CN102934731A - 高凝胶性大豆蛋白的制备方法 - Google Patents

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江连洲
李杨
齐宝坤
王心刚
王梅
韩宗元
曹亮
王中江
王胜男
冯红霞
王欢
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Abstract

高凝胶性大豆蛋白的制备方法属于大豆蛋白加工技术领域；该方法包括以下步骤：（1）将大豆分离蛋白与水混合制成蛋白溶液，将蛋白溶液进行超声预处理；（2）将步骤（1）中经超声预处理后的蛋白溶液调节pH和温度，加入转谷氨酰胺酶进行交联反应，将交联后的产物冷却至室温，调节pH至中性，然后经浓缩、冷冻干燥后即得高凝胶性大豆蛋白；该方法所需设备简单、操作安全，生产所需酶用量少、酶解时间短、成本低而且环保，获得的大豆蛋白具有高凝胶强度，同时凝胶稳定性好，扩大了大豆蛋白在食品中应用的范围。

Description

高凝胶性大豆蛋白的制备方法
技术领域
本发明属于大豆蛋白加工技术领域，尤其涉及一种高凝胶性大豆蛋白的制备方法。
背景技术
凝胶性是大豆蛋白重要功能特性之一。在豆腐制作过程中，胶凝作用可使液态的豆奶转变成凝乳状的食品；同样香肠、午餐肉等碎肉制品业利用该特性赋予制品良好凝胶组织结构，增加咀嚼感，并为肉制品保持水分和脂肪提供基质。胶凝作用是指由一定程度变性的分子聚集并形成一种有序的蛋白质网络的过程。蛋白质网络形成是蛋白质–蛋白质和蛋白质–溶剂（水）相互作用及相邻多肽链吸引力和排斥力平衡的结果。
目前常用的蛋白改性手段主要包括包括物理改性、化学改性、酶法改性，还有多种改性手段联合的组合改性。由于物理改性程度低、功能性改善不明显，化学改性存在安全隐患，因此在食品中选择酶法对大豆蛋白进行改性。转谷氨酰胺酶是一种酰基转移酶，在肽链中谷氨酰胺残基的γ-羧酰胺基作为酰基供体与主要的胺类作为酰基受体之间催化酰基转移反应。转谷氨酰胺酶可以催化相同或不同蛋白质分子间的交联和聚合形成了空间的网络交错结构，形成新的共价键，增强蛋白质的凝胶性。酶交联反应前经常需要对大豆蛋白进行预处理，常用的预处理方法有物理方法和化学方法。目前报道的物理方法主要有加热、超高压、超声波、挤压、研磨等；化学方法主要有添加二氧化硫、酸、碱、脲等。其中物理处理由于方法简便，无毒副作用等特点，更加适合于在食品工业中应用。
国内外已有人对大豆蛋白的凝胶性进行改性研究，Ramírez-Suárez等（2003）研究报道，利用转谷氨酰胺酶对SPI进行改性，适度酶解导致的蛋白中疏水基团的暴露有利于在较低的蛋白浓度下形成网络组织结构，可提高SPI的凝胶能力以及凝胶性能等。田少君等（2005）人研究了转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白凝胶性的影响改性，分离蛋白在加酶量为5U/g、pH值8.0、反应温度为37℃、蛋白浓度为12％时凝胶性明显得到改善，随着转谷酰胺酶作用时间的延长，大豆分离蛋白凝胶性也呈增加趋势。Jia等（2010）发现超声处理后，小麦胚芽蛋白能在更短的时间内达到更高的DH。而超声预处理结合酶法联合改性提高大豆蛋白凝胶性的研究报道很少，现有的大豆蛋白改性方法存在改性程度低，酶用量大，酶解时间长等问题。
发明内容
本发明所要解决的技术问题是克服上述现有技术的不足，提供一种高凝胶性大豆蛋白的制备方法，达到提高大豆蛋白凝胶性，简化工艺、减少酶用量及酶解时间的目的。
本发明所要解决的技术问题是通过以下技术方案来实现的：
高凝胶性大豆蛋白的制备方法，该方法包括以下步骤：
（1）将大豆分离蛋白加水混合制成体积浓度为5%的蛋白溶液，将蛋白溶液进行超声预处理；
（2）将步骤（1）中经超声预处理后的蛋白溶液调节pH和温度后进行酶交联反应，将交联后的产物冷却至室温，调节pH至7-7.5，然后经浓缩、冷冻干燥后即得高凝胶性大豆蛋白。
所述步骤（1）的超声功率为200-600W，超声时间为10-50min。
所述步骤（1）的超声超声功率为500W，超声时间为30min。
所述步骤（2）中的交联反应酶为转谷氨酰胺酶。
所述步骤（2）的酶交联反应时间为0.5-2.5h，加酶量为大豆分离蛋白重量的20-60 U/g，酶解pH 为6.5-8.5，酶解温度为30-70℃。
所述步骤（2）的酶交联反应时间为1.54h，加酶量为大豆分离蛋白重量的41.6U/g，酶解pH为 7.62，酶解温度为47.3℃。
本发明方法采用超声预处理结合酶法联合改性制备高凝胶性大豆蛋白，原料蛋白在超声的机械效应、热效应和空化等效应的作用下，随着声化学作用加强，影响到大豆分离蛋白溶液体系微观结构和7S蛋白及和11S蛋白解离程度，增加了蛋白的溶解性，有利于后续的转谷氨酰胺酶交联反应，当转谷氨酰胺酶作用于蛋白质分子时，形成蛋白质分子内和分子间的ε-(γ-谷氨酰基)赖氨酸异肽键，使蛋白质发生交联，形成了高分子量聚合物，从而改善大豆蛋白的凝胶性；本方法具有生产工艺简单，所需酶用量少，酶解时间短和生产成本低的特点。
附图说明
图1 是本发明方法的工艺路线图；
图2 超声功率对凝胶强度的影响；
图3 超声时间对凝胶强度的影响；
图4 酶解时间与加酶量交互对凝胶强度的响应面；
图5 酶解时间与酶解pH交互对凝胶强度的响应面；
图6 加酶量与酶解温度交互对凝胶强度的响应面；
图7 酶解pH与酶解温度交互对凝胶强度的响应面。
具体实施方式
下面结合附图对本发明具体实施例进行详细描述。
高凝胶性大豆蛋白的制备方法，该方法包括以下步骤：
（1）将大豆分离蛋白加水混合制成体积浓度为5%的蛋白溶液，将蛋白溶液进行超声预处理；
（2）将步骤（1）中经超声预处理后的蛋白溶液调节pH和温度后进行酶交联反应，将交联后的产物冷却至室温，调节pH至7-7.5，然后经浓缩、冷冻干燥后即得高凝胶性大豆蛋白。
所述步骤（1）的超声功率为200-600W，超声时间为10-50min。
所述步骤（1）的超声超声功率为500W，超声时间为30min。
所述步骤（2）中的交联反应酶为转谷氨酰胺酶。
所述步骤（2）的酶交联反应时间为0.5-2.5h，加酶量为大豆分离蛋白重量的20-60 U/g，酶解pH 为6.5-8.5，酶解温度为30-70℃。
所述步骤（2）的酶交联反应时间为1.54h，加酶量为大豆分离蛋白重量的41.6U/g，酶解pH为 7.62，酶解温度为47.3℃。
实施例1：超声预处理最佳参数的筛选试验
1材料与方法
1.1材料、试剂
大豆分离蛋白 哈高科
转谷氨酰胺酶 丹麦novo公司
1.2主要仪器设备
pHS-25型酸度计 上海伟业仪器厂
电子分析天平 梅勒特-托利多仪器(上海)有限公司
离心机 北京医用离心机厂
精密电动搅拌机 江苏省金坛市荣华仪器制造有限公司
电热恒温水浴锅 余姚市东方电工仪器厂
F2102型植物试样粉碎机 天津泰斯特仪器有限公司
超声仪 上海博讯实业有限公司医疗设备厂
恒温培养箱 北京市永光明医疗仪器厂
1.3试验方法
1.3.1工艺流程
大豆分离蛋白→加水混合→蛋白溶液→超声预处理→调节pH和温度→酶交联反应→冷却→调节pH中性→浓缩→冷冻干燥→高凝胶性大豆蛋白
1.3.2测定方法
用去离子水配制浓度为10%的大豆蛋白溶液，将蛋白溶液在90℃加热30min。然后，用冰水浴将凝胶迅速冷却至室温，然后将样品置于4℃冰箱过夜，用于凝胶性质的测定。
将待测样品于室温（25℃）下放置陈化1-2h即可测定。测量模式与选项：T.P.A，测前速度：5.0mm/s，测中速度：2.0mm/s，测后速度：2.0mm/s，测定距离：凝胶厚度的10mm，环境温度：25℃，两次下压间隔时间：5.0s，触发力：5g，触发类型：自动，探头类型：P/0.5，得凝胶质构参数。凝胶强度用硬度即探头下压过程中的最大感应力（单位g）表示。
2结果与讨论
2.1最适超声功率的确定
由图2可知当超声pH为7，超声频率为25KHz，超声时间为30min时，以凝胶强度为考察指标，分别选取超声功率为200W、300W、400W、500W、600W进行超声预处理，确定最适超声功率为500W。
2.2最适超声时间的确定
由图3可知当超声pH为7，超声频率为25KHz，超声功率为400W时，以凝胶强度为考察指标，分别选取超声时间为10min、20min、30min、40min、50min进行超声预处理，确定最适超声时间为30min。
实施例2：酶交联反应最佳参数的筛选试验
基于实施例1所确定的超声预处理最佳工艺参数，进行单因素酶交联反应试验，确定酶交联反应工艺参数的范围。以凝胶强度为考察指标，进行响应面设计4因素5水平试验。
1材料与方法
1.1材料、试剂
大豆分离蛋白 哈高科
转谷氨酰胺酶 丹麦novo公司
1.2主要仪器设备
pHS-25型酸度计 上海伟业仪器厂
电子分析天平 梅勒特-托利多仪器(上海)有限公司
离心机 北京医用离心机厂
精密电动搅拌机 江苏省金坛市荣华仪器制造有限公司
电热恒温水浴锅 余姚市东方电工仪器厂
F2102型植物试样粉碎机 天津泰斯特仪器有限公司
超声仪 上海博讯实业有限公司医疗设备厂
恒温培养箱 北京市永光明医疗仪器厂
1.3试验方法
1.3.1工艺流程
大豆分离蛋白→加水混合→蛋白溶液→超声预处理→调节pH和温度→酶交联反应→冷却→调节pH中性→浓缩→冷冻干燥→高凝胶性大豆蛋白
1.3.2测定方法
用去离子水配制浓度为10%的大豆蛋白溶液，将蛋白溶液在90℃加热30min。然后，用冰水浴将凝胶迅速冷却至室温，然后将样品置于4℃冰箱过夜，用于凝胶性质的测定。
将待测样品于室温（25℃）下放置陈化1-2h即可测定。测量模式与选项：T.P.A，测前速度：5.0mm/s，测中速度：2.0mm/s，测后速度：2.0mm/s，测定距离：凝胶厚度的10mm，环境温度：25℃，两次下压间隔时间：5.0s，触发力：5g，触发类型：自动，探头类型：P/0.5，得凝胶质构参数。凝胶强度用硬度即探头下压过程中的最大感应力（单位g）表示。
2结果与讨论
2.1 试验因素水平编码表
在单因素研究的基础上，选取酶解时间、加酶量、酶解pH和酶解温度4个因素为自变量，以凝胶强度为响应值，根据中心组合设计原理，设计响应面分析试验，其因素水平编码表见表表2-1。
表2-1 因素水平编码表
Figure 2012105213857100002DEST_PATH_IMAGE001
2.2 响应面试验安排及试验结果
本试验应用响应面优化法进行过程优化。以A、B、C、D为自变量，以凝胶强度R为响应值，响应面试验方案及结果见表2-2。试验号1-24为析因试验，25-36为12个中心试验，用以估计试验误差。
表2-2 试验安排及结果
Figure 652656DEST_PATH_IMAGE002
2.3响应面试验结果分析
凝胶强度R通过统计分析软件Design-Expert进行数据分析，建立二次响应面回归模型如下：
R=128.31+2.84A+3.60B+2.50C-3.50D-5.27AB-2.92AC+1.12AD+0.62BC+1.83BD-4.04CD-5.95A2-8.56B2-7.41C2-7.47D2
凝胶强度R的回归与方差分析结果见表2-3，交互相显著的响应面分析见图4-图7。
表2-3凝胶强度的回归与方差分析结果
变量 自由度 平方和 均方 F值 Pr>F
A 1 193.23 193.23 19.25 0.0003
B 1 311.76 311.76 31.06 ＜0.0001
C 1 150.50 150.50 14.99 0.0009
D 1 293.30 293.30 29.22 ＜0.0001
AB 1 444.16 444.16 44.25 ＜0.0001
AC 1 136.31 136.31 13.58 0.0014
BD 1 53.66 53.66 5.35 0.0310
CD 1 261.63 261.63 26.06 ＜0.0001
A2 1 1132.48 1132.48 112.82 ＜0.0001
B2 1 2345.55 2345.55 233.67 ＜0.0001
C2 1 1757.75 1757.75 175.11 ＜0.0001
D2 1 1787.52 1787.52 178.08 ＜0.0001
回归 14 8894.00 635.29 63.29 ＜0.0001
剩余 21 210.79 10.04    
失拟 10 86.06 8.61 0.76 0.6643
误差 11 124.73 11.34    
总和 35 9104.80      
由表2-3可知，方程因变量与自变量之间的线性关系明显，该模型回归显著（p<0.0001），失拟项不显著（p>0.05），并且该模型R2= 97.68%，R2 Adj= 96.14%，说明该模型与试验拟合良好，自变量与响应值之间线性关系显著，可以用于该反应的理论推测。由F检验可以得到因子贡献率为：B>D>A>C，即加酶量>酶解温度>酶解时间>酶解pH。
应用响应面寻优分析方法对回归模型进行分析，寻找最优响应结果酶解时间1.54h，加酶量41.6U/g，酶解pH 7.62，酶解温度47.3℃，响应值凝胶强度有最优值为129.49左右。
2.4验证试验与对比试验
在响应面分析法求得的最佳条件下，即酶解时间1.54h，加酶量41.6U/g，酶解pH 7.62，酶解温度47.3℃，进行3次平行试验，3次平行试验凝胶强度的平均值为131.21。说明响应值的试验值与回归方程预测值吻合良好。

Claims (6)

1. 高凝胶性大豆蛋白的制备方法，其特征在于，该方法包括以下步骤：
（1）将大豆分离蛋白加水混合制成体积浓度为5%的蛋白溶液，将蛋白溶液进行超声预处理；
（2）将步骤（1）中经超声预处理后的蛋白溶液调节pH和温度后进行酶交联反应，将交联后的产物冷却至室温，调节pH至7-7.5，然后经浓缩、冷冻干燥后即得高凝胶性大豆蛋白。
2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于：所述步骤（1）的超声功率为200-600W，超声时间为10-50min。
3.根据权利要求2所述的方法，其特征在于：所述步骤（1）的超声超声功率为500W，超声时间为30min。
4.根据权利要求1所述的方法，其特征在于：所述步骤（2）中的交联反应酶为转谷氨酰胺酶。
5.根据权利要求1所述的方法，其特征在于：所述步骤（2）的酶交联反应时间为0.5-2.5h，加酶量为大豆分离蛋白重量的20-60 U/g，酶解pH 为6.5-8.5，酶解温度为30-70℃。
6.根据权利要求5所述的方法，其特征在于：所述步骤（2）的酶交联反应时间为1.54h，加酶量为大豆分离蛋白重量的41.6U/g，酶解pH为 7.62，酶解温度为47.3℃。
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