CN114052241A - 乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 - Google Patents
乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN114052241A CN114052241A CN202111294747.9A CN202111294747A CN114052241A CN 114052241 A CN114052241 A CN 114052241A CN 202111294747 A CN202111294747 A CN 202111294747A CN 114052241 A CN114052241 A CN 114052241A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- whey protein
- self
- assembly
- gel
- solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 title claims abstract description 109
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 title claims abstract description 109
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 title claims abstract description 104
- 238000001338 self-assembly Methods 0.000 title claims abstract description 66
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims abstract description 9
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims abstract description 30
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims abstract description 27
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 claims abstract description 14
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 24
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 16
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 12
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 9
- 238000001816 cooling Methods 0.000 claims description 8
- 230000036571 hydration Effects 0.000 claims description 7
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 claims description 7
- 239000001110 calcium chloride Substances 0.000 claims description 6
- 229910001628 calcium chloride Inorganic materials 0.000 claims description 6
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 6
- 239000012488 sample solution Substances 0.000 claims description 6
- 238000003756 stirring Methods 0.000 claims description 6
- 239000000835 fiber Substances 0.000 claims description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 claims description 4
- 239000012528 membrane Substances 0.000 claims description 4
- 238000007789 sealing Methods 0.000 claims description 4
- 229910021642 ultra pure water Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 239000012498 ultrapure water Substances 0.000 claims description 4
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 3
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 claims description 2
- 230000000887 hydrating effect Effects 0.000 claims description 2
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 claims description 2
- 239000000499 gel Substances 0.000 abstract description 51
- 239000002994 raw material Substances 0.000 abstract description 4
- 238000009776 industrial production Methods 0.000 abstract description 3
