CN110540581A - 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法 - Google Patents

一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法 Download PDF

Info

Publication number
CN110540581A
CN110540581A CN201910815373.7A CN201910815373A CN110540581A CN 110540581 A CN110540581 A CN 110540581A CN 201910815373 A CN201910815373 A CN 201910815373A CN 110540581 A CN110540581 A CN 110540581A
Authority
CN
China
Prior art keywords
soybean
globulin
protein
solution
water bath
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Pending
Application number
CN201910815373.7A
Other languages
English (en)
Inventor
张娜
王冰
石彦国
杨杨
窦博鑫
刘晓飞
关桦楠
陈凤莲
李祥鹏
刘琳琳
杨春华
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Harbin University of Commerce
Original Assignee
Harbin University of Commerce
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Harbin University of Commerce filed Critical Harbin University of Commerce
Priority to CN201910815373.7A priority Critical patent/CN110540581A/zh
Publication of CN110540581A publication Critical patent/CN110540581A/zh
Pending legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/415Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from plants

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Botany (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

本发明公开了一种热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,涉及蛋白改性技术领域,本发明提供的方法具体为:步骤一:提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥;步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于磷酸盐缓冲溶液中,得到蛋白溶液;步骤三:所得蛋白溶液恒温水浴加热,进行热处理,分离得到熔球态大豆11S球蛋白溶液。本发明通过尚未有人使用的热处理的方法进行诱导实验获得了熔球态大豆11S球蛋白,方法简单稳定,为熔球态蛋白的研究提供了理论基础。

Description

一种热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法
技术领域
本发明涉及蛋白改性领域,食品加工技术领域,具体涉及大豆11S球蛋白在热处理变性过程中形成的一种中间状态(熔球态)。
背景技术
蛋白熔球态是蛋白变性的一种中间形态,其加工性质较天然蛋白质优异,目前国内外已有的关于熔球态蛋白的相关研究,熔球态蛋白可以通过极端pH值处理、高温热处理、变性剂处理以及超高压等方法获得,且研究对象多为α-乳清蛋白、β-乳球蛋白、肌球蛋白以及各种酶类,但对于大豆蛋白尚未有人研究;而国内已有的对于大豆蛋白的研究采用的诱导方法为pH偏移处理,方法复杂不易操作。
发明内容
为解决上述问题,本发明提供了一种操作简单,效率高的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,具体为:
步骤一:提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥;
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于磷酸盐缓冲溶液中,得到蛋白溶液;
步骤三:所得蛋白溶液恒温水浴加热,进行热处理,分离得到熔球态大豆11S球蛋白溶液。
优选地,步骤二所述磷酸盐缓冲溶液为0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液。
优选地,步骤二所述将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于磷酸盐缓冲溶液中,具体为,将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉加入到磷酸盐缓冲溶液中,磁力搅拌20-30min。
优选地,步骤二所述蛋白溶液,其中大豆11S蛋白的浓度为1mg/mL。
优选地,步骤三所述恒温水浴加热,水浴温度为100℃,所述热处理,热处理温度为100℃,热处理时间为3min。
优选地,步骤三所述分离,具体为:热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液,得到熔球态大豆11S球蛋白溶液;所述离心,离心速度为4000-5000rpm,离心时间为5-10min。
有益效果
本发明通过尚未有人使用的热处理的方法进行诱导实验获得了熔球态大豆11S球蛋白,方法简单稳定,为熔球态蛋白的研究提供理论基础。
附图说明
图中的N表示天然太大豆11S球蛋白,U表示完全变性态的大豆11S球蛋白。
图1对比例1-9制备的大豆11S球蛋白二级结构;
图2对比例1-9制备的大豆11S球蛋白三级结构;
图3实施例1-9制备的大豆11S球蛋白的二级结构;
图4实施例1-9制备的大豆11S球蛋白的三级结构;
图5100℃下大豆11S球蛋白加热不同时间的乳化性;
图6100℃下大豆11S球蛋白加热不同时间的乳化稳定性。
具体实施方式
对比例1
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热1min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例2
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热2min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例3
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热3min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例4
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热4min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例5
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热5min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例6
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热10min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例7
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热15min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例8
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热30min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例9
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在90℃的水浴锅内加热60min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
对比例1-9制备的大豆11S球蛋白二级结构见图1、三级结构件图2,图中,xmin表示水浴锅内加热时间,其中1min、2min、3min、4min、5min、10min、15min、30min、60min依次对应对比例1-9。
实施例1
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热1min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例2
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热2min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为5000rpm,离心时间为10min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例3
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热3min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4500rpm,离心时间为8min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例4
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热4min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例5
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热5min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为10min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例6
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热10min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为5000rpm,离心时间为10min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例7
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热15min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为5000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例8
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热30min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例9
步骤一:大豆磨碎过筛,脱脂,提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥。
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液,磁力搅拌20min左右至蛋白完全溶解,配置为1mg/mL的蛋白溶液。
步骤三:将蛋白溶液在100℃的水浴锅内加热60min。热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液(离心速度为4000rpm,离心时间为5min),作为样品蛋白溶液。
圆二色谱法进行二级结构、三级结构的检测。
实施例1-9制备的大豆11S球蛋白二级结构见图3、三级结构件图4,图中,xmin表示水浴锅内加热时间,其中1min、2min、3min、4min、5min、10min、15min、30min、60min依次对应实施例1-9。
对实施例1制备的进行乳化性能测试,结果见图5、图6。由图5可知,为大豆11S球蛋白在不同加热时间的乳化性情况。其中N表示天然态大豆11S球蛋白,加热3min时为熔球态大豆11S球蛋白的乳化性。由图中可以看到,在5min内,大豆11S球蛋白的乳化性先增加后减小,在3min时达到最大。说明,与天然态的大豆11S球蛋白相比,大豆11S球蛋白熔球态时的乳化性得到了改善。说明此时蛋白体系内的折叠和去折叠改善了乳化性质,而加热10min后蛋白溶液体系开始有絮状沉淀形成,说明形成了不溶性的聚集体,而不利于加工。
由图6可知,为大豆11S球蛋白在不同加热时间的乳化稳定性情况。其中N表示天然态大豆11S球蛋白,加热3min时为熔球态大豆11S球蛋白的乳化稳定性。由图中可以看出,在加热5min内,大豆11S球蛋白的乳化稳定性先增大后减小,在3min时达到最大值。说明,与天然态大豆11S球蛋白相比,大豆11S熔球态的乳化稳定性也得到了极大的改善。

