JP2011515656A - 微生物を検出する方法及び組成物 - Google Patents
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Abstract
Description
本出願は、2008年2月14日に出願された米国仮出願第61/028,898号の利益を主張するものであり、該仮出願は、参照により本明細書に組み込まれている。
特定の実施形態において、流体サンプルは食物又は飲料を含む。微生物分析のための食物サンプルの調製方法は既知である。既知の、多量の食物材料(例えば、25グラム)を比較的多い容量の希釈剤(例えば、225ミリリットル)内に懸濁させることを含む、食物サンプルのためのサンプルの調製方法のいくつかは既知である。サンプルは、ブレンド又は攪拌(stomaching)など激しい混合プロセスを実施し、比較的均一な懸濁液を形成する。サンプルはしばしば、ストマックカーバックと呼ばれる、プラスチックのサンプルリザーバ内で処理される。本開示の方法及び組成物は、食物又は飲料サンプルを分析する方法を提供する。微生物に関して定期的に検査されている食物の非限定的な例には、肉(例えば、ひき肉、鶏肉、魚、魚介類)、生の又は加工された農産物(例えば、果物、野菜)、乳製品(例えば、牛乳又は乳製品、乳清、チーズ)並びに飲料(例えば、牛乳、水、果汁、野菜ジュース、お茶)が挙げられる。
本発明は、標的微生物のザイモサンなどの細胞壁構成成分に選択的に結合する認識要素の使用を含む。いくつかの実施形態では、認識要素は、単クローン抗体又はポリクローナル抗体などの抗体を含む。抗体は、Cold Spring Harbor Press,Cold Spring Harbor,NYの「Antibodies,A Laboratory Manual」に記載されているもののような当該技術分野において周知の方法を用いて、マウス、ウサギ、ヤギ等の多くの生物体から得ることができる。
シグナリング要素は、標的微生物と結合されると、サンプルの中の標的微生物の存在を示すことができる検出可能なシグナルを用意する働きをする。シグナリング要素は、認識要素に直接付着(例えば、共有結合)させることができる。あるいは、シグナリング要素は、間接的付着(例えば、ビオチニル化認識要素、ストレプトアビジン、及びビオチニル化シグナル要素で構成される複合体の形成)によって認識要素と結合することができるようになる。シグナリング要素は、ポリペプチド(例えば、グリーン蛍光タンパク質若しくは黄色蛍光タンパク質などの蛍光ポリペプチド、又は酵素)、あるいはポリヌクレオチド(例えば、標識したポリヌクレオチド)を含んでもよい。
本明細書で使用するとき、「シグナル生成要素」は、潜在シグナリング要素に検出可能なシグナルを生成させることができる分子(例えば、ポリペプチド又は化学薬品)を指す。脂質小胞の中に隔離されており、したがって、対応する酵素基質と自由に反応することができない酵素は、潜在シグナリング要素の一例である。例示的なシグナル生成要素は、酵素基質及び/又は酵素が脂質小胞の二分子膜を通過することにより酵素反応を進行させることができるように、脂質小胞の透過性を調節することが可能な細胞傷害性リペプチドであることができる。脂質小胞(シグナリング要素を含む)は、種が多くの方法で活性化され得るように適合されてもよい。例えば、脂質小胞の脂質二重層の透過性は、この二重層全体の透過性が所定の代謝シグナルに応答して増加することができるように、制御されてもよい。本発明の一態様によると、これは、細胞傷害剤として作用するぺプチドを小胞に組み込むことによって達成されてもよい。例示的な細胞障害性ペプチドが表1に示され、かつ、「PARTICLES」と題された国際特許出願PCT/GB98/03071号、「ARMED PEPTIDES」と題された国際特許出願PCT/GB02/00033号、及び「POLYPEPTIDES FOR MICROBIAL DETECTION」と題された、2008年2月14日に出願された米国特許出願第61/028,896号に記載されており、これら特許は参照によりその全体が本明細書に組み込まれている。粒子の透過性を調節することが可能であれば、ぺプチドは、巨大タンパク質であっても又は短鎖ポリペプチドであってもよい。
連結部分は、2つ以上のその他の分子(例えば、ポリペプチド)を連結するのに使用することができる分子である。連結部分は、2つの連結された分子の間に距離を設けて、結合部位又は酵素活性部位の立体障害の可能性を減少させるために使用され得る。1つの連結部分の例には、カルボキシル基を有する分子を、アミン基を有する別の分子に結合させるのに使用することができる、塩酸1−エチル−3−[3−ジメチルアミノプロピル]カルボジイミドが挙げられる。
