CS238544B1 - Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy - Google Patents
Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy Download PDFInfo
- Publication number
- CS238544B1 CS238544B1 CS842074A CS207484A CS238544B1 CS 238544 B1 CS238544 B1 CS 238544B1 CS 842074 A CS842074 A CS 842074A CS 207484 A CS207484 A CS 207484A CS 238544 B1 CS238544 B1 CS 238544B1
- Authority
- CS
- Czechoslovakia
- Prior art keywords
- immobilized
- cellulose
- enzyme
- parts
- regenerated
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 8
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 5
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 24
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 24
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 claims abstract description 23
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 claims abstract description 23
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 claims abstract description 18
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 17
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 13
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 12
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 12
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 12
- 125000001664 diethylamino group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])N(*)C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 claims abstract description 9
- 239000011324 bead Substances 0.000 claims abstract description 8
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 7
- HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N diethylamine Chemical compound CCNCC HPNMFZURTQLUMO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 4
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 238000004132 cross linking Methods 0.000 claims description 2
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 abstract description 9
- 239000000969 carrier Substances 0.000 abstract 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract 1
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 33
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 25
- 239000011049 pearl Substances 0.000 description 8
- -1 2-diethylaminoethyl groups Chemical group 0.000 description 7
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 7
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 7
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 5
- 239000008367 deionised water Substances 0.000 description 4
- 229910021641 deionized water Inorganic materials 0.000 description 4
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 4
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 4
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 4
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 3
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 3
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- HBBCOMVWDLGCAZ-UHFFFAOYSA-N 1-chloro-3-(diethylamino)propan-2-ol;hydrochloride Chemical compound Cl.CCN(CC)CC(O)CCl HBBCOMVWDLGCAZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 2
- 235000019441 ethanol Nutrition 0.000 description 2
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- 239000004627 regenerated cellulose Substances 0.000 description 2
- 230000008929 regeneration Effects 0.000 description 2
- 238000011069 regeneration method Methods 0.000 description 2
- 230000003068 static effect Effects 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- RAGSWDIQBBZLLL-UHFFFAOYSA-N 2-chloroethyl(diethyl)azanium;chloride Chemical compound Cl.CCN(CC)CCCl RAGSWDIQBBZLLL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M Acetate Chemical compound CC([O-])=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N Epichlorohydrin Chemical compound ClCC1CO1 BRLQWZUYTZBJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010016807 Fluid retention Diseases 0.000 description 1
- 229920002774 Maltodextrin Polymers 0.000 description 1
- 239000005913 Maltodextrin Substances 0.000 description 1
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 1
- VJMAITQRABEEKP-UHFFFAOYSA-N [6-(phenylmethoxymethyl)-1,4-dioxan-2-yl]methyl acetate Chemical compound O1C(COC(=O)C)COCC1COCC1=CC=CC=C1 VJMAITQRABEEKP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005299 abrasion Methods 0.000 description 1
- 150000008044 alkali metal hydroxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000003957 anion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920001429 chelating resin Polymers 0.000 description 1
- 125000006264 diethylaminomethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])N(C([H])([H])*)C([H])([H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012458 free base Substances 0.000 description 1
- IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N hcl hcl Chemical compound Cl.Cl IXCSERBJSXMMFS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 1
- 229940035034 maltodextrin Drugs 0.000 description 1
- 239000000463 material Substances 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 238000006116 polymerization reaction Methods 0.000 description 1
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 1
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 1
- 239000002594 sorbent Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Abstract
Imobilizovaná amyloglukosidáza na
nosiči na bázi perlové celulózy a způsob
její přípravy. Podstatou je imobilizovaná
amyno^lukosidáza vázaná v množství odpovídajícím
aktivitě až 1 300 jednotek/g na
nosiči na bázi regenerované perlové celulózy
obsahující diethylaminové skupiny v
koncentraci 0,1 až 0,2 mmol/g celulózy.
Způsob přípravy imobilizované amynoglukosidázy
podle vynálezu se provádí nosičem
na bázi regenerované perlové celulózy obsahující
diethylaminové skupiny v 0H”formě
suspendovaným v roztoku enzymu ve vodě
za přítomnosti 0,5 až 2 % hmot. maltózy
nebo škrobu o pH 4,0 až 4,7 při teplote
O až 50 °C nebo nosičem umístěným v koloně
průtokem roztoku enzymu za stejných
podmínek. Vyšší účinek ve srovnání se
současným^technickým stavem spočívá především
v řádově vyšší aktivitě imobilizované
amyloglukosidázy, úspoře nativního
enzymu při imobilizaci, delší životnosti
imobilizovaného enzymu a snadné regenerovatelnosti
nosiče.
Description
Vynález se týká imobilizované amyloglukosidázy na nosiči na bázi perlové celulózy a způsobu její přípravy.
Současný stav imobilizace amyloglukosidázy charakterizuje následující přehled. V převážné většině prací se imobilizace provádí chemickou vazbou nebo zapolymerováním. Amyloglukosidáza byla imobilizována sorpcí na nosičích na bázi syntetických ionexů, derivátů celulózy i dextranových gelů (M. Moulond, J. Boundrant, J. C. Cheftel: Fr. Demande 2,372.653 (1978)). Amberlitu IRA. 93» což je makroporézní styren-divinylbenzenový kopolymer s diethylaminomethylovými skupinami, bylo použito k imobilizaci ve statických podmínkách při suspendování ionexu v roztoku enzymu při pH 5,2 a 4°C po dobu 5 hodin a bylo dosaženo aktivity imobilizovaného enzymu 60,4 j/g.
Při hydrolýxe 25%-ního roztoku maltodextranů (DE 4-5) v průtočném reaktoru s dobou zdržení 50 minut bylo při pH 4 a 4o°C dosahováno 70$-ní konverse (DE značí glukózový ekvivalent vyjádřený jako procentuální obsah glukózy ve škrobu, oligosacharidu neb produktech jejich hydrolýzy).
Na polyfunkčním slabě basickém anexu (Amberlit IR 45) sorboval amyloglukosidázu Y. K. Park (j. Ferment. Technol. 52,140 (1974)) o aktivitě 1000 j/g pro 4%-ní škrob v 0,1 mol/l acetátovém pufru pH 4 při teplotě 60°C. Na kopolymerů 2,2-dimethylaminoethylmethakrylátu bylo imobilizováno 12,6 mg amyloglukosidázy/g kopolymerů (v. S. Nithianandam, M. Santappaí Biotechnol. Bioeng 23,2273 (ΐ9θΐ))
Lepších výsledků bylo dosaženo sorpcí amyloglukosidázy na derivátech celulózy. Tak například Brouillard (US. pat. 4 029,546 (1977)) regeneroval celulózu do velkých částic-cucků, do kterých zavedl 2-diethylamionoethylové skupiny v koncentraci 0,97 mmol/g.
238 544
Na tomto materiálu sorboval enzym v aktivitě 24,3 IGU/g. V koloně při průtoku 30%-ního maltodextrinu o DE 35 rychlostí 4 ml/min při teplotě 58,9°C a pH 4,2 bylo dosaženo DE produktu 60.
Smiley (Biotechnol. Bioeng 13,399 (l97l)) sorboval amyloglukosidázu na fibrilární celulóze s 2-diethylaminoethylovými skupinami v množství 4,3 j/g. 10 g imobilizovaného enzymu hydrolyzoval 30%-ni roztok zkapalněného škrobu v průtočném míchaném reaktoru o objemu 4 1 při teplotě 55°C a rychlosti průtoku 36^70 ml/hodinu. Měl potíže s mechanickou stabilitou nosiče, konverse na glukosu byla 84 92%.
Předmětem předloženého vynálezu je imobilizovaná amyloglukosidáza, vyznačená tím, že je vázána v množství odpovídajícím aktivitě až 1300 jednotek/g na nosiči na bázi regenerované perlové celulózy obsahující diethylaminové skupiny v koncentraci 0,1 cz Q,2 mmol/g t
celulózy.
Diethylaminové skupiny jsou zaváděny do celulózy regenerované do tvaru perel suspenznim způsobem reakcí (3-chlor-2-hydroxypropyl) -diethylaminhydrochloridu, resp. (2-chlorethyl)-diethylaminchloridu, resp. směsi diethylaminu s l-chlor-2,3-epoxypropanu v 1 - 10 mol/l NaOH, při teplotě 0 oí 70°C po dobu 0,5 ai 48 hodiny podle čs. a. o. 199 420 (Hradil, Musil, Mlejnek).
Způsob přípravy imobilizované amyloglukosidázy spočívá v tom, že imobilizace se provádí nosičem na bázi regenerované perlové celu lozy obsahující diethylaminové skupiny v OH formě suspendovaným v roztoku enzymu ve vodě za přítomnosti 0,5 až 2% hmot. maltózy nebo škrobu o pH 4,0 až 4,7 při teplotě 0 až 50°C nebo nosičem umístěným v koloně průtokem roztoku enzymu za stejných podmínek.
Před imobilizací je vhodné přivést skupiny nosiče promytím roz tokem hydroxidu alkalického kovu do formy volné báse.
Stabilitu imobilizovaného enzymu pile vynálezu lze zvýšit tím způsobem, že po sorpci enzymu na nosiči na bázi regenerované perlové celulózy obsahující diethylaminová skupiny se provede zesítění reakcí s glutaraldehydem při 25°C po dobu 2 hodin a při pH 6,8.
Tento nosič sorbuje az 407 j/g (jednotka aktivity reprezentuje
- 3 238 544 aktivitu enzymu, který z 1%-ního roztoku škrobu uvolní za 1 minutu při pH 4,7 a teplotě 30°C 1 /Umol glukózy (0,18 mg) vztažených na 1 g suchého nosiče) a 370 mg bílkoviny/g.
Hydrolýzu roztoku škrobu nebo oligosacharidů (l 35 hmot. %
DE 12 - 35) lze výše popsaným zmobilizovaným enzymem provádět při teplotě 40 (jŽ 60°C při pH 3 už 7 jak v míchaném vsádkovém reaktoru, tak i průtočném míchaném nebo kolonovém reaktoru. Životnost zmobilizovaného enzymu dostatečně charakterizuje skutečnost, že zdánlivá aktivita (v 30%-ním roztoku škrobu) poklesla pouze během prvních 200 hodin (z 1240 na 500 j/g), ale po 400 hodinách se ustálila na 300 j/g.
S výhodou lze provést imobilizaci v průtočném dynamickém uspořádání nosičem umístěným v koloně, přes který je čerpán, případně opakovaně, roztok enzymu. Oproti sorpci ve statických podmínkách se sorbentem míchaným v roztoku enzymu poskytuje výše popsaný způsob za srovnatelných podmínek zmobilizovaný enzym s vyšší měrnou aktivitou o 29%.
Další předností vynálezu je, že nosič je plně regenerovatelný 0,1 až 1 mol/l roztokem chloridu sodného a/nebo 0,1 až 0,5 mol/l roztokem kyseliny chlorovodíkové a/nebo 0,1 až 0,5 mol/l roztokem hydroxidu sodného. Perlová celulóza s diethylamžnovými skupinymi má také afinitu k nečistotám obsaženým roztocích oligosacharidů. Sorpcí těchto nečistot se však nesnižuje enzymatickcí aktivita zmobilizovaného enzymu a nebrání regeneraci ve smyslu výše uvedeného.
Základním předpokladem pro toto universální použití zmobilizovaného enzymu je dostatečná pevnost a nestlacitelnost nosiče.
Zrna nosiče jsou dostatečně odolná i na otěr, při práci v míchaném reaktoru po dobu 473 hodin se rozpadlo méně než 7% částic.
Vyšší účinek vynálezu ve srovnání se současným technickým stavem spočívá především v řádově vyšší aktivitě zmobilizované amyloglukosidázy, úspoře nativního enzymu při imobilizaci, delší životnosti zmobilizovaného enzymu a snadné regenerovatelnosti nosiče.
Předmět vynálezu charakterizují následující příklady, kterými se předmět vynálezu nikterak neomezuje.
Příklad 1 238 544 dílů vlhké odsáté celulózy, regenerované suspenzním způsobem do tvaru perel, bylo promyto roztokem 5)3 dílů hydroxidu sodného (NaOH) v 5,3 dílech deionisované vody předložena do reaktoru a po částech přidáno v pěti dávkách 12,2 dílů l-chlor-2?3-epoxypropylu a 9,7 dílů diethylaminu při teplotě 63 až 80°C mícháno 3 hodiny. Pak promyto ethanolem (50 díly) a deionisovanou vodou (250 díly). Bylo získáno 30 dílů perlové celulózy s 3'diethylamino-2-hydroxypropylovými (DEAHP) skupinami v koncentraci 1,2 mmol/g a zádrži vody 5,12 g HgO/g (podle čs. a. o. 199 420). 100 dílů odsáté perlové celulózy s 3-diethylamino-2-hydroxypropylovými (DEAHP) skupinami převedené 150 díly 0,5 mol/l hydroxidu sodného (NaOH) do OH formy, promyté 1000 díly dest. vody umístěné v koloně bylo prokapáno 2000 díly roztoku enzymu připraveného suspendováním ÓO g stabilizované amyloglukosidázy ve 100 dílech destilované vody doplněné po odfiltrování a přidání 6,8 dílů maltózy 0,01 mol/l acetátovým pufrem pH 4,2 během 4 hodin.
100 dílů zmobilizovaného enzymu bylo umístěno v koloně s pláštěm temperovaným na 55°C. Kolonou byl čerpán roztok zkapalněného škrobu (sušina 29)7^· hmot. %, DE 20,2) rychlostí 0,45 g/minutu. Obsah glukózy v efluentu byl 26, 66 g/100 g což odpovídá konver-zi 88,7$·
Příklad 2 dílů vlhké perlové celulózy bylo suspendováno v roztoku 5,3 dílů NaOH v 5,3 dílech deionisované vody a pak přidáno 22 dílů (3.-chlor-2-hydroxypropyl)diethylaminhydrochloridu. Teplota postupně zvýšená z 10°C na 80°C, na které udržováno za míchání po dobu 3 hodin. Po promytx ethylalkoholem (50 díly) a deionisovanou vodou (lOO díly) obsahovala připravená perlová celuJftza s 3-dietb.ylamino-2-h.ydroxypropylovými (DEAHP) skupinami 1,07 mmol diethylaminových skupin/g. 10 díly perlové celulózy s 3-dieth.ylamino-2-hydroxypropylovými (DEAHP) skupinami promyté 50 díly 0,5 mol/l roztoku hydroxydu sodného (NaOH) a 100 díly destilované vody bylo prolito 2200 dílů roztoku 2,2 dílů stabilizované amyloglukosidázy v acetátovém pu238 544
- 5 fru 0,01 mol/l a pH 4,2. Aktivita imobilizovaného enzymu za standardních podmínek byla 3Ó2 j/g.
Toto množství zmobilizovaného enzymu bylo suspendováno v reaktoru temperovaném na 55°C v 1240 dílech zkapalněného roztoku škrobu (29,7$ sušiny, DE 20,2). Po 34,4 hodinách zahřívání a míchání bylo dosaženo 81,5%-nz konverze na glukózu, obsah glukózy v roztoku byl 24,45 g/lOOg roztoku. Zdánlivá aktivita zmobilizované amyloglukosidázy byla za těchto podmínek 470j/g.
Příklad 3 dílů imobilizováné amyloglukosidázy podle příkladu 1 o zrnitosti 0,3 1 mm bylo suspendováno v průtočném míchaném reaktoru temperovaném na 55°C v 1240 dílech zkapalněného škrobu (29,74% sušiny, DE 20,2). Produkt z reaktoru byl odtahován měnitelnou rychlostí 0,3 αί. 3,2 dzlů/minutu, převážně však 1 díl/minutu, přičemž bylo doplňováno automaticky stejné množství čerstvého substrátu. V tomto uspořádání pracoval reaktor s imobilizováným enzymem po dobu
473,5 hodin. Konečná zdánlivá aktivita imobilizovaného enzymu za těchto podmínek byla 310 j/g. Na tuto hodnotu poklesla aktivita z výchozí hodnoty 1240 j/g.
Imobilizovaný enzym po tomto použiti ztmavnul, zachoval si však pravidelný kulový tvar (7% částic se rozpůlilo). Promytím 50 díly 0,5 mol/l kyseliny solné (HCl) 100 díly destilované vody, 50 díly 0,5 mol/l hydroxydu sodného (NaOH) a 100 díly destilované vody byl připraven k opakované imobilizaci enzymu, která za podmínek pokusu 1 byla uskutečněna v množství 316 j/g.
Přzkad 4 dzl perlove celulózy s 3-džethylamino—2—hydroxypropylovými (DEAHP) skupinami pile příkladu 1 převedeného do 0H~ formy bylo suspendováno v roztoku 0,1 dílu amyloglukosidázy ve 100 dílech 0,02 mol/l acetátového pufru pH 4,2. Enzym sorbován za občasného promíchání po dobu 47 hodin při 4°C. Aktivita takto imobilizovaného enzymu po promytz 200 díly destilované vody byla l48 j/g.
Claims (3)
- PŘEDMĚT VYNÁLEZU1. Imobilizovaná amyloglukosidáza, vyznačená tím, že je vázána v množství odpovídajícím aktivitě až 1300 jednotek/g na nosiči na bázi regenerované perlové celulózy obsahující diethylamiv / nové skupiny v koncentraci 0,142 2,0 mmol/g celulózy.
- 2. Způsob přípravy imobilizované amyloglůkosidázy podle bodu 1, vyznačený tím, že imobilizace se provádí nosičem na bázi regenerované perlové celulózy obsahující diethylaminové skupiny v OH formě suspendovaným v roztoku enzymu ve vodě za přítomnosti 0,5 až 2% hmot. maltózy nebo škrobu o pH 4,0 až 4,7 při teplotě 0 až 50°C nebo nosičem umístěným v koloně průtokem roztoku za stejných podmínek.
- 3· Způsob přípravy imobilizované amyjoglukosidázy podle bodu 2, vyznačená tím, že po sorpci enzymu na nosiči na bázi regenerovat né perlové celulózy obsahující diethylaminové skupiny se provede zesítění reakcí s glutaraldehydem při 25°C po dobu 2 hodin a při pH 6,8.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS842074A CS238544B1 (cs) | 1984-03-23 | 1984-03-23 | Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CS842074A CS238544B1 (cs) | 1984-03-23 | 1984-03-23 | Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CS207484A1 CS207484A1 (en) | 1985-04-16 |
| CS238544B1 true CS238544B1 (cs) | 1985-11-13 |
Family
ID=5356765
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CS842074A CS238544B1 (cs) | 1984-03-23 | 1984-03-23 | Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CS (1) | CS238544B1 (cs) |
-
1984
- 1984-03-23 CS CS842074A patent/CS238544B1/cs unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| CS207484A1 (en) | 1985-04-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| FI85384C (fi) | Foerfarande foer hydrolysering av hemicellulosa med immobiliserade enzymer och produkt som omfattar ett immobiliserat hemicellulolytiskt enzym. | |
| EP0641859B1 (en) | Method for preparing immobilized enzyme conjugates and immobilized enzyme conjugates prepared thereby | |
| Chibata et al. | Immobilized tannin—a novel adsorbent for protein and metal ion | |
| JPH0626667B2 (ja) | サイクロデキストリン吸着材及びその用途 | |
| Fonseca et al. | Immobilization studies of an industrial penicillin acylase preparation on a silica carrier | |
| JPH0338B2 (cs) | ||
| JPS638749B2 (cs) | ||
| US4355117A (en) | Process for preparing agglomerated fibrous cellulose | |
| Sakai et al. | Immobilization of chitinolytic enzymes and continuous production of N-acetylglucosamine with the immobilized enzymes | |
| EP0915986A1 (en) | Process and carrier for the production of isomaltulose by immobilized micro-organisms | |
| JPS6219835B2 (cs) | ||
| Solomon et al. | Adsorption of amyloglucosidase on inorganic carriers | |
| CS238544B1 (cs) | Imobilizovaná amyloglukosidáza a způsob její přípravy | |
| US4933284A (en) | Regenerable dialkylaminoalkyl cellulose support matrix for immobilizing biologically active materials | |
| US5177005A (en) | Method for maintaining immobilized glucose isomerase activity during continuous isomerization of glucose to fructose | |
| CN100398646C (zh) | 一种新型亲和载体的制备方法 | |
| Watanabe et al. | Preparation of immobilized tannins for protein adsorption | |
| Hradil et al. | Inversion of sucrose with β-d-fructofuranosidase (invertase) immobilized on bead DEAHP-cellulose: Batch process | |
| JP2000513570A (ja) | 固定化された微生物によるイソマルツロースの製造方法およびそのための担体 | |
| CA1281675C (en) | Product and process for increasing enzyme adsorption | |
| NO144633B (no) | Fremgangsmaate for fremstilling av 6-aminopenicillansyre | |
| US5001063A (en) | Treatment of cellulosic ion exchange composites in hot aqueous medium to increase adsorption of macromolecules | |
| GB2085449A (en) | Process for preparing agglomerated fibrous cellulose ion exchange composites | |
| Kučera | Preparation of cellulose derivatives for affinity chromatography and immobilization of enzymes. Activation by epichlorohydrin | |
| Tramper | Oxidation of azaheterocycles by free and immobilized xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase |