ES2862976T3 - Determinación de una propiedad relacionada con un constituyente de una muestra multiconstituyente - Google Patents

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Abstract

Un método para determinar una concentración de un constituyente de una muestra multiconstituyente que comprende: someter la muestra a una perturbación que afecta solo al constituyente y seleccionarla para inducir un cambio dependiente del tiempo en una intensidad dependiente de la longitud de onda de una onda electromagnética después de su interacción con la muestra, la onda electromagnética tiene componentes de longitud de onda, cuyas intensidades cambian en dependencia del cambio dependiente del tiempo inducido por la perturbación; registrar una serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética después de someter la muestra a la perturbación; y determinar la concentración del constituyente a partir de la aplicación de una calibración a la serie temporal registrada, dicha calibración correlaciona la concentración con la serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética y se obtiene empíricamente del modelado quimiométrico multivariante de intensidades dependientes de la longitud de onda en serie temporal de la onda electromagnética registradas para cada una de una pluralidad de muestras de referencia después de someter cada muestra de referencia a la perturbación, cada muestra de referencia tiene un valor conocido diferente de la concentración del constituyente.

Description

DESCRIPCIÓN
Determinación de una propiedad relacionada con un constituyente de una muestra multiconstituyente
La presente invención se refiere a un método para la determinación de una propiedad relacionada con un constituyente de una muestra multiconstituyente y, en particular, a dicha determinación mediante el uso de análisis quimiométrico de radiación electromagnética después de su interacción con la muestra.
En la industria alimentaria por ejemplo, existe un interés creciente tanto del consumidor como del productor en obtener información más detallada sobre una o más propiedades relacionadas con los constituyentes de un producto, por ejemplo, pasar del contenido total de grasa a los perfiles de ácidos grasos en la carne y productos lácteos; pasar del contenido de proteína total a las fracciones de proteína (tales como de la proteína de la leche a las fracciones de caseína y suero); pasar del perfil de carbohidratos totales al azúcar en productos lácteos, vinos y jugos; o identificar componentes de baja concentración, tales como el ácido málico en el vino y los jugos o la acetona en la leche; o determinar las propiedades físicas o funcionales de un alimento.
En el presente contexto, la frase "propiedad relacionada con un constituyente" significa una propiedad de composición, física o funcional de una muestra multiconstituyente que se ve afectada por uno o más de los constituyentes de la muestra. Frases similares tendrán significados similares.
Por tanto, se espera que la información relativa a una propiedad relacionada con un constituyente pueda obtenerse a partir de mediciones realizadas en el propio constituyente.
Es bien sabido que los diferentes constituyentes de un producto multiconstituyente interactúan de manera diferente con la radiación óptica, particularmente dentro de la región infrarroja del espectro electromagnético, para producir "huellas dactilares espectrales" más o menos distintivas. Las vibraciones de estiramiento y flexión de los enlaces químicos de los componentes de la muestra, por ejemplo, pueden proporcionar bandas de absorción características dentro del espectro electromagnético, particularmente las porciones del infrarrojo cercano y medio del espectro. Un tamaño de partícula diferente, que para los granos de cereales molidos está relacionado con la dureza, puede hacer que una muestra exhiba características diferenciales de dispersión y/o absorción de luz que nuevamente pueden ser monitoreadas a través de la interacción de la radiación óptica con la muestra para proporcionar información sobre una propiedad de interés dentro de la muestra. El análisis quimiométrico de los espectros ópticos que se derivan de la detección de radiación electromagnética en una o más regiones de longitud de onda desde dentro de las porciones ultravioleta a infrarroja de los espectros electromagnéticos (a las que se hace referencia en la presente descripción como 'radiación óptica') después de que ha interactuado con una muestra es ahora comúnmente empleado como un medio para derivar información cuantitativa o cualitativa sobre una propiedad de la muestra. El análisis quimiométrico es una técnica denominada 'indirecta', lo que significa que la información relacionada con los constituyentes no está disponible directamente a partir de los datos espectrales registrados. Más bien, se debe establecer una calibración al vincular las características espectrales de las muestras de referencia con la información relativa a una propiedad de interés de esas muestras, información que se obtiene para cada muestra de referencia mediante el uso de otras técnicas de análisis, típicamente directas. Sin embargo, ventajosamente, el análisis quimiométrico ofrece la capacidad de extraer matemáticamente la información relevante sobre la propiedad de interés de la muestra mediante el desarrollo de un modelo que posteriormente se puede usar para la predicción cuantitativa de propiedades de nuevas muestras así como también para la detección de muestras desviadas no tenido en cuenta en las muestras de calibración.
