FI68504C - Foerfarande foer framstaellning av en loeslig i vaermestelnande proteinblandning - Google Patents
Foerfarande foer framstaellning av en loeslig i vaermestelnande proteinblandning Download PDFInfo
- Publication number
- FI68504C FI68504C FI813756A FI813756A FI68504C FI 68504 C FI68504 C FI 68504C FI 813756 A FI813756 A FI 813756A FI 813756 A FI813756 A FI 813756A FI 68504 C FI68504 C FI 68504C
- Authority
- FI
- Finland
- Prior art keywords
- whey
- protein
- soluble
- concentration
- ultrafiltration
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 11
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims abstract description 33
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims abstract description 32
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims abstract description 25
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 24
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 24
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 claims abstract description 14
- 239000003513 alkali Substances 0.000 claims abstract description 12
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 claims abstract description 9
- 239000008101 lactose Substances 0.000 claims abstract description 9
- 239000001506 calcium phosphate Substances 0.000 claims abstract description 6
- 229910000389 calcium phosphate Inorganic materials 0.000 claims abstract description 6
- 235000011010 calcium phosphates Nutrition 0.000 claims abstract description 6
- QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H tricalcium bis(phosphate) Chemical compound [Ca+2].[Ca+2].[Ca+2].[O-]P([O-])([O-])=O.[O-]P([O-])([O-])=O QORWJWZARLRLPR-UHFFFAOYSA-H 0.000 claims abstract description 6
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 claims description 10
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 8
- 229920001187 thermosetting polymer Polymers 0.000 claims description 8
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 6
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 claims description 5
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 claims description 5
- 229910052500 inorganic mineral Chemical class 0.000 claims description 5
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 5
- 239000011707 mineral Chemical class 0.000 claims description 5
- 239000012465 retentate Substances 0.000 claims description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 2
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 claims description 2
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 abstract description 9
- 235000012839 cake mixes Nutrition 0.000 abstract description 5
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 abstract 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 19
- 239000000047 product Substances 0.000 description 14
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 9
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 8
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 8
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 7
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 6
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 5
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 5
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 5
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 5
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 5
- 229940067631 phospholipid Drugs 0.000 description 5
- 150000003904 phospholipids Chemical class 0.000 description 5
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 5
- 235000021241 α-lactalbumin Nutrition 0.000 description 5
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 4
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 4
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 3
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 3
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 239000004533 oil dispersion Substances 0.000 description 3
- 238000002203 pretreatment Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 2
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 2
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 2
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 2
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 2
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 2
- 235000020044 madeira Nutrition 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 235000014594 pastries Nutrition 0.000 description 2
- 239000012466 permeate Substances 0.000 description 2
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 2
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 2
- IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 1-palmitoyl-2-arachidonoyl-sn-glycero-3-phosphocholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCC\C=C/C\C=C/C\C=C/C\C=C/CCCCC IIZPXYDJLKNOIY-JXPKJXOSSA-N 0.000 description 1
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 1
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 1
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- IMSOBGJSYSFTKG-PKPIPKONSA-N Lysinoalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCCCNCC(N)C(O)=O IMSOBGJSYSFTKG-PKPIPKONSA-N 0.000 description 1
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 1
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 description 1
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 1
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 1
- DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M Sodium laurylsulphate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O DBMJMQXJHONAFJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N Urea Chemical compound NC(N)=O XSQUKJJJFZCRTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000015173 baked goods and baking mixes Nutrition 0.000 description 1
- 239000003637 basic solution Substances 0.000 description 1
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000004202 carbamide Substances 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 1
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 1
- 238000010668 complexation reaction Methods 0.000 description 1
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 1
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 239000008157 edible vegetable oil Substances 0.000 description 1
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 1
- DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N ethyl mercaptane Natural products CCS DNJIEGIFACGWOD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 239000003925 fat Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 description 1
- 239000000787 lecithin Substances 0.000 description 1
- 235000010445 lecithin Nutrition 0.000 description 1
- 229940067606 lecithin Drugs 0.000 description 1
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 1
- 235000013310 margarine Nutrition 0.000 description 1
- 239000003264 margarine Substances 0.000 description 1
- 238000012856 packing Methods 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N phosphatidylcholine Chemical compound CCCCCCCCCCCCCCCC(=O)OC[C@H](COP([O-])(=O)OCC[N+](C)(C)C)OC(=O)CCCCCCCC=CCCCCCCCC WTJKGGKOPKCXLL-RRHRGVEJSA-N 0.000 description 1
- 239000011148 porous material Substances 0.000 description 1
- 238000011864 protein degradation method Methods 0.000 description 1
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 1
- 238000007790 scraping Methods 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 159000000000 sodium salts Chemical class 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N β‐Mercaptoethanol Chemical compound OCCS DGVVWUTYPXICAM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A21—BAKING; EDIBLE DOUGHS
- A21D—TREATMENT, e.g. PRESERVATION, OF FLOUR OR DOUGH, e.g. BY ADDITION OF MATERIALS; BAKING; BAKERY PRODUCTS; PRESERVATION THEREOF
- A21D2/00—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking
- A21D2/08—Treatment of flour or dough by adding materials thereto before or during baking by adding organic substances
- A21D2/24—Organic nitrogen compounds
- A21D2/26—Proteins
- A21D2/261—Animal proteins
- A21D2/263—Animal proteins from dairy products
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/833—Whey; cheese
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Bakery Products And Manufacturing Methods Therefor (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
- Formation And Processing Of Food Products (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Description
1 68504
Menetelmä liukenevan, kuumassa kovettuvan proteiiniseoksen valmistamiseksi - Förfarande för framställning av en löslig i värmestel nande prote i nb.1 aneini ng Tämän keksinnön kohteena on menetelmä liukenevan, kuumassa kovettuvan protei. iniseoksen valmistamiseksi herasta alkaali-käsittelyllä ja väkevöimällä ultrasuodatuksella,
Kananmunaa käytetään kakkuseoksisa m.m. sopivan rakenteen aikaansaamiseksi valmistetussa kakussa. Päinvastoin kuin joissakin leivonnaisissa, kuten marengeissa, joissa munaa tarvitaan pääasiallisesti antamaan hyvä vaahtoavuus, niin toisissa tapauksissa esim. kakkuseosten valmistuksessa munaproteiini parantaa kakun seoksen lämpökovettumisomi-na i suuks i a.
Vaikka aikaisemminkin on ehdotettu, että kakunteossa edes osittain korvattaisiin kananmuna vaihtoehtoisilla proteiinilähteillä, mukaanluettuna heraproteiini, ei mikään näistä esityksistä ole ollut täysin tyydyttävä. Useitakin proteiineja on saatavissa herassa, mutta kaikkein tärkeimmät lämpö-kovetusominaisuuksiensa kannalta ovat alfa-lakta-albumiini ja beta-laktoglobu.1 i ini , jotka yhdessä muodostavat noin 2/3 heran kokonaisprot.ei inipi toisuudesta . Jopa vähäi sen lämmityksen käyttö muuttaa molemmat aggregaattimuotoihin, jotka ovat liukenemattomia. Esillä oleva keksintö perustuu kuitenkin siihen havaintoon, että leipomotuotteissa ainakin osittain kananmunan korvaamiseen sopiva proteiinituote on aggregaatti-maisen syötävän, edullisesti heraproteiinin liukeneva muoto, jonka molekyylipaino on yli 100.000 ja jossa ei ole olennaisesti lainkaan ai fa-.lakta-alburniiniaggregaattia.
Keksinnön mukaiselle menetelmälle on tunnusomaista se, että 2 68504 a) poistetaan herasta kalsiumfosfaatti säätämällä pH korkeintaan arvoon 6, jossa kalsiumfosfaatti on selektiivisesti erotettavissa heraproteiinista ultrasuodatuksella ja erotetaan kalsiumfosfaatti selektiivisesti permeaatissa ultrasuodattamalla retentaatti, joka sisältää deminerali-soitua heraa; b) heraretentaatti käsitellään alkalissa 5-30 minuuttia pH-arvossa 9,5 - 11,5 jossa läsnä oleva oc'-laktoglobuliini selektiivisesti muodostaa liukenevia aggregaatteja, joiden molekyylipaino ylittää 100.000; c) alennetaan pH arvoon korkeintaan 8, edullisesti välille 6,5-8 ilman saostusta; ja d) väkevöidään liukenevien proteiinien liuos ultrasuodatta- malla missä tahansa vaiheen b) jälkeisessä vaiheessa, puoli-läpäisevällä membraani1la, jonka laktoosi ja mineraalisuolat läpäisevät, jolloin saadaan liukeneva, lämmössä kovettuva proteiiniaggregaattitiiviste, jonka molekyylipaino on yli 100.000 ja joka oleellisesti ei sisällä -lakta-albumiini- aggregaatteja.
