DE60128259T2

DE60128259T2 - Enzymatische waschmittelzusammensetzungen

Info

Publication number: DE60128259T2
Application number: DE60128259T
Authority: DE
Inventors: Ronald Unilever Res Hage; Jan Unilever Res KLUGKIST; Ton Unilever Res SWARTHOFF; P. Loders Crokl VAN DER WAAL
Original assignee: Unilever NV
Current assignee: Unilever NV
Priority date: 2000-12-14
Filing date: 2001-11-14
Publication date: 2007-08-30
Anticipated expiration: 2021-11-15
Also published as: BR0116133A; US20020137654A1; CA2429621A1; ES2287072T3; ATE361356T1; BR0116133B1; DE60128259D1; ZA200303900B; EP1341893B1; AU2002223681A1; WO2002048307A1; EP1341893A1; CA2429621C; AR031907A1

Description

TECHNISCHES GEBIET
Die vorliegende Erfindung bezieht sich allgemein auf das Gebiet enzymatischer Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen. Insbesondere bezieht sich die Erfindung auf enzymatische Waschmittelzusammensetzungen, die Enzyme mit lipolytischer Aktivität umfassen.
HINTERGRUND UND STAND DER TECHNIK
Verschiedene Enzymarten sind als Additive für Waschmittelzusammensetzungen bekannt. Beispielsweise sind Waschmittelzusammensetzungen, die Proteasen, Cellulasen, Amylasen, Lipasen und verschiedene Kombinationen davon enthalten, in der Literatur beschrieben worden und mehrere solcher Produkte sind auf dem Markt erschienen. Die vorliegende Erfindung betrifft Waschmittelzusammensetzungen, die lipolytische Enzyme oder Lipasen umfassen. Solche Enzyme könnten zur Entfernung von Fettschmutz von Geweben beitragen, indem eine oder mehrere der Esterbindungen zu Triglyceriden hydrolysiert werden.
US-A-6,103,685 (Procter & Gamble) offenbart Waschmittelzusammensetzungen, die mindestens ein anionisches oberflächenaktives Mittel, eine Lipase und einen Mn-Katalysator mit einem mehrzähligen N-Donatorliganden, Mn^IV ₂(m-O)₃(1,4,7-Trimethyl-1,4,7-triazacyclononan)₂(PF₆)₂, umfassen.
EP-A-214 761 (Novo Nordisk) offenbart Lipasen, die von Organismen der Spezies Pseudomonas cepacia stammen, und EP-A-258 068 (Novo Nordisk) offenbart Lipasen, die von Organismen der Gattung Humicola stammen. Beide Patentanmeldungen beschreiben ferner die Verwendung dieser Lipasen als Waschmitteladditive.
Weitere Beispiele Lipase-enthaltender Waschmittelzusammensetzungen werden von EP-A-205 208 und EP-A-206 390 (beide Unilever) bereitgestellt, die eine Klasse von Lipasen offenbaren, die auf der Basis ihrer immunologischen Beziehungen definiert sind, und beschreiben ihre Verwendung in Waschmittelzusammensetzungen und bei der Textilwäsche. Die bevorzugten Lipasen sind die der Spezies Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas gladioli und Chromobacter.
EP-A-331 376 (Amano) beschreibt Lipasen, ihre Verwendung und ihre Herstellung mittels Techniken für rekombinante DNA (rDNA) und umfaßt eine Aminosäuresequenz der Lipase von Pseudomonas cepacia. Weitere Beispiele von Lipaseenzymen, die mittels rDNA-Techniken hergestellt werden, werden in WO-A 89/09263 und EP-A-218 272 (beide Gist-Brocades) gegeben.
Trotz der großen Anzahl an Veröffentlichungen in bezug auf Lipaseenzyme und deren Modifikationen hat bisher lediglich die Lipase, die von Humicola lanuginosa stammt und in Aspergillus oryzae als Wirt erzeugt wurde, eine weit verbreitete Verwendung als Additiv für Gewebewaschprodukte gefunden. Sie ist von Novo-Nordisk unter dem Markennamen Lipolase (TM) erhältlich.
In seinem Artikel in Chemistry and Industry 1990, Seiten 183–186, hält Henrik Malmos fest, daß es bekannt ist, daß die Aktivität von Lipasen während des Waschverfahrens im allgemeinen gering ist und Lipolase (TM) keine Ausnahme ist. Während des Trocknungsverfahrens, wenn der Wassergehalt des Gewebes verringert wird, gewinnt das Enzym seine Aktivität zurück und die Fettflecken werden hydrolysiert. Während des folgenden Waschkreislaufes wird das hydrolysierte Material entfernt. Dies erklärt ferner, warum die Wirkung von Lipasen nach dem ersten Waschkreis lauf gering, aber in den folgenden Kreisläufen signifikant ist. Diese Feststellungen werden ferner von Aaslyng et al. (1991), in „Mechanistic Studies of Proteases and Lipases for the Detergent Industry", J. Chem. Tech. Biotechnol. 50, 321–330 beschrieben.
Die Erfinder der vorliegenden Anmeldung betrachten es als Nachteil der existierenden Lipase-enthaltenden Waschmittelprodukte, daß von der Gegenwart des lipolytischen Enzyms kein signifikanter Reinigungsnutzen zu erwarten ist, wenn die Produkte zum Waschen von Geweben verwendet werden, die vorher nicht mit dem Waschmittelprodukt in Kontakt kamen.
Es ist daher ein Gegenstand der vorliegenden Erfindung, eine enzymatische Waschmittelzusammensetzung bereitzustellen, die ausgezeichnete Reinigungsaktivität in bezug auf ölige Flecken aufweist und die folglich lipolytische Aktivität zeigen wird, wenn sie zum Waschen von Geweben verwendet wird, die vorher nicht mit dem Waschmittelprodukt in Kontakt waren. Es ist außerdem ein Gegenstand der vorliegenden Erfindung, eine enzymatische Waschmittelzusammensetzung bereitzustellen, die insbesondere für die Verwendung in Kombination mit einem Wäschetrockner geeignet ist.
Wir haben nun überraschend herausgefunden, daß bestimmte lipolytische Enzyme oder Lipasen synergistisch mit bestimmten Übergangsmetallbleichkatalysatoren interagieren können, wodurch Waschmittelzusammensetzungen, die diese enthalten, mit ausgezeichneter Reinigungsleistung ausgestattet werden.
DEFINITION DER ERFINDUNG
Gemäß dem ersten Aspekt der Erfindung wird eine enzymatische Waschmittelzusammensetzung bereitgestellt, umfassend:

(a) ein oberflächenaktives Mittel;
(b) 10–20.000 LE pro Gramm der Waschmittelzusammensetzung eines lipolytischen Enzyms, das aus Humicola lanuginosa, Pseudomonas pseudoalcaligenes, Rhizomucor miehei erhältlich ist, und
(c) einen nicht kreuzverbrückten mehrzähligen N-Donatorliganden, der mit einem Übergangsmetall einen Komplex bilden kann, wobei der Komplex das Bleichen von Flecken auf Geweben mittels atmosphärischem Sauerstoff katalysieren kann, wobei der Ligand durch die allgemeine Formel (I) oder einen Übergangsmetallkomplex davon, vorzugsweise Eisen, Mangan, Kupfer oder Kobalt, definiert ist,

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Gemäß einem zweiten Aspekt der Erfindung wird ein Verfahren zur Reinigung von Geweben unter Verwendung der Zusammensetzung der Erfindung bereitgestellt.
BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
(a) Das oberflächenaktive Mittel
Das erste Element der enzymatischen Waschmittelzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung ist das oberflächenaktive Mittel. Die Zusammensetzungen der Erfindung werden ein oder mehrere reinigungsaktive Verbindungen (oberflächenaktive Mittel) enthalten, die aus seifenartigen und nicht seifenartigen anionischen, kationischen, nicht ionischen, amphoteren und zwitterionischen reinigungsaktiven Verbindungen und Gemischen davon ausgewählt sind. Viele geeignete reinigungsaktive Verbindungen sind erhältlich und sind vollständig in der Literatur, beispielsweise in „Surface-Active Agents and Detergents", Bände I und II, von Schwartz, Perry and Berch beschrieben.
Die bevorzugten reinigungsaktiven Verbindungen, die verwendet werden könne, sind Seifen und synthetische nicht seifenartige anionische und nicht ionische Verbindungen. Anionische oberflächenaktive Mittel sind dem Fachmann allgemein bekannt. Beispiele umfassen Alkylbenzolsulfonate, insbesondere lineare Alkylbenzolsulfonate mit einer Alkylkettenlänge von C₈-C₁₅; primäre und sekundäre Alkylsulfate, insbesondere primäre C₈-C₁₅-Alkylsulfate; Alkylethersulfate; Olefinsulfonate; Alkylxylolsulfonate; Dialkylsulfo-succinate und Fettsäureestersulfonate. Natriumsalze sind im allgemeinen bevorzugt.
Nicht ionische oberflächenaktive Mittel, die verwendet werden können, umfassen die primären und sekundären Alkoholethoxylate, insbesondere die aliphatischen C₈-C₂₀-Alkohole, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 20 mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol, und stärker bevorzugt die primären und sekundären aliphatischen C₁₀-C₁₅-Alkohole, ethoxyliert mit durchschnittlich 1 bis 10 (und vorzugsweise 3 bis 7) mol Ethylenoxid pro Mol Alkohol. Nicht ethoxylierte nicht ionische oberflächenaktive Mittel umfassen Alkylpolyglykoside, Glycerolmonoether und Polyhydroxyamide (Glucamid). Wenn die Waschmittelzusammensetzung sowohl nicht ionische als auch anionische oberflächenaktive Mittel umfaßt, beträgt das Verhältnis von nicht ionischem oberflächenaktivem Mittel zu anionischem oberflächenaktivem Mittel vorzugsweise mindestens 1 zu 3, stärker bevorzugt mindestens 1 zu 1.
Die Wahl der reinigungsaktiven Verbindung (oberflächenaktivem Mittel) und die vorliegende Menge werden von der beabsichtigten Verwendung der Waschmittelzusammensetzung abhängen. In Gewebewaschzusammensetzungen können, wie einem Fachmann allgemein bekannt ist, verschiedene Systeme oberflächenaktiver Mittel für Handwaschprodukte und für Produkte, die für die Verwendung in verschiedenen Waschmaschinenarten gedacht sind, gewählt werden.
Die Gesamtmenge des vorliegenden oberflächenaktiven Mittels wird von der beabsichtigten Endverwendung abhängen und kann bis zu 60 Gew.-% betragen, beispielsweise in einer Zusammensetzung zum Waschen von Gewebe per Hand. In Zusammensetzungen für die Maschinenwäsche von Geweben ist eine Menge von 5 bis 40 Gew.-% im allgemeinen geeignet. Waschmittelzusammensetzungen, die für die Verwendung in den meisten Gewebewaschvollautomaten geeignet sind, enthalten im allgemeinen anionisches nicht seifenartiges oberflächenaktives Mittel oder nicht ionisches oberflächenaktives Mittel oder Kombinationen der beiden in irgendeinem Verhältnis, gegebenenfalls zusammen mit Seife.
Ferner einsetzbar sind oberflächenaktive Mittel, wie die in EP-A-328 177 (Unilever) beschriebenen, die Beständigkeit gegen Aussalzen zeigen, die in EP-A-070 074 beschriebenen oberflächenaktiven Alkylpolyglykoside und Alkylmonoglykoside.
Bevorzugte Systeme oberflächenaktiver Mittel sind Gemisch von anionischen mit nicht ionischen reinigungsaktiven Materialien, insbesondere die Gruppen und Beispiele anionischer und nicht ionischer oberflächenaktiver Mittel, auf die in EP-A-346 995 (Unilever) hingewiesen wird. Besonders bevorzugt ist ein System oberflächenaktiver Mittel, das ein Gemisch aus einem Alkalimetallsalz eines primären C₁₆-C₁₈-Alkoholsulfats zusammen mit einem primären C₁₂-C₁₅-Alkohol 3-7 EO Ethoxylat ist.
Das nicht ionische Waschmittel liegt vorzugsweise in Mengen von mehr als 10 %, z. B. 25 bis 90 %, bezogen auf das Gewicht des Systems aus oberflächenaktivem Mittel, vor. Anionische oberflächenaktive Mittel können beispielsweise in Mengen in dem Bereich von etwa 5 % bis etwa 40 %, bezogen auf das Gewicht des Systems aus oberflächenaktivem Mittel, vorliegen.
(b) Das lipolytische Enzym
Als ein zweiter Bestandteil umfassen die enzymatischen Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung 10–20.000 LE pro Gramm der Waschmittelzusammensetzung eines lipolytischen Enzyms nach Anspruch l, vorzugsweise ausgewählt aus der Gruppe, bestehend aus Lipolase, Lipolase ultra, LipoPrime, Lipomax, Liposam und Lipase aus Rhizomucor miehei (z. B. wie in EP-A-238 023 (Novo Nordisk) beschrieben).
Die enzymatischen Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung umfassen ferner 10–20.000 LE pro Gramm und vorzugsweise 50–2.000 LE pro Gramm der Waschmittelzusammensetzung eines lipolytischen Enzyms. In dieser Beschreibung sind LE oder Lipaseeinheiten so definiert, wie in EP-A-258 068 (Novo Nordisk).
Ein weiteres Bewertungsverfahren für die enzymatische Aktivität ist das Messen des Reflexionsgrades bei 460 nm gemäß Standardtechniken.
Geeignete Enzyme für die Zusammensetzungen der Erfindung sind in den Enzymklassen der Esterasen und Lipasen zu finden (EC 3.1.1.*, wobei das Sternchen irgendeine Zahl bezeichnet).
Ein charakteristisches Merkmal von Lipasen ist, daß sie Grenzflächenaktivierung zeigen. Das bedeutet, daß die Enzymaktivität an einem Substrat, das Grenzflächen oder Mizellen gebildet hat, wesentlich höher ist, als an einem vollständig gelösten Substrat. Die Grenzflächenaktivierung spiegelt sich in einer plötzlichen Erhöhung der lipolytischen Aktivität wider, wenn die Substratkonzentration über die kritische Mizellkonzentration (CMC) des Substrats erhöht wird und Grenzflächen gebildet werden. Experimentell kann dieses Phänomen als eine Diskontinuität in dem Diagramm der Enzymaktivität gegen die Substratkonzentration beobachtet werden. Im Gegensatz zu Lipasen zeigen Cutinasen jedoch keine wesentliche Grenzflächenaktivierung.
Aufgrund dieses charakteristischen Merkmals, d. h. des Fehlens von Grenzflächenaktivierung, definieren wir für den Zweck dieser Patentanmeldung Cutinasen als lipolytische Enzyme, die im wesentlichen keine Grenzflächenaktivierung zeigen. Cutinasen unterscheiden sich daher von klassischen Lipasen dahingehend, daß sie keinen helikalen Deckel besitzen, der die katalytische Bindungsstelle abdeckt. Cutinasen gehören zu einer anderen Unterklasse von Enzymen (EC 3.1.1.50) und werden als außerhalb des Umfangs der vorliegenden Erfindung liegend betrachtet.
Am stärksten sind für vorliegende Erfindung Pilzlipasen von Interesse, wie die aus Humicola lanuginosa und Rhizomucor miehei. Besonders geeignet für die vorliegende Erfindung ist die Lipase von dem Humicola lanuginosa-Stamm DSM 4109, die in EP-A-305 216 (Novo Nordisk) beschrieben ist und die als Lipolase (TM) kommerziell erhältlich ist. Ferner geeignet sind Varianten dieses Enzyms, wie in WO-A-92/05249, WO-A-94/25577, WO-A-95/22615, WO-A-97/04079, WO-A-97/07202, WO-A-99/42566, WO-A-00/60063 beschrieben. Besonders bevorzugt ist die Variante D96L, die kommerziell von Novozymes als Lipolase ultra erhältlich ist, und die Variante, die von Novozymes unter dem Markennamen LipoPrime verkauft wird.
Das lipolytische Enzym der vorliegenden Erfindung kann nützlich zu der Waschmittelzusammensetzung in jeder geeigneten Form, d. h. der Form einer granulären Zusammensetzung, einer Aufschlämmung des Enzyms oder mit einem Trägermaterial zugegeben werden (z. B. wie in EP-A-258 068 und den Savinase-(TM) und Lipolase-(TM) Produkten von Novozymes). Eine gute Zugabeweise des Enzyms zu einem flüssigen Waschmittelprodukt ist in Form einer Aufschlämmung, die 0,5 bis 50 Gew.-% des Enzyms in einem nicht ionischen oberflächenaktiven ethoxylierten Alkohol, wie in EP-A-450 702 (Unilever) beschrieben, enthält.
Das gemäß der Erfindung in den Waschmittelzusammensetzungen zu verwendende Enzym kann hergestellt werden, indem das Gen für das Enzym in einen geeigneten Produktionsorganismus, wie Bazillen oder Pseudomonaceae, Hefen, wie Saccharomyces, Kluyveromyces, Hansenula oder Pichia, oder Pilzen, wie Aspergillus, geklont wird. Der bevorzugte Produktionsorganismus ist Aspergillus, wobei Aspergillus oryzae besonders bevorzugt ist.
(c) Der Bleichkatalysator.
Als eine dritte Komponente umfaßt die enzymatische Waschmittelzusammensetzung der Erfindung einen Bleichkatalysator nach Anspruch 1, der ein Komplex aus einem Übergangsmetall und einem mehrzähligen Stickstoffdonatorliganden ist, wobei kreuzverbrückte makrocyclische Liganden ausgeschlossen sind.
Der Bleichkatalysator an sich kann aus einem breiten Bereich organischer Moleküle (Liganden) und Komplexen davon ausgewählt sein. Geeignete organische Moleküle (Liganden) und Komplexe zur Verwendung mit einem Sauerstofflösungsverstärker sind beispielsweise in: GB 9906474.3 ; GB 9907714.1 ; GB 98309168.7 , GB 98309169.5 ; GB 9027415.0 und GB 9907713.3 ; DE-A19755493; EP-A-999050; WO-A-9534628; EP-A-458379; EP-A909809; US-A-4,728,455; WO-A-98/39098; WO-A-98/39406, WO-A 97/48787, WO-A-00/29537 und WO-A-00/52124 zu finden. Die bevorzugten Katalysatoren sind Übergangsmetallkomplexe von MeN4Py-Liganden (N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-1-aminoethan-Ligand), N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-aminomethan, 1,4-Bis(chinolin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan; 1H-1,4,8,11-Benzotetraazacyclotridecin-2,5,7,10-(6H,11H)tetron, 13,14-Dichlor-6,6-diethyl-3,4,8,9-tetrahydro-3,3,9,9-tetramethyl; N-Methyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N,N,N',N'-Tetrakis(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N,N,N',N'-Tetrakis(pyridin-2-ylmethyl)ethylen-1,2-diamin; N,N',N'-Tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Trimethylammoniumpropyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)ethylendiamin; N,N'-Dimethyl-N,N'-bis(pyridin-2-ylmethyl)-cyclohexan-1,2-diamin; N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-yl-methyl)-ethylendiamin; N-Ethyl-N,N',N'-tris(3-methylpyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N,N,N'-Tris(3-methylpyridin-2-ylmethyl)-N'-(2'-methoxy-ethyl-1)-ethylendiamin; N,N,N'-Tris(1-methyl-benzimidazol-2-yl)-N'-methylethylendiamin; N-(Furan-2-yl)-N,N',N'-tris(3-methylpyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-(2-Hydroxyethyl)-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-yl-methyl)-ethylen-1,2-diamin; N-(2-Methoxyethyl)-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Ethyl-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-(2-Hydroxyethyl)-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-(2-Methoxyethyl)-N,N',N'-tris (5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Ethyl-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-(2-Hydroxyethyl)-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-(2-Methoxyethyl)-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-ethylpyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Ethyl-N,N',N'-tris(5-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(5-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin und N-(2-Methoxyethyl)-N,N',N'-tris(5-ethylpyridin-2-ylmethyl)-ethylen-1,2-diamin.
Nachstehend ist eine nicht ausschließliche Auflistung von Liganden zu finden, aus denen Luftbleichkatalysatoren (Übergangsmetallkomplexe) gebildet werden können. Es wird einem Fachmann offensichtlich sein, daß verschiedene Variationen oder Substitutionen dieser Verbindungen vorgenommen werden können, ohne ihre Aktivität wesentlich zu verändern. Die Luftbleichkatalysatoren können vorgeformt sein oder in situ während einer wässerigen Wäsche gebildet werden, wenn der Ligand ohne weiteres einen Komplex mit verfügbaren Spuren von Übergangsmetallionen in wässeriger Lösung bildet. Bevorzugte Übergangsmetalle sind Eisen und Mangan und insbesondere Eisen. Nichtsdestotrotz bedarf es routinemäßiger Versuche oder eines Bezugs auf die Literatur, um zu bestimmen, welches Übergangsmetall den größten Nutzen oder eine geeignete Herstellung davon bereitstellt. Im Falle eines vorgeformten Komplexes ist die Wahl des Gegenions Y für die Erzeugung von Ladungsneutralität für die Aktivität des Komplexes nicht entscheidend. Nicht einschränkende Beispiele der Gegenionen sind Chlorid, Sulfat, Nitrat, Methylsulfat, oberflächenaktive Ionen, wie langkettige Alkylsulfate, Alkylsulfonate, Alkylbenzolsulfonate, Tosylat, Trifluormethylsulfonat, Perchlorat, BPh4-, PF6- und Gemische davon.
Die nicht ausschließliche Auflistung beinhaltet: Tris(pyridin-2-ylmethyl)amin; 1,4,7-Tris(pyrazol-1-ylmethyl)-1,4,7-triazacyclononan; 1,4-Bis(chinolin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N-methyl-N-(pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N,N-bis(6-methyl-pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 2,6-Bis(pyridin-2-ylmethyl)-1,1,7,7-tetrakis(pyridin-2-yl)-2,6-diazaheptan; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-1-benryl-N,N-bis(pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N,N-bis(5-methoxycarbonyl-pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 1-(α,α-Bis(pyridin-2-yl))methyl-4,7-dimethyl-1,4,7-triazacyclononan; 1-(α,α-Bis(pyridin-2-yl))ethyl-4,7-dimethyl-1,4,7-triazacyclononan; 2,2,4,4-Tetrakis(pyridin-2-yl)-3-azapentan; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N,N-bis(benzimidazol-2-yl-methyl)methylamin; 2,6-Bis(methoxy-bis(pyridin-2-yl)methyl)pyridin; 2,6-Bis(hydroxy-bis-pyridin-2-yl)-methyl)pyridin; (N-Methyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; (N-Trimethylammoniumpropyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; (N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N,N,N',N'-Tetrakis(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylen-diamin; N,N'-Dimethyl-N,N'-bis(pyridin-2-ylmethyl)-cyclohexan-1,2-diamin; N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(3-methylpyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(5-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Methyl-N,N',N'-tris(3-methylpyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N-Benzyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin; N,N,N'-Tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-N'-(2'-methoxy-ethyl-1)-ethylendiamin; N,N,N'-Tris(1-methyl-benzimidazol-2-yl)-N'-methyl-ethylendiamin; N-(Furan-2-yl)-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin und N-(2-Hydroxyethylen)-N,N',N'-tris(3-ethyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin.
(d) Optionale Inhaltsstoffe.
(d1). Aufbaustoffe
Die enzymatischen Bleichzusammensetzungen der Erfindung werden im allgemeinen außerdem einen oder mehrere Aufbaustoffe enthalten. Dieser Aufbaustoff kann jedes Material sein, das den Gehalt der freien Calciumionen in der Waschflüssigkeit verringern kann, und wird die Zusammensetzung vorzugsweise mit anderen vorteilhaften Eigenschaften ausstatten, wie der Erzeugung eines alkalischen pH, der Suspension des von dem Gewebe entfernten Schmutzes und der Suspension des das Gewebe weichmachenden Tonmaterials. Die Gesamtmenge des Aufbaustoffes in den Zusammensetzungen wird geeigneterweise zwischen 5 und 80 Gew.-%, vorzugsweise 10 und 60 Gew.-%, liegen. Anorganische Aufbaustoffe, die vorliegen können, umfassen Natriumcarbonat, gegebenenfalls in Kombination mit einem Kristallisationskeim für Calciumcarbonat, wie in GB-A-1 437 950 (Unilever) offenbart; kristalline und amorphe Alumosilicate, beispielsweise Zeolithe, wie in GB-A-1 473 201 (Henkel) offenbart, amorphe Alumosilicate, wie in GB-A-1 473 202 (Henkel) offenbart, und gemischte kristalline/amorphe Alumosilicate, wie in GB-A-1 470 250 (Procter & Gamble) offenbart; und Schichtsilicate, wie in EP-B-164 (Hacksawed) offenbart. Anorganische Phosphataufbaustoffe, beispielsweise Natriumorthophosphat, -pyrophosphat und -tripolyphosphat, können ebenso vorliegen, aber aus Umweltgründen sind diese nicht mehr bevorzugt. Die Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung enthalten vorzugsweise einen Alkalimetallalumosilicataufbaustoff, vorzugsweise Natriumalumosilicataufbaustoff. Natriumalumosilicate können im allgemeinen in Mengen von 10 bis 70 Gew.-% (wasserfreie Basis), vorzugsweise 25 bis 50 Gew.-%, eingeführt werden. Das Alkalimetallalumosilicat kann entweder kristallin oder amorph oder Gemische davon mit der allgemeinen Formel: 0,8 – 1,5Na₂O·Al₂O₃·0,8 – 6SiO₂ sein.
Diese Materialien enthalten etwas gebundenes Wasser und müssen eine Calciumionenaustauschkapazität von mindestens 50 mg CaO/g besitzen. Die bevorzugten Natriumalumosilicate enthalten 1,5 – 3,5 SiO₂-Einheiten (in der obigen Formel). Sowohl das amorphe als auch das kristalline Material kann ohne weiteres durch Reaktion zwischen Natriumsilicat und Natriumaluminat hergestellt werden, wie ausreichend in der Literatur beschrieben. Geeignete kristalline Natriumalumosilicat-Ionenaustauschaufbaustoffe sind beispielsweise in GB-A-1 429 143 (Proctor & Gamble) beschrieben. Die bevorzugten Natriumalumosilicate dieses Typs sind die allgemein bekannten, kommerziell erhältlichen Zeolithe A und X und Gemische davon. Der Zeolith kann der kommerziell erhältliche Zeolith 4A sein, der nun weitverbreitet in Waschmittelpulvern verwendet wird. Gemäß einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist der Zeolithaufbaustoff, der in die Zusammensetzungen der Erfindung eingeführt wird, Maximum-Aluminium-Zeolith P (Zeolith MAP), wie in EP-A-384 070 (Unilever) beschrieben und beansprucht. Zeolith MAP wird als ein Alkalimetallalumosilicat des Zeolith P-Typs mit einem Silicium-zu-Aluminiumverhältnis, das 1,33 nicht übersteigt, vorzugsweise in dem Bereich von 0,90 bis 1,33 und stärker bevorzugt in dem Bereich von 0,90 bis 1,20, definiert. Besonders bevorzugt ist Zeolith MAP mit einem Silicium-zu-Aluminiumverhältnis, das 1,07 nicht übersteigt, stärker bevorzugt mehr als 1,00 beträgt. Die Calciumbindungskapazität von Zeolith MAP beträgt mindestens 150 mg CaO pro g wasserfreiem Material.
Organische Aufbaustoffe, die vorliegen können, umfassen Polycarboxylatpolymere wie Polyacrylate, Acrylsäure/Maleinsäurecopolymere und Acrylphosphinate; monomere Polycarboxylate wie Citrate, Gluconate, Oxydisuccinate, Glycerolmono-, -di- und -trisuccinate, Carboxymethyloxysuccinate, Carboxymethyloxymalonate, Dipicolinate, Hydroxyethyl-iminodiacetate, Alkyl- und Alkenylmalonate und -succinate; und sulfonierte Fettsäuresalze.
Besonders bevorzugte organische Aufbaustoffe sind Citrate, die geeigneterweise in Mengen von 5 bis 30 Gew.-%, vorzugsweise von 10 bis 25 Gew.-%, verwendet werden, und Acrylsäurepolymere, stärker bevorzugt Acrylsäure/Maleinsäurecopolymere, die in Mengen von 0,5 bis 15 Gew.-%, vorzugsweise von 1 bis 10 Gew.-%, verwendet werden. Aufbaustoffe, sowohl anorganische als auch organische, liegen vorzugsweise in Form ihres Alkalimetallsalzes, insbesondere ihres Natriumsalzes, vor.
(d2) Bleichkomponenten
Waschmittelzusammensetzungen gemäß der Erfindung können ferner ein konventionelles Bleichsystem enthalten. Gewebewaschzusammensetzungen können wünschenswerterweise Peroxybleichverbindungen enthalten, beispielsweise anorganische Persalze oder organische Peroxysäuren, die Wasserstoffperoxid in wässeriger Lösung ergeben können.
Geeignete Peroxybleichverbindungen umfassen organische Peroxide, wie Harnstoffperoxid, und anorganische Persalze, wie die Alkalimetallperborate, -percarbonate, -perphosphate, -persilicate und -persulfate. Bevorzugte anorganische Persalze sind Natriumperboratmonohydrat und -tetrahydrat und Natriumpercarbonat. Besonders bevorzugt ist Natriumpercarbonat mit einer Schutzschicht gegen Destabilisierung durch Feuchtigkeit. Natriumpercarbonat mit einer Schutzschicht, umfassend Natriummetaborat und Natriumsilicat, wird in GB-A-2 123 044 (Kao) offenbart. Die Peroxybleichverbindung liegt geeigneterweise in einer Menge von 5 bis 35 Gew.-%, vorzugsweise von 10 bis 25 Gew.-%, vor.
Das Bleichsystem kann neben der Wasserstoffperoxidquelle, wie oben offenbart, ferner einen Persäurebildenden Bleichaktivator oder -präkursor zur Verbesserung der Bleichwirkung bei niedrigen Waschtemperaturen enthalten. Bevorzugte Bleichpräkursoren sind Peroxycarbonsäurepräkursoren, stärker bevorzugt Peressigsäurepräkursoren und Peroxybenzoesäurepräkursoren und Peroxykohlensäurepräkursoren. Von besonderem Interesse sind Bleichaktivatoren, wie Tetraacetylethylendiamin (TAED) oder N,N-Phthaloylaminoperoxycapronsäure (PAP). Die neuen quartären Ammonium- und Phosphoniumbleichpräkursoren, die in US-A-4 751 015 und US-A-4 818 426 (Lever Brothers Company) und EP-A-402 971 (Unilever) offenbart sind, sind ebenso von großem Interesse. Alternativ können Peroxykohlensäurepräkursoren, insbesondere Cholyl-4-sulfophenylcarbonat, verwendet werden. Ferner von Interesse sind Peroxybenzoesäurepräkursoren, insbesondere N,N,N-Trimethylammoniumtoluoyloxybenzolsulfonat; und die kationischen in EP-A-284 292 und EP-A-303 520 (Kao) offenbarten Bleichpräkursoren. Der Bleichpräkursor liegt geeigneterweise in einer Menge von 1 bis 8 Gew.-%, vorzugsweise von 2 bis 5 Gew.-%, vor.
Alternativ können anorganische Peroxysäuren wie Kaliummonopersulfat (MPS) eingesetzt werden. Alkylhydroperoxide sind eine weitere Klasse von Peroxybleichverbindungen. Beispiele dieser Materialien umfassen t-Butylhydroperoxid und Cumenhydroperoxid.
Gegebenenfalls können Bleichkatalysatoren eingeschlossen sein. Solche Verbindungen sind in der Technik allgemein bekannt und umfassen beispielsweise Mangan-basierende Katalysatoren, wie in US-A-5 246 621, US-A-5 244 594, US-A- 194 416, US-A-5 114 606, EP A-458 397 und EP-A-458 398, EP-A-509 787 offenbart, oder die Eisen-basierenden Katalysatoren, wie in WO-A-95/34628 offenbart.
