CN1195848C - 织物的高温生物制备 - Google Patents

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Abstract

本发明提供了通过在与精练和漂白技术兼容的条件下将纤维与果胶降解酶，优选热稳定的、碱性的、不依赖二价阳离子的果胶酸裂解酶接触而高温生物制备纤维素纤维的方法。

Description

织物的高温生物制备
发明领域
本发明涉及使用热稳定的果胶酸裂解酶高温下生物制备纤维素纤维，优选织物，最优选棉织物的方法。
发明背景
除去在天然纤维中发现的非纤维素成分，以及除去杂质，诸如加入到纤维中的化合物，如加工机械中使用的浆料和润滑剂，是由纤维素纤维制备织物的重要方面。除去非纤维素杂质，称为“精练(scouring)”，最理想的是产生具有均匀高可湿性的织物，从而可以均匀地漂白和/或染色。
传统的精练工艺通常采用高碱性化学处理，不仅能够除去杂质，还会削弱纤维或织物中潜在的纤维素成分。此外，由于采用的化学药品和由纤维提取的材料，化学精练存在废水处理的环境问题。因此，本领域需要特异靶向除去杂质、且对环境无害的精练方法。
使用包含于pH大约4-5有活性的果胶酶和纤维素酶的多组分真菌酶系统进行了织物的酶法精练(Bach等人，Textilveredlung 27：2，1992；Bach等人，Textilpraxis International，1993年3月，第220-225页；Rssner，Melliand Textilberichte 2：144，1993；Rssner，Textilveredlung 30：82，1995；Hardin等人，1997年Beltwide棉会议进展(1997 Proceedings Beltwide Cotton Conferences)，第745-747页；Li等人，织物化学家和色彩学家(Textile Chemist andColorist)29：71，1997；Li等人，AATCC 1997年国际会议及展览(1997International Conference&Exhibition)，第444-454页)。在这些研究中，制剂中的总酶活性只有小部分可以用于精练。这些方法由此需要使用大量酶制剂，使得它们在经济上难以实行。还使用了细菌果胶酶，有时与半纤维素酶(诸如阿拉伯聚糖酶)联合使用；这些酶通常在较高pH有活性(国际专利申请WO9802531；Sakai等人，织物工程(Textile Engineering)(日文)45：301，1992；日本专利6220772；Sakai，染色工业(Dyeing Industry)(日文)43：162，1995)。然而，所有报导的细菌果胶酶其活性需要二价阳离子，而且通常在超过60℃的温度没有活性。由于(i)织物必须预先煮沸使覆盖在果胶层上的蜡质表皮变薄，和(ii)钙离子易形成不溶盐沉淀在纤维表面，所以这些特性限制了它们应用于织物的生物精练。
由此，本领域需要能够一步进行的生物精练方法，该方法在近乎或超过棉的蜡质表皮熔化温度的温度下(70℃)，且无需加入二价阳离子时，使用有效除去果胶的酶进行，由此有助于除去果胶和其它非纤维素杂质。
发明概述
本发明提供了处理纤维素纤维以除去非纤维素化合物的方法。该方法通过于高温在能够除去果胶的条件下将纤维与具有果胶降解活性，优选果胶酸裂解酶活性的酶接触而进行。优选除去纤维中果胶的至少大约30％(质量百分比)；更优选除去至少大约50％，最优选除去至少大约70％。接触优选于超过大约70℃的温度进行；最优选超过大约80℃。在优选的实施方案中，接触(i)于至少大约7的pH；更优选至少大约8；最优选至少大约9的pH下；和(ii)不加入二价阳离子时进行。
可以用于本发明实践的果胶降解酶包括(但不限于)(i)于超过大约70℃，优选超过大约80℃的温度展示最大果胶酸裂解酶活性；(ii)于超过大约8，优选超过大约9的pH展示最大活性；和(iii)展示不依赖二价阳离子存在的酶活性的酶。可以理解，可以使用于超过大约70℃温度下有足够活性除去纤维中果胶至少大约30％(质量百分比)的任何果胶酸裂解酶。
在一系列实施方案中，此方法使用热稳定的果胶酸裂解酶，其包括与SEQ ID NO：1的氨基酸序列具有至少70％同源性的多肽。在优选的实施方案中，热稳定的果胶酸裂解酶包括SEQ ID NO：1的氨基酸序列。参阅如下文的实施例2。已经将包含编码SEQ ID NO：1的DNA的质粒转化到E.coli菌株中，并于1998年9月8日根据布达佩斯条约将包含该质粒的细菌克隆保存于Deutsche Sammlung von Midroorganismenund Zelkulturen GmbH，保藏号DSM 12404。
在另一系列实施方案中，此方法使用果胶酸裂解酶，其包括与1998年5月6日提交的共同待审美国专利申请序列号09/073,684中SEQ IDNO：2的氨基酸序列具有至少70％同源性的多肽。参阅如下文的实施例2。
