DE10036752A1 - Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neuen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7(DSM 12368) - Google Patents
Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neuen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7(DSM 12368)Info
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Abstract
Leistungsfähige Wasch- und Reinigungsmittel können dadurch erhalten werden, daß sie neben üblichen Inhaltsstoffen ein neu gefundenes amylolytisches Enzym aus dem Bakterium Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) oder ein hinreichend ähnliches amylolytisches Protein oder Derivat enthalten. Solch ein amylolytisches Protein oder Derivat oder erfindungsgemäße Mittel können in Reinigungsverfahren von Textilien oder harten Oberflächen eingesetzt werden.
Description
Die vorliegende Erfindung betrifft Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neu
gefundenen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), beziehungsweise
mit einem hinreichend ähnlichen amylolytischen Protein oder Derivat, Verfahren zur
Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen unter Beteiligung solch eines
amylolytischen Proteins oder eines entsprechenden Mittels, sowie die Verwendung solch
eines amylolytischen Proteins oder eines entsprechenden Mittels zur Reinigung von
Textilien oder harten Oberflächen.
α-Amylasen (E. C. 3. 2. 1. 1) besitzen eine stärkespaltende, das heißt amylolytische
Aktivität und können als Endoamylasen bezeichnet werden. Denn sie hydrolysieren
interne, das heißt im Polymerinneren gelegene α-1,4-glycosidische Bindungen von Stärke
und stärkeähnlichen Polymeren wie beispielsweise Amylose, Amylopektin oder Glycogen.
Sie gehören zu den wichtigsten industriell genutzten Enzymen überhaupt. Denn zum
einen werden die von Mikroorganismen gebildeten α-Amylasen zumeist in das
umgebende Medium abgegeben, so daß sie durch Fermentation und Aufreinigung aus
dem Kulturmedium mit vergleichsweise geringem Aufwand industriell gewonnen werden
können. Zum anderen werden Amylasen für ein breites Anwendungsspektrum benötigt.
Von herausragender Bedeutung ist darunter ihr Einsatz als aktiver Bestandteil von
Wasch- und Reinigungsmitteln.
Enzyme wie Proteasen, Lipasen oder Cellulasen werden seit geraumer Zeit in Wasch-
und Reinigungsmitteln verwendet. Sie runden insbesondere aufgrund ihrer spezifischen
Hydrolyseaktivitäten das Leistungsspektrum moderner Wasch- und Reinigungsmittel ab.
Proteasen und Lipasen hydrolysieren proteinhaltige Anschmutzungen, beziehungsweise
Fette und Öle. Cellulasen hydrolysieren kohlenhydrathaltige Anschmutzungen, werden
zusätzlich aber auch wegen ihres Antiredepositionseffekts, wegen ihrer glättenden und
wegen ihrer farbauffrischenden Wirkung an Textilien verwendet. Als vierte etablierte
enzymatische Komponente dienen Amylasen in Wasch- und Reinigungsmitteln als
stärkespaltende Aktivität.
Eine in Wasch- und Reinigungsmitteln häufig eingesetzte α-Amylase ist die aus Bacillus
licheniformis. Das entsprechende Produkt der Fa. Novo Nordisk A/S, Bagsvaerd,
Dänemark, beispielsweise, trägt den Handelsnamen Termamyl®; von der Fa. Genencor
Int., Rochester, New York, USA, heißt es Purastar®. Das aus B. subtilis, beziehungsweise
B. amyloliquefaciens gewonnene und in der US-Anmeldung US 1 227 374 offenbarte
Homolog wird von Novo Nordisk A/S unter dem Namen BAN® vertrieben.
Auf diesem Amylase-Molekül, beziehungsweise dessen nahen Verwandten, bauen
zahlreiche Erfindungen auf, die sich die Aufgabe gestellt hatten, mithilfe überwiegend
molekularbiologischer Modifikationen deren enzymatischen Eigenschaften auf spezifische
Anwendungen hin zu optimieren. Solche Optimierungen können beispielsweise die
Substratspezifitäten, die Stabilität des Enzyms unter verschiedenen
Reaktionsbedingungen oder die enzymatische Aktivität selbst betreffen. Als beispielhaft
für derartige Optimierungen hinsichtlich spezifischer Anwendungen seien folgende
Anmeldungen genannt: EP 0410498 für das Schlichten von Textilien und WO 96/02633
zur Stärkeverflüssigung.
α-Amylasen werden vor allem aber auch hinsichtlich ihrer Verwendung in Wasch- und
Reinigungsmitteln weiterentwickelt. Als Beispiele dafür seien nur folgende Anmeldungen
genannt: Die Amylasen der Anmeldung WO 99/02702 sind bei höheren Temperaturen
stabiler als das Ausgangsmolekül. Die Enzyme der Anmeldung WO 99/23211 sind bei
hohen pH-Werten, in Gegenwart von Caldum-Ionen und bei höheren Temperaturen
stabil. Die α-Amylasen der Anmeldung WO 97/43424 zeigen ein geändertes
Calciumionen-Bindungsverhalten und damit geänderte enzymatische Eigenschaften. Das
Mutagenese-Verfahren der Anmeldung WO 99/20768 führt zu α-Amylase-Varianten, die
in Gegenwart von Reinigungsmittelbestandteilen besonders stabil sind. Praktisch immer
wirkt sich bei derartigen Modifikationen eine Änderung einzelner enzymatischer
Eigenschaften auch auf andere Eigenschaften und auf die Waschleistung des
betreffenden Enzyms aus. Ein Beispiel für ein auf solche Weise erhaltenes, inzwischen
kommerziell vermarktetes Optimierungsprodukt ist Duramyl® (WO 94/02597) mit
verringerter Oxidationsempfindlichkeit (Fa. Novo Nordisk A/S. Bagsvasrd, Dänemark;
SÖFW-Joumal 123, (1997), S. 723-731).
Da diese Optimierungen jedoch nur an wenigen Basis-Enzymen erfolgt sind und deshalb
aus enzymatischen Gründen in den erzielbaren Ergebnissen beschränkt sein können,
findet parallel dazu eine intensive Suche nach vergleichbaren Enzymen aus anderen
natürlichen Quellen statt. Beispielsweise für den Einsatz bei alkalischen pH-Werten sind
α-Amylasen aus Bacillus spec. (WO 95/26397) und einer anderen Bacillus-Spezies
(WO 97/00324) gefunden worden. Wegen ihrer geringen Empfindlichkeit gegenüber
Detergenzien eignen sich andere α-Amylasen aus verschiedenen Bacillus-Spezies (EP 0670367).
Enzyme aus neu erschlossenen Organismen eignen sich aufgrund ihrer Herkunft
möglicherweise besser als die wenigen etablierten Enzyme, um auf spezifische
Anwendungen hin weiterentwickelt zu werden. Ein Beispiel dafür ist die Amylase aus
Thermoalcalibacter (WO 98/13481), deren natürliche Aktivität weitgehend unempfindlich
gegenüber Caicium-Ionen ist, so daß sie von vornherein gute Voraussetzungen für die
Verwendung in Waschmitteln mitbringt.
Optimierungen für das jeweilige Anwendungsgebiet können beispielsweise über
molekularbiologische Methoden (etwa gemäß US 5171673) oder über chemische
Modifikationen vorgenommen werden (DE 40 13 142). In der Patentanmeldung
WO 99/43793 wird eine neuerliche Weiterentwicklung der bekannten Novamyl®-α-
Amylase beschrieben. Dort werden Sequenzähnlichkeiten zwischen Novamyl® und
bekannten Cyclodextringlucanotransferasen (CGTasen) ausgenutzt, um mithilfe
molekularbiologischer Techniken eine Schar verwandter Fusionsproteine zu konstruieren.
In der Anmeldung WO 99/57250 wird eine weitere Methode offenbart, wie
Waschmittelenzyme, beispielsweise Lipasen, Cellulasen, Proteasen, Amylasen oder auch
CGTasen, in ihrer Waschleistung gesteigert werden können. Das dort beschriebene
Prinzip besteht darin, daß die betreffenden Enzyme über einen nicht-Aminosäure-Linker
an Cellulose-Bindungsdomänen (CBD) bakteriellen Ursprungs kovalent gebunden
werden. Diese sorgen dafür, daß das Enzym verstärkt auf der Oberfläche des Textils
wirksam wird. Mit der Schrift WO 99/57252 werden in dieses Konzept andere mögliche
Linker miteinbezogen, und mit der Schrift WO 99/57254 andere Enzyme, wie
beispielsweise Glykosyl-Transferasen oder Acyl-Transferasen, die entweder unter Bildung
eines Chimären Proteins oder über die in WO 99/57252 erwähnten Linker an die CBD
gebunden werden.
Jede für Wasch- und Reinigungsmittel verwendete Amylase besitzt ein individuelles
Leistungsprofil, was sich darin zeigt, daß manche Anschmutzungen besser von dem
einen und andere besser von dem anderen Enzym beseitigt werden. Dies belegt
zusätzlich die Notwendigkeit dafür, den Stand der Technik um weitere amylolytische
Enzyme zu bereichern, die ebenfalls individuelle Wirkungsspektren aufweisen. Diese
Notwendigkeit ergibt sich auch aus den sich ändernden Gewohnheiten und Ansprüchen
der Verbraucher, nach denen, beispielsweise, ein zunehmender Bedarf nach
Waschmitteln für die Reinigung bei niedrigen und mittleren Temperaturen besteht.
Darüberhinaus können neue Enzyme, wie sie aus bislang für diesen Zweck noch nicht
erschlossenen Organismen erhalten werden können, im Sinne eines "Protein
Engineering" als Ausgangspunkt für weitere gentechnische Modifizierungen dienen.
Deren Ziel ist die Herbeiführung von Eigenschaften, die die bisher bekannten Enzyme
oder die von diesen abgeleiteten Waschmittelenzyme nicht aufweisen oder nicht
aufweisen können.
Andererseits erscheinen aber gerade solche natürlichen Enzyme als besonders geeignete
Kandidaten für derartige Optimierungen, die von vornherein im Zusammenspiel mit
üblichen Wasch- oder Reinigungsmittelbestandteilen eine gewisse Wasch-,
beziehungsweise Reinigungsleistung aufweisen.
Es stellte sich somit die Aufgabe, Wasch- und Reinigungsmittel mit einem neuen, aus
einer natürlichen Quelle erhältlichen amylolytischen Enzym zur Verfügung zu stellen und
- damit verbunden - ein neues für die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln
geeignetes amylolytisches Enzym aus einem Wildtyp-Organismus zur Verfügung zu
stellen.
Diese Aufgabe sollte dann als erfüllt angesehen werden, wenn ein aus einem Wildtyp-
Stamm erhältliches, amylolytisches Enzym im Zusammenspiel mit den für solche Mittel
üblichen Inhaltsstoffen Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistungen zeigt, die denen
von etablierten, und für den Gebrauch in solchen Mitteln optimierten Enzymen überlegen
oder gleichwertig sind.
Diese Aufgabe wird erfindungsgemäß mit Wasch- und Reinigungsmitteln gelöst, die
dadurch gekennzeichnet sind, daß sie neben anderen üblichen Inhaltsstoffen das neu
gefundene amylolytische Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) oder hinreichend
ähnliche Proteine mit amylolytischer Aktivität enthalten.
Ein Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind Wasch- oder Reinigungsmittel mit
üblichen Inhaltsstoffen, dadurch gekennzeichnet, daß sie zusätzlich ein amylolytisches
Protein mit einer Aminosäuresequenz enthalten, die zu der in SEQ ID NO. 2
angegebenen Aminosäuresequenz oder zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 96% identisch ist,
vorzugsweise mindestens zu 98% identisch ist und besonders bevorzugt zu 100%
identisch ist. Diesem Erfindungsgegenstand werden auch Wasch- oder Reinigungsmittel
mit üblichen Inhaltsstoffen zugerechnet, die ein amylolytisches Protein enthalten, das sich
von einer Nukleinsäure ableitet, die zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Nukleotidsequenz mindestens zu 85% identisch ist, bevorzugt mindestens zu 90%
identisch ist und besonders bevorzugt zu 100% identisch ist, insbesondere über den
Teilbereich, der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz entspricht.
Diesem ersten Erfindungsgegenstand werden auch Wasch- oder Reinigungsmittel mit
üblichen Inhaltsstoffen hinzugerechnet, die zusätzlich ein entsprechend homologes
amylolytisches Proteinfragment oder ein durch Deletionsmutation erhaltenes Protein
enthalten. Ihm werden ebenfalls Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen
hinzugerechnet, die zusätzlich ein amylolytisches, durch Insertionsmutation erhaltenes
Protein oder ein amylolytisches chimäres Protein enthalten, welche wenigstens in einem
eine amylolytische Aktivität verleihenden Teil aus einem Protein bestehen, das mit
entsprechend homologen Proteinen oder Fragmenten identisch ist. Das gleiche gilt für
amylolytisch aktive Derivate entsprechender Proteine.
Bevorzugte Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes sind Wasch- oder
Reinigungsmittel mit entsprechenden amylolytischen Proteinen oder Derivaten, die
natürlicherweise von Mikroorganismen erhältlich sind, bevorzugt von gram-positiven
Bakterien, besonders bevorzugt von solchen der Gattung Bacillus und ganz besonders
bevorzugt von solchen der Species Bacillus sp. A 7-7, insbesondere Bacillus sp. A 7-7
(DSM 12368).
Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen jene Mittel
zugerechnet, die das entsprechende amylolytische Protein oder Derivat in
Mengenanteilen von 0,000001 Gewichts-Prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,00001 bis
3 Gew.-% enthalten und/oder die zusätzlich ein oder mehrere andere amylolytische
Proteine, insbesondere α-Amylasen enthalten und/oder zusätzlich andere Enzyme,
insbesondere eine oder mehrere Proteasen, Lipasen und/oder Cellulasen enthalten.
Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen aus mehr
als einer Phase bestehende Mittel zugerechnet und/oder solche, die fest sind und bei
denen mindestens zwei verschiedene Pulver oder Granulate in insgesamt loser Form
miteinander vermischt vorliegen, und/oder solche, bei denen mindestens zwei feste
Phasen miteinander verbunden vorliegen, insbesondere nach einem gemeinsamen
Kompaktierungsschritt, und/oder solche, bei denen wenigstens eine der Phasen ein
Amylase-sensitives Material, insbesondere Stärke enthält oder von diesem zumindest
teilweise umgeben oder beschichtet ist.
Dem ersten Erfindungsgegenstand werden als bevorzugte Ausführungsformen Mittel
zugerechnet, die flüssig, gelförmig oder pastös sind und bei denen das enthaltene Protein
und/oder wenigstens eines der enthaltenen Enzyme und/oder wenigstens eine der
sonstigen enthaltenen Komponenten einzeln oder zusammen mit anderen Bestandteilen
verkapselt vorliegt, bevorzugt in Mikrokapseln, besonders bevorzugt in solchen aus einem
Amylase-sensitiven Material.
Ferner werden dem ersten Erfindungsgegenstand als bevorzugte Ausführungsformen
solche Mittel zugerechnet, bei denen die amylolytische Aktivität durch einen der sonstigen
Bestandteile des Mittels modifiziert, insbesondere stabilisiert und/oder in ihrem Beitrag zur
Wasch-, beziehungsweise Reinigungsleistung des Mittels gesteigert wird.
Ein zweiter Gegenstand der vorliegenden Erfindung sind Verfahren zur Reinigung von
Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch gekennzeichnet, daß in wenigstens einem
der Verfahrensschritte ein amylolytisches Protein oder Derivat gemäß dem ersten
Erfindungsgegenstand aktiv oder ein Mittel gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand
eingesetzt wird, insbesondere in einer Menge von 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen
Proteins oder Derivats pro Anwendung, vorzugsweise von 0,02 mg bis 100 mg des
amylolytischen Proteins oder Derivats pro Anwendung.
Ein dritter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines
amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein
oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die
Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff oder eines Mittels gemäß dem ersten
Erfindungsgegenstand zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen,
insbesondere solche, bei denen pro Anwendung, vorzugsweise pro Anwendung in einer
Geschirrspülmaschine oder einer Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg des
amylolytischen Proteins oder Derivats, bevorzugt 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen
Proteins oder Derivats eingesetzt werden.
Ein vierter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines
amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein
oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die
Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem aus mehr als einer Phase
bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel zur Aktivierung der eigenen oder anderer
Phasen.
Ein fünfter Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist die Verwendung eines
amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß dem ersten Erfindungsgegenstand allein
oder zusammen mit mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die
Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel mit
verkapselten Inhaltsstoffen zur Freisetzung der Inhaltsstoffe aus den Kapseln.
Unter einem Protein ist im Sinne der vorliegenden Anmeldung ein aus den natürlichen
Aminosäuren zusammengesetztes weitgehend linear aufgebautes Polymer zu verstehen.
Unter einem Enzym ist im Sinne der vorliegenden Anmeldung ein Protein zu verstehen,
das eine bestimmte biochemische Funktion ausübt. Unter amylolytischen Proteinen oder
Enzymen mit amylolytischer Punktion sind solche zu verstehen, die α-1,4-glykosidische
Bindungen von Polysacchariden hydrolysieren, insbesondere solche, die im Inneren der
Polysaccharide liegen, und deshalb auch als α-1,4-Amylasen bezeichnet werden können.
Zahlreiche Proteine werden als sogenannte Präproteine, also zusammen mit einem
Signalpeptid gebildet. Darunter ist dann der N-terminale Teil des Proteins zu verstehen,
dessen Funktion zumeist darin besteht, die Ausschleusung des gebildeten Proteins aus
der produzierenden Zelle in das Periplasma oder das umgebende Medium und/oder
dessen korrekte Faltung zu gewährleisten. Anschließend wird das Signalpeptid unter
natürlichen Bedigungen durch eine Signalpeptidase vom übrigen Protein abgespalten, so
daß dieses seine eigentliche katalytische Aktivität ohne den zunächst vorhandenen N-
Terminus ausübt.
Unter Nukleinsäuren sind im Sinne der vorliegenden Anmeldung die natürlicherweise aus
Nukleotiden aufgebauten als Informationsträger dienenden Moleküle zu verstehen, die für
die lineare Aminosäureabfolge in Proteinen oder Enzymen codieren. Sie können als
Einzelstrang, als ein zu diesem Einzelstrang komplementärer Einzelstrang oder als
Doppelstrang vorliegen. Als der natürlicherweise dauerhaftere Informationsträger gilt die
Nukleinsäure DNA. Demgegenüber dient die RNA der Umsetzung der Information in ein
tatsächliches Protein in natürlicher Umgebung, wie beispielsweise in einer exprimierenden
Zelle.
Die einem Protein entsprechende Informationseinheit wird auch im Sinne der
vorliegenden Anmeldung als Gen bezeichnet.
Änderungen der Nukleotidsequenz, wie sie beispielsweise durch an sich bekannte
molekularbiologische Methoden herbeigeführt werden können, werden als Mutationen
bezeichnet. Je nach Art der Änderung kennt man beispielsweise Deletions- oder
Insertionsmutationen. Die zugehörigen Organismen werden als Mutanten bezeichnet. Die
von mutierten Nukleinsäuren abgeleiteten Proteine werden als Varianten bezeichnet.
Durch Vergleich mit bekannten Enzymen läßt sich aus der Aminosäure- oder Nukleotid-
Sequenz die enzymatische Aktivität eines betrachteten Enzyms folgern. Diese kann durch
andere Bereiche des Proteins, die nicht an der eigentlichen Reaktion beteiligt sind,
qualitativ oder quantitativ modifiziert werden. Dies könnte beispielsweise die
Enzymstabilität, die Aktivität, die Reaktionsbedingungen oder die Substratspezifität
betreffen. Unter dem Begriff des erfindungswesentlichen amylolytischen Proteins ist
deshalb nicht allein eines mit der reinen, die Hydrolyse von α(1-4)-glycosidischen
Bindungen durchführenden Funktion zu verstehen, die auf die wenigen Aminosäurereste
eines vermutlichen katalytisch aktiven Zentrums zurückzuführen sind. Er umfaßt
darüberhinaus alle Funktionen, wie sie sich durch das Einwirken des gesamten übrigen
Proteins oder eines Teils oder mehrerer Teile des übrigen Proteins auf die eigentlich
katalytisch aktiven Bereiche ergeben, als auch allein solche modifizierenden Funktionen.
Denn einerseits ist nicht genau bekannt, welche Aminosäurereste des
erfindungsgemäßen Proteins tatsächlich die Hydrolyse katalysieren, und andererseits
können nie irgendwelche Einzelfunktionen definitiv von der Beteiligung an der Katalyse
ausgenommen werden. Die zweite Voraussetzung dafür, daß es sich um ein
erfindungswesentliches Protein handelt, ist allerdings, daß sich durch das chemische
Verhalten der eigentlich aktiven Reste allein oder zusätzlich durch das Einwirken der
modifizierenden Teile eine Hydrolyse von α(1-4)-glycosidischen Bindungen von Stärke
oder stärkeähnlichen Polymeren ergibt.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ist der Begriff amylolytische Aktivität also weit
auszulegen: sowohl die allein auf die Aminosäuren des katalytisch aktiven Zentrums
zurückzuführende, einer α-Amylase entsprechende Aktivität, als auch jede von anderen
Teilbereichen des Proteins ausgeübte Hilfsfunktion zur Hydrolyse von α-1,4-
glycosidischen Bindungen sollen erfindungsgemäß als amylolytische Funktion aufgefaßt
werden, sofern es sich bei der beeinflußten Reaktion selbst um eine Amylase-Aktivität
handelt. Zu den Hilfsfunktionen oder Teilaktivitäten gehören beispielsweise die Bindung
eines Substrats, eines Zwischen- oder Endprodukts, die Aktivierung oder die Inhibierung
oder Vermittlung eines regulierenden Einflusses auf die hydrolytische Aktivität. Dabei
kann es sich beispielsweise auch um die Ausbildung eines Strukturelements handeln, das
fern vom aktiven Zentrum liegt, oder um ein Signalpeptid, dessen Funktion die
Ausschleusung des gebildeten Proteins aus der Zelle und/oder dessen korrekte Faltung
betrifft und ohne das in vivo in der Regel kein funktionsfähiges Enzym gebildet wird.
Homologe Bereiche von verschiedenen Proteinen sind solche mit gleichen Funktionen,
die sich durch Übereinstimmungen in der primären Aminosäuresequenz erkennen lassen.
Sie geht bis zu völligen Identitäten in kleinsten Bereichen, sogenannten Boxen, die nur
wenige Aminosäuren umfassen und meist für die Gesamtaktivität essentielle Funktionen
ausüben. Unter den Funktionen der homologen Bereiche sind kleinste Teilfunktionen der
vom gesamten Protein ausgeübten Funktion zu verstehen, wie beispielsweise die
Ausbildung einzelner Wasserstoffbrückenbindungen zur Komplexierung eines Substrats
oder Übergangskomplexes.
Das Maß für die Homologie ist gemäß der vorliegenden Erfindung ein Prozentsatz an
Identität, wie er beispielsweise nach der von D. J. Lipman und W. R. Pearson in Science
227 (1985), S. 1435-1441 angegebenen Methode bestimmt werden kann. Die Homologie
kann auf das gesamte Protein bezogen sein oder auf den jeweils zuzuordnenden Bereich
mit entsprechender Funktion. Homologieangaben können sich auf die
Aminosäuresequenz beziehen oder auf die Nukleotidsequenz. Bei letzterer sind die
Sequenzen beider komplementärer Stränge der doppelsträngigen DNA in jeweils allen
drei möglichen Leserastern zu berücksichtigen. Ferner ist zu berücksichtigen, daß
verschiedene Codon-Triplets für dieselben Aminosäuren codieren können, so daß eine
bestimmte Aminosäure-Abfolge von mehreren unterschiedlichen und möglicherweise nur
geringe Identität aufweisenden Nukleotidsequenzen abgeleitet werden kann. Außerdem
weisen verschiedene Organismen Unterschiede im Gebrauch dieser Codons auf. Aus
diesen Gründen müssen sowohl Aminosäuresequenzen als auch Nukleotidsequenzen in
die Betrachtung des Schutzbereichs einbezogen werden.
Das erfindungswesentliche Enzym einer besonders bevorzugten Ausführungsform kann
durch Isolierung aus dem Kulturüberstand von Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) gewonnen
werden, also dem Organismus, von dem es natürlicherweise gebildet wird. Dieser ist
gemäß dem Budapester Vertrag über die internationale Anerkennung der Hinterlegung
von Mikroorganismen vom 28. April 1977 bei der Deutschen Sammlung von
Mikroorganismen und Zellkulturen GmbH in Braunschweig (DSMZ) hinterlegt worden. Er
trägt dort die Registrierungsnummer DSM 12368 (DSM 98-587). Die maßgeblichen
Angaben über die Merkmale dieses biologischen Materials, wie sie von der DSMZ bei der
Hinterlegung bestimmt worden sind, werden in folgender Tabelle 1 zusammengestellt.
Wie über diese Charakterisierung hinaus nun überraschenderweise festgestellt werden
konnte, weist das von diesem Stamm produzierte amylolytische Enzym Eigenschaften
auf, die es für den Einsatz in Wasch- und/oder Reinigungsmitteln prädestinieren. Dies ist
in Anbetracht der mikrobiologischen Eigenschaften des Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368)
überraschend. Jedoch stellt dieses Enzym aufgrund der mikrobiologisch günstigen
Eigenschaften dieses Mikroorganismus und der enzymatischen Eigenschaften der von
ihm gebildeten Amylase eine besonders bevorzugte Ausführungsform der vorliegenden
Erfindung dar. Es läßt sich folgendermaßen biochemisch charakterisieren:
Das erfindungswesentliche amylolytische Enzym des Stammes Bacillussp. A 7-7
(DSM 12368) weist als reifes Protein in der denaturierenden SDS-
Polyacrylgelelektrophorese ein apparentes Molekulargewicht von 58 kD auf, während sich
aus der 515 Aminosäuren umfassenden Proteinsequenz (SEQ ID NO. 2) ein
Molekulargewicht von circa 59 kD ableiten läßt, beziehungsweise nach Abspaltung des 31
Aminosäuren umfassenden Signalpeptids eines von 55,5 kD. Gemäß isoelektrischer
Fokussierung liegt der isoelektrische Punkt des reifen Proteins bei 6,0. Es weist
stärkespaltende Aktivität auf. Es ist bei Inkubation für 10 min bei pH 10 bis 50°C stabil.
Bei 60°C werden noch 50% Restaktivität gefunden. Das Enzym ist bei Inkubation über
10 min bei 40°C weitgehend stabil zwischen pH-Werten von 5 und 12, die beste Stabilität
wird bei pH 9 beobachtet. In Gegenwart von 0,1% SDS, nach 15minütiger Inkubation bei
pH 10 und 50°C weist das Enzym noch 98% Restaktivität auf. In Gegenwart von
zusätzlich 10 HPE/ml an Proteaseaktivität und nach 15minütiger Inkubation bei pH 10 und
50°C weist das Enzym noch 74% Restaktivität auf.
Die Nukleotidsequenz dieses Enzyms wird im Sequenzprotokoll unter der Bezeichnung
SEQ ID NO. 1 angegeben. Die Aminosäuresequenz dieses Enzyms wird im
Sequenzprotokoll unter der Bezeichnung SEQ ID NO. 2 angegeben.
Vergleichbare amylolytische Proteine eignen sich ebenfalls für Ausführungsformen der
vorliegenden Erfindung und die entsprechenden Mittel werden insoweit beansprucht, wie
die enthaltenen amylolytischen Proteine Protein- oder DNA-Sequenzen aufweisen, die
innerhalb des Ähnlichkeitsbereichs zu den in in SEQ ID NO. 1 und/oder SEQ ID NO. 2
angegebenen Sequenzen liegen. Dieser Ähnlichkeitsbereich umfaßt alle Proteine, deren
Aminosäuresequenz zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz
mindestens zu 96%, zu 96,5%, zu 97%, zu 97,5%, zu 98%, zu 98,5%, zu 99%, zu
99,5% oder zu 100% identisch ist. Der Ähnlichkeitsbereich umfaßt auch alle Proteine,
deren Nukleotidsequenz zu der in SEQ ID NO. 1 angegebenen Nukleotidsequenz
mindestens zu 85%, zu 87,5%, zu 90%, zu 92,5%, zu 95%, zu 96%, zu 97%, zu
98%, zu 99% oder zu 100% identisch ist. Dieses gilt insbesondere für jene Teilbereiche
des Proteins, die die Aminosäuren 32 bis 515 betreffen.
Bei dem nächstähnlichen, bis zum 17.3.2000 bekannten Protein handelt es sich um die
α-Amylase aus Bacillus alcalophilus, mit der Bezeichnung P 19571 in der "SWISS-
PROT"-Datenbank (Genf, Schweiz). Dieses weist zum erfindungswesentlichen
amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) eine Sequenz-Homologie von
93,4% Identität auf Proteinebene auf. Das erfindungsgemäße Protein ist über die
homologen Bereiche eindeutig als α-Amylase charakterisiert.
Besonderes Interesse gilt der Teilsequenz, die den Aminosäuren 32 bis 515 aus der in
SEQ ID NO. 2 angegebenen Sequenz entspricht. Denn die ersten 31 Aminosäuren
stellen, wie aus der Aminosäuresequenz geschlossen werden kann, ein Signalpeptid dar,
welches bei Produktion in entsprechenden Mikroorganismen die Ausschleusung des
Proteins aus dem Zellinneren in das die Zellen umgebende Medium einleitet. Dieses
Signalpeptid wird in vivo nach der Ausschleusung abgespalten, so daß die eigentliche
amylolytische Aktivität vom übrigen Teil des Proteins ausgeübt wird. Für die eigentliche
amylolytische Funktion sind die Aminosäuren 1 bis 31 wahrscheinlich von untergeordneter
Bedeutung, sollen aber nicht aus dem Schutzbereich der vorliegenden Erfindung
ausgeschlossen werden.
Unter Fragmenten werden im Sinne der vorliegenden Erfindung alle Proteine oder Peptide
verstanden, die kleiner sind als jene Proteine, die denen von SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID
NO. 2 entsprechen, zu ihnen in den entsprechenden Teilsequenzen aber hinreichend
homolog sind. Sofern sie eine amylolytische oder eine die Hydrolyse einer α-1,4-
glycosidischen Bindung unterstützende Funktion ausüben, werden sie als amylolytisch
aktive Fragmente angesehen. Bei den Fragmenten kann es sich beispielsweise um
einzelne Domänen handeln. Solche Fragmente können kostengünstiger herzustellen sein,
bestimmte eventuell nachteilige Charakteristika des Ausgangsmoleküls nicht mehr
besitzen oder ein günstigeres Aktivitätsprofil entfalten. Derartige Proteinfragmente können
auch nicht-biosynthetisch, sondern beispielsweise chemisch hergestellt werden. Die
chemische Synthese kann beispielsweise dann vorteilhaft sein, wenn im Anschluß an die
Synthese chemische Modifikationen vorgenommen werden sollen.
Den Fragmenten sind ihrer prinzipiellen Gleichartigkeit wegen auch durch
Deletionsmutation erhaltene Proteine zuzuordnen. Während Fragmente eher kleine
Bruchstücke des gesamten Proteins umfassen, versteht man unter deletionsmutierten
Proteinen solche Varianten der Ausgangsproteine, bei denen eher kurze Bereiche fehlen.
Solche können biochemisch weitgehend mit den Ausgangsmolekülen übereinstimmen
oder einzelne Funktionen gerade nicht mehr aufweisen. Dies erscheint beispielsweise bei
der Deletion inhibierender Bereiche besonders sinnvoll. Im Ergebnis können mit den
Deletionen sowohl eine Spezialisierung als auch eine Erweiterung des
Anwendungsbereichs des Proteins einhergehen. Sofern dadurch eine im weitesten Sinne
amylolytische Funktion aufrechterhalten, modifiziert, spezifiziert oder auch erst erreicht
wird, handelt es sich bei den durch Deletionsmutation erhaltenen Proteinen wie bei den
Fragmenten um erfindungswesentliche Proteine; einzige zusätzliche Voraussetzung dafür
ist, daß sie im oben bereits angegeben Ähnlichkeitbereich zu den Sequenzen
SEQ ID NO. 1 und SEQ ID NO. 2 liegen.
Als natürlicherweise gebildete Fragmente, beziehungsweise deletionsmutierte Proteine
kann man auch die von Präproteinen durch Abspaltung der N-terminalen Aminosäuren
erhältlichen Proteine und Signalpeptide ansehen. Auf jedes dieser Proteine erstreckt sich
der Schutzbereich der vorliegenden Erfindung, sofern es innerhalb des beanspruchten
Schutzbereichs liegt und es eine amylolytische Aktivität vermittelt.
Unter Chimären oder "hybriden" Proteinen sind im Sinne der vorliegenden Anmeldung
solche Proteine zu verstehen, die aus Elementen zusammengesetzt sind, die
natürlicherweise von verschiedenen Polypeptidketten aus demselben Organismus oder
aus verschiedenen Organismen stammen. Dieses Vorgehen wird auch Shuffling-
Mutagenese genannt. Es handelt sich dann um erfindungswesentliche Chimäre Proteine,
wenn die durch die Fusion erhaltenen Proteine eine im weitesten Sinne amylolytische
Aktivität aufweisen. Diese kann von einem Molekülteil ausgeübt oder modifiziert werden,
das sich von einem erfindungswesentlichen Protein herleitet und innerhalb des
beanspruchten Ähnlichkeitsbereichs liegt. Der Sinn einer solchen Fusion kann
beispielsweise darin bestehen, mithilfe des heranfusionierten erfindungsgemäßen
Proteinteils eine amylolytische oder wenigstens die Hydrolyse von α-1,4-glycosidischen
Bindungen unterstützende Funktion herbeizuführen oder zu modifizieren. Es ist dabei im
Sinne der vorliegenden Erfindung unwesentlich, ob solch ein chimäres Protein aus einer
einzelnen Polypeptidkette oder mehreren Untereinheiten besteht, auf welche sich
unterschiedliche Funktionen verteilen können. Zur Realisierung der letztgenannten
Alternative ist es beispielsweise möglich, posttranslational oder erst nach einem
Aufreinigungsschritt durch eine gezielte proteolytische Spaltung eine einzelne Chimäre
Polypeptidkette in mehrere zu zerlegen.
Bestimmte Bereiche eines Enzyms, sogenannte Consensus-Sequenzen oder Boxen,
können über ihre hoch konservierte Homologie zu den Enzymen aus anderen
Organismen erkannt werden. Solche Bereiche verleihen dem Enzym zumeist seine
charakteristischen enzymatischen Funktionen. Sie können auch über verschiedene
Domänen, also globuläre Bereiche des Proteinmoleküls verteilt liegen. Zum Gegenstand
der Erfindung gehören daher auch Mittel mit solchen Chimären Proteinen, die aufgrund
ihrer Konstruktion über ihre gesamte Aminosäure- und oder Nukleotidsequenz hinweg
eine gegebenenfalls geringere Identität aufweisen als für den erfindungswesentlichen
Ähnlichkeitsbereich oben definiert, die ihm aber in mindestens einer der durch Fusion
eingebrachten Bereiche zugerechnet werden können und in diesem Teil dieselben
Funktionen wie in einer Amylase ausüben, die über ihre ganze Länge in den genannten
Homologiebereich fällt.
Unter durch Insertionsmutation erhaltenen Proteinen sind im Sinne der vorliegenden
Erfindung Varianten von den über ihre volle Sequenzlänge in die bezeichneten
Schutzbereiche der Sequenzen SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 fallenden Proteine zu
verstehen, die durch Einfügen eines Nukleinsäure-, beziehungsweise Proteinfragments in
die betreffenden Sequenzen erhalten worden sind. Sie sind ihrer prinzipiellen
Gleichartigkeit wegen den Chimären Proteinen zuzuordnen. Sie unterscheiden sich von
jenen lediglich im Größenverhältnis des unveränderten oder mit den Sequenzen nach
SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 übereinstimmenden Proteinteile zur Größe des
gesamten Proteins. In insertionsmutierten Proteinen ist der Anteil an Fremdprotein
geringer als in Chimären Proteinen.
Der Sinn von Insertionsmutagenese kann wie der der Hybridbildung darin bestehen,
einzelne der Eigenschaften erfindungswesentlicher Proteine mit denen anderer Proteine
zu kombinieren. Es handelt sich dann um erfindungswesentliche, durch
Insertionsmutation erhaltene oder chimäre Proteine, wenn die über ihre Homologie auf die
Sequenzen SEQ ID NO. 1 oder SEQ ID NO. 2 zurückzuführenden Bereiche
entsprechende Homologiewerte aufweisen und das erhaltene Protein insgesamt eine im
weitesten Sinne amylolytische Funktion besitzt.
Inversionsmutagenese, also eine partielle Sequenzumkehrung, kann als Sonderform
sowohl der Deletion, als auch der Insertion angesehen werden; dadurch erhaltene
Proteine sind somit in den Schutzbereich der vorliegenden Erfindung eingechlossen.
Dasselbe gilt für eine von der ursprünglichen Aminosäureabfolge abweichende
Neugruppierung verschiedener Molekülteile.
Unter amylolytisch aktiven Derivaten werden im Sinne der vorliegenden Patentanmeldung
solche Proteine verstanden, die sich von Proteinen ableiten, die selbst eine amylolytische
Aktivität besitzen oder die Hydrolyse von internen α-1,4-glycosidischen Bindungen
unterstützen. Dies können beispielsweise solche Proteine sein, die nach ihrer Synthese
modifiziert worden sind. Solche Derivatisierungen können beispielsweise biologisch
erfolgen, etwa im Zusammenhang mit der Proteinbiosynthese über Prozessierung durch
den Wirtsorganismus; hierfür eignen sich vor allem molekularbiologische Methoden. Sie
können aber auch chemisch durchgeführt werden, etwa durch die chemische
Umwandlung einer Seitenkette einer Aminosäure oder durch kovalente Bindung einer
anderen Verbindung an das Protein. Bei solch einer Verbindung kann es sich
beispielsweise auch um andere für die Verwendung in Wasch- oder Reinigungsmitteln
geeignete Proteine handeln, die an erfindungsgemäße Proteine gebunden werden.
Derartige Modifikationen können beispielsweise die Substratspezifität beeinflussen oder
eine vorübergehende Blockierung der enzymatischen Aktivität herbeiführen, wenn es sich
bei der angekoppelten Substanz um einen Inhibitor handelt. Dies kann beispielsweise für
den Zeitraum der Lagerung sinnvoll sein.
Proteine, die zu dem erfindungsgemäßen Enzym entsprechende Ähnlichkeiten aufweisen
und aus natürlichen Quellen stammen, kennzeichnen bevorzugte Ausführungsformen der
vorliegenden Erfindung, insbesondere wenn sie aus Mikroorganismen stammen. Denn
diese lassen sich zumeist einfacher handhaben als vielzellige Organismen oder
Zellkulturen, obgleich diese nicht grundsätzlich vom Erfindungsgegenstand
ausgeschlossen sind.
Besonders bevorzugt sind gram-positive Bakterien, weil diese keine äußere Membran
besitzen und sekretierte Proteine somit unmittelbar ins umgebende Medium abgeben.
Ganz besonders bevorzugt sind gram-positive Bakterien der Gattung Bacillus, weil diese
als Produktionsorganismen mit einer besonders hohen Produktionsleistung in technischen
Prozessen etabliert sind.
Unter den Bacillus-Species, wiederum, sind alkaliphile Bacilli bevorzugt, und darunter
insbesondere der Stamm Bacillus sp. A 7-7 (DSM-12368). Denn aus diesem wurde die
Ausführungsform des erfindungsgemäßen Enzyms, deren zugehörige Sequenzen im
Sequenzprotokoll angegeben sind und dessen enzymatische Charakteristika oben
beschrieben sind, ursprünglich erhalten.
Bevorzugt sind jeweils solche Stämme, die das gebildete amylolytische Protein in das sie
umgebende Medium abgeben. Es ist möglich, daß natürlich vorkommende Produzenten
zwar ein erfindungswesentliches amylolytisches Enzym herstellen können, dieses aber
unter den zunächst ermittelten Bedingungen nur in geringem Maße exprimieren und/oder
in das umgebende Medium abgeben. Sie unterfallen dennoch solange dem Schutzbereich
der vorliegenden Erfindung, wie die Möglichkeit besteht, geeignete Umweltbedingungen
oder niedermolekulare oder sonstige Faktoren experimentell zu ermitteln, unter deren
Einwirken sie zu einer Produktion des erfindungsgemäßen Proteins angeregt werden
können, die eine wirtschaftliche Nutzung sinnvoll erscheinen läßt.
Erfindungswesentliche Proteine können nach verschiedenen im Stand der Technik
bekannten Methoden erhalten werden. Hierzu gehört beispielsweise die Gewinnung aus
den Organismen, die sie natürlicherweise bilden. Diese können durch geeignete
Vektoren, die das Gen für ein erfindungswesentliches Protein und die zu dessen
Realisierung notwendigen genetischen Elemente bereitstellen, auch selbst zur verstärkten
Bildung, das heißt zur Überexpression angeregt werden. Es handelt sich dann um
homologe Proteinexpression. Heterologe Proteinexpression wird über Vektoren erreicht,
die sich in Zellen anderer Spezies als den natürlichen Produzenten stabil etablieren und
dort zur Expression der erfindungswesentlichen Proteine angeregt werden können.