Liukenevan proteiinigeelin fraktiot voidaan identifioida alalla hyvinkin tunnetuilla suodatusmenetelmillä käyttämällä adsorptiokolonnia, kuten esimerkiksi Sephadex- tai ultra-geelitäytteitä, joissa on molekyylimittaisia huokosia.
Näiden menetelmien mukaisesti heran suurempi proteiinifraktio käsittää suurenevin molekyylipainoin alfa-lakta-albumiinia, beta-laktoglobuliinia ja karjaseerumialbumiinia ja pienempi fraktio käsittää proteopeptoosin ja immunoglobuliineja. Käyttämällä kolonnia, joka on täytetty ultrageeli AcA 34:llä, joka on L.K.B. Co.'n (Ruotsi) markkinoima akryyliamidi-agaroosipolymeeri, on havaittu, että käsittelemätön maito ei sisällä olennaisesti lainkaan liukenevia aggregoituneita heraproteiineja, mutta lämmittämällä esimerkiksi pastöroin- li 3 68504 tilämpötiloihin voidaan niiden läsnäolo osoittaa ensimmäisenä adsorboimattomana huuhteluna kolonnista, joka tunnetaan tyhjötilana keskimääräisen molekyy1ipainon ollessa noin 10^. Koska lisäksi heran erotus juustomassasta on tavallisesti epätäydellinen juustonvalmistusmenetelmissä, erotetun heran tyhjötila voi myös sisältää tietyn osan liukenevia kaseiiniproteiiniaggregaatteja. Sekä nämä että lämpöaggre-goitunut liukeneva proteiini voidaan erottaa keksinnön mukaisista liukenevista aggregaateista tavanomaisella proteiinin hajotusmenetelmällä käyttämällä reagensseja, kuten esimerkiksi natriumdodekyylisulfaattia ja ureaa ja merkaptoetanolia. Näillä menetelmillä on myös havaittavissa aggregoituneen alfa-lakta-albumiinin läsnäolo aggregaateissa. Vaikka keksinnön mukaan valmistetuissa tuotteissa ei ole aggregoitunutta alfa-lakta-albumiinia, voi läsnä olla aggregoitumatonta alfa-lakta-albumiinia samoinkuin tietty määrä luonnoheraproteiinia, johon ei olla vaikutettu johtuen joko menetelmän reaktioiden epätäydellisyydestä tai siitä syystä, että kyseinen ainesosa ei ole herkkä näille reaktioille.
Keksinnön mukaan yhdistetään herakomponenttien selektiivinen väkevyys ja alkalikäsittely. On mahdollista käyttää makeata tai hapanta heraa. Väkevöintivaiheen pitäisi jättää liuos, jossa on kiinteätä heraa ja joka ei olennaisesti pyri ennenaikaiseen saostumiseen alkalikäsittelyn aikana.
Tätä tarkoitusta varten on erityisesti heran tuhkapitoisuuden pääkomponentit muodostavan kalsiumfosfaatin selektiivinen poisto tärkeätä edeltäkäsin, jotta vältettäisiin jälkeenpäin hyvin vaikeasti poistettavan kolloidimuodostuksen aikaansaama häirintä alkalikäsittelyn aikana. Edelleen on edullista alentaa laktoosi:kiinteähera-suhdetta väkevöinti-vaiheen aikana. Tämä voidaan suorittaa ennen aikaiikäsittelyä 4 68504 ja/tai jälkeenpäin. Tästä syystä tuotteeseen saadaan edullisesti tuhkasproteiinipainosuhde, joka on pienempi kuin 1:5 selektiivisellä väkevöinnillä ennen alkalikäsit-telyä. Valinnaisesti tuotteessa on myös läsnä laktoosi:pro-teiinisuhde, joka on pienempi kuin 2:1. Tämä voidaan saada aikaan selektiivisellä väkevöinnillä ennen tai jälkeen aikaiikäsittelyn. Proteiinipitoisuus ennen aikaiikäsittelyä pitäisi edullisesti pitää alle 20 %, edullisesti arvossa 5 - 15 %. Määrät, suhteet ja prosentit ovat kaikki paino-lukemia.
