤としての、請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物、または請求項１６もしくは１７に記載の組成物の使用。
23. 感染症、特に院内感染症、カテーテル関連および非カテーテル関連感染症、尿路感染症、血流感染症、または感染症に関連付けられる疾患または障害、特に人工呼吸器関連肺炎（ＶＡＰ）、人工呼吸器関連細菌性肺炎（ＶＡＢＰ）、院内感染性肺炎（ＨＡＰ）、院内感染性細菌性肺炎（ＨＡＢＰ）、医療関連肺炎（ＨＣＡＰ）、嚢胞性線維症、気腫、喘息、肺炎、流行性下痢、壊死性腸炎、盲腸炎、胃腸炎、膵炎、角膜炎、眼内炎、耳炎、脳膿瘍、髄膜炎、脳炎、骨軟骨炎、心膜炎、精巣上体炎、前立腺炎、尿道炎、敗血症といった疾病または障害；手術創、外傷性創傷、熱傷といった感染症の治療法であって、治療を必要とする対象に対し、薬学的に許容される量の、請求項１から１７のいずれか一項に記載の１つもしくは複数の化合物または薬学的組成物を投与することを含む方法。
24. 請求項１から１５のいずれか一項に記載の化合物の調製のための方法であって、
    （Ｉ）上記のようなモジュールＢおよびリンカーＬのアミノ酸残基を含む完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することであって、
    上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７におけるアミノ酸残基の固体支持体へのカップリングが、前記アミノ酸残基のヒドロキシ基を介している場合は、
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）工程（ａ）で得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物においてＱ^６に対応するそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｑ^５からＱ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）所望または必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基および位置Ｑ^７にあるカルボキシ保護基を選択的に除去すること；および、上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含む工程；
    （ｇ）Ｌが存在する場合（ｋ＝１、２、または３）、上記のような、所望の最終生成物において位置Ｌ^ｋからＬ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程を実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および所望または必要であれば、カップリングに続いて、位置Ｑ^１にあるＮ保護基および位置Ｑ^７にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および、上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含む工程；
    （ｈ）Ｌが存在する場合、所望であれば、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｉ）Ｌが存在しない場合、所望であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｊ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｋ）所望であれば、位置Ｑ^７にあるそのようにして遊離されたヒドロキシ基を選択的に保護することを含む工程；
    （ｌ）Ｌが存在する場合、必要であれば、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；ならびに
    （ｍ）Ｌが存在しない場合、必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；
    を実施することにより、
    上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７におけるアミノ酸残基の固体支持体へのカップリングが、前記アミノ酸残基のカルボキシ基を介している場合は、
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＢの位置Ｑ^７にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）工程（ａ）で得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物においてＱ^６に対応するそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｑ^５からＱ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｌが存在する場合（ｋ＝１、２、または３）、上記のような、所望の最終生成物において位置Ｌ^ｋからＬ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程を実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｇ）所望であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を選択的に除去することを含む工程；
    （ｈ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｉ）所望かつ必要であれば、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を選択的に除去することを含む工程；
    （ｊ）上記のような、モジュールＢの位置Ｑ^７にある遊離カルボキシ基と位置Ｑ^１にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、マクロラクタムサイクルを生成することを含む工程；
    （ｋ）Ｌが存在する場合、位置Ｌ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；ならびに
    （ｌ）Ｌが存在しない場合、位置Ｑ^１にあるＮ保護基を除去することを含む工程；
    を実施することにより、
    完全に保護されたペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することと、
    （ＩＩ）上記のようなモジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬの残基を含むペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成することであって、
    ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝１である場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１３にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｘ^１２にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１１からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝１である場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１２にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または必要であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１０からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝１、ｔ＝１、およびｕ＝０である場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１３位にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｘ^１２にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１１からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれかの保護基、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）を除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝１である場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^１にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｘ^１４にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｘ^１４にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれかの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝１、ｔ＝０、およびｕ＝０である場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｘ^１２にある、そのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体と、または所望であれば、そのアミノアルコールの適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体またはＮ保護されたアミノアルコール誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１０からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつＰ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されていない場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；および、所望であれば、アミノ酸のカップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程、および、所望であれば、カップリングに続いて、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基（複数可）を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｌ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施して、たとえば、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を化学的に変換して上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；
    （ｎ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｏ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｐ）所望かつ必要であれば、分子中に存在する２つ以上の基の追加的化学変換を実施して、上記のような鎖間結合（複数可）を形成することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程；
    を実施することにより、
    ｓ＝０、ｔ＝０、およびｕ＝０であり、かつＰ^１１がα−カルボニル結合点からＰ^２のω−窒素（Ｎ）に連結されている場合は；
    （ａ）適切に官能化された固体支持体を、所望の最終生成物において上記のようなモジュールＡの位置Ｐ^１１にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｂ）そのようにして得られた生成物からＮ保護基を除去することを含む工程；
    （ｃ）そのようにして得られた生成物を、所望の最終生成物において位置Ｐ^１０にあるそのアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体とカップリングすることを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基も同様に適切に保護される工程；
    （ｄ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の保護された官能基を選択的に脱保護し、そのようにして遊離された反応基（複数可）を、酸、アミノ酸またはアミンに由来する１つまたは複数の部分を結合することによって適切に置換することを含む工程；
    （ｅ）所望の最終生成物において位置Ｐ^９からＰ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｆ）Ｐ^ｎ（ｎ＝５、６、または７）にあるカルボキシ保護基を選択的に除去することを含む工程；および手順（Ｉ）から得られたペプチド断片中の遊離アミノ官能基とＰ^ｎにある遊離カルボキシ官能基との間のアミド結合の形成によって、保護ペプチド断片（モジュールＢおよびリンカーＬ）をカップリングすることを含む工程；
    （ｇ）所望の最終生成物において位置Ｐ^ｎ−１（ｎ＝５、６、または７）からＰ^２にあるアミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｈ）所望の最終生成物において位置Ｐ^１にある、アミノ酸の適切にＮ保護された誘導体を用いて、または所望であれば、ヒドロキシ酸の適切に保護された誘導体を用いて、または所望であれば、酸の適切に保護された誘導体を用いて、工程（ｂ）から（ｄ）に実質的に対応する工程をさらに実行することを含み、前記Ｎ保護されたアミノ酸誘導体、ヒドロキシ酸誘導体、または酸誘導体中に存在し得るいずれの官能基（複数可）も同様に適切に保護される工程；
    （ｉ）所望であれば、位置Ｐ^１にあるＮ保護基を選択的に除去し、そのようにして得られたアミノ官能基を化学的に変換することを含む工程；
    （ｊ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の基の追加的化学変換を実施することを含む工程；
    （ｋ）所望であれば、位置Ｐ^２にあるＮ保護基を選択的に除去することを含む工程；
    （ｌ）そのようにして得られた生成物を固体支持体から分離することを含む工程；
    （ｍ）所望であれば、位置Ｐ^１１にあるそのようにして遊離されたカルボキシ基と位置Ｐ^２にあるアミノ基との間のアミド結合の形成によって、上記のような鎖間結合を形成することを含む工程；
    （ｎ）所望かつ必要であれば、位置Ｐ^２にあるＮ保護基を選択的に除去することを含む工程；および位置Ｐ^１１にあるカルボキシ基と位置Ｐ^２にあるそのようにして遊離されたアミノ基との間のアミド結合の形成によって、上記のような鎖間結合を形成することを含む工程；
    （ｏ）残基の鎖のいずれかのメンバーの官能基に存在するいずれの保護基をも、および所望であれば、分子中にさらに存在し得るいずれの保護基（複数可）をも除去することを含む工程；
    （ｐ）所望であれば、分子中に存在する１つまたは複数の反応基の追加的化学変換を実施することを含む工程；ならびに
    （ｑ）所望であれば、そのようにして得られた生成物を薬学的に許容される塩に変換するか、またはそのようにして得られた薬学的に許容されるかもしくは許容されない塩を、対応する式（Ｉ）の遊離化合物に、または異なる薬学的に許容される塩に、変換することを含む工程
    を実施することにより、
    ペプチド（モジュールＡ、モジュールＢおよびリンカーＬ）を生成すること
    である方法工程を含む、方法。