CZ308933B6 - Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta - Google Patents

Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta Download PDF

Info

Publication number
CZ308933B6
CZ308933B6 CZ2019474A CZ2019474A CZ308933B6 CZ 308933 B6 CZ308933 B6 CZ 308933B6 CZ 2019474 A CZ2019474 A CZ 2019474A CZ 2019474 A CZ2019474 A CZ 2019474A CZ 308933 B6 CZ308933 B6 CZ 308933B6
Authority
CZ
Czechia
Prior art keywords
gene
ogfp
purpurea
seq
fungus
Prior art date
Application number
CZ2019474A
Other languages
English (en)
Other versions
CZ2019474A3 (cs
Inventor
Michaela Králová
Michaela Mgr. Králová
Josef VRABKA
Josef Mgr. Vrabka
Ivo Frébort
CSc. Frébort Ivo prof. RNDr., Ph.D.
Original Assignee
Univerzita Palackého v Olomouci
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Univerzita Palackého v Olomouci filed Critical Univerzita Palackého v Olomouci
Priority to CZ2019474A priority Critical patent/CZ308933B6/cs
Priority to PCT/CZ2020/050049 priority patent/WO2021013277A2/en
Priority to EP20743053.9A priority patent/EP3999640A2/en
Publication of CZ2019474A3 publication Critical patent/CZ2019474A3/cs
Publication of CZ308933B6 publication Critical patent/CZ308933B6/cs

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y401/00Carbon-carbon lyases (4.1)
    • C12Y401/03Oxo-acid-lyases (4.1.3)
    • C12Y401/03027Anthranilate synthase (4.1.3.27)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14Fungi; Culture media therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N1/00Microorganisms, e.g. protozoa; Compositions thereof; Processes of propagating, maintaining or preserving microorganisms or compositions thereof; Processes of preparing or isolating a composition containing a microorganism; Culture media therefor
    • C12N1/14Fungi; Culture media therefor
    • C12N1/145Fungal isolates
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/52Genes encoding for enzymes or proenzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09Recombinant DNA-technology
    • C12N15/63Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
    • C12N15/79Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
    • C12N15/80Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/10Transferases (2.)
    • C12N9/1085Transferases (2.) transferring alkyl or aryl groups other than methyl groups (2.5)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/88Lyases (4.)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P17/00Preparation of heterocyclic carbon compounds with only O, N, S, Se or Te as ring hetero atoms
    • C12P17/18Preparation of heterocyclic carbon compounds with only O, N, S, Se or Te as ring hetero atoms containing at least two hetero rings condensed among themselves or condensed with a common carbocyclic ring system, e.g. rifamycin
    • C12P17/182Heterocyclic compounds containing nitrogen atoms as the only ring heteroatoms in the condensed system
    • C12P17/183Heterocyclic compounds containing nitrogen atoms as the only ring heteroatoms in the condensed system containing an indolo[4,3-F,G]quinoleine nucleus, e.g. compound containing the lysergic acid nucleus as well as the dimeric ergot nucleus
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y102/00Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2)
    • C12Y102/01Oxidoreductases acting on the aldehyde or oxo group of donors (1.2) with NAD+ or NADP+ as acceptor (1.2.1)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y205/00Transferases transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5)
    • C12Y205/01Transferases transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5) transferring alkyl or aryl groups, other than methyl groups (2.5.1)
    • C12Y205/010344-Dimethylallyltryptophan synthase (2.5.1.34)
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K2319/00Fusion polypeptide
    • C07K2319/60Fusion polypeptide containing spectroscopic/fluorescent detection, e.g. green fluorescent protein [GFP]
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12RINDEXING SCHEME ASSOCIATED WITH SUBCLASSES C12C - C12Q, RELATING TO MICROORGANISMS
    • C12R2001/00Microorganisms ; Processes using microorganisms
    • C12R2001/645Fungi ; Processes using fungi

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Virology (AREA)
  • Tropical Medicine & Parasitology (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Abstract

Předkládané řešení poskytuje houbu Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, která obsahuje v genomu vloženou nukleotidovou sekvenci obsahující alespoň jeden gen vybraný z genu trpES76L kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L, a genu dmaW kódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu, přičemž vložený gen je pod kontrolou konstitutivního promotoru. Dále je popsán způsob přípravy takové houby, a expresní kazeta pro použití při tomto způsobu.

Description

Houba Clavicepspurpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta
Oblast techniky
Vynález se týká geneticky upravené houby Claviceps purpurea, která je široce používaná ve farmaceutickém průmyslu jako produkční mikroorganimus pro svou schopnost produkovat námelové alkaloidy, a způsobu genetické úpravy této houby.
Dosavadní stav techniky
Claviceps purpurea, vřeckovýtrusná houba z řádu Hypocreales, patří mezi nej známěj ší producenty námelových alkaloidů. Tyto alkaloidy, deriváty kyseliny D-lysergové, jsou široce využívány ve farmakologickém průmyslu. Využití těchto látek v lékařství je dáno jejich strukturní podobností s neurotransmitery adrenalinem, noradrenalinem a serotoninem, přičemž alkaloidy interagují s receptory pro tyto neurotransmitery. V současnosti jsou námelové alkaloidy využívány především v porodnictví, k léčbě bolestí hlavy a nemocí souvisejících s prolaktinem. V neposlední řadě našly námelové alkaloidy využití též při léčbě Parkinsonovy a Alzheimerovy choroby.
Produkce námelových alkaloidů pro účely farmaceutického průmyslu je rovnoměrně rozdělena mezi polní produkci a produkci v submerzních kulturách. Kmeny C. purpurea schopné produkce námelových alkaloidů v submerzních kulturách či houby schopné vyšší produkce alkaloidů in planta byly od 60. let 20. stol, získávány UV mutagenezí, chemickou mutagenezí pomocí ethylmethansulfonátu (EMS) nebo N-mcthyl-N-nitro-N-nitrosoguanidinii (NTG) (Brauer KL, Robbers JE. (1987), Applied and Environmental Microbiology, 53( 1), 70-73), působením kyseliny dusité (Stmadová K., Kybal J. (1976), Planta Medica, 30, 395-398) či ozářením rentgenovými nebo gamma paprsky. Tímto způsobem byl získán i kmen Pl C. purpurea odvozený od kmene 1029 (Keller U. (1983), Applied and Environmental Mcrobiology, 46, 580-584). V tomto kmeni C. purpurea byl navíc poprvé identifikován klastr genů pro biosyntézu námelových alkaloidů (tzv. EAS klastr) (Tudzynski P, Hólter K, Correia T, Amtz C, Grammel N, Keller U. (1999), Molecular and General Genetics MGG, 261(\). 133-141). Tento klastr obsahuje celkem 13 genů, přičemž první gen biosyntézy označený jako dmaW kóduje dimethylallyltryptofan synthetasu (DMATS, EC: 2.5.1.34), která katalyzuje prenylaci Z-tryptofanu dimethylallyldifosfátem (DMAPP) za vzniku 4-y.y-di methylal lyltryptofanu (DMAT). Protože se jedná o klíčový enzym katalyzující první reakci biosyntézy námelových alkaloidů, podléhá tento enzym regulaci, je aktivován tryptofanem. Kromě aktivace DMATS aminokyselina tryptofan též zpětnovazebně inhibuje klíčový enzym vlastní biosyntézy anthranilát synthasu (EC: 4.1.3.27), která katalyzuje přeměnu chorismátu na anthranilát v přítomnosti amoniaku (Krupinski VM., Robbers JE, Floss HG. (1976), Journal of Bacteriology, 125(1), 158-165). Druhým krokem biosyntézy námelových alkaloidů je methylace DMAT za vzniku JV-methyl-dimethylallytryptofanu (MeDMAT). Tento krok je katalýzo ván 4-dimethylallyltryptofan Λ'-m ethyl t ran sfc rasou, která je kódována genem EasF. Následně dochází ke tvorbě chanoklavinu-I, přičemž reakce je katalyzována chanoklavin-Isynthasou, která je kódována genem EasE. Tato reakce je též katalyzována katalasou, která je kódována genem EasC. Chanoklavin-I je dále oxidován na chanoklavin-I-aldehyd, reakce je katalyzována chanoklavin-I-dehydrogenasou, která je kódována genem EasD. Poté následuje isomerace dvojné vazby chanoklavin-I-aldehydu za vzniku isoklavin-I-aldehydu. Tato reakce je katalyzována chanoklavin-I-aldehyd oxidoreduktasou, která je kódována genem EasA. IsoklavinI-aldehyd je redukován na agroklavin za katalýzy agroklavin synthasou, která je kódována genem EasG. Následuje oxidace agroklavinu na elymoklavin a jeho následná oxidace na kyselinu lysergovou. Tyto reakce jsou katalyzovány NADPH-dependentní cytochrom P450 monooxygenasou, která je kódována genem CloA. Klastr pro biosyntézu ergopeptinů je u C. purpurea tvořen čtyřmi geny IpsAl, lpsA2, IpsB a IpsC, které kódují neribozomální peptidové synthetasy. Gen IpsAl kóduje trimodulámí lysergyl peptidovou synthetasu LPS1. Tento enzym má
-1 CZ 308933 B6 podobnou funkci jako enzym LPS4, který je kódován genem lpsA2. Odlišnost těchto enzymů spočívá nejspíše pouze ve schopnosti vázat různé aminokyseliny, které jsou součástí ergopeptinů. Gen IpsB kóduje monomodulámí enzym LPS2, který aktivuje řetězec kyseliny D-lysergové. Po aktivaci kyseliny D-lysergové enzymem LPS2 je kyselina přenesena na LPS1, který obsahuje tři domény pro vazbu tří aminokyselin. Po jejich navázání dochází ke vzniku peptidového laktamu, jehož následná cyklizace je katalyzována dioxygenasou, která je kódována genem easH. Gen IpsC kóduje monomodulámí synthetasu LPS3, která společně s LPS2 katalyzuje biosyntézu ergonovinu (Florea S., Panaccione D. G., Schardl C. L. (2017), Phytopathology, 107(5), 504-518).
Metoda genetické transformace C. purpurea využívající polyethyleglykol byla poprvé použita v roce 1989 (van Engelenburg F, Smit R, Goosen T, van den Broek H, Tudzynski P. (1989), Applied Microbiology and Biotechnology, 30, 364-370). V případě genů zapojených do biosyntézy námelových alkaloidů byli touto metodou získáni deleční mutanti AEasE C. purpurea Pia následní komplementanti SEasE C. purpurea Pl exprimující EasE-gfp (Lorenz N., Olšovská J., Sulc M., Tudzynski P. (2010), Applied and Environmental Mikrobiology, 76(6), 1822-1830) a deleční mutanti AlpsAl v Aku70 C. purpurea Pl (Haarmann T., Lorenz N., Tudzynski P. (2008), Fungal Genetics and Biology, ^5(1), 35-44).
V roce 2012 byly za použití metody kvasinkového rekombinačního klonování připraveny vektory obsahující trpC promotor A. nidulans a gen kódující ogfp (egfp kodon optimalizovaný pro expresi v houbě Botrytis cinerea) (Schumacher J. (2012), Fungal Genetics and Biology, 49,483-497). Tyto vektory byly dále použity na transformaci C. purpurea pro účely lokalizace či nadexprese vybraných genů. Jednalo se o nadexpresi regulační podjednotky NADPH oxidasového komplexu CpNoxR, katalytické podjednotky CpNoxl, funkční podjednotky CpNox2 a tetraspaninu CpPlsl (Schůrmann J., Buttermann D., Herrmann A., Giesbert S., Tudzynski P. (2013), Molecular PlantMicrobe Interactions, 26(10), 1151-1164) či nadexpresi Rho GTPas CpRac a CpCdc42, GEF faktorů CpCdc24 a CpDockl80, GTPasového efektoru CpSte20 či proteinu CpBeml (Herrmann A, Tillmann BA, Schůrmann J, Bólker M, Tudzynski P. (2014), Eukaryotic Cell, EC-00332). Tyto vektory byly také použity například pro nadexpresi a lokalizaci tRNA-IPT (Hinsch J., Galuszka P., Tudzynski P. (2016), New Phytologist, 211(3), 980-992) a ZmCkxl v C. purpurea 20.1 (Kind S., Hinsch J., Vrabka J., Hradilová M., Majeská-Cudejková M., Tudzynski P., Galuszka P. (2018), Current Genetics, 64(6), 1303-1319).
Kmen Pl není jediným kmenem C. purpurea, který produkuje námelové alkaloidy (konkrétně ergotamin a ergotaminin, α-ergokryptin a α-ergokryptinin) v submerzní kultuře, tuto vlastnost mají také například kmen 275 FI produkující ergotamin (Arcamone F., Cassinenelli G., Femiřni G., Penco S., Pennella P., Pol C. (1970), Canadian Journal of Microbiology, 76(10), 923-931) nebo kmen 59 (Křen V., Pažoutová S., Sedmera P., Rylko V., Řeháček Z. (1986), FEMS Microbiology Letters, 37(1), 31-34). Další rozvoj techniky významně podpořilo získání sekvence genomu C. purpurea kmene 20.1 (Schardl CL et al. (2013), PLoS Genetics, 9(2), el003323).
Úkolem předkládaného vynálezu je zvýšit produkci námelových alkaloidů houbami C. purpurea reprodukovatelným postupem.
Podstata vynálezu
Předkládaný vynález poskytuje geneticky upravené transformanty houby Claviceps purpurea pro zvýšenou produkci námelových alkaloidů, které obsahují v genomu vloženou nukleotidovou sekvenci obsahující alespoň jeden gen vybraný z genu (trpE) kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L, a genu dmaWkódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu, přičemž vložený gen je pod kontrolou konstitutivního promotoru. Manipulací genů pro biosyntézu aminokyseliny tryptofanu a jeho následnou přeměnu na klíčový meziprodukt biosyntézy námelových alkaloidů dochází k výraznému zvýšení produkce těchto alkaloidů v modifikované houbě, což umožní jejich efektivnější a ekonomičtější produkci.
- 2 CZ 308933 B6
U houby Claviceps purpurea se vložením genu kódujícího klíčový enzym pro produkci aminokyseliny tryptofanu anthranilát synthasu s mutací S76L, pod konstitutivní promotor, odblokuje zpětnovazebná inhibice biosyntézy této aminokyseliny, čímž se posílí biosyntetická dráha vedoucí k produkci námelových alkaloidů. Biosyntéza námelových alkaloidů se také zvýší vložením genu pro přeměnu tryptofanu na dimethylallyltryptofan, klíčový meziprodukt biosyntézy námelových alkaloidů, pod konstitutivní promotor. Takto geneticky upravené mikroorganismy jsou vhodné pro uplatnění při výrobě námelových alkaloidů pro farmaceutický průmyslový sektor.
Gen kódující anthranilát synthasu (TrpE) s mutací S76L, tj. gen nesoucí mutaci kodónu aminokyseliny šeřinu (kodón AGC) v pozici 76 na kodón leucinu (kodón CTC) má sekvenci SEQ ID NO. 1.
Gen kódující dimethylallytryptofan synthetasu (DmaW) má sekvenci SEQ ID NO. 2.
Oba dva uvedené geny jsou geny pocházející z houby Claviceps purpurea, případně upravené vnesením mutace, a vložené do genomu houby Claviceps purpurea pod kontrolu konstitutivního promotoru. Výsledný mikroorganismus tedy nese své původní geny trpE a dmaW, a zároveň nese genetickou transformací vnesený uvedený alespoň jeden gen pod kontrolou konstitutivního promotoru.
Vložená nukleotidová sekvence dále obsahuje terminátor (například Gluc terminátor) a může obsahovat kodon-optimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea.
V rámci předkládaného vynálezu bylo zjištěno, že množství námelových alkaloidů v submerzní kultuře, myceliu i médiu transformovaného Claviceps purpurea podle předkládaného vynálezu je významně vyšší než množství námelových alkaloidů v nemodifikovaném kmenu Claviceps purpurea.
Vložené nukleotidové sekvence jsou řízeny konstitutivním promotorem. Zvláště výhodnými konstitutivními promotory jsou OliC promotor jaderného genu kódujícího podjednotku 9 mitochondriální ATP synthetasy nebo gpdA promotor genu kódujícího glyceraldehyd-3-fosfát dehydrogenasu, oba z Aspergillus nidulans.
V jednom výhodném provedení jsou geneticky upravené transformanty houby Claviceps purpurea pro zvýšenou produkci námelových alkaloidů podle předkládaného vynálezu vybrány ze skupiny zahrnující kmeny označené v příkladech jako OE TrpE S76L 4, OE ogfp dmaW 8, a uložené v České sbírce mikroorganismů (CCM) pod názvem a označením kmene „Claviceps purpurea PN s vloženým genem TrpE s mutací S76L (Cp TrpE SL)“, resp. „Claviceps purpurea PN s vloženým genem ogfp-dmaW (Cp dmaW)“.
Předmětem vynálezu je také způsob přípravy geneticky upravených transformantů houby Claviceps purpurea, při němž se připraví expresní kazeta obsahující nukleotidovou sekvenci obsahující alespoň jeden gen vybraný z genu kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L, a genu dmaW kódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu, přičemž tento gen je pod kontrolou konstitutivního promotoru, a terminátor, popřípadě také kodon-optimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea, a tato expresní kazeta se vloží do genomu houby Claviceps purpurea.
Expresní kazeta může být připravena například kvasinkovou rekombinací.
S výhodou se expresní kazeta vloží pomocí metody transformace protoplastů.
-3CZ 308933 B6
Předmětem vynálezu je dále expresní kazeta, která obsahuje konstitutivní promotor, alespoň jeden gen vybraný z genu kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L, a genu dmaW kódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu, a terminátor. Promotorem je s výhodou OliC promotor jaderného genu kódující podjednotku 9 mitochondriální ATP synthetasy z Aspergillus nidulans nebo gpdA promotor genu kódujícího glyceraldehyd-3-fosfát dehydrogenasu z Aspergillus nidulans. Terminátorem je s výhodou Gluc terminátor.
Expresní kazeta může volitelně dále jako kódující sekvenci obsahovat kodon-optimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea, který slouží jako Nkoncová fúzní doména cílového enzymu.
V jednom výhodném provedení expresní kazeta obsahuje: OliC promotor: TrpE57“:: Gluc terminátor a má sekvenci SEQ ID NO. 3.
V dalším výhodném provedení expresní kazeta obsahuje: OliC promotor:.ogfp-dmaW::Gluc terminátor a má sekvenci SEQ ID NO. 4.
Předmětem předkládaného vynálezu je dále použití uvedených expresních kazet pro přípravu houby Claviceps purpurea jako produkčního mikroorganismu pro výrobu námelových alkaloidů.
Nukleotidová sekvence genu trpE kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L (1840 bp, SEQ ID NO. 1)
ATGGCGAGCCCGGTAAGTACTGCATGCGCCCCTCTGGCCGAATTGGCCCTCTTCCCG GCGCGGCGCAGTAGGAATAGCCTCCAAAAAGACACAAAGCCTGACTCTTGAGAATC GCGAATCCAAAAAAACACAGCAGGCCATCGTCCCTACGCTCGAGACCGTGCGATCC ATCATTGCGAAACCCCCCGTCGGATCCGCCAAAAAAGCCACCCTCGTGCCCGTATAC CGCCAAATCTCCTCGGACCTCATCACCCCCTCGGCGGCCTACCTCAAAATCTCAGCC GCCTCCTCCTCCGACTACTCCTTCCTCTTCGAGTCCGCCGCCACAGAGCAAGTCGGCC GGTATCTCTTCGTAGGCGCCGGCCCGCGCAAAGTCCTCGCCACCGGACCAGGCTACG GCCCCGAAACAGACCCCCTTCCCGCACTGGAAGCAGAACTAGCTCAACATGTCGTCG CGCATGTGCCAGGTCTCCAGCTGCCTCCTCTTACCGGCGGCGCAATCGGCTACGTGG GCTACGACTGCGTACGGTACTTTGAGCCCAAGACCGCGCGGCCCATGAAAGATGTCC TACAAATCCCAGAATCACTCTTCATGCTCTTCGACACAATTGTCGCGTTTGATCGCTT CTACGGCATCATCAAGGTCATCAGCTACGTGGCCGTTCCGGAAGACGACGGTACCAC CAGCCTAGAAGAGGCCTACGAAAAAGCCGAGCGCGCAATCCACCAACTCGTCCAGG TCCTCAACTCAACAGAGATTGACCTCCCGACCCAAGACCCCATCCAGCTCGGCCACG AAGCCACCTCGAATATCGGCCAAGCGGGCTACGAGGCCCACGTGACCAAACTCAAG GAGCACATCGTCAAGGGGGATATCTTCCAGTGTGTGCCCTCGCAGCGGTTTGCGCGC CCGACGAGTCTGCACCCGTTCAATATCTACAGGCATCTCCGGACGGTGAATCCCTCG CCGTACCTCTTTTATGTGAATTGCAAGGATTTCCAGATTGTAGGTGCCTCGCCTGAAT TGCTCGTCAAGTCCGAGGCCGGGCGTATCATCACGCATCCCATTGCTGGGACAGTCA AGCGCGGCAGCACACCCGAGGAGGACCAGCGCTTGGCGGATGAGCTGAGTAGTTCG CTCAAGGACCGCGCGGAGCATGTCATGCTTGTTGATTTGGCTCGGAATGACATCAAC CGCGTAGGGGACCCGTATTCCGTCCGCGTGGACCGCCTTATGGTCGTGGAGAAGTTT AGCCATGTCCAGCATCTTGTTTCGCAGGTCTCAGGGGTGCTGCGGCCGGATAAGACG CGCTTTGATGCGTTTCGATCGGTTTTCCCCGCGGGGACGGTCTCGGGAGCGCCCAAG GTGCGGGCGATGGAACTGATTGCCGAGTTGGAGAAGGAGAAGAGGGGGGTGTATGC TGGCGCGGTGGGCTACTTTGGGTATGGGAGCCAGGATGAGAATGGGGGCGCTGTGG AGGGGGCTATGGATACGTGTATTGCGTTGAGGACGATGTTGGTCAAGGACGGGGTG GCGTATTTGCAGGCAGGTTCGTACAGATCTTGGTTGAGCCAAGGATTCCCCCCCCTCT CTTCCCCTTTTCTTGCTGTCACGTTACGCATTTCTATGCACGGTACGCACTCCTGAGA GAAAATACAGTTTGCTAACACTTCCCCCCCCTTTTTTTTTGCTTTCGATTTAGGAGGC GGAATTGTGTTTGATTCAGACGAATACGATGAGTGGATCGAGACGATCAACAAGCTC
-4CZ 308933 B6
GGCAGCAACATGACGTGCATCAAGTCAGCAGAGGAGATGTATTACCAGCAGCAGCA AAACGAGAAAACCACATAG
Nukleotidová sekvence genu dmaW kódujícího dimethylallyltryptofan synthasu (1466 bp, SEQ ID NO. 2)
ATGTCGACCGCAAAGGACCCAGGAAACGGTGTGTACGAAATTTTGAGTCTGATTTTT GATTTCCCCAGCAATGAACAGCGACTATGGTGGCACAGTACCGCGCCTATGTTTGCG GCGATGCTTGACAATGCCGGCTACAATATCCACGACCAATACCGGCATCTGGGCATT TTCAAGAAGCACATTATCCCTTTTCTTGGTGTCTATCCAACAAAAGACAAGGAAAGA TGGCTCAGCATCCTCACCAGATGTGGCCTTCCTTTGGAATTGAGCTTGAATTGTACCG ACTCTGTTGTTCGATATACATACGAGCCCATCAATGAAGTGACGGGGACGGAGAAA GATCCGTTCAATACATTGGCAATTATGGCAAGTGTCCAAAAACTTGCACAGATTCAA GCGGGTATCGACTTGGAGTGGTTTAGTTACTTCAAAGATGAGCTGACGCTGGACGAA TCGGAATCGGCCACACTTCAAAGTAATGAGCTGGTCAAGGAGCAGATAAAGACGCA GAACAAGTTGGCCTTGGATCTCAAAGAAAGCCAGTTCGCGCTCAAAGTTTACTTCTA TCCGCATCTTAAATCGATCGCGACCGGCAAATCCACACACGATCTCATCTTCGACTC TGTGTTCAAACTGTCGCAGAAGCATGACAGCATACAGCCCGCGTTCCAGGTATTGTG CGACTATGTTTCGCGGCGAAATCATTCCGCAGAATCAGACCAACACATAGCCCTACA TGCGCGACTCTTGTCATGCGATTTGATCGATCCCGCCAAGTCTCGCGTCAAGATATAC CTGCTGGAGAAGACGGTCTCGTTGTCCGTGATGGAAGATCTGTGGACGCTGGGCGGC CAACGAGTCGACGCATCCACCATGGACGGCCTTGACATGCTTCGCGAGCTCTGGAGC CTGCTAAAAGTTCCCACTGGCCACTTGGAGTATCCAAAAGGGTATCTGGAATTGGGA GAAATTCCGAACGAGCAGCTCCCATCCATGGCCAACTATACACTGCACCACAACAAC CCCATGCCTGAGCCCCAGGTGTATTTCACGGTTTTCGGCATGAATGACGCCGAAATC AGCAATGCTTTGACCATCTTCTTCCAACGTCACGGATTTGACGACATGGCGAAAAAG TACCGAGTCTTTCTTCAGGATTCATAGTGAGTGCTCCGAGCCCGATCGATAGGCAAC AGGTGTCTAACAATTAGCCCCCTTTCTCCTACAGCCCGTATCATGACTTTGAGTCATT GAACTACCTCCACGCATATATCTCATTCTCTTACCGTCGAAACAAGCCGTATTTGAGC GTATATTTGCATACGTTTGAGACTGGTCGTTGGCCCGTTGGTGAGTCTACCGAACTTT ATCAACATGGGCTCCGCAAGCTGAACAATTTCCTAGTTGCCGACAGCCCAATTTCTTT CGACGCCTACCGGCGCTGTGACCTCTCAACGAAGTAG
SEQ ID NO. 3
Pozice jednotlivých funkčních úseků
OliC promotor - 1-845 bp trpE S76L - 846 - 2685 bp
Gluc terminátor - 2686-3185 bp
TGCAGCTGTGGAGCCGCATTCCCGATTCGGGCCGGATTGGTCAAGATTTGCGTCCGA GGTGCCGTCTATCATTCTAGCTTGCGGTCCTGGGCTTGTGACTGGTCGCGAGCTGCCA CTAAGCGGGGCAGTACCATTTTATCGGACCCATCCAGCTATGGGACCCACTCGCAAA TTTTTACATCATTTTCTTTTTGCTCAGTAACGGCCACCTTTTGTAAAGCGTAACCAGC AAACAAATTGCAATTGGCCCGTAGCAAGGTAGTCAGGGCTTATCGTGATGGAGGAG AAGGCTATATCAGCCTCAAAAATATGTTGCCAGCTGGCGGAAGCCCGGAAGGTAAG TGGATTCTTCGCCGTGGCTGGAGCAACCGGTGGATTCCAGCGTCTCCGACTTGGACT GAGCAATTCAGCGTCACGGATTCACGATAGACAGCTCAGACCGCTCCACGGCTGGC GGCATTATTGGTTAACCCGGAAACTCAGTCTCCTTGGCCCCGTCCCGAAGGGACCCG ACTTACCAGGCTGGGAAAGCCAGGGATAGAATACACTGTACGGGCTTCGTACGGGA GGTTCGGCGTAGGGTTGTTCCCAAGTTTTACACACCCCCCAAGACAGCTAGCGCACG AAAGACGCGGAGGGTTTGGTGAAAAAAGGGCGAAAATTAAGCGGGAGACGTATTTA
-5CZ 308933 B6
GGTGCTAGGGCCGGTCTCCTCCCCATTTTTCTTCGGTTCCCTTTCTCTCCTGGAAGACT TTCTCTCTCTCTTCTTCTCTTCTTCCATCCTCAGTCCATCTTCCTTTCCCATCATCCATC TCCTCACCCCCATCTCAACTCCATCACATCACAATCGATCCAACCATGGCGAGCCCG GTAAGTACTGCATGCGCCCCTCTGGCCGAATTGGCCCTCTTCCCGGCGCGGCGCAGT AGGAATAGCCTCCAAAAAGACACAAAGCCTGACTCTTGAGAATCGCGAATCCAAAA AAACACAGCAGGCCATCGTCCCTACGCTCGAGACCGTGCGATCCATCATTGCGAAAC CCCCCGTCGGATCCGCCAAAAAAGCCACCCTCGTGCCCGTATACCGCCAAATCTCCT CGGACCTCATCACCCCCTCGGCGGCCTACCTCAAAATCTCAGCCGCCTCCTCCTCCG ACTACTCCTTCCTCTTCGAGTCCGCCGCCACAGAGCAAGTCGGCCGGTATCTCTTCGT AGGCGCCGGCCCGCGCAAAGTCCTCGCCACCGGACCAGGCTACGGCCCCGAAACAG ACCCCCTTCCCGCACTGGAAGCAGAACTAGCTCAACATGTCGTCGCGCATGTGCCAG GTCTCCAGCTGCCTCCTCTTACCGGCGGCGCAATCGGCTACGTGGGCTACGACTGCG TACGGTACTTTGAGCCCAAGACCGCGCGGCCCATGAAAGATGTCCTACAAATCCCAG AATCACTCTTCATGCTCTTCGACACAATTGTCGCGTTTGATCGCTTCTACGGCATCAT CAAGGTCATCAGCTACGTGGCCGTTCCGGAAGACGACGGTACCACCAGCCTAGAAG AGGCCTACGAAAAAGCCGAGCGCGCAATCCACCAACTCGTCCAGGTCCTCAACTCA ACAGAGATTGACCTCCCGACCCAAGACCCCATCCAGCTCGGCCACGAAGCCACCTCG AATATCGGCCAAGCGGGCTACGAGGCCCACGTGACCAAACTCAAGGAGCACATCGT CAAGGGGGATATCTTCCAGTGTGTGCCCTCGCAGCGGTTTGCGCGCCCGACGAGTCT GCACCCGTTCAATATCTACAGGCATCTCCGGACGGTGAATCCCTCGCCGTACCTCTTT TATGTGAATTGCAAGGATTTCCAGATTGTAGGTGCCTCGCCTGAATTGCTCGTCAAGT CCGAGGCCGGGCGTATCATCACGCATCCCATTGCTGGGACAGTCAAGCGCGGCAGC ACACCCGAGGAGGACCAGCGCTTGGCGGATGAGCTGAGTAGTTCGCTCAAGGACCG CGCGGAGCATGTCATGCTTGTTGATTTGGCTCGGAATGACATCAACCGCGTAGGGGA CCCGTATTCCGTCCGCGTGGACCGCCTTATGGTCGTGGAGAAGTTTAGCCATGTCCA GCATCTTGTTTCGCAGGTCTCAGGGGTGCTGCGGCCGGATAAGACGCGCTTTGATGC GTTTCGATCGGTTTTCCCCGCGGGGACGGTCTCGGGAGCGCCCAAGGTGCGGGCGAT GGAACTGATTGCCGAGTTGGAGAAGGAGAAGAGGGGGGTGTATGCTGGCGCGGTGG GCTACTTTGGGTATGGGAGCCAGGATGAGAATGGGGGCGCTGTGGAGGGGGCTATG GATACGTGTATTGCGTTGAGGACGATGTTGGTCAAGGACGGGGTGGCGTATTTGCAG GCAGGTTCGTACAGATCTTGGTTGAGCCAAGGATTCCCCCCCCTCTCTTCCCCTTTTC TTGCTGTCACGTTACGCATTTCTATGCACGGTACGCACTCCTGAGAGAAAATACAGT TTGCTAACACTTCCCCCCCCTTTTTTTTTGCTTTCGATTTAGGAGGCGGAATTGTGTTT GATTCAGACGAATACGATGAGTGGATCGAGACGATCAACAAGCTCGGCAGCAACAT GACGTGCATCAAGTCAGCAGAGGAGATGTATTACCAGCAGCAGCAAAACGAGAAAA CCACATAGCGTATGTAGATAAGATGTATGATTAGGGGTTGAGGGGAAGGATTATGG CTGAGGAAGTGGTTTCTGATTCGTCTTGTACATAAGTATTAGCATGGACCCTTGTGGA GGTATTTGCTCAAAGGGGGTGTTTTAGCGGAAGACAAAAGAGGGCGGAATTAAATC TCAATCCGTTTTCAACTTTGAAAATCTTGATCCAACATTGTGATTCCATGTATTTGTG CAACCAAGTTTTTCATCATTGATTCTGCTGTAATGTGAACAAACTACAAGTAGGAGG ACATTTGTTTAAAGTTTTCAGCTCACGTGGTATTGTGGCCTGACAGGAGCACAAACG CCGTTTTTGAGAAAACGAAAGTTTGGAATTGACCATCCACAACCACATGCGTTTCCT ATGATACACCTCATGTGGCGTTACCATATGATATTCGGTTTCATATCTAGGCAAAGA GGAGAACATCATACGTACATCTGATTTGACAACCCCTTCCCCCCAACAAGAT
SEQ ID NO. 4
Pozice jednotlivých funkčních úseků
OliC promotor - 1-845 bp ogfp bez stop kodonu - 846 - 1622 bp dmaW- 1623 - 3088 bp
-6CZ 308933 B6
Glue terminátor - 3089-3588 bp