BAUM ANDREAS Y OTROS: “Enzyme activity measurement via spectral evolution profiling and PARAFAC”, ANALYTICA CHIMICA ACTA, vol. 778, 21 de marzo de 2013 (2013-03-21), páginas 1-8, ISSN: 0003-2670, DOI: 10.1016/J.ACA.2013.03.029, se relaciona con el seguimiento de los cambios de la actividad enzimática en tiempo real mediante el perfil de evolución de huellas digitales espectrales infrarrojas por transformada de Fourier mediante análisis de factores paralelos.
Desafortunadamente, los componentes con enlaces químicos similares a menudo producen huellas digitales espectrales similares o muy superpuestas. Esto dificultará el empleo de análisis quimiométricos de espectros ópticos convencionales para determinar las propiedades de la muestra que están relacionadas con estos constituyentes. De acuerdo con la reivindicación independiente 1, se proporciona un método para determinar la concentración de un constituyente de una muestra multiconstituyente que comprende: someter la muestra a una perturbación seleccionada para inducir un cambio dependiente del tiempo en una intensidad dependiente de la longitud de onda de una onda electromagnética después de su interacción con la muestra, la onda electromagnética tiene componentes de longitud de onda, cuyas intensidades cambian en dependencia del cambio dependiente del tiempo inducido por la perturbación; registrar una serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética después de someter la muestra a la perturbación; y determinar la concentración del constituyente a partir de la aplicación de una calibración a la serie temporal registrada, dicha calibración correlaciona la concentración con la serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética y se obtiene empíricamente del modelado quimiométrico multivariante de intensidades dependientes de la longitud de onda en serie temporal de la onda electromagnética registradas para cada una de una pluralidad de muestras de referencia después de someter cada muestra de referencia a la perturbación, cada muestra de referencia tiene un valor conocido diferente de la concentración del constituyente.
Al cambiar la situación de medición estática conocida en una situación de medición dinámica mediante la inducción de perturbaciones de la muestra que afectan solo a un constituyente relacionado con la propiedad de la muestra que se va a determinar, ya sea hardware o perturbaciones en la muestra, los datos de evolución temporal se pueden emplear para proporcionar un perfil característico temporal de desarrollo y cambios en su contenido asociados únicamente al componente de interés. Dado que se trata de un cambio específico en los datos de medición que ahora se emplea, incluso los componentes que están presentes en concentraciones bajas (incluso antes indetectables) pueden generar cambios relativamente grandes que permiten su detección y una determinación de propiedades, como la concentración de constituyentes o componentes físicos dependientes o propiedades funcionales.
Además, al emplear los datos de medición dinámicos resueltos en el tiempo, el método de la presente invención puede hacerse mucho más robusto frente a las interferencias y la cantidad de muestras de referencia de calibración requeridas puede reducirse mediante el uso del modelado de series temporales dinámicas quimiométricas avanzadas.
Las perturbaciones físicas o químicas se inducen directamente en la muestra durante la medición mediante, por ejemplo, cambio de temperatura, adición de una sustancia química, adición de una o más enzimas, sal o cambios de pH. En cada evento, la perturbación en la muestra empleada se seleccionará para inducir un cambio físico o químico en la muestra que se manifiesta como un cambio en los datos de medición asociados con la información de interés relacionada con el constituyente. Una perturbación de hardware es aquella que se aplica externamente a la muestra para causar perturbaciones en la muestra, por ejemplo, para inducir un movimiento de partículas dispersas, tales como moléculas, en una muestra de fluido contenida en una unidad de presentación de muestra, que comprende, por ejemplo, una cubeta, como el resultado de aplicar una corriente o un campo magnético a la muestra de fluido. A continuación, la invención se explica y ejemplifica con más detalle con referencia a las figuras, de las cuales: La Figura 1 ilustra un espectro de IR medio típico de la leche;
La Figura 2 ilustra esquemáticamente un monitor de propiedad de muestra representativo que no está de acuerdo con la presente invención;
Las Figuras 3 muestra perfiles de evolución temporal ejemplares obtenidos mediante el uso de un analizador como se muestra en la Figura 2;
La Figura 4 muestra un modo cinético PARAFAC recuperado de perfiles como se ilustra en las Figuras 3;
La Figura 5 muestra una calibración para K-caseína en leche obtenida mediante el modelado PARAFAC de los perfiles de evolución temporal ejemplificados en la Figura 3; y
La Figura 6 muestra esquemáticamente un ejemplo de una unidad de muestreo que no está de acuerdo con la presente invención que puede emplearse en un monitor de la Figura 1 para su uso en determinaciones a base de electroforesis.
