JP2011517450A5 - - Google Patents
Download PDFInfo
- Publication number
- JP2011517450A5 JP2011517450A5 JP2011502042A JP2011502042A JP2011517450A5 JP 2011517450 A5 JP2011517450 A5 JP 2011517450A5 JP 2011502042 A JP2011502042 A JP 2011502042A JP 2011502042 A JP2011502042 A JP 2011502042A JP 2011517450 A5 JP2011517450 A5 JP 2011517450A5
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- peptide
- leucine
- protein
- composition
- peptide composition
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 claims description 57
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 43
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 claims description 26
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 26
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 26
- 239000012466 permeate Substances 0.000 claims description 16
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims description 14
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 13
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 claims description 12
- 210000004080 Milk Anatomy 0.000 claims description 12
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 12
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 12
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 claims description 12
- 239000008267 milk Substances 0.000 claims description 12
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 claims description 12
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 claims description 7
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 claims description 7
- 102000002704 EC 3.4.11.1 Human genes 0.000 claims description 7
- 108010004098 EC 3.4.11.1 Proteins 0.000 claims description 7
- 230000003301 hydrolyzing Effects 0.000 claims description 7
- 230000000415 inactivating Effects 0.000 claims description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 7
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 claims description 6
- 210000004204 Blood Vessels Anatomy 0.000 claims description 6
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 claims description 6
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims description 6
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims description 6
- 241000209149 Zea Species 0.000 claims description 6
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 claims description 6
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 6
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000005824 corn Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000019688 fish Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000021374 legumes Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 claims description 6
- 235000021307 wheat Nutrition 0.000 claims description 6
- 210000004369 Blood Anatomy 0.000 claims description 4
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims description 4
- MWUXSHHQAYIFBG-UHFFFAOYSA-N nitric oxide Chemical compound O=[N] MWUXSHHQAYIFBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- 230000017531 blood circulation Effects 0.000 claims description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 2
- 230000024883 vasodilation Effects 0.000 claims description 2
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 3
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 3
- 108010091748 peptide A Proteins 0.000 description 2
Description
様々な態様において、ロイシンリッチペプチドのロイシン含有量は、例えば、約12〜約30重量％ロイシン、約15〜約20重量％ロイシン、約15〜約25重量％ロイシン、および約20〜約25重量％ロイシンのような、約12〜約40％の範囲の様々な部分範囲内にあり得る。
[本発明1001]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有する単離されたペプチドを含むペプチド組成物。
[本発明1002]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1003]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約20重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1004]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1005]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1006]
単離されたペプチドの分子量が約200〜1,000である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1007]
単離されたペプチドの分子量が約400〜1,000である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1008]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1009]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1010]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有するペプチドを含むペプチド組成物であって、該ペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液（permeate）を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離されたものである、ペプチド組成物。
[本発明1011]
上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する付加的な工程を含む、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1012]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1013]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1014]