TGCAGCTGTGGAGCCGCATTCCCGATTCGGGCCGGATTGGTCAAGATTTGCGTCCGA GGTGCCGTCTATCATTCTAGCTTGCGGTCCTGGGCTTGTGACTGGTCGCGAGCTGCCA CTAAGCGGGGCAGTACCATTTTATCGGACCCATCCAGCTATGGGACCCACTCGCAAA TTTTTACATCATTTTCTTTTTGCTCAGTAACGGCCACCTTTTGTAAAGCGTAACCAGC AAACAAATTGCAATTGGCCCGTAGCAAGGTAGTCAGGGCTTATCGTGATGGAGGAG AAGGCTATATCAGCCTCAAAAATATGTTGCCAGCTGGCGGAAGCCCGGAAGGTAAG TGGATTCTTCGCCGTGGCTGGAGCAACCGGTGGATTCCAGCGTCTCCGACTTGGACT GAGCAATTCAGCGTCACGGATTCACGATAGACAGCTCAGACCGCTCCACGGCTGGC GGCATTATTGGTTAACCCGGAAACTCAGTCTCCTTGGCCCCGTCCCGAAGGGACCCG ACTTACCAGGCTGGGAAAGCCAGGGATAGAATACACTGTACGGGCTTCGTACGGGA GGTTCGGCGTAGGGTTGTTCCCAAGTTTTACACACCCCCCAAGACAGCTAGCGCACG AAAGACGCGGAGGGTTTGGTGAAAAAAGGGCGAAAATTAAGCGGGAGACGTATTTA GGTGCTAGGGCCGGTCTCCTCCCCATTTTTCTTCGGTTCCCTTTCTCTCCTGGAAGACT TTCTCTCTCTCTTCTTCTCTTCTTCCATCCTCAGTCCATCTTCCTTTCCCATCATCCATC TCCTCACCCCCATCTCAACTCCATCACATCACAATCGATCCAACCATGGTTTCCAAGG GTGAGGTAAGTAATCCCGTGCAATGTCCCAAGACTCTTCTCTAATACTTCTACCAGG AGCTTTTCACTGGCGTCGTTCCAATCTTGGTCGAACTCGATGGTGACGTCAATGGCCA TAAGTTCTCAGTCAGCGGAGAGGGTGAGGGAGACGCTACATATGGTAAATTGACTCT TAAGTTCATCTGCACCACAGGTAAATTGCCTGTACCTTGGCCTACACTCGTCACCACC CTCACCTACGGAGTTCAATGCTTTTCCCGTTACCCAGATCACATGAAACAACATGAC TTTTTCAAGTCTGCAATGCCAGAGGGATATGTCCAAGAGAGAACAATCTTCTTTAAG GATGACGGAAATTATAAGACTCGTGCCGAGGTTAAGTTCGAGGGTGATACTCTCGTC AACCGTATTGAGTTGAAGGGCATCGATTTCAAGGAAGACGGAAATATCCTCGGCCAT AAGCTTGAATACAACTACAACAGTCACAACGTTTATATCATGGCCGACAAGCAAAA AAATGGAATCAAGGTCAACTTCAAAATCAGACACAACATTGAGGATGGCTCTGTTCA ATTGGCAGATCACTACCAACAGAATACTCCAATTGGTGATGGTCCAGTCTTGCTCCC AGATAACCATTACCTCTCCACTCAATCTGCTCTTTCAAAGGACCCTAACGAAAAGCG TGACCACATGGTTCTTCTCGAATTTGTCACAGCAGCCGGAATTACCTTGGGAATGGA TGAACTTTACAAAGCGGCCGCTATGTCGACCGCAAAGGACCCAGGAAACGGTGTGT ACGAAATTTTGAGTCTGATTTTTGATTTCCCCAGCAATGAACAGCGACTATGGTGGC ACAGTACCGCGCCTATGTTTGCGGCGATGCTTGACAATGCCGGCTACAATATCCACG ACCAATACCGGCATCTGGGCATTTTCAAGAAGCACATTATCCCTTTTCTTGGTGTCTA TCCAACAAAAGACAAGGAAAGATGGCTCAGCATCCTCACCAGATGTGGCCTTCCTTT GGAATTGAGCTTGAATTGTACCGACTCTGTTGTTCGATATACATACGAGCCCATCAA TGAAGTGACGGGGACGGAGAAAGATCCGTTCAATACATTGGCAATTATGGCAAGTG TCCAAAAACTTGCACAGATTCAAGCGGGTATCGACTTGGAGTGGTTTAGTTACTTCA AAGATGAGCTGACGCTGGACGAATCGGAATCGGCCACACTTCAAAGTAATGAGCTG GTCAAGGAGCAGATAAAGACGCAGAACAAGTTGGCCTTGGATCTCAAAGAAAGCCA GTTCGCGCTCAAAGTTTACTTCTATCCGCATCTTAAATCGATCGCGACCGGCAAATCC ACACACGATCTCATCTTCGACTCTGTGTTCAAACTGTCGCAGAAGCATGACAGCATA CAGCCCGCGTTCCAGGTATTGTGCGACTATGTTTCGCGGCGAAATCATTCCGCAGAA TCAGACCAACACATAGCCCTACATGCGCGACTCTTGTCATGCGATTTGATCGATCCC GCCAAGTCTCGCGTCAAGATATACCTGCTGGAGAAGACGGTCTCGTTGTCCGTGATG GAAGATCTGTGGACGCTGGGCGGCCAACGAGTCGACGCATCCACCATGGACGGCCT TGACATGCTTCGCGAGCTCTGGAGCCTGCTAAAAGTTCCCACTGGCCACTTGGAGTA TCCAAAAGGGTATCTGGAATTGGGAGAAATTCCGAACGAGCAGCTCCCATCCATGGC CAACTATACACTGCACCACAACAACCCCATGCCTGAGCCCCAGGTGTATTTCACGGT TTTCGGCATGAATGACGCCGAAATCAGCAATGCTTTGACCATCTTCTTCCAACGTCAC GGATTTGACGACATGGCGAAAAAGTACCGAGTCTTTCTTCAGGATTCATAGTGAGTG CTCCGAGCCCGATCGATAGGCAACAGGTGTCTAACAATTAGCCCCCTTTCTCCTACA GCCCGTATCATGACTTTGAGTCATTGAACTACCTCCACGCATATATCTCATTCTCTTA CCGTCGAAACAAGCCGTATTTGAGCGTATATTTGCATACGTTTGAGACTGGTCGTTG GCCCGTTGGTGAGTCTACCGAACTTTATCAACATGGGCTCCGCAAGCTGAACAATTT
-7 CZ 308933 B6
CCTAGTTGCCGACAGCCCAATTTCTTTCGACGCCTACCGGCGCTGTGACCTCTCAACG AAGTAGCGTATGTAGATAAGATGTATGATTAGGGGTTGAGGGGAAGGATTATGGCT GAGGAAGTGGTTTCTGATTCGTCTTGTACATAAGTATTAGCATGGACCCTTGTGGAG GTATTTGCTCAAAGGGGGTGTTTTAGCGGAAGACAAAAGAGGGCGGAATTAAATCT CAATCCGTTTTCAACTTTGAAAATCTTGATCCAACATTGTGATTCCATGTATTTGTGC AACCAAGTTTTTCATCATTGATTCTGCTGTAATGTGAACAAACTACAAGTAGGAGGA CATTTGTTTAAAGTTTTCAGCTCACGTGGTATTGTGGCCTGACAGGAGCACAAACGC CGTTTTTGAGAAAACGAAAGTTTGGAATTGACCATCCACAACCACATGCGTTTCCTA TGATACACCTCATGTGGCGTTACCATATGATATTCGGTTTCATATCTAGGCAAAGAG GAGAACATCATACGTACATCTGATTTGACAACCCCTTCCCCCCAACAAGAT
Objasnění výkresů
Obr. 1: Schéma přípravy expresních vektorů pomocí kvasinkového rekombinačního klonování. VektorpNDH-OGG obsahující ogfp (A), klonování mutované verze TrpE (amplifikace genu TrpE z genomové DNA ve dvou částech, hvězdičkou je znázorněna poloha mutace) do pNDH-OGG s vyštěpeným ogfp (B), klonování dmaW (naN-konci DMATS fuze s ogfp) do pNDH-OGG (C). 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea.
Obr. 2: PCR detekce transgenů v geneticky modifikovaných houbách C. purpurea (kmenPl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (TrpES76L) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC). Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Černé šipky znázorňují primery nasedající na promotor OliC a terminátor GluC, mezi kterými se nachází vložený gen. Šedé šipky znázorňují primery nasedající do čtecího rámce hph genu, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce části promotoru Olic, genu a části terminátoru GluC. Velikost amplikonu 2353 bp (B). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (C). M: marker molekulových hmotností, 3, 4, 12: nezávislí transformanti C. purpurea s integrovaným transgenem, PK: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen), NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby).
Obr. 3: PCR detekce transgenů v geneticky modifikované houbě C. purpurea (kmenPl) exprimující ogfp pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC). Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Černé šipky znázorňují primery nasedající na promotor OliC a terminátor GluC, mezi kterými se nachází vložený gen. Šedé šipky znázorňují primery nasedající do čtecího rámce hph genu, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce části promotoru Olic, genu a části terminátoru GluC. Velikost amplikonu 1292 bp (B). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (C). M: marker molekulových hmotností, 1: transformant C. purpurea s integrovaným transgenem, PK: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen), NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby).
Obr. 4: PCR detekce transgenů v geneticky modifikovaných houbách C. purpurea (kmenPl) exprimujících dmaWfúzované s ogfp (ogfp-dmaW) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC). Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Černé šipky znázorňují primery nasedající na promotor OliC a terminátor GluC, mezi kterými se nachází vložený gen. Šedé šipky znázorňují primery nasedající do čtecího rámce hph genu, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A).
Detekce části promotoru Olic, genu a části terminátoru GluC. Velikost amplikonu 3098 bp (B). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (C). M: marker molekulových hmotností, 7, 8, 13: nezávislí transformanti C. purpurea s integrovaným transgenem, PK: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen), NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby).
-8CZ 308933 B6
Obr. 5: RT-PCR detekce transgenů v geneticky modifikovaných houbách C. purpurea (kmen Pl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (TrpE S76L) nebo dmaWfúzované s ogfp (ogfp-dmaW) a volné ogfp pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (A). Detekce y-aktinu. Velikost amplikonu 636 bp (Β). M: marker molekulových hmotností, NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby), 4, 12: nezávislí transformanti C. purpurea exprimující mutovanou verzi TrpE S76L\ 1: transformant C. purpurea exprimující ogfp', 8, 13: nezávislí transformanti C. purpurea Pl exprimující dmaWs ogfp.
Obr. 6: PCR detekce transgenů v myceliích WT a geneticky modifikovaných hub C. purpurea (kmen Pl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (TrpE S76L) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC) po 10ti denní inkubaci v T25N indukčním médiu. Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Černé šipky znázorňují primery nasedající na promotor OliC a terminátor GluC, mezi kterými se nachází vložený gen, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce části promotoru Olic, genu a části terminátoru GluC. Velikost amplikonu 2353 bp (Β). M: marker molekulových hmotností, 4, 12: : nezávislí transformanti C. purpurea exprimující mutovanou verzi TrpES76L , PK: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen - mutovsanou verzi TrpE s™). NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby), A-F: 6 biologických replikátů.
Obr. 7: PCR detekce transgenů v myceliích WT a geneticky modifikovaných hub C. purpurea (kmen Pl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (TrpE S76L) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC) po 10ti denní inkubaci v T25N indukčním médiu. Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Šedé šipky znázorňují primery nasedající do čtecího rámce hph genu, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (Β). M: marker molekulových hmotností; 4, 12: : nezávislí transformanti C. purpurea exprimující mutovanou verzi TrpES76L , PK: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen - mutovsanou verzi TrpE S76L NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby), A-F: 6 biologických replikátů.
Obr. 8: PCR detekce transgenů v myceliích WT a geneticky modifikovaných hub C. purpurea (kmen Pl) exprimujících ogfp nebo dmaW fúzované s ogfp (ogfp-dmaW) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC) po 14ti denní inkubaci v T25N indukčním médiu. Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Černé šipky znázorňují primery nasedající na promotor OliC a terminátor GluC, mezi kterými se nachází vložený gen, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce části promotoru Olic, genu a části terminátoru GluC. Velikost amplikonu 1292 bp nebo 3098 bp (Β). M: marker molekulových hmotností, 1: transformant C. purpurea exprimující ogfp', 7,8, 13: : nezávislí transformanti C. purpurea exprimující ogfp-dmaW, PK1: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí ogfp), PK2: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen - dmaW s ogfp), NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby), A-F: 6 biologických replikátů.
Obr. 9: PCR detekce transgenů v myceliích WT a geneticky modifikovaných hub C. purpurea (kmen Pl) exprimujících ogfp nebo dmaW fúzované s ogfp (ogfp-dmaW) pod kontrolou konstitutivního OliC promotoru (PoliC) po 14ti denní inkubaci v T25N indukčním médiu. Detekovaná oblast transgenní DNA je znázorněna pomocí šipek. Šedé šipky znázorňují primery nasedající do čtecího rámce hph genu, 3': 3'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea, 5': 5'flank nitrát reduktasy Botrytis cinerea (A). Detekce hph genu. Velikost amplikonu 366 bp (Β). M: marker molekulových hmotností, 1: transformant C. purpurea exprimující ogfp, 7, 8, 13: : nezávislí transformanti C. purpurea exprimující ogfp-dmaW, PK1: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí ogfp), PK2: pozitivní kontrola (plazmidová DNA nesoucí transgen - dmaW s ogfp), NK: negativní kontrola (gDNA kontrolní WT houby), A-F: 6 biologických replikátů.
-9CZ 308933 B6
Příklady uskutečnění vynálezu
Příklad 1: Příprava geneticky modifikovaných hub
1. Příprava expresních vektorů
Byly připraveny dva expresní vektory (SEQ ID NO. 4, SEQ ID NO. 3): první vektor obsahoval gen dma IV. který kóduje dimethylallyltryptofan synthasu, DMATS (EnsemblFungi: CPUR 04076, SEQ ID NO. 2/ další vektor obsahoval mutovanou verzi genu TrpE (Trppf76L) pro anthranilát synthasu (EnsemblFungi: CPUR 05013, SEQ ID NO. 1). Oba výše zmíněné geny byly umístěny pod kontrolu konstitutivního OliC promotoru jaderného genu Aspergillus nidulans kódujícího podjednotku 9 mitochondriální ATP synthetasy. V případě genu rimalFbylo naN-konci DMATS ponecháno ogfp tj. kodon optimalizované egfp pro expresi v Botrytis cinerea (Leroch M, Memke D, Koppenhoefer D, Schneider P, Mosbach A, Doehlmann G, Hahn M. (2011), Applied and Environmental Microbiology 77.9 (2011): 2887-2897).
Oba výše zmíněné expresní vektory byly připraveny kvasinkovým rekombinačním klonováním (Obr. 1) (Colot HV, Park G, Turner GE, Ringelberg C, Crew CM, Litvinkova L, Weiss RL, Borkowich KA, Dunlap JC. (2006), Proc Natl Acad Sci USA 103:10352-10357) za použití vektoru pNDH-OGG (Schumacher J (2012), Fungal Genetics and Biology, 49(6), 483-497). Sekvence genů dmaW a TrpE byly amplifikovány z genomové DNA Claviceps purpurea, kmene 20.1 pomocí Phusion High-Fidelity DNA polymerázy (New England Biolabs, Ipswich, MA, USA). V případě genu TrpE s mutací S76L byla sekvence tohoto genu amplifikována ve dvou krocích, přičemž do sekvence použitých primerů byla vnesena požadovaná mutace.
Sekvence primerů použitých na amplifikaci genu dmaW s přesahem na ogfp a s přesahem na terminátor Gluc
- GAACTTTACAAAGCGGCCGCTATGTCGACCGCAAAGGACCCAGGAAAC - 3 (SEQ ID NO. 5)
- GTGACCTCTCAACGAAGTAGCGTATGTAGATAAGATGTATGATTAGG - 3' (SEQ ID NO. 6).
Sekvence primerů použitých na amplifikaci genu TrpE s mutací S76L - část 1 s přesahem na promotor OliC a s požadovanou mutací
- CCATCACATCACAATCGATCCAACCATGGCGAGCCCGGTAAGTACTGC - 3 (SEQ ID NO. 7)
- TACGAAGAGATACCGGCCGACTTGCTCTGTGGCGGCGGACTCGAA - 3 (SEQ ID NO. 8).
Sekvence primerů použitých na amplifikaci genu TrpE s mutací S76L - část 2 s požadovanou mutací a přesahem na terminátor GluC
- CACAGAGCAAGTCGGCCGGTATCTCTTCGTAGGC - 3' (SEQ ID NO. 9)
- CATACATCTTATCTACATACGCTATGTGGTTTTCTCGTTTTGCTGCTGCTG GTA- 3 (SEQ ID NO. 10).
V případě klonování mutované verze TrpE S76L byl vektor pNDH-OGG štěpen restrikčními endonukleázami Notl aNeol (New England Biolabs), v případě klonování genu rimalFbyl vektor pNDH-OGG štěpen restrikční endonukleázou Notl (New England Biolabs).
-10CZ 308933 B6
Získané DNA fragmenty byly transformovány do uracil auxotrofhího kmene Saccharomyces cerevisiae (kmen FGSC 9721, Fungal Genetics Stock Center, Manhattan, USA). Transformace byla provedena dle Winston F, Dollard C, Ricupero-Hovasse SU. (1995), Yeast, 11(Y), 53-55. V mikrozkumavce byly smíchány 50% PEG 3350, 1M LiOAc, naštěpený vektorpNDH-OGG a PCR fragment amplifikovaný z gDNA C. purpurea 20.1. K této směsi byly přidány buňky S. cerevisiae FGSC 9721, které byly předem promyty sterilní vodou a 100 mM octanem lithným, ve kterém byly následně i re suspendovány. Jako pozitivní kontrola sloužila mikrozkumavka, do které byl pipetován nenaštěpený vektor pNDH-OGG, v případě negativní kontroly byl do mikrozkumavky pipeto ván pouze naštěpený vektor bez DNA amplikonu. Do takto připravených mikrozkumavek byla přidána denaturovaná DNA ze spermií lososa (Sigma-Aldrich). Takto připravená směs byla inkubována při 30 °C, poté při 42 °C a následně byla rozetřena na misky s SD agarem bez uracilu (20 g D-glukosa monohydrát, 6,7 g kvasinkové dusíkaté báze bez aminokyselin, 0,77 g směsi aminokyselin a výživových látek bez uracilu, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 5,8, autoklávováno 20 min při 120 °C). Po třech dnech inkubace při 28 °C byly narostlé kolonie S. cerevisiae FGSC 9721 z agaru setřeny a pomocí QIAprep Spin Miniprep kitu (Qiagen, Hilden, Německo) z nich byla izolována plazmidová DNA, která byla následně použita na transformaci bakterií Escherichia coli (kmen TOP 10) (New England Biolabs). K buňkám E. coli TOP 10 v mikrozkumavce byla pipetována plazmidová DNA. Po inkubaci na ledu byl buňkám udělen teplotní šok při 42 °C a směs byla opět přenesena na led. Poté bylo ke směsi přidáno SOC médium (20 g tryptonu, 5 g kvasinkového extraktu a 0,5 g chloridu sodného bylo rozpuštěno v 950 ml destilované vody. Poté bylo do roztoku přidáno 10 ml 250 mM chloridu draselného, pH upraveno na 7,0 a doplněno destilovanou vodou do 1 1. Po autoklávování 20 min při 120 °C bylo do roztoku přidáno 20 ml IM D-glukosy a 5 ml 2M chloridu hořečnatého) a po Ih inkubaci při 37 °C byly buňky E. coli TOP 10 rozetřeny na misky s LB agarem (9,5 g chlorid sodný, 15,5 g LB Broth, 15 g agar, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 7,2, autoklávováno 20 min při 120 °C) aAmpicilinem (Sigma-Aldrich) o finální koncentraci 100 pg/ml. Misky byly inkubovány do dalšího dne při 37 °C. Poté byla z narostlých kolonií E. coli TOP 10 izolována pomocí QIAprep Spin Miniprep kitu (Qiagen) plazmidová DNA. Výsledné konstrukty byly ověřeny pomocí restrikční analýzy a komerční sekvenace (SEQme, Dobříš, Česká republika).
2. Transformace Claviceps purpurea a následná selekce získaných hub
Na transformaci protoplastů C. purpurea (kmen Pl) (Tudzynski P, Hólter K, Correia T, Amtz C, Grammel N, Keller U. (1999), Molecular and General Genetics MGG, 261(Y), 133-141) byla použita připravená plazmidová DNA a též vektor pNDH-OGG obsahující volné ogfp. Před transformací byly vektory linearizovány restrikční endonukleázou Pstl (New England Biolabs), restrikční směsi byly přečištěny pomocí NucleoSpin Gel and PCR Clean-up kitu (MACHEREYNAGEL GmbH and Co. KG, Berlín, Německo). Takto připravené vektory byly transformovány do C. purpurea (kmen Pl), která produkuje v submerzní kultuře ergotamin, ergotaminin, α-ergokryptin a α-ergokryptinin (Haarmann T, Lorenz N, Tudzynski P. (2008), Fungal Genetics and Biology, 45(1), 35-4). Transformace protoplastů C. purpurea (kmen Pl) probíhala následujícím postupem. Po 3 dnech byla kultura C. purpurea Piv BII médiu (100 g sacharóza, 5 g pepton, 5 g Λ-asparagin monohydrát, 1 g dihydrogenfosforečnan draselný, 0,5 g síran hořečnatý heptahydrát, 0,01 g síran železnatý heptahydrát, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 5,8, autoklávováno 20 min při 120 °C) centrifugována a poté byla promyta SmaC pufrem (123,88 g sorbitol, 5,88 chlorid vápenatý, doplněno do 800 ml 0,2 M malátem draselným, autoklávováno 20 min při 120 °C). Kmyceliu byl přidán protoplastizační roztok (100 mg lyzační enzym z Trichoderma harzianum ve 20 ml SmaC pufiru, sterilizováno přes filtr s velikostí pórů 0,22 pm). Po 2h inkubaci při 28 °C byla směs filtrována přes Nytexovou membránu (Fluka, Německo). Filtrát byl centrifugován a 2x promyt STC pufrem (154,84 g sorbitol, 1,22 g Tris, 7,36 g chlorid vápenatý, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 7,5, autoklávováno 20 min při 120 °C), ve kterém byl pelet následně resuspendován. Ve zkumavce byla smíchána přečištěná linearizovaná plazmidová DNA, STC pufir a protoplasty C. purpurea PL Po 20min inkubaci byl do zkumavky přidán PEG 6000, po další 5min inkubaci byl přidán STC pufir.
-11 CZ 308933 B6
Do první Petriho misky byl nalit transformační BII agar (200 g sacharóza, 5 g pepton, 5 g L-asparagin monohydrát, 1 g hydrogenfosforečnan draselný, 0,5 g síran hořečnatý heptahydrát, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 8,0, autoklávováno 20 min při 120 °C) a protoplasty C. purpurea Pl (pro kontrolu protoplastizace). Do druhé misky byl nalit transformační BII agar a transformační směs (pro kontrolu transformace), do zbylých misek pak transformační BII agar a transformační směs; tyto misky byly po 24 h přelity BII transformačním agarem s Hygromycínem gold (InvivoGen, San Diego, Kalifornie, USA) tak, aby finální koncentrace antibiotika v médiu byla 200 pg/ml. Jako marker pro selekci transgenních hub byl tedy použit gen rezistence k hygromycinu (hph), který je součástí vektoru pNDH-OGG. Houby narostlé po transformaci byly přeneseny na nové BII médium obsahující Hygromycín ve finální koncentraci 200 pg/ml. Houby byly kultivovány ve tmě při 26 °C.
3. Izolace genomové DNA, detekce transgenu pomocí PCR analýzy
Z mycelií transformantů C. purpurea (kmen Pl) byla izolována genomová DNA (Cenis JL. (1992), Nucleic Acids Res 20:2380). K lyofilizovaným myceliím transformantů C. purpurea Pl v mikrozkumavce byl přidán lyzační pufir (4,84 g Tris, 2,92 g chlorid sodný, 1,86 g EDTA, 1 g SDS, doplněno do 200 ml destilovanou vodou, pH upraveno na 8,5), po 15min inkubaci byl ke směsi přidán 5 mol.l1 octan draselný. Po 20min inkubaci při -20 °C byly vzorky centrifugovány, supernatant byl smíchán s isopropanolem. Po 45min inkubaci při -20 °C byly vzorky centrifugovány a pelet byl promyt 70% ethanolem (-20 °C). Pelet byl vysušen a resuspendován v beznukleázové (nuclease-free) vodě.
Integrace transgenu byla ověřena na genomové úrovni metodou PCR s použitím GoTaq G2 Flexi DNA polymerázy (Promega corporation, Madison, Wisconsin, USA) a využitím dvou sad primerů. U každého předpokládaného transformanta byla ověřována přítomnost hph genu, který je součástí vektoru pNDH-OGG (5-GAATTCAGCGAGAGCCTGAC-3 (SEQ ID NO. 11) a 5 -ACATTGTTGGAGCCGAAATC-3' (SEQ ID NO. 12)) a přítomnost transgenu (5-CCCGGAAACTCAGTCTCCTT-3' (SEQ ID NO. 13) a 5 - GTCTTCCGCTAAAACACCCC-3' (SEQ ID NO. 14)). Jako negativní kontrola byla použita genomová DNA z WT C. purpurea (kmen Pl), jako pozitivní kontroly byly použity připravené plazmidové DNA s jednotlivými geny (obr. 2 až 4).
Vybrané získané transformanty s nejvyššími aktivitami byly uloženy v České sbírce mikroorganismů, CCM:
OE TrpE S76L 4 = CCM8984 (Cp TrpE SL)
OE ogfp-dmaW8 = CCM8983 (Cp dma IV)
4. Izolace homokaryotických kultur C. purpurea
Homokaryotické kultury hub C. purpurea (kmen Pl) byly získány metodou sekání špiček hyf. Houby byly po dobu 1 týdne pěstovány na Mantle agaru (100 g sacharóza, 10 g Z-asparagin monohydrát, 1 g dusičnan vápenatý tetrahydrát, 0,25 g dihydrogenfosforečnan draselný, 0,25 g síran hořečnatý heptahydrát, 0,033 g síran železnatý heptahydrát, 0,027 g síran zinečnatý heptahydrát, 0,01 g /.-cystein. 0,1 g kvasinkový extrakt, 20 g agar, doplněno do 1 1 destilovanou vodou, pH upraveno na 5,2, autoklávováno 20 min při 112 °C), a poté byly pod stereomikroskopem řezány špičky hyf za dichotomálním větvením, špičky hyf byly přeneseny na nový Mantle agar. Tento postup byl opakován třikrát.
Ze všech získaných homokarotických kultur C. purpurea byla izolována genomová DNA a pomocí metody PCR byla znovu ověřena přítomnost transgenu a hph genu.
-12 CZ 308933 B6
Příklad 2: Studium exprese transgenní DNA
RNA z transformantů a WT (divokého typu) C. purpurea (kmen Pl) byla izolována pomocí RNAqueous kitu (Thermo Fischer Scientific, Walthan, MA, USA). Takto získaná RNA byla ošetřena DNAsou (Thermo Fischer Scientific) a poté přesrážena UiCl (Thermo Fischer Scientific). Následně proběhl přepis do cDNA pomocí reverzní transkriptázy RevertAid H Minus M-MUUV (Thermo Fischer Scietific). RT-PCR byla provedena pomocí GoTaq G2 Flexi DNA polymerázy (Promega corporation), byly použity dvě sady primerů. Jedna sada primerů byla použita na amplifikaci hph genu (5-GAATTCAGCGAGAGCCTGAC-3' (SEQ ID NO. 11) a 5 - ACATTGTTGGAGCCGAAATC-3' (SEQ ID NO. 12)), druhá na amplifikaci genu kódujícího y-aktin, který sloužil jako endogenní kontrola (EnsemblFungi: CPUR 01270, 5 - CGCTCTCGTCATCGACAAT-3' (SEQ ID NO. 15) a 5 - ATTTCACGCTCGGCAGTAGT3' (SEQ ID NO. 16)) (obr. 5).
Příklad 3: Měření obsahu námelových alkaloidů v submerzních kulturách hub C. purpurea Pl
1. Příprava vzorků
Transformanti C. purpurea (kmen Pl) byli společně s WT C. purpurea (kmen Pl) kultivováni po dobu 3 týdnů na Mantle agaru. Poté byla každá houba očkována do 6ti 250 ml Erlenmayerových baněk s 50 ml tekutého preinokulačního InoCN média (100 g sacharóza, 10 g kyselina citrónová monohydrát, 0,12 g chlorid draselný, 0,5 g dihydrogenfosforečnan draselný, 0,5 g síran hořečnatý heptahydrát, 1 g dusičnan vápenatý tetrahydrát, 0,075 g amid kyseliny nikotinové, 0,006 g síran zinečnatý heptahydrát, 0,007 g síran železnatý heptahydrát, pH upraveno pomocí 10% NH4OH na 5,2, doplněno destilovanou vodou na 11, autoklávováno 15 min při 105 °C).). Po 5 dnech inkubace ve tmě při 26 °C a na třepačce (200 ot./min) byly kultury centrifůgovány po dobu 5 min (4700 ot./min, 22 °C). Ke každému myceliu byla v závislosti na jeho hmostnosti přidána sterilní voda (k 6,97 g mycelia bylo přidáno 40 ml vody). Pomocí ručního mixéru (BangCo, Brno, Česká republika) byla kultura homogenizována a 2 ml získané biomasy byly pipetovány do 250ml Erlenmayerovy baňky obsahující 50 ml indukčního T25N média (300 g sacharóza, 15 g kyselina citrónová monohydrát, 0,12 g chlorid draselný, 0,5 g dihydrogenfosforečnan draselný, 0,5 g síran hořečnatý heptahydrát, 1 g dusičnan vápenatý tetrahydrát, 0,075 g amidu kyseliny nikotinové, 0,006 g síran zinečnatý heptahydrát, 0,007 g síran železnatý heptahydrát, pH upraveno pomocí 10% NH4OH na 5,2, doplněno destilovanou vodou na 1 1, autoklávováno 20 min při 115 °C). Kultury C. purpurea exprimující Trp!·:'™ byly společně s WT inkubovány po dobu 10 dní ve tmě při 26 °C na třepačce (200 ot./min), kultury exprimující ogfp-dmaW a volné ogfp byly společně s WT kultivovány po dobu 14 dní ve tmě při 26 °C na třepačce (200 ot./min).
Po kultivaci byly kultury filtrovány přes Miracloth membránu (Merck, Darmstadt, Německo), pro další analýzy byla použita média i mycelia. U médií byl změřen jejich objem, mycelia byla lyofilizována po dobu 48 h v lyofilizátoru SCANVAC (Trigon-plus, Říčany u Prahy, Česká republika).
2. Detekce transgenu pomocí PCR analýzy
Ze získaných lyofilizovaných mycelií byla opět izolována genomová DNA a pomocí metody PCR byla ve vzorcích ověřena přítomnost transgenu a hph genu (viz příklad 1, bod 3., detekce transgenu pomocí PCR analýzy) (obr. 6 až 9).
3. Extrakce námelových alkaloidů z médií ml T25N indukčního média z kultivace WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) byly smíchány se 2 ml vody, vzorky byly pipetovány na kolonky SPE Catridges Octadecyl Cl8/18% (Applied Separations, Allentown, PA, USA), které byly aktivovány 5 ml acetonitrilu a následně
-13 CZ 308933 B6 ml vody. Po promytí kolonek 5 ml vody, byly námelové alkaloidy eluovány 3 ml směsí uhličitanu amonného a acetonitrilu v poměru 1:4. Eluát byl odpařen za vakua při 37 °C v SPD SpeedVac přístroji (Thermo elektron, Waltham, MA, USA), získaný odparek byl rozpuštěn v 1 ml 80% methanolu. Následně byl vzorek filtrován přes kolonky Costar SpinX 22 pm (Sigma-Aldrich, St. Louis, Missouri, USA). Na UHPLC bylo analyzováno 5 pl této směsi.
4. Extrakce námelových alkaloidů z mycelií
150 mg lyofilizovaného mycelia z kultivace WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) bylo extrahováno 1 ml směsi acetonu a 4% kyseliny vinné v poměru 1:1. Po inkubaci na třepačce přes noc při pokojové teplotě byla směs centrifůgována po dobu 10 min (14 000 ot./min, 22 °C), supernatant byl odpařen za vakua při 37 °C v SPD SpeedVac přístroji, získaný odparek byl rozpuštěn v 500 pl 80% methanolu. Následně byl vzorek filtrován přes kolonky Costar SpinX 22 pm (Sigma-Aldrich). Na UHPLC bylo analyzováno 5 pl této směsi.
5. Stanovení obsahu námelových alkaloidů
Připravené vzorky byly analyzovány pomocí UHPLC (ultra vysoce účinná kapalinová chromatografie) s využitím systému Nexera (Shimadzu, Praha, Česká republika), který byl vybaven Cl8 kolonou s obrácenou fází (Zorbax RRHD Eclipse Plus 1,8 pm, 2,1 mm X 150 mm, Agilent, Santa Clara, CA, USA). Mobilní fáze A obsahovala 0,15% (w/w) kyselinu octovou (pH = 4,4) aacetonitril v poměru 4:1, mobilní fáze B obsahovala acetonitril a vodu v poměru 4:1. Ve vzorcích byly stanovovány následující námelové alkaloidy: ergotamin, ergotaminin, α-ergokryptin a α-ergokryptinin (metodika: Čudejková MM, Vojta P, Valík J, Galuszka P. (2016), New Biotechnology, 33(5), 743-754, 2016). Monitoring byl proveden při 317 nm. Koncentrace alkaloidů byla odečtena z plochy píků za použití Lab Solution softwaru (Shimadzu). Koncentrace jednotlivých alkaloidů byla přepočítána na 1 mg lyofilizovaného mycelia a 1 ml T25N indukčního média.
Ze získaných dat byly pomocí Grubbsova testu vyloučeny odlehlé hodnoty, získaná data byla podrobena testu Kruskal-Wallis ANOVA s Bonferroniho korekcí (Statistika 12 software).
V tab. 1 je shrnuto průměrné množství námelových alkaloidů v 1 mg lyofilizovaného mycelia (WT, OE ogfp, OE ogfpdmaW 8, OE ogfpdmaW 13). Z tabulky jasně vyplývá, že v případě transformantů exprimujících jen ogfp nedošlo oproti WT (divokému typu) C. purpurea P1 k žádné změně. Na druhou stranu transformanti exprimující dmaWfúzované s ogfp jednoznačně vykazují zvýšené hladiny jak ergotaminu, tak ergotamininu. U transformanta č. 13 došlo ještě k signifikantnímu nárůstu alpha-ergokryptininu.
V tab. 2 je shrnuto průměrné množství námelových alkaloidů v 1 ml T25N indukčního média (WT, OE gfp, OE gfpdmaW 8, OE gfpdmaW 13). Z tabulky jednoznačně vyplývá, že v případě transformantů exprimuj ících ogfp opět nedošlo k žádné změně vůči WT C. purpurea P1. Na druhou stranu transformanti exprimující dmaW fúzované s ogfp vykazují signifikantně zvýšené hladiny všech stanovovaných alkaloidů, tedy ergotaminu, ergotamininu, α-ergokryptinu a aergokryptininu.
V tab. 3 je shrnuto průměrné množství námelových alkaloidů v 1 mg lyofilizovaného mycelia (WT, OE TrpES76L 4, OE TrpES76L 12). Signifikantní nárůst všech stanovovaných alkaloidů (ergotaminu, ergotamininu, α-ergokryptinu a α-ergokryptininu) byl zaznamenán pouze v případě transformanta č. 4.
V tab. 4 je shrnuto průměrné množství námelových alkaloidů v 1 ml T25N indukčního média (WT, OE TrpES76L 4, OE TrpES76L 12). Z tabulky jasně vyplývá, že v případě obou transformantů došlo ke zvýšení hladin ergotaminu i ergotamininu, u transformanta č. 4 došlo i ke zvýšení aergokryptinu a a-ergokryptininu.
-14CZ 308933 B6
Tab. 1: Průměrné množství námelových alkaloidů (ergotamin, ergotaminin, a-ergokryptin, α-ergokryptinin) v myceliích WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) exprimujících ogfp (OE ogfp) a dmaWfúzované s ogfp (OE ogfp-dmaW 8, OE ogfp-dmaW 13). Množství alkaloidů bylo přepočteno na 1 mg lyofilizovaného mycelia v kultuře po 14ti dnech kultivace ± směrodatná chyba. Hodnoty pochází ze 6 biologických replikátů. Data byla analyzována pomocí testu Kruskal-Wallis ANOVA: * p < 0,05, ** p < 0,01.
Průměrné množství alkaloidů v myceliu (ng/mg)
ergotamin ergotaminin a-ergokryptin a-ergokryptinin
WT 442,25 ± 20,45 125,14 ± 8,84 56,01 ±4,51 14,35 ± 1,88
OEogfp 489,83 ± 38,03 129,60 ± 8,56 54,01 ± 8,43 12,53 ± 1,96
OE ogfp dmaW8 1278,63 ± 142,90 ** 364,27 ± 50,50 * 136,59 ± 16,59 30,38 ±3,74
OEogfp dmaW 13 1076,39 ± 87,35 * 335,66 ±32,21 * 142,19 ±23,04 46,31 ±9,16 *
Tab 2: Průměrné množství námelových alkaloidů (ergotamin, ergotaminin, a-ergokryptin, α-ergokryptinin) v médiích WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) exprimujících ogfp (OE ogfp) a dmaWfúzované s ogfp (OE ogfp-dmaW 8, OE ogfp-dmaW 13). Množství alkaloidů bylo přepočteno na 1 ml média v kultuře po 14ti dnech kultivace ± směrodatná chyba. Hodnoty pochází ze 6 biologických replikátů. Data byla analyzována pomocí testu Kruskal-Wallis ANOVA: * p < 0,05, ** p<0,01.
Průměrné množství alka oidů v médiu (ug/ml)
ergotamin ergotaminin «-ergokryptin «-ergokryptinin
WT 64,84 ±6,37 23,49 ±2,35 6,27 ± 0,79 1,66 ±0,20
OEogfp 75,36 ±6,15 25,89 ±2,13 7,43 ± ,089 1,84 ±0,21
OE ogfp dmaW8 238,62 ±25,77 ** 93,46 ±9,40 ** 22,72 ± 2,52 * 9,14 ±0,82 **
OEogfp dmaW 13 167,24 ± 19,85 * 65,57 ± 8,18 * 21,78 ±4,01 * 7,76 ± 1,46 *
Tab 3: Průměrné množství námelových alkaloidů (ergotamin, ergotaminin, a-ergokryptin, α-ergokryptinin) v myceliích WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (OE TrpE S76L 4, OE TrpE S76L12). Množství alkaloidů bylo přepočteno na 1 mg lyofilizovaného mycelia v kultuře po 10ti dnech kultivace ± směrodatná chyba. Hodnoty pochází ze 6 biologických replikátů. Data byla analyzována pomocí testu Kruskal-Wallis ANOVA: * p < 0,05, ** p < 0,01, *** p < 0,001.
Průměrné množství alkaloidů v myceliu (ng/mg)
ergotamin ergotaminin «-ergokryptin «-ergokryptinin
WT 314,50 ±7,05 65,86 ±4,79 44,43 ± 5,49 8,10 ± 1,16
OE TrpE S76L 4 1681,29 ± 150,35 $ $ $ 450,85 ± 47,73 $ $ $ 291,00 ±27,84 $ $ $ 73,64 ± 10,06 ***
OE TrpE S76L 12 977,35 ± 103,06 281,40 ±49,59 161,76 ±45,08 33,15 ±5,42
Tab 4: Průměrné množství námelových alkaloidů (ergotamin, ergotaminin, a-ergokryptin, α-ergokryptinin) v médiích WT a transformantů C. purpurea (kmen Pl) exprimujících mutovanou verzi TrpE (OE TrpES76L 4, OE TrpE S76L 12). Množství alkaloidů bylo přepočteno Iml média v kultuře po 10ti dnech kultivace ± směrodatná chyba. Hodnoty pochází ze 6 biologických replikátů. Data byla analyzována pomocí testu Kruskal-Wallis ANOVA: * p < 0,05, ** p < 0,01, *** p < 0,001.
-15 CZ 308933 B6
Průměrné množství alkaloidů v médiu (pg/ml)
ergotamin ergotaminin «-ergokryptin «-ergokryptinin
WT 42,20 ±3,10 12,17 + 0,96 5,85 + 0,80 1,79 + 0,30
OE TrpE S76L 4 287,78 + 59,09 ** 110,05 + 22,84 ** 50,05 + 6,28 *** 16,84 + 3,61 ***
OE TrpE S76L 12 166,84+ 15,40 * 61,37 + 5,36 * 18,85+ 1,78 6,55 ± 0,44