Ahora se describirá una modalidad del presente método únicamente a modo de ejemplo. De acuerdo con esta modalidad ejemplar, se realiza una determinación de la cantidad de caseína Kappa ("K-caseína”) en la leche como propiedad de la muestra relacionada con el constituyente. Esta determinación se realiza al analizar los cambios dependientes del tiempo inducidos por la perturbación en una propiedad de una onda electromagnética, aquí intensidades de componentes de longitud de onda de la onda electromagnética, después de que la onda ha interactuado con la leche.
Al considerar ahora la Figura 1, se ilustra un espectro de absorbancia del infrarrojo medio representativo de la leche en la región del número de onda de 1000 cirr1 a 1600 cirr1 (correspondiente a la región de longitud de onda de 10 000 nm a 6250 nm). Se identifica la característica relacionada con la proteína (P) de la huella digital espectral de la muestra de leche. Se sabe que la caseína representa alrededor del 80 % del contenido total de proteínas. Dado que, de acuerdo con la ley de Beer, la absorción de la energía electromagnética (en este caso, la energía del infrarrojo medio) es proporcional a la cantidad de componente absorbente, debería ser posible la detección de caseína mediante análisis quimiométrico de espectros ópticos estáticos convencionales. Sin embargo, como puede verse en la Figura 1, la característica espectral de la proteína (P) no muestra una estructura claramente distinguible. Las características espectrales relacionadas con la K-caseína son esencialmente indistinguibles de las de las otras proteínas de la leche. Como apreciarán los expertos en la técnica, un modelo quimiométrico convencional desarrollado para predecir el contenido de K-caseína a partir de dichos datos de medición sería, en estas circunstancias, inexacto.
Es bien sabido que la gelificación de las micelas de caseína con la adición de la enzima quimosina es el primer paso en la fabricación de queso. La enzima elimina específicamente el extremo C de la K-caseína lo que provoca la desestabilización y la posterior aglomeración de las micelas de caseína, aglomeración que provoca cambios en la huella digital espectral óptica de la muestra de leche. Solo a modo de ejemplo, mediante el uso de esta enzima como una perturbación química en una muestra de leche, se puede registrar una serie temporal de datos espectrales para cada muestra como un monitor de la evolución temporal de la aglomeración de K-caseína. Se usaron dos preparaciones enzimáticas (preparaciones de quimosina) en la presente modalidad ejemplar, con el nombre CHYMAXPLUS™ y CHYMAXM1000™, ambas obtenidas de Chr. Hansen, B0ge Allé 10-12, DK-2970 H0rsholm, Dinamarca. La CHYMAXM1000 muestra la mayor especificidad para K-caseína y, por lo tanto, se usó para establecer una calibración empírica como se describe a continuación, que vincula la propiedad de la muestra (en este caso, la concentración de K-caseína) con los datos espectrales de series temporales (aquí representa la evolución temporal de la absorción espectral). Ambas preparaciones enzimáticas muestran evoluciones espectrales muy comparables y actúan de manera similar con respecto a la aglomeración de K-caseína en la leche.
