CN116439314A - 一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法 - Google Patents
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Abstract
本发明公开了一种通过制备大豆‑藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法，是属于食品加工技术领域。其主要方法包括：将大豆蛋白与藻蓝蛋白混合配成蛋白质溶液并调节pH避光搅拌，离心后取上清液调节pH并再次离心，取沉淀加蒸馏水离心后水洗，向水洗后的沉淀中加入适量蒸馏水，搅拌溶解，调pH，冻干，最终得到共沉淀双蛋白样品粉末。本方法所得大豆‑藻蓝双蛋白在pH驱动下，蛋白质结构发生改变，两种蛋白质相互作用，功能特性产生变化，其乳化特性得到显著提高。通过共沉淀法得到的双蛋白具有较高的营养价值，极大程度地满足人们对于食品营养及保健功能方面的需求，同时对双蛋白产业新产品的开发提供新思路。
Description
技术领域
本发明属于食品加工技术领域，具体涉及一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法。
背景技术
大豆是我国七大主要粮食作物之一，是人们必需的食物来源。其含有多种维生素，具备人体所需的必需氨基酸及其他营养物质，属于优质植物蛋白。大豆分离蛋白中的氨基酸组成与含量基本符合人体氨基酸的需求，胆固醇含量也极低。藻蓝蛋白是藻胆蛋白的一种，主要存在于蓝藻中，它以天然的蓝色、广泛的生理功能特性而受到越来越多的关注。
等电点-共沉淀法[1]是一种使不同来源的蛋白质在pH的驱动下，在同一体系中同时溶解和沉淀的技术，这种技术促进了异源蛋白之间的相互作用，生成二硫键，改变了蛋白质亚基的组成，致使蛋白质空间结构以及表面电荷、溶解性和表面疏水性质的改变，从而有效改善其功能性质。大豆蛋白的功能特性取决于其结构中具有“柔性”且与功能性质直接相关的功能单位或结构域，根据Anfinsen提出的“热力学假定”[2]，大豆蛋白的柔性结构的吸附与舒张取决于适当的温度、pH以及离子强度，通过适当的热处理以及pH或离子强度的控制可使大豆蛋白分子在界面处的表面能增加，使大豆蛋白中的柔性结构在界面处迅速地舒张，改变了蛋白质的界面学性质，进而决定了大豆蛋白的功能特性（如乳化特性、起泡性等）。
本发明通过在适当的pH条件下，利用共沉淀法制备大豆-藻蓝双蛋白，从而促使蛋白质中的柔性结构比原大豆蛋白在界面处更迅速地舒张，致使其构象重排，进而提高了蛋白质的乳化特性。共沉淀技术制作出的双蛋白的乳化特性、成胶性等特性要明显优于共混合双蛋白[3]，因此本发明采用共沉淀技术制作双蛋白。此发明可满足不同消费者人群对于食品的营养保健功能方面的需求，为双蛋白产业新产品的开发起到了良好的指引作用。
发明内容
本发明的目的是为了提供一种提高蛋白质乳化特性的方法。
本发明提供了一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白而提高蛋白质乳化特性的方法，所述方法是将大豆分类蛋白与藻蓝蛋白按一定比例混合，利用共沉淀法制备大豆-藻蓝双蛋白，之后使用浊度法测定成品的乳化特性，结果表明其乳化性较原大豆蛋白有显著提高。
进一步地限定，大豆分离蛋白和藻蓝蛋白分别以0.6：1.4、0.8：1.2、1：1、1.2：0.8、1.4：0.6的比例与去离子水混合，配制成浓度为5%的蛋白质溶液进行实验。
进一步地限定，使用2 M NaOH将蛋白质溶液调节pH至11.0，避光搅拌时间为120min，温度条件为4℃，转速为10000 r/min，离心时间为20 min。
进一步地限定，离心后的溶液取上清液，调节pH为4.0，4℃下静置过夜，搅拌均匀后再次离心，转速为10000 r/min，离心20 min。
进一步地限定，离心后的沉淀加入蒸馏水再次离心，转速为8000 r/min，离心10min，重复水洗两次。
进一步地限定，取离心后得到的沉淀再次加入蒸馏水，调节pH至7.0，冷冻48 h，得到大豆-藻蓝双蛋白样品粉末。
有益效果
本发明通过在一定pH条件下，使用不同比例的大豆分离蛋白和藻蓝蛋白制备大豆-藻蓝双蛋白，并利用浊度法测定蛋白质样品的乳化特性，结果表明乳化特性较之前有显著提高。这一方法在利用等电点-共沉淀技术制备大豆-藻蓝双蛋白的同时，也提高了蛋白质的乳化特性。由于蛋白质的乳化特性广泛应用于食品加工中，如起到乳化、润滑、增溶等作用，故蛋白质的乳化性的提高可起到改善食品风味、提高食品质量、增加经济效益等有益效果；此外，由于蛋白质乳化稳定性的提高可进一步稳定食品的物理性质，促进内部交联，具有延长食品保质期的有益效果。
附图说明
图1为本发明的工艺流程图；
图2为利用浊度法确定的不同处理组的EAI数值；
图3为利用浊度法确定的不同处理组的ESI数值。
具体实施例
实施例1
将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白以0.6:1.4的质量比于去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120 min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20 min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20 min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10 min重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48 h后得到大豆蛋白-藻蓝蛋白共沉淀双蛋白样品粉末。
实施例2
将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白以0.8:1.2的质量比于去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到大豆蛋白-藻蓝蛋白共沉淀双蛋白样品粉末。
实施例3
将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白以1:1的质量比于去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000r/min的转速离心20min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20 min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到大豆蛋白-藻蓝蛋白共沉淀双蛋白样品粉末。
实施例4
将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白以1.2:0.8的质量比于去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到大豆蛋白-藻蓝蛋白共沉淀双蛋白样品粉末。
实施例5
将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白以1.4:0.6的质量比于去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到大豆蛋白-藻蓝蛋白共沉淀双蛋白样品粉末。
对比例1
将大豆分离蛋白与去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20min，取上清液使用2 M HCL调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到大豆分离蛋白样品粉末。
对比例2
将藻蓝蛋白与去离子水混匀，配置成浓度为5%的蛋白质溶液，使用2 M NaOH调节pH至11.0，避光搅拌120min，搅拌均匀后在4℃下以10000 r/min的转速离心20min，取上清液调pH至4.0，4℃静置过夜，搅拌均匀后在4℃下再次以10000 r/min的转速离心20min，取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000 r/min的转速离心10min 重复水洗两次沉淀，加入适量蒸馏水在水洗的沉淀中，搅拌溶解后至溶液pH值为7.0，冻干48h后得到藻蓝蛋白样品粉末。
利用以下实验验证实验效果：
1.使用浊度法测定样品的乳液活性指数（EAI）和稳定性指数（ESI）。将等分的蛋白质样品(1 mg/mL)和5 mL玉米油与35 mL蛋白质溶液混合,并使用均质器(M133/128-0,Biospec Products, Inc., ESGC, Switzerlanc)在10000 rpm下均质1 min。取50 μL乳剂与4.95 mL.SDS溶液(1 mg/mL)分别在0和10 min进行测定。用1 mL塑料试管在λ=500 nm(紫外可见分光光度计)下测定紫外吸收。分别使用方程计算EAI和ESI。
其中，
A0和A10分别是均质后0 min和10 min稀释乳液的吸光度;
C是蛋白质浓度(g/mL)；
D是稀释因子(100)；
φ是玉米油的体积分数(0.125)；
L为比色皿光径(1 cm)。
2.由图二可知，经过共沉淀法制备双蛋白后，样品混合液中藻蓝蛋白含量达到Co-0.6时，Co-0.6组样品的乳液活性指数比只添加原大豆蛋白组样品的乳液活性指数高；样品混合液中藻蓝蛋白含量达到Co-0.8时，Co-0.6组样品的EAI比Co-0.8组样品的EAI高；样品混合液中藻蓝蛋白含量分别达到Co-1、Co-1.2时,样品的EAI逐渐提高；样品混合液中藻蓝蛋白含量达到Co-1.4时，Co-1.4组样品的EAI比Co-1.2组样品的EAI低。且Co-0.6、Co-0.8、Co-1、Co-1.2和Co-1.4组样品的EAI均高于大豆蛋白或藻蓝蛋白组样品的EAI。
3.由图三可知，经过共沉淀法制备双蛋白后，Co-0.6、Co-0.8、Co-1组样品的ESI均比大豆蛋白组样品的ESI低，Co-1.2，Co-1.4组样品的ESI均比只添加原大豆蛋白组样品的ESI高，Co-0.6、Co-0.8、Co-1、Co-1.2、Co-1.4组样品的ESI随着藻蓝蛋白含量的提高而上升，且均高于藻蓝蛋白组样品的ESI。
由测定结果可知，经过共沉淀法制备双蛋白后，样品ESI和EAI的数值比大豆蛋白或藻蓝蛋白样品的数值高，说明通过共沉淀法制备双蛋白提高了蛋白质的乳化特性，并考虑经济效益及进行实地生产的可实施性等影响因素，由此得出大豆分离蛋白与藻蓝蛋白的最佳比例是0.8:1.2。
参考文献
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Claims (9)
1.一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法，其特征在于，所述方法是将大豆蛋白与藻蓝蛋白混合配成蛋白质溶液，并通过共沉淀法得到共沉淀大豆-藻蓝双蛋白样品。
2.权利要求1所述的大豆-藻蓝双蛋白的制备方法，其特征在于，所述制备方法如下：
（1）将大豆分离蛋白和藻蓝蛋白与去离子水混匀，配置成蛋白质溶液，使用2·M·NaOH调节 pH至110，避光搅拌120min。
3.（2）搅拌均匀后以 10·000r/min的转速离心20min，取上清液使用 2·M·HCl调pH至4.0，静置过夜，搅拌均匀后在 4.℃下再次以 10000 r/min 的转速离心 20min。
4.（3）取上清液调pH，在4℃下静置过夜，搅拌均匀后在 4.℃下再次以 10000 r/min的转速离心 20min。
5.（4）取离心后沉淀加入适量蒸馏水，以8000r/min的转速离心，水洗沉淀，向水洗后的沉淀中加入适量蒸馏水，搅拌溶解后调节溶液 pH 值，冻干后得到共沉淀双蛋白样品粉末。
6.根据权利要求2所述的方法，其特征在于，步骤（1）中大豆分离蛋白和藻蓝蛋白分别以2:0、1.4:0.6、1.2:0.8、1:1、0.8:1.2、0.6:1.4、0:2的比例进行混合，蛋白质溶液浓度为5%。
7.根据权利要求2所述的方法，其特征在于，步骤（2）中离心时与静置过夜时温度均应保持在4℃。
8.根据权利要求2所述的方法，其特征在于，步骤（3）中所述调pH的条件为用2·M·HCl调pH至4.0。
9.根据权利要求2所述的方法，其特征在于，步骤（4）中所述水洗沉淀应进行两次，pH应调节至7.0，冻干时间应达到48h。
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|---|---|---|---|
| CN202310384146.XA Pending CN116439314A (zh) | 2023-04-12 | 2023-04-12 | 一种通过制备大豆-藻蓝双蛋白提高蛋白质乳化特性的方法 |
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| CN (1) | CN116439314A (zh) |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3882256A (en) * | 1971-11-15 | 1975-05-06 | Stichting Bedrijven Van Het | Method for the preparation of a milk protein coprecipitate |
| WO1982003749A1 (en) * | 1981-05-01 | 1982-11-11 | Zealand Milk Prod Inc New | Protein isolates and method of producing them |
| CN109430514A (zh) * | 2018-11-02 | 2019-03-08 | 广东海洋大学 | 一种制备罗非鱼-豆粕共沉淀蛋白的方法 |
| CN115607477A (zh) * | 2022-10-24 | 2023-01-17 | 中国海洋大学 | 维持藻蓝蛋白在酸性条件下热稳定性的方法 |
-
2023
- 2023-04-12 CN CN202310384146.XA patent/CN116439314A/zh active Pending
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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|---|
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