Ein Bleichstabilisator (Schwermetallmaskierungsmittel) kann außerdem vorliegen. Geeignete Bleichstabilisatoren umfassen Ethylendiamintetraacetat (EDTA) und die Polyphosphonate, wie Dequest (Marke), EDTMP.
(d3) Weitere Enzyme
Die Bleichwaschmittelzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können zusätzlich ein oder mehrere Enzyme umfassen, die Reinigungsleistung, Gewebepflege und/oder Hygienenutzen bereitstellen. Solche Enzyme umfassen Oxidoreductasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen. Geeignete Mitglieder dieser En zymklassen sind in Enzyme nomenclature 1992: recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the nomenclature and classification of enzymes, 1992, ISBN 0-12-227165-3, Academic Press, beschrieben. Die neueste Information in bezug auf die Nomenklatur von Enzymen ist im Internet durch den ExPASy WWW-Server (http://www.expasy.ch/) erhältlich. Beispiele der Hydrolasen sind Carbonsäureesterhydrolase, Thiolesterhydrolase, Phosphormonoesterhydrolase und Phosphordiesterhydrolase, die an der Esterbindung wirken; Glycosidase, die an O-Glycosylverbindungen wirkt; Glycosylase-hydrolysierende N-Glycosylverbindungen; Thioetherhydrolase, die an der Etherbindung wirkt; und Exopeptidasen und Endopeptidasen, die an der Peptidbindung wirken. Unter ihnen sind Carbonsäureesterhydrolase, Glycosidase und Exo- und Endopeptidase bevorzugt. Spezielle Beispiele geeigneter Hydrolasen umfassen (1) Exopeptidasen wie Aminopeptidase und Carboxypeptidase A und B und Endopeptidasen wie Pepsin, Pepsin B, Chymosin, Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Enteropeptidase, Cathepsin B, Papain, Chymopapain, Ficain, Thrombin, Plasmin, Renin, Subtilisin, Aspergillopepsin, Collagenase, Clostripain, Kallikrein, Gastricsin, Cathepsin D, Bromelain, Chymotrypsin C, Urokinase, Cucumisin, Oryzin, Proteinase K, Thermomycolin, Thermitase, Lactocepin, Thermolysin, Bacillolysin. Unter diesen ist Subtilisin bevorzugt; (2) Glycosidasen wie α-Amylase, β-Amylase, Glucoamylase, Isoamylase, Cellulase, Endo-1,3(4)-β-glucanase (β-Glucanase), Xylanase, Dextranase, Polygalacturonase (Pectinase), Lysozyme, Invertase, Hyaluronidase, Pullulanase, Neopullulanase, Chitinase, Arabinosidase, Exocellobiohydrolase, Hexosaminidase, Mycodextranase, Endo-1,4-β-mannanase (Hemicellulase), Xyloglucanase, Endo-β-galactosidase (Keratanase), Mannanase und andere Saccharidgummi-abbauende Enzyme, wie in WO-A-99/09127 beschrieben. Bevorzugt unter ihnen sind α-Amylase und Cellulase; (3) Carbonsäureesterhydrolase, einschließlich Carboxylesterase, Lipase, Phospholipase, Pectinesterase, Cholesterolesterase, Chlorophyllase, Tannase und Wachsesterhydrolase.
Beispiele von Transferasen und Ligasen sind Glutathion-S-transferase und Säure-Thiolligase, wie in WO-A-98/59028 beschrieben, und Xylolglycanendotransglycosylase, wie in WO-A-98/38288 beschrieben.
Beispiele von Lyasen sind Hyaluronatlyase, Pectatlyase, Chondroitinase, Pectinlyase, Alginase II. Besonders bevorzugt ist Pectolyase, welche ein Gemisch aus Pectinase und Pectinlyase ist.
Beispiele der Oxidoreductasen sind Oxidasen wie Glucoseoxidase, Methanoloxidase, Bilirubinoxidase, Catecholoxidase, Laccase, Peroxidasen wie Ligninase und die in WO-A-97/31090 beschriebenen, Monooxygenase, Dioxygenase wie Lipoxygenase und andere Oxygenasen, wie in WO-A-99/02632, WO-A-99/02638, WO-A-99/02639 beschrieben, und die Zytochrom-basierenden enzymatischen Bleichsysteme, die in WO-A-99/02641 beschrieben sind.
Ein Verfahren zur Verbesserung der Wirksamkeit der Bleichwirkung von Oxidoreductasen ist ihr gezielter Einsatz auf Flecken unter Verwendung von Antikörpern oder Antikörperfragmenten, wie in WO-A-98/56885 beschrieben. Antikörper können ferner zugegeben werden, um die Enzymaktivität zu kontrollieren, wie in WO-A-98/06812 beschrieben.
Eine bevorzugte Kombination ist eine Waschmittelzusammensetzung, umfassend ein Gemisch aus der Lipase der Erfindung und konventionellen Reinigungsenzymen, wie Protease, Amylase und/oder Cellulase, zusammen mit einem oder mehreren Pflanzenzellwand-abbauenden Enzymen.
Endopeptidasen (proteolytische Enzyme oder Proteasen) verschiedener Qualitäten und verschiedenen Ursprungs und mit Aktivität in verschiedenen pH-Bereichen von 4–12 sind erhältlich und können in der vorliegenden Erfindung verwendet werden. Beispiele geeigneter proteolytischer Enzyme sind die Subtilisine, die von bestimmten Stämmen von B. subtilis. B. lentus. B. amyloliquefaciens und B. licheniformis, wie die kommerziell erhältlichen Subtilisine Savinase^TM, Alcalase^TM, Relase^TM, Kannase^TM und Everlase^TM, wie von Novo Industri A/S, Kopenhagen, Däne mark geliefert, oder Purafect^TM, PurafectOxP^TM und Properase^TM, wie von Genencor International geliefert, erhalten werden können. Chemisch oder genetisch modifizierte Varianten dieser Enzyme sind eingeschlossen, wie in WO-A-99/02632, Seiten 12 bis 16 und in WO-A-99/20727 beschrieben, und ebenso Varianten mit verringerter Allergenität, wie in WO-A-99/00489 und WO-A99/49056 beschrieben.
Geeignete Amylasen umfassen die bakteriellen oder pilzartigen Ursprungs. Chemisch oder genetisch modifizierte Varianten dieser Enzyme sind eingeschlossen, wie in WO-A-99/02632, Seiten 18, 19 beschrieben. Kommerzielle Cellulasen werden unter dem Markennamen Purastar^TM, Purastar OxAm^TM (zuvor Purafact Ox Am^TM) von Genencor; Termamyl^TM, Fungamyl^TM, Duramyl^TM, Natalase^TM, alle von Novozymes erhältlich, verkauft.
Geeignete Cellulasen umfassen die bakteriellen oder pilzartigen Ursprungs. Chemisch oder genetisch modifizierte Varianten dieser Enzyme sind eingeschlossen, wie in WO-A-99/02632, Seite 17 beschrieben. Besonders nützliche Cellulasen sind die Endoglucanasen, wie EGIII von Trichoderma longibrachiatum, wie in WO-A-94/21801 beschrieben, und E5 von Thermomonospora fusca, wie in WO-A-97/20025 beschrieben. Endoglucanasen können aus einer katalytischen Domäne und einer Cellulosebindungsdomäne oder nur einer katalytischen Domäne bestehen. Bevorzugte zellulolytische Enzyme werden unter dem Markennamen Carezyme^TM, Celluzyme^TM und Endolase^TM von Novo Nordisk A/S verkauft; Puradax^TM wird von Genencor verkauft und KAC^TM wird von Kao Corporation, Japan verkauft.
Reinigungsenzyme werden gewöhnlich in einer Menge von 0,00001 % bis 2 % und stärker bevorzugt 0,001 % bis 0,5 % und noch stärker bevorzugt 0,01 % bis 0,2 % im Falle von reinem Enzymprotein, bezogen auf das Gewicht der Zusammensetzung, eingeführt. Reinigungsenzyme werden üblicherweise in Form von Granulaten aus rohem Enzym allein oder in Kombination mit anderen Komponenten in der Waschmittelzusammensetzung eingesetzt. Granulate aus rohem Enzym werden in einer solchen Menge eingesetzt, daß das reine Enzym 0,001 bis 50 Gew.-% in den Granulaten beträgt. Die Granulate werden in einer Menge von 0,002 bis 20 und vorzugsweise 0,1 bis 3 Gew.-% verwendet. Granuläre Formen von Reinigungsenzymen sind als Enzoguard^TM-Granulate, Perlen, Körnchen oder T-Granulate bekannt. Granulate können so formuliert werden, daß sie ein Enzymschutzmittel (z. B. Oxidationsfänger) und/oder ein Auflösungsverzögerungsmaterial enthalten. Andere geeignete Formen von Enzymen sind flüssige Formen, wie die Flüssigkeiten vom „L"-Typ von Novo Nordisk, Aufschlämmungen von Enzymen in nicht ionischen oberflächenaktiven Mitteln, wie der „SL"-Typ, verkauft von Novo Nordisk, und mikroeingekapselte Enzyme, vermarktet von Novo Nordisk unter dem Markennamen „LDP" und „CC".
Die Enzyme können als separate einzelne Bestanteile (Perlen, Granulate, stabilisierte Flüssigkeiten, usw., die ein Enzym enthalten) oder als Gemische von zwei oder mehr Enzymen (z. B. Cogranulate) zugegeben werden. Enzyme in flüssigen Waschmitteln können durch verschiedene Verfahren stabilisiert werden, wie beispielsweise in US-A-4 261 868 und US-A-4 318 818 offenbart.
Die Waschmittelzusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können ferner ein oder mehrere biologisch aktive Peptide, wie Swolleninproteine, Expansine, Bakteriozine und Peptide, die an Flecken binden können, umfassen.
(d4) Weitere optionale Bestandteile
Die Zusammensetzungen der Erfindung können Alkalimetallcarbonat, vorzugsweise Natriumcarbonat, enthalten, um das Reinigungsvermögen zu erhöhen und die Verarbeitung zu erleichtern. Natriumcarbonat kann geeigneterweise in Mengen zwischen 1 und 60 Gew.-%, vorzugsweise 2 bis 40 Gew.-%, vorliegen. Zusammensetzungen, die wenig oder kein Natriumcarbonat enthalten, liegen jedoch ebenfalls im Umfang der Erfindung.
Der Pulverfluß kann verbessert werden, indem eine kleine Menge eines Pulverstrukturierungsmittels, beispielsweise eine Fettsäure (oder Fettsäureseife), ein Zucker, ein Acrylat- oder Acrylat/Maleatpolymer oder Natriumsilicat eingeführt wird. Ein bevorzugtes Pulverstrukturierungsmittel ist Fettsäureseife, die geeigneterweise in einer Menge von 1 bis 5 Gew.-% vorliegt.
Die Waschmittelzusammensetzungen gemäß der vorliegenden Erfindung können ferner 0,001 % bis 10 %, stärker bevorzugt 0,01 % bis 2 %, stärker bevorzugt 0,05 % bis 1 %, bezogen auf das Gewicht, polymerer Farbstoffübertragungsinhibitoren umfassen. Die polymeren Farbstoffübertragungsinhibitoren werden gewöhnlich in die Waschmittelzusammensetzungen eingeführt, um die Übertragung von Farbstoffen von farbigem Gewebe auf damit gewaschene Gewebe zu inhibieren. Diese Polymere können die unechten Farbstoffe, die aus gefärbten Geweben gewaschen werden, komplexieren oder adsorbieren, bevor sich die Farbstoffe an andere Gegenstände in der Wäsche anlagern können. Besonders geeignete polymere Farbstoffübertragungsinhibitoren sind Polyamin-N-oxidpolymere, Copolymere von N-Vinylpyrrolidon und N-Vinylimidazol, Polyvinylpyrrolidonpolymere, Polyvinyloxazolidone und Polyvinylimidazole oder Gemische davon.
Schmutzablösemittel, die in den Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung nützlich sind, sind herkömmliche Copolymere oder Terpolymere von Terephthalsäure mit Ethylenglykol- und/oder Propylenglykoleinheiten in verschiedenen Anordnungen. Beispiele solcher Polymere werden in den auf übliche Weise übertragenen US-A-4 116 885 und US-A-4 711 730 und EP-A-272 033 beschrieben.
Andere Materialien, die in Waschmittelzusammensetzungen der Erfindung vorliegen können, umfassen Natriumsilicat; Antivergrauungsmittel, wie Cellulosepolymere; anorganische Salze, wie Natriumsulfat, Schaumregulatoren oder gegebenenfalls Schaumverbesserer, Enzymstabilisatoren, Korrosionsinhibitoren, Farbstoffe, farbige Tupfen, Duftstoffe, Schaumunterdrücker, Germizide, das Anlaufen verhindernde Mittel, Trübungsmittel, optische Aufheller, Schaumregulatoren und Gewebeweichmacherverbindungen. Diese Auflistung soll nicht ausschließlich sein.
Die Erfindung wird nun weiter durch die folgenden Beispiele veranschaulicht.
BEISPIEL 1
Bleichen von mit Tomaten-Öl befleckter Baumwollkleidung, ohne und mit Zugabe verschiedener Metallkatalysatoren und Lipolase.
Das Potential von Lipolase, die Bleichleistung verschiedener Metallkatalysatoren zu verstärken, wurde bewertet, indem Baumwollmuster, die mit Tomaten-Öl-Flecken verschmutzt waren, gewaschen wurden.

