CN1774508A - 环状低聚物的酶水解方法 - Google Patents

环状低聚物的酶水解方法 Download PDF

Info

Publication number
CN1774508A
CN1774508A CN03819431.7A CN03819431A CN1774508A CN 1774508 A CN1774508 A CN 1774508A CN 03819431 A CN03819431 A CN 03819431A CN 1774508 A CN1774508 A CN 1774508A
Authority
CN
China
Prior art keywords
bacterial strain
specifically
enzyme
pseudomonas
cyclic oligomer
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
CN03819431.7A
Other languages
English (en)
Inventor
乔·江普
斯蒂法妮·麦克洛斯基
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Novozymes North America Inc
Original Assignee
Novozymes North America Inc
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Novozymes North America Inc filed Critical Novozymes North America Inc
Publication of CN1774508A publication Critical patent/CN1774508A/zh
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M16/00—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic
    • D06M16/003—Biochemical treatment of fibres, threads, yarns, fabrics, or fibrous goods made from such materials, e.g. enzymatic with enzymes or microorganisms
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P7/00—Preparation of oxygen-containing organic compounds
    • C12P7/62—Carboxylic acid esters
    • D—TEXTILES; PAPER
    • D06—TREATMENT OF TEXTILES OR THE LIKE; LAUNDERING; FLEXIBLE MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • D06M—TREATMENT, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE IN CLASS D06, OF FIBRES, THREADS, YARNS, FABRICS, FEATHERS OR FIBROUS GOODS MADE FROM SUCH MATERIALS
    • D06M2101/00—Chemical constitution of the fibres, threads, yarns, fabrics or fibrous goods made from such materials, to be treated
    • D06M2101/16—Synthetic fibres, other than mineral fibres
    • D06M2101/30—Synthetic polymers consisting of macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • D06M2101/32—Polyesters

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Textile Engineering (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)

Abstract

本发明涉及聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的酶水解的方法，该方法包括用一种或多种脂解酶和/或生物聚酯水解酶以及一种非离子、非线性表面活性剂作用于环状低聚物。