Väkevöinti suoritetaan edullisesti ainakin osittain ultrasuodatuksella, jota käytetään edullisesti paineessa 2-25 kg/cm2 kosketuksessa puoliläpäisevään kalvoon, joka läpäisee laktoosia ja mineraalisuoloja. Makeaa tai hapanta heraa voidaan käyttää ja väkevöinti suoritetaan edullisesti pH-arvossa korkeintaan 6 mineraalisuolojen vapauttamiseksi kompleksimuodostuksesta läsnäolevan proteiinin kanssa ja niiden kulun edistämiseksi siten kalvon läpi. On mahdollista saada aikaan kuusinkertainen proteiinipitoisuus haluttaessa yhdessä välissä olevan vesilaimennuksen kanssa permeaatti-liuoksen edelleenpoiston helpottamiseksi ja saatu herakon-sentraatti voi sisältää esimerkiksi 10 - 40 % kiinteitä aineita. Rdelleenväkevöinti voidaan suorittaa ainakin osittain myös ultrasuodatuksella, joka seuraa keksinnön mukaisen menetelmän alkaalikäsittelyvaihetta.
Herakonsentraatin alkalikäsittely pitäisi edullisesti suorittaa käyttämällä väkevyydeltään korkeintaan 0,5 % emäsliuosta proteiinin degradaatiotuotteiden, kuten lysinoalaniin muodostuksen minimoimiseksi. Alkali- tai emäkäsittelyn konsentraatin pH:n pitää olla ainakin 9,5, mutta riittämätön indusoimaan proteiinidegradaatiota, 68504 eli alle 11,5. Tätä suurten pH-arvojen jaksoa ylläpidetään 5-30 minuuttia, erityisesti noin 15 minuuttia lämpötilassa 20 - 50°C, edullisesti 20 - 30°C. Tämän jälkeen pH-arvo alennetaan arvoon, joka on korkeintaan 8,0, mutta edullisesti ainakin 6,5. Kaikki proteiini, joka saattaa saostua pienemmässä pH-arvossa, pitäisi liuottaa uudelleen korottamalla hiukan pH-arvoa.
Esillä olevan keksinnön mukaan tuotteet voidaan valmistaa vesikonsentraattina. Miten tahansa jatkoväkevöiminen suoritetaan alkaalikäsittelyvaiheen jälkeen, kiinteä aines otetaan edullisesti uuden ultrasuodatusvaiheen samoissa olosuhteissa kuin aikaisemminkin ja tällöin saadaa aikaan laktoosin ja mineraalisuolojen selektiivinen poisto, joihin suoloihin kuuluu erityisesti natriumsuolat, jotka ovat muodostuneet alkaalikäsittelyvaiheen aikana, jonka kuluessa voidaan lisätä happoa pH:n nostamiseksi alempaan emäksisyysasteeseen. Kiintoaineen proteiiniosuus nostetaan edullisesti arvoon 50 - 60 painoprosenttiin ultrasuodat-tamalla, jolloin konsentraatti tämän jälkeen sisältää 5 - 6 % proteiinia.
Tässä vaiheessa ultrasuodatuksen jälkeen konsentraatti edullisesti pastöroidaan lämpökäsittelyllä esimerkiksi 75°C:ssa ennenkuin lisää vettä poistetaan esimerkiksi moniteholaitteella tai kalvohaihduttamalla. Lopuksi jäljelle jäävä vesipitoinen seos suihkekuivataan.
Keksinnön avulla saadaan aikaan nopeasti lämpökovettuva proteiinituote, jota voidaan helposti käyttää monissa ruotatuotteissä.
6 68504
Erityisesti kakkuseokset voivat sisältää 2 - 10 % tuotteen painosta kuivia ainesosia, jotka voivat myös sisältää esimerkiksi 25 - 40 % jauhoja, saman verran sokeria ja korkeintaan 30 ?ί rasvaa muiden tavanomaisten ainesosien, kuten emulgointiaineiden, leivinjauheen ja maitojauheen lisäksi. Suurempia määriä voidaan käyttää esimerkiksi "choux"-leivonnaisseoksissa; esimerkiksi noin 20 ?ό.
ESIMERKKI
Juustonvalmistuksesta saatu makea hera, jonka pH oli noin 6,0, analysoitiin seokseltaan seuraavaksi:
Ainesosa P a i n o-% Paino-% kuivana
Protei ini 0,6 10,2
Tuhka 0,3 5,1
Rasva 0,5 8,5
Laktoosi 4,5 76,3
Vesi 94,1 *
Olennaisesti Ca^ (PO^^
Liukenematon aines ja suurin osa rasvasta poistettiin linkoamalla. Saadun kirkkaan heran kiinteäpitoisuus nostettiin noin 10 painoprosenttiin 6 painoprosentista ultrasuodat-tamalla 28 - 30°C:ssa samassa pH-arvossa ja paineessa 4 kg/cm Rhone-Poulenc-kaIvon läpi nimellismolekyylipaino11a 10 , kunnes saavutettiin nelinkertainen tilavuuskonsentraa- tio. Painoprosentteina oli retentaatin kiinteäpitoisuus tällöin 36 % proteiinia, 5,7 °i> tuhkaa, 0,5 % kalsiumia ja 55 % laktoosia.
