CS199123B1 - Method for removal of nucleic acids from proteins solution - Google Patents

Method for removal of nucleic acids from proteins solution Download PDF

Info

Publication number
CS199123B1
CS199123B1 CS145678A CS145678A CS199123B1 CS 199123 B1 CS199123 B1 CS 199123B1 CS 145678 A CS145678 A CS 145678A CS 145678 A CS145678 A CS 145678A CS 199123 B1 CS199123 B1 CS 199123B1
Authority
CS
Czechoslovakia
Prior art keywords
nucleic acids
column
buffer
removal
washed
Prior art date
Application number
CS145678A
Other languages
English (en)
Slovak (sk)
Inventor
Jozef Simuth
Jan Zelinka
Jan Turna
Original Assignee
Jozef Simuth
Jan Zelinka
Jan Turna
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Jozef Simuth, Jan Zelinka, Jan Turna filed Critical Jozef Simuth
Priority to CS145678A priority Critical patent/CS199123B1/cs
Publication of CS199123B1 publication Critical patent/CS199123B1/cs

Links

Landscapes

  • Solid-Sorbent Or Filter-Aiding Compositions (AREA)

Description

POPIS VYNÁLEZU
K AUTORSKÉMU OSVEDČENIU
ČESKOSLOVENSKÁSOCIALISTICKÁREPUBLIKA( 19 ) 199123 I") (Bl) (61) (23) Výstavná priorita(22) Přihlášené 08 03 78(2t) PV 1456-78 (51) Intci? C 07 H 21/00
ÚŘAD PRO VYNÁLEZY
A OBJEVY (40) Zverejnené 17 09 79(45) Vydané 30 09 82
Autor vynálezu SlMUTH J0ZSF lng.CSc.
ZELINKA JÁN doc.lng.DrSc.TURŇA JÁN, BRATISLAVA (54) SpÓsob odstraňovania nukleových kyselin g roztoka blelkovín
Vynález sa týká aposobu odetránenla nukleových kyselin kolonovou lontomenidovouchromátografiou od blelkovín za použltla anexového iontomenlda připraveného naviazanímpolyetylenlminu na karbaxymetyl skupinu celulózy, dextranu, alebo polyakrylamldu, pridomsa využívá schopnosti tohto chromatograflckého média vlazal sa s nukleovýml kyselinamipevnejéle ako s blelkovinaml.
Nukleové kyseliny představuji! značné Sasi vysokopolymérneho materiálu buňky.Vzhladom k tomu, Se sa zúčastňuji! základných biologických procesov a majú výrazný nega-tivny náboj, vlažu sa s ostatnýml složkami buňky, najma vSak s blelkovinaml.
Pre ozoláciu nukleových kyselin od blelkovín bolo vypracovaných viacero metod(napr. extrakcia fenolom, inaktlvácia blelkovín sodnou soiou dodecylsulfátu at3.). VSetkytleto metody spdsobujú denaturáclu blelkovín. Soteraz nemáme k dispozícii jednoduchýspdsob eliminácie nukleových kyselin z roztoku blelkovín. NajdasteJSie sa nukleové kyse-liny odstraňuji! z roztoku blelkovín zráSaním streptomycín sulfátem. Tento spóeob jenevýhodný najma v tých případech, ke3 sa izolujú enzýmy pre proteosyntetický systém invitro. Ďaléí spdsob odstraňovania nukleových kyselin je zrážanle polyetylenglykolom.Nevýhoda tbhto spósobu je nereprodukovatelnosl výsledkov. SpÓsob eliminácie nukleových 199 123 2 199123 kyselin z roztoku blelkovín zrážanlm roztoku polyetylenlmlnom má nevýhodu v tom, Se přisolubllizácil blelkovín z přeclpitátu sa používají! velké objemy tlmivých roztokovv důsledku čoho v získanom roztoku je nízká koncentráda blelkovín, do slažuje 8alSípostup lzolácie enzýmov.
Tleto nevýhody odstraňuje spósob elimlnácle nukleových kyselin kolonovou chromato-graflou za pouSltla lontomenlča připraveného reakciou karboxymetyl-celulózy a polyetylén-iminom, při ktorom sa využívá schopnosti tohto chromatografického média viazal sas nukleovýml kyselinami pevnejále ako s blelkovlnaml. Vlažené blelkovlny sa z lontomenlčauvolňuji! premývaním tlmlvým roztokom od pH 7 do pH9 o lónovej sile O.25M a nukleovékyseliny tlmlvým roztokom od pH 7 do pH 9 a lónovej sile vySSej ako 1M. Příklad 1
Postupuje sa prl tom tak, Se 5g karboxymetylcelulózy sa dekantuje destilovanouvodou a potom 200 ml 2U NaOH. Karboxymetylcelulóza sa přemývá vodou až hodnota pH klesnena 8. Potom sa přidá 200 ml HC1 a po 1 hodlnovom stáni sa premýva destilovanou vodoudo pH 5.0. Takto aktivovaná celulóza sa premleSa s 20 ml 5 % polyetylénlminu v tlmivomroztoku obsahujúcom O.OUí Tris-hydroxymetyl-amlnometan pH 7,2 a lmM 2-merkaptoetanol.
Po 24 hodlnovom intenzívnom mleáaní sa suspenzla nanesie na kolonu 2x15 cm a premývasa 1000 ml tlmivého roztoku, ktorý obsahuje 0,01M Tris-hydroxymetyl-amlnoetan pH 8,0,lodí ehelatom III a 2M ehlorid draselný. Potom sa premýva opat 500 ml tlmivého roztokuhoře uvedeného zloSenla, ktorý obsahuje mlesto 2M chloridu draselného 0.1M chloriddraselný. Na kolonu 1,5x5 cm sa rýchloslou lml/mln. nanieslo 100 mg hovadzieho serumalbu-mínu v 5 ml tlmivého roztoku uvedeného zloSenla, ktorým kolona bola premytá objemom50 ml. Uvoiňevanle albuaíná z lontomenlča sa sledovalo pomocou UV-analyzátora. EluCnárýchloal bola lml/mln. Za týchto podmlenok sa z kolony neuvolňovala žiadna blelkovlna.Sálej sa eluovalo tlmlvým roztokom uvedeného zloSenla, ktorý eáte obsahoval 0.3M chloriddraselný. Za týchto podmlenok sa uvolnila z chromatografického média prakticky vžetkananesená blelkovlna. Sálej sa kolona premývala 50 ml 0,5M KC1. Nakoniee sa kolonapremyla 50 ml 1M KC1 v uvedenom tlmivom roztoku. 1 ml tohto připraveného chromatografic-kého média vlaže z tlmivého roztoku obsahujúceho O.OIM Tris-hydroxymetyl-amlnoetan pH 8,lmM ehelatom III a β,ΙπΜ 2-merkaptoetanol, minimálně 100 mg hovadzieho serumalbumínu.
Na túto kolonu sa za podmlenok ako prl nanážaní blelkovín nanieslo 15 mg kvasnlčnejribonukleováj kyseliny. Výsledky sú uvedené v tab. 1. Takto premytá kolona je schopnáopal vlazal RNK, Co svedCl o tom, Se eliicia tohto chromatografického média vysokouionovou silou /211 KOI/ prl pH 8.0 neuvolňuje vazbu medzl karboxymetylovou skupinou apolyetylenlmlnom. 3 199123
Tabulka ¢.1
Vazba kvasnlčnej RNA na IEI-CM-celulózoveJ kolona. (Nanesené 15 mg RNA).
Koncentrácla chloridu draselného v tlmivom elučnom roztoku Množstvo uvolněněj RNA v mg % uvolněněj RNA vzhledom ne nanesené množstvo 0.1M 0 0 0.2M 0,005 0,03 0.5M 0,08 0,5 1U 14,9 99,47 2M 0 0 Přiklad 2
Za použitia chromatografického média připraveného podlá příkladu 1 sa odstraňuji!nukleové kyseliny zo surového buňkového extraktu S. aureofacieas tak, že k 10 ml HSI-CMcelulózy sa přidá 30 ml hrubého buňkového extraktu S. aureofaciens v tlmivom roztokuobsahujúcom 0,3M KC1, získaného mechanickou dezintegréciou 50 g vlhkých buniek. Tentosurový extrakt má značný obsah nukleových kyselin, poměr abeorbancie 280/260 = 0,53.
Po dvojhodinovom mieáaní při 4 °C surového extraktu 8 PEI-CM celulózou sa zmes centrifu~govala a v supernatante značné poklesol obsah nukleových kyselin (poměr abeorbancie280/260 - 1,15) viá tab. č. 2.
Tabulka č. 2
Odstránenie nukleových kyselin zo surového buněčného extraktu. * Absorbancia /nm/ 280 260 280/260 Pdvodná vzarka 0,63 1,17 0,53 Po opracovaní s íEI-CM-eelulózou 0,575 0,45 1,16

Claims (1)

  1. 4 199123 PBB DUB I VYNÁLEZU Sp&sob odstraňovaní® nukleových kyselin z roztoka bielkovín vyznačujúci se tým, Sesa zmes bielkovín a nukleových kyselin získaná z biologických materiálov v tlmivomroztoku o ionovej sile 0.25M a pH 7.0 - 9.0, naneste na kolonu s iontomeničom připrave-ným reakciou polyetylenimlnu s karboxymetylovou skupinou viazanou na inertný nosič,například celulózu, polydextran, polyakrylamid a premýva sa tlmivým roztokem o ionovejsile O.25M při pH 7.0 - 9.0. Cena 2,40 Kčs TZ 6/70
CS145678A 1978-03-08 1978-03-08 Method for removal of nucleic acids from proteins solution CS199123B1 (en)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS145678A CS199123B1 (en) 1978-03-08 1978-03-08 Method for removal of nucleic acids from proteins solution

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CS145678A CS199123B1 (en) 1978-03-08 1978-03-08 Method for removal of nucleic acids from proteins solution

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CS199123B1 true CS199123B1 (en) 1980-07-31

Family

ID=5348982

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CS145678A CS199123B1 (en) 1978-03-08 1978-03-08 Method for removal of nucleic acids from proteins solution

Country Status (1)

Country Link
CS (1) CS199123B1 (cs)

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Mainwaring et al. The use of deoxyribonucleic acid–cellulose chromatography and isoelectric focusing for the characterization and partial purification of steroid–receptor complexes
Eichholz et al. Studies on the organization of the brush border in intestinal epithelial cells: I. Tris disruption of isolated hamster brush borders and density gradient separation of fractions
van der Westhuyzen et al. A new procedure for the isolation and fractionation of histones
Kish et al. Ribonucleoprotein organization of polyadenylate sequences in HeLa cell heterogeneous nuclear RNA
SU688124A3 (ru) Способ отделени протеинов
Beeckmans et al. A New Purification Procedure for Fumarase Based of Affinity Chromatography: Isolation and Characterization of Pig‐Liver Fumarase
US4303650A (en) Process for production of erythropoietin
Leser et al. Reverse micelles in protein separation: the use of silica for the back‐transfer process
US4909944A (en) Removal of metal ions from aqueous solution
Pricer Jr et al. [87] A membrane receptor protein for asialoglycoproteins
Montecucco et al. ATP binding to bovine heart cytochrome c oxidase. A photoaffinity labelling study
US20150184149A1 (en) Agent and kit for isolating nucleic acids
Adler et al. Solubilization and characterization of a platelet membrane ADP-binding protein.
JPS6356501A (ja) アフイニテイークロマトグラフイー用カラム充填剤及びその製造方法
Beaudet et al. Formiminotransferase· cyclodeaminase from porcine liver An octomeric enzyme containing bifunctional polypeptides
Andersson Recognition of phosphate groups by immobilized aluminium (III) ions
Dehm et al. The Cleavage of Prolyl Peptides by Kidney Peptidases: Isolation of a Microsomal Carboxypeptidase from Swine Kidney
Uren Affinity chromatography of proteolytic enzymes
CS199123B1 (en) Method for removal of nucleic acids from proteins solution
JPS61205217A (ja) γ‐グルタミン酸単位を有する高システインペプチド、その製造方法および用途
CA1232850A (en) Purification of superoxide dismutase
Kamra et al. Crosslinked concanavalin AO-(diethylaminoethyl)-cellulose—an affinity medium for concanavalin A-interacting glycoproteins
Harada et al. Purification and properties of bovine dental-pulp alkaline-phosphatase
Vennegoor et al. Effect of a Purified Post‐Microsomal Fraction on Amino Acid Incorporation in vitro
Kawade et al. [74] Purification of L cell interferon