FI80905C - Dna och den omfattande vector. - Google Patents
Dna och den omfattande vector. Download PDFInfo
- Publication number
- FI80905C FI80905C FI840288A FI840288A FI80905C FI 80905 C FI80905 C FI 80905C FI 840288 A FI840288 A FI 840288A FI 840288 A FI840288 A FI 840288A FI 80905 C FI80905 C FI 80905C
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- ala
- leu
- dna
- phe
- amino acid
- Prior art date
Links
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims description 21
- BYXHQQCXAJARLQ-ZLUOBGJFSA-N Ala-Ala-Ala Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O BYXHQQCXAJARLQ-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims description 9
- YYSWCHMLFJLLBJ-ZLUOBGJFSA-N Ala-Ala-Ser Chemical compound C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O YYSWCHMLFJLLBJ-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims description 2
- XYTNPQNAZREREP-XQXXSGGOSA-N Ala-Glu-Thr Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(O)=O XYTNPQNAZREREP-XQXXSGGOSA-N 0.000 claims description 2
- COWITDLVHMZSIW-CIUDSAMLSA-N Asn-Lys-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O COWITDLVHMZSIW-CIUDSAMLSA-N 0.000 claims description 2
- 108020004705 Codon Proteins 0.000 claims 2
- WNGVUZWBXZKQES-YUMQZZPRSA-N Leu-Ala-Gly Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)NCC(O)=O WNGVUZWBXZKQES-YUMQZZPRSA-N 0.000 claims 2
- UBZGNBKMIJHOHL-BZSNNMDCSA-N Leu-Leu-Phe Chemical compound CC(C)C[C@H]([NH3+])C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](C([O-])=O)CC1=CC=CC=C1 UBZGNBKMIJHOHL-BZSNNMDCSA-N 0.000 claims 2
- MIAZEQZXAFTCCG-UBHSHLNASA-N Met-Phe-Ala Chemical compound CSCC[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 MIAZEQZXAFTCCG-UBHSHLNASA-N 0.000 claims 2
- AUEJLPRZGVVDNU-UHFFFAOYSA-N N-L-tyrosyl-L-leucine Natural products CC(C)CC(C(O)=O)NC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 AUEJLPRZGVVDNU-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N N-glycyl-L-proline Natural products NCC(=O)N1CCCC1C(O)=O KZNQNBZMBZJQJO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 108010053062 lysyl-arginyl-phenylalanyl-lysine Proteins 0.000 claims 2
- 108010078580 tyrosylleucine Proteins 0.000 claims 2
- DQVAZKGVGKHQDS-UHFFFAOYSA-N 2-[[1-[2-[(2-amino-4-methylpentanoyl)amino]-4-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-4-methylpentanoic acid Chemical compound CC(C)CC(N)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)N1CCCC1C(=O)NC(CC(C)C)C(O)=O DQVAZKGVGKHQDS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- XQGIRPGAVLFKBJ-CIUDSAMLSA-N Ala-Asn-Lys Chemical compound N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)O XQGIRPGAVLFKBJ-CIUDSAMLSA-N 0.000 claims 1
- DCVYRWFAMZFSDA-ZLUOBGJFSA-N Ala-Ser-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O DCVYRWFAMZFSDA-ZLUOBGJFSA-N 0.000 claims 1
- HZISRJBYZAODRV-XQXXSGGOSA-N Glu-Thr-Ala Chemical compound [H]N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](C)C(O)=O HZISRJBYZAODRV-XQXXSGGOSA-N 0.000 claims 1
- JBCLFWXMTIKCCB-UHFFFAOYSA-N H-Gly-Phe-OH Natural products NCC(=O)NC(C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 JBCLFWXMTIKCCB-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- KFKWRHQBZQICHA-STQMWFEESA-N L-leucyl-L-phenylalanine Natural products CC(C)C[C@H](N)C(=O)N[C@H](C(O)=O)CC1=CC=CC=C1 KFKWRHQBZQICHA-STQMWFEESA-N 0.000 claims 1
- XVZCXCTYGHPNEM-UHFFFAOYSA-N Leu-Leu-Pro Natural products CC(C)CC(N)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)N1CCCC1C(O)=O XVZCXCTYGHPNEM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- RMOKGALPSPOYKE-KATARQTJSA-N Lys-Thr-Ser Chemical compound [H]N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(O)=O RMOKGALPSPOYKE-KATARQTJSA-N 0.000 claims 1
- FPTXMUIBLMGTQH-ONGXEEELSA-N Phe-Ala-Gly Chemical compound OC(=O)CNC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 FPTXMUIBLMGTQH-ONGXEEELSA-N 0.000 claims 1
- DZZCICYRSZASNF-FXQIFTODSA-N Pro-Ala-Ala Chemical compound OC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@H](C)NC(=O)[C@@H]1CCCN1 DZZCICYRSZASNF-FXQIFTODSA-N 0.000 claims 1
- DRKAXLDECUGLFE-ULQDDVLXSA-N Pro-Leu-Phe Chemical compound CC(C)C[C@H](NC(=O)[C@@H]1CCCN1)C(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(O)=O DRKAXLDECUGLFE-ULQDDVLXSA-N 0.000 claims 1
- ZXLUWXWISXIFIX-ACZMJKKPSA-N Ser-Asn-Glu Chemical compound [H]N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(O)=O ZXLUWXWISXIFIX-ACZMJKKPSA-N 0.000 claims 1
- AHERARIZBPOMNU-KATARQTJSA-N Thr-Ser-Leu Chemical compound [H]N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(O)=O AHERARIZBPOMNU-KATARQTJSA-N 0.000 claims 1
- 108010005233 alanylglutamic acid Proteins 0.000 claims 1
- 108010044056 leucyl-phenylalanine Proteins 0.000 claims 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 36
- 108020004414 DNA Proteins 0.000 description 28
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 description 14
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 12
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 12
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 12
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 9
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 9