Claims (6)

1.一种热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:包括以下步骤:
步骤一:提取大豆11S球蛋白后进行冷冻干燥;
步骤二:将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于磷酸盐缓冲溶液中,得到蛋白溶液;
步骤三:所得蛋白溶液恒温水浴加热,进行热处理,分离得到熔球态大豆11S球蛋白溶液。
2.根据权利要求1所述的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:步骤二所述磷酸盐缓冲溶液为0.01M,pH 7.2的磷酸盐缓冲溶液。
3.根据权利要求1所述的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:步骤二所述将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉溶解于磷酸盐缓冲溶液中,具体为,将冷冻干燥后的大豆11S蛋白粉加入到磷酸盐缓冲溶液中,磁力搅拌20-30min。
4.根据权利要求1所述的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:步骤二所述蛋白溶液,其中大豆11S蛋白的浓度为1mg/mL。
5.根据权利要求1所述的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:步骤三所述恒温水浴加热,水浴温度为100℃,所述热处理,热处理温度为100℃,热处理时间为3min。
6.根据权利要求1所述的热处理诱导大豆11S球蛋白形成熔球态的方法,其特征在于:步骤三所述分离,具体为:热处理后的蛋白溶液冰水浴冷却后离心取上清液,得到熔球态大豆11S球蛋白溶液;所述离心,离心速度为4000-5000rpm,离心时间为5-10min。
CN201910815373.7A 2019-08-30 2019-08-30 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法 Pending CN110540581A (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201910815373.7A CN110540581A (zh) 2019-08-30 2019-08-30 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201910815373.7A CN110540581A (zh) 2019-08-30 2019-08-30 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法

Publications (1)

Publication Number Publication Date
CN110540581A true CN110540581A (zh) 2019-12-06

Family

ID=68710974

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201910815373.7A Pending CN110540581A (zh) 2019-08-30 2019-08-30 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN110540581A (zh)

Cited By (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN111838397A (zh) * 2020-07-15 2020-10-30 东北农业大学 一种热聚集介导的茶多酚-大豆蛋白微球颗粒的制备工艺
CN114907441A (zh) * 2022-05-05 2022-08-16 德州谷神蛋白科技有限公司 一种微波协同pH偏移处理改善大豆分离蛋白功能特性的制备方法

Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20060062894A1 (en) * 2004-09-23 2006-03-23 Smith Houston S 7S/2S-rich soy protein globulin fraction composition and process for making same
CN102796163A (zh) * 2012-09-06 2012-11-28 南京财经大学 一种利用离子液体及酶法提取分离饼粕中蛋白质的方法
CN103621763A (zh) * 2013-11-29 2014-03-12 东北农业大学 一种复合蛋白乳化体系的制备方法
CN104938765A (zh) * 2015-07-17 2015-09-30 东北农业大学 一种高稳定性大豆蛋白乳液的制备方法
CN105361168A (zh) * 2015-12-02 2016-03-02 绥化学院 一种复合型抗氧化肽及制备方法
CN105685370A (zh) * 2016-03-15 2016-06-22 华中农业大学 一种含有低7s球蛋白组分的大豆蛋白及其制备方法

Patent Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US20060062894A1 (en) * 2004-09-23 2006-03-23 Smith Houston S 7S/2S-rich soy protein globulin fraction composition and process for making same
CN102796163A (zh) * 2012-09-06 2012-11-28 南京财经大学 一种利用离子液体及酶法提取分离饼粕中蛋白质的方法
CN103621763A (zh) * 2013-11-29 2014-03-12 东北农业大学 一种复合蛋白乳化体系的制备方法
CN104938765A (zh) * 2015-07-17 2015-09-30 东北农业大学 一种高稳定性大豆蛋白乳液的制备方法
CN105361168A (zh) * 2015-12-02 2016-03-02 绥化学院 一种复合型抗氧化肽及制备方法
CN105685370A (zh) * 2016-03-15 2016-06-22 华中农业大学 一种含有低7s球蛋白组分的大豆蛋白及其制备方法

Non-Patent Citations (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
倪娜等: "《食品加工实验指导》", 30 June 2015, 中国质检出版社 *
孟胜男等: "《药剂学 在线学习版》", 31 January 2016, 北京:中国医药科技出版社 *
李祥鹏等: "粒径和荧光光谱法对热处理诱导大豆11S和7S球蛋白熔球态的研究", 《中国食品科学技术学会第十五届年会论文摘要集》 *
李荣和: "《大豆新加工技术原理与应用》", 31 March 1999, 科学技术文献出版社 *
耿蕊等: "pH偏移结合加热处理对大豆分离蛋白结构特性的影响", 《中国食品学报》 *
高健等: "蛋白质熔球态结构的形成及其加工特性研究进展", 《食品工业科技》 *

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN111838397A (zh) * 2020-07-15 2020-10-30 东北农业大学 一种热聚集介导的茶多酚-大豆蛋白微球颗粒的制备工艺
CN114907441A (zh) * 2022-05-05 2022-08-16 德州谷神蛋白科技有限公司 一种微波协同pH偏移处理改善大豆分离蛋白功能特性的制备方法
CN114907441B (zh) * 2022-05-05 2023-08-01 德州谷神蛋白科技有限公司 一种微波协同pH偏移处理改善大豆分离蛋白功能特性的制备方法

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN110540581A (zh) 一种热处理诱导大豆11s球蛋白形成熔球态的方法
CN109797183B (zh) 一种具有抗油脂氧化功能的活性肽及其制备方法和应用
Utsumi et al. Structure-function relationships in food proteins: subunit interactions in heat-induced gelation of 7S, 11S, and soy isolate proteins
Papalamprou et al. Influence of preparation methods on physicochemical and gelation properties of chickpea protein isolates
CN103960371B (zh) 一种低致敏豆腐的加工方法
Puppo et al. Gelation of soybean protein isolates in acidic conditions. Effect of pH and protein concentration
Hadnađev et al. Progress in vegetable proteins isolation techniques: A review
US10779555B2 (en) Method for efficiently and mildly reducing ovalbumin allergenicity
JP2007518409A5 (zh)
Wang et al. Effect of different heat treatments on in vitro digestion of egg white proteins and identification of bioactive peptides in digested products
Sathe Solubilization and electrophoretic characterization of cashew nut (Anacardium occidentale) proteins
CN115104664A (zh) 一种预热协同碱性pH处理制备热稳定性大豆蛋白的方法
TANG et al. Influence of transglutaminase‐induced cross‐linking on in vitro digestibility of soy protein isolate
CN107789859A (zh) 一种大豆分离蛋白多级萃取系统及方法
KR100991588B1 (ko) 분획된 대두 단백질 및 그 제조방법
Pelegrine et al. Analysis of whey proteins solubility at high temperatures
CN102283307A (zh) 从食品中分离蛋白质的方法
CN101912030B (zh) 利用十二烷基三甲基氯化铵反胶束溶液提取大豆蛋白的方法
CN114847394B (zh) 一种纤维化豌豆蛋白制备方法
CN110129394B (zh) 一种具抗疲劳功效的牡丹肽及其制备方法
Wu et al. Lesquerella fendleri protein fractionation and characterization
CN108976295B (zh) 一种从大黄鱼卵中同时提取卵黄蛋白及油脂的方法
Bach et al. Structural glycoprotein, fact or artefact
CN105755084A (zh) 牛乳酪蛋白酶解CPPs的制作方法
Miyaguchi et al. Simple method for isolation of glyceraldehyde 3‐phosphate dehydrogenase and the improvement of myofibril gel properties

Legal Events

Date Code Title Description
PB01 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination