CN112167543A - 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法 - Google Patents

一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法 Download PDF

Info

Publication number
CN112167543A
CN112167543A CN202011064393.4A CN202011064393A CN112167543A CN 112167543 A CN112167543 A CN 112167543A CN 202011064393 A CN202011064393 A CN 202011064393A CN 112167543 A CN112167543 A CN 112167543A
Authority
CN
China
Prior art keywords
gel
protein
myofibrillar
myofibrillar protein
lysine
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
CN202011064393.4A
Other languages
English (en)
Other versions
CN112167543B (zh
Inventor
曹云刚
李保玲
范鑫
刘苗苗
李颖
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Shaanxi University of Science and Technology
Original Assignee
Shaanxi University of Science and Technology
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Shaanxi University of Science and Technology filed Critical Shaanxi University of Science and Technology
Priority to CN202011064393.4A priority Critical patent/CN112167543B/zh
Publication of CN112167543A publication Critical patent/CN112167543A/zh
Application granted granted Critical
Publication of CN112167543B publication Critical patent/CN112167543B/zh
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Images

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/40Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
    • A23L13/48Addition of, or treatment with, enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23BPRESERVING, e.g. BY CANNING, MEAT, FISH, EGGS, FRUIT, VEGETABLES, EDIBLE SEEDS; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES; THE PRESERVED, RIPENED, OR CANNED PRODUCTS
    • A23B4/00General methods for preserving meat, sausages, fish or fish products
    • A23B4/14Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
    • A23B4/18Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
    • A23B4/20Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23BPRESERVING, e.g. BY CANNING, MEAT, FISH, EGGS, FRUIT, VEGETABLES, EDIBLE SEEDS; CHEMICAL RIPENING OF FRUIT OR VEGETABLES; THE PRESERVED, RIPENED, OR CANNED PRODUCTS
    • A23B4/00General methods for preserving meat, sausages, fish or fish products
    • A23B4/14Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12
    • A23B4/18Preserving with chemicals not covered by groups A23B4/02 or A23B4/12 in the form of liquids or solids
    • A23B4/20Organic compounds; Microorganisms; Enzymes
    • A23B4/22Microorganisms; Enzymes; Antibiotics
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/40Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
    • A23L13/42Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23LFOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
    • A23L13/00Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
    • A23L13/40Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
    • A23L13/42Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
    • A23L13/428Addition of flavours, spices, colours, amino acids or their salts, peptides, vitamins, yeast extract or autolysate, nucleic acid or derivatives, organic acidifying agents or their salts or acidogens, sweeteners, e.g. sugars or sugar alcohols; Addition of alcohol-containing products

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Nutrition Science (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)

Abstract

本发明公开了一种基于赖氨酸‑谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,首先提取肌原纤维蛋白,得到肌原纤维蛋白膏;采用磷酸盐缓冲液对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;之后加入脂肪氧化体系,氧化反应;在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入赖氨酸溶液和谷氨酰胺转氨酶中的一种或两种,混匀后反应;将反应后的肌原纤维蛋白凝胶置于密封容器中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;本发明通过赖氨酸或谷氨酰胺转氨酶,促进蛋白结构展开及蛋白内部疏水基团和巯基暴露,改变肉类蛋白质的凝胶网络结构,有效提高了肌原纤维蛋白的溶解度、凝胶性能以及乳化特性,改善肉制品的色泽。

Description

一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能 修复方法
技术领域
本发明属于肉品加工储存技术领域,特别涉及一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法。
背景技术
肉类食品除了为人类提供所需的蛋白质之外还同时提供了脂肪、维生素以及矿物质等营养物质,也因此肉类食品在人类的饮食结构中起着不可或缺的作用;在肉及肉制品的加工和储藏过程中组分的氧化是无法避免的自然现象;相关研究显示氧化会诱导蛋白结构发生变化,进而影响其功能特性及消化率,最终影响肉及肉制品的品质,给企业带来巨大的经济损失,并且肉蛋白的热诱导凝胶特性是肉糜制品加工的基础,直接关系到肉制品的品质。因此采取措施减少肉类蛋白质的氧化或者修复氧化损伤肉类蛋白质的凝胶功能特性显得尤为重要。
发明内容
针对现有技术中存在的技术问题,本发明提供了一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,以提高肌原纤维蛋白凝胶性能,有效修复因蛋白氧化而造成的凝胶性能损伤,改善肉及肉制品的口感。
为达到上述目的,本发明采用的技术方案为:
本发明提供了一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、提取肌原纤维蛋白,得到肌原纤维蛋白膏;
步骤2、采用磷酸盐缓冲液对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;
步骤3、在肌原纤维蛋白稀释液中,加入脂肪氧化体系,得到的氧化反应体系;氧化反应后,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;
步骤4、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用赖氨酸溶液和谷氨酰胺转氨酶中的一种或两种;
步骤5、将反应后的肌原纤维蛋白凝胶置于密封容器中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶。
进一步的,步骤1中,肌原纤维蛋白膏制备过程具体如下:
步骤11、将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织,切条备用;
步骤12、在切条后的猪外脊肉中加入僵直液,均浆捣碎,离心,得到沉淀物;
步骤13、在步骤12的沉淀物中加入NaCl溶液,均浆搅拌,过滤,得到滤液;
步骤14,调节滤液pH至6.20-6.25,离心分离,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏。
进一步的,步骤2中,磷酸盐缓冲液的pH为6.20-6.25,磷酸盐缓冲液浓度为25-30mmol/L。
进一步的,步骤3中,氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸体系;其中,脂肪氧合酶-亚油酸体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
进一步的,步骤3中,氧化反应过程采用在0-4℃环境中,反应8-12h;采用在氧化反应体系中,加入Trolox终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
进一步的,步骤4中,赖氨酸溶液的浓度为5-8mmol/L,谷氨酰胺转氨酶与肌原纤维蛋白底物的质量比为1:(500-550);加入凝胶性能修复剂混匀后反应2-3h。
进一步的,步骤5中,水浴蒸煮过程,采用以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃条件下保温10-15min。
进一步的,步骤5中,冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
进一步的,步骤1中,肌原纤维蛋白提取过程采用在0-4℃条件下进行。
进一步的,步骤1中,将制备的肌原纤维蛋白膏,置于碎冰中保存备用,并在48h内使用。
与现有技术相比,本发明的有益效果为:
本发明提供了一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,通过在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入赖氨酸溶液或谷氨酰胺转氨酶,采用赖氨酸或谷氨酰胺转氨酶对氧化损伤肌原纤维蛋白进行修复;通过加入赖氨酸溶液,赖氨酸能抑制肌球蛋白聚集,促进蛋白结构展开及蛋白内部疏水基团和巯基暴露,改变肉类蛋白质的凝胶网络结构,有效提高了肌原纤维蛋白的溶解度、凝胶性能以及乳化特性;通过采用谷氨酰胺转氨酶进行修复,谷氨酰胺转氨酶以多肽或蛋白质的谷氨酰胺残基的γ-羟胺基团为酰基供体,通过转酰基作用形成一种非二硫共价键,使肌原纤维蛋白的分子间发生交联,显著改善了肌原纤维蛋白的凝胶强度,凝胶的微观结构孔径变小,结构致密;通过采用赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶同时修复处理时,赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶能够产生协同效果,修复后的凝胶强度及持水性显著增强,且明显好于未氧化肌原纤维蛋白的凝胶性能,进而有效改善肉及肉制品的色泽和口感。
本发明原料肉中富含脂肪,脂肪氧化产物是诱导蛋白发生氧化的重要因素,采用脂肪氧化体系诱导肌原纤维蛋白结构展开,肌原纤维蛋白分子间S-S形成及疏水相互作用增强、蛋白质交联聚集加剧,导致肌原纤维蛋白的平均粒径显著增大,溶解度显著降低;氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶的α-螺旋含量减少,同时伴随着β-折叠、β-转角以及无规则卷曲含量的上升,实现了诱导蛋白发生氧化,为氧化损伤蛋白功能特性的修复研究提供条件。
附图说明
图1为本发明所述的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法的工艺流程图;
图2为对比例1-2及实施例1-3中修复后的肌原纤维蛋白凝胶的蒸煮损失柱状图;
图3为对比例1-2及实施例1-3中修复后的肌原纤维蛋白凝胶的凝胶强度柱状图;
图4为对比例1-2及实施例1-3中修复后的肌原纤维蛋白凝胶的扫描电镜图。
具体实施方式
为了使本发明所解决的技术问题,技术方案及有益效果更加清楚明白,以下具体实施例,对本发明进行进一步的详细说明。应当理解,此处所描述的具体实施例仅仅用以解释本发明,并不用于限定本发明。
如附图1所示,本发明提供了一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白的氧化处理以及赖氨酸或谷氨酰胺转氨酶的添加,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入脂肪氧化体系,得到氧化反应体系;氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;其中,脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸氧化体系,脂肪氧化体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
步骤23、将氧化反应体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用赖氨酸溶液和谷氨酰胺转氨酶中的一种或两种;其中,赖氨酸溶液的浓度为5-8mmol/L,谷氨酰胺转氨酶与肌原纤维蛋白底物的质量比为1:(500-550)。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
对比例1
对比例1中提供了一种氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白空白对照处理,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液,对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入磷酸盐缓冲液,得到空白对照体系,其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L;空白对照体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;
步骤23、将空白对照体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化后肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化后肌原纤维蛋白凝胶中加入磷酸盐缓冲液,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
对比例2
对比例2提供了一种氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白的氧化处理,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液,对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入脂肪氧化体系,得到氧化反应体系;氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;其中,脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸氧化体系,脂肪氧化体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
步骤23、将氧化反应体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入磷酸盐缓冲液,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能提高后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
实施例1
本实施例1提供了一种基于赖氨酸的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白的氧化处理及氧化后物质的添加,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液,对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入脂肪氧化体系,得到氧化反应体系;氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;其中,脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸氧化体系,脂肪氧化体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
步骤23、将氧化反应体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用赖氨酸溶液及磷酸盐缓冲液的混合物;其中,赖氨酸溶液的浓度为5-8mmol/L,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L;其中肌原纤维蛋白的终浓度为30mg/mL。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
实施例2
本实施例2提供了一种基于谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白的氧化处理及氧化后物质的添加,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液,对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入脂肪氧化体系,得到氧化反应体系;氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;其中,脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸氧化体系,脂肪氧化体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
步骤23、将氧化反应体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用谷氨酰胺转氨酶与磷酸盐缓冲液的混合物;其中,谷氨酰胺转氨酶(1000U/g)与肌原纤维蛋白底物的质量比为1:(500-550),磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L;其中肌原纤维蛋白的终浓度为30mg/mL。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
实施例3
本实施例3提供了一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,包括以下步骤:
步骤1、在0-4℃条件下,提取猪肉肌原纤维蛋白,制备肌原纤维蛋白膏;制备过程具体包括以下步骤:
步骤11、切条;将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织等,切成条状称重备用。
步骤12、分离;将处理好的条状外脊肉置于组织捣碎机中,加入四倍体积的僵直液,均浆捣碎后离心,得到初次沉淀物;在初次沉淀物中加入四倍体积的僵直液,重复均浆捣碎,离心3-4次,得到沉淀物;其中,僵直液中NaCl的浓度为0.1-0.15mol/L,MgCl2的浓度为2-3mmol/L,Na2HPO4的浓度为10-11mmol/L,EGTA的浓度为1-1.5mmol/L,pH为7.0-7.05;均浆捣碎条件为15s×4次;离心过程采用在0-4℃,2000×g条件下,离心15-20min。
步骤13、过滤;在步骤12的沉淀物中加入四倍体积的NaCl溶液,均浆搅拌后,经四层纱布过滤,得到滤液;采用HCl溶液,将滤液pH调节至6.20-6.25;再次离心后,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏;其中,NaCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L,HCl溶液的浓度为0.1-0.15mol/L。
步骤14、储存;将所得肌原纤维蛋白膏置于塑料离心杯中,于碎冰中保存,并于48h内使用。
步骤15、测定蛋白质浓度;以BSA作为标准蛋白,采用双缩脲法测定肌原纤维蛋白膏中蛋白质浓度。
步骤2、肌原纤维蛋白的氧化处理及氧化后物质的添加,具体包括以下步骤:
步骤21、采用磷酸盐缓冲液,对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;其中,磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25;肌原纤维蛋白稀释液的浓度为45-50mg/mL,磷酸盐缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L。
步骤22、在肌原纤维蛋白稀释液中加入脂肪氧化体系,得到氧化反应体系;氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;其中,脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸氧化体系,脂肪氧化体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
步骤23、将氧化反应体系置于0-4℃条件下,进行氧化反应,反应时间为8-12h,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;在氧化反应体系中加入Trolox,终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
步骤24、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应2-3h,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用赖氨酸溶液、谷氨酰胺转氨酶及磷酸盐缓冲液的混合物;其中,赖氨酸溶液的浓度为5-8mmol/L,谷氨酰胺转氨酶与肌原纤维蛋白底物的质量比为1:(500-550);磷酸盐缓冲液的浓度为25-30mmol/L,pH为6.20-6.25,缓冲液中NaCl的浓度为0.4-0.45mol/L;其中肌原纤维蛋白的终浓度为30mg/mL。
步骤3、热诱导凝胶制备,具体包括以下步骤:
将步骤2中制备的反应后的肌原纤维蛋白凝胶放入玻璃瓶中,采用保鲜膜密封后,置于水浴锅中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,水浴蒸煮条件为:以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃处保温10-15min;冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
实验方法
肌原纤维蛋白凝胶性能测定
在测定凝胶性能之前,需要将凝胶样品在室温下平衡2h;蒸煮损失的测定:先用小铲将凝胶与小玻璃瓶壁轻轻地分开(避免瓶壁的牵引力),然后倒置于滤纸上静置20min,待蒸煮汁液流尽之后称量凝胶的质量;将蒸煮损失定义如下:
Figure BDA0002713327630000151
凝胶强度的测定:样品凝胶强度用TA-XT Plus物性分析仪进行测定。测定模式:测前速率为5mm/s;测中速率为1mm/s;测后速率为5mm/s;下压距离为8mm,探头型号为P/0.5。凝胶强度定义为刺破凝胶所需的初始压力N。
扫描电镜
将制备的肌原纤维蛋白凝胶切块,用2.5%的戊二醛(溶于pH 7.4的磷酸盐缓冲液)固定4h,用pH7.4的磷酸盐缓冲液清洗一次,采用乙醇按50%、70%、90%、95%和100%梯度脱水,脱水时间为每次30min,而后在-70℃冷冻干燥,粘样,喷金后用扫描电镜对肌原纤维蛋白凝胶微观结构进行观察,放大倍数4000倍,加速电压15kV。
实验结果
肉在蒸煮的过程中会造成水分、脂肪等的流失,此现象称之为“蒸煮损失”;如图2所示,与未氧化肌原纤维蛋白相比,经氧化处理后的对照蛋白较未氧化蛋白的蒸煮损失增加29%以上;而与氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶相比,赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶的加入使蒸煮损失显著降低了16.8%和9.0%,谷氨酰胺转氨酶的单独添加使蒸煮损失增加了13.3%;赖氨酸单独使用以及赖氨酸与谷氨酰胺转氨酶复配使用时凝胶的持水性能显著增强。
如图3所示,脂肪氧化体系的添加对肌原纤维蛋白的凝胶强度也存在不利影响,与未氧化肌原纤维蛋白相比,氧化对照蛋白的凝胶强度下降20.3%;而采用加入赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶中的一种或两种后,对于提高氧化损伤肌原纤维蛋白的凝胶强度均具有显著作用;其中,赖氨酸的加入使氧化损伤的肌原纤维蛋白凝胶强度提高了65.6%,赖氨酸的加入使肌原纤维蛋白内部的静电作用、疏水相互作用及氢键作用等发生变化,从而形成了较为均匀、致密的凝胶三维网状结构,显著提升了氧化损伤蛋白的凝胶强度;加入谷氨酰胺转氨酶后其凝胶强度提高41.8%,谷氨酰胺转氨酶与肌原纤维蛋白发生交联,从而降低了蛋白质分子之间的静电斥力,增强了非极性分子间的疏水相互作用;赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶复配使用时氧化损伤蛋白的凝胶强度提升120.0%。
如图4所示,为肌原纤维蛋白的凝胶微观结构特征图,肌原纤维蛋白的凝胶微观结构蒸煮损失和凝胶强度的变化密切相关,未氧化的肌原纤维蛋白凝胶呈现出一种致密、均匀、连续的三维网状结构;然而氧化处理后的肌原纤维蛋白凝胶的微观结构不规则,粗糙且多孔,蛋白极不均匀,粗糙的网络结构使凝胶失去固定水分的功能,从而增加了凝胶的蒸煮损失;凝胶性能修复剂的使用对氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶的微观结构存在不同程度的影响,与氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶相比,赖氨酸及赖氨酸+谷氨酰胺转氨酶的使用均使凝胶的微观结构更加细密、均匀;谷氨酰胺转氨酶的加入使氧化损伤的蛋白凝胶结构更加紧致。
本发明通过采用赖氨酸处理使得氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶的微观结构更加均匀、细腻,持水性能显著增强;谷氨酰胺转氨酶处理显著改善了氧化损伤肌原纤维蛋白的凝胶强度;赖氨酸+谷氨酰胺转氨酶处理使得氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶性能显著改善,表现为凝胶三维网络结构更加的细密、均匀,凝胶强度和持水性能均显著增加;赖氨酸+谷氨酰胺转氨酶协同使用效果最好,可以有效修复氧化损伤猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能;因此,在肉品加工业中赖氨酸和谷氨酰胺转氨酶复配有望改善氧化损伤原料肉的加工性能、提高肉品品质和企业经济效益。
上述实施例仅仅是能够实现本发明技术方案的实施方式之一,本发明所要求保护的范围并不仅仅受本实施例的限制,还包括在本发明所公开的技术范围内,任何熟悉本技术领域的技术人员所容易想到的变化、替换及其他实施方式。

Claims (10)

1.一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,包括以下步骤:
步骤1、提取肌原纤维蛋白,得到肌原纤维蛋白膏;
步骤2、采用磷酸盐缓冲液对肌原纤维蛋白膏进行稀释,得到肌原纤维蛋白稀释液;
步骤3、在肌原纤维蛋白稀释液中,加入脂肪氧化体系,得到的氧化反应体系;氧化反应后,得到氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶;
步骤4、在氧化损伤肌原纤维蛋白凝胶中加入凝胶性能修复剂,混匀后反应,得到反应后的肌原纤维蛋白凝胶;其中,凝胶性能修复剂采用赖氨酸溶液和谷氨酰胺转氨酶中的一种或两种;
步骤5、将反应后的肌原纤维蛋白凝胶置于密封容器中,水浴蒸煮,冷却,得到热诱导凝胶,所述热诱导凝胶即为性能修复后的肌原纤维蛋白凝胶。
2.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤1中,肌原纤维蛋白膏制备过程具体如下:
步骤11、将猪外脊肉去除脂肪及结缔组织,切条备用;
步骤12、在切条后的猪外脊肉中加入僵直液,均浆捣碎,离心,得到沉淀物;
步骤13、在步骤12的沉淀物中加入NaCl溶液,均浆搅拌,过滤,得到滤液;
步骤14,调节滤液pH至6.20-6.25,离心分离,得到沉淀,沉淀即为肌原纤维蛋白膏。
3.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤2中,磷酸盐缓冲液的pH为6.20-6.25,磷酸盐缓冲液浓度为25-30mmol/L。
4.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤3中,氧化反应体系中肌原纤维蛋白的浓度为30-35mg/mL;脂肪氧化体系采用脂肪氧合酶-亚油酸体系;其中,脂肪氧合酶-亚油酸体系中亚油酸的浓度为10-12mmol/L,脂肪氧合酶的浓度为3750-4000u/ml蛋白。
5.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤3中,氧化反应过程采用在0-4℃环境中,反应8-12h;采用在氧化反应体系中,加入Trolox终止氧化反应;其中,Trolox的浓度为1-1.2mmol/L。
6.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤4中,赖氨酸溶液的浓度为5-8mmol/L,谷氨酰胺转氨酶与肌原纤维蛋白底物的质量比为1:(500-550);加入凝胶性能修复剂混匀后反应2-3h。
7.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤5中,水浴蒸煮过程,采用以1-2℃/min的升温速度,使水浴温度从20-25℃加热至75-80℃,并在75-80℃条件下保温10-15min。
8.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤5中,冷却过程,采用在冷水浴中,冷却30-40min后,放置于0-4℃条件下冷藏处理8-12h。
9.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤1中,肌原纤维蛋白提取过程采用在0-4℃条件下进行。
10.根据权利要求1所述的一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法,其特征在于,步骤1中,将制备的肌原纤维蛋白膏,置于碎冰中保存备用,并在48h内使用。
CN202011064393.4A 2020-09-30 2020-09-30 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法 Active CN112167543B (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202011064393.4A CN112167543B (zh) 2020-09-30 2020-09-30 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN202011064393.4A CN112167543B (zh) 2020-09-30 2020-09-30 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN112167543A true CN112167543A (zh) 2021-01-05
CN112167543B CN112167543B (zh) 2022-07-22

Family

ID=73947954

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN202011064393.4A Active CN112167543B (zh) 2020-09-30 2020-09-30 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN112167543B (zh)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN114431284A (zh) * 2022-02-28 2022-05-06 陕西科技大学 一种肌原纤维蛋白氧化稳定性及凝胶性能的提升方法
CN116172115A (zh) * 2022-12-05 2023-05-30 西北农林科技大学 通过添加L-Lys改善高剂量EGCG对肉蛋白凝胶特性损伤的方法

Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107821989A (zh) * 2017-12-04 2018-03-23 南京农业大学 一种提高类pse鸡胸肉肌原纤维蛋白凝胶品质的糖基化方法
CN110100942A (zh) * 2019-05-14 2019-08-09 浙江万里学院 一种调控海鱼肌原纤维蛋白对风味化合物吸附能力的方法

Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107821989A (zh) * 2017-12-04 2018-03-23 南京农业大学 一种提高类pse鸡胸肉肌原纤维蛋白凝胶品质的糖基化方法
CN110100942A (zh) * 2019-05-14 2019-08-09 浙江万里学院 一种调控海鱼肌原纤维蛋白对风味化合物吸附能力的方法

Non-Patent Citations (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
孙悦,等: "焦磷酸钠对氧化猪肉肌原纤维蛋白的谷氨酰胺转移酶交联反应及凝胶性能的影响", 《食品科学》 *
尚永彪,等: "转谷氨酰胺酶对猪肉肌原纤维蛋白凝胶性质的影响", 《食品科学》 *
杨玉玲,等: "氧化对肌原纤维蛋白热诱导凝胶质构特性及保水性的影响", 《中国农业科学》 *

Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN114431284A (zh) * 2022-02-28 2022-05-06 陕西科技大学 一种肌原纤维蛋白氧化稳定性及凝胶性能的提升方法
CN114431284B (zh) * 2022-02-28 2023-11-14 陕西科技大学 一种肌原纤维蛋白氧化稳定性及凝胶性能的提升方法
CN116172115A (zh) * 2022-12-05 2023-05-30 西北农林科技大学 通过添加L-Lys改善高剂量EGCG对肉蛋白凝胶特性损伤的方法
CN116172115B (zh) * 2022-12-05 2024-05-14 西北农林科技大学 通过添加L-Lys改善高剂量EGCG对肉蛋白凝胶特性损伤的方法

Also Published As

Publication number Publication date
CN112167543B (zh) 2022-07-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
Chin et al. Konjac flour improved textural and water retention properties of transglutaminase-mediated, heat-induced porcine myofibrillar protein gel: Effect of salt level and transglutaminase incubation
EP0379606B1 (en) Novel transglutaminase
CN112167543B (zh) 一种基于赖氨酸-谷氨酰胺转氨酶的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法
US4218490A (en) Functional proteins
CA1133749A (en) Bland protein product and process
US4119619A (en) Emulsification method for the processing of kriel to produce protein, lipids and chitin
EP0148600B1 (en) Process for manufacturing a hydrolised vegetable proteine isolate and its use in beverages and other foodstuffs
JP2008531054A (ja) マルチアニオン処理ダイズタンパク質および該物質の調製方法
CN115299524A (zh) 一种超声结合酶交联协同制备高持水性大豆蛋白冷凝胶工艺
CA1087445A (en) Process for preparing functional yeast proteins
CN112167320B (zh) 一种基于PP-TGase的氧化损伤蛋白凝胶性能修复方法
Du et al. Effects of spray drying, freeze drying, and vacuum drying on physicochemical and nutritional properties of protein peptide powder from salted duck egg white
IE49694B1 (en) Process for lowering gelling temperature of whey proteins obtained from milk
ISONO et al. Properties of glycated chicken myofibrillar proteins with enhanced antioxidant abilities
CN114431284A (zh) 一种肌原纤维蛋白氧化稳定性及凝胶性能的提升方法
Nishimura et al. Maltotriose-conjugated Chicken Myofibrillar Proteins Derived from Random-centroid Optimization Exhibit Potent Solubility in Low Ionic Strength Medium
US4260644A (en) Preparation of food functional proteins
CA2389244A1 (en) Partially hydrolysed protein nutrient supplement
LU501049B1 (en) Method for Improving Gel Properties of Soy Protein Isolate through Pretreatment with Low-frequency and High-intensity Ultrasonic Combined with Curdlan
CN104187786B (zh) 一种提高羊肉盐溶蛋白热凝胶硬度的方法
EP0141615B1 (en) Process for producing a hydrolyzed vegetable protein isolate and the use thereof
CN113940407B (zh) 一种奶油替代物及其在食品中的应用
TWI750817B (zh) 銀耳組合物之製備方法及銀耳組合物
CN115104723B (zh) 一种质构交联剂及其在植物蛋白素肉制品中的应用
CN116172118B (zh) 一种大豆分离蛋白钙促凝胶及其制备方法与应用

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
GR01 Patent grant
GR01 Patent grant