用于本发明的果胶酸裂解酶优选来源于芽孢杆菌属(Bacillus)的种，更优选来自地衣芽孢杆菌(B.licheniformis)、B.agaradhaerens、嗜碱芽孢杆菌(B.alcalophilus)、类嗜碱芽孢杆菌(B.pseudoalcalophilus)、B.clarkii、耐盐芽孢杆菌(B.halodurans)、迟缓芽孢杆菌(B.lentus)、B.clausii、B.gibsonii，或相关芽孢杆菌属物种。只要展示热稳定的果胶酸裂解酶活性，优选碱性和/或不依赖二价阳离子的酶活性，则由任何果胶酸裂解酶多肽衍生的变异果胶酸裂解酶也可以用于本发明实践。
本发明的方法可以用于处理粗制纤维、纱、或者针织或机织织物。纤维可以是棉、麻、亚麻、苎麻、人造丝、或者这些纤维彼此或与其它天然或合成纤维的混和物。使用本发明的方法除去的非纤维素化合物可以是由纤维衍生的化合物或由制造过程衍生的化合物，诸如纺纱、络筒或浆纱润滑剂。
在一些实施方案中，本发明进一步包括将纤维与一种或多种其它酶接触，所述酶包括(但不限于)蛋白酶、果胶降解酶、和脂肪酶。
在另一方面，本发明提供了制备织物的方法，包括将织物同时或依次(i)精练和(ii)漂白，其中精练包括在能够除去至少大约30％(质量百分比)织物中果胶的条件下将织物与具有热稳定的果胶酸裂解酶活性的酶接触。在一些实施方案中，精练和漂白步骤优选同时进行。还可以使用其它酶对织物进行脱浆、染色、和/或生物抛光。
本发明提供了相对于传统精练方法的优势，包括(i)更短的加工时间；(ii)更有效的乳化和去蜡；和(iii)与本领域现有织物加工技术(包括如连续轧蒸系统)具有完全兼容性。
图的简述
图1是pH和温度对使用热稳定的果胶酸裂解酶由棉织物除去果胶的影响的例示图。果胶的除去用％残余果胶表述。果胶酸裂解酶应用于织物的剂量是100μmol/min/kg织物。
图2是热稳定的果胶酸裂解酶剂量对由棉织物除去果胶的影响的例示图。果胶的除去用％残余果胶表述，剂量用μmol/min/kg织物表述。果胶酸裂解酶应用于织物的条件是pH9和80℃。
发明详述
本发明提供了处理纤维素纤维以除去非纤维素化合物的方法。该方法通过在能够由纤维除去果胶的条件下将纤维与果胶降解酶，优选具有热稳定的果胶酸裂解酶活性的酶接触而进行。本发明的方法可以用于织物的生物制备，特别是精练，以产生具有期望特性(诸如均一高可湿性)的织物。使用本发明的方法除去的非纤维素化合物可以是由天然纤维自身衍生的化合物，包括(但不限于)果胶和蜡质表皮，以及由制造工艺衍生的非纤维素化合物，包括(但不限于)纺纱、络筒或浆纱润滑剂。
热稳定的果胶酸裂解酶
本发明基于的是在与织物制备技术相容的温度、pH、和离子组成条件下有酶活性的热稳定果胶酸裂解酶的发现。此处所用的果胶酸裂解酶活性指通过反式消除作用催化果胶酸(也称为聚半乳糖醛酸)中α-1，4-糖苷键的随机切割。果胶酸裂解酶通常属于酶类Ec 4.2.2.2，也称为聚半乳糖醛酸裂解酶和聚(1，4-α-D-半乳糖醛酸酐)裂解酶。为了本发明的目的，果胶酸裂解酶活性是指通过测量0.1％(w/v)聚半乳糖醛酸钠溶液(用pH10的0.1M甘氨酸缓冲液配制)于235nm处的吸光值的增加而测定的活性。酶活性通常表述为xμmol/min，即每分钟催化xμmol产物形成的酶量。另一种实验是测量5％(w/v)聚半乳糖醛酸钠溶液(用pH10的0.1M甘氨酸缓冲液配制)粘度的降低(使用振动粘度法测量，APSU单位)。下文更详细的描述了测量果胶酸裂解酶活性的这两种实验。
如此处所用，“热稳定的”果胶酸裂解酶是于超过大约70℃的温度展示最大果胶酸裂解酶活性的酶。“碱性的”果胶酸裂解酶是于超过大约7的pH展示最大果胶酸裂解酶活性的酶。“不依赖二价阳离子的”果胶酸裂解酶是其果胶酸裂解酶活性基本上不受二价阳离子(诸如钙离子)影响的酶。
本发明的方法涵盖使用于超过大约70℃，优选超过大约80℃，最优选超过大约85℃的温度展示足够降解至少大约30％纤维素纤维中果胶的酶活性的任何果胶酸裂解酶。此方法优选采用于这些高温展示最大活性的酶。另外，可以用于本发明实践的热稳定的果胶酸裂解酶还可能(i)于超过大约8，优选超过大约9，最优选超过大约10的pH展示最大活性，和(ii)缺乏加入二价阳离子(诸如钙离子)时展示酶活性。这些特性使得果胶酸裂解酶特别适用于本发明的生物精练方法。
其用途涵盖于本发明的热稳定果胶酸裂解酶的非限制性范例包括，包含SEQ ID NO：1的序列的多肽和包含与SEQ ID NO：1具有至少大约60％，优选至少大约70％，更优选至少大约80％，最优选至少大约90％同源性的氨基酸序列的多肽。同源性可以使用本领域已知的算法测定，包括(但不限于)GAP程序(GCG，Madison，WI)，其中GAP产生罚分3.0，GAP延伸罚分0.1。
在优选的实施方案中，热稳定的果胶酸裂解酶包括SEQ ID NO：1的氨基酸序列。参阅如下文的实施例2。已经将包含编码SEQ ID NO：1的DNA的质粒转化到E.coli菌株中，并于1998年9月8日根据布达佩斯条约将包含该质粒的细菌克隆保存于Deutsche Sammlung vonMikroorganismen und Zellkulturen GmbH，保藏号DSM 12404。