Mit Tomaten/Sojaöl befleckte Kleidung wurde zugegeben und für 30 Minuten bei 25°C (Blindproben) in der folgenden Waschmittelzusammensetzung, dosiert bei 2 g/l in Milli-Q-Wasser unter Zugabe von 0,6 mM CaCl₂, gerührt. Das Verhältnis von Kleidung zu Flüssigkeit betrug 1 : 40. Der pH der Waschlösung betrug zu Beginn der Wäsche 10. Waschmittelzusammensetzung:

anionisches oberflächenaktives Mittel (LAS)	23 %
kationisches oberflächenaktives Mittel (Praepagen HY)	0,83 %
STPP	14,5 %
Natriumsilicat	7,2 %
Natriumsulfat	30,0 %
Natriumcarbonat	17,5 %
SCMC	0,38 %
Tinopal CBS-X	0,06 %
Tinopal DMS	0,11 %
Farbstoff CI74160	0,02 %
Termamyl 60T	0,28 %
Savinase 12T	0,47 %
Feuchtigkeit	5,47 %

In Vergleichsexperimenten wurden dieselben Tests in Gegenwart von 5 μM eines Übergangsmetallkomplexes durchgeführt, worauf in der nachstehenden Tabelle bezug genommen wird. Es wurde entweder keine Lipase zugegeben oder 1 mg/l Protein Lipolase 100T, eine kommerzielle Lipase von Novo Nordisk, oder 1 mg/l Protein einer Cutinase von Fusarium solani pisi, wie in WO-A-94/3578 (Unilever) beschrieben. Die Lipasen wurden in 10 mM Tris(hydroxymethyl)aminoethan + 50 mM NaCl + 0,4 mM CaCl₂ vorgelöst, eingestellt auf pH 8,0 mit HCl. Diese Stammlösung wurde bei der Zugabe zur Waschlösung 6× verdünnt. Für die Kontrollwäsche ohne Lipase wurde eine gleiche Menge des 10 mM-Trispuffers zugegeben, um pH-Unterschiede zwischen den Waschlösungen zu vermeiden. Die Übergangsmetallkomplexe wurden in Milli-Q-Wasser oder in Gemischen aus organischem Lösungsmittel (Ethanol, Methanol, Dichlormethan) und Wasser zu einer Konzentration von 2,25 mM vorgelöst. Diese Stammlösungen wurden 30× mit Milli-Q-Wasser verdünnt und dann weitere 15×, wenn sie zu den Waschlösungen zugegeben werden.
Nach dem Waschen wurde die Kleidung zweimal für 1 Minute bei 22°C mit 50 mM NaH₂PO₄-Puffer pH 5,0 gespült (Kleidung : Flüssigkeit = 1 : 40) und anschließend bei 37°C getrocknet und die Farbveränderung wurde mit einem Linotype-Hell-Scanner (von Linotype) gemessen. Die Farbveränderung wurde 2 Stunden nach dem Waschen (sofort nach dem Trocknen) und nach 24 Stunden Lagerung in einem dunklen Raum bei Umgebungsbedingungen gemessen. Die Farbveränderung (einschließlich Bleichen) wird als der ΔE-Wert ausgedrückt. Der gemessene Farbunterschied (ΔE) zwischen der gewaschenen befleckten Kleidung und sauberer Baumwolle ohne Flecken wird wie folgt definiert:
wobei ΔL ein Maß für den Unterschied in bezug auf die Dunkelheit zwischen der gewaschenen und sauberen Testkleidung ist; Δa und Δb Maße für den Unterschied in bezug auf die Röte bzw. den Gelbgrad zwischen beiden Kleidungen sind. Unter Bezug auf dieses Farbmeßverfahren wird auf die Commission International de l'Eclairage (CIE); Recommendation on Uniform Colour Spaces, colour difference equations, psychometric colour terms, Ergänzung Nr. 2 von CIE Publication, Nr. 15, Colormetry, Bureau Central de la CIE, Paris 1978 bezug genommen.
Die folgenden Übergangsmetallkomplexe wurden verwendet:

1. [Fe(N4py)(CH₃CN)](ClO₄)₂
2. [Fe(MeN4Py)Cl]Cl
3. [FeLCl]Li₂
4. [Fe(Metrilen)Cl]PF₆
5. [Fe(FuranylTrilen)Cl]PF₆
6. [Fe(Bztrilen)Cl]PF₆
7. [Fe(L')Br]ClO₄
8. [Mn(bispicenMe₂)Cl₂]
9. [Mn₂(tpa)₂(μ-O)₂](ClO₄)₃. Von dieser Verbindung wurden 2,5 μM anstatt von 5 μM zugegeben.

Diese Komplexe wurden wie folgt synthetisiert:
1. [Fe(N4py)(CH₃CN)](ClO₄)₂ (N4py = (N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-aminomethan)
Verbindung l wurde, wie in WO-A-95/34628 (Unilever) beschrieben, synthetisiert.
2. FeMeN4pyCl₂
N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-1-aminoethan, MeN4Py, wurde gemäß dem in EP-A-909 809 (Unilever) beschriebenen Verfahren hergestellt.
Der MeN4Py-Ligand (33,7 g; 88,5 mmol) wurde in 500 ml trockenem Methanol gelöst. Kleine Teile FeCl₂·4H₂O (0,95 Äqu.; 16,7 g; 84,0 mmol) wurden zugegeben, was eine klare rote Lösung ergab. Nach der Zugabe wurde die Lösung für 30 Minuten bei Raumtemperatur gerührt, wonach das Methanol entfernt wurde (Rotationsverdampfer). Der trockene Feststoff wurde gemahlen und 150 ml Ethylacetat wurden zugegeben und das Gemisch wurde gerührt bis ein feines rotes Pulver erhalten wurde. Dieses Pulver wurde zweimal mit Ethylacetat gewaschen, an der Luft getrocknet und weiter unter Vakuum (40°C) getrocknet. El. Anal. ber. für [Fe(MeN4py)Cl]Cl·2H₂O: C 53,03; H 5,16; N 12,89; Cl 13,07; Fe 10,01 %. Gefunden C 52,29/52,03; H 5,05/5,03; N 12,55/12,61; Cl: 12,73/12,69; Fe: 10,06/10,01 %.
3. [FeLCl]Li₂
Der Ligand L (1H-1,4,8,11-Benzotetraazacyclotridecin-2,5,7,10-(6H,11H)tetron-13,14-dichlor-6,6-diethyl-3,4,8,9-tetrahydro-3,3,9,9-tetramethyl) wurde, wie in der Literatur (T. J. Collins et al., J. Am. Chem. Soc. (1991), 113 (22), 8419–25) beschrieben, synthetisiert. Der Eisenkomplex wurde, wie anderswo in WO-A-98/03625 (Carnegie Mellon University) beschrieben, unter Verwendung von Lithiumsalz als Gegenion hergestellt.
4. [Fe(Metrilen)Cl]PF₆ (Metrilen = N-Methyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin).
Diese Verbindung wurde, wie in WO-A-00/27976 (Unilever) beschrieben, synthetisiert.
5. [Fe(Fe(N-(Furan-2-yl)-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin)Cl]PF₆.
Diese Verbindung wurde, wie in WO-A-00/60043 (Unilever) beschrieben, synthetisiert.
6. [Fe(Bztrilen)Cl]PF₆ (Bztrilen = N-Benzyl-N,N',N'-tris(3-methyl-pyridin-2-ylmethyl)-ethylendiamin).
Diese Verbindung wurde, wie in WO-A-00/27976 (Unilever) beschrieben, synthetisiert.
7. [Fe(L')Br]ClO₄, wobei L' = 1,4-Bis(chinolin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan.
Diese Verbindung wurde wie folgt synthetisiert:
1,4,7-Triazacyclononan
Der Ligand 1,4,7-Triazacyclononan wurde gemäß dem modifizierten Verfahren, das von dem Team von Prof. Wieghardt verwendet wurde, hergestellt. In diesem Verfahren wird die Detosylierung des 1,4,7-Tris-p-toluolsulfon-1,4,7-triazacyclononanamids in 5 Minuten in 180°C heißer Schwefelsäure durchgeführt. Wenn sich die Lösung abge kühlt hat, wird sie in Ether unter kräftigem Rühren überführt. Die Lösung, die sich ergibt, wird dekantiert und der Rest in etwas kochendem Wasser gelöst. Bei Siedetemperatur werden Tropfen konzentrierter Salzsäure zugegeben. Die braunen Kristalle, die ausfallen, werden abgezogen und mit kalter Salzsäure und dann mit Ethanol und Ether gewaschen. Das so erzeugte 1,4,7-Triazacyclononan-trihydrochlorid wird dann weiter verarbeitet, wie von Wieghardt et al. (K. Wieghardt et al., Chem. Ber., 112, 2200 (1979)) beschrieben.
1,4,7-Triazatricyclo[5.2.1.0⁴¹⁰]decan (Orthoamid)
0,5 mol 1,4,7-Triazacyclononan, 64,3 g, 0,54 mol Orthoameisensäuretriethylester. 74,8 g, und 20 mmol p-Toluolsulfonsäure, 4 g, wurden auf 150°C erhitzt. Das Ethanol, das gebildet wurde, und ein Teil der Ester wurden abdestilliert. Nachdem die Reaktion beendet worden war, konnte das Orthoamid bei einem Druck von < 80 mbar in Form eines hellgelben flüchtigen Öls (Sp. 350 K bei 133 Pa), in Übereinstimmung mit der Literatur (T. J. Atkins, J. Am. Chem. Soc., 102, 6365 (1980)) abdestilliert werden.
I-Ethyl-1,4,7-triazacyclononan (Et-tacn)
In ein Gemisch aus 0,1 mol Orthoamid, 13,92 g, gelöst in trockenem THF, wurde langsam 0,1 mol Ethylbromid, 10,9 g, getropft. Die Suspension wurde für 2 Tage bei Raumtemperatur in einem verschlossenen Kolben gerührt. Das mikrokristalline Pulver wurde abgezogen und mit etwas trockenem THF gewaschen. Das resultierende Bromidsalz war sehr hygroskopisch. Das Salz wurde in 80 ml Wasser gelöst und für 4 Stunden unter Rückfluß gekocht. Dann wurden 16 g Natriumhydroxid, gelöst in 20 ml Wasser, zugegeben. Dadurch bildete sich ein 4 Molar-Reaktionsgemisch. Ein hellgelbes Öl wurde unmittelbar abgetrennt. Um die Reaktion zu vervollständigen, wurde das Kochen für weitere 20 Stunden fortgesetzt. Nach dem Abkühlen wurden 300 ml Toluol zugegeben und das Wasser wurde mittels eines Wasserabscheiders abdestilliert. Das Reaktionsgemisch wurde filtriert und das Toluol wurde durch einen Rotationsverdampfer abgezogen. Das verbleibende Produkt ist ein hellgelbes Öl. Ausbeute: 13,8 g (89 %). ¹H-NMR (CDCl₃-270 MHz; 300 K): 2,59–2,39 (m; 14H); 1,83 (s, 2H); 0,90 ppm (t; 3H); ¹³C-NMR: 52,1; 50,7; 46,5; 46,4; 12,4 ppm.
Chinolin-2-ylmethylbromid
Das Chinolinmethylbromid wurde wie folgt hergestellt. In diesem Verfahren wurden 0,2 mol Chinolin (30,0 g) mit 0,22 mol N-Bromsuccinimid (42 g) und Dibenzoylperoxid als Starter in 300 ml frisch destilliertes Benzol unter Bestrahlung mit Licht gegeben. Das Succinimid, das sich nach starkem Kühlen abschied, wurde abfiltriert und das Benzol wurde rotationsverdampft. Das verbleibende Öl wurde in 5%ige Bromwasserstoffsäure gegeben. Unter Eiskühlung wurde eine gesättigte Lösung aus Natriumcarbonat zu der wässerigen Lösung bis zu einem pH-Wert von 7 zugegeben. Das ausgefallene gelbe Produkt wurde abgezogen und aus Pentan umkristallisiert.
1,4-Bis(chinolin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan
20 mmol Et-tacn (3,12 g) wurden in 50 ml trockenem THF gelöst und mit 8 ml Triethylamin (56,8 mmol) verdünnt. Dann wurden 40 mmol Chinolin-2-ylmethylbromid (8,96 g) zugegeben, wonach die Lösung braun wurde. Das Reaktionsgemisch wurde für 3 Tage gerührt. Das resultierende Triethylammoniumbromid wurde abfiltriert und das THF rotationsverdampft. Was verbleibt, ist ein rötlich-braunes Öl. Die Nebenprodukte (ungef. 8 %), die durch die alkalische Hydrolyse des Chinolylmethylbromids erzeugt wurden, konnten durch HPLC, GC oder Chromatographie nicht getrennt werden, der Ligand wurde analysiert.
Ausbeute: 6,6 g (75 %). ¹H-NMR (CDCl₃-400 MHz; 300 K): 7,92 (d; 2H); 7,89 (d; 2H); 7,62 (d; 2H); 7,52 (d; 2H); 7,50 (m; 2H); 7,34 (m; 2H); 3,87 (s; 4H); 2,94 (m; 4H); 2,88 (m; 4H); 2,68 (m; 4H); 2,53 (q; 2H); 0,92 ppm (t; 3H); ¹³C-NMR: 160,2; 147,1; 135,9; 129,0; 128,5; 127,2; 127,0; 125,8; 121,1; 64,9; 55,3; 54,3; 53,6; 51,1; 11,8 pp_m. MS (EI): 439 (M⁺); rel. Int. 20 %; 157 (rel. Int. 40 % – Chinolin-2-carboxaldehyd); 143 (rel Int. 100 % -Chinolin).
(Fe(1,4-Bis(chinoin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan)Br](ClO₄):
Lösen von 1 mmol 1,4-Bis(chinolin-2-ylmethyl)-7-ethyl-1,4,7-triazacyclononan, 0,44 g, in 30 ml Methanol (hellgelb) und Leiten durch Argon. Zugeben von 1 mmol FeBr₂ (0,22 g). Erhitzen des Reaktionsgemisches für 2 Stunden unter Rückfluß und Argonatmosphäre. Eine orangefarbene Lösung wurde erzeugt. Die Lösung wurde mittels einer Argonfritte unter Schutzgasatmosphäre filtriert, um nicht gelöstes Eisenbromid zu entfernen. Natriumperchlorat wurde zu dem Filtrat zugegeben und für 2 Stunden bei Raumtemperatur gerührt. Ein orangefarbener Feststoff wurde erzeugt. Dieser kann schnell durch Luft abgezogen und mit Ether gewaschen werden. Das Produkt ist luftbeständig.
Ausbeute: 400 mg (59 %). Elem. Anal. gefunden: C: 48,24; H: 4,63; N: 10,02 %. Ber.: C: 49,85; H: 4,89; N: 10,38 %
8. [Mn(bispicenMe₂)Cl₂]
Diese Verbindung wurde, wie in WO-A-00/12667 (Unilever) beschrieben, synthetisiert.
9. [Mn₂(tPa)₂(μ-O)₂](ClO₄)₃
Diese Verbindung wurde gemäß dem von D. K. Towle, et al. beschriebenen Verfahren unter Verwendung von Natriumperchlorat für die Kristallisierung synthetisiert. (Ref: D. K. Towle, C. A. Botsford, D. J. Hodgson, ICA, 141,167 (1988)).
Jedes Waschexperiment wurde mindestens 8x wiederholt. Die Ergebnisse werden als durchschnittliche ΔE-Werte gegen weiß berechnet und miteinander unter Verwendung von SAS statistischer Analysesoftware verglichen. Die Ergebnisse als durchschnittliche ΔE sind nachstehend in Tabelle 1a gezeigt. Ein niedrigerer Wert bedeutet ein besseres Ergebnis. Die experimentelle Standardabweichung beträgt 0,74. Die Synergie zwischen Metallkomplex und Lipase wurde ebenso unter Verwendung von SAS-Software (Tabelle 1b) bewertet. Über den gesamten Datensatz (N = 272) beträgt der am wenigsten signifikante Unterschied für ein 95%iges Vertrauensintervall für den Interaktionsfall 0,18. Tabelle 1 zeigt die Fleckenbleichleistung von Waschmittel mit und ohne Übergangsmetallkomplexe und mit und ohne Lipolase an Tomaten-Öl-Flecken.
Tabelle 1a Tomaten-/Ölflecken auf Baumwolle. Fleckenrückstände (nach dem Waschen) im Vergleich zu sauberer Baumwolle in ΔE.
Tabelle 1b Lipase- und Katalysatorwirkung auf Tomaten-/Ölflecken. Signifikante synergistische Wirkungen (*** = 99 % und * = 95 %).
Wie aus den ΔE-Werten ersichtlich ist, werden die Tomaten-Öl-Flecken am besten gebleicht, wenn sowohl Lipolase als auch ein Metallkomplex vorliegen. In vielen Fällen ist zwischen der Fleckenentfernung durch Lipolase und den Metallkomplex eine synergistische Wirkung zu erkennen.
BEISPIEL 2
Bleichen von mit Tomaten-Öl und mit Curry-Öl befleckter Baumwollkleidung ohne und mit Zugbe verschiedener Lipasen und Metallkatalysatoren.
Das Potential verschiedener Lipasen, die Bleichleistung verschiedener Metallkatalysatoren zu verstärken, wurde bewertet, indem Baumwollmuster, die mit Tomaten/Sojaöl- und mit Curry/Sojaöl-Flecken verschmutzt waren, gewaschen wurden, wie in Beispiel 1 beschrieben.
Die folgende Waschmittelzusammensetzung wurde bei 1 g/l in Milli-Q-Wasser unter Zugabe von 0,4 mM CaCl₂ verwendet. Das Verhältnis von Kleidung zu Flüssigkeit betrug 1 : 40. Der pH der frischen Waschlösung betrug 10. Nach der Wäsche war der pH auf etwa 8 gefallen. Diese Wirkung wurde ausführlicher in Beispiel 4 untersucht. Waschmittelzusammensetzung:

Na-LAS 24,8 %

Silicat 10,2 %

STPP 30,8 %

Natriumsulfat 21,4 %

Natriumcarbonat 12,0 %

Savinase 12T 0,77 %
Die folgenden Komplexe wurden verwendet:

2. [Fe(MeN4Py)Cl]Cl
4. [Fe(Metrilen)Cl]PF₆
6. [Fe(Bztrilen)Cl]PF₆

Die folgenden kommerziell erhältlichen Lipasen wurden verwendet:

1. L8525 von Candida rugosa von Sigma-Aldrich
2. L0763 Type XII von Chromobacterium viscosum von Sigma Aldrich
3. L9031 von Rhizomucor miehei von Sigma-Aldrich
4. L0382 Type VI-S von porcine pancreas von Sigma-Aldrich
5. L9156 von Pseudomonas cepacia von Sigma-Aldrich
6. L4384 Type XI von Rhizopus arrhizus von Sigma-Aldrich
7. Lipolase 100T von Novo Nordisk
8. Lipolase ultra von Novo Nordisk
9. LipoPrime 50T von Novo Nordisk
10. Lipomax 500G von Genencor International

Ferner wurden zwei nicht kommerziell erhältliche Enzyme verwendet:

11. Cutinase von Fusarium solani pisi, wie in WO A-94/3578 (Unilever) beschrieben.
12. Lumafast 2000G, eine Lipase, in der Vergangenheit von Genencor International verkauft, die die Lipase von Pseudomonas mendocina sein soll, wie in US-Patent 5389536 von Genencor Inc beschrieben.

Alle Lipasen wurden zu der Waschlösung bei gleicher Aktivität von 10 kLE/l zugegeben. Die lipolytische Aktivität wurde gemäß dem Standard-Tributyrin-Verfahren bestimmt, wie in Novo SOP EB-SM-0095.02/01 beschrieben. Lipolase 100T, Charge PPW 5593, mit einer nominalen Aktivität von 101 kLE/g wurde als die Referenzlipase verwendet.
In Vergleichsexperimenten wurden dieselben Tests in Gegenwart von 5 μM eines Übergangsmetallkomplexes durchgeführt, worauf in der nachstehenden Tabelle Bezug genommen wird. Entweder wurde keine Lipase zugegeben oder 10 kLE/l von einer der obigen Lipasen.
Das Experiment wurde weiter durchgeführt und analysiert, wie in Beispiel 1 beschrieben, außer, daß die Farbe entweder nach 2 Stunden oder 3 Tage nach der Wäsche gemessen wurde. Um den Vergleich zu erleichtern, werden für Curry-Öl nur die Daten nach 3 Tagen und für Tomaten-Öl nur die Daten nach 2 Stunden gezeigt. Die Experimente mit Tomaten-Öl-Flecken wurden 8× wiederholt; die Experimente mit Curry-Öl-Flecken wurden 2× wiederholt.
Tabelle 2 zeigt die Fleckenbleichleistung von Waschmittel mit und ohne Übergangsmetallkomplexe und mit und ohne Lipase auf Curry-Öl-Flecken. Die experimentelle Standardabweichung betrug 1,1. Über den gesamten Datensatz (N = 70) betrug der am wenigsten signifikante Unterschied für ein 95%iges Vertrauensintervall für den Interaktionsfall auf Curry-Öl 0,53.
Tabelle 2a Curry-/Ölflecken auf Baumwolle (Reaktion nach 3 Tagen). Fleckenrückstand (nach dem Waschen) im Vergleich zu sauberer Baumwolle in ΔE.
Tabelle 2b Lipase- und Katalysatorwirkung auf Curry-/Ölflecken. Signifikante synergistische Wirkungen (*** = 99 % und * = 95 %). Signifikante antagonistische Wirkungen (--- = 99 % und - = 95 %).
Tabelle 3 zeigt die Fleckenbleichleistung von Waschmittel mit und ohne Übergangmetallkomplexe und mit und ohne Lipase auf Tomaten-Öl-Flecke. Die experimentelle Standardabweichung beträgt 1,1. Über den gesamten Datensatz (N = 278) beträgt der am wenigsten signifikante Unterschied für ein 95%iges Vertrauensintervall für den Interaktionsfall auf Tomaten-Öl 0,26.
Tabelle 3a Tomaten-/Öl-Flecken auf Baumwolle (Reaktion nach 2 Stunden). Fleckenrückstand (nach dem Waschen) im Vergleich zu sauberer Baumwolle in ΔE.
Tabelle 3b Lipase- und Katalysatorwirkung auf Tomaten/Öl-Flecken. Signifikante synergistische Wirkungen (*** = 99 % und * = 95 %). Signifikante antagonistische Wirkungen (--- = 99 % und - = 95 %).
Wie aus den ΔE-Werten zu erkennen ist, werden die Tomaten-Öl- und Curry-Öl-Flecken am besten gebleicht, wenn sowohl eine Lipase als auch ein Metallkomplex vorliegen. In vielen Fällen ist zwischen der Fleckenentfernung durch die Lipase und den Metallkomplex eine synergistische Wirkung zu erkennen. Die synergistische Wirkung ist für die Pilzlipasen wie L4384 (Rhizopus arrhizus), LipoPrime, Lipolase ultra, Lipolase (alle stammend von Humicola lanuginosa) und L9031 (Rhizomucor miehei) größer.
BEISPIEL 3
Bleichen von mit Tomaten-Öl und Curry-Öl befleckter Baumwollkleidung ohne und mit Zugabe verschiedener Lipasen und Metallkatalysatoren in verschiedenen Waschmittelformulierungen
Das Potential verschiedener Lipasen, die Bleichleistung verschiedener Metallkatalysatoren zu verstärken, wurde bewertet, indem Baumwollmuster, die mit Tomaten-Öl- und mit Curry-Öl-Flecken verschmutzt waren, gewaschen wurden, wie in Beispiel 1 und 2 beschrieben. Die folgenden Waschmittelzusammensetzungen wurden verwendet (in Gew.-%).
Die obigen Waschmittel wurden bei

1 g/l Waschmittel A in Milli-Q-Wasser mit 0,4 mM CaCl₂;
3 g/l Waschmittel B in Milli-Q-Wasser mit 2,0 mM CaCl₂;
3 g/l Waschmittel C in Milli-Q-Wasser mit 0,8 mM CaCl₂;
3 g/l Waschmittel D in Milli-Q-Wasser mit 0,8 mM CaCl₂ dosiert.