Ausgangspunkt für molekularbiologische Arbeiten sind die zugehörigen Gene, im
vorliegenden Fall also die unter SEQ ID NO. 1 angegebene Nukleinsäuresequenz der α-
Amylase aus Bacillussp. A 7-7 (DSM 12368). Geeignete Methoden werden in
Handbüchern wie beispielsweise dem von Fritsch, Sambrook und Maniatis "Molecular
cloning: a laboratory manual", Cold Spring Harbour Laboratory Press, New York, 1989,
vorgestellt.
Auf dem klonierten Gen bauen auch alle allgemein unter dem Begriff "Protein
Engineering" zusammengefaßten gentechnischen und protein-biochemischen Methoden
auf, wie beispielsweise die Herstellung der oben ausgeführten Protein-Varianten. Mit
solchen können erfind ungswesentliche Proteine in Hinblick auf die Verwendung in Wasch-
oder Reinigungsmitteln weiter optimiert werden. Insbesondere sind damit eine
Verbesserung der Oxidationsbeständigkeit, der Stabilität gegenüber Detergenzien,
Proteasen, hohen Temperaturen, sauren oder stark alkalischen Bedingungen,
Veränderung der Sensitivität gegenüber Calcium, Senkung der Immunogenität oder
allergenen Wirkung oder sonstige Verbesserungen der Wasch- und/oder
Reinigungsleistung gemeint, die durch Mutagenese oder sonstige chemische
Modifikationen an entsprechenden Bereichen des Enzyms erzielt werden können. Solche
Modifikationen sind für Waschmittelenzyme prinzipiell seit langem bekannt.
Solch eine Mutagenese kann in an sich bekannter Weise zielgerichtet oder über
zufallsgemäße Methoden durchgeführt werden. Dies kann beispielsweise in Kombination
mit einem anschließenden auf die Aktivität gerichteten Erkennungs- und/oder
Auswahlverfahren (Screening und Selektion) erfolgen. Die erhaltenen Varianten
unterliegen wie alle oben beschriebenen Varianten auch dem Schutzbereich der hier
beschriebenen Erfindung, wenn sie für im weitesten Sinne amylolytische Proteine
codieren und in dem oben definierten Ähnlichkeitsbereich liegen.
Je nach Gewinnung, Aufarbeitung oder Präparation eines Proteins kann ein solches mit
diversen anderen Stoffen vergesellschaftet sein. Es kann auch, beispielsweise zur
Erhöhung seiner Lagerstabilität, mit bestimmten anderen Stoffen gezielt versetzt worden
sein. Unter dem Begriff des erfindungswesentlichen Proteins sind deshalb zusätzlich auch
alle Präparationen des eigentlichen erfindungswesentlichen Proteins zu verstehen. Das ist
auch unabhängig davon, ob es in einer bestimmten Präparation tatsächlich diese
enzymatische Aktivität entfaltet oder nicht. Denn es kann gewünscht sein, daß es bei der
Lagerung keine oder nur geringe Aktivität besitzt, und erst zum Zeitpunkt der Verwendung
seine amylolytische Funktion entfaltet. Dies kann beispielsweise vom Faltungszustand
des Proteins abhängig sein oder aus der reversiblen Bindung eines oder mehrer
Begleitstoffe aus der Präparation oder sonstiger Bestandteile des erfindungsgemäßen
Mittels an ein erfindungswesentliches Protein oder aus einem anderen
Kontrollmechanismus resultieren.
Ein erfindungswesentliches Protein kann besonders während der Lagerung durch
Stabilisatoren beispielsweise vor Denaturierung, Zerfall oder Inaktivierung, etwa durch
physikalische Einflüsse, Oxidation oder proteolytische Spaltung geschützt werden. Bei
Proteinen, die aus Mikroorganismen erhalten werden, ist eine Inhibierung der Proteolyse
besonders kritisch, weil die meisten Mikroorganismen verschiedene Proteasen als
Verdauungsenzyme in die umgebenden Medien sekretieren. Diese können die
interessierenden Proteine während der nachfolgenden Aufreinigungstufen erheblich
schädigen. Auch in Wasch- und Reinigungsmitteln können erfindungswesentliche
Proteine mit Proteasen vergesellschaftet sein, und bedürfen deshalb eines besonderen
Schutzes.
Eine Gruppe von Stabilisatoren sind reversible Proteaseinhibitoren, die bei Verdünnung
des Mittels in der Waschflotte abdissozieren. Benzamidin-Hydrochlorid und Leupeptin
sind für diesen Zweck etabliert. Häufig werden Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder
deren Salze oder Ester verwendet, darunter vor allem Derivate mit aromatischen
Gruppen, etwa gemäß WO 95/12655 ortho-substituierte, gemäß WO 92/19707 meta
substituierte und gemäß US 5 972 873 para-substituierte Phenylboronsäuren,
beziehungsweise deren Salze oder Ester. In den Anmeldungen WO 98/13460 und
EP 583 534 werden Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus,
und zwar solche aus 2-50 Monomeren, zur reversiblen Inhibierung von Wasch- und
Reinigungsmittelproteasen offenbart. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren
gehört unter anderem Ovomucoid (WO 93/00418). Beispielsweise mit der Anmeldung
WO 00/01826 werden spezifische, reversible Peptid-Inhibitoren für die Protease Subtilisin
zur Verwendung in Protease-haltigen Mitteln offenbart, und mit WO 00/01831
entsprechende Fusionsproteine aus Protease und Inhibitor.
Weitere Enzymstabilisatoren sind Aminoalkohole wie Mono-, Di-, Triethanol- und -
Propanolamin und deren Mischungen, aliphatische Carbonsäuren bis zu C12, wie
beispielsweise aus den Anmeldungen EP 0 378 261 und WO 97/05227 bekannt ist, wie
Bernsteinsäure, andere Dicarbonsäuren oder Salze der genannten Säuren. Mit der
Anmeldung DE 196 50 537 werden für diesen Zweck endgruppenverschlossene
Fettsäureamidalkoxylate offenbart. Bestimmte als Builder eingesetzte organische Säuren
vermögen, wie in WO 97/18287 offenbart, zusätzlich ein enthaltenes Enzym zu
stabilisieren.
Niedere aliphatische Alkohole, vor allem aber Polyole, wie beispielsweise Glycerin,
Ethylenglykol, Propylenglykol oder Sorbit sind weitere häufig eingesetzte
Enzymstabilisatoren. Nach einer neueren Anmeldung (EP 0 965 268) schützt auch Di-
Glycerinphosphat gegen Denaturierung durch physikalische Einflüsse. Ebenso werden
Calciumsalze verwendet, wie beispielsweise Calciumacetat oder das in der Patentschrift
EP 0 028 865 für diesen Zweck offenbarte Calcium-Formiat, und Magnesiumsalze, etwa
gemäß der europäischen Anmeldung EP 0 378 262.
Polyamid-Oligomere (WO 99/43780) oder polymere Verbindungen wie Lignin
(WO 97/00932), wasserlösliche Vinyl-Copolymere (EP 828 762) oder, wie in EP 702 712
offenbart, Cellulose-Ether, Acryl-Polymere und/oder Polyamide stabilisieren die Enzym-
Präparation unter anderem gegenüber physikalischen Einflüssen oder pH-Wert-
Schwankungen. Polyamin-N-Oxid-enthaltende Polymere (EP 587 550 und EP 581751)
wirken gleichzeitig als Enzymstabilisatoren und als Farbübertragungsinhibitoren. Andere
polymere Stabilisatoren sind die in WO 97/05227 neben anderen Bestandteilen
offenbarten linearen C8-C18 Polyoxyalkylene. Alkylpolyglycoside könnten wie in den
Anmeldungen WO 97/43377 und WO 98/45396 die enzymatischen Komponenten des
erfindungsgemäßen Mittels stabilisieren und sogar in ihrer Leistung steigern. Vernetzte N-
haltige Verbindungen, wie in WO 98/17764 offenbart, erfüllen eine Doppelfunktion als
Soil-release-Agentien und als Enzym-Stabilisatoren. Hydrophobes, nichtionisches
Polymer wirkt in einer Mischung mit anderen Stabilisatoren gemäß der Anmeldung
WO 97/32958 stabilisierend auf eine Cellulase, so daß sich solche oder ähnliche
Bestandteile auch für das erfindungswesentliche Enzym eignen könnten.
Reduktionsmittel und Antioxidantien erhöhen, wie unter anderem in EP 780 466 offenbart,
die Stabilität der Enzyme gegenüber oxidativem Zerfall. Schwefelhaltige Reduktionsmittel
sind beispielsweise aus den Patentschriften EP 0080 748 und EP 0080 223 bekannt.
Andere Beispiele sind Natrium-Sulfit (EP 533 239) und reduzierende Zucker
(EP 656 058).
Vielfach werden auch Kombinatonen von Stabilisatoren verwendet, beispielsweise aus
Polyolen, Borsäure und/oder Borax in der Anmeldung WO 96/31589, die Kombination von
Borsäure oder Borat, reduzierenden Salzen und Bernsteinsäure oder anderen
Dicarbonsäuren in der Anmeldung EP 126 505 oder die Kombination von Borsäure oder
Borat mit Polyolen oder Polyaminoverbindungen und mit reduzierenden Salzen, wie in der
Anmeldung EP 080 223 offenbart. Die Wirkung von Peptid-Aldehyd-Stabilisatoren wird
gemäß WO 98/13462 durch die Kombination mit Borsäure und/oder Borsäurederivaten
und Polyolen gesteigert und gemäß WO 98/13459 durch die zusätzliche Verwendung von
Caicium-Ionen noch weiter verstärkt.
Mittel mit stabilisierten Enzymaktivitäten stellen bevorzugte Ausführungsformen der
vorliegenden Erfindung dar. Besonders bevorzugt sind solche mit Enzymen, die auf
mehrere der dargestellten Weisen stabilisiert sind.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten erfindungswesentliche Proteine oder Derivate
vorzugsweise in Mengen von 0,000001 Gewichts-prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere
0,00001 bis 3 Gew.-%. Für ein beispielsweise in gängigen
Haushaltsgeschirrspülmaschinen oder Haushaltswaschmaschinen verwendbares Mittel
beträgt die Einsatzmenge vorzugsweise von 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen
Proteins pro Anwendung, insbesondere 0,02 mg bis 100 mg. Das erfindungsgemäße
Mittel wird entweder vom Hersteller oder vom Anwender so dosiert, daß sich in der
Waschflotte, beispielsweise der maschinell verwendbaren Mittel oder der von
Handgeschirrspülmitteln oder Reinigungsmitteln vorzugsweise 0,0005 bis 10 mg pro l,
vorzugsweise 0,005 bis 8 mg pro l Waschflotte ergeben. Die Proteinkonzentration kann
mit Hilfe bekannter Methoden, zum Beispiel dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-
Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (A. G. Gornall, C. S. Bardawill
und M. M. David, J. Biol. Chem. 177 (1948), S. 751-766) bestimmt werden.
Erfindungsgemäße Mittel können zusätzlich zu dem erfindungswesentlichen Protein
andere amylolytische Enzyme, insbesondere α-Amylasen enthalten. Darunter können sich
auch die eingangs dargestellten, für die Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln
etablierten Enzyme befinden. Beispiele für kommerziell erhältliche Amylasen sind BAN®,
Termamyl®, Purastar®, Amylase-LT®, Maxamyl®, Duramyl® und/oder Purafect® OxAm.
Dies ist dann angebracht, wenn sich die verschiedenen Enzyme einander zu ergänzen
vermögen. Solch eine Ergänzung kann beispielsweise in regulatorischer Hinsicht erfolgen,
etwa durch gegenseitige Aktivierung oder durch Inaktivierung. Sie kann sich
beispielsweise dadurch ergeben, daß mindestens ein nicht zu den bekannten α-Amylasen
homologer Teil des erfindungswesentlichen Enzyms Einfluß auf die nicht
erfindungswesentlichen amylolytischen Aktivitäten nimmt. Die gemeinsame Verwendung
kann aber auch aufgrund abweichender Substratspezifitäten sinnvoll sein. Beides sind
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung.
Wie aus dem Stand der Technik bekannt, kann es vorteilhaft sein, amylolytische Enzyme
in Wasch- und Reinigungsmitteln zusammen mit anderen reinigungsaktiven Enzymen zu
verwenden. Dazu gehören beispielsweise Oxidoreductasen oder Peroxidasen,
insbesondere als Komponenten von enzymatischen Bleichsystemen, aber auch
Proteasen, Lipasen, Cutinasen, Pullulanasen, β-Glucanasen, Cellulasen, Hemicellulasen
und Xylanasen, sowie deren Gemische. Beispiele für kommerziell erhältliche Enzyme zum
Gebrauch in erfindungsgemäßen Mitteln sind Proteasen wie Subtilisin BPN', Properase®,
BLAP®, Optimase®, Optidean®, Maxatase®, Maxacal®, Maxapem®, Alcalase®, Esperase®,
Savinase®, Durazym®, Everlase® und/oder Purafect®G oder Purafect®OxP und Lipasen
wie Lipolase®, Lipomax®, Lumafast® und/oder Lipozym®.
Unter den verwendbaren Enzymen kommen in erster Linie die aus Mikroorganismen, wie
Bakterien oder Pilzen, gewonnenen in Frage, beispielsweise aus Bacillus subtilis. Bacillus
licheniformis, Streptomyces griseus, Humicola Januginosa, Humicola insolens,
Pseudomonas pseudoalcaligenes oder Pseudomonas cepacia, insbesondere die von
diesen Stämmen natürlicherweise gebildeten Enzymgemische, beziehungsweise
Gemische mit denen anderer Stämme. Sie werden in bekannter Weise durch
Fermentationsprozesse aus geeigneten Mikroorganismen gewonnen, die zum Beispiel in
den deutschen Offenlegungsschriften DE 22 01 803 und DE 21 21 397, den US-
amerikanischen Patentschriften US 3 632 957 und US 4 264 738, der europäischen
Patentanmeldung EP 006 638, sowie der internationalen Patentanmeldung
WO 91/912792 beschrieben sind.
Auch diese gegebenenfalls zusätzlich verwendeten Enzyme können, wie zum Beispiel in
der europäischen Patentschrift EP 0 564 476 oder in der internationalen
Patentanmeldungen WO 94/23005 beschrieben, an Trägerstoffen adsorbiert und/oder in
Hüllsubstanzen eingebettet sein, um sie gegen vorzeitige Inaktivierung zu schützen. Sie
sind in Waschmitteln vorzugsweise in Mengen bis zu 10 Gew.-%, insbesondere von
0,2 Gew.-% bis 2 Gew.-%, enthalten, wobei besonders bevorzugt gegen oxidativen Abbau
stabilisierte Enzyme, wie zum Beispiel aus den internationalen Patentanmeldungen
WO 94/18314 oder WO 95/07350 bekannt, eingesetzt werden.
Erfindungsgemäße Mittel können, beispielsweise um die enthaltenen Wirkstoffe zeitlich
oder räumlich voneinander getrennt freizusetzen, aus mehreren Phasen bestehen. Dabei
kann es sich um Phasen in verschiedenen Aggregatzuständen, insbesondere aber um
zwei Phasen in denselben Aggregatzuständen handeln.
Erfindungsgemäße Mittel, die aus mehreren festen Komponenten zusammengesetzt sind,
können auf einfache Weise dadurch hergestellt werden, daß verschiedene Pulver oder
Granulate mit verschiedenen Inhaltsstorfen und/oder unterschiedlichem
Freisetzungsverhalten in insgesamt loser Form miteinander vermischt werden. Die
Herstellung erfindungsgemäßer fester Mittel aus einer oder mehreren Phasen kann auf
bekannte Weise, zum Beispiel durch Sprühtrocknen oder Granulation erfolgen, wobei die
Enzyme und eventuelle weitere thermisch empfindliche Inhaltsstoffe wie zum Beispiel
Bleichmittel gegebenenfalls später separat zugesetzt werden. Zur Herstellung
erfindungsgemäßer Mittel mit erhöhtem Schüttgewicht, insbesondere im Bereich von
650 g/l bis 950 g/l, ist ein aus der europäischen Patentschrift EP 0 486 592 bekanntes,
einen Extrusionschritt aufweisendes Verfahren bevorzugt. Eine weitere bevorzugte
Herstellung mit Hilfe eines Granulationsverfahrens ist in der europäischen Patentschrift
EP 0 642 576 beschrieben.
Proteine können für feste Mittel beispielsweise in getrockneter, granulierter, verkapseiter
oder verkapseiter und zusätzlich getrockneter Form eingesetzt werden. Sie können
separat, das heißt als eigene Phase, oder mit anderen Bestandteilen zusammen in
derselben Phase, mit oder ohne Kompaktierung zugesetzt werden. Sollen
mikroverkapselte Enzyme in fester Form verarbeitet werden, so kann das Wasser mit aus
dem Stand der Technik bekannten Verfahren aus den sich aus der Aufarbeitung
ergebenden wäßrigen Lösungen entfernt werden, wie Sprühtrocknung, Abzentrifugieren
oder durch Umsolubilisieren. Die auf diese Weise erhaltenen Teilchen haben
üblicherweise eine Teilchengröße zwischen 50 und 200 µm.
Die verkapselte Form bietet sich an, um die Enzyme vor anderen Bestandteilen, wie
beispielsweise Bleichmitteln, zu schützen oder um eine kontrollierte Freisetzung
(controlled release) zu ermöglichen. Je nach der Größe dieser Kapseln wird nach Milli-,
Mikro- und Nanokapseln unterschieden, wobei Mikrokapseln für Enzyme besonders
bevorzugt sind. Solche Kapseln werden beispielsweise mit den Patentanmeldungen
WO 97/24177 und DE 199 18 267 offenbart. Eine weitere mögliche
Verkapselungsmethode besteht darin, daß die für die Verwendung in Wasch- oder
Reinigungsmitteln geeigneten Enzyme, ausgehend von einer Mischung der Enzymlösung
mit einer Lösung oder Suspension von Stärke oder einem Stärkederivat, in Stärke,
beziehungsweise dem Stärkederivat verkapselt werden. Ein solches
Verkapselungsverfahren wird mit der deutschen Anmeldung DE 199 56 382 mit dem Titel
"Verfahren zur Herstellung von mikroverkapselten Enzymen" beschrieben.
Eine andere Möglichkeit, ein festes erfindungsgemäßes Mittel zur Verfügung zu stellen, ist
das Verpressen oder Kompaktieren zu Tabletten. Solche Tabletten können ein- oder
mehrphasig sein. Damit bietet auch diese Darreichungsform die Möglichkeit, ein festes
erfindungsgemäßes Mittel mit zwei festen Phasen vorzulegen. Zur Herstellung von
erfindungsgemäßen Mitteln in Tablettenform, die einphasig oder mehrphasig, einfarbig
oder mehrfarbig sein können und/oder aus einer mehreren Schichten bestehen können,
werden vorzugsweise alle Bestandteile - gegebenenfalls je einer Schicht - in einem
Mischer miteinander vermischt und das Gemisch mittels herkömmlicher Tablettenpressen,
beispielsweise Exzenterpressen oder Rundläuferpressen, mit Preßkräften im Bereich von
etwa 50 bis 100 kN/cm2, vorzugsweise bei 60 bis 70 kN/cm2 verpreßt. Insbesondere bei
mehrschichtigen Tabletten kann es von Vorteil sein, wenn mindestens eine Schicht
von/erpreßt wird. Dies wird vorzugsweise bei Preßkräften zwischen 5 und 20 kN/cm2,
insbesondere bei 10 bis 15 kN/cm2 durchgeführt. Vorzugsweise weist eine derart
hergestellte Tablette ein Gewicht von 10 g bis 50 g, insbesondere von 15 g bis 40 g auf.
Die Raumform der Tabletten ist beliebig und kann rund, oval oder eckig sein, wobei auch
Zwischenformen möglich sind.
Flüssigen, gelförmigen oder pastösen erfindungsgemäßen Mitteln können die Enzyme,
und auch ein erfindungswesentliches Protein ausgehend von einer nach dem Stand der
Technik durchgeführten Proteingewinnung und Präparation in konzentrierter wäßriger
oder nichtwäßriger Lösung beispielsweise in flüssiger Form, etwa als Lösung, Suspension
oder Emulsion, aber auch in Gelform oder verkapselt oder als getrocknetes Pulver
zugesetzt werden. Derartige erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel in Form
von Lösungen in üblichen Lösungsmitteln werden in der Regel durch einfaches Mischen
der Inhaltsstoffe hergestellt, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen
Mischer gegeben werden können.
Eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung sind solche flüssigen, gelförmigen oder
pastösen Mittel, denen ein erfindungswesentliches Protein und/oder eines der anderen
enthaltenen Proteine und/oder einer der anderen enthaltenene Inhaltsstoffe in Form von
Mikrokapseln zugesetzt worden ist. Besonders bevorzugt sind darunter solche mit
Kapseln aus amylasesensitivem Material. Solch eine gemeinsame Verwendung von
Amylase-sensitiven Materialien und dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym in
einem Wasch- oder Reinigungsmittel kann Synergieeffekte zeigen, etwa dergestalt daß
das stärkespaltende Enzym die Spaltung der Mikrokapseln unterstützt und somit den
Freisetzungsprozeß der verkapselten Inhaltsstoffe steuert, so daß deren Freisetzung nicht
während der Lagerung und/oder nicht zu Beginn des Reinigungsvorgangs, sondern erst
zu einem bestimmten Zeitpunkt erfolgt. Auf diesem Mechanismus können komplexe
Wasch- und Reinigungsmittelsysteme mit verschiedensten Inhaltsstoffen und
verschiedensten Kapseltypen beruhen, die besonders bevorzugte Ausführungsformen der
vorliegenden Erfindung darstellen.
Ein vergleichbarer Effekt ist dann gegeben, wenn sich die Inhaltsstoffe des Wasch- oder
Reinigungsmittels auf mindestens zwei unterschiedliche Phasen verteilen, beispielsweise
zwei oder mehr feste, miteinander verbundene Phasen eines tablettenförmigen Wasch-
oder Reinigungsmittels, oder verschiedene Granulate innerhalb desselben pulverförmigen
Mittels. Zwei- oder Mehrphasenreiniger sind für die Anwendung sowohl in maschinellen
Geschirrspülern als auch in Waschmitteln Stand der Technik. Die Aktivität eines
amylolytischen Enzyms in einer früher aktivierten Phase ist Voraussetzung für die
Aktivierung einer späteren Phase, wenn diese von einer Amylase-sensitiven Hülle oder
Beschichtung umgeben ist oder das Amylase-sensitive Material einen integralen
Bestandteil der festen Phase darstellt, bei dessen teilweiser oder vollständiger Hydrolyse
die betreffende Phase desintegriert. Der Einsatz des erfindungswesentlichen Enzyms für
diesen Zweck stellt somit eine bevorzugte Ausführungsform der vorliegenden Erfindung
dar.
Die Inhaltsstoffe von Wasch- und Reinigungsmitteln vermögen sich geeigneterweise
gegenseitig in ihrer Leistung zu unterstützen. Die synergistische Verwendung von
Amylase und Farbübertragungsinhibitoren zur Steigerung der Reinigungsleistung wird
beispielsweise mit der Anmeldung WO 99/63035 offenbart. Es ist auch bekannt, daß
Polymere, die gleichzeitig als Cobuilder eingesetzt werden können, wie beispielsweise
Alkyl-Poly-Glykoside, die Aktivität und die Stabilität von enthaltenen Enzymen stabilisieren
und steigern können, so aus der Anmeldung WO 98/45396. Ebenso ist es möglich, daß
auch eine erfindungswesentliche amylolytische Aktivität durch einen der übrigen, oben
aufgeführten Bestandteile modifiziert, insbesondere stabilisiert und/oder gesteigert wird.
Entsprechend abgestimmte Rezepturen für erfindungsgemäße Mittel stellen somit
besonders bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar.
Die Einsatzmöglichkeiten für ein erfindungswesentliches Protein sind so vielfältig, wie es
Reinigungsmittelarten gibt. Dazu gehören beispielsweise Waschmittel für Textilien,
Teppiche, oder Naturfasern, im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei
der Wäsche von Hand, Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen oder manuelle
Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan,
Keramik, Stein, Kunststoffe, Holz und Leder. Jegliche Reinigungsmittelart stellt eine
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar, sofern sie um ein
erfindungswesentliches Protein bereichert ist.
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung umfassen alle nach den Stand der
Technik etablierten und/oder alle zweckmäßigen Darreichungsformen der
erfindungsgemäßen Mittel. Dazu zählen beispielsweise feste, pulverförmige, flüssige,
gelförmige oder pastöse Mittel, Extrudate, Granulate, Tabletten, oder Pouches, sowohl in
Großgebinden, als auch portionsweise abgepackt.
Neben einem oder mehreren erfindungswesentlichen Proteinen enthalten
erfindungsgemäße Mittel gegebenenfalls weitere übliche Inhaltsstoffe wie Tenside, zum
Beispiel nichtionische, anionische und/oder amphotere Tenside, und/oder Bleichmittel,
und/oder Builder, sowie gegebenenfalls weitere übliche Inhaltsstoffe.
Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise
ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und
durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der
Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann,
beziehungsweise lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie
sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch
Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-
Atomen, zum Beispiel aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich
2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen
gehören beispielsweise C12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C9-11-Alkohol mit 7 EO, C13-15-
Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und
Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18-Alkohol
mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die
für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte
Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow ränge
ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch
Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol
mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO.
Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als
alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden
eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und
propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der
Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhafterweise eingesetzt
werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkypolyglycoside genügen
der allgemeinen Formel RO(G)z, in der R für einen linearen oder verzweigten,
insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten,
aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das
Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose,
steht. Der Glycosylierungsgrad z liegt dabei zwischen 1,0 und 4,0, vorzugsweise
zwischen 1,0 und 2,0 und insbesondere zwischen 1,1 und 1,4. Bevorzugt eingesetzt
werden lineare Alkylpolyglucoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest
ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, beispielsweise N-Kokosalkyl-N,N-
dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanol
amide können geeignet sein. Der Anteil dieser nichtionischen Tenside liegt vorzugsweise
nicht über dem der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere bei nicht mehr als der Hälfte
davon.
Weitere geeignete Tenside sind Polyhydroxyfettsäureamide der Formel (II),
in der RCO für einen aliphatischen Acylrest mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, R1 für
Wasserstoff, einen Alkyl- oder Hydroxyalkylrest mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen und [Z] für
einen linearen oder verzweigten Polyhydroxyalkylrest mit 3 bis 10 Kohlenstoffatomen und
3 bis 10 Hydroxylgruppen steht. Bei den Polyhydroxyfettsäureamiden handelt es sich um
bekannte Stoffe, die üblicherweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden
Zuckers mit Ammoniak, einem Alkylamin oder einem Alkanolamin und nachfolgende
Acylierung mit einer Fettsäure, einem Fettsäurealkylester oder einem Fettsäurechlorid
erhalten werden können.
Zur Gruppe der Polyhydroxyfettsäureamide gehören auch Verbindungen der Formel (III),
in der R für einen linearen oder verzweigten Alkyl- oder Alkenylrest mit 7 bis 12
Kohlenstoffatomen, R1 für einen linearen, verzweigten oder cyclischen Alkylrest oder
einen Arylrest mit 2 bis 8 Kohlenstoffatomen und R2 für einen linearen, verzweigten oder
cyclischen Alkylrest oder einen Arylrest oder einen Oxy-Alkylrest mit 1 bis 8
Kohlenstoffatomen steht, wobei C1-4-Alkyl- oder Phenylreste bevorzugt sind und [Z] für
einen linearen Polyhydroxyalkylrest steht, dessen Alkylkette mit mindestens zwei Hydrox
ylgruppen substituiert ist, oder alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder propoxylierte
Derivate dieses Restes.
[Z] wird vorzugsweise durch reduktive Aminierung eines reduzierenden Zuckers erhalten,
beispielsweise Glucose, Fructose, Maltose, Lactose, Galactose, Mannose oder Xylose.
Die N-Alkoxy- oder N-Aryloxy-substituierten Verbindungen können beispielsweise durch
Umsetzung mit Fettsäuremethylestern in Gegenwart eines Alkoxids als Katalysator in die
gewünschten Polyhydroxyfettsäureamide überführt werden.
Als anionische Tenside werden beispielsweise solche vom Typ der Sulfonate und Sulfate
eingesetzt. Als Tenside vom Sulfonat-Typ kommen dabei vorzugsweise C9-13-
Alkylbenzolsulfonate, Olefinsulfonate, das heißt Gemische aus Alken- und
Hydroxyalkansulfonaten sowie Disulfonaten, wie man sie beispielsweise aus C12-18-Mono
olefinen mit end- oder innenständiger Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem
Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungs
produkte erhält, in Betracht. Geeignet sind auch Alkansulfonate, die aus C12-18-Alkanen
beispielsweise durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse
beziehungsweise Neutralisation gewonnen werden. Ebenso sind auch die Ester von α-
Sulfofettsäuren (Estersulfonate), zum Beispiel die α-sulfonierten Methylester der
hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren geeignet.
Weitere geeignete Aniontenside sind sulfierte Fettsäureglycerinester. Unter
Fettsäureglycerinestern sind die Mono-, Di- und Triester sowie deren Gemische zu
verstehen, wie sie bei der Herstellung durch Veresterung von einem Monoglycerin mit 1
bis 3 Mol Fettsäure oder bei der Umesterung von Triglyceriden mit 0,3 bis 2 Mol Glycerin
erhalten werden. Bevorzugte sulfierte Fettsäureglycerinester sind dabei die Sulfierpro
dukte von gesättigten Fettsäuren mit 6 bis 22 Kohlenstoffatomen, beispielsweise der
Capronsäure, Caprylsäure, Caprinsäure, Myristinsäure, Laurinsäure, Palmitinsäure,
Stearinsäure oder Behensäure.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der
Schwefelsäurehalbester der C12-C18-Fettalkohole, beispielsweise aus Kokosfettalkohol,
Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-C20-Oxoalkohole
und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin
bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen,
auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein
analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von
fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C12-C16-Alkylsulfate
und C12-C15-Alkylsulfate sowie C14-C15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch 2,3-Alkylsulfate sind
geeignete Aniontenside.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten
geradkettigen oder verzweigten C7-21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-11-Alkohole mit
im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind
geeignet. Sie werden in Reinigungsmitteln aufgrund ihres hohen Schaumverhaltens nur in
relativ geringen Mengen, beispielsweise in Mengen bis 5 Gew.-%, üblicherweise von 1 bis
5 Gew.-%, eingesetzt.
Weitere geeignete Aniontenside sind auch die Salze der Alkylsulfobernsteinsäure, die
auch als Sulfosuccinate oder als Sulfobernsteinsäureester bezeichnet werden und die
Monoester und/oder Diester der Sulfobernsteinsäure mit Alkoholen, vorzugsweise
Fettalkoholen und insbesondere ethoxylierten Fettalkoholen darstellen. Bevorzugte
Sulfosuccinate enthalten C8-15-Fettalkoholreste oder Mischungen aus diesen.
Insbesondere bevorzugte Sulfosuccinate enthalten einen Fettalkoholrest, der sich von
ethoxylierten Fettalkoholen ableitet, die für sich betrachtet nichtionische Tenside dar
stellen. Dabei sind wiederum Sulfosuccinate, deren Fettalkohol-Reste sich von
ethoxylierten Fettalkoholen mit eingeengter Homologenverteilung ableiten, besonders
bevorzugt. Ebenso ist es auch möglich, Alk(en)ylbernsteinsäure mit vorzugsweise 8 bis 18
Kohlenstoffatomen in der Alk(en)ylkette oder deren Salze einzusetzen.
Als weitere anionische Tenside kommen insbesondere Seifen in Betracht. Geeignet sind
gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure,
Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen
Fettsäuren, zum Beispiel Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete
Seifengemische.
Die anionischen Tenside einschließlich der Seifen können in Form ihrer Natrium-, Kalium-
oder Ammoniumsalze sowie als lösliche Salze organischer Basen, wie Mono-, Di- oder
Triethanolamin, vorliegen. Vorzugsweise liegen die anionischen Tenside in Form ihrer
Natrium- oder Kaliumsalze, insbesondere in Form der Natriumsalze vor.
Die Tenside können in den erfindungsgemäßen Reinigungs- oder Waschmitteln
insgesamt in einer Menge von vorzugsweise 1 Gew.-% bis 50 Gew.-%, insbesondere von
5 Gew.-% bis 30 Gew.-%, bezogen auf das fertige Mittel, enthalten sein.
Erfindungsgemäße Mittel können Bleichmittel enthalten. Unter den als Bleichmittel
dienenden, in Wasser H2O2 liefernden Verbindungen haben das Natriumpercarbonat, das
Natriumperborattetrahydrat und das Natriumperboratmonohydrat besondere Bedeutung.
Weitere brauchbare Bleichmittel sind beispielsweise Peroxopyrophosphate,
Citratperhydrate sowie H2O2 liefernde persaure Salze oder Persäuren, wie Persulfate
beziehungsweise Perschwefelsäure. Brauchbar ist auch das Harnstoffperoxohydrat
Percarbamid, das durch die Formel H2N-CO-NH2.H2O2 beschrieben werden kann.
Insbesondere beim Einsatz der Mittel für das Reinigen harter Oberflächen, zum Beispiel
beim maschinellen Geschirrspülen, können sie gewünschtenfalls auch Bleichmittel aus
der Gruppe der organischen Bleichmittel enthalten, obwohl deren Einsatz prinzipiell auch
bei Mitteln für die Textilwäsche möglich ist. Typische organische Bleichmittel sind die
Diacylperoxide, wie zum Beispiel Dibenzoylperoxid. Weitere typische organische
Bleichmittel sind die Peroxysäuren, wobei als Beispiele besonders die Alkylperoxysäuren
und die Arylperoxysäuren genannt werden. Bevorzugte Vertreter sind die
Peroxybenzoesäure und ihre ringsubstituierten Derivate, wie Alkylperoxybenzoesäuren,
aber auch Peroxy-α-Naphthoesäure und Magnesium-monoperphthalat, die aliphatischen
oder substituiert aliphatischen Peroxysäuren, wie Peroxylaurinsäure, Peroxystearinsäure,
ε-Phthalimidoperoxycapronsäure (Phthalimidoperoxyhexansäure, PAP), o-Carboxybenz
amidoperoxycapronsäure, N-Nonenylamidoperadipinsäure und N-Nonenylamidoper
succinate, und aliphatische und araliphatische Peroxydicarbonsäuren, wie 1,12-
Diperoxycarbonsäure, 1,9-Diperoxyazelainsäure, Diperoxysebacinsäure, Diperoxybrassyl
säure, die Diperoxyphthalsäuren, 2-Decyldiperoxybutan-1,4-disäure, N,N-Terephthaloyl
di(6-aminopercapronsäure) können eingesetzt werden.
Der Gehalt der Mittel an Bleichmittel kann 1 bis 40 Gew.-% und insbesondere 10 bis 20 Gew.-%,
betragen, wobei vorteilhafterweise Perboratmonohydrat oder Percarbonat
eingesetzt wird. Eine synergistische Verwendung von Amylase mit Percarbonat oder von
Amylase mit Percarbonsäure wird mit den Anmeldungen WO 99/63036, beziehungsweise
WO 99/63037 offenbart.
Um beim Waschen bei Temperaturen von 60°C und darunter, und insbesondere bei der
Wäschevorbehandlung eine verbesserte Bleichwirkung zu erreichen, können die Mittel
auch Bleichaktivatoren enthalten. Als Bleichaktivatoren können Verbindungen, die unter
Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-
Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder gegebenenfalls substituierte
Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder
N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder gegebenenfalls substituierte
Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere
Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-
2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glycolurile, insbesondere 1,3,4,6-
Tetraacetylglycoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI),
acylierte Phenolsulfonate, insbesondere n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsuffonat
(n- beziehungsweise iso-NOBS), acylierte Hydroxycarbonsäuren, wie Triethyl-O-
acetylcitrat (TEOC), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid,
Isatosäureanhydrid und/oder Bernsteinsäureanhydrid, Carbonsäureamide, wie N-
Methyldiacetamid, Glycolid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin,
Ethylenglycoldiacetat, Isopropenylacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und die aus den
deutschen Patentanmeldungen DE 196 16 693 und DE 196 16 767 bekannten Enolester
sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol beziehungsweise deren in der europäischen
Patentanmeldung EP 0 525 239 beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zucker
derivate, insbesondere Pentaacetylglucose (PAG), Pentaacetylfructose, Tetraacetylxylose
und Octaacetyllactose sowie acetyliertes, gegebenenfalls N-alkyliertes Glucamin
beziehungsweise Gluconolacton, Triazol beziehungsweise Triazolderivate und/oder
teilchenförmige Caprolactame und/oder Caprolactamderivate, bevorzugt N-acylierte
Lactame, beispielsweise N-Benzoylcaprolactam und N-Acetylcaprolactam, die aus den
internationalen Patentanmeldungen WO 94/27970, WO 94/28102, WO 94/28103,
WO 95/00626, WO 95/14759 und WO 95/17498 bekannt sind. Die aus der deutschen Pa
tentanmeldung DE 196 16 769 bekannten hydrophil substituierten Acylacetale und die in
der deutschen Patentanmeldung DE 196 16 770 sowie der internationalen Patentanmel
dung WO 95/14075 beschriebenen Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt.
Auch die aus der deutschen Patentanmeldung DE 44 43 177 bekannten Kombinationen
konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Ebenso können Nitrilderivate
wie Cyanopyridine, Nitrilquats, zum Beispiel N-Alkyammoniumacetonitrile, und/oder
Cyanamidderivate eingesetzt werden. Bevorzugte Bleichaktivatoren sind Natrium-4-
(octanoyloxy)-benzolsulfonat, n-Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat (n-
beziehungsweise iso-NOBS), Undecenoyloxybenzolsulfonat (UDOBS), Natrium
dodecanoyioxybenzolsulfonat (DOBS), Decanoyloxybenzoesäure (DOBA, OBC 10)
und/oder Dodecanoyloxybenzolsulfonat (OBS 12), sowie N-Methylmorpholinum-acetonitril
(MMA). Derartige Bleichaktivatoren können im üblichen Mengenbereich von 0,01 bis
20 Gew.-%, vorzugsweise in Mengen von 0,1 bis 15 Gew.-%, insbesondere 1 Gew.-% bis
10 Gew.-%, bezogen auf die gesamte Zusammensetzung, enthalten sein.
Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können auch
sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein. Bei diesen Stoffen handelt es sich um
bleichverstärkende Übergangsmetallsalze beziehungsweise Übergangsmetallkomplexe
wie beispielsweise Mn-, Fe-, Co-, Ru- oder Mo-Salenkomplexe oder -carbonylkomplexe.
Auch Mn-, Fe-, Co-, Ru-, Mo-, Ti-, V- und Cu-Komplexe mit N-haltigen Tripod-Liganden
sowie Co-, Fe-, Cu- und Ru-Aminkomplexe sind als Bleichkatalysatoren geeignet, wobei
solche Verbindungen bevorzugt eingesetzt werden, die in der DE 197 09 284 A1
beschrieben sind. Gemäß WO 99/63038 vermögen auch Acetonitril-Derivate und gemäß
WO 99/63041 bleichaktivierende Übergangsmetallkomplexverbindungen in Kombination
mit Amylasen eine bleichaktivierende Wirkung zu entfalten.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten in der Regel einen oder mehrere Builder,
insbesondere Zeolithe, Silikate, Carbonate, organische Cobuilder und - wo keine
ökologischen Gründe gegen ihren Einsatz sprechen - auch die Phosphate. Letztere sind
insbesondere in Reinigungsmitteln für das maschinelle Geschirrspülen bevorzugt
einzusetzende Gerüststoffe.
Zu nennen sind hier kristalline, schichtförmige Natriumsilicate der allgemeinen Formel
NaMSixO2x+1.yH2O, wobei M Natrium oder Wasserstoff bedeutet, x eine Zahl von 1,6 bis 4,
vorzugsweise 1,9 bis 4,0 und y eine Zahl von 0 bis 20 ist und bevorzugte Werte für × 2, 3
oder 4 sind. Derartige kristalline Schichtsilicate werden beispielsweise in der
europäischen Patentanmeldung EP 0164 514 beschrieben. Bevorzugte kristalline
Schichtsilicate der angegebenen Formel sind solche, in denen M für Natrium steht und x
die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl β- als auch δ-Natriumdisilicate
Na2Si2O5.yH2O bevorzugt. Im Handel befinden sich derartige Verbindungen
beispielsweise unter der Bezeichnung SKS® (Fa. Clariant). So handelt es sich bei SKS-6®
vorwiegend um ein δ-Natriumdisilicat mit der Formel Na2Si2O5.yH2O, bei SKS-7®
vorwiegend um das β-Natriumdisilicat. Durch Reaktion mit Säuren (zum Beispiel
Citronensäure oder Kohlensäure) entsteht aus dem δ-Natriumdisilicat Kanemit
NaHSi2O5.yH2O, im Handel unter den Bezeichnungen SKS-9® beziehungsweise SKS-10®
(Fa. Clariant). Von Vorteil kann es auch sein, chemische Modifikationen dieser
Schichtsilicate einzusetzen. So kann beispielsweise die Alkalität der Schichtsilicate
geeignet beeinflußt werden. Mit Phosphat beziehungsweise mit Carbonat dotierte
Schichtsilicate weisen im Vergleich zu dem δ-Natriumdisilicat veränderte
Kristallmorphologien auf, lösen sich schneller und zeigen im Vergleich zu δ-
Natriumdisilicat ein erhöhtes Calciumbindevermögen. So sind Schichtsilicate der
allgemeinen Summenformel xNa2O.ySiO2.zP2O5, in der das Verhältnis x zu y einer
Zahl 0,35 bis 0,6, das Verhältnis x zu z einer Zahl von 1,75 bis 1200 und das Verhältnis y
zu z einer Zahl von 4 bis 2800 entsprechen, in der Patentanmeldung DE 196 01 063
beschrieben. Die Löslichkeit der Schichtsilicate kann auch erhöht werden, indem
besonders feinteilige Schichtsilicate eingesetzt werden. Auch Compounds aus den
kristallinen Schichtsilicaten mit anderen Inhaltsstoffen können eingesetzt werden. Dabei
sind insbesondere Compounds mit Cellulosederivaten, die Vorteile in der
desintegrierenden Wirkung aufweisen und insbesondere in Waschmitteltabletten
eingesetzt werden, sowie Compounds mit Polycarboxylaten, zum Beispiel Citronensäure,
beziehungsweise polymeren Polycarboxylaten, zum Beispiel Copolymeren der
Acrylsäure, zu nennen.
Einsetzbar sind auch amorphe Natriumsilikate mit einem Modul Na2O : SiO2 von 1 : 2 bis
1 : 3,3, vorzugsweise von 1 : 2 bis 1 : 2,8 und insbesondere von 1 : 2 bis 1 : 2,6, welche
löseverzögert sind und Sekundärwascheigenschaften aufweisen. Die Löseverzögerung
gegenüber herkömmlichen amorphen Natriumsilikaten kann dabei auf verschiedene
Weise, beispielsweise durch Oberflächenbehandlung, Compoundierung, Kompaktierung/-
Verdichtung oder durch Übertrocknung hervorgerufen worden sein. Im Rahmen dieser
Erfindung wird unter dem Begriff "amorph" auch "röntgenamorph" verstanden. Dies heißt,
daß die Silikate bei Röntgenbeugungsexperimenten keine scharfen Röntgenreflexe
liefern, wie sie für kristalline Substanzen typisch sind, sondern allenfalls ein oder mehrere
Maxima der gestreuten Röntgenstrahlung, die eine Breite von mehreren Gradeinheiten
des Beugungswinkels aufweisen. Es kann jedoch sehr wohl sogar zu besonders guten
Buildereigenschaften führen, wenn die Silikatpartikel bei
Elektronenbeugungsexperimenten verwaschene oder sogar scharfe Beugungsmaxima
liefern. Dies ist so zu interpretieren, daß die Produkte mikrokristalline Bereiche der Größe
10 bis einige Hundert nm aufweisen, wobei Werte bis max. 50 nm und insbesondere bis
max. 20 nm bevorzugt sind. Insbesondere bevorzugt sind verdichtete/kompaktierte
amorphe Silikate, compoundierte amorphe Silikate und übertrocknete röntgenamorphe
Silikate.
Ein gegebenenfalls einsetzbarer, feinkristalliner, synthetischer und gebundenes Wasser
enthaltender Zeolith ist vorzugsweise Zeolith A und/oder P. Als Zeolith P wird Zeolith
MAP® (Handelsprodukt der Firma Crosfield) besonders bevorzugt. Geeignet sind jedoch
auch Zeolith X sowie Mischungen aus A, X und/oder P. Kommerziell erhältlich und im
Rahmen der vorliegenden Erfindung bevorzugt einsetzbar ist beispielsweise auch ein Co-
Kristallisat aus Zeolith X und Zeolith A (ca. 80 Gew.-% Zeolith X), das von der Firma
CONDEA Augusta S. p. A. unter dem Markennamen VEGOBOND AX® vertrieben wird und
durch die Formel
nNa2O.(1 - n)K2O.Al2O5.(2-2,5)SiO2.(3,5-5,5)H2O
beschrieben werden kann. Geeignete Zeolithe weisen eine mittlere Teilchengröße von
weniger als 10 µm (Volumenverteilung; Meßmethode: Coulter Counter) auf und enthalten
vorzugsweise 18 bis 22 Gew.-%, insbesondere 20 bis 22 Gew.-% an gebundenem
Wasser.
Selbstverständlich ist auch ein Einsatz der allgemein bekannten Phosphate als
Buildersubstanzen möglich, sofern ein derartiger Einsatz nicht aus ökologischen Gründen
vermieden werden sollte. Unter der Vielzahl der kommerziell erhältlichen Phosphate
haben die Alkalimetallphosphate unter besonderer Bevorzugung von Pentanatrium-
beziehungsweise Pentakaliumtriphosphat (Natrium- beziehungsweise
Kaliumtripolyphosphat) in der Wasch- und Reinigungsmittel-Industrie die größte
Bedeutung.
Alkalimetallphosphate ist dabei die summarische Bezeichnung für die Alkalimetall-
(insbesondere Natrium- und Kalium-) -Salze der verschiedenen Phosphorsäuren, bei
denen man Metaphosphorsäuren (HPO3)n und Orthophosphorsäure H3PO4 neben
höhermolekularen Vertretern unterscheiden kann. Die Phosphate vereinen dabei mehrere
Vorteile in sich: Sie wirken als Alkaliträger, verhindern Kalkbeläge auf Maschinenteilen
beziehungsweise Kalkinkrustationen in Geweben und tragen überdies zur
Reinigungsleistung bei.
Natriumdihydrogenphosphat, NaH2PO4, existiert als Dihydrat (Dichte 1,91 gcm-3,
Schmelzpunkt 60°) und als Monohydrat (Dichte 2,04 gcm-3). Beide Salze sind weiße, in
Wasser sehr leicht lösliche Pulver, die beim Erhitzen das Kristallwasser verlieren und bei
200°C in das schwach saure Diphosphat (Dinatriumhydrogendiphosphat, Na2H2P2O7), bei
höherer Temperatur in Natiumtrimetaphosphat (Na3P3O9) und Maddrellsches Salz (siehe
unten), übergehen. NaH2PO4 reagiert sauer; es entsteht, wenn Phosphorsäure mit
Natronlauge auf einen pH-Wert von 4,5 eingestellt und die Maische versprüht wird.
Kaliumdihydrogenphosphat (primäres oder einbasiges Kaliumphosphat,
Kaliumbiphosphat, KDP), KH2PO4, ist ein weißes Salz der Dichte 2,33 gcm-3, hat einen
Schmelzpunkt 253° [Zersetzung unter Bildung von Kaliumpolyphosphat (KPO3)x] und ist
leicht löslich in Wasser.
Dinatriumhydrogenphosphat (sekundäres Natriumphosphat), Na2HPO4, ist ein farbloses,
sehr leicht wasserlösliches kristallines Salz. Es existiert wasserfrei und mit 2 Mol. (Dichte
2,066 gcm-3, Wasserverlust bei 95°), 7 Mol. (Dichte 1,68 gcm-3, Schmelzpunkt 48° unter
Verlust von 5H2O) und 12 Mol. Wasser (Dichte 1,52 gcm-3, Schmelzpunkt 35° unter
Verlust von 5H2O), wird bei 100° wasserfrei und geht bei stärkerem Erhitzen in das
Diphosphat Na4P2O7 über. Dinatriumhydrogenphosphat wird durch Neutralisation von
Phosphorsäure mit Sodalösung unter Verwendung von Phenolphthalein als Indikator
hergestellt. Dikaliumhydrogenphosphat (sekundäres od. zweibasiges Kaliumphosphat),
K2HPO4, ist ein amorphes, weißes Salz, das in Wasser leicht löslich ist.
Trinatriumphosphat, tertiäres Natriumphosphat, Na3PO4, sind farblose Kristalle, die als
Dodecahydrat eine Dichte von 1,62 gcm-3 und einen Schmelzpunkt von 73-76°C
(Zersetzung), als Decahydrat (entsprechend 19-20% P2O5) einen Schmelzpunkt von
100°C und in wasserfreier Form (entsprechend 39-40% P2O5) eine Dichte von 2,536 gcm- 3
aufweisen. Trinatriumphosphat ist in Wasser unter alkalischer Reaktion leicht löslich und
wird durch Eindampfen einer Lösung aus genau 1 Mol Dinatriumphosphat und 1 Mol
NaOH hergestellt. Trikaliumphosphat (tertiäres oder dreibasiges Kaliumphosphat), K3PO4,
ist ein weißes, zerfließliches, körniges Pulver der Dichte 2,56 gcm-3, hat einen
Schmelzpunkt von 1340° und ist in Wasser mit alkalischer Reaktion leicht löslich. Es
entsteht zum Beispiel beim Erhitzen von Thomasschlacke mit Kohle und Kaliumsulfat.
Trotz des höheren Preises werden in der Reinigungsmittel-Industrie die leichter löslichen,
daher hochwirksamen, Kaliumphosphate gegenüber entsprechenden Natrium-
Verbindungen vielfach bevorzugt.
Tetranatriumdiphosphat (Natriumpyrophosphat), Na4P2O7, existiert in wasserfreier Form
(Dichte 2,534 gcm-3, Schmelzpunkt 988°, auch 880° angegeben) und als Decahydrat
(Dichte 1,815-1,836 gcm-3, Schmelzpunkt 94° unter Wasserverlust). Beide Substanzen
sind farblose, in Wasser mit alkalischer Reaktion lösliche Kristalle. Na4P2O7 entsteht beim
Erhitzen von Dinatriumphosphat auf < 200° oder indem man Phosphorsäure mit Soda im
stöchiometrischem Verhältnis umsetzt und die Lösung durch Versprühen entwässert. Das
Decahydrat komplexiert Schwermetall-Salze und Härtebildner und verringert daher die
Härte des Wassers. Kaliumdiphosphat (Kaliumpyrophosphat), K4P2O7, existiert in Form
des Trihydrats und stellt ein farbloses, hygroskopisches Pulver mit der Dichte 2,33 gcm-3
dar, das in Wasser löslich ist, wobei der pH-Wert der 1%igen Lösung bei 25° 10,4 beträgt.
Durch Kondensation des NaH2PO4 beziehungsweise des KH2PO4 entstehen
höhermolekulare Natrium- und Kaliumphosphate, bei denen man cyclische Vertreter, die
Natrium- beziehungsweise Kaliummetaphosphate und kettenförmige Typen, die Natrium-
beziehungsweise Kaliumpolyphosphate, unterscheiden kann. Insbesondere für letztere
sind eine Vielzahl von Bezeichnungen in Gebrauch: Schmelz- oder Glühphosphate,
Grahamsches Salz, Kurrolsches und Maddrellsches Salz. Alle höheren Natrium- und
Kaliumphosphate werden gemeinsam als kondensierte Phosphate bezeichnet.
Das technisch wichtige Pentanatriumtriphosphat, Na5P3O10 (Natriumtripolyphosphat), ist
ein wasserfrei oder mit 6 H2O kristallisierendes, nicht hygroskopisches, weißes,
wasserlösliches Salz der allgemeinen Formel NaO-[P(O)(ONa)-O]n-Na mit n = 3. In 100 g
Wasser lösen sich bei Zimmertemperatur etwa 17 g, bei 60° ca. 20 g, bei 100° rund 32 g
des kristallwasserfreien Salzes; nach zweistündigem Erhitzen der Lösung auf 100°
entstehen durch Hydrolyse etwa 8% Orthophosphat und 15% Diphosphat. Bei der
Herstellung von Pentanatriumtriphosphat wird Phosphorsäure mit Sodalösung oder
Natronlauge im stöchiometrischen Verhältnis zur Reaktion gebracht und die Lösung durch
Versprühen entwässert. Ähnlich wie Grahamsches Salz und Natriumdiphosphat löst
Pentanatriumtriphosphat viele unlösliche Metall-Verbindungen (auch Kalkseifen usw.).
Pentakaliumtriphosphat, K5P3O10 (Kaliumtripolyphosphat), kommt beispielsweise in Form
einer 50 Gew.-%-igen Lösung (< 23% P2O5, 25% K2O) in den Handel. Die
Kaliumpolyphosphate finden in der Wasch- und Reinigungsmittel-Industrie breite
Verwendung. Weiter existieren auch Natriumkaliumtripolyphosphate, welche ebenfalls im
Rahmen der vorliegenden Erfindung einsetzbar sind. Diese entstehen beispielsweise,
wenn man Natriumtrimetaphosphat mit KOH hydrolysiert:
(NaPO3)3 + 2KOH → Na3K2P3O10 + H2O
Diese sind erfindungsgemäß genau wie Natriumtripolyphosphat, Kaliumtripolyphosphat
oder Mischungen aus diesen beiden einsetzbar; auch Mischungen aus
Natriumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat oder Mischungen aus
Kaliumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat oder Gemische aus
Natriumtripolyphosphat und Kaliumtripolyphosphat und Natriumkaliumtripolyphosphat sind
erfindungsgemäß einsetzbar.
Als organische Cobuilder können in den erfindungsgemäßen Wasch- und
Reinigungsmitteln insbesondere Polyc 57273 00070 552 001000280000000200012000285915716200040 0002010036752 00004 57154arboxylate oder Polycarbonsäuren, polymere
Polycarboxylate, Polyasparaginsäure, Polyacetale, gegebenenfalls oxidierte Dextrine,
weitere organische Cobuilder (siehe unten) sowie Phosphonate eingesetzt werden. Diese
Stoffklassen werden nachfolgend beschrieben.
Brauchbare organische Gerüstsubstanzen sind beispielsweise die in Form ihrer
Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche
Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen.
Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure,
Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren, Aminocarbonsäuren,
Nitrilotriessigsäure (NTA), sofern ein derartiger Einsatz aus ökologischen Gründen nicht
zu vermeiden ist, sowie Mischungen aus diesen. Bevorzugte Salze sind die Salze der
Polycarbonsäuren wie Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure,
Weinsäure, Zuckersäuren und Mischungen aus diesen.
Auch die Säuren an sich können eingesetzt werden. Sie besitzen neben ihrer
Builderwirkung typischerweise auch die Eigenschaft einer Säuerungskomponente und
dienen somit auch zur Einstellung eines niedrigeren und milderen pH-Wertes von Wasch-
oder Reinigungsmitteln, sofern nicht der sich durch die Mischung der übrigen
Komponenten ergebende pH-Wert gewünscht ist. Insbesondere sind hierbei system- und
umweltverträgliche Säuren wie Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure,
Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Adipinsäure, Gluconsäure und
beliebige Mischungen aus diesen zu nennen. Aber auch Mineralsäuren, insbesondere
Schwefelsäure oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide können als
pH-Regulatoren dienen. Derartige Regulatoren sind in den erfindungsgemäßen Mitteln in
Mengen von vorzugsweise nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 1,2 Gew.-% bis 17 Gew.-%,
enthalten.
Als Builder sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet, dies sind beispielsweise die
Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, beispielsweise solche
mit einer relativen Molekülmasse von 500 bis 70 000 g/mol.
Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne
dieser Schrift um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die
grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein
UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen
Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den
untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen
deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen Polystyrolsulfonsäuren als Standard
eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der
Regel deutlich höher als die in dieser Schrift angegebenen Molmassen.
Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse
von 2 000 bis 20 000 g/mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus
dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 2 000 bis
10 000 g/mol, und besonders bevorzugt von 3 000 bis 5 000 g/mol, aufweisen, bevorzugt
sein.
Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure
mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Als
besonders geeignet haben sich Copolymere der Acrylsäure mit Maleinsäure erwiesen, die
50 bis 90 Gew.-% Acrylsäure und 50 bis 10 Gew.-% Maleinsäure enthalten. Ihre relative
Molekülmasse, bezogen auf freie Säuren, beträgt im allgemeinen 2 000 bis 70 000 g/mol,
vorzugsweise 20 000 bis 50 000 g/mol und insbesondere 30 000 bis 40 000 g/mol. Die
(co-) polymeren Polycarboxylate können entweder als Pulver oder als wässerige Lösung
eingesetzt werden. Der Gehalt der Mittel an (co-)polymeren Polycarboxylaten kann von
0,5 bis 20 Gew.-%, insbesondere 1 bis 10 Gew.-%, betragen.
Zur Verbesserung der Wasserlöslichkeit können die Polymere auch Allylsulfonsäuren, wie
beispielsweise Allyloxybenzolsulfonsäure und Methallylsulfonsäure, als Monomer
enthalten.
Insbesondere bevorzugt sind auch biologisch abbaubare Polymere aus mehr als zwei
verschiedenen Monomereinheiten, beispielsweise solche, die als Monomere Salze der
Acrylsäure und der Maleinsäure sowie Vinylalkohol beziehungsweise Vinylalkohol-
Derivate oder die als Monomere Salze der Acrylsäure und der 2-Alkylallylsulfonsäure
sowie Zucker-Derivate enthalten.
Weitere bevorzugte Copolymere sind solche, die als Monomere vorzugsweise Acrolein
und Acrylsäure/Acrylsäuresalze beziehungsweise Acrolein und Vinylacetat aufweisen.
Ebenso sind als weitere bevorzugte Buildersubstanzen polymere Aminodicarbonsäuren,
deren Salze oder deren Vorläufersubstanzen zu nennen. Besonders bevorzugt sind
Polyasparaginsäuren beziehungsweise deren Salze und Derivate.
Weitere geeignete Buildersubstanzen sind Polyacetale, welche durch Umsetzung von
Dialdehyden mit Polyolcarbonsäuren, welche 5 bis 7 C-Atome und mindestens 3
Hydroxylgruppen aufweisen, erhalten werden können. Bevorzugte Polyacetale werden
aus Dialdehyden wie Glyoxal, Glutaraldehyd, Terephthalaldehyd sowie deren Gemischen
und aus Polyolcarbonsäuren wie Gluconsäure und/oder Glucoheptonsäure erhalten.
Weitere geeignete organische Buildersubstanzen sind Dextrine, beispielsweise Oligomere
beziehungsweise Polymere von Kohlenhydraten, die durch partielle Hydrolyse von
Stärken erhalten werden können. Die Hydrolyse kann nach üblichen, beispielsweise
säure- oder enzymkatalysierten Verfahren durchgeführt werden. Vorzugsweise handelt es
sich um Hydrolyseprodukte mit mittleren Molmassen im Bereich von 400 bis
500 000 g/mol. Dabei ist ein Polysaccharid mit einem Dextrose-Äquivalent (DE) im
Bereich von 0,5 bis 40, insbesondere von 2 bis 30 bevorzugt, wobei DE ein
gebräuchliches Maß für die reduzierende Wirkung eines Polysaccharids im Vergleich zu
Dextrose ist, welche ein DE von 100 besitzt. Brauchbar sind sowohl Maltodextrine mit
einem DE zwischen 3 und 20 und Trockenglucosesirupe mit einem DE zwischen 20 und
37 als auch sogenannte Gelbdextrine und Weißdextrine mit höheren Molmassen im
Bereich von 2 000 bis 30 000 g/mol.
Bei den oxidierten Derivaten derartiger Dextrine handelt es sich um deren
Umsetzungsprodukte mit Oxidationsmitteln, welche in der Lage sind, mindestens eine
Alkoholfunktion des Saccharidrings zur Carbonsäurefunktion zu oxidieren. Besonders
bevorzugte organische Builder für erfindungsgemäße Mittel sind oxidierte Stärken,
beziehungsweise deren Derivate aus den Anmeldungen EP 472 042, WO 97/25399, und
EP 755 944.
Auch Oxydisuccinate und andere Derivate von Disuccinaten, vorzugsweise
Ethylendiamindisuccinat, sind weitere geeignete Cobuilder. Dabei wird Ethylendiamin-
N,N'-disuccinat (EDDS) bevorzugt in Form seiner Natrium- oder Magnesiumsalze
verwendet. Weiterhin bevorzugt sind in diesem Zusammenhang auch Glycerindisuccinate
und Glycerintrisuccinate. Geeignete Einsatzmengen liegen in zeolithhaltigen und/oder
silicathaltigen Formulierungen zwischen 3 und 15 Gew.-%.
Weitere brauchbare organische Cobuilder sind beispielsweise acetylierte
Hydroxycarbonsäuren beziehungsweise deren Salze, welche gegebenenfalls auch in
Lactonform vorliegen können und welche mindestens 4 Kohlenstoffatome und mindestens
eine Hydroxygruppe sowie maximal zwei Säuregruppen enthalten.
