JP2005508879A - 新規クラスiiサイトカイン受容体およびその使用 - Google Patents
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Abstract
Description
Tm=81.5℃+16.6 Log[Na+]+0.41(G+C、%)−0.63(ホルムアミド、%)−600/#bp、二本鎖中。
この公式の実例として、[Na+]=[0.368]および50%のホルムアミドを用い、GC含有率を42%、平均プローブのサイズを200塩基、Tmは57℃とした。二本鎖DNAのTmは、相同性が1%減少するごとに、1〜1.5℃減少した。したがって、ハイブリダイゼーション温度を42℃とすることで、約75%を超える配列の同一性を有する目的物質が観察されるであろう。
(a)受容体の第一ポリペプチド鎖または第一ポリペプチド鎖のフラグメントであって、受容体の第二ポリペプチド鎖に結合することができる、該鎖または該フラグメント;受容体の第二ポリペプチド鎖または第二ポリペプチド鎖のフラグメントであって、受容体の第一ポリペプチド鎖に結合することができる、該鎖または該フラグメント;と被検化合物の接触を図り、
(b)該被検化合物の非存在下における、第一および第二ポリペプチド鎖またはフラグメント間の相互作用または結合と比較し、該被検化合物の存在下における、第一および第二ポリペプチド鎖またはフラグメント間の相互作用または結合を測定する。
(a)受容体の第二ポリペプチド鎖に結合することができる、本発明の受容体の第一ポリペプチド鎖またはそのフラグメント;あるいは、該第一ポリペプチド鎖に結合することができる、該第二ポリペプチド鎖またはそのフラグメント;と被検化合物の接触を図り、
(b)第一または第二ポリペプチド鎖あるいはそのフラグメントと該被検化合物間の相互作用または結合を測定する。
本発明の受容体と、リガンドおよび被検物質とを、該リガンドの該受容体への結合への阻害物質である該被検物質が存在しない条件下で接触させ、該リガンドの該受容体に対する結合を測定する。
種々のIL−10ホモログと、クラスIIサイトカイン受容体ファミリーに属する受容体との間の相互作用を特徴づけるために、一連の実験を行った。
gtccttgtag tcacctcccc cgagcttgta gaatttctg (配列番号1、mda−7とともに使用)、
gtccttgtag tcacctcccc cagctgagga catacttc (配列番号2、IL−19とともに使用)、
gtccttgtag tcacctcccc cttctgtctc ctccatcca (配列番号3、IL−20用)、および
gtccttgtag tcacctcccc cgacgcaagc atttctcag (配列番号4、IL−22とともに使用)、である。
最初のPCR産物が調製された後、同一のセンスプライマー、全flag配列、およびNheI制限酵素認識部位、を含んだオリゴヌクレオチド、すなわち
actgctagct cacttgtcgt catcgtcctt gtagtcacct (配列番号5)、
を用いて第二回目のPCR増幅が行われた。
上述のHEK−293トランスフェクタントの上清が、サイトカインとクラスIIサイトカイン受容体との相互作用を検討するために使用された。
ggaggactag ttgccagccc cgatgagga (配列番号6)
を用いて、肝癌細胞ライン、すなわち「Hep G2」から、IL−22Rに対するcDNAが増幅された。このセンスプライマーはSpelに対する制限酵素認識部位を有している。NotIに対する制限酵素認識部位を有するアンチセンスプライマーである、
gtgtggcggc cgcaggcatg ggattgacag c (配列番号7)
もまた使用された。これらのプライマーは、pEF−BOS puro発現ベクター内における直接クローニングを促進する。デモウリン(Demoulin)ら(Mol. Cell Biol. 16:4710(1996))を参照されたいが、これは参照により本明細書中に援用される。このトランスフェクタントをDBA/2マウスに注射した。マウスの腫瘍が排除された後、得られた血清には、高力価の中和された抗−hIL−22抗体が含まれていた。これは上記に参照される抗血清である。
HT−29細胞を、pGRR5、およびIL-20RβまたはIL−20Rαのいずれかに対するcDNA(15μg)によってコトランスフェクト(cotransfecting)を行い、実施例2の実験を拡大した。ここで用いたその他のすべての手法は、実施例2とまったく同一であった。
さらに異なるタイプの受容体複合体を特徴付けるために、さらなる一連の実験が行われた。
gccggatcca tgcggccgct gccgctgccg (配列番号8)、および
atcgctagcc atttagcctt gaactctgat g (配列番号9)、
を用いて増幅し、BamHI制限エンドヌクレアーゼで消化し、商業的に入手可能なpcDEF3ベクターのBamHI部位およびEcoRV部位にクローニングした。得られたプラスミドを、「pEF2−CRF2−8EC」と称した。膜貫通(transmembrane)ドメインおよび細胞内ドメインをコードするPCR産物は、pEF2−CRF2−8ECへのクローニングを行うために、それぞれNheI部位およびEcoRI部位を有する、
gtggctagcc tggtatgttt tgcccat (配列番号10)、および
gcgaattcgt ctggcaaaca tttattga (配列番号11)、
を用いて産生された。
ttggctagca acaatgttct aggtc (配列番号12)、および
tgggcgcggc cgcaaaccta tgagat (配列番号13)、
を用いて、K562白血病細胞から増幅された。
これまでの上記の実験では、2種の異なる複合体がIL−20およびmda−7に結合することが示された。このことから、いずれか一方の複合体が、他方のサイトカインよりもより好ましく反応を示すのかどうか、との疑問が生じた。