Der [Fe(MeN4Py)Cl]Cl-Übergangsmetallkomplex wurde bei 7,7 μM verwendet. Die Lipasen wurden bei 10 mg/l Enzymprotein zugegeben. Das Experiment wurde weiter durchgeführt und analysiert, wie in den Beispielen 1 bis 3 beschrieben, außer, daß die Farbe 24 Stunden nach der Wäsche gemessen wurde.
Ein deutlicher Fleckenentfernungsnutzen wurde beobachtet, wenn sowohl ein Metallkomplex als auch eine Lipase (vorzugsweise Lipolase und Lipolasevarianten) in den obigen Waschmitteln A, B, C, D vorlagen. Um die Wirkung zu veranschaulichen, wurde der Unterschied zwischen der Fleckenentfernung durch Lipase in Abwesenheit (ohne) und in Gegenwart von [Fe(MeN4Py)Cl]Cl berechnet. Wie in Tabelle 4 für Curry-Öl zu sehen ist, ist die Lipasewirkung in Gegenwart des Metallkomplexes wesentlich höher.
Tabelle 4 Curry-/Öl-Flecken auf Baumwolle (Reaktion nach 24 Stunden). Enzymwirkung in ΔE. Ein niedrigerer Wert bedeutet ein besseres Ergebnis.
BEISPIEL 4
Bleichen von mit Tomaten-Öl und Curry-Öl befleckter Baumwollkleidung ohne und mit Zugabe von Lipolase und Metallkatalysatoren.
Die synergistische Reinigungswirkung von Lipolase und [Fe(MeN4Py)Cl]Cl, wie in Beispiel 2 beobachtet, auf Tomaten/Öl- und Curry/Öl-Flecken wurde wiederholt. Das Waschexperiment wurde in einer Waschmittelzusammensetzung durchgeführt, wie in Beispiel 2 beschrieben, dosiert bei 1 g/l in Milli-Q-Wasser mit 0,4 mM CaCl₂ und Umgebungstemperatur (etwa 22°C). Die Konzentration der Lipolase betrug 1 mg Protein pro Liter und des Metallkomplexes 5 μM. Das Verhältnis von Kleidung zu Flüssigkeit betrug 1 : 65. Nach dem Waschen wurden die Flecken mit einem Überschuß Leitungswasser gespült (16 FH, wobei Ca²⁺ : Mg²⁺ = 4 : 1). Die Curry-Öl-Flecken wurden letztmalig 5 Minuten mit 50 mM Natriumphosphatpuffer pH 5 gespült. Die gespülte Kleidung wurde bei niedriger Temperatur trommelgetrocknet. Die Flecken wurden vor der Wäsche und unmittelbar nach dem Trocknen gemessen. Die Fleckenentfernung wurde als ΔE, berechnet nach den chromatischen Faktoren L*, a* und b* der Flecken nach und vor der Wäsche, ausgedrückt. Die Reinigungswirkungen sind in Tabelle 5 angegeben. Da der ΔE in diesem Experiment als Unterschied zwischen nach dem Waschen und vor dem Waschen ausgedrückt wird, bedeutet eine größere Zahl ein besseres Ergebnis. Die Daten werden als der Durchschnitt von 3 Wiederholungen gezeigt. Die experimentelle Standardabweichung bei Tomaten-Öl = 2,9 (df 8) und bei Curry-Öl = 1,7 (df 8).
Tabelle 5a Fleckenentfernung von Lipolase und [Fe(MeN4Py)Cl]Cl in 1 g/l Waschmittel.
Da eine niedrige Waschmitteldosierung von 1 g/l verwendet wurde, können die Zugabe von Lipolase in Tris-Cl-Puffer, die Lipaseaktivität und das Auflösen des Flecks den pH der Waschlösung beeinflussen. Daher wurde in diesem Experiment der pH des Schaums sofort nach dem Waschen gemessen (Tabelle 5). Tabelle 5b pH der Waschlösung am Ende der Wäsche

(n. d. = nicht bestimmt)

Der anfängliche pH der Waschmittellösung betrug 9,98. Es wird deutlich, daß der pH der Waschlösung fällt, insbesondere bei den Tomaten-Öl-Flecken. Dieser Abfall kann jedoch die ausgeprägte Synergie zwischen dem Katalysator und der Lipase nicht erklären. Es ist zu erwarte, daß der Abfall des pH für die anderen Waschmittelformulierungen, die in den Beispielen 1 und 3 verwendet wurden, geringer ist.

Claims

Enzymatische Waschmittelzusammensetzung, umfassend: (a) ein oberflächenaktives Mittel; (b) 10-20.000 LE pro Gramm der Waschmittelzusammensetzung eines lipolytischen Enzyms, das aus Humicola lanuginosa, Pseudomonas pseudoalcaligenes, Rhizomucor miehei erhältlich ist, und (c) einen nicht kreuzverbrückten mehrzähligen N-Donatorliganden, der mit einem Übergangsmetall einen Komplex bilden kann, wobei der Komplex das Bleichen von Flecken auf Geweben mittels atmosphärischem Sauerstoff katalysieren kann, wobei der Ligand durch die allgemeine Formel (I) oder einen Übergangsmetallkomplex davon, vorzugsweise Eisen, Mangan, Kupfer oder Kobalt, definiert ist,
wobei: die Z₁-Gruppen unabhängig eine koordinierende Gruppe darstellen, ausgewählt aus einem gegebenenfalls substituierten heteroaromatischen Ring, der aus Pyridin, Pyrimidin, Pyrazin, Pyrazol, Imidazol, Benzimidazol, Chinolin, Chinoxalin, Triazol, Isochinolin, Carbazol, Indol, Isoindol, Oxazol und Thiazol ausgewählt ist; Q₁ [CR1R2]₂ ist, wobei R1 und R2 jeweils unabhängig aus Wasserstoff, Hydroxyl, Halogen, -R und -OR ausgewählt sind, wobei R Alkyl, Alkenyl, Cycloalkyl, Heterocycloalkyl, Aryl Heteroaryl oder eine Carbonylderivatgruppe darstellt, wobei n = 0, 1 oder 2; T eine nicht koordinierte Gruppe darstellt, ausgewählt aus Wasserstoff, Hydroxyl, Halogen, -R und -OR, wobei R Alkyl, Alkenyl, Cycloalkyl, Heterocycloalkyl, Aryl, Heteroaryl oder eine Carbonylderivatgruppe darstellt, wobei R gegebenenfalls durch eine oder mehrere funktionelle Gruppen E substituiert ist; U eine koordinierende Gruppe der allgemeinen Formel (II), (III) oder (IV) darstellt:

wobei: Q2 und Q4 unabhängig wie für Q, definiert sind; und jedes Q3 eine kovalente Bindung oder C₁-C₄-Alkylen, vorzugsweise eine kovalente Bindung, darstellt; Q -N(T)- (worin T unabhängig wie oben definiert ist) oder einen gegebenenfalls substituierten heterocyclischen Ring oder einen gegebenenfalls substituierten heteroaromatischen Ring, ausgewählt aus Pyridin, Pyrimidin, Pyrazin, Pyrazol, Imidazol, Benzimidazol, Chinolin, Chinoxalin, Triazol, Isochinolin, Carbazol, Indol. Isoindol, Oxazol und Thiazol, darstellt; Z2 unabhängig wie für Z₁ definiert ist; die Z3-Gruppen unabhängig -N(T)- darstellen (wobei T unabhängig wie oben definiert ist); Z4 eine koordinierende oder nicht koordinierende Gruppe darstellt, ausgewählt aus Wasserstoff, Hydroxyl, Halogen, -NH-C(NH)NH₂, -R und -OR, wobei R = Alkyl, Alkenyl, Cycloalkyl, Heterocycloalkyl, Aryl, Heteroaryl oder eine Carbonylderivatgruppe, wobei R gegebenenfalls substituiert ist, oder Z4 eine Gruppe der allgemeinen Formel (IIa) darstellt:
und 1 ≤ j < 4.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, wobei die Lipase aus der Gruppe ausgewählt ist, bestehend aus Lipolase, Lipolase ultra, LipoPrime, Lipomax, Liposam.
Waschmittelzusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei Z1, Z2 und Z4 unabhängig Gruppen darstellen, ausgewählt aus gegebenenfalls substituiertem Pyridin-2-yl, gegebenenfalls substituiertem Imidazol-2-yl, gegebenenfalls substituiertem Imidazol-4-yl, gegebenenfalls substituiertem Pyrazol-1-yl und gegebenenfalls substituiertem Chinolin-2-yl.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 3, worin Z1, Z2 und Z4 jeweils gegebenenfalls substituiertes Pyridin-2-yl darstellen.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 3, worin die Z1-Gruppen identische Gruppen darstellen.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, worin T Wasserstoff, Hydroxy, Methyl, Ethyl, Benzyl oder Methoxy darstellt.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, worin Z2 einen gegebenenfalls substituierten heterocyclischen Ring oder einen gegebenenfalls substituierten heteroaromatischen Ring, ausgewählt aus Pyridin, Pyrimidin, Pyrazin, Pyrazol, Imidazol, Benzimidazol, Chinolin, Chinoxalin, Triazol, Isochinolin, Carbazol, Indol, Isoindol, Oxazol und Thiazol, vorzugsweise gegebenenfalls substituiertem Pyridin-2-yl oder gegebenenfalls substituiertem Benzimidazol-2-yl, darstellt, und worin Z4 einen gegebenenfalls substituierten heterocyclischen Ring oder einen gegebenenfalls substituierten heteroaromatischen Ring, ausgewählt aus Pyridin, Pyrimidin, Pyrazin, Pyrazol, Imidazol, Benzimidazol, Chinolin, Chinoxalin, Triazol, Isochinolin, Carbazol, Indol, Isoindol, Oxazol und Thiazol, vorzugsweise gegebenenfalls substituiertem Pyridin-2-yl, oder eine nicht koordinierende Gruppe, ausgewählt aus Wasserstoff, Hydroxy, Alkoxy, Alkyl, Alkenyl, Cycloalkyl, Aryl oder Benzyl, darstellt.
Waschmittelzusammensetzung nach Anspruch 1, wobei der Ligand ausgewählt ist aus: 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N-methyl-N-(pyridin-2-ylmethyl)methylamin; N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-bis(pyridin-2-yl)methylamin, nachstehend als N4Py bezeichnet; N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-1-aminoethan, nachstehend als MeN4Py bezeichnet; N,N-Bis(pyridin-2-yl-methyl)-1,1-bis(pyridin-2-yl)-2-phenyl-1-aminoethan, nachstehend als BzN4Py bezeichnet; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N,N-bis(6-methyl-pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-N,N-bis(5-carboxymethyl-pyridin-2-ylmethyl)methylamin; 1,1-Bis(pyridin-2-yl)-1-benzyl-N,N-bis(pyridin-2-ylmethyl)methylamin und 1,1-Bis(pyridin-2yl)-N,N-bis(benzimidazol-2-ylmethyl)methylamin,
worin -Py Pyridin-2-yl darstellt,
worin -Py Pyridin-2-yl darstellt.
Waschmittelzusammensetzung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, wobei eine Einheitsdosis eine wäßrige Konzentration eines Luftbleichkatalysators in dem Bereich von 0,1 bis 10 μM und eine Lipasekonzentration in dem Bereich von 0,01 bis 10 kLE/l bereitstellt.