Eine weitere Substanzklasse mit Cobuildereigenschaften stellen die Phosphonate dar.
Dabei handelt es sich insbesondere um Hydroxyalkan- beziehungsweise
Aminoalkanphosphonate. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan-
1,1-diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung als Cobuilder. Es wird
vorzugsweise als Natriumsalz eingesetzt, wobei das Dinatriumsalz neutral und das
Tetranatriumsalz alkalisch (pH 9) reagiert. Als Aminoalkanphosphonate kommen
vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriamin
pentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Sie werden
vorzugsweise in Form der neutral reagierenden Natriumsalze, zum Beispiel als
Hexanatriumsalz der EDTMP beziehungsweise als Hepta- und Octa-Natriumsalz der
DTPMP, eingesetzt. Als Builder wird dabei aus der Klasse der Phosphonate bevorzugt
HEDP verwendet. Die Aminoalkanphosphonate besitzen zudem ein ausgeprägtes
Schwermetallbindevermögen. Dementsprechend kann es, insbesondere wenn die Mittel
auch Bleiche enthalten, bevorzugt sein, Aminoalkanphosphonate, insbesondere DTPMP,
einzusetzen, oder Mischungen aus den genannten Phosphonaten zu verwenden.
Darüberhinaus können alle Verbindungen, die in der Lage sind, Komplexe mit
Erdalkaliionen auszubilden, als Cobuilder eingesetzt werden.
Buildersubstanzen können in den erfindungsgemäßen Mitteln gegebenenfalls in Mengen
bis zu 90 Gew.-% enthalten sein. Sie sind vorzugsweise in Mengen bis zu 75 Gew.-%
enthalten. Erfindungsgemäße Waschmittel weisen Buildergehalte von insbesondere
5 Gew.-% bis 50 Gew.-% auf. In erfindungsgemäßen Mitteln für die Reinigung harter
Oberflächen, insbesondere zur maschinellen Reinigung von Geschirr, beträgt der Gehalt
an Buildersubstanzen insbesondere 5 Gew.-% bis 88 Gew.-%, wobei in derartigen Mitteln
vorzugsweise keine wasserunlöslichen Buildermaterialien eingesetzt werden. In einer
bevorzugten Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel zur insbesondere maschinellen
Reinigung von Geschirr sind 20 Gew.-% bis 40 Gew.-% wasserlöslicher organischer
Builder, insbesondere Alkalicitrat, 5 Gew.-% bis 15 Gew.-% Alkalicarbonat und 20 Gew.-
% bis 40 Gew.-% Alkalidisilikat enthalten.
Lösungsmittel, die in den flüssigen bis gelförmigen Zusammensetzungen von Wasch- und
Reinigungsmitteln eingesetzt werden können, stammen beispielsweise aus der Gruppe
ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glycolether, sofern sie im
angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden
die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanolen,
Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether,
Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykol-methylether, Diethylenglykolethylether,
Propylenglykolmethyl-, -ethyl- oder -propylether, Dipropylenglykolmonomethyl-, oder -
ethylether, Di-isopropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Methoxy-, Ethoxy- oder
Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol
t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Lösungsmittel können in den erfin
dungsgemäßen flüssigen bis gelförmigen Wasch- und Reinigungsmitteln in Mengen
zwischen 0,1 und 20 Gew.-%, bevorzugt aber unter 15 Gew.-% und insbesondere
unterhalb von 10 Gew.-% eingesetzt werden.
Zur Einstellung der Viskosität können erfindungsgemäß Zusammensetzungen ein oder
mehrere Verdicker beziehungsweise Verdickungssysteme zugesetzt werden. Diese
hochmolekularen Stoffe, die auch Quell(ungs)mittel genannt werden, saugen meist die
Flüssigkeiten auf und quellen dabei auf, um schließlich in zähflüssige echte oder kolloide
Lösungen überzugehen.
Geeignete Verdicker sind anorganische oder polymere organische Verbindungen. Zu den
anorganischen Verdickern zählen beispielsweise Polykieselsäuren, Tonmineralien wie
Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuern und Bentonite. Die organischen Verdicker
stammen aus den Gruppen der natürlichen Polymere, der abgewandelten natürlichen
Polymere und der vollsynthetischen Polymere. Solche aus der Natur stammenden
Polymere sind beispielsweise Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate,
Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine
und Casein. Abgewandelte Naturstoffe, die als Verdicker verwendet werden, stammen vor
allem aus der Gruppe der modifizierten Stärken und Cellulosen. Beispielhaft seien hier
Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose
sowie Kernmehlether genannt. Vollsynthetische Verdicker sind Polymere wie Polyacryl-
und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether,
Polyimine, Polyamide und Polyurethane.
Die Verdicker können in einer Menge bis zu 5 Gew.-%, vorzugsweise von 0,05 bis 2 Gew.-%,
und besonders bevorzugt von 0,1 bis 1,5 Gew.-%, bezogen auf die fertige
Zusammensetzung, enthalten sein.
Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel kann gegebenenfalls als weitere
übliche Inhaltsstoffe Sequestrierungsmittel, Elektrolyte und weitere Hilfsstoffe, wie
optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Silberkorrosionsinhibitoren, Farbüber
tragungsinhibitoren, Schauminhibitoren, Abrasivstoffe, Färb- und/oder Duftstoffe, sowie
mikrobielle Wirkstoffe und/oder UV-Absorbenzien enthalten.
Erfindungsgemäße Textilwaschmittel können als optische Aufheller Derivate der
Diaminostilbendisulfonsäure beziehungsweise deren Alkalimetallsalze enthalten.
Geeignet sind zum Beispiel Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazinyl-6-
amino)stilben-2,2'-disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle
der Morpholino-Gruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe, eine
Anilinogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller
vom Typ der substituierten Diphenylstyryle anwesend sein, zum Beispiel die Alkalisalze
des 4,4'-Bis(2-sulfostyryl)-diphenyls, 4,4'-Bis(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyls, oder 4-(4-
Chlorstyryl)-4'-(2-sulfostyryl)-diphenyls. Auch Gemische der vorgenannten optischen
Aufheller können verwendet werden.
Vergrauungsinhibitoren haben die Aufgabe, den von der Textilfaser abgelösten Schmutz
in der Flotte suspendiert zu halten. Hierzu sind wasserlösliche Kolloide meist organischer
Natur geeignet, beispielsweise Stärke, Leim, Gelatine, Salze von Ethercarbonsäuren oder
Ethersulfonsäuren der Stärke oder der Cellulose oder Salze von sauren
Schwefelsäureestern der Cellulose oder der Stärke. Auch wasserlösliche, saure Gruppen
enthaltende Polyamide sind für diesen Zweck geeignet. Weiterhin lassen sich andere als
die obengenannten Stärkederivate verwenden, zum Beispiel Aldehydstärken. Es werden
auch Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose (Na-Salz), Methylcellulose,
Hydroxyalkylcellulose und Mischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxy
propylcellulose, Methylcarboxymethylcellulose und deren Gemische, beispielsweise in
Mengen von 0,1 bis 5 Gew.-%, bezogen auf die Mittel, eingesetzt.
Um einen Silberkorrosionsschutz zu bewirken, können in erfindungsgemäßen
Reinigungsmitteln für Geschirr Silberkorrosionsinhibitoren eingesetzt werden. Solche sind
aus dem Stand der Technik bekannt, beispielsweise Benzotriazole, Eisen(III)-chlorid oder
CoSO4. Wie beispielsweise aus der europäischen Patentschrift EP 0 736084 B1 bekannt
ist, sind für die gemeinsame Verwendung mit Enzymen besonders geeignete
Silberkorrosionsinhibitoren Mangan-, Titan-, Zirkonium-, Hafnium-, Vanadium-, Cobalt-
oder Cersalze und/oder -komplexe, in denen die genannten Metalle in einer der
Oxidationsstufen II, III, IV, V oder VI vorliegen. Beispiele für derartige Verbindungen sind
MnSO4, V2O5, V2O4, VO2, TiOSO4, K2TiF6, K2ZrF6, Co(NO3)2, Co(NO3)3, sowie deren
Gemische.
"Soil-Release"-Wirkstoffe oder "Soil-Repellents" sind zumeist Polymere, die bei der
Verwendung in einem Waschmittel der Wäschefaser schmutzabstoßende Eigenschaften
verleihen und/oder das Schmutzablösevermögen der übrigen Waschmittelbestandteile
unterstützen. Ein vergleichbarer Effekt kann auch bei deren Einsatz in Reinigungsmitteln
für harte Oberflächen beobachtet werden.
Besonders wirksame und seit langer Zeit bekannte Soil-Release-Wirkstoffe sind
Copolyester mit Dicarbonsäure-, Alkylenglykol- und Polyalkylenglykoleinheiten. Beispiele
dafür sind Copolymere oder Mischpolymere aus Polyethylenterephthalat und
Polyoxyethylenglykol (DT 16 17 141, beziehungsweise DT 22 00 911). In der deutschen
Offenlegungsschrift DT 22 53 063 sind saure Mittel genannt, die unter anderem ein
Copolymer aus einer dibasigen Carbonsäure und einem Alkylen- oder
Cycloalkylenpolyglykol enthalten. Polymere aus Ethylenterephthalat und Polyethylenoxid
terephthalat und deren Einsatz in Waschmitteln sind in den deutschen Schriften
DE 28 57 292 und DE 33 24 258 und der Europäischen Patentschrift EP 0253 567
beschrieben. Das europäische Patent EP 066 944 betrifft Mittel, die einen Copolyester
aus Ethylenglykol, Polyethylenglykol, aromatischer Dicarbonsäure und sulfonierter
aromatischer Dicarbonsäure in bestimmten Molverhältnissen enthalten. Aus dem
europäischen Patent EP 0185 427 sind Methyl- oder Ethylgruppen-endverschlossene
Polyester mit Ethylen- und/oder Propylen-terephthalat- und Polyethylenoxidterephthalat-
Einheiten und Waschmitel, die derartiges Soil-release-Polymer enthalten, bekannt. Das
europäische Patent EP 0 241 984 betrifft einen Polyester, der neben Oxyethylen-Gruppen
und Terephthalsäureeinheiten auch substituierte Ethyleneinheiten sowie Glycerineinheiten
enthält. Aus dem europäischen Patent EP 0241 985 sind Polyester bekannt, die neben
Oxyethylen-Gruppen und Terephthalsäureeinheiten 1,2-Propylen-, 1,2-Butylen- und/oder
3-Methoxy-1,2-propylengruppen sowie Glycerineinheiten enthalten und mit C1- bis C4-
Alkylgruppen endgruppenverschlossen sind. Aus der europäischen Patentanmeldung
EP 0 272 033 sind zumindest anteilig durch C1-4-Alkyl- oder Acylreste
endgruppenverschlossene Polyester mit Poly-propylenterephthalat- und
Polyoxyethylenterephthalat-Einheiten bekannt. Das europäische Patent EP 0274 907
beschreibt sulfoethyl-endgruppenverschlossene terephthalathaltige Soil-release-
Polyester. Gemäß der europäischen Patentanmeldung EP 0357 280 werden durch
Sulfonierung ungesättigter Endgruppen Soil-Release-Polyester mit Terephthalat-,
Alkylenglykol- und Poly-C2-4-Glykol-Einheiten hergestellt. Die internationale
Patentanmeldung WO 95/32232 betrifft saure, aromatische schmutzablösevermögende
Polyester. Aus der internationalen Patentanmeldung WO 97/31085 sind nicht polymere
soil-repellent-Wirkstoffe für Materialien aus Baumwolle mit mehreren funktionellen
Einheiten bekannt: Eine erste Einheit, die beispielsweise kationisch sein kann, ist zur
Adsorption auf die Baumwolloberfläche durch elektrostatische Wechselwirkung befähigt,
und eine zweite Einheit, die hydrophob ausgebildet ist, ist verantwortlich für das
Verbleiben des Wirkstoffs an der Wasser/Baumwolle-Grenzfläche.
Zu den für den Einsatz in erfindungsgemäßen Textilwaschmittein in Frage kommenden
Farbübertragungsinhibitoren gehören insbesondere Polyvinylpyrrolidone, Polyvinyl
imidazole, polymere N-Oxide wie Poly-(vinylpyridin-N-oxid) und Copolymere von Vinyl
pyrrolidon mit Vinylimidazol.
Beim Einsatz in maschinellen Reinigungsverfahren kann es von Vorteil sein, den Mitteln
Schauminhibitoren zuzusetzen. Als Schauminhibitoren eignen sich beispielsweise Seifen
natürlicher oder synthetischer Herkunft, die einen hohen Anteil an C18-C24-Fettsäuren
aufweisen. Geeignete nichttensidartige Schauminhibitoren sind beispielsweise
Organopolysiloxane und deren Gemische mit mikrofeiner, gegebenenfalls signierter
Kieselsäure sowie Paraffine, Wachse, Mikrokristallinwachse und deren Gemische mit
silanierter Kieselsäure oder Bistearylethylendiamid. Mit Vorteilen werden auch Gemische
aus verschiedenen Schauminhibitoren verwendet, zum Beispiel solche aus Silikonen, Pa
raffinen oder Wachsen. Vorzugsweise sind die Schauminhibitoren, insbesondere Silikon-
und/Oder Paraffin-haltige Schauminhibitoren, an eine granulare, in Wasser lösliche,
beziehungsweise dispergierbare Trägersubstanz gebunden. Insbesondere sind dabei
Mischungen aus Paraffinen und Bistearylethylendiamiden bevorzugt.
Ein erfindungsgemäßes Reinigungsmittel für harte Oberflächen kann darüber hinaus
abrasiv wirkende Bestandteile, insbesondere aus der Gruppe umfassend Quarzmehle,
Holzmehle, Kunststoffmehle, Kreiden und Mikroglaskugeln sowie deren Gemische,
enthalten. Abrasivstoffe sind in den erfindungsgemäßen Reinigungsmitteln vorzugsweise
nicht über 20 Gew.-%, insbesondere von 5 Gew.-% bis 15 Gew.-%, enthalten.
Farb- und Duftstoffe werden Wasch- und Reinigungsmitteln zugesetzt, um den
ästhetischen Eindruck der Produkte zu verbessern und dem Verbraucher neben der
Wasch- und Reinigungsleistung ein visuell und sensorisch "typisches und
unverwechselbares" Produkt zur Verfügung zu stellen. Als Parfümöle beziehungsweise
Duftstoffe können einzelne Riechstoffverbindungen, zum Beispiel die synthetischen
Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe
verwendet werden. Riechstoffverbindungen vom Typ der Ester sind zum Beispiel
Benzylacetat, Phenoxyethylisobutyrat, p-tert.-Butylcyclohexylacetat, Linalylacetat,
Dimethylbenzyl-carbinylacetat, Phenylethylacetat, Linalylbenzoat, Benzylformiat,
Ethylmethylphenyl-glycinat, Allylcyclohexylpropionat, Styrallylpropionat und
Benzylsalicylat. Zu den Ethern zählen beispielsweise Benzylethylether, zu den Aldehyden
zum Beispiel die linearen Alkanale mit 8-18 C-Atomen, Citral, Citronellal,
Citronellyloxyacetaldehyd, Cyclamenaldehyd, Hydroxycitronellal, Lilial und Bourgeonal, zu
den Ketonen zum Beispiel die Jonone, α-Isomethylionon und Methyl-cedrylketon, zu den
Alkoholen Anethol, Citronellol, Eugenol, Geraniol, Linalool, Phenylethylalkohol und
Terpineol, zu den Kohlenwasserstoffen gehören hauptsächlich die Terpene wie Limonen
und Pinen. Bevorzugt werden jedoch Mischungen verschiedener Riechstoffe verwendet,
die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Solche Parfümöle können auch
natürliche Riechstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich
sind, zum Beispiel Pine-, Citrus-, Jasmin-, Patchouly-, Rosen- oder Ylang-Ylang-Öl.
Ebenfalls geeignet sind Muskateller, Salbeiöl, Kamillenöl, Nelkenöl, Melissenöl, Minzöl,
Zimtblätteröl, Lindenblütenöl, Wacholderbeeröl, Vetiveröl, Olibanumöl, Galbanumöl und
Labdanumöl sowie Orangenblütenöl, Neroliol, Orangenschalenöl und Sandelholzöl.
Üblicherweise liegt der Gehalt von Wasch- und Reinigungsmitteln an Farbstoffen unter
0,01 Gew.-%, während Duftstoffe bis zu 2 Gew.-% der gesamten Formulierung
ausmachen können.
Die Duftstoffe können direkt in die Wasch- und Reinigungsmittel eingearbeitet werden, es
kann aber auch vorteilhaft sein, die Duftstoffe auf Träger aufzubringen, die die Haftung
des Parfüms auf dem Reinigungsgut verstärken und durch eine langsamere
Duftfreisetzung für langanhaltenden Duft, insbesondere von behandelten Textilien sorgen.
Als solche Trägermaterialien haben sich beispielsweise Cyclodextrine bewährt, wobei die
Cyclodextrin-Parfüm-Komplexe zusätzlich noch mit weiteren Hilfsstoffen beschichtet
werden können. Ein weiter bevorzugter Träger für Duftstoffe ist der beschriebene Zeolith
X, der anstelle von oder in Mischung mit Tensiden auch Duftstoffe aufnehmen kann.
Bevorzugt sind daher Wasch- und Reinigungsmittel, die den beschriebenen Zeolith X und
Duftstoffe, die vorzugsweise zumindest teilweise an dem Zeolithen absorbiert sind,
enthalten.
Bevorzugte Farbstoffe, deren Auswahl dem Fachmann keinerlei Schwierigkeit bereitet,
besitzen eine hohe Lagerstabilität und Unempfindlichkeit gegenüber den übrigen
Inhaltsstoffen der Mittel und gegen Licht sowie keine ausgeprägte Substantivität
gegenüber Textilfasern, um diese nicht anzufärben.
Zur Bekämpfung von Mikroorganismen können Wasch- oder Reinigungsmittel
antimikrobielle Wirkstoffe enthalten. Hierbei unterscheidet man je nach antimikrobiellem
Spektrum und Wirkungsmechanismus zwischen Bakteriostatika und Bakteriziden,
Fungistatika und Fungiziden usw. Wichtige Stoffe aus diesen Gruppen sind
beispielsweise Benzalkoniumchloride, Alkylarylsulfonate, Halogenphenole und
Phenolmercuriacetat. Die Begriffe antimikrobielle Wirkung und antimikrobieller Wirkstoff
haben im Rahmen der erfindungsgemäßen Lehre die fachübliche Bedeutung, die
beispielsweise von K. H. Wallhäußer in "Praxis der Sterilisation, Desinfektion -
Konservierung: Keimidentifizierung - Betriebshygiene" (5. Aufl. - Stuttgart; New York:
Thieme, 1995) wiedergegeben wird, wobei alle dort beschriebenen Substanzen mit
antimikrobieller Wirkung eingesetzt werden können. Geeignete antimikrobielle Wirkstoffe
sind vorzugsweise ausgewählt aus den Gruppen der Alkohole, Amine, Aldehyde,
antimikrobiellen Säuren beziehungsweise deren Salze, Carbonsäureester, Säureamide,
Phenole, Phenolderivate, Diphenyle, Diphenylalkane, Harnstoffderivate, Sauerstoff-,
Stickstoff-acetale sowie -formale, Benzamidine, Isothiazoline, Phthalimidderivate, Pyri
dinderivate, antimikrobiellen oberflächenaktiven Verbindungen, Guanidine, anti
mikrobiellen amphoteren Verbindungen, Chinoline, 1,2-Dibrom-2,4-dicyanobutan, Iodo-2-
propyl-butyl-carbamat, Iod, Iodophore, Peroxoverbindungen, Halogenverbindungen sowie
beliebigen Gemischen der voranstehenden.