- 108091008146 restriction endonucleases Proteins 0.000 description 9
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 8
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 5
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 238000000246 agarose gel electrophoresis Methods 0.000 description 4
- 239000013611 chromosomal DNA Substances 0.000 description 4
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 4
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 4
- 238000007400 DNA extraction Methods 0.000 description 3
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N L-asparagine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N 0.000 description 3
- 102000003960 Ligases Human genes 0.000 description 3
- 108090000364 Ligases Proteins 0.000 description 3
- XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N Silicon Chemical compound [Si] XUIMIQQOPSSXEZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 3
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 3
- 229930027917 kanamycin Natural products 0.000 description 3
- 229960000318 kanamycin Drugs 0.000 description 3
- SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N kanamycin Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CN)O[C@@H]1O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](O[C@@H]2[C@@H]([C@@H](N)[C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@H](N)C[C@@H]1N SBUJHOSQTJFQJX-NOAMYHISSA-N 0.000 description 3
- 229930182823 kanamycin A Natural products 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 229910052710 silicon Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000010703 silicon Substances 0.000 description 3
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 2
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 2
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 2
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 2
- 102000004594 DNA Polymerase I Human genes 0.000 description 2
- 108010017826 DNA Polymerase I Proteins 0.000 description 2
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 2
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 2
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 2
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 2
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 2
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NWIBSHFKIJFRCO-WUDYKRTCSA-N Mytomycin Chemical compound C1N2C(C(C(C)=C(N)C3=O)=O)=C3[C@@H](COC(N)=O)[C@@]2(OC)[C@@H]2[C@H]1N2 NWIBSHFKIJFRCO-WUDYKRTCSA-N 0.000 description 2
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 2
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 2
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 2
- AIYUHDOJVYHVIT-UHFFFAOYSA-M caesium chloride Chemical compound [Cl-].[Cs+] AIYUHDOJVYHVIT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 2
- OPTASPLRGRRNAP-UHFFFAOYSA-N cytosine Chemical compound NC=1C=CNC(=O)N=1 OPTASPLRGRRNAP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 2
- 238000012869 ethanol precipitation Methods 0.000 description 2
- UYTPUPDQBNUYGX-UHFFFAOYSA-N guanine Chemical compound O=C1NC(N)=NC2=C1N=CN2 UYTPUPDQBNUYGX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910052588 hydroxylapatite Inorganic materials 0.000 description 2
- XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D pentacalcium;hydroxide;triphosphate Chemical compound [OH-].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O XYJRXVWERLGGKC-UHFFFAOYSA-D 0.000 description 2
- 238000002264 polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 2
- 210000001938 protoplast Anatomy 0.000 description 2
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 2
- 230000003248 secreting effect Effects 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- OIXLLKLZKCBCPS-RZVRUWJTSA-N (2s)-2-azanyl-5-[bis(azanyl)methylideneamino]pentanoic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCCNC(N)=N.OC(=O)[C@@H](N)CCCNC(N)=N OIXLLKLZKCBCPS-RZVRUWJTSA-N 0.000 description 1
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930024421 Adenine Natural products 0.000 description 1
- GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N Adenine Chemical compound NC1=NC=NC2=C1N=CN2 GFFGJBXGBJISGV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- USFZMSVCRYTOJT-UHFFFAOYSA-N Ammonium acetate Chemical compound N.CC(O)=O USFZMSVCRYTOJT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000005695 Ammonium acetate Substances 0.000 description 1
- DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N Asparagine Natural products OC(=O)C(N)CC(N)=O DCXYFEDJOCDNAF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000193744 Bacillus amyloliquefaciens Species 0.000 description 1
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 1
- 241000276408 Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 Species 0.000 description 1
- 108091026890 Coding region Proteins 0.000 description 1
- 102000010567 DNA Polymerase II Human genes 0.000 description 1
- 108010063113 DNA Polymerase II Proteins 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010042407 Endonucleases Proteins 0.000 description 1
- 102000004533 Endonucleases Human genes 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 1
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 1
- 108010087702 Penicillinase Proteins 0.000 description 1
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010076504 Protein Sorting Signals Proteins 0.000 description 1
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 229960000643 adenine Drugs 0.000 description 1
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 1
- 229940043376 ammonium acetate Drugs 0.000 description 1
- 235000019257 ammonium acetate Nutrition 0.000 description 1
- 229960000723 ampicillin Drugs 0.000 description 1
- AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N ampicillin Chemical compound C1([C@@H](N)C(=O)N[C@H]2[C@H]3SC([C@@H](N3C2=O)C(O)=O)(C)C)=CC=CC=C1 AVKUERGKIZMTKX-NJBDSQKTSA-N 0.000 description 1
- 235000009582 asparagine Nutrition 0.000 description 1
- 229960001230 asparagine Drugs 0.000 description 1
- 230000001851 biosynthetic effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 1
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 1
- 230000010261 cell growth Effects 0.000 description 1
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 210000004748 cultured cell Anatomy 0.000 description 1
- 229940104302 cytosine Drugs 0.000 description 1
- 238000000432 density-gradient centrifugation Methods 0.000 description 1
- 230000001627 detrimental effect Effects 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 1
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000011536 extraction buffer Substances 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 230000002068 genetic effect Effects 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000006166 lysate Substances 0.000 description 1
- 230000001320 lysogenic effect Effects 0.000 description 1
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 1
- 229960004857 mitomycin Drugs 0.000 description 1
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 description 1
- 150000007523 nucleic acids Chemical class 0.000 description 1
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 description 1
- 238000012261 overproduction Methods 0.000 description 1
- 229950009506 penicillinase Drugs 0.000 description 1
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 231100000614 poison Toxicity 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 1
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 1
- 230000028327 secretion Effects 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003440 toxic substance Substances 0.000 description 1
- 238000011426 transformation method Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
- C12N9/2405—Glucanases
- C12N9/2408—Glucanases acting on alpha -1,4-glucosidic bonds
- C12N9/2411—Amylases
- C12N9/2414—Alpha-amylase (3.2.1.1.)
- C12N9/2417—Alpha-amylase (3.2.1.1.) from microbiological source
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/74—Vectors or expression systems specially adapted for prokaryotic hosts other than E. coli, e.g. Lactobacillus, Micromonospora
- C12N15/75—Vectors or expression systems specially adapted for prokaryotic hosts other than E. coli, e.g. Lactobacillus, Micromonospora for Bacillus
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/01—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif
- C07K2319/02—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal sequence
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S930/00—Peptide or protein sequence
- Y10S930/01—Peptide or protein sequence
- Y10S930/30—Signal or leader sequence
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
Description
1 80905 DNA ja sitä sisältävä vektori 5 Keksinnön tausta: Tämä keksintö koskee DNA:ta, joka koodaa signaaliami-nohapposekvenssin, mikä saa aikaan tuotteiden erittymisen soluista ja sellaisen järjestyksen sisältävää DNA:ta.
Tässä signaaliaminohapposekvenssi tarkoittaa aminohap-10 pojärjestystä, joka toimii niin, että soluissa muodostu neet tuotteet voidaan eristää soluista. Yleisesti tuotteet tuotetaan soluissa ja akkumuloidaan niihin. Toisaalta niiden tuotteiden, joilla on signaaliaminohapposekvenssi, sanotaan erittyvän soluista sitä mukaan kuin niitä . . 15 muodostuu soluissa. Siis solujen tuotteet voidaan menes- ; ; tyksellä eristää soluista, jos käytetään signaaliaminohap- posekvenssiä.
Tuotteiden eristämisellä soluista voisi olla seuraavat edut: Ensiksi jos solujen tuotteet voidaan siirtää so- 20 luista, tulee mahdolliseksi erottaa helposti epäpuhtaudet tuotteista ja vähentää tuotteiden puhdistus- ja eristysme-netelmiin tarvittavaa työtä. Lisäksi solujen tuotteet voidaan eristää puhtaina ilman, että mukana on solukalvon sisältämiä myrkyllisiä aineita, joten tuotteilla on käyttöä 25 laajalla alueella ilman käyttörajoitusta. Toiseksi vaik-. kakin solujen tuotteet ovat sellaisia, että niiden oma liiallinen muodostuminen inhiboisi niiden tuottamista soluissa, ne vapautetaan takaisinkytkentäinhibiitiosta, kun ne siirretään biosynteettisestä systeemistä, niin että nii-30 den liiallinen tuotanto tulee mahdolliseksi. Kolmanneksi ne solujen tuotteet, jotka ovat vahingollisia solujen kasvulle, voidaan siirtää soluista, joten niiden tuottamista voidaan jatkaa samalla kun solut säilytetään hyödyllisinä.
Tunnetaan monia signaaliaminohapposekvenssejä ja vas-35 taavia DNA-emäsjärjestyksiä. Niitä ovat esimerkiksi signaaliaminohapposekvenssi penisillinaasille Bacillus licheniformiksessa (Nucleic Acid Research Voi. 9, No. 11, 2 80905 2577 (1981)) ja signaaliaminohapposekvenssi α-amylaasilie Bacillus amyloliquefaciensessä (Gene, 15, 43 (1981)).
Esillä olevat keksijät ovat suorittaneet Bacillus sub-tiliksen, tunnettu hyvin korkeasta a-amylaasituottavuudes-5 taan, a-amylaasigeenin kloonauksen, analysoineet kloonatun geenin ja löytäneet uuden signaaliaminohapposekvenssin, joka eroaa amylaasin tunnetusta signaaliaminohapposekvens-sistä ja vastaavasta DNA-emäsjärjestyksestä. Tuloksena he ovat keksineet uuden signaaliaminohapposekvenssin ja DNA-10 emäsjärjestyksen, jotka eroavat tähän asti tunnetuista.
Kun solujen tuote eristetään käyttäen tämän keksinnön mukaista DNA:ta isäntävektorisysteemissä, missä isäntä on Bacillus subtilis, jolla on korkea α-amylaasituottavuus, tällä keksinnön mukaisella systeemillä on parempi stabii-15 lisuus ja eritystuottavuus verrattuna systeemiin, jossa käytetään eri organismia tai eri signaaliaminohapposekvens-siä.
20 Tämän keksinnön päämääränä on tuottaa uuden signaali aminohapposekvenssin koodaava uusi'DNA-emäsjärjestys, jolloin signaalisekvenssi on
Met Phe Ala Lys Arg Phe Lys
Thr Ser Leu Leu Pro Leu Phe ^ Ala Gly Phe Leu Leu Leu Phe
Tyr Leu Vai Leu Ala Gly Pro
Ala Ala Ala Ser Ala Glu Thr
Ala Asn Lys Ser Asn Glu, 30 mainittu DNA-emäsjärjestys on seuraava:
ATG TTT GCA AAA CGA TTC AAA
ACC TCT TTA CTG CCG TTA TTC
GCT GGA TTT TTA TTG CTG TTT
TAT TTG GTT CTG GCA GGA CCG
55 GCG GCT GCG AGT GCT GAA ACG
GCG AAC AAA TCG AAT GAG.
3 80905
Suositeltavimpien sovellutusmuotojen yksityiskohtainen kuvaus : Tässä esityksessä käytettävät kemialliset symbolit ovat seuraaville yhdisteille: 5 Met metioniini
Phe fenyylialaniini
Ala alaniini
Lys lysiini
Arg arginiini 10 Thr treoniini
Ser seriini
Leu leusiini
Pro proliini
Gly glysiini 15 Tyr tyrosiini
Vai väliini
Glu glutamiinihappo
Asn asparagiini A adeniini 20 T tyrniini : G guaniini C sytosiini Tässä keksinnössä erilaisia aminohappoja koodaava DNA-emäsjärjestys kuvataan alla.
25 Alla luetellut emäkset sisältävät modifioituja emäksiä kuten metyloituja emäksiä.
Met ATG
Phe TTT, TTC
Ala GCT, GCC, GCA, GCG
30 Lys AAA, AAG
Arg AGA, AGG, CGT, CGC, CGA, CGG
Thr ACT, ACC, ACA, ACG
Ser TCT, TCC, TCA, TCG, AGT, AGC
Leu TTA, TTG, CTT, CTC, CTA, CTG
35 Pro CCT, CCC, CCA, CCG
Gly GGT, GGC, GGA, GGG
Tyr TAT, TAC
« 80905
Vai GTT, GTC, GTA, GTG
Glu GAA, GAG
Asn AAT, AAC
Yllä lueteltuja aminohappoja koodaavat erilaiset DNA-5 emäsjärjestykset voidaan sopivasti valita käytettäviksi tässä keksinnössä.
DNA, joka koostuu DNA-emäsjärjestyksestä tai DNA, joka sisältää tämän keksinnön mukaisen signaaliaminohapposek-venssin koodaavan järjestyksen, voidaan tehdä kemialliselle) la synteesillä tai uuttaa määrättyjen kantojen kromosomaa-lisesta DNA:sta.
Kromosomaalisesta DNA:sta DNA:n uuttamismenetelmässä käytettävät kannat sisältävät esimerkiksi Bacillus subti-liksen, jolla on korkea ot-amylaasituottavuus. Tässä mai-15 nittu korkean amylaasituottavuuden omaava Bacillus subti-lis sisältää ne kannat, joita on parannettu erilaisin menetelmin jo pitkään, kuten Bacillus subtilis NA 64 -kanta (IA 412), joka on valmistettu liittämällä Bacillus natton α-amylaasia kontrolloiva geeni Bacillus subtilis 6l60 20 -kantaan, joka on saatu Bacillus subtilis 168 -kannasta, ja sillä on erikoinen ominaisuus erittää runsaasti a-amylaasia soluista. NA 64 -kanta (IA 412) on jo laajalti tunnettu ja voidaan saada helposti. Esimerkiksi se on jo saatavissa Bacillus Genetic Stock Centeristä (Ohion val-25 tion yliopisto). NA 64 -kanta (IA 412) on talletettu Fermentation Research Institute Agency of Industrial Science and Technologyssa tallennusnumerolla FERM BP-423· Tämän keksinnön mukaisen signaaliaminohapposekvenssin koodaavan DNA-emäsjärjestyksen sisältävien fragmenttien 30 valmistusta kuvaa seuraava esimerkki.
Valmistusesimerkki: a-amylaasigeeni valmistettiin seuraavasti: 35 Kromosomaalinen DNA valmistettiin Bacillus subtilis NA 64 -kannasta (IA 412) (FERM BP-423), joka tuottaa a-amylaasia, eksosellulaarista entsyymiä, käyttämällä Saito-Miura -me- 5 80905 netelmää (H. Saito et-ai., Biochem. Biophys. Acta. 72, 619 (1963)).
Temperate faagi pii (D.H. Dean et ai., J. Virol, 20, 509 (1976)) valmistettiin seuraavasti: pll-osaset saatiin 5 indusoimalla temperate faagin pii lysogeeninen kanta käsittelemällä mitomysiini C:llä (Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd:n tuote).
pii puhdistettiin kesiumkloriditasapainotiheysgradi-enttisentrifugointimenetelmällä (missä kesiumkloridiliuos 10 asetettiin ennen sentrifugointia tiheyteen 1,51 g/cm^).
DNA valmistettiin puhdistetuista pll-osasista SDS-fenoli-etanoli -saostusmenetelmällä.
Kromosomaalinen DNA Bacillus subtilis NA 64 -kannasta ja yllä mainitulla tavalla saatu pll-DNA pilkottiin 15 restriktioentsyymillä Bam HI (Takara Shuzo Co., Ltd:n tuote) ja myöhemmin liitettiin T4-ligaasilla (BRL:n tuote), mistä spesifisesti muutetut faagipartikkelit, jotka säilyttivät α-amylaasigeenin, saatiin käyttämällä Kawamura et ai:in menetelmää (Gene, 5> 87 (1979)) tai Nomura et 20 al:in menetelmää (Agric. Biol. Chem. jo, 2637 (1979)). Saaduista α-amylaasigeenin säilyttäneistä spesifisesti muutetuista faagipartikkeleista valmistettiin edelleen a-amylaasigeenin säilyttänyt pll-DNA käyttämällä SDS-fenoli-etanoli -saostusmenetelmää.
: : 25 Myöhemmin tämä pll-DNA muokattiin osittain restriktio entsyymillä Sau 3A (Takara Shuzo Co., Ltd:n tuote). Tuote liitettiin restriktioentsyymi Bam HI:llä pilkottuun plas-midi pUB 110 -fragmenttiin käyttämällä T4-ligaasia, jotta saatiin hybridiplasmidiseos.
* ·. 30 Bacillus subtilis transformoitiin käyttämällä tätä seosta protoplastitransformaatiomenetelmän mukaan (S.
Chang ja S.N. Cohen, M. G. G., 168, 111 (1979)). Transformoiduista kannoista valittiin kannat, joilla oli sekä kanamysiiniresistenssi (10 yg/ml) että a-amylaasiaktiivi-35 suus. Näistä valikoiduista kannoista valmistettiin puh-dasviljelmä kanamysiiniä sisältävällä kasvualustalla (10 yg/ml) ja sen jälkeen plasmidit, jotka säilyivät viljel- 6 80905 lyissä soluissa, erotettiin käyttämällä tavanomaista kir-kas-lysaattimenetelmää. Saadut plasmidit pilkottiin restriktioentsyymillä Eco Rl (Boehringerin tuote) ja Xba I (BRL:n tuote), ja pilkotut tuotteet erotettiin 0,8 J5:sella 5 agaroosigeelielektroforeesilla ja DNA-osanen vyöhykkeellä noin 1,4 kep:a uutettiin geelistä hydroksiapatiittimene-telmän mukaan (H.F. Tabak ja R.A. Flavell, Nucleib Acids Research, 5, 2321 (1978)). Tämä osanen pilkottiin edelleen restriktioentsyymillä Alu I (Takara Shuzo Co. Ltd:n 10 tuote) ja pilkottu tuote eroteltiin 5 5S:sella polyakryyli-amidigeelielektroforeesilla erottamaan osanen vyöhykkeellä noin 0,45 kep:a DNA:n uuttamiseksi uutepuskurilla (0,1 M Tris-Hcl (pH 8,0), 0,5 M ammoniumasetaatti ja 10 mM EDTA), jotta saatiin DNA-osanen, joka sisälsi tässä keksinnössä 15 tarkoitetun signaaliaminohapposekvenssin koodaavan DNA:n.
Jotta varmistettiin, että tämä DNA-osanen koodasi täs-sä keksinnössä tarkoitetun signaaliaminohapposekvenssin, osanen analysoitiin käyttämällä Maxam-Gilbertin menetel-I- mää (Method in Enzymology, voi. 65, 499). Täten varmis- 20 tettu DNA-emäsjärjestys oli seuraava:
ATG TTT GCA AAA CGA TTC AAA
ACC TCT TTA CTG CCG TTA TTC
GCT GGA TTT TTA TTG CTG TTT
TAT TTG GTT CTG GCA GGA CCG
V; 25 GCG GCT GCG AGT GCT GAA ACG
GCG AAC AAA TCG AAT GAG
• *
Sovellutusesimerkki: * *
Valmistusesimerkissä saatu DNA-osanen ja Hind III * -liittäjä (Takara Shuzo Co. Ltd:n tuote) liitettiin T4-li- 30 gaasilla käyttämällä tavanomaista menetelmää, pilkottiin myöhemmin restriktioentsyymillä Hind III (Takara Shuzo Co. Ltd: n tuote) ja sen jälkeen eroteltiin 5 %'· sella polyak-ryyliamidigeelielektroforeesilla mainitun Hind III -liit-täjään liitetyn osasen uuttamiseksi myöhemmin geelistä.
35 Viitattaessa tähän DNA-osaseen käytetään kirjainta A.
Toisaalta pBR 322 pilkottiin riittävästi restriktio-entsyymlllä Eco Rl ja edelleen pilkottiin endonuklcaasi11a 7 80905
Bal 31 (BRL:n tuote) noin 30 sekuntia ja tuote saostettiin myöhemmin etanolilla DNA:n konsentroimiseksi ja puhdistamiseksi ja pilkottiin jälleen riittävästi restriktioent-syymillä Bst N-l (New England Bio Labs:n tuote): 5 Saatu tuote eroteltiin myöhemmin 1,2 %:sella agaroosi- geelielektroforeesilla, ja sen jälkeen erotettiin DNA l,4:stä l,5:een kepin läheisyydessä ja uutettiin geelistä käyttämällä hydroksiapatiittimenetelmää. Uutettaessa saatu lopputuote tehtiin kaksisäikeiseksi E.coli-DNA-poly-10 meraasi Iillä (Klenow-fragmentti) (BRLin tuote) ja dNTPillä (Yamasa Shoyn Co., Ltdin tuote). Tuote liitettiin myöhemmin Hind III -liittäjällä edellä mainitulla tavalla ja pilkottiin Hind Ulilla. Tämä osanen erotettiin sitten l,2:sen agaroosigeelielektroforeesin avulla ja DNA .. 15 uutettiin. Viitattaessa tähän DNA-osaseen käytetään kir- j ainta B.
pUB 110 pilkottiin restriktioentsyymillä Bam HI, käsiteltiin E.coli-DNA-polymeraasi Iillä (Klenow-fragmentti) samalla tavalla, liitettiin Hind III -liittäjällä ja pil-20 kottiin Hind Ulilla, ja saatu tuote eroteltiin myöhemmin 0,8:sella-agaroosigeelielektroforeesilla edellä mainitulla tavalla DNAin uuttamiseksi. Viitattaessa tähän DNA-osaseen käytetään kirjainta C.
Näitä kolmea osasta A, B ja C sekoitettiin lähes yhtä -···. 25 suuressa määrässä, ja seos vietiin Bacillus subtiliksen protoplastiin tavanomaisella menetelmällä. Regeneraation _* · jälkeen tätä kasvatettiin 20 ug/ml ampisilliiniä ja 10 ug/ml kanamysiiniä sisältävällä kasvualustalla, josta saatiin mainitulla kasvualustalla kasvamaan kykenevä muunnos. 30 Tästä Bacillus subtiliksesta valmistettiin puhdasviljelmä ja immunologisesti varmistettiin, että ampisilliiniä hajottavaa entsyymiä oli mukana kasvualustassa.
Bacillus subtiliksen viljelyssä edellä valmistus- ja sovellutusesimerkeissä käytettiin jrnodifioitua L-lihalientä 35 (joka sisälsi 1 gin Bacto tryptonea'8' (Difcon tuote), 0,5 g hiivauutetta (Difcon tuote), 1,0 g NaClia ja 0,2 g glukoosia 100 mlissa; pH 7,0) pllin valmistuksessa, kun taas L-
8 8090S
lihalientä (modifioitu L-lihaliemi, joka sisälsi 0,5 g NaCl:a) käytettiin muissa tapauksissa.
Entsyymireaktioihin, elektroforeeseihin ja DNA:n uut-toon tässä käytetyillä puskuriliuoksilla oli kaikilla 5 asiaan liittyvissä käsikirjoissa, erityyppisessä kirjallisuudessa ja opaskirjoissa kuvatut tunnetut koostumukset.
Claims (7)
- 9 80905
- 1. DNA, tunnettu siitä, että se sisältää kodonit signaaliaminohapposekvenssille: Met Phe Ala Lys Arg Phe Lys
- 5 Thr Ser Leu Leu Pro Leu Phe Ala G ly Phe Leu Leu Leu Phe Tyr Leu Vai Leu Ala Gly Pro Ala Ala Ala Ser Ala Glu Thr Ala Asn Lys Ser Asn Glu.
- 2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen DNA, tunnettu siitä, että signaaliaminohapposekvenssin koodaava DNA-emäsjärjestys on ATG TTT GCA AAA CGA TTC AAA ACC TCT TTA CTG CCG TTA TTC
- 15 GCT GGA TTT TTA TTG CTG TTT TAT TTG GTT CTG GCA GGA CCG GCG GCT GCG AGT GCT GAA ACG GCG AAC AAA TCG AAT GAG.
- 3. Vektori, joka sisältää DNA:ta, tunnettu siitä, 20 että DNA sisältää kodonit signaaliaminohapposekvenssille: Met Phe Ala Lys Arg Phe Lys Thr Ser Leu Leu Pro Leu Phe Ala Gly Phe Leu Leu Leu Phe Tyr Leu Vai Leu Ala Gly Pro
- 25 Ala Ala Ala Ser Ala Glu Thr Ala Asn Lys Ser Asn Glu. 10 80905
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP58010088A JPS59135892A (ja) | 1983-01-25 | 1983-01-25 | シグナルアミノ酸配列をコードするｄｎａ |
| JP1008883 | 1983-01-25 |
Publications (4)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI840288A0 FI840288A0 (fi) | 1984-01-24 |
| FI840288A7 FI840288A7 (fi) | 1984-07-26 |
| FI80905B FI80905B (fi) | 1990-04-30 |
| FI80905C true FI80905C (fi) | 1990-08-10 |
Family
ID=11740577
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI840288A FI80905C (fi) | 1983-01-25 | 1984-01-24 | Dna och den omfattande vector. |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4663294A (fi) |
| EP (1) | EP0114695B1 (fi) |
| JP (1) | JPS59135892A (fi) |
| CA (1) | CA1219826A (fi) |
| DE (1) | DE3477809D1 (fi) |
| DK (1) | DK1484A (fi) |
| FI (1) | FI80905C (fi) |
Families Citing this family (10)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4755465A (en) * | 1983-04-25 | 1988-07-05 | Genentech, Inc. | Secretion of correctly processed human growth hormone in E. coli and Pseudomonas |
| EP0149241B1 (en) * | 1983-12-28 | 1991-03-27 | Agency Of Industrial Science And Technology | Dna base sequence containing regions involved in the production and secretion of a protein, recombinant dna including the whole or a part of the dna base sequence, and method of producing proteins by use of the recombinant dna |
| JPS60188070A (ja) * | 1984-03-09 | 1985-09-25 | Kunio Yamane | シグナルペプチドをコードするｄｎａ |
| US4680262A (en) * | 1984-10-05 | 1987-07-14 | Genentech, Inc. | Periplasmic protein recovery |
| EP0177343B1 (en) * | 1984-10-05 | 1992-07-22 | Genentech, Inc. | Dna, cell cultures and methods for the secretion of heterologous proteins and periplasmic protein recovery |
| GB8432483D0 (en) * | 1984-12-21 | 1985-02-06 | Tubb R S | Enzymes |
| US4783415A (en) * | 1985-03-28 | 1988-11-08 | Meiji Seika Kabushiki Kaisha | Gene coding for signal peptides and utilization thereof |
| EP0221923A4 (en) * | 1985-03-29 | 1990-03-22 | Bioteknika International | SECRETION VECTOR. |
| US5171673A (en) * | 1988-07-18 | 1992-12-15 | Biotechnica International, Inc. | Expression of heterologous dna using the bacillus coagulans amylase gene |
| DE112011100306B4 (de) | 2010-01-20 | 2019-06-19 | Hitachi High-Technologies Corporation | Ladungsteilchenstrahlvorrichtung |
-
1983
- 1983-01-25 JP JP58010088A patent/JPS59135892A/ja active Granted
-
1984
- 1984-01-03 DK DK1484A patent/DK1484A/da not_active Application Discontinuation
- 1984-01-06 US US06/568,629 patent/US4663294A/en not_active Expired - Fee Related
- 1984-01-09 CA CA000444915A patent/CA1219826A/en not_active Expired
- 1984-01-23 DE DE8484100640T patent/DE3477809D1/de not_active Expired
- 1984-01-23 EP EP84100640A patent/EP0114695B1/en not_active Expired
- 1984-01-24 FI FI840288A patent/FI80905C/fi not_active IP Right Cessation
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US4663294A (en) | 1987-05-05 |
| DK1484D0 (da) | 1984-01-03 |
| EP0114695B1 (en) | 1989-04-19 |
| CA1219826A (en) | 1987-03-31 |
| EP0114695A2 (en) | 1984-08-01 |
| FI840288A7 (fi) | 1984-07-26 |
| DE3477809D1 (en) | 1989-05-24 |
| EP0114695A3 (en) | 1985-05-08 |
| DK1484A (da) | 1984-07-26 |
| JPS59135892A (ja) | 1984-08-04 |
| FI80905B (fi) | 1990-04-30 |
| JPH0139756B2 (fi) | 1989-08-23 |
| FI840288A0 (fi) | 1984-01-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4456748A (en) | Hybrid human leukocyte interferons | |
| KR920007439B1 (ko) | 하이브리드 인간 백혈구 인터페론 | |
| EP0778893B1 (en) | Bacterial production of Interferon-beta polypeptide | |
| US4678751A (en) | Hybrid human leukocyte interferons | |
| US4530901A (en) | Recombinant DNA molecules and their use in producing human interferon-like polypeptides | |
| DK174044B1 (da) | Polypeptid afledt fra human granulocytkolonistimulerende faktor, og fremgangsmåde til fremstilling deraf, DNA kodende for nævnte polypeptid, rekombinant plasmid indeholdende nævnte DNA, og mikroorganismer indeholdende nævnte rekombinante plasmid....... | |
| HU193512B (en) | Process for preparing hybride interferones from human erythrocytes | |
| FI80905C (fi) | Dna och den omfattande vector. | |
| PL149079B1 (en) | Method of obtaining polypeptides of ifn-beta type | |
| US4801685A (en) | Microbial production of mature human leukocyte interferon K and L | |
| JPH05219962A (ja) | 酵素をコードするｄｎａ | |
| US5543322A (en) | DNA coding for alkaline protease | |
| JPH02283287A (ja) | アスペルギルス・ニゲルからのデオキシリボ核酸、組換え宿主微生物の製造法および機能的デオキシリボ核酸配列 | |
| US4705750A (en) | Promoter plasmid containing the promoter and use thereof in transforming Bacillus | |
| PT839211E (pt) | Processo para a preparacao de riboflavina por meio de microorganismos com actividade de isocitratoliase modificada | |
| US4935351A (en) | Process for preparing oligopeptide | |
| US4690898A (en) | DNA coding for a signal peptide and DNA containing the same | |
| JPH02150285A (ja) | バシルス・コアグランスのアミラーゼ遺伝子に基づくバシルス発現ベクター | |
| CA1308373C (en) | Cloning of the gene coding the isoamylase enzyme and its use in the production of said enzyme or the like | |
| CA2154543A1 (en) | Human 26s proteasome subunit components | |
| EP0153961A1 (en) | Recombinant materials and methods for producing human connective tissue-activating peptide-iii and analogs thereof. | |
| JPS63102684A (ja) | 遺伝子およびその利用方法 | |
| RU2105813C1 (ru) | Мутантный ген ifn δ 10, кодирующий полипептид с активностью гамма-интерферона человека, рекомбинантная плазмида pif δ 10, обеспечивающая экспрессию гена ifn δ 10 в escherichia coli, и штамм escherichia coli - продуцент полипептида, обладающего активностью гамма-интерферона человека | |
| JPS62224297A (ja) | 魚類の成長ホルモンポリペプチドの製造法 | |
| US5359036A (en) | Growth hormone-like glycoproteins |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM | Patent lapsed | ||
| MM | Patent lapsed |
Owner name: THE CALPIS FOOD INDUSTRY CO., LTD. Owner name: MITSUI TOATSU CHEMICALS, INCORPORATED Owner name: YAMANE, KUNIO |