0,5 % vesipitoinen natriumhydroksidiliuos annosteltiin herakonsentraattivirtaa n, joka päästettiin pitosäiliöön riittävällä nopeudella säiliön sisällön pitämiseksi pH-arvossa 10,5 - 11,5. Oltuaan 15 minuuttia lämpötilassa 28 - 30°C pH alennettiin samalla tavoin arvoon 8,0 käyt-
II
7 68504 tämällä 2 % klo orivetyhappoliuosta ennen jatkoväkevöintiä ultrasuodatuksella samoissa olosuhteissa kuin aikaisemmin proteiinipitoisuuteen, joka oli ainakin noin 60 painoprosenttia kuiva-ainetta· Sen jälkeen jäännös pastöroitiin 55 - 75°C:ssa 5-45 minuutin ajan, kunnes TVC (Total Viable Count = kokonaiskäyttökelpoisuusluku ) on korkeintaan 4 10 ennenkuin aines päästettiin ka 1vohaihduttimee n, joka nosti kiinteääinepitoisuuden 25 - 30 painoprosenttiin alennetussa paineessa, jolloin konsentraatti lopuksi suihkekuivattiin sisääntulolämpötilassa 160°C, poistu-mislämpötila 60°C.
Analysoituna suihkekuivattu jauhetuote sisälsi beta-lakto-globuliinia liukenevassa aggregoituneessa muodossa, jonka molekyy1ipaino oli yli 4 x 10 ja jossa ei ollut olennaisesti la inkaa n alfa-lakta-albumiiniaggregaattia.
Madeirakakku valmistettiin vakioreseptillä, modifioitiin testinäytettä valmistettaessa korvaamalla puolet kananmuna-pitoisuudesta keksinnön mukaisesti valmistetulla tuotteella. Koereseptin kiinteäainepitoisuutta täydennettiin yhtä suurella määrällä lisättyä ja rasvattomaksi tehtyä soija-ja vehnäjauhoa tai jotakin kakuissa käytettyä munankeltuaisen korviketta, esimerkiksi rasvan, lesitiinin, heraproteiinin ja maltodekstriinin seosta. Koekakkua vertailtiin vertailu-näytteeseen, joka valmistettiin seuraavalla vakioreseptillä: __ r~ II.
68504 8
Ryhmä Ainesosat % (kakkujauho 13,15 (margariini 6,5 (rasva 6,5 (hienosokeri 21,85 (suola 0,5 (glyseroli 0,8 ( Vertailu Testi! (Kokomuna 16,4 8,2 (testituote _ 1,05 II (rasvattomaksi tehty soijajauho + vehnä- jauho - 1,05 (vesi _ 6,1 III maito 16,4 (kakkujauho 16,7 IV . , . .
(le l v mjauhe 1,2
Resepti oli seuraava:
Rasva ja ryhmän I siivilöidyt kuivat ainesosat sekoitettiin 2 minuutissa tahnaksi lämmittimellä ja 10 1 astialla varustetussa Hobart-sekoittimessa ja kovetettiin edelleen hitaalla nopeudella. Ryhmän II ainesosat sekoitettiin yhteen ja lisättiin jatkuvana virtana 2 minuutin aikana hitaalla nopeudella. Seosta vaahdotettiin 8 minuuttia toiselle nopeudelle säädetyllä koneella ja sen jälkeen kaavittiin.
Puolet maidosta lisättiin samalla tavoin hitaalla nopeudella ja sitä seurasi jauho ja leivinjauhe, jotka oli aikaisemmin siivilöity yhteen, jonka jälkeen loppu maito lisättiin samalla tavo in.
9 68504
Kaavinnan jälkeen punnittiin 450 g kuhunkin 6" vuokaan ja leivottiin 190°C:ssa 55 minuutin ajan.
Ulkonäöltään, maultaan, rakenteeltaan ja suussasulavuudeltaan testikakku oli vertailussa parempi kuin vertailukakku. Taikinan ja kakun omina istilavuudet olivat lähellä toisiaan, eli 1,43/1,44 ja 2,64/2,67 vertailu- ja testikakulla vastaavassa järjestyksessä kummassakin tapauksessa.
Yleisesti ottaen todettiin, että testikakku oli selvästi parempi.