Todos los datos de medición espectral electromagnética i pueden registrarse mediante el uso de un monitor 2 de propiedades de muestra como se ilustra esquemáticamente en la Figura 2 y operar para registrar datos espectrales en la región del número de onda entre 1000 cirr1 y 1600 cirr1. De acuerdo con la Figura 2, tal monitor 2 de propiedades de muestra puede comprender una unidad 4 de salida; una unidad de detección 6; una unidad de determinaciones 8; una unidad de control 10; y una unidad de muestreo 12, cuya unidad de muestreo 12 comprende una unidad de perturbaciones 14 y una unidad de presentación de muestra 16.
La unidad de salida 4 i puede estar adaptada para emitir una onda electromagnética hacia una muestra de líquido multiconstituyente (aquí leche) en la unidad de presentación de muestra 16. La onda electromagnética i puede ser una onda electromagnética de infrarrojo medio que tiene componentes de longitud de onda que se extienden al menos en la región entre 6250 nm (1600 cirr1) y 10000 nm (1000 cirr1). Se apreciará que, en general, las longitudes de onda de la energía electromagnética emitida por la unidad de salida 4 se seleccionan en dependencia de los constituyentes dentro de la muestra, lo que da lugar a que se controle la propiedad de la muestra relacionada con el constituyente.
La unidad de detección 6 puede detectar una propiedad de la salida de onda electromagnética de la unidad de salida 4 después de que la onda interactúa con la muestra de líquido en la unidad de presentación de muestra 16. La unidad de detección 6 puede configurarse para monitorizar una variación de intensidad dependiente de la energía (longitud de onda o número de onda) de la onda electromagnética de salida inducida por su interacción con la muestra líquida y para proporcionar estos datos espectrales de absorción electromagnética como datos de medición de salida. Aquí, y solo a modo de ejemplo, la unidad de detección 6 puede configurarse para detectar la energía electromagnética transmitida a través de la muestra y puede, como en el presente ejemplo, comprender un espectrómetro de infrarrojos por transformada de Fourier (FTIR) aunque otros dispositivos espectrofotométricos conocidos, tales como un monocromador o una matriz de diodos detectores (DDA), que están adaptados para proporcionar una salida de intensidad indexada en función de la energía (longitud de onda o número de onda) se pueden sustituir.
La unidad de determinaciones 8 puede comprender un procesador de datos configurado para determinar una concentración de un constituyente (propiedad de la muestra) dentro de la muestra en base a los datos de medición que le proporciona la unidad de detección 6, como se describirá con más detalle a continuación, y para dar salida la misma Conc., por ejemplo, en un formato discernible por humanos en una pantalla de video o en formato digital para transmisión, almacenamiento en un dispositivo de memoria o para uso en otros sistemas electrónicos.
La unidad de control 10 puede conectarse operativamente a la unidad de perturbaciones 14 para activar la unidad de perturbaciones 14 para inducir una perturbación en la muestra de líquido que provoca variaciones dependientes del tiempo en el grado de interacción entre la energía electromagnética de salida y la muestra de líquido que están asociadas con un componente de la muestra líquida que está relacionado con la propiedad de la muestra que está siendo monitoreada. En el presente ejemplo, la unidad de control 10 también puede estar conectada operativamente a la unidad de detección 6 para activar la unidad de detección 6 para realizar detecciones una pluralidad de veces después de la activación de la perturbación por la unidad de perturbaciones 14. Los datos espectrales electromagnéticos de series temporales así generados son los datos de medición empleados por la unidad de determinaciones 8 para determinar una concentración de un componente de interés dentro de la muestra líquida como la propiedad relacionada con el componente de la muestra.
La unidad de muestreo 12 puede incluir una unidad de perturbaciones 14 que se puede operar para inducir automáticamente una perturbación adecuada en la muestra de líquido, por ejemplo directamente en la muestra contenida en la unidad de presentación de muestra 16. Aquí, la unidad de perturbaciones 14 puede operar para introducir una sustancia química, tales como una enzima, por ejemplo, en la muestra líquida para provocar una reacción que se manifiesta como un cambio detectable en la interacción de la muestra líquida con las ondas electromagnéticas emitidas por la unidad de salida 4. El químico/enzima se selecciona para inducir un cambio que es específico del constituyente relacionado con la propiedad de la muestra que se va a determinar, de acuerdo con la presente invención, la concentración del constituyente. Otras perturbaciones pueden sustituirse por un químico, en dependencia del constituyente. Estas otras perturbaciones pueden ser de naturaleza térmica, eléctrica o magnética. La unidad 14 de perturbaciones puede operarse manualmente y puede ser, por ejemplo, una pipeta o jeringa que contiene el producto químico apropiado y puede funcionar para introducir este producto químico en la muestra antes de que entre en la unidad 16 de presentación de muestra.
La unidad de presentación de muestra 16 de la unidad de muestreo 12 puede configurarse de acuerdo con la propiedad de la onda electromagnética detectada por la unidad de detección 16. La unidad de presentación de muestras 16 puede comprender secciones de pared opuestas que son transparentes a la salida de ondas electromagnéticas de la unidad de salida 16 y pueden formarse como una cubeta extraíble en la que se puede introducir manualmente una muestra (con o sin un químico perturbador añadido). Alternativamente, la unidad de presentación de muestra 16 puede formarse como una cubeta de flujo continuo que tiene una entrada conectada a un sistema de flujo de líquido mediante el cual se puede hacer fluir una muestra externa a la cubeta para su análisis, y una salida a través de la cual se puede extraer la muestra analizada de la cubeta. Un extremo de una pipeta accesible desde el exterior del sistema de flujo de líquido se puede sumergir en un líquido para analizar, por ejemplo, que se puede mantener en un vaso de precipitados o un tubo de ensayo, y el sistema de flujo se puede operar para introducir automáticamente una muestra de líquido en la unidad de presentación de muestra 16. La unidad 14 de perturbaciones puede conectarse de forma fluida al sistema de flujo para introducir un químico/enzima perturbadora en el líquido que fluye hacia la unidad 16 de presentación de muestras.
De acuerdo con una modalidad, con el fin de establecer la calibración empírica para la concentración de K-caseína, se prepararon muestras de referencia mediante el uso de diferentes diluciones de leche que se obtiene de un cartón de leche de consumo. De acuerdo con la dilución, la concentración de K-caseína se calculó simplemente al multiplicar el contenido de proteína total (aquí obtenida de la información nutricional del paquete de leche, pero que puede obtenerse mediante el uso de técnicas de análisis estándar tal como la que emplea la química Kjeldahl) con un factor de 0,8. Se acepta generalmente en la técnica, por ejemplo, como se evidencia en el libro de texto: Mejeril^re, autores E. Waagner Nielsen y Jens A. Ullum, ISBN 87-7510-536-5, pág. 62, que la K-caseína representa alrededor del 80 % de la proteína total en la leche.
Las muestras de referencia de leche diluida empleadas para establecer la calibración se enumeran en la Tabla 1 y se seleccionan de manera que la concentración de K-caseína se extienda para cubrir el rango de concentraciones esperadas en muestras de concentraciones desconocidas de K-caseína a las que finalmente se aplicará la calibración.
Tabla 1
Número de muestra Leche (ml) Agua (ml) Relación de leche K-caseína (g/100 ml)
1 25 5 0,83 2,33
2 24 6 0,80 2,24
3 23 7 0,77 2,15
4 22 8 0,73 2,05
5 21 9 0,70 1,96
6 20 10 0,67 1,87
7 19 11 0,63 1,77
8 18 12 0,60 1,68
9 17 13 0,57 1,59
10 16 14 0,53 1,49
11 15 15 0,50 1,40
Los perfiles de evolución temporal de la absorción dependiente de la energía de la onda electromagnética de salida que se registraron para las muestras de referencia identificadas por los números de muestra 5 y 11 se presentan en las Figuras 3 (a) y (b) respectivamente. Como se conoce el tiempo de adquisición para cada espectro, entonces el número de exploración ilustrado en las Figuras 3 representa una escala de tiempo para los datos espectrales recopilados. Se puede observar claramente que la intensidad de la evolución espectral de la energía electromagnética en la región de longitud de onda entre 6250 nm (1600 cm-1) y 10000 nm (1000 cm-1) aumenta con la concentración de K-caseína (es decir, aumenta de la Figura 3 (b) a Figura 3 (a)) y aumenta con el tiempo después de la introducción del número de perturbación/espectro (ver Figura 3 (a)). Todas las perturbaciones se han inducido mediante la introducción de 20 pl de solución de enzima CHYMAXM1000.