在另一系列实施方案中，此方法使用的果胶酸裂解酶包含与1998年5月6日提交的共同待审美国专利申请序列号09/073,684中SEQ IDNO：2的氨基酸序列具有至少70％，优选至少大约80％，最优选至少大约90％同源性的多肽。参阅如下文的实施例2。
可以理解，展示上述特性的任何多肽可以用于本发明的实践。换言之，只要产生的多肽展示上述高温活性(且优选地，活性的最佳pH和二价阳离子不依赖性)，即可以使用由其它有机体衍生的果胶酸裂解酶，或由上述酶通过加入、删除、或取代一个或多个氨基酸而衍生的果胶酸裂解酶，包括杂合多肽。可以用于本发明实践的这些果胶酸裂解酶变体，可以使用传统诱变步骤产生，并使用如高通量筛选技术(诸如下文实施例1描述的琼脂平板筛选步骤)鉴定。
分离果胶酸裂解酶的温度、pH、和二价阳离子依赖性可以使用传统方法确定。例如，于一定温度和pH范围、当不同Ca2+浓度存在或不存在时，进行酶活性实验(诸如下文实施例1描述的分光法实验)，并确定最佳温度和pH，将二价阳离子的影响(如果存在)定量。然后确定pH、温度、和阳离子依赖性，以确定用于本发明的特定果胶酸裂解酶的适用性。
用于本发明的果胶酸裂解酶可以由起源的细胞衍生，或重组产生，而且可以进行纯化或分离。如此处所用，“纯化的”或“分离的”果胶酸裂解酶指经处理除去了由合成该酶的细胞衍生的、可能干扰其酶活性的非果胶酸裂解酶物质的果胶酸裂解酶。通常，果胶酸裂解酶由产生该酶作为内源成分或重组产物的细菌或真菌微生物分离。如果果胶酸裂解酶分泌到培养基中，则纯化可以包括使用传统方法通过离心、过滤、或沉淀将生物质与培养基分离。或者，果胶酸裂解酶可以由宿主细胞通过细胞的裂解和生物质的分离而释放。在某些情况中，可以通过传统的蛋白质纯化方法实现进一步的纯化，包括(但不限于)硫酸铵沉淀；酸或离液剂提取；离子交换、分子筛、和疏水层析，包括FPLC和HPLC；制备性等电聚焦；和制备性聚丙烯酰胺凝胶电泳。或者，可以使用亲和层析法实现纯化，包括免疫亲和层析法。例如，可以使用具有额外氨基酸序列作为亲和“标签”有助于使用恰当固相基质纯化的杂合重组果胶酸裂解酶。
用于本发明的果胶酸裂解酶可以经化学修饰以增强一种或多种特性，使得它们更有利，诸如溶解度增加、不稳定性或二价离子依赖性降低、等等。修饰包括(但不限于)磷酸化、乙酰化、硫酸化、酰化、或本领域技术人员知道的其它蛋白质修饰。
生物制备法
根据本发明，通过在能够有效精练的条件下，将纤维与一种或多种上述热稳定的果胶酸裂解酶接触，从而由纤维素纤维除去非纤维素成分。如此处所用，“精练”指由纤维素纤维除去非纤维素成分。有效的精练通常导致使用滴水测试根据AATCC测试法39-1980测量时，其可湿性小于大约10秒，优选小于大约5秒，最优选小于大约2秒。
通常，根据本发明的有效精练需要消化纤维中显著比例的果胶，优选至少30％(质量百分比)，更优选至少50％(质量百分比)，最优选至少70％(质量百分比)。果胶降解指切割果胶中的α-1，4-糖苷键，使得能够通过如漂洗或任何其它传统分离方法由纤维除去消化产物。测量纤维中的果胶消化程度的方法包括(但不限于)钌红染色法(Luft，The Anatomical Record 171：347，1971)。
如此处所用，“纤维素纤维”指(但不限于)棉、麻、亚麻、苎麻、人造丝、及其混和物。纤维可以包括(但不限于)粗制纤维、纱、针织或机织纺织品或织物、或者衣物或完成的产品。
在本发明的实践中，将纤维素纤维与含上述热稳定的果胶酸裂解酶的水溶液或清洗液接触。调节水溶液中的酶浓度，使得加到给定量纤维中的酶剂量(即μmol/min/kg纤维)在大约0.1和大约10,000之间，优选在大约1和大约2,000之间，最优选在大约10和大约500之间。
含酶的水溶液优选具有大约9.0或更高的pH，最优选pH大约10.0或更高，且含低浓度的添加钙(即低于2mM Ca2+)或完全不加入Ca2+。
为了实现有效的精练，根据：
(i)纤维的本质，即粗制纤维、纱、或织物；
(ii)使用的特定果胶酸裂解酶，和酶的比活性；
(iii)进行加工的温度、pH、时间等等条件；
(iv)清洗液中存在的其它成分；和
(v)使用的加工方案的类型，即连续或不连续的浸轧-堆放回苏法或间歇法，改变应用于给定量纤维(L/kg纤维)的酶剂量(μmol/min/kg纤维)、清洗液中的酶浓度(μmol/min/L清洗液)、和清洗液的总体积。
仅使用常规实验通过建立条件矩阵并测试矩阵中的不同点，可以确定使用的合适酶剂量、酶浓度、和溶液体积。例如，可以改变酶量、进行接触的温度、和加工总时间，随后评价产生的纤维或织物中(a)果胶的除去和/或(b)精练特性，诸如可湿性。
在优选的实施方案中，将纤维与酶在下列条件下接触：(i)超过大约70℃，优选超过大约80℃的温度；(ii)超过大约7.0，优选超过大约8.0，最优选超过大约9.5的pH；(iii)不加入二价阳离子；(iv)清洗液∶织物的比例在大约0.5和大约50之间；和(v)酶剂量在大约10和大约500μmol/min/kg纤维之间。