一態様において、本開示は、非増殖依存型アッセイ中の標的微生物を検出するための方法を提供する。本明細書で使用するとき、「非増殖依存型アッセイ」は、増殖栄養素を供給して、標的微生物を増殖及び繁殖させることが意図された条件下で培養工程が行われる工程を含まない、標的微生物の試験を指す。非増殖依存型アッセイは、その方法の構成要素として増殖段階を必要としないが、非増殖依存型アッセイの前に、比較的数の少ない標的微生物を検出する能力を改善することができる増殖段階が行われてもよいことに、留意すべきである。
ウサギ抗ザイモサン抗体は間接ELISAによってザイモサンを認識する。
1000mLの蒸留水の中で3.03gのNa2CO3及び6.0gのNaHCO3を混合することによって、被覆緩衝液(0.1Mの重炭酸塩/炭酸塩緩衝液、pH9.6)を1X原液として調製した。リン酸緩衝生理食塩水(PBS、155mMのNaCl、10mMのリン酸緩衝液中、pH7.4)を、Biosource(Rockville,MD)から入手した10X原液から調製した。BD Falcon Microtest(商標)96ウェル表面強化型ELISAプレートを、BD Biosciences(Bedford,MA)から入手した。すべての手順は、他に特定されない限り、室温で実施された。すべてのELISA洗浄手順は、1ウェルあたり200マイクロリットルの容積の3回順次洗浄を含み、すべての洗浄は、PBS緩衝液で行われた。西洋ワサビペルオキシダーゼ発色性基質、3,3’,5,5’−テトラメチルベンジジン(TMB)は、Pierce Biotechnology(Rockford,IL)から入手した。硫酸、2M、を、Mallinckrodt Baker(Phillipsburg,NJ)から入手したストック濃縮物(18.4M)で調製した。この実験ではウシ血清アルブミン(BSA)をPBS中1%溶液として使用し、Sigma−Aldrich(St.Louis,MO)から入手した。
このアッセイではザイモサンを被覆抗原として使用した。ザイモサンを被覆緩衝液中で冷却貯蔵出発濃度からマイクロウェル被覆濃度(1ウェル当たり20マイクログラム)まで希釈した。200マイクロリットルの被覆溶液が、マイクロウェルプレートのウェルに加えられた。プレートを、速度100rpmのロッキングプラットフォーム(Barnstead Lab−Line Maxi Rotator,Dubuque,Iowa)の上で、周囲温度で120分間培養した。ブロッキング工程の前にPBSで洗浄して被覆溶液を除去した。
ビオチニル化抗ザイモサンはビオチン―ストレプトアビジンELISAによってザイモサンを認識する。
被覆緩衝液、PBS、ELISAプレート、培養イオン、及び洗浄手順は実施例1に記載の通りに実施された。アルカリホスファターゼ発色性基質、p−ニトロフェニルリン酸二ナトリウム塩(pNPP、カタログ番号37621)をPierce Biotechnologyから入手した。水酸化ナトリウム、2N、を5Mのストック濃度から調製し、Sigma−Aldrichから入手した。この実験ではウシ血清アルブミン(BSA)をPBS中1%溶液として使用し、Sigma−Aldrichから入手した。アルカリホスファターゼ(AP)結合イムノピュア(Immunopure)ストレプトアビジンをPierce Biotechnologyから入手した。
ELISA条件は実施例1に記載のものと同様であったが、i(ウサギ抗ザイモサン抗体の代わりにビオチニル化ウサギ抗ザイモサン抗体)カタログ番号Z−2850、分子プローブ(を使用したこと、ii)HRP結合ロバ抗ウサギIgGの代わりにアルカリホスファターゼ(AP)結合ストレプトアビジン(カタログ番号21324、Pierce Biotechnology)を使用したこと、iii)以下に記載のようにTMB基質の代わりにpNPP基質を使用したこと、が異なっていた。
リポソームは抗ザイモサン抗体相互作用によってザイモサンを認識する。
被覆緩衝液、PBS、ELISAプレート、培養イオン、及び洗浄手順は実施例1に記載の通りに実施された。この実験ではウシ血清アルブミン(BSA)をPBS中1%溶液として使用し、Sigma−Aldrich(St.Louis,MO)から入手した。イムノピュア(Immunopure)ストレプトアビジンはPierce Biotechnologyから入手した。
1,2−ジパルミトイル−sn−グリセロ−3−ホスホコリン(DPPC)(Avanti Polar Lipids,Alabaster,AL)の20mg/mLCHCl3溶液1.25mLをフラスコの中に量り取った。次に、1,2−ジパルミトイル−sn−グリセロ−3−ホスホエタノールアミン−N−(ビオチニル)(ナトリウム塩)(Avanti Polar Lipids,Alabaster,AL)の50mg/mLCHCl3溶液5μLを加えた。続いて、この混合溶液をロータリーエバポレーターの上で乾燥させ、真空下に置いて余分な溶媒を除去した。
このアッセイではザイモサンを被覆抗原として使用した。ザイモサンを被覆緩衝液中で冷却貯蔵出発濃度からマイクロウェル被覆濃度(1ウェル当たり20マイクログラム)まで希釈した。200マイクロリットルの被覆溶液が、マイクロウェルプレートのウェルに加えられた。プレートをロッキングプラットフォームの上で周囲温度で120分間培養した。ブロッキング工程の前にPBSで洗浄して被覆溶液を除去した。
ビオチニル化抗ザイモサンはビオチン−ストレプトアビジンELISAによって酵母及びカビの全細胞可溶化物中のザイモサンに結合する。
被覆緩衝液、PBS、ELISAプレート、培養イオン、及び洗浄手順は実施例1に記載の通りに実施された。西洋ワサビペルオキシダーゼ発色性基質、3,3’,5,5’−テトラメチルベンジジン(TMB)は、Pierce Biotechnologyから入手した。硫酸、2M、は、Mallinckrodt Baker(Phillipsburg,NJ)から入手した18.4Mのストック濃縮物で調製した。この実験ではウシ血清アルブミン(BSA)をPBS中1%溶液として使用し、Sigma−Aldrich(St.Louis,MO)から入手した。西洋ワサビペルオキシダーゼ(HRP)結合イムノピュア(Immunopure)ストレプトアビジンはPierce Biotechnologyから入手した。
この実験で使用した酵母は、サッカロマイセス・セレヴィシエ(ATCC #24297)、サッカロマイセス・セレヴィシエ(ATCC #201390)、及びカンジダ・アルビカンス(ATCC #10231)を含んでいた。この実験で使用したカビは、アスペルギルス・フラバス(ATCC #9643)、アスペルギルス・ニゲル(ATCC #16404)、クラドスポリウム・ヘルバレム(ATCC #76226)、及びペニシリウム・フニクロスム(ATCC #11797)を含んでいた。酵母は、BD Biosciences(San Jose,CA)から入手したDifco(商標)サブロー寒天培地で培養した。カビは、BD Biosciencesから入手したDifco(商標)ポテトデキストロース寒天培地で培養した。RIPA緩衝液(10mM Na2HPO4、pH7、150mM NaCl、0.1%SDS、1%NP−40、1%デオキシコール酸ナトリウム,2mM EDTA)を添加して菌叢を採取した。RIPA緩衝液の化学物質は全てSigma−Aldrichから入手した。RIPA緩衝液の添加後、スパチュラを使用してプレートからコロニーをこすり取り、このコロニーを1.5mLの微小遠心管に移した。グラスウールを通してカビを濾過して胞子を除去した。Kimble/Kontes(Vineland,NJ)から入手したMicro Ultrasonic Cell Disrupterを使用して、細胞を50Hertzで1時間超音波処理し、次に、溶解物を13,000rpm、4℃で10分間スピンしてペレット化した。上清を新しい管に移し、全タンパク質濃度を、Pierce Biotechnologyから入手したBCA(商標)タンパクアッセイキットを使用して測定した。それぞれの細胞可溶化物の20マイクログラムを分析に使用した。
このアッセイの捕捉抗原としてウサギ抗ザイモサンを使用した。ウサギ抗ザイモサンを被覆緩衝液中で冷凍保存出発濃度からマイクロウェル被覆濃度(1ウェル当たり20マイクログラム)まで希釈した。200マイクロリットルの被覆溶液をマイクロウェルプレートのウェルに加えた。プレートをロッキングプラットフォームの上で周囲温度で120分間培養した。ブロッキング工程の前にPBSで洗浄して被覆溶液を除去した。
リポソームは抗体相互作用を介して酵母及びカビの全細胞可溶化物の中のザイモサンを認識する。
被覆緩衝液、PBS、ELISAプレート、培養イオン、及び洗浄手順は実施例1に記載の通りに実施された。この実験ではウシ血清アルブミン(BSA)をPBS中1%溶液として使用し、Sigma−Aldrichから入手した。イムノピュア(Immunopure)ストレプトアビジンはPierce Biotechnologyから入手した。
酵母及びカビの全細胞可溶条件及び手順は実施例4に記載の通りであった。
実施例3に記載の通りにリポソームを合成した。
実施例4に記載の通りに、プレートをウサギ抗ザイモサンで被覆して、BSAでブロッキングした。
Claims (56)
- 標的微生物又はその構成要素を検出するための方法であって、
ザイモサンに選択的に結合する認識要素を用意する工程と、
前記認識要素を前記標的微生物を含有している疑いのあるサンプルと接触させる工程と、
前記標的微生物を検出する工程と、を含む方法。 - 標的微生物又はその構成要素を検出するための方法であって、
ザイモサンに選択的に結合する認識要素を用意する工程と、
検出可能なシグナルを生成し、連結部分を含む、シグナリング要素を用意する工程と、
前記認識要素及び前記シグナリング要素を、前記標的微生物を含有している疑いのあるサンプルと接触させる工程と、
前記検出可能なシグナルを検出する工程と、を含む方法。 - 標的微生物又はその構成要素を検出するための方法であって、
ザイモサンに選択的に結合する認識要素を用意する工程と、
検出可能なシグナルを生成し、前記認識要素がそれに連結されるシグナリング要素を用意する工程と、
前記認識要素及び前記シグナリング要素を、前記標的微生物を含有している疑いのあるサンプルと接触させる工程と、
前記検出可能なシグナルを検出する工程と、を含む方法。 - 標的微生物又はその構成要素を検出するための方法であって、
脂質二重層と検出可能なシグナルを生成するシグナリング要素とを含む脂質小胞を用意する工程と、
細胞壁構成成分に選択的に結合する認識要素を用意する工程と、
前記脂質小胞と、前記標的微生物が存在する場合、その標的微生物との結合を引き起こすのに有効な条件下で、前記脂質小胞及び前記認識要素を、前記標的微生物を含有している疑いのあるサンプルと接触させる工程と、
前記検出可能なシグナルを検出する工程と、を含む方法。 - 前記脂質二重層が少なくとも1つのビオチン分子を含む、請求項4に記載の方法。
- 前記認識要素が少なくとも1つのビオチン分子を含む、請求項4又は5に記載の方法。
- ビオチン結合分子を用意する工程を更に含む、請求項4〜6のいずれか一項に記載の方法。
- i)培養デバイスの中に培養液を用意する工程と、ii)少なくとも1つの細胞分裂が可能な条件下で前記サンプルを培養する工程と、を更に含む、請求項1〜7のいずれか一項に記載の方法。
- 生存微生物を前記培養デバイスから除去する工程を更に含む、請求項1〜8のいずれか一項に記載の方法。
- 前記サンプル中の微生物を溶解する工程を更に含む、請求項1〜9のいずれか一項に記載の方法。
- i)捕捉試薬を用意する工程と、ii)前記標的微生物又はその構成要素を捕捉する工程と、を更に含む、請求項1〜10のいずれか一項に記載の方法。
- 前記シグナリング要素が、脂質小胞、磁性粒子、ポリマー粒子、又は金粒子を含む、請求項2〜11のいずれか一項に記載の方法。
- 前記シグナリング要素がポリペプチドを含む、請求項2〜11のいずれか一項に記載の方法。
- 前記シグナリング要素がポリヌクレオチドを含む、請求項2〜11のいずれか一項に記載の方法。
- 前記シグナリング要素が、検出可能なシグナルに転換される潜在シグナル成分を含む、請求項2〜12のいずれか一項に記載の方法。
- i)シグナル生成要素を用意する工程と、ii)前記潜在シグナル成分を検出可能なシグナルに転換するために、前記シグナル生成要素を前記シグナリング要素と接触させる工程と、を更に含む、請求項15に記載の方法。
- 前記シグナル生成要素が活性化可能なシグナル生成要素であり、かつ前記活性化可能なシグナル生成要素を活性化する工程を更に含む、請求項16に記載の方法。
- 前記活性化可能なシグナル生成要素がポリペプチドを含む、請求項17に記載の方法。
- 前記ポリペプチドが、活性化されると膜の透過性を調節する前記ポリペプチドの能力を高める活性化可能な構造体を含む、請求項18に記載の方法。
- 前記活性化可能な構造体が加水分解性結合を含む、請求項19に記載の方法。
- 前記ポリペプチドがpH変化によって活性化される、請求項18又は19に記載の方法。
- 前記サンプルの中の前記標的微生物を計数する工程を更に含む、請求項1〜21のいずれか一項に記載の方法。
- 前記検出可能なシグナルが光学的に検出されることができる、請求項1〜22のいずれか一項に記載の方法。
- 光学的に検出することが、比色検出、蛍光検出、あるいは光測量検出を含む、請求項23に記載の方法。
- 光学的に検出することが機器を用いて検出することを含む、請求項23又は24に記載の方法。
- ザイモサンに選択的に結合する認識要素と、
検出可能なシグナルを生成する粒子を含むシグナリング要素と、を含む、標的微生物を検出するための組成物。 - 前記粒子が脂質小胞を含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 前記粒子が蛍光分子を含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 前記粒子が磁性粒子を含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 前記粒子がポリマー粒子を含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 前記粒子が金粒子を含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 前記粒子がポリペプチドを含む、請求項26に記載のシグナリング要素。
- 連結部分を更に含む、請求項26に記載の組成物。
- 前記認識要素が前記シグナリング要素に連結される、請求項33に記載の組成物。
- 前記シグナリング要素が、検出可能なシグナルに転換される潜在シグナリング要素を含む、請求項26〜34のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記潜在シグナリング要素が酵素基質を含む、請求項35に記載のシグナリング要素。
- 前記シグナリング要素がポリペプチドを含む、請求項35に記載のシグナリング要素。
- 前記ポリペプチドが酵素活性を含む、請求項37に記載のポリペプチド。
- シグナル生成要素を更に含み、前記シグナル生成要素が前記潜在シグナリング要素を検出可能なシグナルに転換する、請求項35に記載の組成物。
- 前記シグナル生成要素が活性化可能である、請求項39に記載の組成物。
- 前記活性化可能なシグナル生成要素がポリペプチドを含む、請求項40に記載の組成物。
- 前記ポリペプチドが、活性化されると膜の透過性を調節する前記ポリペプチドの能力を高める活性化可能な構造体を含む、請求項41に記載のポリペプチド。
- 前記活性化可能な構造体が加水分解性結合を含む、請求項41又は42に記載の組成物。
- 前記加水分解性結合がエステル結合又はアミド結合である、請求項43に記載の組成物。
- 前記シグナル生成要素がpH変化によって活性化される、請求項41〜44のいずれか一項に記載の組成物。
- 捕捉剤を更に含む、請求項26〜45のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記捕捉剤が固体支持体に付着される、請求項46に記載の組成物。
- 前記固体支持体が、プラスチックフィルム、プラスチック物品、金属フィルム、粒子、膜、ヒドロゲル、セルロース組成物、不織布、繊維、及びマイクロチャネルからなる群から選択される、請求項47に記載の組成物。
- 前記捕捉剤又は前記認識要素がザイモサンに選択的に結合する、請求項46〜48のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記捕捉剤及び前記認識要素がザイモサンに選択的に結合する、請求項46〜48のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記捕捉剤又は前記認識要素が、ザイモサン結合ドメインを有するポリペプチドを含む、請求項26〜50のいずれか一項に記載の組成物。
- 前記ポリペプチドが、ザイモサンに選択的に結合する、抗体又は前記抗体から誘導される抗原結合断片を含む、請求項51に記載の組成物。
- 前記抗体の抗原結合断片が、Fab断片、Fab’断片、F)ab)2断片、単鎖Fv、及びFv断片からなる群から選択される、請求項52に記載の抗体の抗原結合断片。
- 前記ポリペプチドが受容体を含む、請求項51に記載のポリペプチド。
- 前記受容体がデクチン−1からの糖鎖認識ドメインを含む、請求項54に記載の受容体。
- 前記ポリペプチドが、デクチン−1の前記糖鎖認識ドメインによって認識されるザイモサンの同じエピトープに結合する、請求項51に記載のポリペプチド。
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