Der antimikrobielle Wirkstoff kann dabei ausgewählt sein aus Ethanol, n-Propanol, i-
Propanol, 1,3-Butandiol, Phenoxyethanol, 1,2-Propylenglykol, Glycerin, Undecylensäure,
Benzoesäure, Salicylsäure, Dihydracetsäure, o-Phenylphenol, N-Methylmorpholinacetonitril
(MMA), 2-Benzyl-4-chlorphenol, 2,2'-Methylen-bis-(6-brom-4-chlorphenol), 4,4'-
Dichlor-2'-hydroxydiphenylether (Dichlosan), 2,4,4'-Trichlor-2'-hydroxydiphenylether
(Trichlosan), Chlorhexidin, N-(4-Chlorphenyl)-N-(3,4-dichlorphenyl)-harnstoff, N,N'-(1,10-
decan-diyldi-1-pyridinyl-4-yliden)-bis-(1-octanamin)-dihydrochlorid, N,N'-Bis-(4-chlorphe
nyl)-3,12-diimino-2,4,11,13-tetraaza-tetradecandiimidamid, Glucoprotaminen, antimikro
biellen oberflächenaktiven quaternären Verbindungen, Guanidinen einschl. den Bi- und
Polyguanidinen, wie beispielsweise 1,6-Bis-(2-ethylhexyl-biguanido-hexan)-dihydrochlorid,
1,6-Di-(N1,N1'-phenyldiguanido-N5,N5')-hexan-tetrahydochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-phenyl-
N1,N1-methyldiguanido-N5,N5')-hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-o-
chlorophenyldiguanido- N5,N5')-hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-2,6-
dichlorophenyldiguanido-N5,N5')hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-[N1,N1'-beta-(p-
methoxyphenyl)diguanido-N5,N5']-hexane-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-alpha-methyl-
.beta.-phenyldiguanido-N5,N5')-hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-p-
nitrophenyldiguanido-N5,N5')-hexan-dihydrochlorid, omega:omega-Di-(N1,N1'-
phenyldiguanido-N5,N5')-di-n-propylether-dihydrochlorid, omega:omega'-Di-(N1,N1'-p-
chlorophenyldiguanido-N5,N5')-di-n-propylether-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-2,4-
dichlorophenyldiguanido-N5,N5')hexan-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-p-
methylphenyldiguanido- N5,N5')hexan-dihydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-2,4,5-
trichlorophenyldiguanido-N5,N5')hexan-tetrahydrochlorid, 1,6-Di-[N1,N1'-alpha-(p-
chlorophenyl)ethyldiguanido-N5,N5'] hexan-dihydrochlorid, omega:omega-Di-(N1,N1'-p-
chlorophenyldiguanido-N5,N5')m-xylene-dihydrochlorid, 1,12-Di-(N1,N1'-p-
chlorophenyldiguanido-N5,N5')dodecan-dihydrochlorid, 1,10-Di-(N1,N1'-phenyldiguanido-
N5,N5')-decan-tetrahydrochlorid, 1,12-Di-(N1,N1'-phenyldiguanido-N5,N5')dodecan
tetrahydrochlorid, 1,6-Di-(N1,N1'-o-chlorophenyldiguanido-N5,N5')hexan-dihydrochlorid,
1,6-Di-(N1,N1'-o-chlorophenyldiguanido-N5,N5')hexan-tetrahydrochlorid, Ethylen-bis-(1-
tolyl biguanid), Ethylen-bis-(p-tolyl biguanide), Ethylen-bis-(3,5-dimethylphenylbiguanid),
Ethylen-bis-(p-tert-amylphenylbiguanid), Ethylen-bis-(nonylphenylbiguanid), Ethylen-bis-
(phenylbiguanid), Ethylen-bis-(N-butylphenylbiguanid), Ethylen-bis (2,5-
diethoxyphenylbiguanid), Ethylen-bis(2,4-dimethylphenyl biguanid), Ethylen-bis (o
diphenylbiguanid), Ethylen-bis(mixed amyl naphthylbiguanid), N-Butyl-ethylen-bis-
(phenylbiguanid), Trimethylen bis (o-tolylbiguanid), N-Butyl-trimethyle-bis-(phenyl
biguanide) und die entsprechenden Salze wie Acetate, Gluconate, Hydrochloride,
Hydrobromide, Citrate, Bisulfite, Fluoride, Polymaleate, N-Cocosalkylsarcosinate,
Phosphite, Hypophosphite, Perfluorooctanoate, Silicate, Sorbate, Salicylate, Maleate,
Tartrate, Fumarate, Ethylendiamintetraacetate, Iminodiacetate, Cinnamate, Thiocyanate,
Arginate, Pyromellitate, Tetracarboxybutyrate, Benzoate, Glutarate, Monofluorphosphate,
Perfluorpropionate sowie beliebige Mischungen davon. Weiterhin eignen sich halogenierte
Xylol- und Kresolderivate, wie p-Chlormetakresol oder p-Chlor-meta-xylol, sowie
natürliche antimikrobielle Wirkstoffe pflanzlicher Herkunft (zum Beispiel aus Gewürzen
oder Kräutern), tierischer sowie mikrobieller Herkunft. Vorzugsweise können antimikrobiell
wirkende oberflächenaktive quaternäre Verbindungen, ein natürlicher antimikrobieller
Wirkstoff pflanzlicher Herkunft und/oder ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff tierischer
Herkunft, äußerst bevorzugt mindestens ein natürlicher antimikrobieller Wirkstoff
pflanzlicher Herkunft aus der Gruppe, umfassend Coffein, Theobromin und Theophyllin
sowie etherische Öle wie Eugenol, Thymol und Geraniol, und/oder mindestens ein
natürlicher antimikrobieller Wirkstoff tierischer Herkunft aus der Gruppe, umfassend En
zyme wie Eiweiß aus Milch, Lysozym und Lactoperoxidase, und/oder mindestens eine
antimikrobiell wirkende oberflächenaktive quaternäre Verbindung mit einer Ammonium-,
Sulfonium-, Phosphonium-, Iodonium- oder Arsoniumgruppe, Peroxoverbindungen und
Chlorverbindungen eingesetzt werden. Auch Stoffe mikrobieller Herkunft, sogenannte
Bakteriozine, können eingesetzt werden.
Die als antimikrobielle Wirkstoffe geeigneten quaternären Ammoniumverbindungen (QAV)
weisen die allgemeine Formel (R1)(R2)(R3)(R4) N+ X- auf, in der R1 bis R4 gleiche oder
verschiedene C1-C22-Alkylreste, C7-C28-Aralkylreste oder heterozyklische Reste, wobei
zwei oder im Falle einer aromatischen Einbindung wie im Pyridin sogar drei Reste
gemeinsam mit dem Stickstoffatom den Heterozyklus, zum Beispiel eine Pyridinium- oder
Imidazoliniumverbindung, bilden, darstellen und X- Halogenidionen, Sulfationen,
Hydroxidionen oder ähnliche Anionen sind. Für eine optimale antimikrobielle Wirkung
weist vorzugsweise wenigstens einer der Reste eine Kettenlänge von 8 bis 18,
insbesondere 12 bis 16, C-Atomen auf.
QAV sind durch Umsetzung tertiärer Amine mit Alkylierungsmitteln, wie zum Beispiel
Methylchlorid, Benzylchlorid, Dimethylsulfat, Dodecylbromid, aber auch Ethylenoxid
herstellbar. Die Alkylierung von tertiären Aminen mit einem langen Alkyl-Rest und zwei
Methyl-Gruppen gelingt besonders leicht, auch die Quaternierung von tertiären Aminen
mit zwei langen Resten und einer Methyl-Gruppe kann mit Hilfe von Methylchlorid unter
milden Bedingungen durchgeführt werden. Amine, die über drei lange Alkyl-Reste oder
Hydroxy-substituierte Alkyl-Reste verfügen, sind wenig reaktiv und werden bevorzugt mit
Dimethylsulfat quaterniert.
Geeignete QAV sind beispielweise Benzalkoniumchlorid (N-Alkyl-N,N-dimethyl-benzyl
ammoniumchlorid, CAS No. 8001-54-5), Benzalkon B (m,p-Dichlorbenzyl-dimethyl-C12-
alkylammoniumchlorid, CAS No. 58390-78-6), Benzoxoniumchlorid (Benzyl-dodecyl-bis-
(2-hydroxyethyl)-ammonium-chlorid), Cetrimoniumbromid (N-Hexadecyl-N,N-trimethyl
ammoniumbromid, CAS No. 57-09-0), Benzetoniumchlorid (N,N-Dimethyl-N-[2-[2-[p-
(1,1,3,3-tetramethylbutyl)-pheno-xy]ethoxy]ethyl]-benzylammoniumchlorid, CAS No. 121-
54-0), Dialkyldimethylammonium-chloride wie Di-n-decyl-dimethyl-ammoniumchlorid (CAS
No. 7173-51-5-5), Didecyldi-methylammoniumbromid (CAS No. 2390-68-3), Dioctyl
dimethyl-ammoniumchloric, 1-Cetylpyridiniumchlorid (CAS No. 123-03-5) und
Thiazoliniodid (CAS No. 15764-48-1) sowie deren Mischungen. Besonders bevorzugte
QAV sind die Benzalkoniumchloride mit C8-C18-Alkylresten, insbesondere C12-C14-Aklyl
benzyl-dimethyl-ammoniumchlorid.
Benzalkoniumhalogenide und/oder substituierte Benzalkoniumhalogenide sind
beispielsweise kommerziell erhältlich als Barquat® ex Lonza, Marquat® ex Mason,
Variquat® ex Witco/Sherex und Hyamine® ex Lonza, sowie Bardac® ex Lonza. Weitere
kommerziell erhältliche antimikrobielle Wirkstoffe sind N-(3-Chlorallyl)-hexaminiumchlorid
wie Dowicide® und Dowicil® ex Dow, Benzethoniumchlorid wie Hyamine® 1622 ex Rohm
& Maas, Methylbenzethoniumchlorid wie Hyamine® 10X ex Rohm & Haas,
Cetylpyridiniumchlorid wie Cepacolchlorid ex Merrell Labs.
Die antimikrobiellen Wirkstoffe werden in Mengen von 0,0001 Gew.-% bis 1 Gew.-%,
bevorzugt von 0,001 Gew.-% bis 0,8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,005 Gew.-% bis
0,3 Gew.-% und insbesondere von 0,01 bis 0,2 Gew.-% eingesetzt.
Die Mittel können UV-Absorbenzien (UV-Absorber) enthalten, die auf die behandelten
Textilien aufziehen und die Lichtbeständigkeit der Fasern und/oder die Lichtbeständigkeit
sonstiger Rezepturbestandteile verbessern. Unter UV-Absorber sind organische
Substanzen (Lichtschutzfilter) zu verstehen, die in der Lage sind, ultraviolette Strahlen zu
absorbieren und die aufgenommene Energie in Form längerwelliger Strahlung, zum
Beispiel Wärme wieder abzugeben.
Verbindungen, die diese gewünschten Eigenschaften aufweisen, sind beispielsweise die
durch strahlungslose Desaktivierung wirksamen Verbindungen und Derivate des
Benzophenons mit Substituenten in 2- und/oder 4-Stellung. Weiterhin sind auch
substituierte Benzotriazole, in 3-Stellung Phenylsubstituierte Acrylate (Zimtsäurederivate,
gegebenenfalls mit Cyanogruppen in 2-Stellung), Salicylate, organische Mi-Komplexe
sowie Naturstoffe wie Umbelliferon und die körpereigene Urocansäure geeignet.
Besondere Bedeutung haben Biphenyl- und vor allem Stilbenderivate wie sie
beispielsweise in der EP 0728749 A beschrieben werden und kommerziell als Tinosorb®
FD oder Tinosorb® FR ex Ciba erhältlich sind. Als UV-B-Absorber sind zu nennen: 3-
Benzylidencampher beziehungsweise 3-Benzylidennorcampher und dessen Derivate,
zum Beispiel 3-(4-Methylbenzyliden)campher, wie in der EP 0693471 B1 beschrieben; 4-
Aminobenzoesäurederivate, vorzugsweise 4-(Dimethylamino)benzoesäure-2-
ethylhexylester, 4-(Dimethylamino)benzoesäure-2-octylester und 4-
(Dimethylamino)benzoesäureamylester; Ester der Zimtsäure, vorzugsweise 4-
Methoxyzimtsäure-2-ethylhexylester, 4-Methoxyzimtsäurepropylester, 4-Methoxyzimt
säureisoamylester, 2-Cyano-3,3-phenylzimtsäure-2-ethylhexylester (Octocrylene); Ester
der Salicylsäure, vorzugsweise Salicylsäure-2-ethylhexylester, Salicylsäure-4-
isopropylbenzylester, Salicylsäurehomomenthylester; Derivate des Benzophenons,
vorzugsweise 2-Hydroxy-4-methoxybenzophenon, 2-Hydroxy-4-methoxy-4'-
methylbenzophenon, 2,2'-Dihydroxy-4-methoxybenzophenon; Ester der
Benzalmalonsäure, vorzugsweise 4-Methoxybenzmalonsäuredi-2-ethylhexylester;
Triazinderivate, wie zum Beispiel 2,4,6-Trianilino-(p-carbo-2'-ethyl-1'-hexyloxy)-1,3,5-
triazin und Octyl Triazon, wie in der EP 0818450 A1 beschrieben oder Dioctyl Butamido
Triazone (Uvasorb® HEB); Propan-1,3-dione, wie zum Beispiel 1-(4-tert.Butylphenyl)-3-
(4'methoxyphenyl)propan-1,3-dion; Ketotricyclo(5.2.1.0)decan-Derivate, wie in der EP 0694521 B1
beschrieben. Weiterhin geeignet sind 2-Phenylbenzimidazol-5-sulfonsäure
und deren Alkali-, Erdalkali-, Ammonium-, Alkylammonium-, Alkanolammonium- und
Glucammoniumsalze; Sulfonsäurederivate von Benzophenonen, vorzugsweise 2-
Hydroxy-4-methoxybenzophenon-5-sulfonsäure und ihre Salze; Sulfonsäurederivate des
3-Benzylidencamphers, wie zum Beispiel 4-(2-Oxo-3-bornylidenmethyl)benzol
sulfonsäure und 2-Methyl-5-(2-oxo-3-bornyliden)sulfonsäure und deren Salze.
Als typische UV-A-Filter kommen insbesondere Derivate des Benzoylmethans in Frage,
wie beispielsweise 1-(4'-tert.Butylphenyl)-3-(4'-methoxyphenyl)propan-1,3-dion, 4-tert.-
Butyl-4'-methoxydibenzoylmethan (Parsol 1789), 1-Phenyl-3-(4'-isopropylphenyl)-propan-
1,3-dion sowie Enaminverbindungen, wie beschrieben in der DE 197 12 033 A1 (BASF).
Die UV-A und UV-B-Filter können selbstverständlich auch in Mischungen eingesetzt
werden. Neben den genannten löslichen Stoffen kommen für diesen Zweck auch
unlösliche Lichtschutzpigmente, nämlich feindisperse, vorzugsweise nanoisierte Metal
loxide beziehungsweise Salze in Frage. Beispiele für geeignete Metalloxide sind
insbesondere Zinkoxid und Titandioxid und daneben Oxide des Eisens, Zirkoniums,
Siliciums, Mangans, Aluminiums und Cers sowie deren Gemische. Als Salze können
Silicate (Talk), Bariumsulfat oder Zinkstearat eingesetzt werden. Die Oxide und Salze
werden in Form der Pigmente bereits für hautpflegende und hautschützende Emulsionen
und dekorative Kosmetik verwendet. Die Partikel sollten dabei einen mittleren
Durchmesser von weniger als 100 nm, vorzugsweise zwischen 5 und 50 nm und
insbesondere zwischen 15 und 30 nm aufweisen. Sie können eine sphärische Form
aufweisen, es können jedoch auch solche Partikel zum Einsatz kommen, die eine
ellipsoide oder in sonstiger Weise von der sphärischen Gestalt abweichende Form
besitzen. Die Pigmente können auch oberflächenbehandelt, das heißt hydrophilisiert oder
hydrophobiert vorliegen. Typische Beispiele sind ummantelte Titandioxide, wie zum
Beispiel Titandioxid T 805 (Degussa) oder Eusolex® T2000 (Merck; als hydrophobe
Coatingmittel kommen dafür bevorzugt Silicone und besonders bevorzugt
Trialkoxyoctylsilane oder Simethicone in Frage. Vorzugsweise wird mikronisiertes
Zinkoxid verwendet. Weitere geeignete UV-Lichtschutzfilter sind der Übersicht von P.
Finkel in SÖFW-Journal 122 (1996), S. 543 zu entnehmen.
Die UV-Absorbenzien werden üblicherweise in Mengen von 0,01 Gew.-% bis 5 Gew.-%,
vorzugsweise von 0,03 Gew.-% bis 1 Gew.-%, eingesetzt.
Gerade maschinelle Reinigungsverfahren zeichnen sich durch mehrstufige
Reinigungsprogramme aus, also daß verschiedene reinigungsaktive Komponenten
zeitlich voneinander getrennt auf das Reinigungsgut aufgebracht werden. Solche
Verfahren werden beispielsweise bei der Reinigung von gewerblichen
Produktionsanlagen für Lebensmittel angewendet. Andererseits besitzen
erfindungswesentliche Proteine aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität selbst die
Fähigkeit, kohlenhydrathaltige Anschmutzungen anzugreifen, und zwar auch in teilweiser
oder völliger Abwesenheit von Detergenzien oder anderen für Wasch- oder
Reinigungsmittel charakteristischen Inhaltsstoffen. Gemäß einer Ausführungsform der
vorliegenden Erfindung kann somit auch ein maschinelles Verfahren zur Reinigung von
Textilien oder von festen Stoffen gewählt werden, in welchem ein erfindungswesentliches
Protein über einen gewissen Zeitraum hinweg ohne andere reinigungsaktive
Komponenten auf die Anschmutzungen einwirkt.
Bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung stellen alle
Reinigungsverfahren dar, darunter manuelle, insbesondere aber maschinelle
Reinigungsverfahren, die dadurch gekennzeichnet sind, daß in wenigstens einem der
Verfahrensschritte ein erfindungswesentliches amylolytisches Protein oder Derivat aktiv
wird. Das können sowohl Verfahren zur Reinigung von Textilien oder vergleichbaren
Materialien, als auch solche zur Reinigung harter Oberflächen sein.
Wie in den Beispielen belegt, eignet sich die erfindungswesentliche α-Amylase aus
Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), wenn sie in zweckmäßige Wasch- oder Reinigungsmittel
eingebunden ist, sowohl zur Steigerung der Waschleistung von maschinellen
Waschmitteln für Textilien als auch zur Steigerung der Reinigungsleistung von
maschinellen Geschirrspülmitteln.
Ebenso bevorzugte Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung stellen somit alle
Reinigungsverfahren dar, darunter manuelle, insbesondere aber maschinelle
Reinigungsverfahren, die dadurch gekennzeichnet sind, daß in wenigstens einem der
Verfahrensschritte ein erfindungsgemäßes Mittel eingesetzt wird. Das können sowohl
Verfahren zur Reinigung von Textilien oder vergleichbaren Materialien, als auch solche
zur Reinigung harter Oberflächen sein.
Als für Reinigungsverfahren besonders geeignete Mengen an erfindungswesentlichem
Protein oder Fragment wurden von 0,01 mg bis 200 mg, vorzugsweise 0,02 mg bis
100 mg des amylolytischen Enzyms oder Fragments pro Anwendung ermittelt.
In einer möglichen Ausführungsform maschineller Verfahren zur Reinigung von Textilien
oder festen Oberflächen haben sich für ein erfindungswesentliches Protein aktive
Konzentrationen von 0,0005 mg bis 10 mg pro l Waschflotte, vorzugsweise von 0,005 mg
bis 8 mg pro l Waschflotte als besonders geeignet herausgestellt. Sie stellen somit
Ausführungsformen der vorliegenden Erfindung dar. In anderen geeigneten
Ausführungsformen können sich davon deutlich abweichende Werte ergeben, wenn man
berücksichtigt, daß für maschinelle Reinigungsverfahren Geräte in Gebrauch sind, die
zwischen 5 und 70 l Waschflotte bei nahezu identischer Wasch-, beziehungsweise
Spülmittelmenge umsetzen.
Auch die Verwendung eines erfindungswesentlichen Proteins oder eines
erfindungsgemäßen Mittels stellt eine Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar.
Sie kann maschinell oder auf sonstige, insbesondere manuelle Weise erfolgen. Dies
betrifft die Reinigung von allen erdenklichen Materialien, insbesondere von Textilien oder
von harten Oberflächen. Dabei kann das erfindungswesentliche Protein in eine Rezeptur
aus anderen waschaktiven Substanzen eingebettet sein oder entsprechend seiner Natur
auch weitgehend ohne solche Verbindungen erfolgen.
Eine entsprechende Ausführungsform stellt auch die Verwendung allein eines
erfindungswesentlichen Proteins zur Reinigung von Textilien oder harten Oberflächen dar,
insbesondere innerhalb eines mehrstufigen Reinigungsverfahrens.
Eine bevorzugte Ausführungsform stellen all jene Verwendungsmöglichkeiten dar, bei
denen erfindungsgemäße Mittel zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen
eingesetzt werden.
Eine bevorzugte Verwendung ist dadurch gekennzeichnet, daß pro Anwendung in einer
Geschirrspülmaschine oder einer Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg, vorzugsweise
0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Fragments eingesetzt werden.
Die Verwendung erfindungswesentlicher Proteine oder Derivate zur teilweisen oder
vollständigen Auflösung von Schutzschichten um Bestandteile fester Wasch- oder
Reinigungsmittel oder die Desintegration fester Phasen mit enthaltenen oder
umgebenden Amylase-sensitiven Materialien, stellt ebenfalls eine Ausführungsform der
vorliegenden Erfindung dar. Dies gilt auch für die Ausführungsformen, bei denen in einer
dieser Phasen erfindungsgemäße amylolytische Proteine allein oder zusammen mit
mindestens einem anderen reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung
unterstützenden Wirkstoff enthalten sind. Insofern dient das amylolytische Protein der
Aktivierung der eigenen oder anderer Phasen in einem aus mehr als einer Phase
bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel. Besonders bevorzugt ist auch unter diesem
Aspekt die Freisetzung der Inhaltsstoffe zur Herbeiführung eines reinigenden Effekts der
Inhaltsstoffe auf harte Oberflächen oder ein textilartiges Material.
Die Verwendung des erfindungswesentlichen Enzyms, um die teilweise oder vollständige
Auflösung von kohlenhydrathaltigen Kapseln, insbesondere Nano-, Mikro- oder
Millikapseln in flüssigen, gelförmigen oder pastösen Mitteln herbeizuführen, stellt eine
Ausführungsform der vorliegenden Erfindung dar, deren Bedeutung für einen
kontrollierten Freisetzungsprozeß der verkapselten Bestandteile des Mittels oben bereits
erörtert worden ist. Es handelt sich dann um eine besonders bevorzugte Ausführungsform
dieser Erfindung, wenn die Freisetzung der Inhaltsstoffe zur Herbeiführung eines
reinigenden Effekts der Inhaltsstoffe auf eine harte Oberfläche oder ein textilartiges
Material erfolgt.
Baumwolltextilien wurden standardisiert mit den vier verschiedenen Anschmutzungen A
(Mousse au chocolat), B (Haferflocken mit Kakao), C (Haferflocken mit Kakao und wenig
Milch) und D (Kartoffelstärke) versehen und anhand des auf diese Weise präparierten
Materials verschiedene Waschmittelrezepturen launderometrisch auf ihre Waschleistung
hin untersucht. Dafür wurde jeweils ein Flottenverhältnis von 1 : 12 eingestellt und für
30 min bei einer Temperatur von 30°C gewaschen. Die Dosierung lag bei 5,88 g des
jeweiligen Waschmittels pro l Waschflotte. Die Wasserhärte betrug 16° deutscher Härte.
Als Kontroll-Waschmittel diente für A, B und C eine Waschmittel-Basis-Rezeptur folgender
Zusammensetzung (alle Angaben in Gewichts-prozent): 4% lineares Alkylbenzolsulfonat
(Natrium-Salz), 4% C12-C18-Fettalkoholsulfat (Natrium-Salz), 5,5% C12-C18-Fettalkohol
mit 7 EO, 1% Natrium-Seife, 11% Natriumcarbonat, 2,5% amorphes Natriumdisilikat,
20% Natriumperborat-Tetrahydrat, 5,5% TAED, 25% Zeolith A, 4,5% Polycarboxylat,
0,5% Phosphonat, 2,5% Schauminhibitorgranulat, 5% Natriumsulfat,
1% Proteasegranulat, Rest: Wasser, optischer Aufheller, Parfüm, Salze. Sie wurde für die
verschiedenen Versuchsreihen mit verschiedenen Amylasen versetzt, so daß sich jeweils
eine Endkonzentration von 44 TAU an amylolytischer Aktivität pro l Waschflotte ergab.
Zur Bestimmung der amylolytischen Aktivität in TAU wird ein modifiziertes p-
Nitrophenylmaltoheptaosid verwendet, dessen endständige Glucoseeinheit durch eine
Benzylidengruppe blockiert ist; dieses wird durch Amylase zu freiem p-Nitrophenyl-
Oligosaccharid gespalten, welches seinerseits mittels der Hilfesenzyme Glucoamylase
und alpha-Glucosidase zu Glucose und p-Nitrophenol umgesetzt wird. Damit ist die
Menge an freigesetztem p-Nitrophenol der Amylase-Aktivität proportional. Die Messung
erfolgt beispielsweise mit dem Quick-Start®-Testkit der Fa. Abbott, Abott Park, Illinois,
USA. Die Absorptionszunahme (405 nm) im Testansatz wird bei 37°C über 3 min gegen
einen Blank-Wert mittels Photometer detektiert. Die Kalibrierung erfolgt über einen
Enzymstandard von bekannter Aktivität (z. B. Maxamyl®/Purastar® 2900 der Firma
Genencor mit 2900 TAU/g). Die Auswertung erfolgt mittels Auftragung der
Absorptionsdifferenz dE (405 nm) pro min gegen die Enzymkonzentration des Standards.
Mit dem erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM
12368) wurden Termamyl®, Duramyl® und BAN® (Hersteller jeweils: Novo Nordisk A/S.
Bagsvaerd, Dänemark) verglichen. Für die Anschmutzung D wurde dieselbe Basis-
Rezeptur verwendet, allerdings ohne Protease, und wie A-C als Kontrolle verwendet,
beziehungsweise mit Amylasen versetzt.
Im vorliegenden Beispiel wurde der Weißheitsgrad der Textilien im CIELAB-System mit
dem Meßgerät Minolta CR310 vor und nach dem Waschen im Vergleich zu einem
Standard gemessen, der auf 100% normiert wurde. Die Differenzen aus den erhaltenen
Werten werden für die jeweiligen Versuche in folgender Tabelle 2 zusammengestellt.
Angegeben sind die Mittelwerte aus jeweils 5 Messungen. Sie erlauben einen
unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen Enzyms auf die Waschleistung
des verwendeten Mittels.
Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) an der
Anschmutzung B eindeutig bessere Waschleistungen als jedes der drei Referenzenzyme
erbringt. Bei den übrigen Anschmutzungstypen zeigt sie im Rahmen der Fehlergrenze
leicht verbesserte Waschleistungen, die immer deutlich über den Vergleichswerten ohne
amylolytisches Enzym liegen. Dieses Ergebnis überzeugt umso mehr, als in allen
untersuchten Waschmittelrezepturen ein Bleichmittel enthalten ist, auf welches gerade
Wildtyp-Enzyme im allgemeinen sehr empfindlich reagieren.
Baumwoll-Textilien wurden standardisiert mit den Anschmutzungen B (Haferflocken mit
Kakao) und C (Haferflocken mit Kakao und wenig Milch) angeschmutzt. Die
launderometrische Untersuchung erfolgte wie in Beispiel 1, unter Verwendung einer
anderen Waschmittel-Basis-Rezeptur, nämlich jeweils in Gewichts-prozent: 14% Na-
Alkylbenzolsulfonat, 6% Na-Fettalkoholsulfonat, 6% 7-fach ethoxylierter C12-C18-
Fettalkohol, 1% Seife, 25%Zeolith Na-A, 10% Na-Carbonat, 5% polymeres
Polycarboxylat (Sokalan® CP5), 11% Trinatriumcitrat-dihydrat, 4% Citronensäure,
1% teilchenförmig konfektionierter Schauminhibitor, 1% Proteasegranulat
5% Natriumsulfat, Rest: Wasser und Salze. Diese Basis-Rezeptur wurde für die
verschiedenen Versuchsreihen mit verschiedenen Amylasen versetzt, so daß sich jeweils
eine Endkonzentration von 33,5 TAU an amylolytischer Aktivität pro l Waschflotte ergab;
wie sie nach der in Beispiel 1 dargestellten Methode bestimmt werden kann. Mit dem
erfindungswesentlichen amylolytischen Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368)
wurden Termamyl®, Duramyl® und BAN® (Hersteller jeweils: Novo Nordisk A/S,
Bagsvaerd, Dänemark) verglichen. Die Dosierung lag bei 4,45 g des jeweiligen
Waschmittels pro l Waschflotte.
Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien wie in dem
vorangegangenen Beispiel bestimmt. Die jeweils erhaltenen Differenzwerte werden in
folgender Tabelle 3 zusammengestellt. Es handelt sich jeweils um die Mittelwerte aus 5
Messungen, welche wiederum einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des
jeweiligen Enzyms auf die Waschleistung des Mittels zulassen.
Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) in dieser
bleichmittelfreien Waschmittel-Rezeptur an den Anschmutzungen B und C bessere
Waschleistungen als jedes der Referenzenzyme erbringt.
Baumwoll-Textilien wurden standardisiert mit zwei verschiedenen Typen kommerziell
erhältlicher Arten Milchkakao (E und F) angeschmutzt. Damit erfolgte die
launderometrische Untersuchung wie in Beispiel 1 beschrieben. Als Kontroll-Waschmittel
diente die Waschmittel-Basis-Rezeptur des Beispiels 2, jedoch ohne Protease. Sie wurde
für die verschiedenen Versuchsreihen wie in Beispiel 2 mit den verschiedenen Amylasen
versetzt.
Nach dem Waschen wurde der Weißheitsgrad der gewaschenen Textilien im Vergleich zu
dem von Bariumsulfat gemessen, der auf 100% normiert wurde. Die Messung erfolgte an
einem Spektrometer Datacolor SF500-2 bei 460 nm (UV-Sperrfilter 3), 30 mm Blende,
ohne Glanz, Lichtart D65, 10°, d/8°. Die erhaltenen Ergebnisse werden als % Remission,
das heißt als Prozentangaben im Vergleich zu Bariumsulfat in folgender Tabelle 4
zusammengestellt. Es ist dort auch der jeweilige Anfangswert angegeben. Angegeben
sind die Mittelwerte aus jeweils 5 Messungen. Sie erlauben einen unmittelbaren
Rückschluß auf den Beitrag des enthaltenen amylolytischen Enzyms auf die
Waschleistung des verwendeten Mittels.
Man erkennt, daß die α-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) in dieser Rezeptur
in im Fall von E eine eindeutig bessere Waschleistung als alle getesteten
Referenzenzyme erbringt und im Fall von F eine vergleichbare.
Für anwendungsorientierte Reinigungsversuche wurden Gefäße mit harten, glatten
Oberflächen standardisiert mit folgenden Anschmutzungen versehen: A (DIN-
Haferflocken), B (in Wasser gequollene Haferflocken) und C (Mix-Stärke), und bei 45°C
mit dem Normalprogramm einer Haushaltsgeschirrspülmaschine Typ Miele® G 575
gespült. Pro Spülgang wurden 20 g Spülmittel verwendet; die Wasserhärte betrug 16°
deutscher Härte.
Als Spülmittel diente folgende Basis-Rezeptur (alle Angaben jeweils in Gewichts-prozent):
55% Natriumtripolyphosphat (berechnet als wasserfrei), 4% amorphes Natriumdisilikat
(berechnet als wasserfrei), 22% Natriumcarbonat, 9% Natriumperborat, 2% TAED,
2% nichtionisches Tensid, 1,4% Proteasegranulat, Rest: Wasser, Farbstoffe, Parfüm.
Diese Basis-Rezeptur wurde für die verschiedenen Versuche mit verschiedenen
Amylasen versetzt, nämlich Termamyl®, Duramyl®, BAN® (Hersteller jeweils: Novo
Nordisk A/S, Bagsvasrd, Dänemark) oder dem erfindungswesentlichen amylolytischen
Enzym aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368), in wirksamen Mengen von jeweils, wie
gemäß der in Beispiel 1 angegebenen Methode bestimmt, 150 TAU an amylolytischer
Aktivität pro Reinigungsgang.
Nach dem Spülen wurde der Abtrag der Anschmutzung A nach Anfärbung mit Iod mittels
der Iod-Stärke-Reaktion visuell auf einer Skala von 0 (= unverändert, d. h. sehr starke
Anschmutzung) bis 10 (= keinerlei Anschmutzung erkennbar) benotet. Der Abtrag der
Anschmutzungen B und C wurde gravimetrisch in Prozent ermittelt. Dafür wurde die
Differenz aus dem Gewicht des verunreinigten und anschließend gespülten Gefäßes und
dem Anfangsgewicht des Gefäßes in Relation zu der Gewichtsdifferenz des nicht
gespülten Gefäßes zum Anfangsgewicht gesetzt. Diese Relation kann als Prozent Abtrag
angesehen werden.
Die erhaltenen Ergebnisse werden in folgender Tabelle 5 zusammengestellt. Angegeben
sind dort die Mittelwerte aus jeweils 9 Messungen für A und B, beziehungsweise 18
Messungen für C. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des
enthaltenen Enzyms auf die Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.
Diese Ergebnisse zeigen, daß die α-Amylase aus Bacillussp. A 7-7 (DSM 12368)
hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung in maschinellen Geschirrspülmitteln an allen drei
Anschmutzungen bei 45°C Spültemperatur allen anderen getesteten Amylasen überlegen
ist.
Gefäße mit harten, glatten Oberflächen wurden mit denselben Anschmutzungen wie im
vorangegangenen Beispiel versehen und bei 55°C gespült. Die Reinigungsbedingungen
und die Rezeptur des verwendeten Mittel entsprachen ebenfalls denen des
vorangegangenen Beispiels.
Nach dem Spülen wurde der Abtrag der Anschmutzung A wie in Beispiel 4 visuell über die
Iod-Stärke-Reaktion ermittelt und auf einer Skala von 0 bis 10 bewertet; und der Abtrag
der Anschmutzungen B und C wurde ebenfalls wie in Beispiel 4 gravimetrisch in Prozent
ermittelt. Die erhaltenen Ergebnisse werden in folgender Tabelle 6 zusammengestellt.
Angegeben sind dort die Mittelwerte aus jeweils 9 Messungen für A, 10 für B, und 18
Messungen für C. Sie erlauben einen unmittelbaren Rückschluß auf den Beitrag des
enthaltenen Enzyms auf die Reinigungsleistung des verwendeten Mittels.
Diese Ergebnisse zeigen, daß die α-Amylase aus Bacillussp. A 7-7 (DSM 12368)
hinsichtlich ihrer Reinigungsleistung in maschinellen Geschirrspülmitteln an allen drei
Anschmutzungen auch bei 55°C Spültemperatur allen anderen getesteten Amylasen
überlegen ist.
Claims (31)
1. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer
Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz mindestens zu 96% identisch ist.
2. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer
Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz mindestens zu 98% identisch ist.
3. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer
Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 96% identisch ist.
4. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein mit einer
Aminosäuresequenz enthält, die zu der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz in den Positionen 32 bis 515 mindestens zu 98% identisch ist.
5. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein enthält, das sich von einer
Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Nukleotidsequenz mindestens zu 85% identisch ist, insbesondere über den Teilbereich,
der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen
Aminosäuresequenz entspricht.
6. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein enthält, das sich von einer
Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Nukleotidsequenz mindestens zu 90% identisch ist, insbesondere über den Teilbereich,
der den Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO.2 angegebenen
Aminosäuresequenz entspricht.
7. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Protein enthält, dessen
Aminosäuresequenz mit der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz
insgesamt und/oder in den Positionen 32 bis 515 identisch ist und/oder das sich von einer
Nukleinsäure ableitet, deren Sequenz mit der in SEQ ID NO. 1 angegebenen
Nukleotidsequenz insgesamt identisch ist, oder über den Teilbereich identisch ist, der den
Aminosäuren 32 bis 515 gemäß der in SEQ ID NO. 2 angegebenen Aminosäuresequenz
entspricht.
8. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches Proteinfragment oder ein
amylolytisches durch Deletionsmutation erhaltenes Proteins gemäß einem der Ansprüche
1 bis 7 enthält.
9. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisches, durch Insertionsmutation
erhaltenes Protein oder ein amylolytisches chimäres Protein enthält, welches wenigstens
in einem eine amylolytische Aktivität verleihenden Teil aus einem Protein besteht, das mit
einem Protein oder Fragment gemäß einem der Ansprüche 1 bis 8 identisch ist.
10. Wasch- oder Reinigungsmittel mit üblichen Inhaltsstoffen, dadurch
gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein amylolytisch aktives Derivat eines Proteins
gemäß einem der Ansprüche 1 bis 9 enthält.
11. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 10, dadurch
gekennzeichnet, daß das amylolytische Protein oder Derivat natürlicherweise aus einem
Mikroorganismus erhältlich ist.
12. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 11, dadurch gekennzeichnet,
daß es sich bei dem Mikroorganismus um ein gram-positives Bakterium handelt.
13. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 12, dadurch gekennzeichnet,
daß es sich bei dem gram-positiven Bakterium um eines der Gattung Bacillus handelt.
14. Wasch- oder Reinigungsmittel gemäß Anspruch 13, dadurch gekennzeichnet,
daß es sich bei der Bacillus-Spezies um Bacillus sp. A 7-7, insbesondere um Bacillus sp.
A 7-7 (DSM 12368) handelt.
15. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14, dadurch gekennzeichnet, daß es
0,000001 Gewichts-prozent bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,00001 bis 3 Gew.-% des
amylolytischen Proteins oder Derivats enthält.
16. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 15, dadurch gekennzeichnet, daß es
zusätzlich eine oder mehrere andere amylolytische Proteine, insbesondere α-Amylasen
enthält.
17. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 16, dadurch gekennzeichnet, daß es
zusätzlich andere Enzyme, insbesondere eine oder mehrere Proteasen, Lipasen und/oder
Cellulasen enthält.
18. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß es
aus mehr als einer Phase besteht.
19. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 18, dadurch gekennzeichnet, daß es
fest ist und mindestens zwei verschiedene Pulver oder Granulate in insgesamt loser Form
miteinander vermischt vorliegen.
20. Mittel gemäß Anspruch 18, dadurch gekennzeichnet, daß mindestens zwei feste
Phasen miteinander verbunden vorliegen, insbesondere nach einem gemeinsamen
Kompaktierungsschritt.
21. Festes Mittel gemäß einem der Ansprüche 18 bis 20, dadurch gekennzeichnet,
daß wenigstens eine der Phasen ein Amylase-sensitives Material, insbesondere Stärke
enthält oder von diesem zumindest teilweise umgeben oder beschichtet ist.
22. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 17, dadurch gekennzeichnet, daß es
flüssig, gelförmig oder pastös ist und das enthaltene Protein und/oder wenigstens eines
der enthaltenen Enzyme und/oder wenigstens eine der sonstigen enthaltenen
Komponenten einzeln oder zusammen mit anderen Bestandteilen verkapselt vorliegt,
bevorzugt in Mikrokapseln, besonders bevorzugt in solchen aus einem Amylase
sensitiven Material.
23. Mittel gemäß einem der Ansprüche 1 bis 22, dadurch gekennzeichnet, daß die
amylolytische Aktivität durch einen der sonstigen Bestandteile des Mittels modifiziert,
insbesondere stabilisiert und/oder in ihrem Beitrag zur Wasch-, beziehungsweise
Reinigungsleistung des Mittels gesteigert wird.
24. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch
gekennzeichnet, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein amylolytisches
Protein oder Derivat gemäß einem der Ansprüche 1 bis 14 aktiv wird.
25. Verfahren zur Reinigung von Textilien oder von harten Oberflächen, dadurch
gekennzeichnet, daß in wenigstens einem der Verfahrensschritte ein Mittel gemäß
einem der Ansprüche 1 bis 23 eingesetzt wird.
26. Verfahren nach Anspruch 24 oder 25, dadurch gekennzeichnet, daß das
amylolytische Protein oder Derivat in dem betreffenden Verfahrensschritt in einer Menge
von 0,01 mg bis 200 mg pro Anwendung, vorzugsweise von 0,02 mg bis 100 mg pro
Anwendung eingesetzt wird.
27. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der
Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen
reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff zur Reinigung
von Textilien oder von harten Oberflächen.
28. Verwendung eines Mittels gemäß einem der Ansprüche 1 bis 23 zur Reinigung
von Textilien oder von harten Oberflächen.
29. Verwendung nach Anspruch 27 oder 28, dadurch gekennzeichnet, daß pro
Anwendung, vorzugsweise pro Anwendung in einer Geschirrspülmaschine oder einer
Waschmaschine, 0,01 mg bis 200 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats,
bevorzugt 0,02 mg bis 100 mg des amylolytischen Proteins oder Derivats eingesetzt
werden.
30. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der
Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen
reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem aus
mehr als einer Phase bestehenden Wasch- oder Reinigungsmittel zur Aktivierung der
eigenen oder anderer Phasen.
31. Verwendung eines amylolytischen Proteins oder Derivats gemäß einem der
Ansprüche 1 bis 14 allein oder zusammen mit mindestens einem anderen
reinigungsaktiven oder die Reinigungswirkung unterstützenden Wirkstoff in einem Wasch-
oder Reinigungsmittel mit verkapselten Inhaltsstoffen zur Freisetzung der Inhaltsstoffe aus
den Kapseln.
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