Para establecer una calibración de K-caseína se emplea metodología de análisis quimiométrica multivariante, preferentemente multidireccional, tal como por ejemplo PARAFAC, TUCKER3 o NPLS. Las metodologías quimiométricas multivariadas alternativas son PLS desplegado, PCR desplegado, regresión de Ridge desplegado o similar, así como también técnicas de selección de variables en conexión con estos métodos (incluida la Regresión lineal multivariante 'MLR'). Para las verdaderas metodologías multidireccionales, en principio, solo una muestra de calibración es suficiente para calibrar el sistema en contraposición a los métodos bidireccionales donde se necesitan varias muestras para abarcar las variaciones esperadas. En una modalidad, PARAFAC se aplica a los perfiles de evolución temporal con el fin de extraer los patrones espectrales subyacentes sin datos de referencia (que no están supervisados y, por lo tanto, no tienen sesgo). El PARAFAC se emplea para descomponer el tensor en modo de muestra, modo cinético y modo de huella digital espectral. El modo cinético de PARAFAC recuperado se presenta en la Figura 4 que muestra un gráfico de Carga en el Componente 1 de PARAFAC contra el número de exploración (equivalente al tiempo después de la perturbación) e ilustra que las cargas en el Componente 1 aumentan con el tiempo (aumento en el número de exploración).
La calibración final se estableció a partir de entonces al correlacionar la puntuación obtenida de PARAFAC para el Componente 1 con la concentración de K-caseína de la Tabla 1. La exactitud y la precisión de la calibración se calcularon para diferentes modelos mediante el uso de diferentes cantidades de espectros (= diferentes tiempos de observación). Como se muestra en la Figura 5, que es un gráfico de las puntuaciones del Componente 1 de PARAFAC frente a la concentración de K-caseína en la leche (g/100 ml) para las muestras de referencia enumeradas en la Tabla 1, la concentración de K-caseína se correlaciona bien con las puntuaciones del Componente 1 recuperadas por PARAFAC. La precisión se determinó al medir nueve réplicas de una concentración de K-caseína.
Para el presente ejemplo, el tiempo de observación óptimo para buenas calibraciones en términos de exactitud y precisión es bastante corto. El modelo PARAFAC para un tiempo de observación de 1,9 min (7 espectros; cada espectro tiene un tiempo de adquisición de 16,6 segundos) mostró el mejor rendimiento.
Para determinar una concentración de K-caseína en una muestra de ensayo de concentración desconocida, se registra una serie temporal de espectros electromagnéticos en la región de longitud de onda entre 6250 nm (1600 cm'1) y 10000 nm (1000 cm'1) para esta muestra de ensayo esencialmente de la misma manera como se obtuvieron las series temporales para las muestras de referencia. Entonces, generalmente, la enzima se agrega a la muestra de ensayo y los espectros electromagnéticos, incluida la región de longitud de onda entre 6250 nm (1600 cm-1) y 10000 nm (1000 cm-1), se registran mediante un monitor de propiedades de la muestra equivalente al monitor 2 usado para generar el modelo e ilustrado en la Figura 2. Por el término 'equivalente' debe entenderse que significa un monitor de propiedad de la muestra que generaría datos espectrales a partir de una muestra que serían detectablemente indistinguibles de los datos espectrales generados mediante el uso del monitor empleado en la generación de calibración. Estos espectros se obtienen durante el mismo tiempo de observación y de adquisición que el empleado en la derivación del modelo de calibración almacenado en el sistema. Los datos de la serie temporal registrados pueden someterse a descomposición PARAFAC para obtener una puntuación para el Componente 1, el modelo de calibración almacenado se aplica luego a la puntuación obtenida en la unidad de determinación de concentración 8 y una concentración (cantidad) de K-caseína en la muestra de ensayo se obtiene,
Cuando se requiere más de un componente, se puede emplear un método de regresión quimiométrica multivariante tal como MLR para correlacionar estos componentes con la propiedad de la muestra de interés.
En una modalidad adicional del método de acuerdo con el presente ejemplo, las proteínas se detectan en una muestra de alimento de múltiples componentes, tal como leche o un producto alimenticio sólido emulsionado. Aquí, la técnica de desnaturalización de proteínas se emplea como perturbación. La desnaturalización de proteínas es cualquier modificación en la conformación no acompañada por la ruptura de enlaces peptídicos involucrados en la estructura primaria y de acuerdo con la presente invención es la evolución temporal en las modificaciones de conformación lo que se monitorea. El calor, los ácidos, los álcalis, las soluciones salinas concentradas, los disolventes y las radiaciones electromagnéticas son todas perturbaciones que se sabe que provocan la desnaturalización. Se sabe controlar la desnaturalización de las proteínas al medir la sedimentación; viscosidad; migración de proteínas mediante electroforesis; dispersión rotatoria óptica, dicroísmo, variaciones de intensidad dependientes de la longitud de onda u otros cambios en una propiedad de una onda electromagnética. Por tanto, de acuerdo con la presente invención, se induce una perturbación adecuada en una muestra de ensayo y se registra una serie temporal de datos de medición. En un procesador de datos se aplica una calibración empírica adecuadamente derivada que correlaciona la propiedad de la muestra relacionada con el constituyente (proteína) con los cambios en la serie temporal de los datos de medición a la serie temporal registrada de los datos de medición para determinar la propiedad de la muestra relacionada con el constituyente,: la concentración es de acuerdo con la presente invención, para la muestra de ensayo. Tal calibración empírica puede generarse de una manera análoga a la descrita anteriormente con respecto a la calibración de K-caseína. Por tanto, los datos de medición de series temporales se obtienen para una pluralidad de muestras de referencia que tienen cantidades conocidas de la proteína de interés mediante el uso de la misma metodología empleada para obtener los datos de medición de series temporales de la muestra de ensayo. El modelado quimiométrico multivariante, tal como el modelado de múltiples vías descrito anteriormente, se aplica a los datos de medición de series temporales para cada muestra de referencia para generar la calibración.
Se apreciará que pueden generarse calibraciones que vinculan los datos de medición de la evolución temporal con otras propiedades de la muestra de interés mediante el uso de muestras de referencia que tengan valores conocidos de esa propiedad de la muestra y someter los perfiles de evolución temporal de estas muestras de referencia a un modelo quimiométrico multivariante.
2. En la Figura 8 se ilustra un ejemplo de un monitor de propiedades de la muestra que no está de acuerdo con la presente invención que puede comprender una unidad de muestreo 812 que sustituye a la unidad de muestreo 12 de la Figura 2 para adaptar el analizador de componentes 2 de la Figura 2 para operar para determinar una concentración (Conc.) de un constituyente de interés en una muestra de líquido multiconstituyente mediante el uso de una perturbación electroforética. La unidad de muestreo 812 puede comprender una unidad de perturbaciones 814 y una unidad de presentación de muestra 816.
La unidad de perturbaciones 814 puede ser un generador de corriente continua (CC) conectado operativamente a la unidad de presentación de muestras para generar un campo eléctrico dentro de una muestra de líquido multiconstituyente contenida en la unidad de presentación de muestras 816.
La unidad de presentación de muestra 816 puede estar configurada únicamente a modo de ejemplo como una cubeta de flujo continuo provista de una entrada de líquido 818 y una salida de líquido 820 en conexión de fluido con un sistema de flujo de líquido (no mostrado) del monitor de propiedades de la muestra. La cubeta de flujo 816 tiene porciones de ventana opuestas 822 y 824 (discontinuas) que están formadas de un material transparente a la salida de energía electromagnética de la unidad de salida 4 y dimensionadas para proporcionar una región de observación (región sombreada) dentro de la cubeta 816 que es menos que la región de retención de líquido de la cubeta.
