CN114127246A - 包含蛋白酶和淀粉酶的清洗剂和清洁剂 - Google Patents
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Abstract
本发明涉及包含至少一种蛋白酶和至少一种淀粉酶的清洗剂或清洁剂,所述蛋白酶包含这样的氨基酸序列,其在其整个长度上与SEQ ID NO:1中指定的氨基酸序列具有至少70%的序列相同性,并且具有对应于位置12、43、122、127、154、156、160、211、212或222的至少一个位置处的氨基酸取代,在每种情况下都基于根据SEQ ID NO:1的编号;以及相应的清洁方法和此类清洗剂或清洁剂用于清洁纺织品和/或硬表面的用途。
Description
本发明涉及清洗剂或清洁剂,其包含至少一种吉氏芽孢杆菌(Bacillusgibsonii)蛋白酶和至少一种淀粉酶,其氨基酸序列已特别关于在清洗剂和清洁剂中的使用进行修饰,和/或具有相应修饰的所有足够相似的淀粉酶和蛋白酶。相应的洗涤方法和清洁方法以及本文所述的试剂用于清洁纺织品和/或硬表面的用途也是本发明的部分。
酶在清洗剂和清洁剂中的使用在现有技术中已确立了数十年。它们根据其特殊活性用于扩展所讨论的试剂(Mittel)的性能范围。这些特别包括水解酶,例如蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和纤维素酶。所提到的前三种酶水解蛋白质、淀粉和脂肪,并且因此直接促成污垢的去除。纤维素酶特别是由于其对织物的作用而使用。另一组清洗剂和清洁剂酶是氧化性酶,特别是氧化酶,其任选地与其它组分结合,优选用于漂白污渍或原位产生漂白剂。除经受不断优化的这些酶之外,其它酶例如果胶酶、β-葡聚糖酶、甘露聚糖酶或其它半纤维素酶(糖苷酶)也不断地变得可用于清洗剂和清洁剂中,特别是以便能够最佳地处理特定污渍,以特别水解特定植物聚合物。
蛋白酶是历史最悠久的酶并且包含在实际上所有现代有效的清洗剂和清洁剂中。这使得其成为所有技术上最重要的酶之一。其中,依次地,由于催化活性的氨基酸而是丝氨酸蛋白酶的枯草杆菌蛋白酶类型的蛋白酶(枯草杆菌酶、枯草杆菌肽酶,EC 3.4.21.62)是特别重要的。它们充当非特异性内肽酶,并且水解肽或蛋白质内部的任何酸酰胺键。它们的最佳pH通常在明显的碱性范围内。例如,在R.Siezen的论文"Subtilases:Subtilisin-likeProteases",R.Bott和C.Betzel发表的"Subtilisin enzymes,New York,1996"中的第75-95页中给出了此家族的概述。枯草杆菌酶天然地由微生物形成。特别地,通过芽孢杆菌属(Bacillus)物种形成且分泌的枯草杆菌蛋白酶是最重要的枯草杆菌酶组。
在清洗剂和清洁剂中,蛋白酶用于分解待清洁物品上的含蛋白质污渍。一般而言,在任何情况下,仅所选的蛋白酶适用于含表面活性剂的液体制剂。许多蛋白酶在此类制剂中并未显示出足够的催化性能,或者它们是不够稳定的。因此,对于蛋白酶在清洁剂中的使用,当它们在洗涤循环期间的条件下的高催化活性和稳定性是特别期望的。
蛋白酶的实例是来自解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)的枯草杆菌蛋白酶BPN'和来自地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)的Carlsberg、蛋白酶PB92、枯草杆菌蛋白酶147和309、来自迟缓芽孢杆菌(Bacillus lentus)的蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶DY,以及热敏酶、蛋白酶K以及蛋白酶TW3和TW7,其属于枯草杆菌酶,但不再属于狭义的枯草杆菌蛋白酶。枯草杆菌蛋白酶Carlsberg可以商品名从Novozymes以开发的形式获得。枯草杆菌蛋白酶147和309分别以商品名和由Novozymes上市。以名称上市的蛋白酶变体衍生自来自迟缓芽孢杆菌DSM 5483的蛋白酶。可以使用的其它蛋白酶是例如可从Novozymes以商品名 和获得的酶,可从Danisco/Genencor以商品名OxP、Prime、和获得的酶,可从Advanced Biochemicals Ltd.以商品名获得的酶,可从WuxiSnyder Bioproducts Ltd.以商品名获得的酶,可从Amano Pharmaceuticals Ltd.以商品名和Protease获得的酶,以及可从Kao Corp以名称蛋白酶K-16获得的酶。特别优选使用国际专利申请WO2008086916和WO2007131656中公开的来自吉氏芽孢杆菌和短小芽孢杆菌(Bacillus pumilus)的蛋白酶。进一步有利地可用的蛋白酶公开于专利申请WO9102792、WO2008007319、WO9318140、WO0144452、GB1243784、WO9634946、WO2002029024和WO2003057246中。可以使用的进一步的蛋白酶是天然存在于微生物嗜麦芽窄食单胞菌(Stenotrophomonas maltophilia)特别是嗜麦芽窄食单胞菌K279a、中间芽孢杆菌(Bacillus intermedius)和球形芽孢杆菌(Bacillus sphaericus)中的那些蛋白酶。
可以用于清洗剂和清洁剂中的其它酶是淀粉酶。同义术语可以用于淀粉酶,例如1,4-α-D-葡聚糖-葡聚糖水解酶或糖原酶。根据本发明优选的淀粉酶是α-淀粉酶。在本发明的含义内,酶是否是α-淀粉酶由其水解多糖,特别是直链淀粉和淀粉中的α-(1-4)-糖苷键的能力来决定。结果,它们促使待清洁的物品上的淀粉污渍分解。作为分解产物形成糊精以及来自其的麦芽糖、葡萄糖和支链寡糖。
淀粉酶的实例是来自地衣芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌或嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)的α-淀粉酶,以及特别地其已对于在清洗剂或清洁剂中的使用进行改善的开发。来自地衣芽孢杆菌的酶可从Novozymes以名称以及从Danisco/Genencor以名称ST获得。这种α-淀粉酶的开发产品可从Novozymes以商品名和ultra,从Danisco/Genencor以名称OxAm,以及从Daiwa Seiko Inc.作为获得。来自解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶通过Novozymes以名称上市,并且来自嗜热脂肪芽孢杆菌的α-淀粉酶的衍生变体也通过Novozymes以名称和上市。此外,为此目的应该强调来自芽孢杆菌属物种A 7-7(DSM12368)的α-淀粉酶和来自Bacillus agaradherens(DSM 9948)的环糊精葡萄糖基转移酶(CGTase)。此外,可以使用在国际专利申请WO2003002711、WO2003054177和WO2007079938中公开的淀粉分解酶,所述国际专利申请的公开内容因此明确地提及或者其公开内容因此明确地包括在本专利申请中。还可以使用所有提到的分子的融合产物。此外,可从Novozymes以商品名获得的来自黑曲霉(Aspergillus niger)和米曲霉(A.oryzae)的α-淀粉酶的开发是合适的。可以有利地使用的其它商业产品是例如同样来自Novozymes的以及或Stainzyme或Stainzyme以及AmplifyTM或Amplify PrimeTM。根据本发明还可以使用可以通过点突变获得的这些酶的变体。
清洁纺织品和/或硬表面中的最重要标准是对广泛各种污渍的清洁性能。即使当今使用的清洗剂和清洁剂的清洁性能一般是良好的,然而,越来越多地使用低温程序的大趋势,也带来了许多传统清洗剂和清洁剂对于顽固污渍具有不足够的清洁性能的问题。此类不充分的清洁性能导致消费者中的不满,以及此类污渍通过消费者进行预处理的事实,其依次又增加了水和能源的消耗。
因此,需要进一步改善含有酶的清洗剂和清洁剂的清洁性能。令人惊讶地,目前已发现根据本发明的蛋白酶改善了α-淀粉酶在清洗剂和清洁剂中的稳定性和/或性能。
因此,在第一个方面,本发明涉及清洗剂或清洁剂,其包含至少一种第一蛋白酶和至少一种第一α-淀粉酶,其中所述蛋白酶是吉氏芽孢杆菌蛋白酶,其在其整个长度上与SEQID NO:1中指定的氨基酸序列具有至少70%的序列相同性,并且在对应于位置12、43、122、127、154、156、160、211、212和222的至少一个位置处具有氨基酸取代,在每种情况下都基于根据SEQ ID NO:1的编号。
本发明还涉及清洗剂或清洁剂,其包含至少一种第一蛋白酶和至少一种第一α-淀粉酶,其中所述蛋白酶是吉氏芽孢杆菌蛋白酶,其在其整个长度上与SEQ ID NO:1中指定的氨基酸序列具有至少70%的序列相同性,并且在对应于位置12、43、122、127、154、156、160、211、212和222的至少一个位置处,具有至少一个氨基酸取代Q12L、I43V、M122L、D127P、N154S、T156A、G160S、M211N、M211L、P212D、P212H或A222S,在每种情况下都基于根据SEQ IDNO:1的编号。
本发明还涉及用于生产此类清洗剂或清洁剂的方法。
本发明还涉及此类清洗剂或清洁剂用于清洁纺织品和/或硬表面,特别是餐具的用途。
本发明还涉及根据本发明的蛋白酶和淀粉酶的此类酶组合用于增加在根据本发明的清洗剂和/或清洁剂中的基于酶的,特别是淀粉分解和/或蛋白分解的清洁性能的用途。
本发明的优选实施方式提供了特别是关于淀粉酶敏感性污渍,具有改善的基于酶的清洁性能的清洗剂和清洁剂。根据本发明的淀粉酶和蛋白酶组合的优选实施方式也已经在低温下,且特别是在10至60℃,优选15至50℃,且特别优选20至40℃的温度范围内,实现了这种有利的清洁性能。根据本发明的淀粉酶和蛋白酶组合的进一步优选实施方式在例如15至90℃,且优选20至60℃的宽温度范围内,实现了这种有利的清洁性能。
通过研究下述详细描述和权利要求,本发明的这些和其它方面、特征和优点对于本领域技术人员将变得显而易见。来自本发明的一个方面的任何特征均可以用于本发明的任何其它方面。此外,容易理解的是,在本文中含有的实例预期描述且说明而非限制本发明,并且特别地,本发明并不限于这些实例。
除非另有说明,否则所有百分比都按照wt.%进行指示。以格式“从x到y”指示的数值范围也包括所陈述的值。如果以这种格式指示了几个优选的数值范围,则容易理解的是,还包括起因于各种端点的组合的所有范围。如本文使用的,“至少一个/种”意指一个/种或更多个/种,即1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14个/种或更多个/种。如本文使用的,术语“清洗剂和清洁剂”或者“清洗剂或清洁剂”与术语“试剂”同义,并且表示用于清洁纺织品和/或硬表面,特别是餐具的组合物,如说明书中解释的。如本文使用的,与数值有关的“约”、“大约(ca.)”或“大约”涉及相应数值±10%,优选±5%。
本发明基于本发明人的以下惊人发现:可以通过根据本发明的至少一种蛋白酶和至少一种α-淀粉酶的组合来改善清洗剂或清洁剂中的基于酶的,特别是淀粉分解和/或蛋白分解的清洁性能,其中所述蛋白酶是吉氏芽孢杆菌蛋白酶,其在其整个长度上与SEQ IDNO:1中指定的氨基酸序列具有至少70%的序列相同性,并且在对应于根据SEQ ID NO:1的来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶的位置12、43、122、127、154、156、160、211、212或222的至少一个位置处具有至少一个氨基酸取代,特别是选自Q12L、I43V、M122L、D127P、N154S、T156A、G160S、M211N、M211L、P212D、P212H或A222S的至少一个氨基酸取代。
这是特别令人惊讶的,因为此类组合先前并未与清洗剂或清洁剂的基于酶的清洁性能改善相关。根据本发明的蛋白酶和α-淀粉酶在清洗剂和清洁剂中的组合,导致清洗剂和清洁剂对至少一种淀粉酶敏感性污渍的清洁性能改善。根据本发明的蛋白酶对同样包含在清洗剂和清洁剂中的淀粉酶具有增强性能的作用,并且因而尤其是由于其淀粉酶稳定作用,使得能够改善纺织品和/或硬表面,例如餐具上的至少一种,且优选多种淀粉酶敏感性污渍的去除。
根据本发明使用的蛋白酶特别是在清洗剂或清洁剂中显示出酶促活性,即它们能够水解肽和蛋白质。因此,根据本发明使用的蛋白酶是催化蛋白质/肽底物中的酰胺键/肽键水解并因此能够切割蛋白质或肽的酶。此外,根据本发明的蛋白酶优选是成熟蛋白酶,即没有信号肽和/或前肽的催化活性分子。除非另有说明,否则指定的序列也各自指成熟(经加工的)酶。
在本发明的各个实施方式中,蛋白酶和/或淀粉酶是游离酶。这意指酶可以直接与试剂的所有组分一起作用,并且如果试剂是液体试剂,则酶与试剂的溶剂(例如水)直接接触。在其它实施方式中,试剂可以含有与其它分子形成相互作用复合物或含有“包裹物”的酶。在这种情况下,个别酶分子或多种酶分子可以通过周围结构与试剂的其它组成成分分开。此类分离结构可以起于但不限于囊泡如胶束或脂质体。周围结构也可以是病毒颗粒、细菌细胞或真核细胞。在各个实施方式中,试剂可以含有表达根据本发明的酶的芽孢杆菌属物种的细胞、或者此类细胞的细胞培养上清液。
此外,在各个实施方式中,根据本发明使用的吉氏芽孢杆菌蛋白酶含有选自以下的至少一个氨基酸取代:Q12L、I43V、M122L、D127P、N154S、T156A、G160S、M211N、M211L、P212D、P212H或A222S,在每种情况下都基于根据SEQ ID NO:1的编号。在进一步优选的实施方式中,根据本发明使用的蛋白酶含有下述氨基酸取代变体之一:(i)I43V;(ii)M122L、N154S和T156A;(iii)M211N和P212D;(iv)M211L和P212D;(v)G160S;(vi)D127P、M211L和P212D;(vii)P212H;或(viii)Q12L、M122L和A222S,其中每种情况下的编号基于根据SEQ IDNO:1的编号。
在本发明的一个进一步实施方式中,根据本发明使用的蛋白酶包含氨基酸序列,所述氨基酸序列在其整个长度上优选与SEQ ID NO:1中指定的氨基酸序列至少70%,并且越来越优选至少71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、90.5%、91%、91.5%、92%、92.5%、93%、93.5%、94%、94.5%、95%、95.5%、96%、96.5%、97%、97.5%、98%、98.5%和98.8%相同,并且在对应于根据SEQ ID NO:1的编号中的位置12、43、122、127、154、156、160、211、212或222的至少一个位置处具有氨基酸取代12L、43V、122L、127P、154S、156A、160S、211N、211L、212D、212H或222S中的一种或多种。
根据本发明在清洗剂或清洁剂中使用的α-淀粉酶优选选自:
