CN110699770B - 蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维及制备方法和用途 - Google Patents

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Abstract

本发明属于纳米技术领域，涉及一种金纳米修饰的蛋白质‑FeS2生物偶联的纳米纤维的制备方法及在细菌抑制方面的应用。具体而言，利用共价偶联将多巴胺修饰于牛血清白蛋白并以其为模板，通过亚铁离子的配位、硫离子配位交联效应调节蛋白质组装制备金属硫化物诱导生物交联的蛋白纳米纤维。通过蛋白质的巯基与金离子之间的亲和力将纳米金修饰于蛋白纳米纤维表面。该纳米纤维直径大小约2μm。本发明制备金纳米修饰的蛋白质‑FeS2生物偶联的纳米纤维，其中牛血清白蛋白：亚铁离子：金离子摩尔比为2:3:10，具有良好的光热性能可用于细菌的抑制。

Description

蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维及制备方法和用途
技术领域
本发明属于纳米技术领域，涉及一种金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维的制备方法及在细菌抑制方面的应用。
背景技术
自然界中普遍存在蛋白质纳米结构，蛋白质通过提供功能结构框架和分子识别维持细胞的生长。蛋白质纳米结构在催化、生物技术及生物医药等方面具有潜在应用。寻找适当方法构建功能化蛋白质纳米结构受到越来越多的关注。蛋白质的氨基酸侧链可通过疏水相互作用与有机染料相互作用，形成光热纳米粒子，用于生物医学[Lu W,L；Lan Y.Q.；Xiao,K.J.；Xu,Q.M.；Qu,L.L.；Chen,Q.Y.； Huang,T.；Gao,J.Zhao Y.BODIPY-MnNanoassemblies for accurate MRI and phototherapy of hypoxiacancer.J.Mater.Chem.B 2017,5,1275-1283；Mu W.Y.； Yang,R.；Robertson,A.；Chen,Q.Y.A near-infrared BSA coated DNA-AgNCs for cellular imaging.ColloidsSurfaces B:Biointerfaces 2018,162,427–431.]。金属离子与组氨酸或咪唑修饰蛋白的氨基酸基团的配位可以形成稳定的金属-蛋白质复合物，因此，金属离子辅助蛋白质组装是构建功能性纳米结构的有效方法[Luo,Q.； Hou,C.X.；Bai,Y.S.；Wang,R.B.；Liu,J.Q.Protein assembly:Versatile approaches to construct highly orderednanostructures.Chem.Rev.2016,116,13571-13632.]。模板化蛋白质纳米结构的构建已趋于成熟。蛋白质通过负载纳米颗粒或单壁碳纳米管，已成功形成纳米级蛋白质结构[Kunzle,M.；Eckert,T.；Beck,T.Metal-assisted assembly of protein containersloaded with inorganic nanoparticles.Inorg.Chem. 2019,57,1341-13436；Wu,J.J.,Yang,Y,Deng,Z.X.Protein-sheathed SWNT as a versatile scaffold fornanoparticle assembly and superstructured nanowires.Science Chin.Chem.2018,61(9),1128-1133.]。然而，非模板化蛋白质纳米结构的构建鲜有报道。牛血清蛋白是常见的一种蛋白质。本发明，我们利用常见的牛血清蛋白和亚铁元素为原料，通过多巴胺的共价结构和金属配位的概念，融合溶液酸碱度的调控诱导蛋白质组装，成功制备了一种蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维。同时基于金离子与蛋白质巯基之间较强的结合力，将金纳米修饰于蛋白质纳米纤维，得到具有光热性能的蛋白质纳米纤维应用于抑制细菌。
发明内容
本发明提供了一种金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维的制备方法。本发明通过多巴胺修饰的牛血清蛋白与亚铁离子之间的配位获得金属蛋白，该金属蛋白在S2-交联及pH调节诱导作用下组装形成纳米纤维。基于金离子与蛋白质巯基之间的结合力，将金纳米修饰于蛋白质纳米纤维。这种金纳米修饰的蛋白质纳米纤维(标记为FeS2@BDA@Au)直径为2μm。
本发明采用的具体技术方案如下：
一种金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维的制备方法，按照下述步骤进行：
在水溶液中，加入牛血清蛋白与多巴胺，室温下第一次磁力搅拌将溶液混合均匀，然后将硫酸亚铁铵溶液缓慢加入上述溶液中，进行第二次磁力搅拌反应；调节pH到适当值后再加入硫化钠溶液，进行第三次磁力搅拌；第三次搅拌后将最终反应溶液转移至水浴锅中25℃磁力搅拌4-8h，最佳6h，即可得到蛋白质 -FeS2生物偶联的纳米纤维。将蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维加入到四氯金酸溶液中，进行第四次磁力搅拌；将硼氢化钠溶液加入到蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中，进行第五次磁力搅拌。最终得到金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维。其近红外光(808nm)辐射的光热转换效率为29％。
其中所述的牛血清蛋白与多巴胺摩尔比为2:1-1:2，最佳摩尔比为1:1。
所述室温下第一次、第二次、第三次，第四次磁力搅拌时间为30min。
所述室温下第五次磁力搅拌时间为2h。
其中所述的牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:1-1:2，最佳摩尔比为2:3。
其中所述的硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为5:1-1:1，最佳摩尔比为4:1。
其中所述的牛血清蛋白与四氯金酸摩尔比为1:2-1:5，最佳摩尔比为1:5。
其中所述的四氯金酸与硼氢化钠摩尔比为2:1-1:2，最佳摩尔比为1:1。
其中所述的溶液pH范围为7-10，最佳pH值为9。
金修饰的纳米蛋白文献中没有报道，但其它以石墨烯或高分子为模版的复合蛋白质纳米结构的构建方法已有报道(Luo,Q.；Hou,C.X.；Bai,Y.S.；Wang,R. B.；Liu,J.Q.Protein assembly:Versatile approaches to construct highly orderednanostructures.Chem.Rev.2016,116,13571-13632.)。这里我们报道一种非模板化金纳米修饰的蛋白质纳米及其一种的制备方法，本发明利用多巴胺修饰的牛血清蛋白与亚铁离子的配位形成稳定金属-蛋白质复合物，硫化钠的加入在激发纳米二硫化亚铁晶核生长的同时，蛋白质之间通过双硫键发生交联，随着溶液酸碱性的调控下诱导蛋白质自组装形成纳米结构(图1，图2，图3)。通过金离子与蛋白质表面的巯基之间的强结合力对蛋白质纳米结构进行金纳米的外修饰。本发明首次利用非模板牛血清蛋白与金属离子交联形成蛋白质纳米纤维，并对其进行金纳米的外修饰。该金纳米修饰的蛋白质纳米纤维同时具有蛋白质及纳米颗粒的性能，具有良好的生物相容性及光热性能(图4)，是一种新型具有吸收红外线(808nm)发热及光热细菌抑制效果的蛋白纳米纤维(图5)，可望在纺织及血液制品处理等领域具有潜在应用价值。
附图说明
图1为实施例1制备得到FeS2@BDA纳米纤维的透射电镜图。
图2为实施例1制备得到FeS2@BDA纳米纤维的扫描电镜图。
图3为实施例1制备得到FeS2@BDA@Au纳米纤维的扫描电镜图。
图4为实施例1制备得到FeS2@BDA@Au纳米纤维的光热性能图。
图5为实施例1制备得到FeS2@BDA@Au纳米纤维的抑菌性能图。
具体实施方式
FeS2@BDA@Au纳米纤维的合成
实施例1(FeS2@BDA@Au最佳制备方案)：在9mL水溶液中，加入2mmol 牛血清蛋白和2mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比1:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为9后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中(硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，可得到FeS2@BDA纳米纤维。将FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:5)，第四次磁力搅拌30min 后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:1)，第五次磁力搅拌2h。最终得到 FeS2@BDA@Au纳米纤维。
实施例2：在9mL水溶液中，加入2mmol牛血清蛋白和1mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比2:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1 mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为9后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中 (硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，得到FeS2@BDA纳米纤维。将 FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:5)，第四次磁力搅拌30min后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:1)，第五次磁力搅拌2h。最终得到少量FeS2@BDA@Au 纳米纤维。
实施例3：在9mL水溶液中，加入2mmol牛血清蛋白和2mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比1:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1 mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:1)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为9后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中 (硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，得到FeS2@BDA纳米纤维。将 FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:5)，第四次磁力搅拌30min后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:1)，第五次磁力搅拌2h。最终得到少量FeS2@BDA@Au 纳米纤维。
实施例4：在9mL水溶液中，加入2mmol牛血清蛋白和2mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比1:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1 mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为7后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中 (硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，得到FeS2@BDA纳米纤维。将 FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:5)，第四次磁力搅拌30min后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:1)，第五次磁力搅拌2h。最终得到少量FeS2@BDA@Au 纳米纤维。
实施例5：在9mL水溶液中，加入2mmol牛血清蛋白和2mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比1:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1 mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为7后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中 (硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，得到FeS2@BDA纳米纤维。将 FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:2)，第四次磁力搅拌30min后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:1)，第五次磁力搅拌2h。最终得到少量FeS2@BDA@Au 纳米纤维。
实施例6：在9mL水溶液中，加入2mmol牛血清蛋白和2mmol多巴胺(牛血清蛋白与多巴胺摩尔比1:1)，室温下第一次磁力搅拌30min使溶液混合均匀。在室温下，将硫酸亚铁铵溶液加入上述蛋白质溶液中(硫酸亚铁铵溶液体积为1 mL，牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3)，第二次磁力搅拌30min后，调节混合溶液pH值为7后将硫化钠溶液加入到蛋白质与硫酸亚铁铵的混合溶液中 (硫化钠溶液体积为1mL，硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1)，第三次磁力搅拌30min后，转入水浴锅25℃磁力搅拌6h，得到FeS2@BDA纳米纤维。将 FeS2@BDA纳米纤维加入到四氯金酸溶液中(四氯金酸溶液体积为20mL，蛋白质与四氯金酸摩尔比为1:5)，第四次磁力搅拌30min后；将硼氢化钠溶液加入到纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中(硼氢化钠溶液体积为1mL，硼氢化钠与四氯金酸摩尔比为1:2)，第五次磁力搅拌2h。最终得到少量FeS2@BDA@Au 纳米纤维。
以上6个实验例中，各个试剂之间摩尔量的不同会影响最终形成 FeS2@BDA@Au纳米纤维的产率，以实施例1为最优条件，得到的 FeS2@BDA@Au纳米纤维的产率最高。其光热转换效率为29％。每毫克 FeS2@BDA@Au纳米纤维对细菌的抑制率为65％。
实施例7：实施例1样品的光热测量：利用808nm近红外光对不同浓度的 FeS2@BDA@Au纳米纤维(0mg·mL-1，0.2mg·mL-1，0.5m g·mL-1和1mg·mL-1) 溶液进行照射，使用数字显示温度计每10秒记录一次FeS2@BDA@Au纳米纤维溶液的温度变化，近红外光照射时间为10分钟。数据见图4。
实施例8：实施例1样品的抗菌实验：细菌在Luria-Bertani(LB)肉汤中培养过夜将细菌溶液离心10分钟。取沉淀物，用PBS洗涤沉淀物数次并悬浮在PBS 缓冲溶液中。配制不同浓度FeS2@BDA@Au(0.5,1和3mg·mL-1)的浓度浸入大肠杆菌溶液(1×104CFU/mL)中，使用808nm激光(2W/cm2)照射蛋白纳米纤维与细菌的混合溶液10分钟。然后取200μL蛋白纳米纤维与细菌的混合溶液均匀涂抹在琼脂平板上并在37℃下孵育24小时。通过记录琼脂平板上的细菌菌落数衡量FeS2@BDA@Au的抗菌活性。数据见图5。

Claims (7)

1.金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，通过多巴胺修饰的牛血清蛋白与亚铁离子之间的配位获得金属蛋白，该金属蛋白在S2-交联及pH调节诱导作用下组装形成蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维；基于金离子与蛋白质巯基之间的结合力，将金纳米修饰于蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维；该金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维同时具有蛋白质及纳米颗粒的性能，具有良好的生物相容性及光热性能，是一种具有吸收红外线发热及光热细菌抑制效果的蛋白纳米纤维，具体制备方法如下：在水溶液中，加入牛血清蛋白与多巴胺，室温下第一次磁力搅拌将溶液混合均匀，然后将硫酸亚铁铵溶液缓慢加入上述溶液中，进行第二次磁力搅拌反应；调节pH到7-10后再加入硫化钠溶液，进行第三次磁力搅拌；第三次搅拌后将最终反应溶液转移至水浴锅中磁力搅拌反应，即得到蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维；将蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维加入到四氯金酸溶液中，进行第四次磁力搅拌；将硼氢化钠溶液加入到蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维与四氯金酸的混合溶液中，进行第五次磁力搅拌，最终得到金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维。
2.如权利要求1所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，所述金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维的直径为2 μm；其在波长为808 nm的近红外光下辐射的光热转换效率为29 %。
3.如权利要求1所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，所述的牛血清蛋白与多巴胺摩尔比为2:1-1:2；所述的牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:1-1:2；所述的硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为5:1-1:1；所述的牛血清蛋白与四氯金酸摩尔比为1:2-1:5；所述的四氯金酸与硼氢化钠摩尔比为2:1-1:2。
4.如权利要求3所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，所述的牛血清蛋白与多巴胺摩尔比为1:1；所述的牛血清蛋白与硫酸亚铁铵摩尔比为2:3；所述的硫化钠与硫酸亚铁铵摩尔比为4:1；所述的牛血清蛋白与四氯金酸摩尔比为1:5；所述的四氯金酸与硼氢化钠摩尔比为1:1。
5.如权利要求1所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，所述室温下第一次、第二次、第三次，第四次磁力搅拌时间为30 min；所述第五次磁力搅拌时间为2 h。
6.如权利要求1所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维，其特征在于，调节pH到9。
7.如权利要求1所述的金纳米修饰的蛋白质-FeS2生物偶联的纳米纤维的用途，其特征在于，用于纺织及血液制品处理领域。
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