En uso, la unidad de perturbaciones 814 puede generar un campo eléctrico de CC dentro de la muestra de líquido en la región de retención de líquido (cuya región de retención de líquido es todo el volumen de retención de líquido de la unidad de presentación de muestra 816) que hace que los componentes cargados de la muestra de líquido se muevan a través de la región de observación 826 hacia los polos negativo (-) o positivo (+) de la cubeta 816, en una dirección que depende de su carga. Se registra una pluralidad de espectros electromagnéticos en diferentes momentos después de la aplicación de la electricidad archivada por la unidad de perturbaciones 814 y esta serie temporal de datos espectrales electromagnéticos se emplea en la unidad de determinaciones 8 para determinar una concentración (cantidad) o la presencia/ausencia de un constituyente de la muestra líquida multiconstituyente y dar salida a la misma (Conc.). Se obtiene una calibración empíricamente a partir de la aplicación de modelos quimiométricos multivariados a datos de muestras de referencia de series temporales. Esta calibración, que correlaciona así una propiedad de la muestra a determinar con características en la serie temporal de datos espectrales electromagnéticos, está disponible para su uso, por ejemplo almacenada en una memoria electrónica accesible u otro dispositivo de almacenamiento, dentro de la unidad de determinaciones 8 para este objetivo. Esta calibración se deriva básicamente de la misma manera que la de K-caseína descrita anteriormente. Sin embargo, en la presente modalidad, y como apreciará el experto en la materia, los perfiles de evolución temporal se registran para muestras de referencia de concentración conocida del constituyente no como consecuencia de la adición de una enzima sino, más bien, como consecuencia de la aplicación del campo eléctrico de corriente continua. Además, la unidad de salida 4 puede adaptarse para emitir la onda electromagnética en una región apropiada del espectro electromagnético, que es sensible a los cambios inducidos por perturbaciones eléctricas en el constituyente. Como se mencionó anteriormente, un monitor de propiedad de la muestra puede aplicarse a la determinación de información relacionada con la proteína como la propiedad de la muestra de interés mediante el seguimiento de los cambios relacionados con el tiempo que son manifestaciones de la desnaturalización de la proteína de interés.

Claims (10)

REIVINDICACIONES
1. Un método para determinar una concentración de un constituyente de una muestra multiconstituyente que comprende: someter la muestra a una perturbación que afecta solo al constituyente y seleccionarla para inducir un cambio dependiente del tiempo en una intensidad dependiente de la longitud de onda de una onda electromagnética después de su interacción con la muestra, la onda electromagnética tiene componentes de longitud de onda, cuyas intensidades cambian en dependencia del cambio dependiente del tiempo inducido por la perturbación; registrar una serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética después de someter la muestra a la perturbación; y determinar la concentración del constituyente a partir de la aplicación de una calibración a la serie temporal registrada, dicha calibración correlaciona la concentración con la serie temporal de la intensidad dependiente de la longitud de onda de la onda electromagnética y se obtiene empíricamente del modelado quimiométrico multivariante de intensidades dependientes de la longitud de onda en serie temporal de la onda electromagnética registradas para cada una de una pluralidad de muestras de referencia después de someter cada muestra de referencia a la perturbación, cada muestra de referencia tiene un valor conocido diferente de la concentración del constituyente.
2. Un método como se reivindica en la reivindicación 1, en donde el modelado quimiométrico multivariante comprende la aplicación de una metodología de modelado de múltiples vías a los datos de medición de series temporales.
3. Un método como se reivindica en la reivindicación 2, en donde la metodología de modelado de múltiples vías es una metodología seleccionada entre PARAFAC, TUCKER3 y NPLS.
4. Un método como se reivindica en cualquiera de las reivindicaciones 1 a 3, en donde someter la muestra a una perturbación consiste en someter la muestra a una perturbación química.
5. Un método como se reivindica en la reivindicación 4, en donde la perturbación química comprende la introducción de una enzima en la muestra.
6. Un método como se reivindica en la reivindicación 4 o la reivindicación 5, en donde el constituyente es una proteína en una muestra de alimento.
7. Un método como se reivindica en la reivindicación 6, en donde la muestra es leche y el producto químico es una enzima seleccionada para facilitar la aglomeración de K-caseína y en donde la etapa de determinar la concentración del constituyente comprende determinar una concentración de K-caseína.
8. Un método como se reivindica en la reivindicación 7, en donde la enzima es una preparación de quimosina.
9. Un método como se reivindica en las reivindicaciones 1 a 3, en donde someter la muestra a una perturbación consiste en someter la muestra a una perturbación física.
10. Un método como se reivindica en la reivindicación 9, en donde la perturbación física es una u otra de una perturbación eléctrica y una perturbación magnética seleccionada para crear un movimiento de partículas dispersas dentro de la muestra multiconstituyente.
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