Vertailukokeessa maistoi 8 henkilön raati madeirakakku-näytteitä, jotka oli valmistettu tavanomaisella reseptillä, jossa 1/3 muna-aineksesta oli korvattu heraproteiinipoh-jaisella munakorvikkeella, jolloin toinen oli keksinnön mukainen ja toinen kaupallisesti saatavissa oleva tuote, jotka sisälsivät suunnilleen yhtä suuret osat alfa-lakta-albumiinia ja beta-laktoglobuliinia. Raati ilmoitti yksimielisesti, että kaupallisesti saatavissa olevan tuotteen maku ja rakenne olivat huonommat verrattuna keksinnön mukaiseen ka kkutuotte eseen. Keksinnön mukaisten heratuot-teiden suorituskykyä kakkuseoksissa munankorvikkeena voidaan edelleen parantaa sekoittamalla mukaan fosfolipidiä, jonka tehtävä muistuttaa munankeltuaisen toimintaa. Fosfo-lipidejä on kaupallisesti saatavissa ruokaöljydispersioina. Edullisesti nämä esiadsorboidaan sopivaan kantoaineeseen ennen sekoitusta. Tätä tarkoitusta varten on edullinen aines esigelatinoitu tärkkelys, joka yleensä tunnetaan serageelinä, mutta muutkin tärkkelyspitoiset lähteet ovat sopivia. Edullinen fosfolipidiöljydispersio on setinoli, mutta muitakin fosfatidien fosfatidyy1ikoliinipitöisen fraktion lähteitä voidaan käyttää, väkevyyden ollessa erityisesti 20 - 50 % öljydispersiossa, joka itsessään edullisesti dispergoidaan kantoaineeseen siten, että saadaan väkevyys 5 - 20 % fosfolipidiä perustuen kantoaineen ja fosfolipididispersion kokonaisseokseen. Oljydispersio _ r- Τι ίο 6 8 5 0 4 adsorboidaan edullisesti suhteessa 1:2 - 3:2, edullisesti noin 2:3, jolloin seokseen saadaan fos folipidimäärä 20 -40 % heraproteiinista.
Claims (2)
1. Menetelmä liukenevan, kuumassa kovettuvan proteiiniseoksen valmistamiseksi herasta alkaalikäsittelyllä ja väkevöimällä ultrasuodatuksella, tunnettu siitä, että: a) poistetaan herasta kalsiumfosfaatti säätämällä pH korkeintaan arvoon 6, jossa kalsiumfosfaatti on selektiivisesti erotettavissa heraproteiinista ultrasuodatuksella ja erotetaan kalsiumfosfaatti selektiivisesti permeaatissa ultrasuodattamalla retentaatti, joka sisältää deminerali-soitua heraa; b) heraretentaatti käsitellään alkalissa 5-30 minuuttia pH-arvossa 9,5 - 11,5 jossa läsnä oleva 0(-laktoglobuliini selektiivisesti muodostaa liukenevia aggregaatteja, joiden molekyy1ipaino ylittää 100.000; c) alennetaan pH arvoon korkeintaan 8, edullisesti välille 6,5 - 8 ilman saostusta; ja d) väkevöidään liukenevien proteiinien liuos ultrasuodattamalla missä tahansa vaiheen b) jälkeisessä vaiheessa, puoli-läpäisevällä membraanilla, jonka laktoosi ja mineraalisuolat läpäisevät, jolloin saadaan liukeneva, lämmössä kovettuva proteiiniaggregaattitiiviste, jonka molekyylipaino on yli 100,000 ja joka oleellisesti ei sisällä ^-lakta-albumiini-aggregaatteja.
2. Patenttivaatimuksen 1 mukainen menetelmä, tunnettu siitä, että proteiinin väkevyys alkalikäsittelyn aikana on alle 20 %.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| GB8037701 | 1980-11-25 | ||
| GB8037701 | 1980-11-25 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| FI813756L FI813756L (fi) | 1982-05-26 |
| FI68504B FI68504B (fi) | 1985-06-28 |
| FI68504C true FI68504C (fi) | 1985-10-10 |
Family
ID=10517529
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| FI813756A FI68504C (fi) | 1980-11-25 | 1981-11-24 | Foerfarande foer framstaellning av en loeslig i vaermestelnande proteinblandning |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4528203A (fi) |
| EP (1) | EP0053027B1 (fi) |
| JP (1) | JPS57118758A (fi) |
| AT (1) | ATE15434T1 (fi) |
| AU (1) | AU552141B2 (fi) |
| CA (1) | CA1175283A (fi) |
| DE (1) | DE3172266D1 (fi) |
| FI (1) | FI68504C (fi) |
| GB (1) | GB2099827B (fi) |
| IE (1) | IE51942B1 (fi) |
| WO (1) | WO1982001807A1 (fi) |
| ZA (1) | ZA818198B (fi) |
Families Citing this family (22)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4816252A (en) * | 1985-04-15 | 1989-03-28 | Protein Technology, Inc. | Product and process for transferring passive immunity to newborn domestic animals using ultrafiltered whey containing immunoglobulins |
| US4834974A (en) * | 1986-01-13 | 1989-05-30 | Protein Technologies, Inc. | Immunologically active whey fraction and recovery process |
| CA1297721C (en) * | 1987-01-26 | 1992-03-24 | Shalan A. Al-Mashiki | PROCESS FOR LOWERING THE CONCENTRATION OF .beta.-LACTOGLOBULIN IN CHEESE WHEY |
| EP0368864B1 (en) * | 1987-05-14 | 1993-11-03 | Commonwealth Scientific And Industrial Research Organisation | Whey protein fractions |
| GB8723651D0 (en) * | 1987-10-08 | 1987-11-11 | Express Foods Group Ltd | Process for containing concentrates |
| JPH0415599U (fi) * | 1990-05-31 | 1992-02-07 | ||
| US5262187A (en) * | 1990-06-28 | 1993-11-16 | The Pillsbury Company | Low-fat cereal-grain food composition |
| DE4221624C1 (fi) * | 1992-07-01 | 1993-07-15 | Hubert 8941 Erkheim De Fritz | |
| US5403351A (en) * | 1993-01-11 | 1995-04-04 | Saksena; Sanjeev | Method of transvenous defibrillation/cardioversion employing an endocardial lead system |
| US6051271A (en) * | 1993-11-16 | 2000-04-18 | Takeda Food Products, Ltd | Proteinaceous microparticles and production thereof |
| US5750183A (en) * | 1993-11-16 | 1998-05-12 | Takeda Food Products, Ltd. | Process for producing proteinaceous microparticles |
| US5670196A (en) * | 1995-04-12 | 1997-09-23 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
| US5707678A (en) * | 1995-04-12 | 1998-01-13 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
| US20030166866A1 (en) * | 2002-01-28 | 2003-09-04 | Land O' Lakes, Inc. | Method of processing a proteinaceous material to recover K-casein macropeptide and polymers of a-lactalbumin and B-lactoglobulin |
| JP2008543318A (ja) * | 2005-06-23 | 2008-12-04 | マレー ゴールバーン コーオペラティブ コー リミテッド | ミネラル乳清製品を製造するための方法 |
| AU2006252322B2 (en) * | 2005-06-23 | 2011-05-19 | Murray Goulburn Co-Operative Co Limited | Process for producing a mineral whey product |
| JP2007143485A (ja) * | 2005-11-28 | 2007-06-14 | Sanei Gen Ffi Inc | 焼成和洋菓子 |
| FR2907687B1 (fr) * | 2006-10-30 | 2008-12-26 | Applexion | Procede de purification de sialyllactose par chromatographie |
| US20130129868A1 (en) * | 2011-11-22 | 2013-05-23 | University Of Guelph | Protein Precipitate Comprising Minerals and Method for the Manufacture Thereof |
| CN106455588A (zh) * | 2014-04-07 | 2017-02-22 | 阿拉食品公司 | 面团和面包改良剂 |
| US11206846B2 (en) * | 2017-05-02 | 2021-12-28 | Leprino Foods Company | High purity alpha lactalbumin and methods of making |
| CA3065188A1 (en) * | 2017-06-01 | 2018-12-06 | The Veggletto Company Pty Limited | Egg-free simulated egg food products |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB756632A (en) * | 1953-08-10 | 1956-09-05 | Commw Scient Ind Res Org | Improved method of producing egg substitutes for use in the production of sponges, cakes, and similar baked goods |
| US3896241A (en) * | 1971-09-01 | 1975-07-22 | Coca Cola Co | Preparation of a whey protein concentrate |
| CH556143A (fr) * | 1972-09-11 | 1974-11-29 | Nestle Sa | Procede de preparation d'une fraction soluble des proteines du petit lait. |
| US4267100A (en) * | 1975-05-30 | 1981-05-12 | Stauffer Chemical Company | Process for forming an egg white substitute |
| US4089987A (en) * | 1976-09-23 | 1978-05-16 | Stauffer Chemical Company | Whipping composition of modified whey protein and additives |
-
1981
- 1981-11-20 AU AU77719/81A patent/AU552141B2/en not_active Ceased
- 1981-11-23 IE IE2740/81A patent/IE51942B1/en unknown
- 1981-11-23 GB GB8220070A patent/GB2099827B/en not_active Expired
- 1981-11-23 WO PCT/GB1981/000255 patent/WO1982001807A1/en unknown
- 1981-11-23 AT AT81305510T patent/ATE15434T1/de not_active IP Right Cessation
- 1981-11-23 DE DE8181305510T patent/DE3172266D1/de not_active Expired
- 1981-11-23 EP EP81305510A patent/EP0053027B1/en not_active Expired
- 1981-11-24 CA CA000390824A patent/CA1175283A/en not_active Expired
- 1981-11-24 JP JP56188266A patent/JPS57118758A/ja active Granted
- 1981-11-24 FI FI813756A patent/FI68504C/fi not_active IP Right Cessation
- 1981-11-25 ZA ZA818198A patent/ZA818198B/xx unknown
-
1984
- 1984-07-23 US US06/632,698 patent/US4528203A/en not_active Expired - Fee Related
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| FI813756L (fi) | 1982-05-26 |
| CA1175283A (en) | 1984-10-02 |
| JPS6338175B2 (fi) | 1988-07-28 |
| AU552141B2 (en) | 1986-05-22 |
| GB2099827B (en) | 1984-06-20 |
| IE51942B1 (en) | 1987-04-29 |
| ZA818198B (en) | 1983-07-27 |
| AU7771981A (en) | 1983-06-02 |
| FI68504B (fi) | 1985-06-28 |
| JPS57118758A (en) | 1982-07-23 |
| WO1982001807A1 (en) | 1982-06-10 |
| US4528203A (en) | 1985-07-09 |
| IE812740L (en) | 1982-05-25 |
| DE3172266D1 (en) | 1985-10-17 |
| ATE15434T1 (de) | 1985-09-15 |
| GB2099827A (en) | 1982-12-15 |
| EP0053027A1 (en) | 1982-06-02 |
| EP0053027B1 (en) | 1985-09-11 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FI68504C (fi) | Foerfarande foer framstaellning av en loeslig i vaermestelnande proteinblandning | |
| US3876805A (en) | Dough conditioner product and process | |
| McDonough et al. | Composition and properties of whey protein concentrates from ultrafiltration | |
| JOHNSON et al. | Egg albumen proteins interactions in an angel food cake system | |
| US4036999A (en) | Treatment of whey | |
| US4348420A (en) | Process for binding comminuted meat | |
| KR100964337B1 (ko) | 캐놀라 단백질 분리체의 기능성ｉｉ | |
| CA1223866A (en) | Vegetable protein evidencing improved solution viscosity | |
| US4362761A (en) | Use of heat coagulated whey protein concentrate as a substitute for gelled egg white | |
| RU2406371C1 (ru) | Способ получения яичного белкового продукта | |
| US4109025A (en) | Protein enriched baked goods | |
| CA1209397A (en) | Pulverized products, containing little lactose, at least 20 weight percent of which consists of dried milk products, at least 50 weight percent of the lactose of which has beenhydrolyzed | |
| US4364966A (en) | Blends of egg albumen and whey protein having improved gel strength | |
| EP1209985A1 (en) | Modification of foaming properties of proteins | |
| EP0012490B1 (en) | New egg albumen extender prepared from derived protein-containing compositions and additives and food products containing them | |
| US4214009A (en) | Replacement of egg albumen in food compositions | |
| CA1119456A (en) | Replacement of non-fat dry milk and egg albumen in food compositions | |
| EP0076685A1 (en) | A process for improving the quality of whey protein | |
| FI58712C (fi) | Foerfaringssaett foer framstaellning av laogkalorimargarin pao osyrad mjoelk | |
| US4283435A (en) | Oxidized whey protein concentrate enriched shortening-containing biscuits | |
| Miller et al. | Bioavailability of iron in cooked egg yolk for maintenance of hemoglobin levels in growing rats | |
| Singh | Protein interactions and functionality of milk protein products | |
| Racotta et al. | Use of whey proteins for supplementing tortilla | |
| EP0102416A1 (en) | Blends of egg albumen and whey protein of improved gel strength | |
| IE42520B1 (en) | Process for forming an egg white substitute |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM | Patent lapsed |
Owner name: UNILEVER N.V. |