これまでの上記の実験では、IL−22RはIL−10RβおよびIL−20Rβの両者と結合できることが示され、IL−20RβおよびIL−22Rの複合体がIL−22の応答を媒介する可能性があることが示唆された。この可能性を確認するための試験は、IL−10Rβが偏在的に発現しているとの事実を立証するものでなければならない。したがって、抗IL−10Rβが抗体で、IL−10Rβの役割が検討された。pGRR5および前記IL−20RβcDNAにより、HT−29細胞のトランスフェクションを行った。トランスフェクタントを培養し(これも先に記載されている)、次にIL−22のcDNAでトランスフェクトされたか、あるいは偽トランスフェクトされた、HEK−293由来の10%上清とともにインキュベートした。ルシフェラーゼ活性は2時間後にモニターした。
ドゥムティエール(Dumoutier)らJ. Immunol. 166:7090(2001)およびコテンコ(Kotenko)らJ. Immunol. 166:7096(2001)の研究(両報告は参照により本明細書中に援用される)は、IL−22BPがIL−22に結合することが示された。この分子が他のサイトカインに結合するか否かに関する報告は見られない。この分子が、IL−22RおよびIL−20Rαの細胞外ドメインと同程度の相同性を示したことから、IL−22BPもIL−20および他の分子に結合するであろうことが示唆された。
Claims (24)
- インターロイキン−22受容体分子およびインターロイキン−20受容体β分子を含む、単離複合体。
- 前記各分子が哺乳動物の分子である、請求項1に記載の単離複合体。
- 前記各分子がヒトの分子である、請求項2に記載の単離複合体。
- 細胞におけるインターロイキン−22の作用を調節(modulate)する方法であって、インターロイキン−10受容体β分子とインターロイキン−22受容体分子の相互作用を調節する分子を、前記相互作用を調節するのに十分な量、前記細胞に接触させることを包含する方法。
- 前記分子が抗体である、請求項4に記載の方法。
- 前記細胞がインターロイキン−9に関連する疾患に苦しむ患者の細胞である、請求項4に記載の方法。
- 前記疾患が喘息、アトピー性アレルギー、IgEの生成過剰、腸管炎症、またはIgGの生成不足である、請求項6に記載の方法。
- 前記分子がインターロイキン−10受容体βまたはインターロイキン−22受容体のいずれかの可溶型(soluble form)である、請求項4に記載の方法。
- 前記分子がIL−19突然変異体またはmda−7突然変異体であって、前記IL−19突然変異体またはmda−7突然変異体は受容体親和性を保持するが、その活性を失っている、請求項4に記載の方法。
- インターロイキン−20(IL−20)の細胞における作用を調節する方法であって、前記細胞におけるIL−20の結合を調節するために十分な量の、(i)IL−20Rαの調節物質(modulator)、(ii)IL−20Rβの調節物質、および(iii)IL−22RおよびIL−20Rβ複合体の調節物質から選択される一種以上の調節物質を該細胞に接触させることを含有する方法。
- 前記細胞が皮膚細胞である、請求項10に記載の方法。
- 前記阻害剤が抗体である、請求項10に記載の方法。
- 皮膚細胞の不適切な増殖に特徴づけられる症状に苦しむ被検体の細胞に接触させることを含む、請求項10に記載の方法。
- 該症状がアトピー性皮膚炎、乾癬、脂漏性角化症、ケラトアカントーマ(keratochanthoma)、腫瘍、または角皮症である、請求項13に記載の方法。
- 前記分子がIL−20Rαの可溶型、IL−20Rβの可溶型、またはIL−22Rの可溶型である、請求項10に記載の方法。
- 前記分子が受容体結合能を有するが、サイトカイン活性が失われているIL−20突然変異体である、請求項10記載の方法。
- 物質が上皮細胞増殖阻害活性を有するか否かを測定する方法であって、IL−20を提示する上皮細胞サンプルおよび被検物質を混合し、上皮細胞の増殖を測定し、前記増殖と、前記上皮細胞サンプルをIL−20のみと混合した場合の増殖とを比較することを含有する方法であって、増殖の低下が該物質の上皮細胞増殖阻害活性の指標となることを含有する方法。
- 該上皮細胞が皮膚細胞である、請求項17記載の方法。
- IL−20またはmda−7の活性を調節する分子を同定する方法であって、IL−22RおよびIL−20Rβを発現する細胞を、前記分子およびIL−20またはmda−7のいずれか一種と混合し、前記分子が前記IL−20またはmda−7の活性を調節するか否かを測定する目的で、前記分子の非存在下における前記細胞における前記IL−20またはmda−7の作用を測定することを含有する方法。
- IL−19またはmda−7の活性を調節する分子を同定する方法であって、IL−20RαおよびIL−20Rβを発現する細胞を、前記分子およびIL−19またはmda−7のいずれか一種と混合し、前記細胞における前記IL−19またはmda−7の作用を測定し、前記分子が前記IL−19またはmda−7の活性を調節するか否かを測定する目的で、前記分子の非存在下における前記細胞における前記IL−19またはmda−7の作用と比較することを含有する方法。
- 細胞における、mda−7およびIL−19の一種以上の作用を阻害する方法であって、前記細胞を、IL−20RαおよびIL−20Rβの相互作用を阻害するために十分な量の、前記相互作用を阻害する分子と接触させることを含有する方法。
- 前記分子が抗体である、請求項21に記載の方法。
- 前記分子がIL−20Rαの可溶型またはIL−20Rβの可溶型である、請求項21に記載の方法。
- 前記分子がIL−20RαおよびIL−20Rβの複合体に対する親和性を有する一方、活性を失った、IL−20の突然変異体である、請求項21の方法。
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