CS271503B1 - Soya cultivating medium and method of its production - Google Patents

Soya cultivating medium and method of its production Download PDF

Info

Publication number
CS271503B1
CS271503B1 CS866032A CS603286A CS271503B1 CS 271503 B1 CS271503 B1 CS 271503B1 CS 866032 A CS866032 A CS 866032A CS 603286 A CS603286 A CS 603286A CS 271503 B1 CS271503 B1 CS 271503B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
weight
papain
pancreatin
amino acids
nutrient medium
Prior art date
Application number
CS866032A
Other languages
English (en)
Slovak (sk)
Other versions
CS603286A1 (en
Inventor
Stefan Mvdr Csc Kovac
Daniel Prom Biol Gajdos
Original Assignee
Kovac Stefan
Daniel Prom Biol Gajdos
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Kovac Stefan, Daniel Prom Biol Gajdos filed Critical Kovac Stefan
Priority to CS866032A priority Critical patent/CS271503B1/cs
Publication of CS603286A1 publication Critical patent/CS603286A1/cs
Publication of CS271503B1 publication Critical patent/CS271503B1/cs

Links

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Description

CS 271 503 B1
Vynález sa týká sójového živného média na bázi oligopeptidov a aminokyselin voformě sterilného žltohnedého roztoku a sposobu jeho výroby.
Riešená problematika patří do oblasti výroby veterinárnych bakteriálnych vakcin.
Doterajšie metody enzymatickéj hydrolýzy bielkovinových substrátov sa týkajú apli-kaci! len živočišných, rastlinných, či mikrobiálnych enzýmov vo velkovýrobě sólovo. Ta-kými sú pepsínové štiepenie bielkovin rastlinného póvodu (peptický pepton pre VF bujón,peptický riasový pepton), trypsínové štiqjerie rastlinných bielkovin (tryptický sójovýpepton), trypsinové štiepenie živočišných bielkovin (masopeptónové bujónové základy, ka-zeínové tryptické hydrolyzáty). V uvedených prikladoch ide o pÓsobenie jedného druhu,připadne jedného enzýmového systému na jeden substrát. Podstatné náročnejšie je všakvstupovat do toho istého hydrolytického procesu s dvorná enzýmami, připadne enzýmovýmisústavami.
Vyššie uvedené nedostatky za použitia jedného enzýmového systému boli vyriešenépřípravou nového sójového živného média z oligopeptidov a aminokyselin vo formě čiréhosterilného žltohnedého roztoku, které pozostáva, počítané ako sušina, z 52 až 57 hrnot-nostných percent dusíkatých látok, z ktorých 15 až 17 hmotnostných % tvoria peptidickéalebo volné aminokyseliny, zo 16,5 až 19,0 hmotnostných % chloridu sodného, zo 16,4 až16,6 hmotnostných % fosforečnanového pufra, z 2,2 až 2,5 hmotnostných % redukujícíchcukrov, z 1,0 až 1,25 hmotnostných % glukózy a z 3,65 až 11,9 hmotnostných % bezdusí-katých látok výtažkových, mastných kyselin, glycerolu a minerálnych látok.
Nový spósob výroby sójového živného média sa vyznačuje tým, že východzi substrát - só-jový protein a velkomolekulové peptidy sa štiepia endopeptidázou papaínom v neutrálnejoblasti pH, pričom vznikájú strednomolekulárne peptidy, ktoré sa dalej pankreatickýmipeptidázami hydrolyzují na oligopeptidy a aminokyseliny, zatial čo účinkom pankreatickejamylázy a lipázy sa zo škrobu a tuku uvolňují glukóza a glyceról s mastnými kyselinami,pričom po spotrebe určitého množstva hydroxidu sodného s koncentráciou 5 mol.l-^ za íče-lom udržovania optimálněj hodnoty pH v hydrolyzáte sa dalej upravuje nastavením pH, čírisedimentáciou a filtráciou a sterilizuje filtráciou a autoklávovanim.
Podstatou vynálezu je změna fyzikálnych a biochemických parametrov technologického postupu výroby sójového živného média. Rozhodujúcou změnou je použitie rastlinných proteázvo formě komerčného preparátu papín a živočišného multienzýmového preparátu pancreatín,ktoré sa biochemicky vhodné doplňajú pri enzymatickej hydrolýze vodného extraktu sójovejdelipidizovanej múky. Ide o podobní biochemická interakciu, aká jestvuje medzi pepsínoma pankreatickými enzýmami, avšak v pripade papaínu sa možno vyhnít nízkej hodnotě pH,ktorá nielen komplikuje technologický postup predlžovaním, ale znižuje aj kvalitu živnéhomédia v porovnaní s papínom.
Podlá vynálezu sa dosiahne viacero výhod. Predovšetkým sa dosiahne výrazné zvýšeniepočtu bakterii Erystipelothrix rhusiopathiae - kmeň WR - 2 v 1 ml sójového živného média •Ί podstatným zvýšením jeho výživnej hodnoty z póvodných min. 1 . 10 KTJ v 1 ml na min. 1 . 10 KTJ v 1 ml sójového živného média. Použitím papaťnu v tandeme s pankreatínom prideštrukcil sójového proteinu sa ukázalo, že peptidové štěpy po papaíne ako endopeptidázesí pankreatinovej karboxypeptidáze, ako exopeptidáze dostupnéjšie priestorove a kvanti-tativné. Podobné aj serínovým proteázam pankreatínu sí fylogeneticky dostupnéjšie pepti-dové štěpy, hoci aj s vyššou molekulovou hmotnostou, než nenaštiepený polypeptid (bielko- vina). Z deklarovaných hodnot je pozoruhodné zvýšenie obsahu celkového dusíka z minimál- —1 -1 -1 ne 2 400 mg . 1 na min. 3 000 mg . 1 a obsah aminodusíka z min. 500 mg .1 namin. 700 mg . 1 Ako testačný kmeň bola použitá baktéria E. r. - WR - 2 vybraná preto,že vykazuje najvyššiu obtiažnost pri povrchových i submerzných kultiváciach z dóvodovvysokéj citlivosti na inhibitory bakteriálneho rastu.

Claims (2)

  1. CS 271 503 B1 Příklad 1 Vodná suspenzia sójovéj delipidizovanej múky sa upraví na pH = 8,0, čím sa začínastudená alkalická extrakcia. Po jej skončeni sa proteinový substrát pasterizuje pri tep-lotě 70 °C počas 30 minút. Krátko nato sa teplota stabilizuje na 60 °C a upraví saStartovně pH = 7,0. Zároveň sa přidává proteázový stimulátor - CaCl2 = 0,01 %. Papaínová > suspenzia sa přidává v koncentrácii 0,7 - 1,0 % v závislosti od enzymatickéj aktivity. Papaínová hydrolýza trvá 1 hodinu a pH sa upravuje pomocou C (NaOH) = 5 mol . 1 Pojej skončeni sa zníži teplota na 44 °C a přidává sa pankreatínová suspenzia v koncentrá-cii 2,0 - 2,5 % opat v závislosti na enzymatickéj aktivitě. Pankreatínová hydrolýzatrvá 2 hodiny a pH sa udržuje v rozpatí 7,5 - 8,2 opat pomocou C (NaOH) = 5 mol . 1 . * Po skončení hydrolýzy sa živné médium před finalizáciou stabilizuje prídavkom fosforeč- nanového pufra. Finalizácia zahfňa sedimentáciu, separáciu supernatantu, filtráciu,sterilizáciu, inkubáciu, výstupná kontrolu a skladovanie. Vynález ponúka nové kultivačně možnosti najma pri kultivácii novoizolovaných bak-térií s využitím jak vo veterinárnej medicíně tak v potravinárskom, či krmivárskompriemysle (kvasné potravinářské výrobky, konzervovanie siláží mikrobiálnou fortifiká-ciou a pod.). PREDMET VYNÁLEZU
    1. Sójové živné médium na báze oligopeptidov a aminokyselin vo formě čirého steril-ného žltohnedého roztoku vyznačujúce sa tým, že pozostáva, počítané ako sušina, z 52 až57 hmotnostných % dusíkatých látok, z ktorých 15 - 17 hmotncstr\xh % tvoria peptidickéalebo volné aminokyseliny, zo 16,5 až 19,0 hmotnostných % chloridu sodného, zo 16,4 až16,6 hmotnostných % fosforečnanového pufra, z 2,2 až 2,5 hmotnostných % redukujúcichcukrov, z 1,0 až 1,25 hmotnostných % glukózy a z 3,65 až 11,9 hmotnostných % bezdusíka-tých látok výtažkových, mastných kyselin, glycerolu a minerálnych látok.
  2. 2. Spósob výroby sójového živného média podlá bodu 1, vyznačujúci sa tým, že vý-chodzí substrát sójový protein a velkomolekulové peptidy sa štiepi endopeptidázou papaí-nom v neutrálnej oblasti pH, pričom vznikajúce strednomolekulárne peptidy sa dalej pan-kreatickými peptidázami hydrolyzujú na oligopeptidy a aminokyseliny, zatial čo účinkompankreatickej amylázy a lipázy sa zo škrobu a tuku uvolňujú glukóza a glycerol s mastný-mi kyselinami, pričom po spotrebe určitého množstva hydroxidu sodného za účelom udržova-nia optimálnej hodnoty pH v hydrolyzáte sa tento dalej upravuje nastavením pH, číri se-dimentáciou a filtráciou a sterilizuje filtráciou a autoklávovaním. I
CS866032A 1986-08-18 1986-08-18 Soya cultivating medium and method of its production CS271503B1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS866032A CS271503B1 (en) 1986-08-18 1986-08-18 Soya cultivating medium and method of its production

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS866032A CS271503B1 (en) 1986-08-18 1986-08-18 Soya cultivating medium and method of its production

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CS603286A1 CS603286A1 (en) 1990-03-14
CS271503B1 true CS271503B1 (en) 1990-10-12

Family

ID=5406455

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS866032A CS271503B1 (en) 1986-08-18 1986-08-18 Soya cultivating medium and method of its production

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS271503B1 (cs)

Also Published As

Publication number Publication date
CS603286A1 (en) 1990-03-14

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Santos et al. Keratinolytic activity of Aspergillus fumigatus Fresenius
Ebeling et al. Proteinase K from Tritirachium album limber
JP3153237B2 (ja) タンパク質加水分解物
Qadar et al. Optimization of protease production from newly isolated strain of Bacillus sp. PCSIR EA-3
JPH08322471A (ja) 食用加水分解物製品を得る方法
Boer et al. Production of extracellular protease by Aspergillus tamarii
Stleger et al. Characterization of a novel carboxypeptidase produced by the entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae
Triki-Ellouz et al. Biosynthesis of protease by Pseudomonas aeruginosa MN7 grown on fish substrate
US5427921A (en) Method of preparing yeast extract containing hydrolyzed non-yeast protein with yeast autolytic enzymes
CN1280186A (zh) 一种新型低温碱性蛋白酶、制造方法 、应用和产生该蛋白酶的微生物
Mukhtar Production of acid protease by Aspergillus niger using solid state fermentation
Ichishima et al. Specificities of extracellular and ribosomal serine proteinases from Bacillus natto, a food microorganism
Ram et al. Production of alkaline protease from Aspergillus oryzae isolated from seashore of Bay of Bengal.
CN104640996B (zh) 利用ii型曲霉菌胃蛋白酶制备明胶的方法
Komai et al. Purification of serine carboxypeptidase from the hepatopancreas of Japanese common squid Todarodes pacificus and its application for elimination of bitterness from bitter peptides
Leonid et al. Production of herbal protein isolates with the enzymatic hydrolysis technology
Jenitta et al. Optimization of culture conditions and inducers for improved protease production by Penicillium griseofulvum LCJ231 under submerged fermentation
CS271503B1 (en) Soya cultivating medium and method of its production
El Soda et al. The intracellular peptide-hydrolases of Lactobacillus plantarum. Comparison with Lactobacillus casei
KR20020087571A (ko) 단백질 분해효소를 포함하는 사료첨가용 조성물
Jainab et al. Effects of Cultural Conditions on the Production of Extracellular Protease by Bacillus circulans Isolated from Dried Fish
Dasari et al. Optimization and production of protease using Aspergillus cervinus
Ogundero et al. The purification and activities of an alkaline protease of Aspergillus clavatus from Nigerian poultry feeds
Hidayat et al. Optimization of dissolved proteins in extracts of earthworm (Lumbricus rubellus) with factor adding concentration of papain enzyme and earthworms
JP2022102874A (ja) エラスチンペプチド