Description

环状低聚物的酶水解方法
有关申请的交叉参考
本申请要求，在35 U.S.C.119下，于2002年8月16日提交的美国临时申请60/404,068的权利，其内容全部引用作为参考。
技术领域
本发明涉及聚(对苯二甲酸乙二醇酯)(poly(ethylene terephthalate))的环状低聚物的酶水解的方法，该方法包括将一种或多种羧酸酯水解酶(聚酯水解酶)和一种非离子、非线性表面活性剂作用于环状低聚物。
背景技术
聚(对苯二甲酸乙二醇酯)纤维是纺织工业中使用的聚酯的主要部分。这种纤维通过例如对苯二酸和乙二醇的缩聚产生，并通过熔化拉长纤维。在这些过程中，高温下，环状低聚物，具体是环状三(对苯二甲酸乙二醇酯)在纤维内部和表面形成。
环状低聚物易于使具有聚(对苯二甲酸乙二醇酯)纤维的织物外观呈现灰色。这是由于环状低聚物在织物表面的沉积，这在象HT(高温)染色这样的高温湿处理后特别明显。环状低聚物可通过有机溶剂萃取除去，但由于费用以及大量有机溶剂的处理和回收存在问题，所以这一方法在工业上不可行。环状低聚物也可通过碱后清洗(alkaline post scouring)步骤除去，但碱处理必须非常严格才有效，且还会导致纤维物质的显著损失。环状低聚物难以除去，甚至可能抵御耐受碱后处理[参见G.Valk等，：MelliandTextilberichte 1970 5 504-508]。而且，环状低聚物的有机溶剂萃取技术上是可能的，但工业上是不可行的。
除去环状低聚物还可通过用一种或多种水解酶水解完成(EP 0 882084)。这种酶通过水解酯键破坏环状低聚物的环结构。得到的产物产生的问题较少，因为它可在温和的条件下被除去或者甚至于残留在产物中。酶处理不具有有机溶剂萃取和碱后清洗的缺点，特别是不需要使用大量有机溶剂，并且没有纤维物质的明显损失。
发明概述
本发明提供了除去聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物，特别是环状三(对苯二甲酸乙二醇酯)的酶方法，通过该方法环状低聚物被酶水解为线性片段，然后这些片段可在温和条件下被除去，或者这些片段可以以经过水解的形式保留在织物内部或表面。这样，本发明的方法避免了对苛刻的(harsh)化学品或有机溶剂萃取的需要。
通过用羧酸酯水解酶于非线性、非离子表面活性剂一起作用于聚酯纤维使效果得以提高。组合物中酶与非线性、非离子表面活性剂相互作用改善了聚酯织物的外观，例如促进了聚酯纤维表面环状低聚物的去除。
虽然不限制于任何一种理论或操作，人们相信组合物中这些酶与非线性、非离子表面活性剂相互作用，因此改善酶对织物的酶促作用，从而改善了聚酯织物的外观和质量，例如促进聚酯纤维表面环状低聚物的去除。
因此，第一个方面，本发明提供了聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的酶水解方法，该方法包括使环状低聚物接受一种或多种羧酸酯水解酶和一种非线性、非离子表面活性剂的作用。
第二个方面，本发明提供了改善聚酯织物的外观和质量的方法，该方法包括用一种或多种羧酸酯水解酶和一种非线性、非离子表面活性剂处理所述织物。
附图说明
图示被降解的三聚体的百分比对不同表面活性剂的作用时间的函数。
发明详述
本发明涉及聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的酶水解方法。更具体地，本发明提供了聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的酶水解方法，该方法包括用一种或多种羧酸酯水解酶，特别是脂解酶和/或生物聚酯水解酶以及一种非离子、非线性表面活性剂作用于环状低聚物。本发明上下文中，生物聚酯是一种生物来源的聚酯。另外，本发明上下文中术语“一种”非离子、非线性表面活性剂是指“至少一种”非离子、非线性表面活性剂，例如一种，两种、三种等。
本发明的方法可能特别适用于含有聚(对苯二甲酸乙二醇酯)纤维的纱线(yarn)或织物，在该过程中，作为纤维合成和加工过程的副产物而形成的环状低聚物被除去或至少明显减少，从而改善了织物的外观。本发明上下文中，术语“改善外观”是指与没有依照本发明处理的织物相比，织物的外观得以改进。
聚酯织物(polyester fabrics)
聚(对苯二甲酸乙二醇酯)通过缩合合成，通过熔化被拉长为纤维，可能被切成稳定状(stables)，可能与其它纤维类型混合，并纺成纱线。这种纱线被染色并编织成布或制成地毯，或者这种纱线被织成纤维并被染色。这些过程之后进行最后的(后处理)步骤。
在合成和拉长(drawing)程中，聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物在纤维表面和内部形成，这些环状低聚物部分沉积在机器上，部分停留在纤维表面/内部，结果使最终制成的织物或地毯呈现不受欢迎的带灰色的外观。
根据本发明，环状低聚物的除去，特别是环状三聚物的除去，可通过在有非离子、非线性表面活性剂存在的条件下，用一种或多种水解酶水解得以促进。
本发明的方法很容易应用于纺织工业，因为它可使用现有的湿处理装置进行，例如在经轴染色机(beam dyer)、Pad-Roll、Jigger/Winch、J-Box或Pad-Steam型装置中进行。该方法优选在最后的(后处理)步骤中进行。
在一个优选的实施例中，本发明的方法可在存在于纤维表面和/或内部或者用聚(对苯二甲酸乙二醇酯)纤维制成(或部分制成)的纱线或织物中的聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物上完成。因此，聚酯纱线或织物可以是用纯聚(对苯二甲酸乙二醇酯)制成的任何纱线或织物，或者是用聚(对苯二甲酸乙二醇酯)纤维与其它任何常规用于制造纱线或织物的材料的混合物制成的。
因此，在一个优选的实施例中，本发明提供了聚酯纤维的酶处理方法，该方法包括使聚酯纤维或织物接受一种或多种羧酸酯水解酶，特别是脂解酶和/或生物聚酯水解酶以及一种非离子、非线性表面活性剂的作用。
聚酯织物可以是任何织物或含有聚酯的织物混合物。优选织物含有50％(w/w)以上的聚酯，尤其是75％(w/w)以上的聚酯，90％(w/w)以上的聚酯，或95(w/w)以上的聚酯。在最优选的实施例中，本发明的方法适用于基本由聚(对苯二甲酸乙二醇酯)聚酯材料组成，即由纯聚(对苯二甲酸乙二醇酯)聚酯材料组成的织物或纺织品或纱线。织物混合物的例子是聚酯/棉、聚酯/羊毛、聚酯/乙酸纤维素和聚酯/尼龙。
水解酶
本发明的酶促方法可使用任何能够水解聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的羧酸酯水解酶完成，具体是脂解酶和/或任何生物聚酯水解酶。这些酶是已知的并详细描述于文献中，参见例如Borgstrom B和Brockman HL，(编辑)； Lipases；Elsevier Science Publishers B.V.，1984，和Kolattukudy PE；植物生化( The Biochemistry of Plants)，Academic Press Inc.，1980 4624-631。上述酶的例子是通常可见于根据酶命名法(EnzymeNomenclature)(在网页http：//www.chem.qmw.ac.uk/iubmb/enzyme中可以获得，或从酶命名法(Enzyme Nomenclature)1992(Academic Press，San Diego，California，增刊1(1993)，增刊2(1994)，增刊3(1995)、增刊4(1997)和增刊5(分别在Eur.J.Biochem.1994，223，1-5；Eur.J.Biochem.1995，232，1-6；Eur.J.Biochem.1996，237，1-5；Eur.J.Biochem.1997，250，1-6和Eur.J.Biochem.1999，264，610-650中)归类于EC 3.1.1羧酸酯水解酶(Carboxylic EsterHydrolases)的酶，这些酶能够水解羧酸酯键。
脂解酶
本文中脂解酶包括脂肪酶、酯酶、磷酸脂酶和溶血磷脂酶。更具体的脂解酶可以是归类于EC 3.1.1.3、EC 3.1.1.23和/或EC 3.1.1.26的脂肪酶，归类于EC 3.1.1.1、EC 3.1.1.2、EC 3.1.1.6、EC 3.1.1.7和/或EC 3.1.1.8的酯酶，归类于EC 3.1.1.4和/或EC 3.1.1.32的磷酸酯酶，和归类于EC 3.1.1.5的溶血磷脂酶。
脂解酶优选地来源于微生物，具体是来源于细菌、真菌或酵母。
在一具体实施方案中，使用的脂解酶可衍生自如下菌株：犁头霉属(Absidia)菌株，具体是Absidia blakesleena和伞枝犁头霉(Absidiacorymbifera)，无色杆菌属(Achromobacter)菌株，具体是Achromobacteriophagus，气单胞菌(Aeromonas)菌株，链格孢属(Alternaria)菌株，具体是Alternaria brassiciola，曲霉属(Aspergillus)菌株，具体是黑曲霉(Aspergillusniger)和黄曲霉(Aspergillus flavus)，无色杆菌属(Achromobacter)菌株，具体是Achromobacter iophagus，短梗霉属(Aureobasidium)菌株，具体是出芽短梗霉(Aureobasidium pullulans)，芽孢杆菌属(Bacillus)菌株，具体是短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)、嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)和枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)，白僵菌属(Beauveria)菌株，索丝菌属(Brochothrix)菌株，具体是Brochothrix thermosohata，念珠菌属(Candida)菌株，具体是Candida cylindracea(皱落念珠菌(Candida rugosa))、Candidaparalipolytica和南极念珠菌(Candida Antarctica)，色杆菌属(Chromobacter)菌株，具体是粘稠色杆菌(Chromobacter viscosum)，鬼伞属(Coprinus)菌株，具体是Coprinus cinerius，镰孢属(Fusarium)菌株，具体是尖孢镰孢(Fusariumoxysporum)、腐皮镰孢(Fusarium solani)、Fusarium solani pisi、和Fusariumroseum culmorum，Geotricum菌株，具体是Geotricum penicillatum，汉逊酵母属(Hansenula)菌株，具体是异常汉逊酵母(Hansenula anomala)，腐质霉属(Humicola)菌株，具体是短芽孢腐质霉(Humicola brevispora)、Humicola brevisvar.thermoidea和Humicola insolens，Hyphozyma菌株，乳杆菌属(Lactobacillus)菌株，具体是弯曲乳杆菌(Lactobacillus curvatus)，绿僵菌属(Metarhizium)菌株，毛霉属(Mucor)菌株，拟青霉属(Paecilomyces)菌株，青霉属(Penicillium)菌株，具体是圆弧青霉(Penicillium cyclopium)、皮落青霉(Penicilliumcrustosum)和扩展青霉(Penicillium expansum)，假单胞菌属(Pseudomonas)菌株，具体是铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)、产碱假单胞菌(Pseudomonas alcaligenes)、洋葱假单胞菌(Pseudomonas cepacia)(同名：洋葱伯克霍尔德氏菌(Burkholderia cepacia))、荧光假单胞菌(Pseudomonasfluorescens)、莓实假单胞菌(Pseudomonas fragi)、嗜麦芽假单胞菌(Pseudomonas maltophilia)、门多萨假单胞菌(Pseudomonas mendocina)、Pseudomonas mephitica lipolytica、产碱假单胞菌(Pseudomonas alcaligenes)、植物假单胞菌(Pseudomonas plantari)、类产碱假单胞菌(Pseudomonaspseudoalcaligenes)、恶臭假单胞菌(Pseudomonas putida)、施氏假单胞菌(Pseudomonas stutzeri)和Pseudomonas wisconsinensis，丝核菌属(Rhizoctonia)菌株，具体是立枯丝核菌(Rhizoctonia solani)，根毛霉属(Rhizomucor)菌株，具体是曼赫根毛霉(Rhizomucor miehei)，根霉属(Rhizopus)菌株，具体是日本根霉(Rhizopus japonicus)、小孢根霉(Rhizopus microsporus)和Rhizopusnodosus，红冬孢酵母属(Rhodosporidium)菌株，具体是红冬孢酵母(Rhodosporidium toruloides)，红酵母属(Rhodotorula)菌株，具体是红酵母(Rhodotorula glutinis)，掷孢酵母属(Sporobolomyces)菌株，具体是Sporobolomyces shibatanus，嗜热霉属(Thermomyces)菌株，具体是细毛嗜热菌(Thermomyces lanuginosus)(以前称Humicola lanuginosa)，Thiarosporella菌株，具体是Thiarosporella phaseolina，木霉属(Trichoderma)菌株，具体是Trichoderma harzianum和Trichodema reesei，和/或轮枝孢属(Verticillium)菌株。
在较佳的实施例中，根据本发明使用的脂解酶衍生自曲霉属(Aspergillus)菌株、无色杆菌属(Achromobacter)菌株、芽孢杆菌属(Bacillus)菌株、念珠菌属(Candida)菌株、色杆菌属(Chromobacter)菌株、镰孢属(Fusarium)菌株、腐质霉属(Humicola)菌株、Hyphozyma菌株、假单胞菌属(Pseudomonas)菌株、根毛霉属(Rhizomucor)菌株、根霉属(Rhizopus)菌株或嗜热霉属(Thermomyces)菌株。
在更优选的实施例中，根据本发明使用的脂解酶衍生自短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)菌株、嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)菌株、Candida cylindracea菌株、南极念珠菌(Candida Antarctica)菌株，尤其是南极念珠菌Lipase B(WO 88/02775)，Humicola insolens菌株，Hyphozyma菌株，洋葱假单胞菌(Pseudomonas cepacia)菌株，或细毛嗜热菌(Thermomyceslanuginosus)菌株。