将含酶水溶液与纤维素材料接触的方式取决于加工方案是连续的、不连续的浸轧-堆放回苏法或间歇法。对于连续或不连续的浸轧-堆放回苏法加工，酶的水溶液装在浸泡池中，并当织物移过池时连续应用于织物，在此过程中织物通常吸收其重量0.5-1.5倍量的加工液。在间歇法操作中，将织物暴露于酶溶液，时间范围是大约5分钟-大约24小时，液体∶织物的比例是5∶1-50∶1。
其它生物制备方法
在本发明的某些实施方案中，将纤维素材料进行化学处理，诸如包括例如使用过氧化氢或其它氧化剂的漂白工艺或联合精练/漂白工艺。酶对纤维素物质的作用使得纤维对随后的漂白步骤更有反应，导致变白应答增强。由此，本发明的方法能够使用相同水平的漂白化学药品产生更白的材料，或使用降低水平的漂白化学药品产生相当水平的白度。
其它成分
在本发明的某些实施方案中，含热稳定的果胶酸裂解酶的水溶液还含其它成分，包括(但不限于)增强精练过程和/或提供涉及如漂白度、强度、对起球的抵抗力、水吸收性、和染色力的出众效果的其它酶，以及表面活性剂、漂白剂、消泡剂、助洗剂系统、等等。
适用于本发明的酶包括(但不限于)：
(i)果胶消化酶：合适的果胶消化酶(其中一些由它们根据国际生化和分子生物学学会(International Union of Biochemistry andMolecular Biology，IUBMB)1992年推荐的酶分类号鉴定)包括(但不限于)果胶降解酶，诸如果胶裂解酶(4.2.2.2)、果胶甲基酯酶、聚半乳糖醛酸酶(3.2.1.15)、和鼠李半乳糖醛酸酶(rhamnogalacturonase)(WO 92/19728)；和半纤维素酶，诸如内切阿拉伯聚糖酶(3.2.1.99，Rombouts等人，碳水化合物多聚体(Carb.Polymers)9：25，1988)、阿拉伯呋喃糖苷酶、内切β-1，4-半乳聚糖酶、和内切木聚糖酶(3.2.1.8)。
(ii)蛋白酶：合适的蛋白酶包括动物、植物、或微生物起源的蛋白酶，优选微生物起源的酶。蛋白酶可以是丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶，优选碱性微生物蛋白酶或胰蛋白酶样蛋白酶。蛋白酶的范例包括氨肽酶：脯氨酰氨肽酶(3.4.11.5)、X-pro氨肽酶(3.4.11.9)、细菌亮氨酰氨肽酶(3.4.11.10)、嗜热氨肽酶(3.4.11.12)、赖氨酰氨肽酶(3.4.11.15)、色氨酰氨肽酶(3.4.11.17)、和甲硫氨酰氨肽酶(3.4.11.18)；丝氨酸内肽酶：糜蛋白酶(3.4.21.1)、胰蛋白酶(3.4.2 1.4)、cucumisin(3.4.21.25)、brachyurin(3.4.21.32)、cerevisin(3.4.21.48)、和枯草杆菌蛋白酶(3.4.21.62)；半胱氨酸内肽酶：木瓜蛋白酶(3.4.22.2)、ficain(3.4.22.3)、木瓜凝乳蛋白酶(3.4.22.6)、萝藦蛋白酶(3.4.22.7)、actinidain(3.4.22.14)、caricain(3.4.22.30)、和ananain(3.4.22.31)；天冬氨酸内肽酶：胃蛋白酶A(3.4.23.1)、Aspergillopepsin(3.4.23.18)、Penicillopepsin(3.4.23.20)、和Saccharopepsin(3.4.23.25)；和金属内肽酶：Bacillolysin(3.4.24.28)。
枯草杆菌蛋白酶的非限制性范例包括枯草杆菌蛋白酶BPN’、枯草杆菌蛋白酶amylosacchariticus、枯草杆菌蛋白酶168、枯草杆菌蛋白酶mesentericopeptidase、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、枯草杆菌蛋白酶DY、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147、thermitase、aqualysin、枯草杆菌PB92蛋白酶、蛋白酶K、蛋白酶TW7、和蛋白酶TW3。
可购买的蛋白酶包括AlcalaseTM、SayinaseTM、PrimaseTM、DuralaseTM、EsperaseTM、和KannaseTM(Novo NordiskA/S)、MaxataseTM、MaxacalTM、MaxapemTM、ProperaseTM、PurafectTM、Purafect OxPTM、FN2TM、和FN3TM(Genencor International Inc.)。
本发明的使用还涵盖蛋白酶变体，诸如EP 130.756(Genentech)、EP 214.435(Henkel)、WO 87/04461(Amgen)、WO 87/05050(Genex)、EP 251.446(Genencor)、EP 260.105(Genencor)、Thomas等人(自然(Nature)318：375-376，1985)、Thomas等人(分子生物学杂志(J.Mol.Biol.)193：803-813，1987)、Russel等人(自然(Nature)328：496-500，1987)、WO 88/08028(Genex)、WO 88/08033(Amgen)、WO 89/06279(Novo Nordisk A/S)、WO 91/00345(Novo Nordisk A/S)、EP 525 610(Solvay)、和WO 94/02618(Gist-Brocades N.V.)中公开的变体。
蛋白酶活性可以如《酶分析方法(Methods of EnzymaticAnalysis)》(第3版，1984，Verlag Chemie，Weinheim，第5卷)所述测定。
(iii)脂肪酶：合适的脂肪酶(也称为羧基酯水解酶)包括细菌或真菌起源的脂肪酶：三酰基甘油脂肪酶(3.1.1.3)和磷脂酶A2(3.1.1.4)。用于本发明的脂肪酶包括(但不限于)来自腐质霉属(与Thermomyces同物异名)的脂肪酶，诸如来自H.lanuginose(T.lanuginosus)的脂肪酶(如EP 258 068和EP 305 216所述)，或来自H.insolens的脂肪酶(如WO 96/13580所述)；假单胞菌(Pseudomonas)脂肪酶，诸如来自产碱假单胞菌(P.alcaligenes)或类产碱假单胞菌(P.pseudoalcaligenes)(EP 218 272)、洋葱假单胞菌(P.cepacia)(EP 331 376)、施氏假单胞菌(P.stutzeri)(GB 1,372,034)、荧光假单胞菌(P.fluorescens)、假单胞菌菌株SD 705(WO 95/06720和WO 96/27002)、P.wisconsinensis(WO 96/12012)的脂肪酶；芽孢杆菌(Bacillus)脂肪酶，诸如来自枯草芽孢杆菌(B.subtilis)(Dartois等人，生物化学和生物物理学学报(Biochem.Biophys.Acta)1131：253-360，1993)、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)(JP 64/744992)、或短小芽孢杆菌(B.pumilus)(WO 91/16422)的脂肪酶。其它范例是诸如WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407 225、EP 260 105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079、和WO 97/07202中描述的脂肪酶变体。优选的商业性脂肪酶包括LipolaseTM和Lipolase UltraTM、LipozymeTM、PalataseTM、NovozymTM435、和LecitaseTM(都可以由Novo Nordisk A/S购买)。脂肪酶活性可以如《酶分析方法(Methods of Enzymatic Analysis)》(第3版，1984，Verlag Chemie，Weinheim，第4卷)所述测定。
优选酶来源于嗜碱性微生物和/或在升高温度展示酶活性。酶可以由起源细胞分离或可以重组产生，而且可以进行化学或基因修饰。通常，向水溶液中以大约0.0001％-大约1％(组成物质量百分比)酶蛋白的水平掺入酶，更优选大约0.001％-大约0.5％，最优选0.01％-0.2％。可以理解，使用传统实验可以容易的测定在本发明的方法中与特定热稳定的果胶酸裂解酶联合使用的每种其它酶的酶活性单位的量。
适用于本发明实践的表面活性剂包括(但不限于)非离子(美国专利号4,565,647)、阴离子、阳离子、和两性离子表面活性剂(美国专利号3,929,678)，其存在的浓度通常是大约0.2％-大约15％(质量百分比)，优选大约1％-大约10％(质量百分比)。阴离子表面活性剂包括(但不限于)直链烷基苯磺酸盐、α-烯烃磺酸盐、烷基硫酸盐(脂肪醇磷酸盐)、醇乙氧基硫酸盐、仲烷烃磺酸盐、α-磺基脂肪酸甲酯、烷基-或链烯基琥珀酸、和皂。非离子表面活性剂包括(但不限于)醇乙氧基化物、壬基酚乙氧基化物、烷基聚糖苷、烷基二甲基胺氧化物、乙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺、脂肪酸单乙醇酰胺、多羟基烷基脂肪酸酰胺、和葡糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(“葡萄糖酰胺”)。
助洗剂系统包括(但不限于)铝硅酸盐、硅酸盐、聚羧酸盐和脂肪酸、诸如乙二胺四乙酸盐等物质、和诸如氨基多膦酸盐等金属离子螯合剂，特别是乙二胺四亚甲基膦酸和二亚乙三胺五亚甲基膦酸，浓度是大约5％-大约80％(质量百分比)，优选大约5％-大约30％(质量百分比)。
漂白系统可以包含H2O2来源，诸如过硼酸盐或过碳酸盐，它们可以与形成过氧酸的漂白激活剂(诸如四乙酰基乙二胺或壬酰氧基苯磺酸盐)联合使用。或者，漂白系统可以包含如酰胺、二酰亚胺、或砜型过氧酸。
消泡剂包括(但不限于)硅树脂(美国专利号3,933,672；DC-544(Dow Corning))，浓度通常是大约0.01％-大约1％(质量百分比)。