- 230000006698 induction Effects 0.000 abstract description 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 16
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 16
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 16
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 4
- 238000003917 TEM image Methods 0.000 description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 description 3
- 108091003079 Bovine Serum Albumin Proteins 0.000 description 2
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 2
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 2
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 2
- 229940098773 bovine serum albumin Drugs 0.000 description 2
- 239000000969 carrier Substances 0.000 description 2
- 230000007547 defect Effects 0.000 description 2
- 238000010586 diagram Methods 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- 231100000956 nontoxicity Toxicity 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 2
- 238000001878 scanning electron micrograph Methods 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 description 1
- 102000010445 Lactoferrin Human genes 0.000 description 1
- 108010063045 Lactoferrin Proteins 0.000 description 1
- 102000008192 Lactoglobulins Human genes 0.000 description 1
- 108010060630 Lactoglobulins Proteins 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 230000032683 aging Effects 0.000 description 1
- 230000001093 anti-cancer Effects 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000004071 biological effect Effects 0.000 description 1
- 239000012620 biological material Substances 0.000 description 1
- -1 biomedicine Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 1
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 235000019635 fat flavor Nutrition 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 239000004872 foam stabilizing agent Substances 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 238000001879 gelation Methods 0.000 description 1
- 239000003349 gelling agent Substances 0.000 description 1
- 102000034238 globular proteins Human genes 0.000 description 1
- 108091005896 globular proteins Proteins 0.000 description 1
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 description 1
- 230000006872 improvement Effects 0.000 description 1
- CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N l-phenylalanyl-l-lysyl-l-cysteinyl-l-arginyl-l-arginyl-l-tryptophyl-l-glutaminyl-l-tryptophyl-l-arginyl-l-methionyl-l-lysyl-l-lysyl-l-leucylglycyl-l-alanyl-l-prolyl-l-seryl-l-isoleucyl-l-threonyl-l-cysteinyl-l-valyl-l-arginyl-l-arginyl-l-alanyl-l-phenylal Chemical compound C([C@H](N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCSC)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](C)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](C)C(=O)N[C@@H](CC=1C=CC=CC=1)C(O)=O)C1=CC=CC=C1 CSSYQJWUGATIHM-IKGCZBKSSA-N 0.000 description 1
- 235000021242 lactoferrin Nutrition 0.000 description 1
- 229940078795 lactoferrin Drugs 0.000 description 1
- 239000003446 ligand Substances 0.000 description 1
- 238000001000 micrograph Methods 0.000 description 1
- 239000002086 nanomaterial Substances 0.000 description 1
- 230000030363 nerve development Effects 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 238000007670 refining Methods 0.000 description 1
- 238000004626 scanning electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 230000035882 stress Effects 0.000 description 1
- 239000002562 thickening agent Substances 0.000 description 1
- 238000004627 transmission electron microscopy Methods 0.000 description 1
- 235000021241 α-lactalbumin Nutrition 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L29/00—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof
- A23L29/20—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents
- A23L29/275—Foods or foodstuffs containing additives; Preparation or treatment thereof containing gelling or thickening agents of animal origin, e.g. chitin
- A23L29/281—Proteins, e.g. gelatin or collagen
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/19—Dairy proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Mycology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Dispersion Chemistry (AREA)
- Dairy Products (AREA)
Abstract
本发明公开了乳清蛋白自组装凝胶的制备方法。本发明探究了不同pH‑温度梯度诱导得到的纤维状和颗粒状乳清蛋白自组装体;其中,6%乳清蛋白溶液在pH 2.0、90℃加热5h得到纤维状自组装体,6%乳清蛋白溶液在pH 7.0、90℃加热20min得到颗粒状自组装体;本发明以制得的纤维状自组装体和颗粒状自组装体为原料,加入CaCl2溶液增强离子强度,制备得到两种乳清蛋白自组装凝胶。本发明制备得到的乳清蛋白凝胶机械强度较大,凝胶所需浓度小、时间短,大大降低了制备成本,适合工业化生产。
Description
技术领域
本发明属于生物材料技术领域,具体涉及乳清蛋白自组装凝胶的制备方法。
背景技术
乳清蛋白是奶酪加工中的副产物经特殊工艺浓缩精制获得的蛋白质,主要可分为浓缩乳清蛋白(WPC),分离乳清蛋白(WPI)和乳清蛋白肽三大类,其具有较高的营养特性(生物活性较高、抗癌特性、提供能量和促进神经发育等)。乳清蛋白是亲水性较好的球状蛋白,其组成中含量最多的两大类分别为β-乳球蛋白(约占乳清蛋白50%-55%)和α-乳白蛋白(约占乳清蛋白的20%-25%),除此之外还有牛血清蛋白(BSA)、免疫球蛋白(Ig)和乳铁蛋白(Lf),乳清蛋白的功能特性与这些蛋白有关。
就乳清蛋白而言,不仅具有高含量的必需氨基酸,营养价值高,还拥有多种功能特性。蛋白质的功能特性是指食品在加工、储存、运输和消费过程中蛋白对食品产生影响的理化性质,可归纳为三类:结构性质(凝胶性和弹性等);水合性质(溶解性、持水性和吸水性等);表面性质(乳化性、起泡性、成膜性和配体结合等)。其凝胶性能将水分、脂肪风味物质等保留在内部,可改善食品质构、感官和风味,得到食品研究者的重视。此外,蛋白凝胶由于具有生物相容性与降解性、无毒和多尺度结构等特点,在日化用品、生物医学和载体等领域得到广泛应用。传统蛋白凝胶需10%以上的蛋白浓度才可制备成凝胶,且凝胶强度弱,容易受到应力诱发裂纹的形成,这些裂缝的扩展可能会影响凝胶网络结构的完整性,导致功能丧失并限制凝胶的使用寿命。为了克服传统凝胶的缺点,扩展其实际应用,需探索新型凝胶材料和技术。
自组装概念来源于生命科学,受天然蛋白质自组装启发,通过自组装法制备得纳米材料在载体与缓释、生物传感器、组织工程支架等领域有着广阔的应用前景,与其他方法相比具有简单易行、成本低、安全无毒、重复性好等优点而被关注。经自组装后蛋白质形成的聚集体因具有高度有序的β-折叠而热稳定性高,同时具有良好的表面活性和流变学特性,可被用作良好的凝胶剂、增稠剂和泡沫稳定剂。因此我们选择用乳清蛋白通过温度-pH梯度诱导形成不同形貌的乳清蛋白自组装体,以此为原料制备新型凝胶。
发明内容
为了克服传统凝胶的缺点,本发明提供了乳清蛋白自组装凝胶的制备方法。本发明第一目的在于制备获得乳清蛋白自组装凝胶;本发明第二目的在于调节pH和热处理制备出两种不同形貌的乳清蛋白自组装体,再以两种乳清蛋白自组装体为原料通过二价阳离子和简单热处理使其在水溶液中形成稳定的凝胶。
本发明具体是通过如下技术方案实现的:
乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,包括如下步骤:
S1、将乳清蛋白溶于超纯水中,使其在室温下磁力搅拌2h充分溶解后得到总浓度为6%的乳清蛋白溶液,然后过夜水合;
S2、将S1水合后混合物离心沉淀,取中间清液过0.45μm纤维滤膜得到乳清蛋白混合液;
S3、将S2所得乳清蛋白混合液pH值分别调至2.0和7.0并水浴加热,加热后立即冰浴冷却得到两种乳清蛋白自组装体溶液并于4℃条件下保存;
S4、用NaOH将S3制得的两种乳清蛋白自组装体溶液pH值均调至7.5,分别缓慢加入CaCl2溶液并搅拌得到两种样品溶液;
S5、将S4所得两种样品溶液密封,然后分别水浴加热,加热后立即冰浴冷却至室温,4℃条件下过夜,得到纤维状/颗粒状乳清蛋白自组装凝胶。
进一步地,S1所述过夜水合在4℃条件下进行。
进一步地,S2所述离心转速为4000rpm,时间为15min。
进一步地,S3所述乳清蛋白混合液pH值采用5M HCl或5M NaOH调节。
进一步地,S3所述水浴加热的温度为90℃;其中,pH值调至2.0的乳清蛋白混合液水浴加热时间为5h,pH值调至7.0的乳清蛋白混合液水浴加热时间为20min。
进一步地,所述pH值调至2.0的乳清蛋白混合液加热冷却后得到纤维状乳清蛋白自组装体溶液。
进一步地,所述pH值调至7.0的乳清蛋白混合液加热冷却后得到颗粒状乳清蛋白自组装体溶液。
进一步地,S4加入CaCl2溶液需使最终得到的样品溶液的离子强度为100mM。
进一步地,S5所述水浴加热温度为80℃,时间为30min。
与现有技术相比,本发明的有益效果是:
本发明制备得到两种不同形貌的乳清蛋白自组装体;利用制得的乳清蛋白自组装体为原料,制备获得了机械强度较大的弹性凝胶。本发明制备工艺可降低凝胶浓度和凝胶时间,大大降低了蛋白凝胶的成本,有利于扩展到工业生产。
附图说明
图1是未处理乳清蛋白溶液TEM图。
图2是6%乳清蛋白溶液在pH 2.0、90℃加热5h得到纤维状自组装体的TEM图。
图3是6%乳清蛋白溶液在pH 7.0、90℃加热20min得到颗粒状自组装体的TEM图。
图4是未处理乳清蛋白在6%、8%、10%蛋白浓度下凝胶图。
图5是纤维状自组装体溶液在6%、8%、10%蛋白浓度下凝胶图。
图6是颗粒状自组装体溶液在6%、8%、10%蛋白浓度下凝胶图。
图7是未处理乳清蛋白凝胶扫描电镜图。
图8是纤维状乳清蛋白自组装体制备的凝胶扫描电镜图。
图9是颗粒状乳清蛋白自组装体制备的凝胶扫描电镜图。
图10是未处理乳清蛋白温度扫描图。
图11是纤维状乳清蛋白自组装体温度扫描图。
图12是颗粒状乳清蛋白自组装体温度扫描图。
具体实施方式
为了便于理解本发明,下面将参照相关附图对本发明进行更全面的描述。附图中给出了本发明的较佳实施例。但是,本发明可以以许多不同的形式来实现,并不限于本文所描述的实施例。相反地,提供这些实施例的目的是使对本发明的公开内容的理解更加透彻全面。
除非另有定义,本文所使用的所有的技术和科学术语与属于本发明的技术领域的技术人员通常理解的含义相同。本文中在本发明的说明书中所使用的术语只是为了描述具体的实施例的目的,不是旨在于限制本发明。
实施例1
(1)将乳清蛋白溶于超纯水中,室温下磁力搅拌2h,4℃过夜保证完全水合;
(2)室温下4000rpm离心15min,取中间清液过0.45μm纤维滤膜,使其乳清蛋白总浓度为6%;
(3)采用5M HCl或5M NaOH将乳清蛋白溶液pH调节至2.0,随后于90℃的水浴锅中加热5h,加热完成后立即冰浴冷却,即可得到纤维状乳清蛋白自组装体,并于4℃保存;
(4)将冷却后的纤维状乳清蛋白自组装体用5M NaOH调pH至7.5,缓慢加入CaCl2溶液使其离子强度为100mM,边加入边搅拌;
(5)密封后于水浴锅中加热至80℃并保持30min,加热完成后立即冰浴冷却至室温,4℃过夜成熟,即可得到纤维状乳清蛋白自组装凝胶。
实施例2
(1)将乳清蛋白溶于超纯水中,室温下磁力搅拌2h,4℃过夜保证完全水合;
(2)室温下4000rpm离心15min,取中间清液过0.45μm纤维滤膜,使其乳清蛋白总浓度为6%;
(3)采用5M HCl或5M NaOH将乳清蛋白溶液pH调节至7.0,随后于90℃的水浴锅中加热20min,加热完成后立即冰浴冷却,即可得到颗粒状乳清蛋白自组装体,并于4℃保存;
(4)将冷却后的颗粒状乳清蛋白自组装体用5M NaOH调pH至7.5,缓慢加入CaCl2溶液使其离子强度为100mM,边加入边搅拌;
(5)密封后于水浴锅中加热至80℃并保持30min,加热完成后立即冰浴冷却至室温,4℃过夜成熟,即可得到颗粒状乳清蛋白自组装凝胶。
通过透射电镜证实6%的乳清蛋白溶液在pH 2.0、90℃加热5h可形成纤维状自组装体(图2),在pH 7.0、90℃加热20min可形成颗粒状自组装体(图3)。未处理乳清蛋白需在10%蛋白浓度时才可形成倒置不流动的传统凝胶(图4),且此时形成的凝胶持水力和硬度较差;而6%蛋白浓度的纤维状和颗粒状乳清蛋白自组装体就可形成倒置不流动的凝胶(图5、6),且凝胶的持水力和硬度均优于未处理乳清蛋白凝胶。可见通过自组装制备的乳清蛋白自组装体可显著降低蛋白临界成胶浓度,降低了将近一半,作为新型凝胶材料和技术将此应用在工业生产中可降低生产成本。通过扫描电镜可发现,未处理乳清蛋白凝胶网络结构过于疏松、网孔较大(图7),而纤维状和颗粒状乳清蛋白自组装体制备的凝胶网络结构较为紧密(图8、9)。温度扫描实验结果表明纤维状乳清蛋白自组装体溶液在未加热阶段就已形成弱凝胶,体现在升温过程中tanδ已小于1,最终G'值为828Pa(图11),而颗粒状乳清蛋白自组装体溶液在5.11min时出现凝胶点,最终G'值为1430Pa(图12),说明两者都形成了良好弹性凝胶。而未处理乳清蛋白在28.66min时出现凝胶点,最终G'值为1.4Pa(图10)。结果表明纤维状和颗粒状乳清蛋白自组装体制备的凝胶不仅可大大缩短凝胶时间和降低凝胶浓度,还可有效改善传统蛋白凝胶较差硬度的缺陷。
以上所描述的实施例仅为本发明优选实施例,并不用于限制本发明。对于本领域的技术人员来说,本发明可以有各种变化和更改,凡在本发明的精神和原则之内,所做的任何修改、等同替换、改进等,均应包含在本发明的保护范围之内。
Claims (9)
1.乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,包括如下步骤:
S1、将乳清蛋白溶于超纯水中,使其在室温下磁力搅拌2h充分溶解后得到总浓度为6%的乳清蛋白溶液,然后过夜水合;
S2、将S1水合后混合物离心沉淀,取中间清液过0.45μm纤维滤膜得到乳清蛋白混合液;
S3、将S2所得乳清蛋白混合液pH值分别调至2.0和7.0并水浴加热,加热后立即冰浴冷却得到两种乳清蛋白自组装体溶液并于4℃条件下保存;
S4、用NaOH将S3制得的两种乳清蛋白自组装体溶液pH值均调至7.5,分别缓慢加入CaCl2溶液并搅拌得到两种样品溶液;
S5、将S4所得两种样品溶液密封,然后分别水浴加热,加热后立即冰浴冷却至室温,4℃条件下过夜,得到纤维状/颗粒状乳清蛋白自组装凝胶。
2.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S1所述过夜水合在4℃条件下进行。
3.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S2所述离心转速为4000rpm,时间为15min。
4.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S3所述乳清蛋白混合液pH值采用5M HCl或5M NaOH调节。
5.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S3所述水浴加热的温度为90℃;其中,pH值调至2.0的乳清蛋白混合液水浴加热时间为5h,pH值调至7.0的乳清蛋白混合液水浴加热时间为20min。
6.根据权利要求5所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,所述pH值调至2.0的乳清蛋白混合液加热冷却后得到纤维状乳清蛋白自组装体溶液。
7.根据权利要求5所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,所述pH值调至7.0的乳清蛋白混合液加热冷却后得到颗粒状乳清蛋白自组装体溶液。
8.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S4加入CaCl2溶液需使最终得到的样品溶液的离子强度为100mM。
9.根据权利要求1所述乳清蛋白自组装凝胶的制备方法,其特征在于,S5所述水浴加热温度为80℃,时间为30min。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN202111294747.9A CN114052241A (zh) | 2021-11-03 | 2021-11-03 | 乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
CN202111294747.9A CN114052241A (zh) | 2021-11-03 | 2021-11-03 | 乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CN114052241A true CN114052241A (zh) | 2022-02-18 |
Family
ID=80273683
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CN202111294747.9A Pending CN114052241A (zh) | 2021-11-03 | 2021-11-03 | 乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
CN (1) | CN114052241A (zh) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN114601977A (zh) * | 2022-03-28 | 2022-06-10 | 西湖大学 | 一种乳清蛋白生物体植入物材料及其制备方法,以及由其制成的生物体植入物 |
CN115887731B (zh) * | 2022-12-04 | 2024-02-20 | 贵州医科大学 | β乳球蛋白纤维-聚乙烯醇气凝胶的制备方法及其在制备皮肤敷料中的应用 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101595976A (zh) * | 2008-06-04 | 2009-12-09 | 东北农业大学 | 乳清蛋白冷凝胶包理保护双歧杆菌的方法 |
CN103444839A (zh) * | 2013-09-04 | 2013-12-18 | 东北农业大学 | 一种鸡蛋保鲜乳清蛋白自组装纤维涂膜剂及其使用方法 |
US20160120206A1 (en) * | 2013-06-25 | 2016-05-05 | Nestec S.A. | Whey protein aggregates particles and use thereof |
US20190239537A1 (en) * | 2016-07-15 | 2019-08-08 | Arla Foods Amba | Method of producing concentrated or dried acid-gellable whey protein aggregates, and related compositions and food products |
-
2021
- 2021-11-03 CN CN202111294747.9A patent/CN114052241A/zh active Pending
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN101595976A (zh) * | 2008-06-04 | 2009-12-09 | 东北农业大学 | 乳清蛋白冷凝胶包理保护双歧杆菌的方法 |
US20160120206A1 (en) * | 2013-06-25 | 2016-05-05 | Nestec S.A. | Whey protein aggregates particles and use thereof |
CN103444839A (zh) * | 2013-09-04 | 2013-12-18 | 东北农业大学 | 一种鸡蛋保鲜乳清蛋白自组装纤维涂膜剂及其使用方法 |
US20190239537A1 (en) * | 2016-07-15 | 2019-08-08 | Arla Foods Amba | Method of producing concentrated or dried acid-gellable whey protein aggregates, and related compositions and food products |
Non-Patent Citations (4)
Title |
---|
LOVEDAY, SM等: "Effect of pH, NaCl, CaCl2 and Temperature on Self-Assembly of beta-Lactoglobulin into Nanofibrils: A Central Composite Design Study", 《J. AGRIC. FOOD CHEM》 * |
何秀婷等: "大豆球蛋白自组装聚集及凝胶特性", 《食品与发酵工业》 * |
崔旭海等: "环境条件对乳清蛋白凝胶特性和微观结构的影响", 《中国农业科学》 * |
连喜军等: "乳清蛋白凝胶条件的研究", 《乳业科学与技术》 * |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
CN114601977A (zh) * | 2022-03-28 | 2022-06-10 | 西湖大学 | 一种乳清蛋白生物体植入物材料及其制备方法,以及由其制成的生物体植入物 |
CN114601977B (zh) * | 2022-03-28 | 2024-01-16 | 西湖大学 | 一种乳清蛋白生物体植入物材料及其制备方法,以及由其制成的生物体植入物 |
CN115887731B (zh) * | 2022-12-04 | 2024-02-20 | 贵州医科大学 | β乳球蛋白纤维-聚乙烯醇气凝胶的制备方法及其在制备皮肤敷料中的应用 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
CN113388133B (zh) | 甲基丙烯酰化乳清蛋白水凝胶的制备方法及应用 | |
CN114052241A (zh) | 乳清蛋白自组装凝胶的制备方法 | |
CN106433486B (zh) | 一种鲟鱼鱼皮明胶的制备方法 | |
CN108719576A (zh) | 一种超声处理改善乳清蛋白功能特性的制备方法 | |
CN113527712B (zh) | 一种玉米肽-微晶甲壳素复合物及其双重皮克林乳液制备方法 | |
CN115633726B (zh) | 一种酪蛋白的制备方法与应用 | |
WO2023151198A1 (zh) | 一种组成结构特征模拟人乳的酪蛋白胶束及其制备方法 | |
CN111393671B (zh) | 一种大豆球蛋白-壳聚糖复合凝胶及其制备方法 | |
CN114246326B (zh) | 一种改性蛋清蛋白的制备方法及其应用 | |
CN114557442A (zh) | 一种改善大豆分离蛋白凝胶特性的方法及其应用 | |
CN112167543B (zh) | 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法 | |
CN107118358B (zh) | 二硫键重建法制备天然蛋白复合胶束的方法 | |
CN115251365B (zh) | 一种淀粉微/纳晶-蛋白质凝胶及制备方法 | |
CN112998118A (zh) | 一种理化联合制备低致敏乳蛋白肽的方法 | |
CN115948812B (zh) | 一种具有优异乳化性能的绿豆球蛋白淀粉样纤维制备方法 | |
CN115316488B (zh) | 一种提高胶束态酪蛋白消化性的方法 | |
Buscaglia et al. | Mechanically enhanced salmo salar gelatin by enzymatic cross-linking: premise of a bioinspired material for food packaging, cosmetics, and biomedical applications | |
CN114437374A (zh) | 一种高强度高弹性植物蛋白水凝胶的制备方法 | |
Tajiri et al. | Manufacturing and characterization of porous ceramic capillary membranes for enzyme functionalization through click chemistry | |
CN101366469A (zh) | 一种高效大豆蛋白起泡剂的制备方法 | |
Guo et al. | Effect of pH on the thermal gel properties of whey protein isolate‐high acyl gellan gum | |
CN107737378A (zh) | 一种采用硅烷偶联剂改善的角蛋白羟基磷灰石复合膜、制备方法及其应用 | |
CN113545454A (zh) | 一种高分散蛋清粉的加工方法 | |
JPH04228036A (ja) | 塩を含有する透明な乳清タンパク質加工品の製造法 | |
CN110623250B (zh) | 一种纤维素纳米晶体-乳清分离蛋白复合热凝胶的制备方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PB01 | Publication | ||
PB01 | Publication | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
RJ01 | Rejection of invention patent application after publication | ||
RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |
Application publication date: 20220218 |