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む、タンパク質源からロイシンリッチペプチドを単離する方法。
[本発明1015]
上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1014の方法。
[本発明1016]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1014の方法。
[本発明1017]
濾過する工程が、透過液中に約200〜約4,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1018]
濾過する工程が、約200〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1019]
濾過する工程が、約400〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1020]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1014の方法。
[本発明1021]
ペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1022]
ペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約25重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1023]
ペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約25重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1024]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管における一酸化窒素生成を増加させる方法。
[本発明1025]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1024の方法。
[本発明1026]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1024の方法。
[本発明1027]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管において血管拡張を発生させる方法。
[本発明1028]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1027の方法。
[本発明1029]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1027の方法。
[本発明1030]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管における血流量を増加させる方法。
[本発明1031]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1030の方法。
[本発明1032]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1031の方法。
[本発明1001]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有する単離されたペプチドを含むペプチド組成物。
[本発明1002]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1003]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約20重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1004]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1005]
単離されたペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約30重量％である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1006]
単離されたペプチドの分子量が約200〜1,000である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1007]
単離されたペプチドの分子量が約400〜1,000である、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1008]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1009]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1001のペプチド組成物。
[本発明1010]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有するペプチドを含むペプチド組成物であって、該ペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液（permeate）を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離されたものである、ペプチド組成物。
[本発明1011]
上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する付加的な工程を含む、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1012]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1013]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1010のペプチド組成物。
[本発明1014]
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む、タンパク質源からロイシンリッチペプチドを単離する方法。
[本発明1015]
上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1014の方法。
[本発明1016]
タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1014の方法。
[本発明1017]
濾過する工程が、透過液中に約200〜約4,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1018]
濾過する工程が、約200〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1019]
濾過する工程が、約400〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、本発明1014の方法。
[本発明1020]
タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、本発明1014の方法。
[本発明1021]
ペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1022]
ペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約25重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1023]
ペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約25重量％ロイシンである、本発明1014の方法。
[本発明1024]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管における一酸化窒素生成を増加させる方法。
[本発明1025]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1024の方法。
[本発明1026]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1024の方法。
[本発明1027]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管において血管拡張を発生させる方法。
[本発明1028]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1027の方法。
[本発明1029]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1027の方法。
[本発明1030]
約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量を有するペプチドを含むロイシンリッチペプチド組成物の有効量を、対象へ投与する工程を含む、対象の血管における血流量を増加させる方法。
[本発明1031]
ロイシンリッチペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離される、本発明1030の方法。
[本発明1032]
ロイシンリッチペプチドを単離する上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、本発明1031の方法。
Claims (23)
- 対象の血管における一酸化窒素生成を増加させるため、対象の血管において血管拡張を発生させるため、または対象の血管における血流量を増加させるための、約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有する単離されたペプチドを含むペプチド組成物。
- 単離されたペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％である、請求項1記載のペプチド組成物。
- 単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約20重量％である、請求項1記載のペプチド組成物。
- 単離されたペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約30重量％である、請求項1記載のペプチド組成物。
- 単離されたペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約30重量％である、請求項1記載のペプチド組成物。
- 単離されたペプチドの分子量が約200〜1,000である、請求項1記載のペプチド組成物。
- 単離されたペプチドの分子量が約400〜1,000である、請求項1記載のペプチド組成物。
- タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項1記載のペプチド組成物。
- タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項1記載のペプチド組成物。
- 約12重量％〜約40重量％のロイシン含有量および約200〜約4,000の分子量を有するペプチドを含むペプチド組成物であって、該ペプチドが、
（a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液（permeate）を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む方法によってタンパク質源から単離されたものである、ペプチド組成物。 - 上記方法が、上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する付加的な工程を含む、請求項10記載のペプチド組成物。
- タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項10記載のペプチド組成物。
- タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項10記載のペプチド組成物。
- （a）タンパク質加水分解産物を形成するために、少なくとも一種のロイシルアミノペプチダーゼの存在下でタンパク質を加水分解する工程；
（b）該アミノペプチダーゼを不活性化する工程；および
（c）ロイシンリッチペプチドを含有している透過液を作製するために、タンパク質加水分解産物を濾過する工程
を含む、タンパク質源からロイシンリッチペプチドを単離する方法。 - 上記透過液から水性液体を除去することによりペプチドを濃縮する工程をさらに含む、請求項14記載の方法。
- タンパク質源が、マメ科植物、魚、肉、乳、血液、卵、穀物、小麦グルテン、トウモロコシ、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項14記載の方法。
- 濾過する工程が、透過液中に約200〜約4,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、請求項14記載の方法。
- 濾過する工程が、約200〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、請求項14記載の方法。
- 濾過する工程が、約400〜約1,000の分子量を有するロイシンリッチペプチドを収集するために実施される、請求項14記載の方法。
- タンパク質源が、ウシ乳、ウシ乳清、乳清タンパク質濃縮物、乳清タンパク質単離物、およびそれらの組み合わせからなる群より選択される、請求項14記載の方法。
- ペプチドのロイシン含有量が約12重量％〜約30重量％ロイシンである、請求項14記載の方法。
- ペプチドのロイシン含有量が約15重量％〜約25重量％ロイシンである、請求項14記載の方法。
- ペプチドのロイシン含有量が約20重量％〜約25重量％ロイシンである、請求項14記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US3942608P | 2008-03-26 | 2008-03-26 | |
| US61/039,426 | 2008-03-26 | ||
| PCT/US2009/038357 WO2009120837A2 (en) | 2008-03-26 | 2009-03-26 | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2014249701A Division JP6227519B2 (ja) | 2008-03-26 | 2014-12-10 | ロイシンリッチペプチド組成物および単離法 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2011517450A JP2011517450A (ja) | 2011-06-09 |
| JP2011517450A5 true JP2011517450A5 (ja) | 2012-05-17 |
| JP5750039B2 JP5750039B2 (ja) | 2015-07-15 |
Family
ID=41114702
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2011502042A Expired - Fee Related JP5750039B2 (ja) | 2008-03-26 | 2009-03-26 | ロイシンリッチペプチド組成物および単離法 |
| JP2014249701A Active JP6227519B2 (ja) | 2008-03-26 | 2014-12-10 | ロイシンリッチペプチド組成物および単離法 |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2014249701A Active JP6227519B2 (ja) | 2008-03-26 | 2014-12-10 | ロイシンリッチペプチド組成物および単離法 |
Country Status (8)
| Country | Link |
|---|---|
| US (3) | US20090264363A1 (ja) |
| EP (1) | EP2274002B1 (ja) |
| JP (2) | JP5750039B2 (ja) |
| CN (1) | CN102014947B (ja) |
| AU (1) | AU2009228250B2 (ja) |
| CA (1) | CA2719857C (ja) |
| PL (1) | PL2274002T3 (ja) |
| WO (1) | WO2009120837A2 (ja) |
Families Citing this family (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2009120837A2 (en) * | 2008-03-26 | 2009-10-01 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation |
| US9445622B2 (en) * | 2009-12-21 | 2016-09-20 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Compositions and methods for improving creatine solubility and stability |
| EP2533791B1 (en) * | 2009-12-21 | 2017-01-25 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Leucine/peptide composition and method of formulation |
| CN102669683A (zh) * | 2011-03-09 | 2012-09-19 | 广州加原医药科技有限公司 | 海洋鱼多肽在制备缓解视疲劳保健食品的应用 |
| CN103014111B (zh) * | 2012-12-13 | 2014-11-12 | 内蒙古伊利实业集团股份有限公司 | 一种富含精氨酸的乳清蛋白水解物及其制备方法 |
| US20180023110A1 (en) * | 2015-01-30 | 2018-01-25 | Jiangsu University | Method for preparing functional polypeptide through multimode ultrasonic enhancing enzymolysis |
| FR3034317B1 (fr) * | 2015-03-31 | 2018-09-14 | International Nutrition Research Company | Composition pour le traitement d'un etat metabolique pathogene du microbiote intestinal et des maladies derivees |
| US10188135B2 (en) | 2015-11-04 | 2019-01-29 | Stokley-Van Camp, Inc. | Method for inducing satiety |
| US20210070484A1 (en) * | 2018-04-18 | 2021-03-11 | Mitsubishi Materials Corporation | Packaging method for polycrystalline silicon, double-packaging method for polycrystalline silicon, and producing method of raw material for monocrystalline silicon |
| JP2020097537A (ja) | 2018-12-18 | 2020-06-25 | キリンホールディングス株式会社 | 脳血流を増加させるための組成物 |
| CN115886076B (zh) * | 2022-11-26 | 2024-04-19 | 黑龙江飞鹤乳业有限公司 | 含亮氨酸类蛋白反应产物的组合物及在抗肌肉衰减的应用 |
Family Cites Families (16)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS58152498A (ja) * | 1982-03-06 | 1983-09-10 | Terumo Corp | 低分子ペプチド混合物の製造方法 |
| JPS60251859A (ja) * | 1984-05-30 | 1985-12-12 | Kikkoman Corp | 卵白分解物の製造法 |
| US6221423B1 (en) * | 1998-04-13 | 2001-04-24 | Protein Technologies Int'l Inc. | Short-chained peptide material |
| WO1999065326A1 (en) * | 1998-06-17 | 1999-12-23 | New Zealand Dairy Board | Bioactive whey protein hydrolysate |
| MXPA02003861A (es) * | 1999-10-18 | 2003-07-14 | Muscletech Res And Dev Inc | Suplemento alimenticio para incrementar la masa sin desarrollar y la fuerza. |
| DE60114194T2 (de) * | 2000-05-22 | 2006-07-13 | Ramot At Tel Aviv University Ltd. | Vip-verwandte peptide zur behandlung von sexuellen funktionsstörungen bei frauen |
| AU1142001A (en) * | 2000-10-19 | 2002-04-29 | Dsm N.V. | Protein hydrolysates |
| WO2002071854A1 (en) * | 2001-03-09 | 2002-09-19 | Unilever N.V. | Fermented milk product |
| AU2003236689A1 (en) * | 2002-06-04 | 2003-12-19 | Dsm Ip Assets B.V. | Protein hydrolysate rich in tripeptides |
| CN1784845A (zh) * | 2003-02-11 | 2006-06-07 | 美商内数位科技公司 | 使用自适应天线以选择性重新使用共同实体信道时槽于专用信道的系统及方法 |
| CA2523410A1 (en) * | 2003-05-05 | 2004-11-18 | Unilever Plc | Hydrolysed casein product comprising tripeptides ipp and/or vpp |
| KR101115560B1 (ko) * | 2003-08-01 | 2012-03-13 | 칼피스가부시키가이샤 | 생체내 비분해성 펩티드, 안지오텐신 변환효소 저해제, 의약 및 기능성 식품 |
| BRPI0619179A2 (pt) * | 2005-11-30 | 2011-09-13 | Nestec Sa | métodos para o tratamento de perda muscular |
| WO2007109681A2 (en) * | 2006-03-20 | 2007-09-27 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited | Compositions and methods for enhancing vasodilation |
| US7777074B2 (en) * | 2007-09-18 | 2010-08-17 | Thermolife International, Llc | Amino acid compounds |
| WO2009120837A2 (en) * | 2008-03-26 | 2009-10-01 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Ltd. | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation |
-
2009
- 2009-03-26 WO PCT/US2009/038357 patent/WO2009120837A2/en active Application Filing
- 2009-03-26 CN CN200980114782.9A patent/CN102014947B/zh active Active
- 2009-03-26 EP EP09724382.8A patent/EP2274002B1/en active Active
- 2009-03-26 JP JP2011502042A patent/JP5750039B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 2009-03-26 CA CA2719857A patent/CA2719857C/en active Active
- 2009-03-26 US US12/411,772 patent/US20090264363A1/en not_active Abandoned
- 2009-03-26 PL PL09724382T patent/PL2274002T3/pl unknown
- 2009-03-26 AU AU2009228250A patent/AU2009228250B2/en active Active
-
2014
- 2014-02-24 US US14/188,676 patent/US9222117B2/en active Active
- 2014-12-10 JP JP2014249701A patent/JP6227519B2/ja active Active
-
2015
- 2015-12-28 US US14/981,337 patent/US20160143983A1/en not_active Abandoned
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| JP2011517450A5 (ja) | ||
| Nagpal et al. | Bioactive peptides derived from milk proteins and their health beneficial potentials: an update | |
| Jia et al. | Bioactive peptides from foods: production, function, and application | |
| Redwan et al. | Potential lactoferrin activity against pathogenic viruses | |
| Santiago‐López et al. | Food‐derived immunomodulatory peptides | |
| JP5887630B2 (ja) | ジペプチジルペプチダーゼ−ｉｖ阻害剤の製造方法 | |
| El-Sayed et al. | Milk bioactive peptides: antioxidant, antimicrobial and anti-diabetic activities | |
| CN101305017A (zh) | 奶酪蛋白的酶水解产物中鉴定的生物活性肽及其生产方法 | |
| Chauhan et al. | Bioactive peptides: Synthesis, functions and biotechnological applications | |
| JP2008525430A5 (ja) | ||
| JP6158713B2 (ja) | ヒトラクトフェリン由来ペプチド及びその使用 | |
| JP4250599B2 (ja) | プロテアーゼ阻害剤 | |
| Sarker | A review on the application of bioactive peptides as preservatives and functional ingredients in food model systems | |
| NZ700686A (en) | Uses of casein compositions | |
| WO2009120837A3 (en) | Leucine-rich peptide compositions and methods for isolation | |
| JP2012244930A (ja) | かつおの中骨を原料とするコラーゲンペプチドの製造方法 | |
| KR20180037185A (ko) | 광범위의 항감염성 펩티드 | |
| Wen et al. | Production technology and functionality of bioactive peptides | |
| Lafarga | Potential applications of plant‐derived proteins in the food industry | |
| ATE493999T1 (de) | Nahrungsmittel enthaltend dipeptide mit blutdrucksenkenden eigenschaften. | |
| CN1195775C (zh) | 对幽门螺杆菌定居具有抑制活性的糖蛋白 | |
| JP2008214242A (ja) | ペプチド | |
| JP2009159983A (ja) | 食品組成物 | |
| CN104583227A (zh) | 血管紧张素转化酶抑制二肽 | |
| JP6324349B2 (ja) | 塩味増強剤 |