Claims (11)

  1. PATENTOVÉ NÁROKY
    1. Houba Claviceps purpurea pro produkci námelových alkaloidů, vyznačená tím, že obsahuje v genomu vloženou nukleotidovou sekvenci obsahující alespoň jeden gen vybraný z genu irplf™ majícího sekvenci SEQ ID NO. 1 a kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L, a genu dmaW majícího sekvenci SEQ ID NO. 2 a kódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu, přičemž vložený gen je pod kontrolou konstitutivního promotoru.
  2. 2. Houba podle kteréhokoliv z předcházejících nároků, vyznačená tím, že dále obsahuje kodonoptimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea.
  3. 3. Houba podle kteréhokoliv z předcházejících nároků, vyznačená tím, že konstitutivním promotorem je OliC promotor jaderného genu kódujícího podjednotku 9 mitochondriální ATP synthetasy z Aspergillus nidulans nebo nebo gpdA promotor genu kódujícího glyceraldehyd-3fosfát dehydrogenasu z Aspergillus nidulans.
  4. 4. Houba Claviceps purpurea podle nároku 1, s vloženou sekvencí SEQ ID NO. 2 a s vloženým kodon-optimalizovaným genem ogfp, uložená v České sbírce mikroorganismů pod číslem CCM 8983, která produkuje námelové alkaloidy.
  5. 5. Houba Claviceps purpurea podle nároku 1, s vloženou sekvencí SEQ ID NO. 1, uložená v České sbírce mikroorganismů pod číslem CCM 8984, která produkuje námelové alkaloidy.
  6. 6. Způsob přípravy houby Claviceps purpurea podle kteréhokoliv z nároků 1 až 5, vyznačený tím, že se připraví expresní kazeta obsahující nukleotidovou sekvenci obsahující alespoň jeden gen vybraný z genu kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L a majícího sekvenci_SEQ ID NO. 1, a genu dmaWkódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu a majícího sekvenci SEQ ID NO. 2, přičemž uvedený alespoň jeden gen je pod kontrolou konstitutivního promotoru, a terminátor, popřípadě také kodon-optimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea, a tato expresní kazeta se vloží do genomu houby Claviceps purpurea.
  7. 7. Způsob podle nároku 6, vyznačený tím, že se expresní kazeta připraví metodou kvasinkové rekombinace, a následně se expresní kazeta vloží metodou transformace protoplastů.
  8. 8. Expresní kazeta ke způsobu podle nároku 6 nebo 7, vyznačená tím, že obsahuje konstitutivní promotor, alespoň jeden gen vybraný z genu kódujícího anthranilát synthasu s mutací S76L a majícího sekvenci SEQ ID NO. 1, a genu dmaW kódujícího dimethylallyltryptofan synthetasu a majícího sekvenci SEQ ID NO. 2, a terminátor, popřípadě také kodon-optimalizovaný gen ogfp kódující zelený fluorescenční protein pro expresi v Botrytis cinerea.
  9. 9. Expresní kazeta podle nároku 8, vyznačená tím, že má sekvenci SEQ ID NO. 3 nebo SEQ ID NO. 4.
  10. 10. Použití expresní kazety podle nároku 8 nebo 9 pro přípravu houby Claviceps purpurea podle nároku 1.
  11. 11. Použití houby Claviceps purpurea podle kteréhokoliv z nároků 1 až 5 jako produkčního mikroorganismu pro výrobu námelových alkaloidů.
CZ2019474A 2019-07-19 2019-07-19 Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta CZ308933B6 (cs)