组合物中还可以包含已知在本领域是传统的污垢悬浮剂、污垢释放剂、荧光增白剂、磨料、和/或杀菌剂。
下文意欲作为本发明的非限制性例示。
实施例
实施例1：热稳定的果胶酸裂解酶特性的测定
下列方法用于果胶酸裂解酶活性的定性分析。
1.果胶酸裂解酶实验
对于此实验，在0.1M甘氨酸缓冲液(pH10)中配制0.1％聚半乳糖醛酸钠(Sigma P-1879)溶液。取4ml此溶液于40℃预热5分钟。然后，加入250μl酶(或酶稀释液)，将反应体系在混和器上以最高速度混和10秒钟，并于40℃或其它温度温育20分钟，随后测量235nm的吸光值：使用1cm光路的0.5ml比色杯，在HP二极管阵列分光光度计上，在温度控制的比色杯支架中，连续测量235nm的吸光值。对于稳定状态，将至少200秒的线性增加用于计算速率。
对于催化速率的计算，5.2A235/min的增加对应于1μmol未饱和产物的形成(Nasuna等人，生物化学杂志(J.Biol.Chem.)241：5298-5306，1966；和Bartling等人，微生物学(Microbiology)141：873-881，1995)。
2.碱性APSU实验
APSU实验测量当不加入钙离子时，聚半乳糖醛酸溶液的粘度变化。将5％(w/v)聚半乳糖醛酸钠(Sigma P-1879)溶于0.1M甘氨酸缓冲液(pH10)。取4ml此溶液于40℃预热5分钟。然后，加入250μl酶(或酶稀释液)，将反应体系在混和器上以最高速度混和10秒钟，并于40℃或其它温度温育20分钟。
使用MIVI 600粘度计(Sofraser，45700 Villemandeur，法国)测量粘度。10秒钟后以mV测量浓度。对于APSU单位的计算，使用下列标准曲线：
APSU/ml    mV
0.00       300
4.00       276
9.00       249
14.00      227
19.00      206
24.00      188
34.00      177
49.00      163
99.00      168
3.琼脂实验
可以如下测量果胶酸裂解酶活性：在含0.7％(w/v)聚半乳糖醛酸钠(Sigma P-1879)的琼脂平板(诸如LB琼脂)上打出4mm孔，加入待测溶液后，于特定温度(诸如75℃)温育6小时。然后将平板(i)在1M CaCl2中浸泡0.5小时，或(ii)在1％混和烷基三甲基溴化铵MTAB，Sigma M-7635)中浸泡1小时。这些步骤都能引起琼脂中聚半乳糖醛酸盐的沉淀。果胶酸裂解酶活性可以通过沉淀的聚半乳糖醛酸盐背景中清晰区的出现而检测。使用果胶酸裂解酶标准制剂的稀释液标定实验的灵敏度。
实施例2：用热稳定的果胶酸裂解酶处理棉织物
进行下列实验以评价热稳定的果胶酸裂解酶精练织物的使用。
A.材料
1)织物：使用机织军用粗梳棉缎坯布，质量428R(242g/m2)。
2)仪器：使用Labomat(Mathis，瑞士)，液体比例12.5∶1(12g织物：150ml缓冲液/酶溶液)。
3)果胶酸裂解酶：在实验1中，使用对应于SEQ ID NO：1的果胶酸裂解酶，其配制在含0.02M磷酸盐缓冲液和0.4g/L非离子表面活性剂(Tergitol 15-S-12，Union Carbide)的溶液中。在实验2中，使用对应于共同待审美国专利申请序列号09/073,684的SEQ ID NO：2的果胶酸裂解酶，其配制在含0.05M磷酸盐/硼酸盐缓冲液、2.0g/L非离子表面活性剂(Tergitol 15-S-12，Union Carbide)、和1.0g/L润湿剂(琥珀酸二辛酯磺酸盐)的溶液中。
B.步骤和结果
在实验1中，将待测织物与含果胶酸裂解酶的水溶液于温度范围60-80℃和pH范围7-11内接触15分钟，然后对残余果胶定量。
图1显示了％残余果胶作为pH和温度函数的轮廓图(等高线)，图2显示了作为酶剂量函数的％残余果胶。对除去果胶的最佳pH是9.2，最佳温度超过80℃。
在实验2中，将待测织物与含果胶酸裂解酶的水溶液接触，果胶酸裂解酶剂量是600APSU/kg棉，在滚筒系统中挤压，给出85％的溶液得率，并于40-70℃温育60分钟，随后对残余果胶定量。下表显示作为温度函数的％残余果胶。
    温度(℃)     残余果胶(％)
    40℃     35％
    55℃     28％
    70℃     40％
此处提及的所有专利、专利申请、和参考文献都完整引用作为参考。
本发明技术人员根据上文详述的精神可以提出本发明的许多变化。这些明显的变化属于所附权利要求书的范围。
序列表
<110>Lange，Niels E.K.
Kongsbak，Lars
Schulein，Martin
Bjornvad，Mads E.
Husain，Philip A.
<12>织物的高温生物制备
<130>5729.204-WO
<160>1
<170>FastSEQ for Windows Version 3.0
<210>1
<211>335
<212>PRT
<213>bacillus sp.