生物聚酯水解酶
本发明上下文中，生物聚酯水解酶包括酯酶和聚-羟基链烷酸酯(poly-hydroxyalkanoate)解聚酶，具体是聚-3-羟基链烷酸酯解聚酶。酯酶是脂解酶以及生物聚酯水解酶。
在一个较佳的实施例中，酯酶是角质酶(cutinase)(EC 3.1.1.74)或栓质酶(suberinase)。本文中，角质酶是一种能够降解角质的酶，参见例如Lin T S和Kolattukudy P E，J.Bacteriol.1978 133(2)942-951，栓质酶是一种能够降解木栓质的酶，参见例如Kolattukudy P E；Science 1980 208 990-1000，Lin T S和Kolattukudy P E；Physiol.Plant Pathol.1980 171-15，和The Biochemistry ofPlants，Academic Press，1980，Vol.4624-634，而聚-3-羟基链烷酸酯解聚酶是一种能够降解聚-3-羟基链烷酸酯的酶，参见例如Foster等，FEMSMicrobiol.Lett.1994 118 279-282。例如角质酶不同于典型的脂肪酶，因为在三丁酸甘油酯底物的临界胶束浓度(critical micelle concentration，CMC)附近没有观察到可测量的活化作用。而且，角质酶被认为属于丝氨酸酯酶的一个类别。
生物聚酯水解酶优选来源于微生物，具体地是来源于细菌、真菌或者酵母。
在一个优选的实施例中，生物聚酯水解酶衍生自曲霉属菌株，具体是米曲霉(Aspergillus oryzae)，链格孢属菌株，具体是Alternaria brassiciola，镰孢属菌株，具体是腐皮镰孢、Fusarium solani pisi、Fusarium roseumculmorum、或Fusarium roseum sambucium，长蠕孢属(Helminthosporum)菌株，具体是麦根腐长蠕孢(Helminthosporum sativum)，腐质霉属菌株，具体是Humicola insolens，假单胞菌属菌株，具体是门多萨假单胞菌或恶臭假单胞菌，丝核菌属菌株，具体是立枯丝核菌，链霉菌属(Streptomyces)菌株，具体是疮痂病链霉菌(Streptomyces scabies)，或单隔孢属(Ulocladium)菌株，具体是Ulocladium consortiale。在一个最佳的实施例中，生物聚酯水解酶是衍生自Humicola insolens菌株，具体是Humicola insolens DSM 1800菌株的角质酶。
WO 00/34450和WO 01/92502公开了Humicola insolens和Fusariumsolani pisi的不同的角质酶变异体，以及所述变异体的生产方法，本文引用作为参考。
在另一个优选的实施例中，聚-3-羟基链烷酸酯解聚酶衍生自产碱杆菌属(Alcaligenes)菌株，具体是粪产碱杆菌(Alcaligenes faecalis)，芽孢杆菌属菌株，具体是巨大芽孢杆菌(Bacillus megaterium)，Camomonas菌株，具体是Camomonas testosteroni，青霉属(Penicillium)菌株，具体是绳状青霉(Penicillium funiculosum)，假单胞菌属菌株，具体是荧光假单胞菌、勒氏假单胞菌(Pseudomonas lemoignei)和食油假单胞菌(Pseudomonas oleovorans)，或红螺菌属(Rhodospirillum)菌株，具体是Rhodospirillum rubrum。
如上文所公开的，酶可以从任何来源衍生或获得，包括来源于细菌、真菌、酵母或哺乳动物。术语“衍生的”在本文中是指，酶从自然存在的生物分离，也就是说该酶的氨基酸序列同一性与天然的酶相同。术语“衍生的”还指所述酶可在宿主生物中重组产生，重组产生的酶或者具有与天然酶相同的同一性，或者具有修饰的氨基酸序列，例如具有一个或多个氨基酸缺失、插入和/或取代，即重组产生的酶是天然氨基酸序列的一种突变体和/或片段，或者是由本领域已知的核酸改组方法生产的酶。天然的酶包括自然的变异体。另外，术语“衍生的”包括合成产生的酶，例如通过肽合成产生。术语“衍生的”还包括修饰过的酶，例如通过体内或体外的糖基化作用、磷酸化作用或其它化学修饰作用修饰过的酶。本文中术语“获得的”是指该酶具有与天然酶相同的氨基酸序列。该术语包括从自然存在的生物中分离的酶，或者在相同类型的生物或另一类生物中重组表达的酶，或者通过例如肽合成合成产生的酶。对于重组产生的酶，术语“获得的”和“衍生的”是指酶的同一性，而不是重组生产酶的宿主生物的同一性。
酶还可被纯化。本文使用的术语“纯化”包括酶从衍生酶的生物中的其它成分中分离出来。术语“纯化”还包括酶从获得该酶的天然生物的成分中分离出来。酶可被纯化，仅很少量的其它蛋白质存在。术语“其它蛋白质”尤其是指其它的酶。本文使用的术语“纯化”还指除去存在于产生本发明酶的细胞中的其它成分，尤其是其它蛋白质，特别是其它酶。酶可以被“充分纯化”，即从产生酶的生物的其它成分中分离，该生物即，例如重组产生酶的宿主生物。在优选的实施例中，酶的纯度至少为75％(w/w)，较佳的至少为80％，至少85％，至少90％，至少95％，至少96％，至少97％，至少98％，或至少99％纯度。在另一个优选的实施例中，酶的纯度为100％。
酶可以为适合处理过程使用的任何形式，例如为干粉或颗粒、非粉化的颗粒、液体、稳定的液体、或受保护的酶的形式。颗粒可如美国专利US4,106,991和US 4,661,452中所述进行生产，并可任选地使用本领域已知的方法包被外衣。液体酶制剂可例如通过按照现有成熟方法加入稳定剂来稳定，所述稳定剂例如糖、糖醇或另一种多元醇、乳酸或另一种有机酸。受保护的酶可依据EP 238,216中公开的方法制备。
表面活性剂
本发明中使用的表面活性剂是非离子、非线性表面活性剂，例如一种非离子、分支表面活性剂。术语“非离子”在文献中有详细的描述，通常是指不具有可电离的功能团的表面活性剂。本文中，术语“非线性”是描述一种表面活性剂，其分子结构的疏水部分具有分支的起源并具有链分支。本文中，链分支定义为具有一个或多个碳原子，优选1个碳原子到约10个碳原子，直接与一个以上的碳原子，优选是两个或三个碳原子结合成键的分子结构，或其疏水部分衍生自仲醇或叔醇的分子结构。
烷基酚的聚乙烯、聚丙烯和聚丁烯氧化缩合物适合于用做本发明的表面活性剂系统的非离子、非线性表面活性剂，聚乙烯氧化缩合物是优选的。这些化合物包括具有含约6-14个碳原子(优选约8-14个碳原子)的烃基的烷基酚缩合产物，为直链或支链构型中有。在一个优选的实施例中，每摩尔烷基酚中有环氧乙烷约2-25摩尔，更优选约3-15摩尔。商业购得的这类非离子、非线性表面活性剂包括由GAF Corporation公司销售的IgepalTMCO-630，由DOW/Union Carbide销售的TritonTM X-45、X-114、X-100和X-102，以及Terginol NP，优选为Terginol NP9。这些表面活性剂通常被称为指烷氧基化烷基酚(alkylphenol alkoxylates)(例如乙氧基烷基酚)。
具有约1-25摩尔环氧乙烷的脂肪族仲醇的缩合产物适合用做本发明非离子表面活性剂系统的非离子表面活性剂。脂肪醇的烃链通常含有约8-22个碳原子。优选是醇的缩合产物，其具有含约8-20个碳原子的烃基，更优选约10-18个碳原子，每摩尔醇具有约2-15摩尔的环氧乙烷，优选约5-15摩尔的环氧乙烷，最优选约7-13摩尔的环氧乙烷。商业购得的这种类型的非离子表面活性剂的例子包括TergitolTM 15-S-9(具有9摩尔环氧乙烷的C11-C15仲醇的缩合产物)、TerginolTM 15-S-12和Softanol 90。这些产品中较佳的HLB范围为8-15，且最佳的为10-14。
可用做本发明的表面活性剂系统的非离子表面活性剂的还有苯乙烯酚(styrenated phenolics)与环氧乙烷的缩合产物。在一个优选的实施例中，环氧乙烷以每摩尔苯乙烯酚中约2-25摩尔的量存在，更优选约9-15摩尔。商业购得的这种类型的苯乙烯酚的例子为Ethox 2622、Ethox 2659、Ethox 2938。
分支脂肪醇的缩合产物，例如具有约1-25摩尔环氧乙烷的三癸基醇适合用做本发明非离子表面活性剂系统的非离子表面活性剂。商业购得的这类表面活性剂的例子为Novell II TDA-6.6、Novell II TDA-7、Novell IITDA-8.5、Novell II TDA-9、Novell II TDA-9.5和Novell II TDA-11。
加工条件
本发明的处理可以在依据本领域已知原则选出的适合于所选的酶和表面活性剂的条件下进行。应当理解每一种反应条件，例如酶/表面活性剂的浓度/剂量、pH、温度和处理时间可以根据例如酶的来源、表面活性剂的类型、进行处理的方法等改变。还应该理解最佳的反应条件可通过使用常规实验建立条件矩阵并测试矩阵中不同的点获得。
根据本发明的酶促处理优选为湿法处理。目前认为适当的液体∶织物比可以为约20∶1-约1∶1，优选约15∶1-约5∶1。
酶的剂量足以水解环状低聚物，优选总量从约0.001g/kg到约5g/kg酶蛋白/沙线或织物，更优选从约0.001g/kg到约0.5g/kg。
本发明方法中使用的表面活性剂的量也取决于不同的参数，例如使用的酶。表面活性剂的量优选约0.05％-约5％w/w，更优选约0.1-1％w/w，最优选约1％w/w。
酶水解优选在约30℃-100℃进行，更优选约50℃-约100℃。pH的范围根据所使用的酶而不同，可为约pH 4-约pH 12，优选约pH 6-pH 10，更优选约pH 8。适当的反应时间可以是约15分钟-约3小时。
本发明的方法可进一步包括添加一种或多种能够改善酶-底物反应的化学制剂(以改善底物的可接近性和/或溶解反应产物)，该化学制剂可在酶处理前或酶处理的同时加入。这种化学制剂可具体为湿润剂和分散剂等，或其混合物。
本发明的方法可任选地含有冲洗步骤，在这一步骤过程中水解的环状低聚物被冲洗，尤其是用稀释的碱冲洗。稀释的碱溶解环状低聚物的线性片段，并在某种程度上可进一步水解这些线性片段。本文中，稀释的碱包括约pH7-约pH11的水溶液，更优选约pH7-约pH10，最优选约pH7-约pH9。缓冲液可加入培养基中。
还可对材料进行其它加工。例如，对于织物材料，制备可包括应用涂装技术(finishing technique)，和其它处理方法，例如赋予抗微生物特性(例如使用季铵盐)、阻燃性(例如通过用磷酸或尿素磷酸化)，提高吸收性(通过用聚丙烯酸包衣(coat)或压成薄片(laminating))，提供抗静电涂饰剂(finish)(例如使用两亲性表面活性剂(N-油烯基-N，N-二甲基甘氨酸)，提供污垢去除剂(soilrelease finish)(例如使用NaOH)，提供防污染制剂(例如使用氟代化学试剂)和提供抗起球制剂(例如使用NaOH、酒精)。
本发明将参考下文的具体的实施例进一步进行描述。提供这些实施例的目的仅仅是为了举例说明，除非另外具体说明，它们不限制本发明的范围。
材料和方法
脂肪酶活性(LU)
使用三丁酸甘油酯作为底物测定脂肪溶解活性。该方法是基于该酶对三丁酸甘油酯水解，记录耗碱量相对于时间的函数。
一个脂肪酶单位(LU)被描述为在标准条件下(即在30摄氏度；pH7.0；用阿拉伯树胶做乳化剂，三丁酸甘油酯做底物)每分钟释放1微摩尔可滴定的丁酸的酶量。
更具体地描述该分析方法的文件(folder)AF 95/5可从Novozymes A/S，Denmark获得，该文件本文引用作为参考。
培养基和底物
酶：角质酶得自US 5,827,719的Humicola insolens DSM 1800，具有如下取代E6Q、A14P、E47K、R51P、E179Q、G8D、N15D、S48E、A88H、N91H、A130V、R189V、T29M、T166I、L167P。
非离子表面活性剂：
  表面活性剂   化学命名   生产商
  Triton X-100(三硝基甲苯X-100)   乙氧基化辛酚(Octyphenolethoxylate)(非线性)   Union Carbide(Dow)
  Terginol 15-S-9   醇乙氧基化合物(非线性)   Union Carbide(Dow)
  Softanol 90   醇乙氧基化合物(C12-14)(非线性)   Honeywell & SteinBPChem；INEOS
  Dobanol 25-7(aka Neodol 25-7)   醇乙氧基化合物(线性，无分支)   Shell Chemicals
  Ethox 2400   POE十三烷醇(非线性)   Ethox
  Ethox 2659   POE苯乙烯酚(非线性)   Ethox
  Ethox TDA-9   POE十三烷醇(非线性)   Ethox
  Ethox 2622   POE苯乙烯酚(非线性)   Ethox
  Ethox 2938   POE苯乙烯酚(非线性)   Ethox
  Novell 11 TDA-8.5   POE十三烷醇(非线性)   Sassol(Vista)
  Novell 11 TDA-9   POE十三烷醇(非线性)   Sassol(Vista)
  Novell 11 TDA-9.5   POE十三烷醇(非线性)   Sassol(Vista)
方法
所有研究中根据如下说明进行HPLC分析。
  HPLC   Agilent 1100系列
  溶剂A   过滤的去离子水＝0.1％三氟乙酸
  溶剂B   乙腈
  柱   Alltech，Adsorbosil C18，5micro，250mm×4.6mm
  流速   0.8mL/min
  层析时间   21分钟
  在后时间   6分钟
  注入液体   20微升
  梯度   时间(分钟)   ％B
  0258101221结束   10203050709595
  信号   254nm
  温度   25摄氏度
实施例
本发明参考如下实施例进一步描述，它不以任何方式限制本发明要求保护的范围。
实施例1
该实施例中，测试不同的表面活性剂与US 5,827,719中Humicolainsolens DSM 1800所衍生的角质酶变异体的组合。
向一只清洁、干燥的试管中(直径1.5cm)加入一个磁力搅拌棒(10×4mm)，5mL 7mM的碳酸氢钠缓冲液(pH 8.2)，3.1mg粉末状的聚酯低聚物(用氯仿从聚脂树脂的Soxlet提取物获得)，0.5％w/w表面活性剂和200LU/ml的酶，根据最终体积计算。
试管中的物质在70℃水浴中加热。定时取出等分量的溶液(100μL)，稀释到1.0mL二甲基甲酰胺中，然后使用上述材料和方法一节中描述的条件进行HPLC分析。聚酯的降解通过从100％减去对应于低聚物的曲线下面积百分数来确定。
结果显示于图中。该图显示了当用酶和非离子、非线性表面活性剂联合处理时三聚物的降解比仅用酶或酶与Dobanol 25-7(一种非离子、线性表面活性剂)联合处理时增加。

Claims (13)

1.一种酶促水解聚(对苯二甲酸乙二醇酯)的环状低聚物的方法，其中所述方法包括使环状低聚物接受一种或多种羧酸酯水解酶和一种非离子、非线性表面活性剂的作用。
2.权利要求1的方法，其中所述方法包括使环状低聚物接受一种或多种脂解酶和/或生物聚酯水解酶的作用。
3.权利要求2的方法，其中所述脂解酶是一种脂肪酶，该脂肪酶衍生自曲霉菌属菌株、无色杆菌属菌株、芽孢杆菌属菌株、念珠菌属菌株、色杆菌属菌株、镰孢菌属菌株、腐质酶属菌株、Hyphozyma菌株、假单胞菌属菌株、根毛霉属菌株、根霉属菌株和嗜热霉属菌株。
4.权利要求3的方法，其中所述脂解酶是一种脂肪酶，该脂肪酶衍生自短小芽孢杆菌属菌株、嗜热脂肪芽孢杆菌菌株、Candida cylindracea菌株、南极念珠菌菌株、Humicola insolens菌株、Hyphozyma菌株、洋葱假单胞菌菌株、或细毛嗜热菌菌株。
5.权利要求2的方法，其中所述生物聚酯水解酶是角质酶或是栓质酶。
6.权利要求5的方法，其中所述生物聚酯水解酶衍生自曲霉菌属菌株，具体是米曲霉，链格孢属菌株，具体是Alternaria brassiciola，镰孢属菌株，具体是腐皮镰孢，Fusarium solani pisi，Fusarium roseum culmorum，或Fusarium roseum sambucium，长蠕孢属菌株，具体是麦根腐长蠕孢，腐质霉属菌株，具体是Humicola insolens，假单胞菌属菌株，具体是门多萨假单胞菌，或恶臭假单胞菌，丝核菌属菌株，具体是立枯丝核菌，链霉菌属菌株，具体是疮痂病链霉菌，或单隔孢属菌株，具体是Ulocladium consortiale。
7.权利要求6的方法，其中所述的酶是衍生自Humicola insolens菌株，具体是Humicola insolens DSM 1800菌株的角质酶。
8.权利要求1的方法，其中所述表面活性剂选自烷基酚的非离子、分支表面活性剂缩合产物、脂肪族仲醇的缩合产物、苯乙烯酚的缩合产物和分支脂肪醇的缩合产物。
9.权利要求1的方法，其中所述表面活性剂选自Triton X-100、TerginolNP9、Tergitol 15-S-9、Terginol 15-S-12和Softanol 90、Ethox 2400、Ethox 2659、Ethox TDA-9、Ethox 2622、Ethox 2938、Novell II TDA-6.6、Novell II TDA-7、Novell II TDA-8.5、Novell II TDA-9、Novell II TDA-9.5和Novell II TDA-11。
10.权利要求1的方法，其中所述酶促反应之后是冲洗步骤，在该步骤过程中水解的环状低聚物用碱性溶液处理。
11.权利要求1的方法，其中所述环状低聚物存在于含有聚酯的织物或纱线的纤维内部或表面。
12.权利要求1的方法，其中所述环状低聚物是环状三(对苯二甲酸乙二醇酯)。
13.一种改善聚酯织物外观的方法，其中所述方法包括用一种或多种羧酸酯水解酶以及一种非线性、非离子表面活性剂处理该织物。
CN03819431.7A 2002-08-16 2003-08-06 环状低聚物的酶水解方法 Pending CN1774508A (zh)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US40406802P 2002-08-16 2002-08-16
US60/404,068 2002-08-16