a)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:5中指定的氨基酸序列至少80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且任选地具有根据SEQID NO:5的编号中的位置172、202、208、255和261之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自M202L、M202V、M202S、M202T、M202I、M202Q、M202W、S255N、R172Q以及它们的组合;和/或
b)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:6中指定的氨基酸序列至少60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、79%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、90.5%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且任选地具有根据SEQ ID NO:6的编号中的位置9、26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、195、202、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、320、323、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、458、461、471、482和484之一处的至少一个氨基酸取代,和/或位置183和184之一处的缺失,优选位置9、26、149、182、186、202、257、295、299、323、339和345之一处的至少一个氨基酸取代,特别优选选自R118K、D183*、G184*、N195F、R320K、R458K以及它们的组合;和/或
c)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:7中指定的氨基酸序列至少90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且任选地具有根据SEQ ID NO:7的编号中的位置93、116、118、129、133、134、140、142、146、147、149、151、152、169、174、183、184、186、189、193、195、197、198、200、203、206、210、212、213、235、243、244、260、262、284、303、304、320、338、347、359、418、431、434、439、447、458、469、476和477之一处的至少一个取代和/或缺失;和/或
d)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:8中指定的氨基酸序列至少89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且具有根据SEQ ID NO:8的编号中的位置180、181、182、183和184之一处的至少一个缺失,优选选自根据SEQ ID NO:8的编号中的位置180+181、181+182、182+183和183+184的至少两个位置处,特别优选根据SEQ ID NO:8的编号中的位置183+184处的缺失,和/或具有根据SEQ ID NO:8的编号中的位置405、421、422和428之一处的选自I405L、A421H、A422P、A428T以及它们的组合的至少一个取代。
在本发明的各个实施方式中,淀粉酶包含氨基酸序列,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:5中指定的氨基酸序列至少80%相同,并且任选地具有根据SEQ IDNO:5的编号中的位置172、202、208、255和261之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自M202L、M202V、M202S、M202T、M202I、M202Q、M202W、S255N、R172Q以及它们的组合。优选使用以下淀粉酶:其具有在上文提到的位置中的两个、优选三个处的氨基酸取代,特别是位置202处选自M202L、M202V、M202S、M202T、M202I、M202Q、M202W的取代,位置255处的取代特别是S255N,以及位置172处的取代特别是R172Q。M202L和M202T突变体是非常特别优选的。
在本发明的各个实施方式中,淀粉酶包含氨基酸序列,其在其整个长度上与SEQID NO:6中指定的氨基酸序列至少60%相同,并且任选地具有根据SEQ ID NO:6的编号中的位置9、26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、195、202、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、320、323、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、458、461、471、482和484之一处的至少一个氨基酸取代,和/或位置183和184之一处的缺失,优选位置9、26、149、182、186、202、257、295、299、323、339和345之一处的至少一个氨基酸取代,其特别优选选自R118K、D183*、G184*、N195F、R320K、R458K以及它们的组合。在各个优选实施方式中,根据SEQ ID NO:6编号中的淀粉酶具有位置9、26、149、182、186、202、257、295、299、323、339和345中的三个或更多个处的氨基酸取代,以及任选地以下位置处的取代和/或缺失中的一种或多种,优选全部:118、183、184、195、320和458,特别优选R118K、D183*、G184*、N195F、R320K和/或R458K。在特别优选的实施方式中,根据SEQ ID NO:6编号中的淀粉酶具有下述氨基酸取代和/或缺失:M9L+M323T;M9L+M202L/T/V/I+M323T;M9L+N195F+M202L/T/V/I+M323T;M9L+R118K+D183*+G184*+R320K+M323T+R458K;M9L+R118K+D183*+G184*+M202L/T/V/I+R320K+M323T+R458K;M9L+G149A+G182T+G186A+M202L+T257I+Y295F+N299Y+M323T+A339S+E345R;M9L+G149A+G182T+G186A+M202I+T257I+Y295F+N299Y+M323T+A339S+E345R;M9L+R118K+G149A+G182T+D183*+G184*+G186A+M202L+T257I+Y295F+N299Y+R320K+M323T+A339S+E345R+R458K;M9L+R118K+G149A+G182T+D183*+G184*+G186A+N195F+M202L+T257I+Y295F+N299Y+R320K+M323T+A339S+E345R+R458K;M9L+R118K+G149A+G182T+D183*+G184*+G186A+M202I+T257I+Y295F+N299Y+R320K+M323T+A339S+E345R+R458K;M9L+R118K+D183*+D184*+N195F+M202L+R320K+M323T+R458K;M9L+R118K+D183*+D184*+N195F+M202T+R320K+M323T+R458K;M9L+R118K+D183*+D184*+N195F+M202I+R320K+M323T+R458K;M9L+R118K+D183*+D184*+N195F+M202V+R320K+M323T+R458K;M9L+R118K+N150H+D183*+D184*+N195F+M202L+V214T+R320K+M323T+R458K;或M9L+R118K+D183*+D184*+N195F+M202L+V214T+R320K+M323T+E345N+R458K。
特别优选的淀粉酶是以商品名Stainzyme PlusTM(Novozymes A/S,Bagsvaerd,丹麦)商购可得的变体。
在本发明的各个实施方式中,淀粉酶包含氨基酸序列,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:7中指定的氨基酸序列至少90%相同,并且任选地具有根据SEQ IDNO:7的编号中的位置93、116、118、129、133、134、140、142、146、147、149、151、152、169、174、183、184、186、189、193、195、197、198、200、203、206、210、212、213、235、243、244、260、262、284、303、304、320、338、347、359、418、431、434、439、447、458、469、476和477之一处的至少一个取代和/或缺失。在这方面优选的氨基酸取代包含:E260A/D/C/Q/L/M/F/P/S/W/V/G/H/I/K/N/R/T/Y、G304R/K/E/Q、W140Y/F、W189E/G/T、D134E、F262G/P、W284D/H/F/Y/R、W347H/F/Y、W439R/G、G476E/Q/R/K、G477E/Q/K/M/R、N195F/Y、N197F/L、Y198N、Y200F、Y203F、I206H/L/N/F/Y、H210Y、E212V/G、V213A、M116T、Q129L、G133E、E134Y、K142R、P146S、G147E、G149R、N151R、Y152H、Q169E、N174R、A186R、Y243F、S244Q、G303V、R320N、R359I、N418D和A447V。
在本发明的各个实施方式中,淀粉酶包含氨基酸序列,其在其整个长度上与SEQID NO:8中指定的氨基酸序列至少89%,并且越来越优选至少90%、90.5%、91%、91.5%、92%、92.5%、93%、93.5%、94%、94.5%、95%、95.5%、96%、96.5%、97%、97.5%、98%、98.5%、99%、99.5%、100%相同,并且具有根据SEQ ID NO:8的编号中的位置180、181、182、183和184中的一个或多个处的缺失。选自180+181、181+182、182+183和183+184的两个位置的缺失是特别优选的,并且根据SEQ ID NO:8的编号中的位置183+184处的缺失是非常特别优选的,特别优选缺失H183*+G184*。优选地,此类α-淀粉酶还具有根据SEQ ID NO:8的编号中的位置405、421、422和428中的一个或多个处的氨基酸取代。特别优选取代I405L、A421H、A422P和A428T中的一个或多个。在一个特别优选的实施方式中,α-淀粉酶具有根据SEQ ID NO:8的编号中的缺失H183*+G184*,以及额外地取代I405L、A421H、A422P和A428T。
在各个优选实施方式中,根据本发明的清洗剂或清洁剂可以含有至少一种第二淀粉酶和/或至少一种第二蛋白酶,其中所述第二淀粉酶不同于第一淀粉酶并且选自上文提到的组,并且所述第二蛋白酶不同于第一蛋白酶。
如果含有两种淀粉酶,则它们可以优选以50:1至1:50,优选30:1至1:10的质量比使用(在每种情况下都基于活性蛋白质淀粉酶1/淀粉酶2的量)。特别优选使用以20:1至2:1,优选15:1至3:1,特别优选12:1至5:1,例如10:1比率的第一淀粉酶/第二淀粉酶。
至少一种第二蛋白酶优选选自以下:
a)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:2中指定的氨基酸序列至少80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且具有根据SEQ IDNO:2的编号中的位置9、15、66、212和239之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自S9R、A15T、V66A、N212D、Q239R以及它们的组合;和/或
b)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:2中指定的氨基酸序列至少80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且具有根据SEQ IDNO:2的编号中的位置97处的氨基酸取代、以及位置97和98处的氨基酸之间的氨基酸插入,优选选自S97A和/或S97AD;和/或
c)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:3中指定的氨基酸序列至少80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且任选地具有根据SEQID NO:3的编号中的位置3、4、99和199之一处的至少一个氨基酸取代,特别是氨基酸取代R99E或R99D,以及任选地另外的选自S3T、V4I、V199I以及它们的组合的至少一个氨基酸取代;和/或
d)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:4中指定的氨基酸序列至少80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%和100%相同,并且任选地具有根据SEQID NO:4的编号中的位置32、33、48-54、58-62、94-107、116、123-133、150、152-156、158-161、164、169、175-186、197、198和203-216之一处的至少一个氨基酸取代,特别是根据SEQID NO:4的编号中的位置116、126、127、128和160之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自G116V、S126L、P127Q、S128A以及它们的组合的至少一个氨基酸取代。
在本发明的各个实施方式中,至少一种第二蛋白酶包含氨基酸序列,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:2中指定的氨基酸序列至少81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%或100%相同,并且具有根据SEQ ID NO:2的编号中的位置9、15、66、212和239之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自S9R、A15T、V66A、N212D、Q239R以及它们的组合。特别优选使用在根据SEQ ID NO:2的编号中具有至少一个,优选两个,特别是三个,特别优选四个,或非常特别优选五个选自S9R、A15T、V66A、N212D和Q239的氨基酸取代的变体。下述组合是优选的:S9R+V66A+N212D+Q239R;S9R+A15T+N212D+Q239R;S9R+A15T+V66A+Q239R;S9R+A15T+V66A+N212D;A15T+V66A+N212D+Q239R;S9R+A15T+V66A;S9R+A15T+N212D;S9R+A15T+Q239R;S9R+N212D+Q239R;S9R+V66A+N212D;S9R+V66A+Q239R;A15T+V66A+N212D;A15T+V66A+Q239R;A15T+N212D+Q239R;V66A+N212D+Q239R;S9R+A15T;S9R+V66A;S9R+N212D;S9R+Q239R;A15T+V66A;A15T+N212D;A15T+Q239R;V66A+N212D;V66A+Q239R;N212D+Q239R。
在本发明的各个实施方式中,至少一种第二蛋白酶是具有氨基酸序列的蛋白酶的变体,所述氨基酸序列在SEQ ID NO:2中进行指定,并且具有根据SEQ ID NO:2的编号中的位置97处的氨基酸取代、以及在位置97和98处的氨基酸之间的氨基酸插入,优选选自S97A和/或S97AD。可以使用的进一步变体是具有氨基酸序列的那些变体,所述氨基酸序列与SEQID NO:2中指定的氨基酸序列至少81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%或99%相同,其中这些变体在位置97和98处具有上文提到的突变之一或两者。优选具有两种突变的那些变体。
在本发明的各个实施方式中,至少一种第二蛋白酶包含氨基酸序列,所述氨基酸序列与SEQ ID NO:3中指定的氨基酸序列至少80%,优选至少90%,特别是100%相同,并且任选地具有根据SEQ ID NO:3的编号中的下述位置3、4、99和199中的1、2、3或4个上的至少一个氨基酸取代。优选使用具有在上文提到的位置中的两个,优选三个或更多个,特别是四个处的氨基酸取代的蛋白酶。可以使用的进一步变体是具有氨基酸序列的那些变体,所述氨基酸序列与SEQ ID NO:3中指定的氨基酸序列至少81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%或99%相同,并且具有下述位置3、4、99和199之一处的至少一个氨基酸取代。特别优选地,此类蛋白酶具有氨基酸序列,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:3中指定的氨基酸序列至少80%相同,并且具有氨基酸取代R99E或R99D,以及任选地另外的根据SEQ ID NO:3的编号中的氨基酸取代S3T、V4I和V199I中的至少一个或两个,优选所有三个。此类蛋白酶优选具有氨基酸序列,所述氨基酸序列具有根据SEQ ID NO:3的编号中的下述氨基酸取代R99E/D、S3T、V4I和/或V199I中的至少一个,优选多个,特别是每个。
在各个实施方式中,两种蛋白酶的组合以10:1至1:10,优选5:1至1:5,特别是3:1至1:1,例如2:1的质量比使用,在每种情况下都基于活性蛋白质。
在本发明的上下文中,由此酶具有所述的取代的特征意指它含有在相应位置处的至少一种相应氨基酸,即并非所有10个位置都以其它方式例如通过酶的片段化而突变或缺失。
当转移到根据本发明使用的蛋白酶的同源位置时具有特别的重要性,并且赋予蛋白酶有利的功能性质,关于来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶的序列改变,特别是取代的有利位置,因此是在比对中对应于SEQ ID NO:1中的位置12、43、122、127、154、156、160、211、212和222的位置,即在根据SEQ ID NO:1的编号中。在所提到的位置处,下述氨基酸官能团存在于来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶的野生型分子中:Q12、I43、M122、D127、N154、T156、G160、M211、P212和A222。
核酸序列或氨基酸序列的相同性通过序列比较进行确定。该序列比较基于现有技术中建立且常用的BLAST算法(参照例如,Altschul等人(1990)"Basic local alignmentsearch tool,"J.Mol.Biol.215:403-410,以及Altschul等人(1997):"Gapped BLAST andPSI-BLAST:a new generation of protein database search programs,"Nucleic AcidsRes.,25:3389-3402),并且原则上通过彼此分配的核酸序列或氨基酸序列中的核苷酸或氨基酸的类似序列而发生。所涉及位置的表格式分配被称为比对。现有技术中可用的另一种算法是FASTA算法。使用计算机程序创建序列比较(比对),特别是多重序列比较。例如,Clustal系列(参照例如,Chenna等人(2003)"Multiple sequence alignment with theClustal series of programs,"Nucleic Acid Res.31:3497-3500)、T-Coffee(参照例如,Notredame等人(2000)"T-Coffee:A novel method for multiple sequencealignments,"J.Mol.Biol.302:205-217)或者基于这些程序或算法的程序是频繁使用的。使用计算机程序VectorSuite 10.3(Invitrogen Corporation,1600FaradayAvenue,Carlsbad,Kalifornien,USA)与预定的标准参数的序列比较(比对)也是可能的,其用于序列比较的程序的AlignX模块基于ClustalW。除非另有说明,否则本文指定的序列相同性通过BLAST算法进行确定。
此类比较还允许得出关于所比较序列的相似性的结论。它通常以相同性百分比指示,即在所述序列中或在相应位置的比对中的相同核苷酸或氨基酸官能团的比例。更广泛的同源性概念在氨基酸序列的情况下考虑了保守的氨基酸交换,即具有相似化学活性的氨基酸,因为它们通常在蛋白质内进行相似的化学活性。因此,所比较序列的相似性也可以陈述为同源性百分比或相似性百分比。可以提供关于整个多肽或基因或者仅关于各个区域的相同性和/或同源性信息。因此,不同核酸或氨基酸序列的同源或相同区域由序列中的匹配来定义。此类区域经常具有相同的功能。它们可以很小并且仅包含几个核苷酸或氨基酸。
经常地,此类小区域进行对于蛋白质的总体活性必需的功能。因此,将序列匹配仅与个别的、任选地小区域相关联可能是有利的。然而,除非另有说明,否则本申请中的相同性或同源性信息涉及所指示的特定核酸序列或氨基酸序列的整个长度。在本发明的上下文中,氨基酸位置对应于SEQ ID NO:1中的数字指定位置的指示因此意指,在如上文定义的比对中,相应位置与SEQ ID NO:1中的数字指定位置相关。
本发明还涉及包含至少一种蛋白酶和至少一种α-淀粉酶的清洗剂或清洁剂,其中所述蛋白酶可以通过一个或多个保守氨基酸取代,从作为起始分子的根据本发明的蛋白酶获得。术语“保守氨基酸取代”意指一个氨基酸官能团与另一个氨基酸官能团的交换(取代),其中这种交换并不导致在所交换氨基酸的位置处的极性或电荷变化,例如一个非极性氨基酸官能团与另一个非极性氨基酸官能团的交换。在本发明的范围内的保守氨基酸取代包含例如:G=A=S、l=V=L=M、D=E、N=Q、K=R、Y=F、S=T、G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T。
本发明进一步涉及包含至少一种蛋白酶和至少一种上文α-淀粉酶的清洗剂或清洁剂,其中所述蛋白酶可以通过片段化、缺失诱变、插入诱变或取代诱变,从作为起始分子的根据本发明的蛋白酶获得,并且包含在至少50、60、70、80、90、100、110、120、130、140、150、160、170、180、190、200、210、220、230、240、250、260、261、262、263、264、265、266、267、268或269个邻接氨基酸的长度上匹配起始分子的氨基酸序列。
例如,能够在酶的末端处或环中缺失个别氨基酸,而酶促活性在该过程中并不丧失或减弱。此外,此类片段化、缺失诱变、插入诱变或取代诱变也可以例如降低所讨论的酶的变应原性,并且因此改善其整体适用性。有利地,即使在诱变之后,酶也保留其酶促活性,即它们的酶促活性至少对应于起始酶的酶促活性。取代也可以显示出有利的效应。单个和多个邻接氨基酸均可以与其它氨基酸交换。
根据本发明的蛋白酶和/或淀粉酶可以另外特别地通过一个或多个突变,例如取代,或通过与聚合物偶联而得到稳定。在贮存期间和/或在使用期间例如在清洁过程中的稳定性增加,导致更长的酶促活性并因此改善清洁性能。原则上,考虑了现有技术中描述的和/或适当的所有稳定化选项。通过酶本身的突变实现的稳定化是优选的,因为此类稳定化在酶回收之后并不需要任何进一步的工作步骤。用于稳定化的进一步可能性是例如:
-例如通过将涉及钙结合的一种或多种氨基酸与一种或多种带负电荷的氨基酸交换,和/或通过在两种氨基酸精氨酸和甘氨酸的至少一种序列中引入序列改变,改变金属离子的结合,特别是钙结合位点;
-通过引起在蛋白质的表面上或在蛋白质的表面处的氨基酸序列改变的突变,来保护免于变性剂如表面活性剂的影响;
-将靠近N末端的氨基酸与很可能经由非共价相互作用接触分子的剩余部分的那些氨基酸交换,因此促成球状结构的维持。
优选的实施方式是其中酶以几种方式得到稳定的那些实施方式,因为多种稳定突变相加地或协同地起作用。
本发明还涉及如上所述的蛋白酶,其特征在于它具有至少一种化学修饰。具有此类改变的蛋白酶被称为衍生物,即蛋白酶被衍生化。在本申请的含义内,衍生物因此应该理解为意指其中纯氨基酸链已进行化学修饰的那些蛋白质。此类衍生化可以例如通过表达蛋白质的宿主细胞在体内实现。在这方面,低分子量化合物如脂质或寡糖的偶联特别值得注意。然而,衍生化也可以例如通过氨基酸侧链的化学转换、或通过另一种化合物与蛋白质的共价键合在体外进行。例如,能够将胺与酶的羧基偶联,以便改变等电点。例如,另一种此类化合物也可以是另一种蛋白质,其经由双功能化学化合物与根据本发明的蛋白质结合。衍生化同样地应理解为意指与大分子载体的共价键合或者合适的大分子笼形结构中的非共价包含。例如,衍生化可能影响底物特异性或与底物的结合强度,或者当偶联的物质是抑制剂时,引起酶促活性的暂时阻断。例如,对于贮存期间,这可能是有利的。此类修饰可能进一步影响稳定性或酶促活性。它们还可以用于降低蛋白质的变应原性和/或免疫原性,并且例如增加其皮肤相容性。例如,与大分子化合物例如聚乙二醇的偶联可以在稳定性和/或皮肤相容性方面改善蛋白质。根据本发明的蛋白质的衍生物也可以在最广泛的含义上理解为意指这些蛋白质的制剂。取决于回收、加工或制备,蛋白质可以与各种其它物质进行交联(socialized),所述各种其它物质例如来自生产微生物的培养物。蛋白质也可能已有意地加入其它物质中,例如以增加其贮存稳定性。因此,根据本发明的蛋白质的所有制剂也符合本发明。这也与它是否在特定制剂中实际上显示出这种酶促活性无关。这是因为可能期望它在贮存期间没有活性或仅具有低活性,并且仅在使用时显示出其酶促功能。例如,这可以经由适当的伴随物质加以控制。
众多蛋白酶,且特别是枯草杆菌蛋白酶形成为所谓的前蛋白,即连同前肽和信号肽一起形成,其中信号肽的功能通常是确保蛋白酶从产生其的细胞释放到周质或细胞周围的培养基内,而前肽通常是蛋白酶正确折叠所必需的。信号肽和前肽通常是前蛋白的N末端部分。信号肽在天然条件下通过信号肽酶与蛋白酶的剩余部分切掉。然后发生由前肽支持的蛋白酶的正确最终折叠。然后蛋白酶处于其活性形式并切掉前肽本身。在前肽已切掉后,当时成熟的蛋白酶,特别是枯草杆菌蛋白酶,无需最初存在的N末端氨基酸而执行其催化活性。对于一般而言且特别是在本发明的范围内的技术应用,成熟蛋白酶,即在其生产后进行加工的酶,优选于前蛋白。蛋白酶也可以在多肽链产生后通过产生其的细胞进行修饰,例如通过附着糖分子、甲酰化或胺化等。此类修饰是翻译后修饰,并且可以但不必具有对蛋白酶功能的影响。
如本文使用的,“变体”指天然酶的天然或人工生成的变体,其具有从参考形式进行修饰的氨基酸序列。除上文讨论的氨基酸改变之外,根据本发明的酶还可以具有其它氨基酸改变,特别是氨基酸取代、插入或缺失。此类酶例如通过靶向遗传改变,即通过诱变方法进行开发,并且对于特定应用或关于特定性质(例如关于其催化活性或稳定性等)进行优化。此外,根据本发明的核酸可以引入重组方法内,并且因此可以用于生成全新类型的酶或其它多肽。目的是将靶向突变例如取代、插入或缺失引入已知分子内,以便例如改善酶的清洁性能。为此目的,特别地可以改变分子的表面电荷和/或等电点,并且因此改变其与底物的相互作用。例如,特别是对于在清洗剂和清洁剂中的使用,可以改变酶的净电荷,以便影响底物结合。可替代地或另外,一种或多种相应的突变可以增加酶的稳定性或催化活性,并且因此改善其清洁性能。个别突变例如个别取代的有利性质可以相互补充。因此可以在本发明的范围内进一步开发这样的蛋白酶,其已经关于某些性质,例如关于其针对表面活性剂和/或漂白剂和/或其它组分的稳定性进行优化。
关于与恰好一个氨基酸位置有关的取代(氨基酸交换)的描述,在本文中使用下述约定:首先,以国际上使用的单字母代码的形式指定天然存在的氨基酸,随后为相关的序列位置,且最后为所插入的氨基酸。同一多肽链内的多个交换通过斜线分开。对于插入,另外的氨基酸遵循序列位置命名。在缺失的情况下,缺少的氨基酸由符号例如星号或破折号替换,或者在相应位置之前指示Δ。例如,P14H描述了在位置14处的脯氨酸由组氨酸的取代,P14HT描述了在位置14处的氨基酸组氨酸之后的苏氨酸插入,并且P14*或ΔP14描述了在位置14处的脯氨酸缺失。该命名法是酶技术领域的技术人员已知的。
通过根据本发明使用的蛋白酶的氨基酸序列与如SEQ ID NO:1中指示的、来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶的氨基酸序列的比对,来限定氨基酸位置。此外,位置的分配取决于成熟蛋白质。如果与根据SEQ ID NO:1的来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶相比,根据本发明的蛋白酶的氨基酸序列包含更多数目的氨基酸官能团,则特别地也使用这种分配。从来自吉氏芽孢杆菌的蛋白酶的氨基酸序列中的上述位置进行,根据本发明使用的蛋白酶中的改变位置是在比对中精确地分配给这些位置的那些位置。
在本发明的一个进一步实施方式中,根据本发明使用的蛋白酶的特征在于,与包含的氨基酸序列对应于SEQ ID NO:1中指定的氨基酸序列的蛋白酶相比,其清洁性能没有显著降低,即具有至少80%的参考洗涤性能,优选至少100%,更优选至少110%或更多。
洗涤性能或清洁性能应理解为意指清洗剂或清洁剂部分或完全去除现有污垢的能力。在本发明的范围内,在每种情况下,包含根据本发明的淀粉酶和蛋白酶的酶组合的清洗剂或清洁剂、或者由这种试剂形成的洗涤液或清洁液,以及蛋白酶和淀粉酶本身均显示出特定的清洁性能。因此,酶的清洁性能促成试剂或者由试剂形成的洗涤液或清洁液的清洁性能。
对于本发明,主要是突出显示淀粉酶的清洁性能,根据本发明的蛋白酶的协同效应通过淀粉酶对淀粉酶敏感性污渍的清洁性能改善间接地显示。
洗涤液或清洁液应理解为意指这样的即用型溶液,其含有清洗剂或清洁剂,并且作用于纺织品或硬表面,并因此与纺织品或硬表面上存在的污渍接触。洗涤液或清洁液通常在洗涤过程或清洁过程开始时产生,并且清洗剂或清洁剂例如在洗衣机或洗碗机或其它合适的容器中用水稀释。
在洗涤系统中确定清洗剂的清洁性能,所述洗涤系统含有剂量为每升洗涤液3.5至6.5克的清洗剂以及根据本发明的蛋白酶和淀粉酶的组合。待比较的蛋白酶以相同的浓度(基于活性蛋白质)使用。淀粉酶关于淀粉酶敏感性污渍的清洁性能通过测量洗过的纺织品的白度进行确定。洗涤过程在40℃的温度下进行70分钟,水具有13.5至16.5°(德国硬度)的水硬度。基于活性蛋白质,预期用于这种洗涤系统的清洗剂中的蛋白酶浓度为0.001至0.1wt.%,优选为0.01至0.06wt.%。基于活性蛋白质,预期用于这种洗涤系统的清洗剂中的淀粉酶浓度为0.001至0.15wt.%,优选为0.005至0.012wt.%。
用于此类洗涤系统的优选液体清洗剂具有下述组成(所有信息都为按重量计的百分比):0.3至0.5%黄原胶、0.2至0.4%消泡剂、6至7%甘油、0.3至0.5%乙醇、4%至7%FAEOS(脂肪醇醚硫酸盐)、5%至15%非离子型表面活性剂、5%至15%阴离子型表面活性剂(LAS)、1%硼酸、1%至4%柠檬酸钠(二水合物)、2至4%纯碱、2至6%椰子脂肪酸、0.5至2.5%HEDP(1-羟基乙烷-(1,1-二膦酸))、0至0.4%PVP(聚乙烯吡咯烷酮)、0至0.15%荧光增白剂、0至0.001%染料,剩余部分为软化水。优选地,液体清洗剂的剂量为每升洗涤液3.5至6.0克,例如每升洗涤液4.7、4.9或5.9克。洗涤优选在pH 8至pH 10.5,优选pH 8至pH 9的pH范围内进行。
用于此类洗涤系统的优选粉末清洗剂具有下述组成(所有信息都为按重量计的百分比):10%线性烷基苯磺酸盐(钠盐)、1.5%C12-18脂肪醇硫酸盐(钠盐)、2.0%具有7个EO的C12-18脂肪醇、20%碳酸钠、6.5%碳酸氢钠、4.0%无定形硅酸钠、17%碳酸钠过氧水合物、4.0%TAED、3.0%聚丙烯酸酯、1.0%羧甲基纤维素、1.0%膦酸盐、27%硫酸钠,剩余部分为抑泡剂、荧光增白剂、香料。粉末清洗剂的剂量优选为例如每升洗涤液4.5至7.0克,且特别优选每升洗涤液4.7克,或者每升洗涤液5.5、5.9或6.7克。优选在pH 9至pH 11的pH范围内的洗涤。
作为清洁性能的量度的白度,即污渍的淡化,优选通过光学测量方法,优选光度计来确定。用于此目的的合适装置是例如Minolta CM508d光谱仪。通常,用于测量的装置预先用白色标准,优选所供应的白色标准进行校准。
餐具清洗洗涤剂的清洁性能可以在含有以如本文指定剂量的自动餐具清洗洗涤剂以及根据本发明的蛋白酶和淀粉酶的酶组合的系统中进行确定,其中待比较的蛋白酶以相同浓度(基于活性蛋白质)使用,并且根据Miele GSL(程序45℃,21°dH)中的IKW方法,确定关于茶、肉、意大利面和/或焦糖布蕾污渍的清洁性能。基于活性、纯化的蛋白质,预期用于这种洗涤系统的试剂中的酶浓度为0.001至0.1wt.%,优选为0.01至0.06wt.%。
表1:液体餐具清洗洗涤剂(双组分制剂):
酶相(EP)-制剂A | 以wt.%计的活性物质含量 |
膦酸盐(例如HEDP),如果法规允许的话 | 0.00-7.50 |
CaCl<sub>2</sub> | 0.05-1.50 |
含淀粉酶的酶组合物(tq) | 0.00-4.00 |
含蛋白酶的酶组合物(tq) | 0.00001-10 |
山梨糖醇 | 2.00-10.00 |
含磺酸基的聚合物 | 0.00-12.00 |
增稠剂(基于丙烯酸酯或黄原胶) | 0.01-6.00 |
GLDA或MGDA | 3.00-25.00 |
KOH | 0.50-4.00 |
非离子型表面活性剂 | 1.00-6.00 |
柠檬酸钠 | 2.00-20.00 |
锌盐 | 0.00-1.00 |
剩余部分(香水、染料、防腐剂、水、酶稳定剂)(wt.%) | 以补足至100 |
碱相(AP)-制剂B | |
膦酸盐,如果法规允许的话 | 0.00-7.50 |
增稠剂(丙烯酸酯或黄原胶) | 0.01-6.00 |
GLDA或MGDA | 3.00-25.00 |
KOH | 0.50-4.00 |
纯碱 | 5.00-20.00 |
单乙醇胺 | 0.00-5.00 |
丙烯酸酯聚合物 | 0.00-3.00 |
柠檬酸钠 | 2.00-20.00 |
剩余部分(香水、染料、防腐剂、水等)(wt.%) | 以补足至100 |
表2:固体餐具清洗洗涤剂:
有关酶的活性等价使用确保了即使活性物质/总蛋白质的比率(比活性的值)分散,也可以比较分别的酶促性质,例如对某些污渍的清洁性能。一般而言,低比活性可以通过添加更大量的蛋白质得到补偿。此外,如果待检查的酶在活性测试中对于测试底物具有不同的亲和力,则待检查的酶也可以以相同的物质量或按重量计的量使用。在此上下文中,表述“相同的物质量”涉及待检查的酶的摩尔用量。表述“相等重量”涉及待检查的酶的相同重量的使用。
在其它方面,用于确定蛋白酶活性的方法是酶技术领域的技术人员众所周知,并且由酶技术领域的技术人员常规使用的(参照例如Tenside,第7卷(1970),第125-132页)。
可以使用已知方法确定蛋白质浓度,所述方法例如BCA法(二辛可宁酸;2,2'-二喹啉基-4,4'-二羧酸)或双缩脲法(Gornall等人,1948,J.Biol.Chem.,177:751-766)。在这方面,可以通过使用合适的不可逆抑制剂滴定活性中心并确定残留活性,来确定活性蛋白质浓度(Bender等人,1966,J.Am.Chem.Soc.88(24):5890-5913)。
根据本发明,所有可设想类型的清洗剂或清洁剂都应理解为清洗剂或清洁剂,浓缩物和未稀释的试剂两者,用于在商业规模上、在洗衣机中使用或者用于手动洗涤或清洁。这些包括例如用于纺织品、地毯或天然纤维的清洗剂,对于其使用术语“清洗剂”。这些还包括例如用于洗碗机的餐具清洗洗涤剂(自动餐具清洗洗涤剂)或手动餐具清洗洗涤剂,或者用于硬表面例如金属、玻璃、瓷器、陶瓷、瓷砖、石材、涂漆表面、塑料、木材或皮革的清洁剂,对于其使用术语清洁剂,即除手动和自动餐具清洗洗涤剂之外,还有例如擦洗剂、玻璃清洁剂、WC边缘块(rim block)等。在本发明的范围内的清洗剂和清洁剂还包括辅助清洗剂,其在手动或自动纺织品洗涤过程中加入实际清洗剂中,以便达到进一步的效果。此外,在本发明的范围内的清洗剂和清洁剂还包括纺织品预处理剂和后处理剂,即在实际洗涤循环之前与待洗物品接触的试剂,例如以使顽固污渍松散,以及在实际纺织品洗涤之后的步骤中给予所洗衣物进一步期望性质的试剂,例如令人愉悦的感觉、抗皱性或低静电荷。最后提到的试剂尤其包括织物柔软剂。
根据本发明的餐具清洗洗涤剂可以是自动餐具清洗洗涤剂,也可以是手动餐具清洗洗涤剂。自动餐具清洗洗涤剂是已对于在自动洗碗机中的使用进行优化的清洁剂。手动餐具清洗洗涤剂对于手动洗涤进行优化。根据本发明的试剂优选为自动餐具清洗洗涤剂。根据本发明的试剂特别优选为液体自动餐具清洗洗涤剂。
其可以是粉末固体的形式、进一步压实的微粒形式、作为均质溶液或悬浮液的根据本发明的清洗剂或清洁剂,除根据本发明的蛋白酶和淀粉酶的酶组合之外,还可以含有此类试剂中常规的所有已知成分,其中优选至少一种其它成分存在于该试剂中。根据本发明的试剂可以特别含有表面活性剂、助洗剂、聚合物、玻璃缓蚀剂、腐蚀抑制剂、漂白剂例如过氧化合物、漂白活化剂或漂白催化剂。它们还可以含有与水混溶的有机溶剂、进一步的酶、酶稳定剂、螯合剂、电解质、pH调节剂和/或进一步的助剂,例如荧光增白剂、灰化抑制剂、染料转移抑制剂、泡沫调节剂、以及染料和香料以及它们的组合。
非离子型表面活性剂是根据本发明的清洗剂和清洁剂的优选组分,其中通式R1-CH(OH)CH2O-(AO)w-(A’O)x-(A”O)y-(A”’O)z-R2的非离子型表面活性剂是优选的,在所述通式中,R1代表直链或支链、饱和或者单不饱和或多不饱和的C6-24-烷基或-烯基官能团;R2代表具有2至26个碳原子的线性或支链烃官能团;A、A'、A”'和A””彼此独立地代表来自基团-CH2CH2、-CH2CH2-CH2、-CH2-CH(CH3)、-CH2-CH2-CH2-CH2、-CH2-CH(CH3)-CH2-、-CH2-CH(CH2-CH3)的官能团,并且w、x、y和z代表0.5至120的值,其中x、y和/或z也可以为0。
通过加入通式R1-CH(OH)CH2O-(AO)w-(A'O)x-(A”O)y-(A”'O)z-R2的上述非离子型表面活性剂,随后也称为“羟基混合醚”,与不含表面活性剂的系统相比,以及与含有例如来自聚烷氧基化脂肪醇组的替代非离子型表面活性剂的系统相比,根据本发明的含酶制剂的清洁性能可以令人惊讶地得到显著改善。
通过使用在一个或两个末端烷基官能团上具有一个或多个游离羟基的这些非离子型表面活性剂,可以基本上改善在根据本发明的清洗剂或清洁剂制剂中包含的酶的稳定性。
特别优选的是封端的聚(氧烷基化)非离子型表面活性剂,根据式R1O[CH2CH2O]xCH2CH(OH)R2,除代表具有2至30个碳原子,优选具有4至22个碳原子的线性或支链、饱和或不饱和、脂族或芳族烃官能团的官能团R1之外,其还包含具有1至30个碳原子的线性或支链、饱和或不饱和、脂族或芳族烃官能团R2,其中x代表1至90的值,优选30至80的值,且特别是30至60的值。
式R1O[CH2CH(CH3)O]x[CH2CH2O]yCH2CH(OH)R2的表面活性剂是特别优选的,其中R1代表具有4至18个碳原子的线性或支链的脂族烃官能团或其混合物,R2代表具有2至26个碳原子的线性或支链的烃官能团或其混合物,并且x代表0.5至1.5的值,且y代表至少15的值。这些非离子型表面活性剂的组包括例如C2-26脂肪醇-(PO)1-(EO)15-40-2-羟基烷基醚,特别包括C8-10脂肪醇-(PO)1-(EO)22-2-羟基癸基醚。
还特别优选的是式R1O[CH2CH2O]x[CH2CH(R3)O]yCH2CH(OH)R2的封端的聚(氧烷基化)非离子型表面活性剂,其中R1和R2彼此独立地代表具有2至26个碳原子的线性或支链、饱和或者单不饱和或多不饱和的烃官能团,R3彼此独立地选自-CH3、-CH2CH3、-CH2CH2-CH3、-CH(CH3)2,但优选代表-CH3,并且x和y彼此独立地代表1至32的值,其中R3=-CH3以及对于x为15至32的值和对于y为0.5至1.5的值的非离子型表面活性剂是非常特别优选的。
可以优选使用的进一步的非离子型表面活性剂是式R1O[CH2CH(R3)O]x[CH2]kCH(OH)[CH2]jOR2的封端的聚(氧烷基化)非离子型表面活性剂,其中R1和R2代表具有1至30个碳原子的线性或支链、饱和或不饱和、脂族或芳族烃官能团,R3代表H或甲基、乙基、正丙基、异丙基、正丁基、2-丁基或2-甲基-2-丁基官能团,x代表1至30的值,并且k和j代表1至12,优选1至5的值。如果值x≥2,则上式R1O[CH2CH(R3)O]x[CH2]kCH(OH)[CH2]jOR2中的每个R3可以是不同的。R1和R2优选为具有6至22个碳原子的线性或支链、饱和或不饱和、脂族或芳族烃官能团,其中具有8至18个C原子的官能团是特别优选的。对于官能团R3,H、-CH3或-CH2CH3是特别优选的。对于x特别优选的值在1至20,特别是6至15的范围内。
如上所述,如果x≥2,则上式中的每个R3可以是不同的。以这种方式,方括号中的环氧烷单元可以变化。例如,如果x代表3,则可以选择官能团R3以便形成环氧乙烷(R3=H)或环氧丙烷(R3=CH3)单元,其可以以任何顺序连接在一起,例如(EO)(PO)(EO)、(EO)(EO)(PO)、(EO)(EO)(EO)、(PO)(EO)(PO)、(PO)(PO)(EO)和(PO)(PO)(PO)。此处作为实例对于x已选择了值3,并且当然可以是更大的,其中变动范围随着x的值增加而增加,并且包括与少量(PO)基团组合的大量(EO)基团、或反之亦然。
上式的特别优选的封端的聚(氧烷基化)醇具有k=1和j=1的值,并且因此前式简化为R1O[CH2CH(R3)O]xCH2CH(OH)CH2OR2。在最后提到的式中,R1、R2和R3如上文定义的,并且x代表从1到30,优选从1到20,且特别是从6到18的数目。其中官能团R1和R2具有9至14个C原子,R3代表H,且x采取从6到15的值的表面活性剂是特别优选的。
最后,通式R1-CH(OH)CH2O-(AO)w-R2的非离子型表面活性剂已证明是特别有效的,其中R1代表直链或支链、饱和或者单不饱和或多不饱和的C6-24-烷基或烯基官能团;R2代表具有2至26个碳原子的线性或支链烃官能团;A代表来自基团-CH2CH2、-CH2CH2-CH2、-CH2-CH(CH3)的官能团,并且w代表1至120,优选10至80,特别是20至40的值。这些非离子型表面活性剂的组包括例如C4-22脂肪醇-(EO)10-80-2-羟基烷基醚,还特别是C8-12脂肪醇-(EO)22-2-羟基癸基醚和C4-22脂肪醇-(EO)40-80-2-羟基烷基醚。
优选的清洗剂和清洁剂的特征在于该清洗剂和清洁剂含有至少一种非离子型表面活性剂,优选来自羟基混合醚组的非离子型表面活性剂,相对于清洗剂和清洁剂的总重量,所述非离子型表面活性剂按重量计的百分比优选为0.2至10wt.%,更优选为0.4至7.0wt.%,且特别是0.6至6.0wt.%。
除上述非离子型表面活性剂之外,用于自动餐具洗涤方法中的根据本发明的优选试剂还含有进一步的表面活性剂,特别是两性表面活性剂。然而,相对于这些试剂的总重量,阴离子型表面活性剂的比例优选是有限的。因此,优选的自动餐具清洗洗涤剂的特征在于它们含有基于其总重量小于5.0wt.%,优选小于3.0wt.%,特别优选小于2.0wt.%的阴离子型表面活性剂。特别地为了避免过度发泡,并不使用更大数量的阴离子型表面活性剂。
络合剂是根据本发明的试剂的另一种优选组分。特别优选的络合剂是膦酸盐,条件是它们的使用是法规允许的。除1-羟基乙烷-1,1-二膦酸之外,络合膦酸盐还包括许多不同的化合物,例如二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTPMP)。在该应用中特别优选羟基烷烃或氨基烷烃膦酸盐。在羟基烷烃膦酸盐中,1-羟基乙烷-1,1-二膦酸盐(HEDP)作为共助剂具有特别的重要性。它优选作为钠盐使用,二钠盐反应中性,而四钠盐反应碱性(pH9)。可能的氨基烷烃膦酸盐优选包括乙二胺四亚甲基膦酸盐(EDTMP)、二亚乙基三胺五亚甲基膦酸盐(DTPMP)及其更高级的同系物。它们优选以中性反应性钠盐的形式使用,例如作为EDTMP的六钠盐或作为DTPMP的七钠盐和八钠盐。在膦酸盐的类别中,HEDP优选用作助洗剂。氨基烷烃膦酸盐另外具有显著的重金属结合能力。相应地,特别是如果试剂还含有漂白剂,则可能优选使用氨基烷烃膦酸盐,特别是DTPMP,或使用所提到的膦酸盐的混合物。
在本申请的上下文中的优选试剂含有来自以下组的一种或多种膦酸盐:氨基三亚甲基膦酸(ATMP)和/或其盐;乙二胺四(亚甲基膦酸)(EDTMP)和/或其盐;二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTPMP)和/或其盐;1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)和/或其盐;2-膦酸丁烷-1,2,4-三羧酸(PBTC)和/或其盐;六亚甲基二胺四(亚甲基膦酸)(HDTMP)和/或其盐;次氮基三(亚甲基膦酸)(NTMP)和/或其盐。
特别优选的试剂是含有1-羟基乙烷-1,1-二膦酸(HEDP)或二亚乙基三胺五(亚甲基膦酸)(DTPMP)作为膦酸盐的那些清洁剂。当然,根据本发明的试剂可以含有两种或更多种不同的膦酸盐。根据本发明优选的试剂的特征在于,所述试剂含有来自膦酸盐组,优选1-羟基乙烷-1,1-二膦酸盐的至少一种络合剂,相对于试剂的总重量,所述膦酸盐按重量的比例优选为0.1至8.0wt.%,更优选为0.2至5.0wt.%,且特别是0.5至3.0wt.%。
根据本发明的试剂还优选含有助洗剂。助洗剂特别包括硅酸盐、碳酸盐和有机共助剂。
聚羧酸盐/聚羧酸、聚合聚羧酸盐、天冬氨酸、聚缩醛、糊精、其它有机共助剂和膦酸盐作为有机共助剂特别值得一提。这些类别的物质在下文进行描述。需要时,这种有机共助剂物质可以以至多40wt.%,特别是至多25wt.%,且优选1至8wt.%的量包含。
可用的有机助洗剂物质是例如可以以游离酸和/或其钠盐的形式使用的聚羧酸,其中聚羧酸应理解为意指携带多于一个酸官能团的羧酸。例如,这些是柠檬酸,己二酸,琥珀酸,戊二酸,苹果酸,酒石酸,马来酸,富马酸,糖二酸,羧甲基菊粉,单体和聚合氨基聚羧酸特别是甘氨酸二乙酸、甲基甘氨酸二乙酸、次氮基三乙酸(NTA),亚氨基二琥珀酸酯例如乙二胺-N,N'-二琥珀酸和羟基亚氨基二琥珀酸酯,乙二胺四乙酸和聚天冬氨酸,聚膦酸特别是氨基三(亚甲基膦酸)、乙二胺四(亚甲基膦酸)、赖氨酸四(亚甲基膦酸)和1-羟基乙烷-1,1-二膦酸,聚合羟基化合物如糊精,以及聚合(聚)羧酸,特别是通过使多糖、或糊精和/或聚合丙烯酸、甲基丙烯酸、马来酸及其混合聚合物氧化而获得的聚羧酸盐,其还可能含有在聚合物中聚合的不含羧酸功能性的小比例的可聚合物质。需要时,这种有机助洗剂物质可以以至多50wt.%,特别是至多25wt.%,且优选10至20wt.%的量包含。
除其助洗剂效果之外,游离酸通常还具有作为酸化组分的性质,并且因此也用于设置清洗剂或清洁剂的较低和较温和的pH。此处特别值得一提的是柠檬酸、琥珀酸、戊二酸、己二酸、葡糖酸及其任何混合物。柠檬酸或柠檬酸的盐特别优选用作助洗剂物质。进一步特别优选的助洗剂物质选自甲基甘氨酸二乙酸(MGDA)、谷氨酸二乙酸酯(GLDA)、天冬氨酸二乙酸酯(ASDA)、羟乙基亚氨基二乙酸酯(HEIDA)、亚氨基二琥珀酸酯(IDS)、乙二胺二琥珀酸酯(EDDS)、羧甲基菊粉和聚天冬氨酸盐。
在优选的实施方式中,柠檬酸和/或柠檬酸盐用作水溶性有机助洗剂。特别优选使用5至25wt.%,优选7.5至12.5wt.%的柠檬酸和/或5至25wt.%,优选7.5至12.5wt.%的柠檬酸盐,优选碱金属柠檬酸盐,更优选柠檬酸钠。柠檬酸/柠檬酸盐可以各自以其水合物的形式使用,例如柠檬酸可以以一水合物的形式使用,而柠檬酸盐可以以柠檬酸三钠二水合物的形式使用。
聚合聚羧酸盐也适合作为助洗剂。这些是例如聚丙烯酸或聚甲基丙烯酸的碱金属盐,例如具有500至70,000g/摩尔的相对分子质量的那些碱金属盐。为了本文件的目的,对于聚合聚羧酸盐指示的摩尔质量是特定酸形式的重均摩尔质量Mw,其原则上已使用凝胶渗透色谱法(GPC)进行确定,已使用UV检测器。测量针对外部聚丙烯酸标准进行,由于与测试聚合物的结构关系,所述外部聚丙烯酸标准产生了实际的分子量值。这些规格显著不同于对于其使用聚苯乙烯磺酸作为标准的分子量规格。针对聚苯乙烯磺酸测量的摩尔质量一般显著高于本申请中指示的摩尔质量。
合适的聚合物特别是聚丙烯酸酯,其优选具有2,000至20,000g/摩尔的分子质量。由于其优异的溶解性,来自该组的摩尔质量为2,000至10,000g/摩尔,且特别优选3,000至5,000g/摩尔的短链聚丙烯酸酯依次又可以是优选的。
另外,共聚聚羧酸盐是合适的,特别是丙烯酸与甲基丙烯酸的那些以及丙烯酸或甲基丙烯酸与马来酸的那些。已发现含有50wt.%至90wt.%丙烯酸和50wt.%至10wt.%马来酸的丙烯酸与马来酸的共聚物是特别合适的。基于游离酸,其相对分子质量一般为2,000至70,000g/摩尔,优选为20,000至50,000g/摩尔,且特别是30,000至40,000g/摩尔。
根据本发明的固体试剂优选含有至少一种水溶性和/或水不溶性、有机和/或无机助洗剂。水溶性有机助洗剂物质包括上述有机助洗剂。特别地,可以以其碱性、中性或酸性钠盐或钾盐的形式存在的碱金属硅酸盐、碱金属碳酸盐和碱金属磷酸盐可以用作水溶性无机助洗剂材料。
用于固体试剂的水可分散性无机助洗剂材料特别是结晶或无定形碱金属铝硅酸盐,在液体试剂中以至多50wt.%,优选不多于40wt.%的量,特别是以1至5wt.%的量使用。其中,以清洗剂品质的结晶铝硅酸钠,特别是单独或以混合物的沸石A、P和任选地X,例如以沸石A和X的共结晶形式(AX,来自Condea Augusta S.p.A.的商业产品)是优选的。接近于所述上限的量优选用于固体微粒试剂中。合适的铝硅酸盐特别是不具有大于30μm的粒径的颗粒,并且优选由至多至少80wt.%的尺寸小于10μm的颗粒组成。可以如DE2412837中所述进行确定的所述铝硅酸盐的钙结合能力,一般在每克100至200mg CaO的范围内。
助洗剂物质优选以至多75wt.%,且特别是5至50wt.%的量包含在根据本发明的固体试剂中。
除上文描述的助洗剂之外,具有清洁作用的聚合物也可以存在于清洗剂或清洁剂中。相对于根据本发明的清洗剂或清洁剂的总重量,具有清洁作用的聚合物按重量计的比例优选为0.1至20wt.%,优选为1.0至15wt.%,且特别是2.0至12wt.%。
特别是来自共聚聚磺酸盐组的含有磺酸基的聚合物,优选用作具有清洁作用的聚合物。除含有磺酸基的单体之外,这些共聚聚磺酸盐还包含来自不饱和羧酸组的至少一种单体。
作为不饱和羧酸,特别优选使用式R1(R2)C=C(R3)COOH的不饱和羧酸,其中R1至R3彼此独立地代表-H、-CH3、具有2至12个碳原子的直链或支链的饱和烷基官能团、具有2至12个碳原子的直链或支链的单不饱和或多不饱和的烯基官能团、-NH2、-OH或-COOH-取代的如上定义的烷基或烯基官能团,或者代表-COOH或-COOR4,其中R4是具有1至12个碳原子的饱和或不饱和、直链或支链的烃官能团。特别优选的不饱和羧酸是丙烯酸、甲基丙烯酸、乙基丙烯酸、α-氯丙烯酸、α-氰基丙烯酸、巴豆酸、α-苯基丙烯酸、马来酸、马来酸酐、富马酸、衣康酸、柠康酸、亚甲基丙二酸、山梨酸、肉桂酸或其混合物。当然也可以使用不饱和二羧酸。
对于含磺酸基的单体,式R5(R6)C=C(R7)-X-SO3H的那些单体是优选的,其中R5至R7彼此独立地代表-H、-CH3、具有2至12个碳原子的直链或支链的饱和烷基官能团、具有2至12个碳原子的直链或支链的单不饱和或多不饱和的烯基官能团、-NH2、-OH或-COOH-取代的烷基或烯基官能团,或者代表-COOH或-COOR4,其中R4是具有1至12个碳原子的饱和或不饱和、直链或支链的烃官能团,并且X代表任选存在的间隔基团,其选自其中n=0至4的-(CH2)n-、其中k=1至6的-COO-(CH2)k-、-C(O)-NH-C(CH3)2-、-C(O)-NH-C(CH3)2-CH2-和-C(O)-NH-CH(CH2CH3)-。
在这些单体中,式H2C=CH-X-SO3H、H2C=C(CH3)-X-SO3H和HO3S-X-(R6)C=C(R7)-X-SO3H的那些单体是优选的,其中R6和R7彼此独立地选自-H、-CH3、-CH2CH3、-CH2CH2CH3和-CH(CH3)2,并且X代表任选存在的间隔基团,其选自其中n=0至4的-(CH2)n-、其中k=1至6的-COO-(CH2)k-、-C(O)-NH-C(CH3)2-、-C(O)-NH-C(CH3)2-CH2-和-C(O)-NH-CH(CH2CH3)-。
特别优选的含磺酸基的单体是1-丙烯酰胺-1-丙磺酸、2-丙烯酰胺-2-丙磺酸、2-丙烯酰胺-2-甲基-1-丙磺酸、2-甲基丙烯酰胺-2-甲基-1-丙磺酸、3-甲基丙烯酰胺-2-羟基-丙磺酸、烯丙基磺酸、甲代烯丙基磺酸、烯丙氧基苯磺酸、甲代烯丙氧基苯磺酸、2-羟基-3-(2-丙烯氧基)丙磺酸、2-甲基-2-丙烯-1-磺酸、苯乙烯磺酸、乙烯基磺酸、丙烯酸3-磺丙酯、甲基丙烯酸3-磺丙酯、磺基甲基丙烯酰胺、磺甲基甲基丙烯酰胺、以及上述酸或其水溶性盐的混合物。
在聚合物中,磺酸基可以全部或部分以中和形式存在。部分或完全中和的含磺酸基的共聚物的使用根据本发明是优选的。根据本发明优选使用的磺基共聚物的摩尔质量可以变化,以便使聚合物的性质适应所需的预期用途。优选的自动餐具清洗洗涤剂的特征在于,所述共聚物具有2,000至200,000g/摩尔,优选4,000至25,000g/摩尔,且特别是5,000至15,000g/摩尔的摩尔质量。
在一个进一步优选的实施方式中,除含羧基单体和含磺酸基单体之外,共聚物还包含至少一种非离子的、优选疏水性单体。通过使用这些疏水改性的聚合物,能够特别改善根据本发明的自动餐具清洗洗涤剂的漂洗性能。
含有共聚物的清洗剂和清洁剂根据本发明是优选的,所述共聚物包含i)含有羧酸基的单体、ii)含有磺酸基的单体、或iii)非离子单体。通过使用这些三元共聚物,能够改善根据本发明的自动餐具清洗洗涤剂的漂洗性能超过包含磺基聚合物而不添加非离子单体的可比较的餐具清洗洗涤剂。
作为非离子单体,优选使用通式R1(R2)C=C(R3)-X-R4的单体,其中R1至R3彼此独立地代表-H、-CH3或-C2H5,X代表选自-CH2-、-C(O)O-和-C(O)-NH-的任选存在的间隔基团,并且R4代表具有2至22个碳原子的直链或支链的饱和或不饱和的烷基官能团,优选具有6至22个碳原子的芳族官能团。特别优选的非离子单体是丁烯、异丁烯、戊烯、3-甲基丁烯、2-甲基丁烯、环戊烯、己烯、己烯-1,2-甲基戊烯-1、3-甲基戊烯-1、环己烯、甲基环戊烯、环庚烯、甲基环己烯、2,4,4-三甲基戊烯-1、2,4,4-三甲基戊烯-2,2,3-二甲基己烯-1、2,4-二甲基己烯-1、2,5-二甲基己烯-1、3,5-二甲基己烯-1、4,4-二甲基己烷-1、乙基环己烯、1-辛烯、具有10个或更多个碳原子的α-烯烃(例如1-癸烯、1-十二烯、1-十六烯、1-十八烯和C22α-烯烃)、2-苯乙烯、α-甲基苯乙烯、3-甲基苯乙烯、4-丙基苯乙烯、4-环己基苯乙烯、4-十二烷基苯乙烯、2-乙基-4-苄基苯乙烯、1-乙烯基萘、2-乙烯基萘、丙烯酸甲酯、丙烯酸乙酯、丙烯酸丙酯、丙烯酸丁酯、丙烯酸戊酯、丙烯酸己酯、甲基丙烯酸甲酯、N-(甲基)丙烯酰胺、丙烯酸-2-乙基己酯、甲基丙烯酸-2-乙基己酯、N-(2-乙基己基)丙烯酰胺、丙烯酸辛酯、甲基丙烯酸辛酯、N-(辛基)丙烯酰胺、丙烯酸月桂酯、甲基丙烯酸月桂酯、N-(月桂基)丙烯酰胺、丙烯酸十八酯、甲基丙烯酸十八酯、N-(硬脂酰)丙烯酰胺、山嵛酰丙烯酸二十二烷酯、甲基丙烯酸二十二烷酯和N-(二十二烷基)丙烯酰胺或其混合物。
相对于根据本发明的试剂的总重量,含磺酸基的共聚物按重量计的比例优选为0.1至15wt.%,更优选为1.0至12wt.%,且特别是2.0至10wt.%。
适用于根据本发明的试剂中的可能的过氧化合物特别包括有机过氧酸或有机酸的过酸盐,例如邻苯二甲酰亚胺过己酸、过苯甲酸或双过十二烷二酸的盐、过氧化氢以及在洗涤条件下释放出过氧化氢的无机盐,所述盐包括过硼酸盐、过碳酸盐、过硅酸盐和/或过硫酸盐如caroate,以及过氧化氢包合物如H2O2-脲加合物。过氧化氢也可以借助于酶促系统,即氧化酶及其底物而产生。如果预期使用固体过氧化合物,则它们可以以粉末或颗粒的形式使用,其原则上也可以以已知的方式进行涂布。过氧化合物可以像这样或以含有其的试剂的形式加入洗涤液中,其原则上可以含有所有常规的洗涤、清洁或消毒剂组分。特别优选地,使用碱金属过碳酸盐或碱金属过硼酸盐一水合物。如果根据本发明的试剂含有过氧化合物,则这些以优选至多50wt.%,特别是5至30wt.%,更优选0.1至20wt.%的量存在。
在过水解条件下,导致优选具有1至10个C原子,特别是2至4个C原子的脂族过氧羧酸,和/或任选取代的过苯甲酸的化合物可以在试剂中用作漂白活化剂。携带所述C原子数的O酰基和/或N酰基和/或任选取代的苯甲酰基的物质是合适的。优选的是多酰化亚烷基二胺特别是四乙酰乙二胺(TAED),酰化三嗪衍生物特别是1,5-二乙酰-2,4-二氧六氢-1,3,5-三嗪(DADHT),酰化甘脲特别是四乙酰甘脲(TAGU),N-酰基酰亚胺特别是N-壬酰基琥珀酰亚胺(NOSI),酰化苯酚磺酸盐或羧酸盐或者其磺酸或羧酸,特别是壬酰氧基苯磺酸盐或异壬酰氧基苯磺酸盐或月桂酰氧基苯磺酸盐(NOBS或异NOBS或LOBS),4-(2-癸酰氧基乙氧基羰基氧基)-苯磺酸盐(DECOBS)或癸酰氧基苯甲酸盐(DOBA),羧酸酐特别是邻苯二甲酸酐,酰化多元醇特别是三醋精,乙二醇二乙酸酯,2,5-二乙酰氧基-2,5-二氢呋喃和烯醇酯,以及乙酰化山梨糖醇和甘露醇或其所述混合物(SORMAN),酰化糖衍生物,特别是五乙酰葡萄糖(PAG)、五乙酰果糖、四乙酰木糖和八乙酰乳糖,乙酰化的任选地N-烷基化的葡糖胺和葡糖酸内酯,N-酰化的内酰胺例如N-苯甲酰基己内酰胺,形成perimidic acids的腈,特别是具有季铵化氮原子的氨基乙腈衍生物和/或氧转移磺酰亚胺和/或酰基腙。同样优选使用亲水取代的酰基缩醛和酰基内酰胺。也可以使用常规漂白活化剂的组合。特别是在上文提到的产生过氧化氢的漂白剂的存在下,此类漂白活化剂可以以惯常的数量范围存在,优选以基于总试剂0.5至10wt.%,且特别是1至8wt.%的量,但当过羧酸用作唯一漂白剂时,优选完全不存在。
加上或代替常规漂白活化剂,磺酰亚胺和/或加强漂白的过渡金属盐或过渡金属络合物也可以作为所谓的漂白催化剂包含在固体试剂中。
根据本发明的餐具清洗洗涤剂还包含漂白活化剂。这些物质优选为强化漂白的过渡金属盐或过渡金属络合物,例如Mn-、Fe-、Co-、Ru-或Mo salen络合物或羰基络合物。具有含N三脚架配体的Mn-、Fe-、Co-、Ru-、Mo-、Ti-、V-和Cu-络合物,以及Co-、Fe-Cu-和Ru-氨络合物也可以用作漂白催化剂。
特别优选使用处于氧化阶段II、III、IV或IV的锰的络合物,其优选含有具有供体功能N、NR、PR、O和/或S的一种或多种大环配体。优选地,使用具有氮供体功能的配体。特别优选在根据本发明的试剂中使用漂白催化剂,其含有作为大分子配体的1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me-TACN)、1,4,7-三氮杂环壬烷(TACN)、1,5,9-三甲基-1,5,9-三氮杂环十二烷(Me-TACD)、2-甲基-1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me/Me-TACN)和/或2-甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me/TACN)。合适的锰络合物是例如[MnIII 2(μ-O)1(μ-OAc)2(TACN)2](CIO4)2、[MNIIIMNIV(μ-O)2(μ-OAc)1(TACN)2](BPh4)2、[MNIV 4(μ-O)6(TACN)4](CIO4)4、[MNIII 2(μ-O)1(μ-OAc)2(Me-TACN)2](CIO4)2、[MNIIIMNIV(μ-O)1(μ-OAc)2(Me-TACN)2](CIO4)3、[MNIV 2(μ-O)3(Me-TACN)2](PF6)2和[MNIV 2(μ-O)3(Me/Me-TACN)2](PF6)2(OAc=OC(O)CH3)。
其特征在于它们含有选自强化漂白的过渡金属盐和过渡金属络合物的漂白催化剂,优选选自锰与1,4,7-三甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me-TACN)或1,2,4,7-四甲基-1,4,7-三氮杂环壬烷(Me/Me-TACN)的络合物的餐具清洗洗涤剂,特别是自动餐具清洗洗涤剂,根据本发明是优选的,因为上述漂白催化剂可以特别显著地改善清洁结果。
特别是具有中心原子Mn和Co的上述强化漂白的过渡金属络合物,优选以至多5wt.%,特别是0.0025至1wt.%,且特别优选0.01至0.30wt.%的量使用,在每种情况下都基于含有漂白剂催化剂的试剂的总重量。然而,在特殊情况下,也可以使用更多的漂白催化剂。
根据本发明的清洁剂可以含有有机溶剂作为进一步的组分。添加有机溶剂对这些试剂的酶稳定性和清洁性能具有有利作用。优选的有机溶剂衍生自一元醇或多元醇、链烷醇胺或乙二醇醚。溶剂优选选自乙醇、正丙醇或异丙醇、丁醇、乙二醇、丙二醇或丁二醇、甘油、二甘醇、丙基二甘醇或丁基二甘醇、己二醇、乙二醇甲醚、乙二醇乙醚、乙二醇丙醚、乙二醇单正丁醚、二甘醇甲醚、二甘醇乙醚、丙二醇甲醚、丙二醇乙醚或丙二醇丙醚、二丙二醇甲醚或二丙二醇乙醚、甲氧基三甘醇、乙氧基三甘醇或丁氧基三甘醇、1-丁氧基乙氧基-2-丙醇、3-甲基-3-甲氧基丁醇、丙二醇叔丁基醚和这些溶剂的混合物。相对于根据本发明的试剂的总重量,这些有机溶剂按重量计的比例优选为0.1至10wt.%,更优选为0.2至8.0wt.%,且特别是0.5至5.0wt.%。在稳定清洁剂方面特别有效的特别优选的有机溶剂是甘油以及1,2-丙二醇。含有优选来自甘油和1,2-丙二醇组的至少一种多元醇的液体试剂根据本发明是优选的,其中相对于清洁剂的总重量,多元醇按重量计的比例优选为0.1至10wt.%,更优选为0.2至8.0wt.%,且特别是0.5至5.0wt.%。其它优选的有机溶剂是有机胺和链烷醇胺。根据本发明的试剂优选含有以0.1至10wt.%,更优选0.2至8.0wt.%,且特别是0.5至5.0wt.%的量的这些胺,在每种情况下都基于其总重量。乙醇胺是特别优选的链烷醇胺。
根据本发明的清洗剂和清洁剂的进一步优选的组分是糖醇(醛醇)。糖醇的组包括式HOCH2[CH(OH)]nCH2OH的非环状多元醇。糖醇包括例如甘露糖醇、异麦芽糖醇、乳糖醇、山梨糖醇和木糖醇、苏糖醇、赤藓糖醇和阿拉伯糖醇。已发现山梨糖醇关于酶稳定性是特别有利的。相对于清洗剂和清洁剂的总重量,糖醇按重量计的百分比优选为1.0至10wt.%,更优选为2.0至8.0wt.%,且特别是3.0至6.0wt.%。
在一个实施方式中,清洗剂或清洁剂包含
-5至70wt.%,且特别是5至30wt.%的表面活性剂,和/或
-10至65wt.%,且特别是12至60wt.%的水溶性或水可分散性无机助洗剂材料,和/或
-0.5至10wt.%,且特别是1至8wt.%的水溶性有机助洗剂,和/或
-0.01至15wt.%的固体无机和/或有机酸或酸盐,和/或
-0.01至5wt.%的用于重金属的络合剂,和/或
-0.01至5wt.%的灰化抑制剂,和/或
-0.01至5wt.%的染料转移抑制剂,和/或
-0.01至5wt.%的抑泡剂。
任选地,该试剂还可以包含优选0.01至5wt.%的荧光增白剂。
根据本发明的试剂有利地含有以2μg至20mg,优选5μg至17.5mg,更优选20μg至15mg,且最特别优选50μg至10mg/g试剂的量的蛋白酶。进一步地,包含在试剂中的蛋白酶和/或试剂的其它成分可以用这样的物质进行涂布,所述物质在室温或水的不存在下对酶是不可渗透的,并且在试剂的使用条件下变得对酶可渗透。因此,本发明的此类实施方式的特征在于,所述酶由在室温或水的不存在下对酶是不可渗透的物质进行涂布。此外,清洗剂或清洁剂本身还可以包装在容器优选透气的容器中,所述清洁剂在使用前不久或在洗涤过程/漂洗过程期间从所述容器中释放出来。
本发明的这些实施方式包括根据本发明的试剂的所有固体、粉末、颗粒、片剂形式、液体、凝胶或糊状施用形式,其也可以任选地由多个相组成,并且可以以压缩形式或未压缩形式存在。试剂可以作为可流动的粉末存在,特别地具有300至1200g/l,特别是500至900g/l或600至850g/l的堆密度。试剂的固体剂型还包括含有固体试剂的挤出物、颗粒、片剂或小袋,其既可以存在于大容器中,也可以按份存在。可替代地,试剂也可以采取液体、凝胶或糊状形式,例如非水性液体清洗剂或非水性糊状物的形式、或者水性清洗剂或含水糊状物的形式。试剂也可以作为单组分系统存在。此类试剂由一个相组成。可替代地,试剂也可以由多个相组成(多组分系统)。相应地,此类试剂被分成几种组分,例如两个液相、两个固相或一个液相和一个固相。在本发明的一个进一步的实施方式中,因此,清洗剂或清洁剂的特征在于被分成多个组分。基于水和/或基于有机溶剂的液体产品形式可以以增稠的形式,即以凝胶的形式存在。
如果物质例如组合物或试剂在25℃和1,013毫巴下处于固体物理状态,则它是根据本发明的定义的固体。
如果物质例如组合物或试剂在25℃和1,013毫巴下处于流体物理状态,则它是根据本发明的定义的液体。液体还包括凝胶形式。
根据本发明的试剂优选以液体形式存在。优选的清洗剂和清洁剂含有基于其总重量的多于40wt.%,优选50至90wt.%,且特别是60至80wt.%的水。
根据本发明的液体清洗剂或清洁剂优选以多相形式配制,即,通过将彼此分开的两种或更多种不同的液体清洗剂或清洁剂组合。这种类型的制剂增加了清洗剂或清洁剂的稳定性并改善了其清洁性能。根据本发明的优选的清洗剂或清洁剂的特征在于,它包含包装手段以及在所述包装手段中彼此分开的两种液体清洗剂或清洁剂A和B,其中组合物A含有
a)根据本发明的至少一种修饰的蛋白酶;
b)至少一种淀粉酶,
c)10至84.9wt.%的助洗剂;
d)15至89.9wt.%的水;和
组合物B含有
e)10至75wt.%的助洗剂;
f)25至90wt.%的水。
本文所述的清洁剂,特别是餐具清洗洗涤剂,甚至更优选自动餐具清洗洗涤剂,优选预包装成计量单元。这些计量单元优选包含对于清洁循环所需的活性清洁物质的量。优选的计量单元具有12至30g,优选14至26g,且特别是15至22g的重量。特别优选这样选择上述计量单元的体积及其空间形状,使得预包装的单元可以经由洗碗机的投配室进行投配。因此,计量单元的体积优选为10至35ml,优选为12至30ml。
试剂,特别是自动餐具清洗洗涤剂,特别是预制的计量单元,特别优选具有水溶性包裹物。水溶性包裹物优选由水溶性薄膜材料制成,所述水溶性薄膜材料选自聚合物或聚合物混合物。包裹物可以由一层或者两层或更多层水溶性薄膜材料制成。第一层和另外层(如果存在)的水溶性薄膜材料可以是相同或不同的。特别优选的是这样的薄膜,其例如可以在它们已充满试剂后进行胶粘和/或密封,以形成包装例如管或小袋。
水溶性包装可以具有一个或多个腔室。试剂可以包含在水溶性包裹物的一个或多个腔室(如果存在)中。试剂的量优选对应于餐具洗涤周期所需的全部或一半剂量。
水溶性包裹物优选含有聚乙烯醇或聚乙烯醇共聚物。含有聚乙烯醇或聚乙烯醇共聚物的水溶性包裹物显示出良好的稳定性,伴随足够高水平的水溶性,特别是冷水溶解性。用于生产水溶性包裹物的合适的水溶性薄膜优选基于聚乙烯醇或聚乙烯醇共聚物,其分子量在5,000至1,000,000g/摩尔,优选20,000至500,000g/摩尔,特别优选30,000至100,000g/摩尔,且特别是40,000至80,000g/摩尔的范围内。用于根据本发明的水溶性包装的水溶性包裹物中的合适的水溶性薄膜是由MonoSol LLC例如以名称M8630、C8400或M8900销售的薄膜。其它合适的薄膜包括来自Aicello Chemical Europe GmbH的以名称PT、GA、KC或KL的薄膜,或者来自Kuraray的VF-HP薄膜。
此类水溶性包裹物也已经在专利申请WO2004031338A和WO2003099985A中进行描述,所述专利申请的公开内容在此整体引入作为参考。
酶一般不以纯蛋白质的形式提供,而是以稳定、可贮存和可转运的制剂形式提供。这些预包装的制剂包括例如通过造粒、挤出或冻干获得的固体制剂,或者,特别是在液体或凝胶剂的情况下,酶的溶液,其有利地是最大限度地浓缩的,具有低含水量和/或补充有稳定剂或其它助剂。此外,能够将两种或更多种酶配制在一起,使得单个颗粒显示出多种酶活性。
根据本发明的清洗剂或清洁剂可以专一地含有根据本发明的酶组合,所述酶组合包括如本文定义的至少一种吉氏芽孢杆菌蛋白酶和淀粉酶。可替代地,它们也可以含有其它酶,其浓度对于试剂的有效性是有利的。因此,本发明的一个进一步实施方式由进一步包含一种或多种进一步的酶的试剂代表。可以在根据本发明的试剂中发展催化活性的所有酶可以优选用作酶,所述酶特别是脂肪酶、纤维素酶、半纤维素酶、甘露聚糖酶、鞣酸酶、木聚糖酶、黄原胶酶、木葡聚糖酶、β-葡糖苷酶、果胶酶、卡拉胶酶、过水解酶、氧化酶、氧化还原酶及其混合物。基于活性蛋白质,酶在每种情况下有利地以1×10-8至5wt.%的量包含在试剂中。越来越优选地,基于活性蛋白质,每种进一步的酶以1×10-7至3wt.%、0.00001至1wt.%、0.00005至0.5wt.%、0.0001至0.1wt.%,并且特别优选0.0001至0.05wt.%的量包含在根据本发明的试剂中。特别优选地,酶显示出针对特定污渍或斑点的协同清洁性能,即在试剂组合物中包含的酶在其清洁性能方面相互支持。非常特别优选地,在根据本发明包含的蛋白酶和根据本发明的试剂的进一步的酶之间,特别包括在所述蛋白酶和淀粉酶和/或脂肪酶和/或甘露聚糖酶和/或纤维素酶和/或果胶酶之间存在此类协同作用。协同效应不仅可以在不同酶之间出现,而且还可以在一种或多种酶与根据本发明的试剂的其它成分之间出现。
可以根据本发明进行包装的纤维素酶(内切葡聚糖酶,EG)包含例如富含内切葡聚糖酶(EG)的真菌纤维素酶制剂,以及其由Novozymes以商品名提供的精制。还可从Novozymes获得的产品和分别基于来自特异腐质霉(Humicolainsolens)DSM 1800的50kD-EG和43kD-EG。可以使用的来自该公司的进一步商业产品是和例如,还能够使用这样的纤维素酶,其可从ABEnzymes以商品名和获得,并且至少部分地基于来自Melanocarpus的20kD-EG。来自AB Enzymes的进一步纤维素酶是和进一步合适的纤维素酶来自芽孢杆菌属物种CBS 670.93和CBS 669.93,其中来自芽孢杆菌属物种CBS 670.93的纤维素酶可从Danisco/Genencor以商品名获得。来自Danisco/Genencor的可以使用的进一步商业产品是"Genencor detergent cellulase L"和Neutra。
特别是由于其甘油三酯切割活性而使用,而且也为了从合适的前体原位生成过酸的脂肪酶或角质酶的实例,包括例如最初得自柔毛腐质霉(Humicola lanuginosa)(疏棉状嗜热丝孢菌(Thermomyces lanuginosus))的脂肪酶或由其进一步开发,特别是在所提到的位置中具有从脂肪酶起始的下述氨基酸交换中的一种或多种的那些脂肪酶:D96L、T213R和/或N233R,特别优选T213R和N233R。脂肪酶例如由Novozymes公司以商品名Ultra、和销售。可以有利地使用的另一种脂肪酶可从Novozymes以商品名获得。此外,例如,也可以使用最初从茄病镰刀菌(Fusarium solani pisi)和特异腐质霉(Humicola insolens)中分离的角质酶。还可以使用的脂肪酶可从Amano以名称LipaseLipaseLipase和LipaseLipaseBacillus sp.LipaseLipase和Lipase获得。例如,可以使用来自Danisco/Genencor公司的脂肪酶或角质酶,其起始酶最初从门多萨假单胞菌(Pseudomonas mendocina)和茄病镰刀菌(Fusarium solanii)中分离。作为其它重要的商业产品,应该提到最初由Gist-Brocades(现为Danisco/Genencor)上市的制剂M1和由Meito Sangyo KK以名称LipaseLipase和Lipase上市的酶,以及来自Genencor的产品
为了增加漂白效果,根据本发明可以使用氧化还原酶例如氧化酶、加氧酶、过氧化氢酶、过氧化物酶(例如卤-、氯-、溴-、木质素、葡萄糖或锰过氧化物酶)、双加氧酶或漆酶(酚氧化酶、多酚氧化酶)。有利地,另外添加与酶相互作用的有机化合物,特别优选芳族化合物,以便加强有关氧化还原酶(增强剂)的活性,或者在极大不同的氧化还原电位的情况下,确保氧化酶和污染物(介质)之间的电子流动。
本发明的一个进一步目的是用于清洁纺织品和/或硬表面,特别是餐具的方法,其特征在于在至少一个方法步骤中,使用根据本发明的试剂。
优选的清洁方法是自动餐具洗涤方法。在此类方法中,例如借助于门中的分配腔室或借助于洗碗机内部的附加分配容器,可以将根据本发明的清洁剂分配到清洁液内。可替代地,清洁剂也可以直接应用于脏餐具或洗碗机的内壁之一,例如门的内侧。根据本发明的方法在商购可得的洗碗机的内部进行。在洗碗机的情况下,清洁程序一般可以在进行餐具洗涤方法之前由用户选择且确定。在根据本发明的方法中使用的洗碗机清洁程序包括至少一个预洗循环和一个清洁循环。包括进一步的清洁或漂清循环例如漂洗循环的清洁程序根据本发明是优选的。根据本发明的方法特别优选是包括预洗循环、清洁循环和漂洗循环的清洁程序的部分。根据本发明的方法优选与清洁程序结合使用,在所述清洁程序中,洗涤液在清洁循环期间被加热。在根据本发明的方法的一个优选实施方式中,根据本发明的清洁剂在其期间分配到洗碗机的内部的清洁循环的特征在于,在所述循环期间清洁液的温度上升到高于30℃,优选高于40℃,且特别是高于50℃的值。
在各个实施方式中,上述方法的特征在于所述蛋白酶在0至100℃,优选10至70℃,更优选30至50℃,且最优选45℃的温度下使用。
本发明的这一主题的替代实施方式还表现为用于清洁纺织品的方法、以及用于处理纺织品原材料或用于纺织品护理的方法,其中根据本发明的试剂在至少一个方法步骤中变得活性。其中,优选用于包含天然组成成分的纺织品原材料、纤维或纺织品的方法,并且非常特别地用于包含羊毛或丝的此类材料、纤维或纺织品。
本发明的另一个主题是根据本发明的试剂用于清洁纺织品和/或硬表面的用途,特别使得使用以40μg至4g,优选50μg至3g,特别优选100μg至2g,且非常特别优选200μg至1g的量的淀粉酶和蛋白酶的组合。
对于根据本发明的蛋白酶和含有其的试剂描述的所有方面、目的和实施方式也可适用于本发明的这一主题。因此,此处在适当的点上明确参考本公开内容,其中应注意本公开内容也适用于根据本发明的上述用途。
实施例
餐具清洗洗涤剂的清洗性能的确定
使用商购可得的两部分餐具清洗洗涤剂组合物。
表3:以wt.%计的凝胶相的组成:
已根据表3制备了相应的制剂。在110℃的温度下搅拌凝胶相。在计量加入凝胶相前不久,将蛋白酶颗粒1或2计量加入仍然热的组合物内。
然后将相应的凝胶相(1.5g)连同根据表4的固相(17.0g)一起以单份(小袋)包装在一起,具有18.5g的总重量。
表4:凝胶相的组成:
清洁性能:
使用以这种方式制备的单份(凝胶相G1,固相,表4),根据Miele GSL,Eco 45°程序中的IKW方法,在21°dH下确定组合物的清洁性能。
表5:结果
清洁性能 | 焦糖布蕾 | 蛋黄 | 意大利面 | |
E1 | G1+蛋白酶颗粒1(30mg/工作) | 7.2 | 4.7 | 3.5 |
E2 | G1+蛋白酶颗粒2(30mg/工作) | 8.4 | 8.0 | 4.5 |
两种蛋白酶颗粒各自均含有30mg的活性蛋白质/工作(对应于每个单份的活性酶蛋白质含量,适用于清洁应用)。蛋白酶颗粒1含有比率为1.5:1的蛋白酶1a(根据来自WO2016000973的SEQ ID NO:6的蛋白酶)和蛋白酶1b(来自Novozymes)的组合。蛋白酶颗粒2含有根据来自WO2017215925的SEQ ID NO:5的蛋白酶。
令人惊讶地,已发现了当使用蛋白酶颗粒2时,除对含蛋白质污渍的特别好的清洁性能之外,还可以观察到对来自意大利面的基于淀粉的污渍的积极作用。
序列表
<110> 汉高股份有限及两合公司
<120> 包含蛋白酶和淀粉酶的清洗剂和清洁剂
<130> 2019P00354WO
<150> EP19187564.0
<151> 2019-07-22
<160> 8
<170> PatentIn version 3.5
<210> 1
<211> 269
<212> PRT
<213> Bacillus gibsonii
<400> 1
Gln Gln Thr Val Pro Trp Gly Ile Thr Arg Val Gln Ala Pro Thr Val
1 5 10 15
His Asn Arg Gly Ile Thr Gly Ser Gly Val Lys Val Ala Ile Leu Asp
20 25 30
Thr Gly Ile Ala Gln His Ser Asp Leu Thr Ile Arg Gly Gly Ala Ser
35 40 45
Phe Val Pro Gly Glu Ser Thr Thr Ala Asp Leu Asn Gly His Gly Thr
50 55 60
His Val Ala Gly Thr Val Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val Ile
65 70 75 80
Gly Val Ala Pro Ser Ala Asp Leu Tyr Ala Val Lys Val Leu Gly Ala
85 90 95
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Ala Thr Asn Asn Met His Ile Ala Asn Met Ser Leu Gly Ser Asp Ala
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130 135 140
Val Leu Val Ile Ala Ala Thr Gly Asn Asn Gly Thr Gly Ser Ile Gly
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Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln
165 170 175
Asn Asn Arg Arg Ala Ser Phe Ser Gln Tyr Gly Thr Gly Ile Asp Ile
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Val Ala Pro Gly Val Gly Ile Gln Ser Thr Tyr Leu Asn Asn Ser Tyr
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210 215 220
Ala Ala Leu Val Lys Gln Lys Asn Pro Ser Trp Asn Ala Thr Gln Ile
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Arg Asn His Leu Lys Asn Thr Ala Thr Asn Leu Gly Asn Ser Ser Gln
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Thr Gly Ile Ser Thr His Pro Asp Leu Asn Ile Arg Gly Gly Ala Ser
35 40 45
Phe Val Pro Gly Glu Pro Ser Thr Gln Asp Gly Asn Gly His Gly Thr
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His Val Ala Gly Thr Ile Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val Leu
65 70 75 80
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Gly Asn Asn Gly Met His Val Ala Asn Leu Ser Leu Gly Ser Pro Ser
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Val Leu Val Val Ala Ala Ser Gly Asn Ser Gly Ala Gly Ser Ile Ser
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Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln
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<212> PRT
<213> Bacillus lentus
<400> 3
Ala Gln Ser Val Pro Trp Gly Ile Ser Arg Val Gln Ala Pro Ala Ala
1 5 10 15
His Asn Arg Gly Leu Thr Gly Ser Gly Val Lys Val Ala Val Leu Asp
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Thr Gly Ile Ser Thr His Pro Asp Leu Asn Ile Arg Gly Gly Ala Ser
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Phe Val Pro Gly Glu Pro Ser Thr Gln Asp Gly Asn Gly His Gly Thr
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His Val Ala Gly Thr Ile Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val Leu
65 70 75 80
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85 90 95
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100 105 110
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130 135 140
Val Leu Val Val Ala Ala Ser Gly Asn Ser Gly Ala Ser Ser Ile Ser
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Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln
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<211> 269
<212> PRT
<213> Bacillus alkalophilus
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35 40 45
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Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln
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Asn Asn Asn Arg Ala Ser Phe Ser Gln Tyr Gly Ala Gly Leu Asp Ile
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<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<400> 5
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<400> 6
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Asn Leu Arg Asn Arg Gly Ile Thr Ala Ile Trp Ile Pro Pro Ala Trp
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50 55 60
Asp Leu Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Val Arg Thr Lys Tyr Gly
65 70 75 80
Thr Arg Ser Gln Leu Glu Ser Ala Ile His Ala Leu Lys Asn Asn Gly
85 90 95
Val Gln Val Tyr Gly Asp Val Val Met Asn His Lys Gly Gly Ala Asp
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Ala Thr Glu Asn Val Leu Ala Val Glu Val Asn Pro Asn Asn Arg Asn
115 120 125
Gln Glu Ile Ser Gly Asp Tyr Thr Ile Glu Ala Trp Thr Lys Phe Asp
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Phe Pro Gly Arg Gly Asn Thr Tyr Ser Asp Phe Lys Trp Arg Trp Tyr
145 150 155 160
His Phe Asp Gly Val Asp Trp Asp Gln Ser Arg Gln Phe Gln Asn Arg
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Ile Tyr Lys Phe Arg Gly Asp Gly Lys Ala Trp Asp Trp Glu Val Asp
180 185 190
Ser Glu Asn Gly Asn Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Val Asp Met
195 200 205
Asp His Pro Glu Val Val Asn Glu Leu Arg Arg Trp Gly Glu Trp Tyr
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Thr Asn Thr Leu Asn Leu Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Val Lys His
225 230 235 240
Ile Lys Tyr Ser Phe Thr Arg Asp Trp Leu Thr His Val Arg Asn Ala
245 250 255
Thr Gly Lys Glu Met Phe Ala Val Ala Glu Phe Trp Lys Asn Asp Leu
260 265 270
Gly Ala Leu Glu Asn Tyr Leu Asn Lys Thr Asn Trp Asn His Ser Val
275 280 285
Phe Asp Val Pro Leu His Tyr Asn Leu Tyr Asn Ala Ser Asn Ser Gly
290 295 300
Gly Asn Tyr Asp Met Ala Lys Leu Leu Asn Gly Thr Val Val Gln Lys
305 310 315 320
His Pro Met His Ala Val Thr Phe Val Asp Asn His Asp Ser Gln Pro
325 330 335
Gly Glu Ser Leu Glu Ser Phe Val Gln Glu Trp Phe Lys Pro Leu Ala
340 345 350
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355 360 365
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385 390 395 400
Gln His Asp Tyr Phe Asp His His Asn Ile Ile Gly Trp Thr Arg Glu
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Gly Pro Gly Gly Glu Lys Trp Met Tyr Val Gly Gln Asn Lys Ala Gly
435 440 445
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450 455 460
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Ile Trp Val Lys Arg
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<212> PRT
<213> Bacillus sp.
<400> 8
His His Asn Gly Thr Asn Gly Thr Met Met Gln Tyr Phe Glu Trp Tyr
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Leu Pro Asn Asp Gly Asn His Trp Asn Arg Leu Asn Ser Asp Ala Ser
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Asp Leu Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Val Arg Thr Lys Tyr Gly
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Ile Gln Val Tyr Gly Asp Val Val Met Asn His Lys Gly Gly Ala Asp
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Ala Thr Glu Met Val Arg Ala Val Glu Val Asn Pro Asn Asn Arg Asn
115 120 125
Gln Glu Val Thr Gly Glu Tyr Thr Ile Glu Ala Trp Thr Arg Phe Asp
130 135 140
Phe Pro Gly Arg Gly Asn Thr His Ser Ser Phe Lys Trp Arg Trp Tyr
145 150 155 160
His Phe Asp Gly Val Asp Trp Asp Gln Ser Arg Arg Leu Asn Asn Arg
165 170 175
Ile Tyr Lys Phe Arg Gly His Gly Lys Ala Trp Asp Trp Glu Val Asp
180 185 190
Thr Glu Asn Gly Asn Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Ile Asp Met
195 200 205
Asp His Pro Glu Val Val Asn Glu Leu Arg Asn Trp Gly Val Trp Tyr
210 215 220
Thr Asn Thr Leu Gly Leu Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Val Lys His
225 230 235 240
Ile Lys Tyr Ser Phe Thr Arg Asp Trp Ile Asn His Val Arg Ser Ala
245 250 255
Thr Gly Lys Asn Met Phe Ala Val Ala Glu Phe Trp Lys Asn Asp Leu
260 265 270
Gly Ala Ile Glu Asn Tyr Leu Gln Lys Thr Asn Trp Asn His Ser Val
275 280 285
Phe Asp Val Pro Leu His Tyr Asn Leu Tyr Asn Ala Ser Lys Ser Gly
290 295 300
Gly Asn Tyr Asp Met Arg Asn Ile Phe Asn Gly Thr Val Val Gln Arg
305 310 315 320
His Pro Ser His Ala Val Thr Phe Val Asp Asn His Asp Ser Gln Pro
325 330 335
Glu Glu Ala Leu Glu Ser Phe Val Glu Glu Trp Phe Lys Pro Leu Ala
340 345 350
Tyr Ala Leu Thr Leu Thr Arg Glu Gln Gly Tyr Pro Ser Val Phe Tyr
355 360 365
Gly Asp Tyr Tyr Gly Ile Pro Thr His Gly Val Pro Ala Met Arg Ser
370 375 380
Lys Ile Asp Pro Ile Leu Glu Ala Arg Gln Lys Tyr Ala Tyr Gly Pro
385 390 395 400
Gln His Asp Tyr Ile Asp His Pro Asp Val Ile Gly Trp Thr Arg Glu
405 410 415
Gly Asp Ser Ser Ala Ala Lys Ser Gly Leu Ala Ala Leu Ile Thr Asp
420 425 430
Gly Pro Gly Gly Ser Lys Arg Met Tyr Ala Gly Leu Lys Asn Ala Gly
435 440 445
Glu Thr Trp Tyr Asp Ile Thr Gly Asn Arg Ser Asp Thr Val Lys Ile
450 455 460
Gly Ser Asp Gly Trp Gly Glu Phe His Val Asn Asp Gly Ser Val Ser
465 470 475 480
Ile Tyr Val Gln Lys
485
Claims (13)
1.一种清洗剂或清洁剂,其包含蛋白酶和至少一种淀粉酶,所述蛋白酶包含以下氨基酸序列:在其整个长度上与SEQ ID NO:1中指定的氨基酸序列具有至少70%的序列相同性,并且具有对应于在每种情况下基于根据SEQ ID NO:1的编号的位置12、43、122、127、154、156、160、211、212或222的至少一个位置处的氨基酸取代。
2.根据权利要求1的清洗剂或清洁剂,其中所述至少一种蛋白酶具有选自在每种情况下基于根据SEQ ID NO:1的编号的Q12L、I43V、M122L、D127P、N154S、T156A、G160S、M211N、M211L、P212D、P212H或A222S的至少一个氨基酸取代。
3.根据权利要求1或2的清洗剂或清洁剂,其中所述至少一种蛋白酶具有在每种情况下基于根据SEQ ID NO:1的编号的以下氨基酸取代变体之一:
(i)I43V;
(ii)M122L、N154S和T156A;
(iii)M211N和P212D;
(iv)M211L和P212D;
(v)G160S;
(vi)D127P、M211L和P212D;
(vii)P212H;或
(viii)Q12L、M122L和A222S。
4.根据权利要求1至3之一的清洗剂或清洁剂,其中所述至少一种淀粉酶选自:
a)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:5中指定的氨基酸序列具有至少80%的相同性,并且任选地具有根据SEQ ID NO:5的编号中的位置172、202、208、255和261之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自M202L、M202V、M202S、M202T、M202I、M202Q、M202W、S255N、R172Q以及它们的组合;和/或
b)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:6中指定的氨基酸序列具有至少60%的相同性,并且任选地具有根据SEQ ID NO:6的编号中的位置9、26、30、33、82、37、106、118、128、133、149、150、160、178、182、186、193、195、202、203、214、231、256、257、258、269、270、272、283、295、296、298、299、303、304、305、311、314、315、318、319、320、323、339、345、361、378、383、419、421、437、441、444、445、446、447、450、458、461、471、482和484之一处的至少一个氨基酸取代,和/或根据SEQ ID NO:6的编号中的位置183和184之一处的缺失,优选位置9、26、149、182、186、202、257、295、299、323、339和345之一处的至少一个氨基酸取代,特别优选选自R118K、D183*、G184*、N195F、R320K、R458K以及它们的组合;和/或
c)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:7中指定的氨基酸序列具有至少90%的相同性,并且任选地具有根据SEQ ID NO:7的编号中的位置93、116、118、129、133、134、140、142、146、147、149、151、152、169、174、183、184、186、189、193、195、197、198、200、203、206、210、212、213、235、243、244、260、262、284、303、304、320、338、347、359、418、431、434、439、447、458、469、476和477之一处的至少一个取代和/或缺失;和/或
d)包含氨基酸序列的α-淀粉酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:8中指定的氨基酸序列具有至少89%的相同性,并且具有在根据SEQ ID NO:8的编号中的位置180、181、182、183和184之一处的至少一个缺失,优选在选自根据SEQ ID NO:8的编号中的位置180+181、181+182、182+183和183+184的至少两个位置处,特别优选在根据SEQ ID NO:8的编号中的位置183+184处的缺失,和/或具有在根据SEQ ID NO:8的编号中的位置405、421、422和428之一处的选自I405L、A421H、A422P、A428T以及它们的组合的至少一个取代。
5.根据权利要求1至4之一的清洗剂或清洁剂,其中它包含至少一种第二蛋白酶和/或至少一种第二淀粉酶。
6.根据权利要求5的清洗剂或清洁剂,其中所述至少一种第二淀粉酶不同于所述至少一种第一淀粉酶,并且选自权利要求4中定义的组。
7.根据权利要求5或6的清洗剂或清洁剂,其中所述至少一种第二蛋白酶选自:
a)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:2中指定的氨基酸序列具有至少80%的相同性,并且具有根据SEQ ID NO:2的编号中的位置9、15、66、212和239之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自S9R、A15T、V66A、N212D、Q239R以及它们的组合;和/或
b)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:2中指定的氨基酸序列具有至少80%的相同性,并且具有根据SEQ ID NO:2的编号中的位置97处的氨基酸取代、以及在位置97和98处的氨基酸之间的氨基酸插入,优选选自S97A和/或S97AD;和/或
c)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:3中指定的氨基酸序列具有至少80%的相同性,并且任选地具有根据SEQ ID NO:3的编号中的位置3、4、99和199之一处的至少一个氨基酸取代,特别是氨基酸取代R99E或R99D,以及任选地额外的选自S3T、V4I、V199I以及它们的组合的至少一个氨基酸取代;和/或
d)包含氨基酸序列的蛋白酶,所述氨基酸序列在其整个长度上与SEQ ID NO:4中指定的氨基酸序列具有至少80%的相同性,并且任选地具有根据SEQ ID NO:4的编号中的位置32、33、48-54、58-62、94-107、116、123-133、150、152-156、158-161、164、169、175-186、197、198和203-216之一处的至少一个氨基酸取代,特别是根据SEQ ID NO:4的编号中的位置116、126、127、128和160之一处的至少一个氨基酸取代,优选选自G116V、S126L、P127Q、S128A以及它们的组合的至少一个氨基酸取代。
8.根据权利要求1至7之一的清洗剂或清洁剂,其中在每种情况下,相对于试剂的总重量,基于相应的有活性的蛋白质,每种淀粉酶和/或每种蛋白酶按重量计的比例为1×10-8至5wt.%,优选0.001至2wt.%,更优选0.005至1.5wt.%,甚至更优选0.0075至1wt.%,并且特别优选0.01至0.6wt.%。
9.根据权利要求1至8之一的清洗剂或清洁剂,其中它包含选自以下的至少一种进一步的酶:纤维素酶、半纤维素酶、甘露聚糖酶、鞣酸酶、木聚糖酶、黄原胶酶、木葡聚糖酶、β-葡糖苷酶、果胶酶、卡拉胶酶、过水解酶、氧化酶、氧化还原酶、脂肪酶以及它们的组合。
10.根据权利要求1至9之一的清洗剂或清洁剂,其中它含有至少一种进一步的组分,优选至少两种进一步的组分,其选自助洗剂、表面活性剂、聚合物、漂白剂、漂白催化剂、漂白活化剂、阻蚀剂、玻璃阻蚀剂、崩解助剂、香料和香水载体。
11.根据权利要求1至10之一的清洗剂或清洁剂,其中它为餐具清洗洗涤剂,优选自动餐具清洗洗涤剂,更优选液体自动餐具清洗洗涤剂。
12.一种用于清洁纺织品和/或硬表面的方法,其特征在于在至少一个方法步骤中使用根据权利要求1至11之一的试剂。
13.根据权利要求1至11之一的清洗剂或清洁剂用于清洁纺织品和/或硬表面的用途。
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