DD155954B1 - Verfahren zur herstellung von n tief alpha arly-bzw. n tief alpha heteroarylsulfonylaminoacylierten amidinophenylalaninamiden - Google Patents
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Description
Zur Therapie und Prophylaxe thrombotischer Erkrankungen werden bisher in der Medizin direkte und indirekte Antikoagulantien vom Typ des Heparins und der Cumarin- und Indandionderivate angewandt. Beide Antikoagulantientypen weisen gewisse Nachteile auf. Die Wirkung der Cumarinderivate ist auf die Biosynthese der vitamin-K-abhängigen Gerinnungsfaktoren II, VII, IX und X gerichtet und ihre Wirkung, die einer Reduzierung des Gerinnungspotentials im Patientenblut gleichkommt, tritt erst einige Zeit nach Applikation ein. DieTherapie bedarf einer laboratoriumsmäßigen Überwachung, da es bei einer Überdosierung zu Blutungen kommen kann.
Heparin, das aufgrund seiner Polysaccharidstruktur nur parenteral angewandt werden kann, greift als Katalysator in körpereigene Inaktivierungsmechanismen ein. Durch seine polyvalente Affinität kann seine Wirkung durch Reaktion mit anderen Blutbestandteilen (Upoproteide, Plättchenfaktor IV usw.) neutralisiert oder abgeschwächt werden. Seine Wirkung ist abhängig von einem normalen funktionstüchtigen Antithrombinspiegel des Blutes.
Kleinmolekulare Enzyminhibitoren haben gegenüber Heparin den Vorteil, daß sie direkt wirken und auch oral applizierbar sind. Ihre Wirkung erfolgt erst nach Aktivierung des normalerweise unwirksamen Zymogens Prothrombin zum aktiven Enzym Thrombin. Für die Wirkung derartiger Inhibitoren sind keine anderen Blutbestandteile erforderlich, wie z. B. das Antithrombin für die Heparinwirkung. Gegenüber den Antikoagulantien vom Cumarintyp haben sie den besonderen Vorteil, sofort nach Applikation ihre Wirkung entfalten zu können.
Die bisher bekannten, vom Benzamidin abgeleiteten Enzyminhibitoren, wie z.B. p-Amidinopheny !brenztraubensäure (Richter, P. und Wagner, G., DD-PS 87029) Pharmazie 28,514, 585 (1973) zeigen eine polyvalente inhibitorische Wirkung gegenüber Serinproteinasen (Markwardt, F., Walsmann, P. und «locking, H.-P., DD-PS 92302). Sie hemmen neben Thrombin u.a. auch Trypsin, Plasmin, Faktor Xa und Serumkallikrein mit beträchtlicher Wirkungsstärke (Geratz, J. D., Arch. Biochem. Biophys. 118, 50 [1967]; Geratz, J.D., Experientia 25,483 [1969); Gerate, J.D., Amer. J. Physiol. 216,1812 [1969]; Markwardt, F., Landmann, H. und Walsmann, P., European J. Biochem. 6,502 [1968]; Markwardt, F. und Walsmann, P„ Experientia 24,25 [1968]; Markwardt, F., Walsmann, P. und Drawert, J., Acta biol. med. germ. 24,401 [1970]; Stürzebecher, J., Markwardt, F. und Walsmann, P., Thrombos. Res. 9,637 [1976]).
Bei anderen bekannten, vom Benzamidin abgeleiteten Enzyminhibitoren, wie z. B. Bis-(amidinobenzyliden)-cycloalkanonen und Bis(amidinobenzyl)cycloalkanonen (Wagner, G., Vieweg, H. und Horn, H., Pharmazie 32,141 [1977]) istdieToxizitätso groß, daß sie für eine Anwendung in vivo ungeeignet sind. (Walsmann, P., Horn, H., Markwardt, F., Richter, P., Stürzebacher, J., Vieweg, H. und Wagner, G., Acta biol. med. germ. 35, K1 [1976]; Hauptmann, J., Hoffmann, J. und Markwardt, F., Acta biet. med. germ. 35, 63511976]).