<400>1
Met Arg Lys Leu Leu Ser Met Met Thr Ala Leu Val Leu Met Phe Gly
  1              5                  10                  15
Ile Met Val Val Pro Ser Ile Ala Lys Gly Glu Ser Asp Ser Thr Met
            20                  25                  30
Asn Ala Asp Phe Ser Met Gln Gly Phe Ala Thr Leu Asn Gly Gly Thr
        35                  40                  45
Thr Gly Gly Ala Gly Gly Gln Thr Val Thr Val Ser Thr Gly Asp Glu
    50                  55                  60
Leu Leu Ala Ala Leu Lys Asn Lys Asn Ser Asn Thr Pro Leu Thr Ile
65                  70                  75                  80
Tyr Val Asn Gly Thr Ile Thr Pro Ser Asn Thr Ser Ala Ser Lys Ile
                85                  90                  95
Asp Ile Lys Asp Val Asn Asp Val Ser Ile Leu Gly Val Gly Thr Gln
            100                 105                 110
Gly Glu Phe Asn Gly Ile Gly Ile Lys Val Trp Arg Ala Asn Asn Ile
        115                 120                 125
Ile Leu Arg Asn Leu Lys Ile His His Val Asn Thr Gly Asp Lys Asp
    130                 135                 140
Ala Ile Ser Ile Glu Gly Pro Ser Lys Asn Ile Trp Val Asp His Asn
145                 150                 155                 160
Glu Leu Tyr Asn Ser Leu Asp Val His Lys Asp Tyr Tyr Asp Gly Leu
                165                 170                 175
Phe Asp Val Lys Arg Asp Ala Asp Tyr Ile Thr Phe Ser Trp Asn Tyr
            180                 185                 190
Val His Asp Ser Trp Lys Ser Met Leu Met Gly Ser Ser Asp Ser Asp
        195                 200                 205
Ser Tyr Asn Arg Lys Ile Thr Phe His Asn Asn Tyr Phe Glu Asn Leu
    210                 215                 220
Asn Ser Arg Val Pro Ser Ile Arg Phe Gly Glu Ala His Ile Phe Ser
225                 230                 235                 240
Asn Tyr Tyr Asn Gly Ile Asn Glu Thr Gly Ile Asn Ser Arg Met Gly
                245                 250                 255
Ala Lys Val Arg Ile Glu Glu Asn Leu Phe Glu Arg Ala Asn Asn Pro
            260                 265                 270
Ile Val Ser Arg Asp Ser Arg Gln Val Gly Tyr Trp His Leu Ile Asn
        275                 280                 285
Asn His Phe Thr Gln SeT Thr Gly Glu Ile Pro Thr Thr Ser Thr Ile
    290                 295                 300
Thr Tyr Asn Pro Pro Tyr Ser Tyr Gln Ala Thr Pro Val Gly Gln Val
305                 310                 315                 320
Lys Asp Val Val Arg Ala Asn Ala Gly Val Gly Lys Val Thr Pro
                325                 330                 335

Claims (20)

1.处理纤维素纤维以除去非纤维素化合物的方法，该方法包括在温度高于70℃、pH值至少为8的条件下使所述纤维与衍生自芽孢杆菌属的种的果胶酸裂解酶接触。
2.权利要求1的方法，其中所述接触是在超过80℃的温度进行的。
3.权利要求1的方法，其中所述接触是在pH值至少为9的条件下进行的。
4.权利要求1的方法，其中所述酶在超过70℃的温度展示最大果胶酸裂解酶活性。
5.权利要求4的方法，其中所述酶在超过80℃的温度展示最大果胶酸裂解酶活性。
6.权利要求1的方法，其中所述酶在pH值至少为8的条件下展示最大果胶酸裂解酶活性。
7.权利要求6的方法，其中所述酶在pH值至少为9的条件下展示最大果胶酸裂解酶活性。
8.权利要求1的方法，其中所述酶的果胶酸裂解酶活性不依赖二价阳离子的存在。
9.权利要求1的方法，其中所述酶的氨基酸序列包含SEQ IDNO：1的序列。
10.权利要求1的方法，其中所述芽孢杆菌属的种选自：地衣芽孢杆菌(B.licheniformis)、B.agaradhaerens、嗜碱芽孢杆菌(B.alcalophilus)、类嗜碱芽孢杆菌(B.pseudoalcalophilus)、B.clarkii、耐盐芽孢杆菌(B.halodurans)、迟缓芽孢杆菌(B.lentus)、B.clausii、和B.gibsonii。
11.权利要求1的方法，其中所述纤维包含织物。
12.权利要求11的方法，其中所述织物是棉。
13.权利要求1的方法，其中所述非纤维素化合物选自由纤维衍生的化合物和由制造工艺衍生的化合物。
14.权利要求13的方法，其中所述由制造工艺衍生的化合物选自纺纱、络筒和浆纱润滑剂。
15.权利要求1的方法，其中所述接触导致由纤维除去至少50％的果胶。
16.权利要求1的方法，其中进一步包括将所述纤维与一种或多种选自果胶降解酶、蛋白酶、和脂肪酶的酶接触。
17.制备织物的方法，包括将所述织物同时或依次进行(i)精练和(ii)漂白，其中所述精练包括将所述织物与衍生自芽孢杆菌属的种的果胶酸裂解酶在温度高于70℃、pH值至少为8的条件下接触。
18.权利要求17的方法，其中进一步包括在所述精练和漂白步骤前将所述织物进行脱浆。
19.权利要求17的方法，其中进一步包括对所述织物进行染色。
20.权利要求17的方法，其中所述精练和漂白步骤同时进行。
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Families Citing this family (38)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US6258590B1 (en) * 1998-11-02 2001-07-10 Novozymes A/S Biopreparation of textiles at high temperatures
DE60137510D1 (de) * 2000-07-19 2009-03-12 Novozymes As Zellwandabbauende enzymvarianten
CN1172053C (zh) * 2001-02-09 2004-10-20 广东溢达纺织有限公司 免烫耐洗纯棉针织物的生产工艺
US20030046773A1 (en) * 2001-06-29 2003-03-13 Novozymes North America, Inc. Preparation of cellulosic materials
CN1253627C (zh) * 2001-06-29 2006-04-26 诺维信北美公司 纤维素质的单浴制备
CA2465250A1 (en) * 2001-11-02 2003-05-15 Novozymes North America, Inc. Modification of printed and dyed materials
AR040004A1 (es) 2002-05-14 2005-03-09 Novozymes As Variantes de pectatoliasa
WO2004016669A2 (en) * 2002-08-16 2004-02-26 Novozymes North America, Inc. Process for enzymatic hydrolysis of cyclic oligomers
NL1021820C2 (nl) * 2002-11-01 2004-05-06 Tno Werkwijze voor het behandelen van cellulose bevattend ruw textieldoek, textieldoek dat wordt verkregen met de werkwijze, het gebruik van het behandelde textieldoek voor het vervaardigen van textielproducten, en textielproducten die vervaardigd zijn van het behandelde textieldoek.
ES2545639T3 (es) * 2003-04-04 2015-09-14 Basf Enzymes Llc Pectato liasas, ácidos nucleicos que las codifican y métodos para su preparación y uso
US20050288616A1 (en) * 2004-06-28 2005-12-29 Smiths Detection, Inc. Sampling swab
JP2008527182A (ja) * 2004-12-31 2008-07-24 アドバンテージ ネイチャー カラーエネルギー及びクリスタルパワーを注入された衣服の製造方法
BRPI0709978A2 (pt) * 2006-04-14 2011-08-02 Genencor Int tratamento em etapa única de produtos têxteis
EP2495316A3 (en) 2006-06-21 2013-11-20 Novozymes North America, Inc. Desizing and scouring process of starch
CN102648276A (zh) 2009-09-29 2012-08-22 诺维信股份有限公司 具有木聚糖酶活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
CN102639697B (zh) 2009-11-06 2015-03-25 诺维信股份有限公司 具有木聚糖酶活性的多肽和编码该多肽的多核苷酸
US8968517B2 (en) 2012-08-03 2015-03-03 First Quality Tissue, Llc Soft through air dried tissue
CN103437141B (zh) * 2013-08-28 2016-03-16 河北宁纺集团有限责任公司 基于纯天然生物制剂的纯棉织物的染色处理工艺
EP2933373B1 (en) * 2014-04-17 2023-08-02 Archroma IP GmbH Process for the pre-treatment of cotton and its blends with synthetic fibers
WO2015172742A1 (en) 2014-05-15 2015-11-19 Novozymes A/S Enzymatic treatment of cellulosic textile
MX2016014887A (es) 2014-05-16 2018-03-01 First Quality Tissue Llc Toallita lavable y metodo para formarla.
WO2016077594A1 (en) * 2014-11-12 2016-05-19 First Quality Tissue, Llc Cannabis fiber, absorbent cellulosic structures containing cannabis fiber and methods of making the same
CA2968311C (en) 2014-11-24 2023-11-21 First Quality Tissue, Llc Soft tissue produced using a structured fabric and energy efficient pressing
MX2017006840A (es) 2014-12-05 2018-11-09 Proceso de fabricacion de bandas de fabricar papel por el uso de tecnologia de impresion 3d.
CA3001475C (en) 2015-10-13 2023-09-26 First Quality Tissue, Llc Disposable towel produced with large volume surface depressions
US10538882B2 (en) 2015-10-13 2020-01-21 Structured I, Llc Disposable towel produced with large volume surface depressions
CN109328166A (zh) 2015-10-14 2019-02-12 上品纸制品有限责任公司 捆束产品及形成捆束产品的系统和方法
EP3414391A4 (en) 2016-02-11 2019-10-30 Structured I, LLC STRAP OR FABRIC WITH POLYMER LAYER FOR PAPER MANUFACTURING MACHINE
US20170314206A1 (en) 2016-04-27 2017-11-02 First Quality Tissue, Llc Soft, low lint, through air dried tissue and method of forming the same
CN109715794A (zh) 2016-07-05 2019-05-03 诺维信公司 果胶裂解酶变体以及编码它们的多核苷酸
WO2018039623A1 (en) 2016-08-26 2018-03-01 Structured I, Llc Method of producing absorbent structures with high wet strength, absorbency, and softness
CA3036821A1 (en) 2016-09-12 2018-03-15 Structured I, Llc Former of water laid asset that utilizes a structured fabric as the outer wire
US11583489B2 (en) 2016-11-18 2023-02-21 First Quality Tissue, Llc Flushable wipe and method of forming the same
US10619309B2 (en) 2017-08-23 2020-04-14 Structured I, Llc Tissue product made using laser engraved structuring belt
DE102018114748A1 (de) 2018-06-20 2019-12-24 Voith Patent Gmbh Laminierte Papiermaschinenbespannung
US11697538B2 (en) 2018-06-21 2023-07-11 First Quality Tissue, Llc Bundled product and system and method for forming the same
US11738927B2 (en) 2018-06-21 2023-08-29 First Quality Tissue, Llc Bundled product and system and method for forming the same
US20210238621A1 (en) * 2018-08-22 2021-08-05 The Trustees Of The University Of Pennsylvania Compositions and methods for producing enzymes useful in industrial and food stuff applications

Family Cites Families (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
PL186424B1 (pl) 1996-12-04 2004-01-30 Novozymes North America Sposób czyszczenia materiału celulozowego
JP4025395B2 (ja) 1997-04-09 2007-12-19 花王株式会社 新規ペクチン酸リアーゼ
US6258590B1 (en) * 1998-11-02 2001-07-10 Novozymes A/S Biopreparation of textiles at high temperatures
KR20010032382A (ko) 1997-11-24 2001-04-16 피아 스타르 신규한 펙테이트 리아제

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