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN1774508A true CN1774508A (zh) 2006-05-17

Family

ID=31888314

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN03819431.7A Pending CN1774508A (zh) 2002-08-16 2003-08-06 环状低聚物的酶水解方法

Country Status (6)

Country Link
US (1) US20040082056A1 (zh)
EP (1) EP1581572A4 (zh)
CN (1) CN1774508A (zh)
AU (1) AU2003283952A1 (zh)
CA (1) CA2495246A1 (zh)
WO (1) WO2004016669A2 (zh)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN101942764A (zh) * 2010-09-16 2011-01-12 天津工业大学 一种涤纶织物生物改性的方法

Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP4394598B2 (ja) * 2004-08-24 2010-01-06 日清オイリオグループ株式会社 リパーゼ粉末組成物及びそれを用いたエステル化物の製造方法
JP4478540B2 (ja) * 2004-09-16 2010-06-09 日清オイリオグループ株式会社 リパーゼ粉末、その製造方法及びその使用
DE102005037659A1 (de) * 2005-08-05 2007-02-22 Henkel Kgaa Verwendung von Esterasen zur Spaltung von Kunststoffen
US7977972B2 (en) * 2009-08-07 2011-07-12 The Board Of Trustees Of The University Of Arkansas Ultra-low power multi-threshold asynchronous circuit design

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS56118420A (en) * 1980-02-25 1981-09-17 Teijin Ltd Production of polyester
US5512203A (en) * 1987-05-29 1996-04-30 Genencor International, Inc. Cutinase cleaning compositions
US5037662A (en) * 1989-06-23 1991-08-06 Genencor International Inc. Enzyme assisted degradation of surface membranes of harvested fruits and vegetables
JPH0714342B2 (ja) * 1990-08-10 1995-02-22 田辺製薬株式会社 エステラーゼの製法
JP3315851B2 (ja) * 1995-12-19 2002-08-19 シャープ株式会社 広帯域増幅回路を用いる高速通信素子
BR9707012A (pt) * 1996-01-22 1999-07-20 Novo Nordisk As Processo para a hidrólise enzimática de oligômeros cíclicos de poli(tereftalato de etileno)
PL186424B1 (pl) * 1996-12-04 2004-01-30 Novozymes North America Sposób czyszczenia materiału celulozowego
JP4068167B2 (ja) * 1997-07-04 2008-03-26 ノボザイムス アクティーゼルスカブ ポリエステル布帛を処理する方法
US6258590B1 (en) * 1998-11-02 2001-07-10 Novozymes A/S Biopreparation of textiles at high temperatures
GB2332526B (en) * 1997-12-19 2002-12-31 Abb Kent Taylor Ltd Electromagnetic flowmeter
KR100748061B1 (ko) * 1998-12-04 2007-08-09 노보자임스 에이/에스 큐티나제 변이체
CN1426463A (zh) * 2000-06-02 2003-06-25 诺维信公司 角质酶变体

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN101942764A (zh) * 2010-09-16 2011-01-12 天津工业大学 一种涤纶织物生物改性的方法

Also Published As

Publication number Publication date
EP1581572A4 (en) 2007-08-29
AU2003283952A1 (en) 2004-03-03
US20040082056A1 (en) 2004-04-29
WO2004016669A3 (en) 2005-12-29
EP1581572A2 (en) 2005-10-05
WO2004016669A2 (en) 2004-02-26
CA2495246A1 (en) 2004-02-26

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Kawai et al. Current knowledge on enzymatic PET degradation and its possible application to waste stream management and other fields
Donelli et al. Enzymatic surface modification and functionalization of PET: a water contact angle, FTIR, and fluorescence spectroscopy study
CN1089774C (zh) 环状低聚物的酶解
Wei et al. Synthetic polyester-hydrolyzing enzymes from thermophilic actinomycetes
Carniel et al. Lipase from Candida antarctica (CALB) and cutinase from Humicola insolens act synergistically for PET hydrolysis to terephthalic acid
Eberl et al. Enzymatic surface hydrolysis of poly (ethylene terephthalate) and bis (benzoyloxyethyl) terephthalate by lipase and cutinase in the presence of surface active molecules
Eberl et al. Enzymatic hydrolysis of PTT polymers and oligomers
Zimmermann et al. Enzymes for the biofunctionalization of poly (ethylene terephthalate)
Nowak et al. Biodegradation of poly (ethylene terephthalate) modified with polyester" Bionolle®" by Penicillium funiculosum
EP1290129A1 (en) Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process
EP1910532B1 (de) Verwendung von esterasen zur spaltung von kunststoffen
CN102056936A (zh) 从发酵液中回收不溶解酶和不溶解酶的制剂
JP6517235B2 (ja) ポリエステル／羊毛混紡からポリエステルを回収するプロセス
de Queiros Eugenio et al. Experimental and mathematical modeling approaches for biocatalytic post-consumer poly (ethylene terephthalate) hydrolysis
CN1774508A (zh) 环状低聚物的酶水解方法
CN1653227A (zh) 改善耐久性压烫整理的纤维素材料的强度和抗磨损性的方法
Silva et al. Enzymatic hydrolysis and modification of core polymer fibres for textile and other applications
Sales et al. Evaluation of Yarrowia lipolytica potential for the biodegradation of poly (ethylene terephthalate)(PET) from mooring lines of Oil & Gas offshore platforms
JP2003510083A (ja) テルモモノスポラ・フスカ由来のエステル基開裂酵素
WO2001092453A1 (en) Redeposition or backstain inhibition during stonewashing process
Guebitz Hydrolases in polymer chemistry: Part III: Synthesis and limited surface hydrolysis of polyesters and other polymers
Katyal et al. Enzyme Catalyzed Hydrolysis of Synthetic Polymers
Nierstrasz Enzyme surface modification of textiles
Lomthong et al. Degradation of Poly (lactide), Poly (butylene succinate) and Poly (butylene Succinate/poly (lactide) by UV Irradiation in Combination with Enzymatic Hydrolysis Method
Wallace Characterization and Genetic Manipulation of the Plastic-Degrading Bacterium Ideonella sakaiensis

Legal Events

Date Code Title Description
C06 Publication
PB01 Publication
C10 Entry into substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
C02 Deemed withdrawal of patent application after publication (patent law 2001)
WD01 Invention patent application deemed withdrawn after publication