Weitgehend thrombinspezifische Inhibitoren wurden von Okamoto und Mitarb, mit den Na-Arylsulfonylargininestern und -amiden, insbesondere entsprechenden Dansylderivaten gefunden (Okamoto, S. u.a. DE-OS 2438851, JP-PS 76125259, 76125262,76131864, Okamoto, S., Hijikata, A., Kinjo, K., Kikumoto, R., Onkubo, K., Tonomura, S. und Tamao, Y., Kobe J. Med. Sei. 21,43 [1973]; Hijikata, A., Okamoto, S., Mori, E., Kinjo, K., Kikumoto, R., Tonomura, S., Tamao, Y. und Hara, H., Thromb. Res., Suppl. II, 8,83 [1976); Okamoto, S., Hijikata, A., Ikezawa, K., Kinjo, K., Kikumoto, R„ Tonomura, S. und Tamao, Y., Thromb. Res., Suppl.ll, 8,77 [1976]). Nachteilig bei der Darstellung dieser Verbindungen ist, daß in der Regel die Guanidingruppierung des Arginins mit einer schwer entfernbaren Schutzgruppe blockiert werden muß, ehe weitere Umsetzungen am Arginin durchgeführt werden können. Bei den Dansylderivaten bereitet außerdem die Isolierung reiner Umsetzungsprodukte größere Schwierigkeiten.
Thrombinspezifische Inhibitoren können nicht nur als direkte Antikoagulantien, sondern auch zur Verbesserung labordiagnostischer Verfahren zur Bestimmung von Gerinnungsfaktoren angewendet werden, bei denen chromogene Peptidsubstrate eingesetzt werden (H.Vinazzer, Gerinnungsphysiologie und Methoden im Blutgerinnungslaboratorium, G. Fischer-Verlag, Stuttgart, New York 1979). Die Spezifität dieser Substrate für einzelne Gerinnungsfaktoren ist zwar relativ
Claims (2)
- Patentansprüche:Verfahren zur Herstellung von No-aryl- bzw. No-heteroaryl-sulfonylaminoacylierten Amidinophenylalaninamiden der allgemeinen Formel INHin derR1 = Aryl, auch substituiert, HetarylR3 = Alkyl, Arylη = 1 bis 5bedeuten und R2 und R3 mit dem N-Atom, an das sie gebunden sind, einen heterocycloaiiphatischen Ring bilden können, der weitere Heteroatome enthalten und substituiert sein kann und die Amidinogruppe in m- bzw. p-Stellung stehen kann, dadurch gekennzeichnet, daß ausgehend von entsprechenden Cyanbenzylhalogeniden der allgemeinen Formel #-Xin der X = Halogen bedeutet, die Umsetzung in an sich bekannter Weise über die Stufen Cyanbenzylacylaminomalonsäurediester der Formel H1^COOR I»-C- NH-CO- RCOOR in der R - Alkyl bedeutet, Cyanphenylalaninhydrochlorid der allgemeinen Formel IV~ " CH2-CH-COOH- bzw. Na-heteroarylsulfonylaminosubstituiertes Cyanphenylalanin der allgemeinen Formel VChI2-CH-CCOH NHund Imidsäure-NHHX X-ι NH'h.
- -2- 15S--354in der R4 = Alkyl bedeutet, bzw. Thioimidsaureestermit R5 = Alkyl erfolgt.Anwendungsgebiet der Erfindung -:Die Erfindung betrifft Verfahren zur Herstellung von Na-aryl-bzw. Nc-heteroarylsulfopylarninoäcylierten Amidinophenylalaninamiden. ·"· *Diese Verbindungen sind Thrombininhibitoren hoher Spezifität und können damit als direkte Antikoagulantien bzw. zur Ausschaltung der enzymatischen Aktivität des Thrombins bei der Bestimmung anderer prÖteolytischer Aktivitäten in biologischen Materialien vorteilhaft angewendet werden.
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1981
- 1981-02-03 DD DD22738781A patent/DD155954B1/de not_active IP Right Cessation
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