Priority Applications (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CZ2019474A CZ308933B6 (cs) 2019-07-19 2019-07-19 Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta
PCT/CZ2020/050049 WO2021013277A2 (en) 2019-07-19 2020-07-07 Fungus claviceps purpurea with increased ergot alkaloid production, method of preparation thereof, expression cassette
EP20743053.9A EP3999640A2 (en) 2019-07-19 2020-07-07 Fungus claviceps purpurea with increased ergot alkaloid production, method of preparation thereof, expression cassette

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CZ2019474A CZ308933B6 (cs) 2019-07-19 2019-07-19 Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CZ2019474A3 CZ2019474A3 (cs) 2021-01-27
CZ308933B6 true CZ308933B6 (cs) 2021-09-15

Family

ID=74188275

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CZ2019474A CZ308933B6 (cs) 2019-07-19 2019-07-19 Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta

Country Status (3)

Country Link
EP (1) EP3999640A2 (cs)
CZ (1) CZ308933B6 (cs)
WO (1) WO2021013277A2 (cs)

Families Citing this family (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN113652443B (zh) * 2021-08-05 2023-06-06 中国科学院微生物研究所 菌株及其发酵生产麦角生物碱的应用
CN116024107B (zh) * 2022-08-04 2023-10-03 中国科学院青岛生物能源与过程研究所 一种产麦角酸的工程菌及其构建方法与应用
CN115895916B (zh) * 2022-08-04 2023-09-22 中国科学院青岛生物能源与过程研究所 一种积累麦角新碱的菌株及其构建方法和应用

Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014030096A2 (en) * 2012-08-22 2014-02-27 Basf Se Genes and processes for the production of clavine-type alkaloids

Family Cites Families (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP1970442B1 (en) * 2002-05-03 2017-01-18 Monsanto Technology LLC Transgenic high tryptophan plants

Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO2014030096A2 (en) * 2012-08-22 2014-02-27 Basf Se Genes and processes for the production of clavine-type alkaloids

Non-Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
COYLE C. M. et al.: „An ergot alkaloid biosynthesis gene and clustered hypothetical genes from Aspergillus fumigatus," Applied and Environmental Microbiology, vol. 71, no. 6, 2005, str. 3112 - 3118, ISSN 0099-2240 *
DIDEK-BRUMEC M. et al.: „Activation of ergot alkaloid biosynthesis in prototrophic isolates by Claviceps purpurea protoplast fusion," Journal of Biotechnology, vol. 20, no. 3, 1991, str. 271 - 278, ISSN 0168-1656 *
GOETZ K. E. et al.: „Ergot cluster-encoded catalase is required for systhesis of chanoclavine I in Aspergillus fumigatus," Current Genetics, vol. 57, no. 3, 2011, str. 201 - 211, ISSN 0172-8083 *
LORENZ N. et al.: „Alkaloid cluster gene ccsA of the ergot fungus Claviceps purpurea encodes chanoclavine I synthase, a flavin adenine dinucleotide-containing oxidoreductase mediating the transformation of N-methyl-dimethylallyltryptophan to chanoclavine I," Applied and Environmental Microbiology, vol. 76, no. 6, 2010, str. 1822 - 1830, ISSN 0099-2240 *

Also Published As

Publication number Publication date
WO2021013277A2 (en) 2021-01-28
EP3999640A2 (en) 2022-05-25
CZ2019474A3 (cs) 2021-01-27
WO2021013277A3 (en) 2021-04-01

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN113366009B (zh) 用于生物合成大麻素的双向多酶支架
Xu et al. Enhancement of ganoderic acid accumulation by overexpression of an N-terminally truncated 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzyme A reductase gene in the basidiomycete Ganoderma lucidum
KR101444090B1 (ko) 이소프레노이드 변형 효소를 코드화하는 폴리뉴클레오티드및 그것의 사용방법
CN104736696B (zh) 用于产生棒麦角素型生物碱的基因和方法
Lorenz et al. Alkaloid cluster gene ccsA of the ergot fungus Claviceps purpurea encodes chanoclavine I synthase, a flavin adenine dinucleotide-containing oxidoreductase mediating the transformation of N-methyl-dimethylallyltryptophan to chanoclavine I
US10370689B2 (en) Production of lysergic acid by genetic modification of a fungus
CZ308933B6 (cs) Houba Claviceps purpurea se zvýšenou produkcí námelových alkaloidů, způsob její přípravy, expresní kazeta
CN111699247A (zh) 通过发酵产生(6e)-8-羟基香叶醇的经改造的生物合成途径
JP7550408B2 (ja) イソプレノイドの製造方法並びにそのためのタンパク質、遺伝子及び形質転換体
US20200255877A1 (en) Microbial production of nicotinamide riboside
JP7210577B2 (ja) セレノネインの製造方法
Sato et al. Overexpression and repression of the tyrosinase gene in Lentinula edodes using the pChG vector
EP2155879B1 (en) Synthesis of mycophenolic acid (mpa)
Chen et al. An efficient genetic transformation system for Chinese medicine fungus Tolypocladium ophioglossoides
CN112980760A (zh) 一种用于生产麦角硫因的基因工程菌株及其构建方法以及应用
CN118931863A (zh) 非特异性过加氧酶突变体及其应用
Chen et al. The development of an efficient RNAi system based on Agrobacterium-mediated transformation approach for studying functional genomics in medical fungus Wolfiporia cocos
CN114085784B (zh) 一种高表达细胞色素p450的重组酵母及其应用
US20130145496A1 (en) Flavin enzyme having flavonol 8-hydroxylase activity and use thereof
EP2308983A1 (en) Cytochrome P450 from Rhizopus oryzae and uses thereof
JP2019103400A (ja) イソプレノイドの製造方法並びにそのためのタンパク質、遺伝子及び形質転換体
WO2024256755A1 (en) Process to produce anthraquinone pigments and dyes
CN120330273A (zh) 9-羟基喜树碱合成酶及合成9-羟基喜树碱的方法
TW201536813A (zh) 融合多胜肽、編碼此融合多胜肽之核酸分子、含此核酸分子之載體或細胞以及藉由此細胞產生衣康酸的方法
JP2023007916A (ja) ピリドキサールリン酸を含有する酵母菌体の製造方法

Legal Events

Date Code Title Description
MM4A Patent lapsed due to non-payment of fee

Effective date: 20240719