BE1000263A4 - A tripeptide immunostimulatory activity. - Google Patents

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BE1000263A4
BE1000263A4 BE8700377A BE8700377A BE1000263A4 BE 1000263 A4 BE1000263 A4 BE 1000263A4 BE 8700377 A BE8700377 A BE 8700377A BE 8700377 A BE8700377 A BE 8700377A BE 1000263 A4 BE1000263 A4 BE 1000263A4
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BE
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tripeptide
cells
els2
immunostimulatory activity
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BE8700377A
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Brunetto Brunetti
Marco Prada
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Ellem Ind Farmaceutica
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Abstract

Le tripeptide Arg-Ala-Arg, synthétisé par des méthodes classiques en solution, et ses sels, présentent une activité immunostimulante. L'invention est utile dans la lutte contre une déficience immunitaire primaire et secondaire.The tripeptide Arg-Ala-Arg, synthesized by conventional methods in solution, and its salts, exhibit immunostimulatory activity. The invention is useful in the fight against primary and secondary immune deficiency.

Description

       

   <Desc/Clms Page number 1> 
 
 EMI1.1 
 



  TRIPEPTIDE A ACTIVITE On sait par la littérature que la L-analine est importante pour la 
IMMUNOSTIMl1LANTEfonction des lymphocytes T, étant donné qu'elle est essentielle pour que ces cellules puissent répondre in vitro aux stimuli mitogènes (Rotter V. et   al. :   J. Immunol. 123,1726,   1979} í   de plus, la L-analine est egalement essentielle pour la croissance in vitro de lymphocytes (Nordlind K. et   al. :  
Int Archs Allergy appl. Immunol. 59, 1979). 



   Les données de nos laboratoires cependant, établissent seulement une faible activité immunostimulante de cet acide amine, comme montre dans l'essai d'induction in vitro de Thy 1. 2 sur des cellules T immatures provenant de souris normales. 



   La L-arginine egalement est renseignée comme dotée d'activite immunostimulante a la fois in vitro et in vivo, en particulier chez les animaux blessés et fatigues (Barbul A. et al.   :.     Surg. Res.   29,228, 1980 ;
J. Parenteral Enteral Nutr. 4, 446, 1980 ; ibid. 5, 492, 1981) et sur des 
 EMI1.2 
 tumeurs induites experimentalement (Rettura G. Parenteral Enteral Nutrition 3, 409, 1979). 



  Dans notre essai d'induction de Thy. 2, la L-arginine    : J.également preuve   d'une activité peu importante, encore que statistiquement significative. 



   Nous avons synthétisé un tripeptide de séquence Arg-Ala-Arg (en abrégé ci-après ELS2), et avons compare dans notre essai son activité a celle d'un melange des deux aminoacides simples en proportion molaire   2Arg : lAla. Le   tripeptide resultant est de loin plus actif que le melange des deux acides aminés, puisqu'il induit 13% de cellules   (P < 0, 01), compares   à seulement 5% (non significatif statistiquement} avec le mélange. 



   La L-arginine a été choisie pour les deux positions terminales du tripeptide, en se basant sur le fait que, dans de nombreux tripeptid immunostimulants connus, cet acide aminé occupe soit la position N (conune 
 EMI1.3 
 dans le cas de la thymopentine), soit la position C (par exemple dans la tuftsine, l'ubiquitine, la thymopoietine). 



    CARACTERISTIQtJES   CHIMIQUES POIDS   MOLECULAIRE : 401, 49   ROTATION OPTIQUE: /d/20D = 3,69 (c = 1, acide acétique) ANALYSE HPLC : 

 <Desc/Clms Page number 2> 

 
Le tripeptide a été analyse par HPLC par appariement d'ions en utilisant les conditions de séparation décrites ci-après. 



  Eluant: NaH2O4 0,05 M pH 4,3 + SDS 5 x   10-4 M, MeOH ; 50 : 50.   



    Debit : i ml/min.    



  Detection : 225 nm Volume d'injection : 20 mol Echantillon : 20 mcg 
 EMI2.1 
 Colonne u Bondapack C18 (eaux), 300 x 
On utilise l'appareillage    suivant :   Chromatographe à liquide : SERIES 4 (Perkin Eimer) Clapet d'injection : Reodyne mod. 7125-075 à boucle de 20  l Détecteur: Spectrophotomètre LC 95 (Perkin Elmer) Intégrateur de calcul : Data station 3600 (Perkin Elmer)
La figure représente le profil HPLC du tripeptide. 



  RESISTANCE AU MILIEU GASTRIQUE SIMULE IN VITRO
Le tripeptide résiste au milieu gastrique simule in vitro. Dans cette étude, le suc gastrique simulé USP XXI (HCl + pepsine) a été utilise 
 EMI2.2 
 pendant 5 heures ä 
37'C.SYNTHESE 
 EMI2.3 
 
On a ajouté à du   Boc-Ala     (0, 1 mole) dissous   dans du chlorure de méthylène et refroidi ä   O* C i l,   du chloroformiate d'isobutyle (0, 1 mole), en agitant et en abaissant la temperature   à - 15'c.

   Après agitation   du 
 EMI2.4 
 mélange reactionnel à cette temperature pendant 15 minutes, une solution pe prérefroidie d'ester di-p-tosylate de NG-nitro-arginine-benzyle (0, et de N-méthylmorpholine (MNN) (0,2 mole) dans du diméthyl formamide a été ajoutée lentement et le melange réactionnel a été maintenu pendant une nuit 
 EMI2.5 
 sous agitation. Les solvants ont été éliminés sous pression réduite, et le résidu a ete repris dans l'acétate d'éthyle. L'acétate d'éthyle a été lavé à l'eau, a l'acide chlorhydrique IN, dans une solution aqueuse de bicarbonate de soude ä 5% et à l'eau. 11 a été seche sur du sulfate de sodium, et le solvant a été éliminé sous pression réduite. Le produit obtenu est un sirop. Systeme TLC CHCl3:MeOH:HOAc (90:8:2). Pureté 95%: Rendement 80%. 

 <Desc/Clms Page number 3> 

 



   Le produit   (1)   a été débloqué avec un   melange a   50% de chlorure de méthylène et d'acide trifluoroacétique   (1 : 1) à   raison de 10 ml par gramme pendant une demi-heure. 



   Ilaétéévaporésouspressionréduite, trituréàl'éther,filtré, lave ä l'éther et séché sous vide. 



  Rendement 98%
Le TFA-Ala-Arg-OBe a été neutralisé avec NMM et couplé à Z3-Arg dans un mélange de dimethyl formamide et de tetrahydrofuranne, en utilisant 
 EMI3.1 
 de la Nt1M et du chloroformiate d'i. puis a subi le même traitement sobutyle,qu'en (1). Rendement   60K.   Système TLC   CHC13     : MeOH (92 : 8).   Une tache importante. 



   Le tripeptide mentionné ci-dessus a été hydrogéné dans un mélange d'acide acétique, d'eau et de méthanol en présence de pd/c jusqu'à réaction complete. 



   11 a été séparé du catalyseur par filtration, et le filtrat a été mis à évaporer sous vide. 



   Le produit, un tripeptide, a été purifie par distribution à contre-courant en utilisant le système N-butanol : acide acétique : eau (4:1:5).Rendement50%.SystèmeTLCbutanol:acideacétique:eau:pyridine (32 : 6 : 22 : 20). Une tache importante. HPLC 97%. 



    ACTIVITES BIOLOGIQUES.    



  1. A. INDUCTION IN VITRO DE L'ANTIGENE   THY 1. 2  
La capacité du Arg-Ala-Arg à induire in vitro 1a différenciation de precurseurs de cellules T de souris en marqueurs de cellules T pour 
 EMI3.2 
 lymphocytes a été contrôlée en mettant en évidence l'induction de l'antigène de membrane Thy 1. 



  MATERIE Er METHODES SOURIS des souris athymiques (nu/nu) âgées de 8 
2.semaines, élevées dans un milieu C3H/He et maintenues dans des conditions particulières exemptes de germes pathogènes. 



   PREPARATION DES CELLULES : Les rates ont éte enlevées aseptiquement, divisées finement et passées   val   travers un tamis d'acier inoxydable a mailles fines dans du HBSS. Des splénocytes, lavés et remis en suspension dans le milieu 199 (Gibco Ltd. ) auquel on a ajouté 1% de BSA (Boehringer Mannheim) et de la gentamycine (100  g/ml) ont été soumis   ä   

 <Desc/Clms Page number 4> 

 incubation pendant 45 minutes dans des colonnes à laine de nylon   equilibrees,   suivant la methode de Julius et al. (Eur. J. Immunol. 3,645, 1973). Les populations de cellules de l'effluant enrichies avec le précurseur de cellules T ont été   utilisees   pour les essais biologiques. 



   ESSAIS BIOLOGIQUES D'INDUCTION : On a mis a incuber à 37'pendant 18 heures 0. 5x106 cellules d'effluant   dans 0. 1 nul   de support, avec 0, 1 ml de tripeptide ou avec le support seul. Les cultures ont été réalisées en double. A le fin de l'incubation, les cellules ont été lavées de chlorure d'ammonium à 0, 87% afin de provoquer l'hydrolyse des globules rouges, et ensuite avec le HBSS. 



   L'induction de l'antigène de membrane Thy   1. 2   a été déterminée par un essai direct    d'immunafluorescence.   



     IMMUNOFLUORESCENCE   DIRECTE : Les cellules ont été mises à incuber à 4* pendant 20 minutes avec un anticorps monoclonal conjugue à la fluorescéine (Bio-Yeda) à une dilution de   1 : 200.   Le mélange a été centrifugé à 300 g pendant 5 minutes, lavé deux fois dans du HBSS, puis mis en suspension en vue du comptage au microscope ä fluorescence   (Orthoplan  
Leitz). 



   La différence des pourcentages de cellules fluorescentes entre les cultures avec et sans tripeptide a donné une indication de l'activité d'induction du produit. 



   RESULTATS : Comme indiqué au tableau, le tripeptide provoque l'apparition du marqueur Thy   1. 2   sur des cellules'T immatures, avec une réponse optimale à 10 mcg/ml. La courbe donnant la relation entre la dose et la réponse présente une forme en cloche vu que les concentrations plus faibles et plus élevées du peptide donnent lieu à une induction plus faible. 

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  CONCENTRATION TRIPEPTIDE (mcg/ml) % THY 1. 2 + CELLULES 
 EMI5.1 
 
<tb> 
<tb> MOYENNE <SEP> + <SEP> E. <SEP> S <SEP> DIFFERENCE <SEP> 
<tb> 0 <SEP> 11 <SEP> +/- <SEP> 1,6
<tb> 0,001 <SEP> 13 <SEP> +/- <SEP> 3,9 <SEP> + <SEP> 2
<tb> 0, <SEP> 001 <SEP> 25 <SEP> + <SEP> {- <SEP> 3, <SEP> 7 <SEP> + <SEP> 14
<tb> 0,01 <SEP> 36 <SEP> +/- <SEP> 3,7 <SEP> + <SEP> 25
<tb> 0, <SEP> 1 <SEP> 36 <SEP> +/- <SEP> 5, <SEP> 4 <SEP> + <SEP> 25
<tb> 1 <SEP> 41 <SEP> +/- <SEP> 1, <SEP> 6 <SEP> + <SEP> 30
<tb> 10 <SEP> 48 <SEP> +/- <SEP> 2,2 <SEP> + <SEP> 37
<tb> 20 <SEP> 33 <SEP> +/- <SEP> 3,3 <SEP> + <SEP> 22
<tb> 50 <SEP> 29 <SEP> +/- <SEP> 3, <SEP> 3 <SEP> + <SEP> 18
<tb> 100 <SEP> 19 <SEP> +/- <SEP> 1, <SEP> 7 <SEP> + <SEP> 8
<tb> 200 <SEP> 19 <SEP> +/- <SEP> 4,5 <SEP> + <SEP> 8
<tb> 
 1.

   8INDUCTIONINVIVODEL'ANTIGENEDETHY1.2 MATERIELETMETHODES
On administre le ELS2 pendant 4 jours consécutifs, puis les souris ont été maintenues au repos pendant 24 heures ; ensuite, les rates ont été enlevées et les cellules   ex. aminées   pour déterminer l'antigène de Thy   1. 2   par fluorescence. Les souris de contrôle ont reçu le support 199 (M 199), qui est le support dans lequel le produit avait été dissous. Les souris avaient un poids moyen d'environ 24g. 



  RESULTATS 
 EMI5.2 
 % OE THY 1- 
 EMI5.3 
 
<tb> 
<tb> 2, <SEP> 7. <SEP> CELLLLESOral <SEP> fizz
<tb> Controle <SEP> 2% <SEP> 4%
<tb> ELS2 <SEP> 42 <SEP>  g/kg <SEP> 3% <SEP> 4%
<tb> ELS2 <SEP> 420 <SEP>  g/kg <SEP> 6% <SEP> 7%
<tb> ELS2 <SEP> 1055 <SEP> pg/kg <SEP> 17% <SEP> 19%
<tb> ELS2 <SEP> 2110 <SEP> pg/kg <SEP> 16% <SEP> 17%
<tb> ELS2 <SEP> 4220 <SEP>  g/kg <SEP> 18% <SEP> 17%
<tb> ELS2 <SEP> 8440 <SEP>  g/kg <SEP> 17% <SEP> 20%
<tb> 
 
Les données indiquent que le ELS2 est en mesure de provoquer la maturation de   splénocytes après administration   par voie orale et intra peritoneal. 

 <Desc/Clms Page number 6> 

 



   Le dosage optimal est de 1055 pg/kg, tandis qu'une réponse en palier est observée pour des dosages plus élevés. 
 EMI6.1 
 



  ATIQ\/IN MATERIEL PREPARATION DE CELLULES MONONUCLéAIRES DU SANG HUMAIN PERIPHERIQUE (PBMC). 



   Du sang périphérique est obtenu de volontaires en bonne santé par ponction veineuse. Les érythrocytes du sang sont séparés des leucocytes sur gradiants de Ficoll-Hipaque. La couenne inflammatoire (PBMC) est enlevée et lavée, et les cellules sont remises en suspension à raison de   lxlCP     cellules/ml   dans du RPMI 1640 auquel on a ajoute 1% de pénicilline/streptomycine, 1% de glutamine et 1% de serum fetal de veau inactivé par la chaleur (FCS, 56'C 30    min.).   



  PREPARATION DU FACTEUR DE CROISSANCE
Le PBMC à   lxl (Y-   cellules/ml dans 1% de FCS inactive par la chaleur est mis ä incuber avec ou sans Phytohémagglutinine (PHA) a une concentration de 0. 75% (v/v). Le peptide à essayer est ajoute a la concentration de 1  g/ml   aux cultures appropriees.   La periode d'incubation 
 EMI6.2 
 est de 18 a 24 heures it 37'C en atmosphere humide. sont ensuite filtrées sur des filtres de 0, 22 mM et le produit surnageant est examiné pour détecter la présence de facteurs de croissance. 



  MESURE DES FACTEURS DE CROISSANCE DANS LES PRODUITS SURNAGEANT A. Cellules d'essais
Les cellules B utilisées pour détecter lÅa présence du facteur de croissance des cellules B (BCGF) sont des lignées de cellules de culture à long terme maintenues sur BCGF et sont EBV négatives. Ces cellules sont cultivées dans un support exempt de serum en utilisant du Nutridoma (Boehringer   Mannheim Biochemicals),   et ne répondent pas au IL-2. 



   Les cellules T utilisées pour l'essai de détection de la présence d'IL-2 sont fraichement isolées. Elles ont été stimulées initialement avec du PHA (0,   75%)   et sont maintenues en culture pendant au moins 10 jours avant leur utilisation (afin de diminuer l'effet du milieu et d'établir leur dependance par rapport à l'IL-2). 



  B. Préparation de cellules d'essai pour utiliser dans le contrôle. 



   1. Les cellules B sont généralement utilisées 4 jours après leur derniere alimentation avec BCGF. Elles sont   lavees   4 fois dans RPMI 1640 

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 pour éliminer toutes trace$ de BOGF et sont ajustées   it   15X104 cellules/ml 
 EMI7.1 
 dans RPMI pli et Nutridoma. (à la concentration finale de 1%). 



   2. Les cellules T sont utilisées 4 jours apres la dernière alimentation avec IL-2. Elles sont lavées 4 fois et ajustées à 50x104   cellules/ml   dans le RPMI 1640 avec 5% FCS. 



  C. Procédures de contrôle 
 EMI7.2 
 1. Des cellules B cultivées a long terme sont mises ä incuber avec   differentes   concentrations du produit surnageant provenant de cultures PBMC, dans 96 plaques de micro-titrage à fond plat. Chaque cuvette a un volume total de 200 cl et comporte 100  l de cellules B   (15xi0   cellules) et 100  l de produit surnageant. Nous avons examiné l'efficacité de nos cellules B d'essai en les faisant incuber avec différentes concentrations de BCGF purifié (Cellular Products, Inc. Buffalo,   N.     Y.).   



   Les cultures sont mises à incuber pendant 24 heures, puis on ajoute 1   ttCi   de/ : H-Tdr/ et on effectue une incubation supplémentaire pendant 12 heures. Les cultures sont   ensuite recoltees   et soumises à comptage dans un compteur à scintillation. 



   2. Les cellules T sont mises à incuber dans des cuvettes à fond plat. Le volume total de chaque cuvette est de 200   ul,   ce qui comprend   SOX103   cellules T par cuvette. 



   La periode d'incubation est de 72 heures et comprend 12 heures de marquage   avec/3H-Tdr/.   



  RESULTATS 1) PRODUCTION DU FACTEUR DE CROISSANCE EXPERIENCE 1   ACTIVITE   BCGF (C.P.M.) % Produit surnageant 
 EMI7.3 
 
<tb> 
<tb> Produit <SEP> surnageant <SEP> de <SEP> 3,05 <SEP> 6,25 <SEP> 12,5 <SEP> 25 <SEP> 50
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PM <SEP> 424 <SEP> 1026 <SEP> 1674 <SEP> 3172 <SEP> 8392
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 2772 <SEP> 4616 <SEP> 6336 <SEP> 8166 <SEP> 9818
<tb> ACTIVITE <SEP> TCGF <SEP> (C. <SEP> P. <SEP> M.) <SEP> 
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 542 <SEP> 192 <SEP> 224 <SEP> 564 <SEP> 1144
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 384 <SEP> 718 <SEP> 1832 <SEP> 4028 <SEP> 8338
<tb> 
 

 <Desc/Clms Page number 8> 

 EXPERIENCE 2   ACTIVISTE   BCGF (C. P.

   M.) % de liquide surnageant 
 EMI8.1 
 
<tb> 
<tb> produit <SEP> surnageant <SEP> de <SEP> 3,125 <SEP> 6,25 <SEP> 12,5 <SEP> 25 <SEP> 50
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 1369 <SEP> 2187 <SEP> 2894 <SEP> 4876 <SEP> 8104
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA+ELS2 <SEP> 2690 <SEP> 4214 <SEP> 7442 <SEP> 8730 <SEP> 11754
<tb> ACTIVITE <SEP> TCGF <SEP> (C. <SEP> P. <SEP> M.) <SEP> 
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 1482 <SEP> 3146 <SEP> 4322 <SEP> 7184 <SEP> 9012
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA+ELS2 <SEP> 2968 <SEP> 6220 <SEP> 9354 <SEP> 12014 <SEP> 12984
<tb> 
 3. EFFET SUR LA SYNTHESE DE L'ARN EFFET DU ELS2 SUR LA SYNTHESE DE L'ARN DANS DES CELLULES T HUMAINES OBSERVE PAR INCORPORATION DE 3H-URIDINE. COMPTAGE PAR MINUTE (CPM). RESULTATS OBTENUS APRES 24 HEURES D'INCUBATION. 



  T 3732 T + PHA 20752   Concentration ELS2 t-'g/ml    
 EMI8.2 
 
<tb> 
<tb> 0, <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> 10 <SEP> 20
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 4741 <SEP> 4834 <SEP> 5086 <SEP> 5130
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 31000 <SEP> 31413 <SEP> 32706 <SEP> 31494
<tb> 
 4. EFFET SUR LA SYNTHESE DE L'ADN EFFET DU ELS2 SUR LA SYNTHESE DE L'ADN DANS DES CELLULES T HUMAINES, OBSERVE PAR INCORPORATION DE 3H-THYMIDINE. COMPTAGE PAR MINUTE (CPM). 



  RESULTATS OBTENUS APRES 3 JOURS D'INCUBATION T 154 T + PHA 6076   Concentration ELS2 ng/ml    
 EMI8.3 
 
<tb> 
<tb> 0, <SEP> 01 <SEP> 0, <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> 10
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 152 <SEP> 166 <SEP> 190 <SEP> 234
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 5758 <SEP> 6477 <SEP> 7548 <SEP> 12317
<tb> 
 5. AUGMENTATION DU NOMBRE DE CELLULES IN VITRO
Le tripeptide, ajouté aux cultures soit de lymphocytes T soit de mélanges de lymphocytes T et B tous les quatre jours à une concentration de 5   Hg/ml   pendant une période de 30 jours, est en mesure d'augmenter le nombre de cellules, avec un maximum de + 50% par rapport aux cultures témoin, observe entre le lOème et le 15eme jour de l'experience. 

 <Desc/Clms Page number 9> 

 



     ETUDES   TOXICOLOGIQUES   TOXICITE   AIGUE
Des études de toxicité aigue effectuées sur des souris et des rats ont montré que, jusqu'à des doses de 100 mg/kg/i. m., le tripeptide est totalement exempt d'effects toxiques. 



    TOLERABILITE  
Des études sur des lapins et des souris ont montré que le produit, A la dose de 100 mg/kg respectivement   i. v.   et   i. p.   ne produit aucune modification hémodynamique, et n'a pas d'effet sur le comportement. En particulier le temps d'endormissement ne présente qu'une légère augmentation. 



   ACTIVITE ALLERGENE
A la dose de 100 mg/kg   i. m.,   le produit ne provoque aucun phénomène de sensibilisation du cobaye. 
 EMI9.1 
 



  SELS DU TRIPEPTIDE Les recherches décrites ci-dessus ont ete effectuées avec un acétate du tripeptide, quoique l'on sache bien, dans l'état actuel de la technique, que des résultats semblables peuvent etre obtenus en utilisant d'autres sels, comme par exemple un trifluoroacétate, un chlorhydrate, un sulfate. E



   <Desc / Clms Page number 1>
 
 EMI1.1
 



  TRIPEPTIDE WITH ACTIVITY It is known from the literature that L-analine is important for the
IMMUNOSTIMl1LANTEfunction of T lymphocytes, since it is essential for these cells to be able to respond in vitro to mitogenic stimuli (Rotter V. et al.: J. Immunol. 123,1726, 1979} í moreover, L-analine is also essential for the in vitro growth of lymphocytes (Nordlind K. et al.:
Int Archs Allergy appl. Immunol. 59, 1979).



   Data from our laboratories, however, establishes only a weak immunostimulatory activity of this amino acid, as shown in the in vitro induction trial of Thy 1.2 on immature T cells from normal mice.



   L-arginine is also reported to have immunostimulatory activity both in vitro and in vivo, in particular in injured and fatigued animals (Barbul A. et al.: Surg. Res. 29,228, 1980;
J. Parenteral Enteral Nutr. 4, 446, 1980; ibid. 5, 492, 1981) and on
 EMI1.2
 experimentally induced tumors (Rettura G. Parenteral Enteral Nutrition 3, 409, 1979).



  In our Thy induction trial. 2, L-arginine: J. also evidence of low activity, although only statistically significant.



   We have synthesized a tripeptide of sequence Arg-Ala-Arg (abbreviated below ELS2), and have compared in our test its activity to that of a mixture of the two simple amino acids in molar proportion 2Arg: lAla. The resulting tripeptide is far more active than the mixture of the two amino acids, since it induces 13% of cells (P <0.01), compared to only 5% (not statistically significant} with the mixture.



   L-arginine was chosen for the two terminal positions of the tripeptide, based on the fact that, in many known immunostimulatory tripeptid, this amino acid occupies either the N position (conune
 EMI1.3
 in the case of thymopentin), or the position C (for example in tuftsin, ubiquitin, thymopoietin).



    CHEMICAL CHARACTERISTICS OF MOLECULAR WEIGHT: 401, 49 OPTICAL ROTATION: / d / 20D = 3.69 (c = 1, acetic acid) HPLC ANALYSIS:

 <Desc / Clms Page number 2>

 
The tripeptide was analyzed by HPLC by ion pairing using the separation conditions described below.



  Eluent: 0.05 M NaH2O4 pH 4.3 + SDS 5 x 10-4 M, MeOH; 50:50.



    Flow rate: i ml / min.



  Detection: 225 nm Injection volume: 20 mol Sample: 20 mcg
 EMI2.1
 Column u Bondapack C18 (water), 300 x
The following apparatus is used: Liquid chromatograph: SERIES 4 (Perkin Eimer) Injection valve: Reodyne mod. 7125-075 with 20 l loop Detector: Spectrophotometer LC 95 (Perkin Elmer) Computing integrator: Data station 3600 (Perkin Elmer)
The figure shows the HPLC profile of the tripeptide.



  RESISTANCE TO SIMULATED GASTRIC ENVIRONMENT IN VITRO
The tripeptide resists the simulated gastric environment in vitro. In this study, the simulated gastric juice USP XXI (HCl + pepsin) was used
 EMI2.2
 for 5 hours ä
37'C. SYNTHESIS
 EMI2.3
 
To Boc-Ala (0.1 mol) dissolved in methylene chloride and cooled to 0 ° C., isobutyl chloroformate (0.1 mol) was added, stirring and lowering the temperature to -15 'vs.

   After shaking the
 EMI2.4
 reaction mixture at this temperature for 15 minutes, a precooled solution eg of NG-nitro-arginine-benzyl di-p-tosylate ester (0, and of N-methylmorpholine (MNN) (0.2 mole) in dimethyl formamide was added slowly and the reaction mixture was kept overnight
 EMI2.5
 under agitation. The solvents were removed under reduced pressure, and the residue was taken up in ethyl acetate. The ethyl acetate was washed with water, 1N hydrochloric acid, 5% aqueous sodium bicarbonate solution and water. It was dried over sodium sulfate, and the solvent was removed under reduced pressure. The product obtained is a syrup. TLC CHCl3 system: MeOH: HOAc (90: 8: 2). Purity 95%: Yield 80%.

 <Desc / Clms Page number 3>

 



   The product (1) was released with a mixture of 50% methylene chloride and trifluoroacetic acid (1: 1) at a rate of 10 ml per gram for half an hour.



   It was evaporated under reduced pressure, triturated with ether, filtered, washed with ether and dried under vacuum.



  Yield 98%
TFA-Ala-Arg-OBe was neutralized with NMM and coupled to Z3-Arg in a mixture of dimethyl formamide and tetrahydrofuran, using
 EMI3.1
 Nt1M and i chloroformate. then underwent the same sobutyle treatment as in (1). Yield 60K. TLC CHC13: MeOH system (92: 8). An important task.



   The tripeptide mentioned above was hydrogenated in a mixture of acetic acid, water and methanol in the presence of pd / c until complete reaction.



   It was separated from the catalyst by filtration, and the filtrate was evaporated in vacuo.



   The product, a tripeptide, was purified by countercurrent distribution using the N-butanol system: acetic acid: water (4: 1: 5). Yield 50%. TLCbutanol system: acetic acid: water: pyridine (32: 6: 22:20). An important task. HPLC 97%.



    BIOLOGICAL ACTIVITIES.



  1. A. IN VITRO INDUCTION OF THE THY ANTIGEN 1. 2
The ability of Arg-Ala-Arg to induce in vitro the differentiation of mouse T cell precursors into T cell markers for
 EMI3.2
 lymphocytes was monitored by highlighting the induction of the Thy 1 membrane antigen.



  MATERIALS AND MOUSE METHODS of athymic mice (nu / nu) aged 8
2. weeks, raised in a C3H / He environment and maintained under special conditions free of pathogenic germs.



   CELL PREPARATION: The spleens were aseptically removed, finely divided and passed through a fine mesh stainless steel sieve in HBSS. Splenocytes, washed and resuspended in medium 199 (Gibco Ltd.) to which 1% BSA (Boehringer Mannheim) and gentamycin (100 g / ml) were added were subjected to

 <Desc / Clms Page number 4>

 incubation for 45 minutes in balanced nylon wool columns, according to the method of Julius et al. (Eur. J. Immunol. 3,645, 1973). Effluent cell populations enriched with the T cell precursor were used for the bioassays.



   INDUCTION BIOLOGICAL TESTS: Incubated at 37 ′ for 18 hours 0. 5x106 effluent cells in 0. 1 null of support, with 0.1 ml of tripeptide or with the support alone. Cultures were performed in duplicate. At the end of the incubation, the cells were washed with 0.87% ammonium chloride in order to cause the hydrolysis of the red blood cells, and then with HBSS.



   The induction of the Thy 1.2 membrane antigen was determined by a direct immunafluorescence assay.



     DIRECT IMMUNOFLUORESCENCE: The cells were incubated at 4 * for 20 minutes with a monoclonal antibody conjugated to fluorescein (Bio-Yeda) at a dilution of 1: 200. The mixture was centrifuged at 300 g for 5 minutes, washed twice in HBSS, then suspended for counting under a fluorescence microscope (Orthoplan
Leitz).



   The difference in the percentages of fluorescent cells between cultures with and without tripeptide gave an indication of the induction activity of the product.



   RESULTS: As indicated in the table, the tripeptide causes the appearance of the marker Thy 1.2 on immature T cells, with an optimal response at 10 mcg / ml. The curve showing the relationship between dose and response has a bell shape since the lower and higher concentrations of the peptide give rise to a lower induction.

 <Desc / Clms Page number 5>

 



  CONCENTRATION TRIPEPTIDE (mcg / ml)% THY 1. 2 + CELLS
 EMI5.1
 
<tb>
<tb> MEDIUM <SEP> + <SEP> E. <SEP> S <SEP> DIFFERENCE <SEP>
<tb> 0 <SEP> 11 <SEP> +/- <SEP> 1.6
<tb> 0.001 <SEP> 13 <SEP> +/- <SEP> 3.9 <SEP> + <SEP> 2
<tb> 0, <SEP> 001 <SEP> 25 <SEP> + <SEP> {- <SEP> 3, <SEP> 7 <SEP> + <SEP> 14
<tb> 0.01 <SEP> 36 <SEP> +/- <SEP> 3.7 <SEP> + <SEP> 25
<tb> 0, <SEP> 1 <SEP> 36 <SEP> +/- <SEP> 5, <SEP> 4 <SEP> + <SEP> 25
<tb> 1 <SEP> 41 <SEP> +/- <SEP> 1, <SEP> 6 <SEP> + <SEP> 30
<tb> 10 <SEP> 48 <SEP> +/- <SEP> 2.2 <SEP> + <SEP> 37
<tb> 20 <SEP> 33 <SEP> +/- <SEP> 3.3 <SEP> + <SEP> 22
<tb> 50 <SEP> 29 <SEP> +/- <SEP> 3, <SEP> 3 <SEP> + <SEP> 18
<tb> 100 <SEP> 19 <SEP> +/- <SEP> 1, <SEP> 7 <SEP> + <SEP> 8
<tb> 200 <SEP> 19 <SEP> +/- <SEP> 4,5 <SEP> + <SEP> 8
<tb>
 1.

   8 INDIVIDUAL INDUCTION OF THE ETHY1.2 MATERIELETMETHODES
ELS2 is administered for 4 consecutive days, then the mice are kept at rest for 24 hours; then the spleens were removed and the cells ex. amines to determine the Thy 1.2 antigen by fluorescence. Control mice received support 199 (M 199), which is the support in which the product had been dissolved. The mice had an average weight of around 24g.



  RESULTS
 EMI5.2
 % OE THY 1-
 EMI5.3
 
<tb>
<tb> 2, <SEP> 7. <SEP> CELLLLESOral <SEP> fizz
<tb> Control <SEP> 2% <SEP> 4%
<tb> ELS2 <SEP> 42 <SEP> g / kg <SEP> 3% <SEP> 4%
<tb> ELS2 <SEP> 420 <SEP> g / kg <SEP> 6% <SEP> 7%
<tb> ELS2 <SEP> 1055 <SEP> pg / kg <SEP> 17% <SEP> 19%
<tb> ELS2 <SEP> 2110 <SEP> pg / kg <SEP> 16% <SEP> 17%
<tb> ELS2 <SEP> 4220 <SEP> g / kg <SEP> 18% <SEP> 17%
<tb> ELS2 <SEP> 8440 <SEP> g / kg <SEP> 17% <SEP> 20%
<tb>
 
The data indicate that ELS2 is able to induce splenocyte maturation after oral and intraperitoneal administration.

 <Desc / Clms Page number 6>

 



   The optimal dosage is 1055 pg / kg, while a level response is observed for higher dosages.
 EMI6.1
 



  ATIQ \ / IN MATERIAL PREPARATION OF PERIPHERAL HUMAN BLOOD MONONUCLEAR CELLS (PBMC).



   Peripheral blood is obtained from healthy volunteers by venipuncture. Blood erythrocytes are separated from leukocytes on Ficoll-Hipaque gradients. The inflammatory rind (PBMC) is removed and washed, and the cells are resuspended at the rate of 1 × C cells / ml in RPMI 1640 to which 1% of penicillin / streptomycin, 1% of glutamine and 1% of fetal serum have been added. heat-inactivated veal (FCS, 56'C 30 min.).



  PREPARATION OF THE GROWTH FACTOR
The PBMC at 1x (Y-cells / ml in 1% heat inactive FCS is incubated with or without Phytohemagglutinin (PHA) at a concentration of 0.75% (v / v). The peptide to be tested is added at a concentration of 1 g / ml to the appropriate cultures. The incubation period
 EMI6.2
 is 18 to 24 hours at 37 ° C in a humid atmosphere. are then filtered through 0.22 mM filters and the supernatant is examined for the presence of growth factors.



  MEASUREMENT OF GROWTH FACTORS IN SURNANTANT PRODUCTS A. Test cells
The B cells used to detect the presence of B cell growth factor (BCGF) are long-term culture cell lines maintained on BCGF and are EBV negative. These cells are grown in a serum-free medium using Nutridoma (Boehringer Mannheim Biochemicals), and do not respond to IL-2.



   The T cells used for the test for detecting the presence of IL-2 are freshly isolated. They were initially stimulated with PHA (0.75%) and are maintained in culture for at least 10 days before their use (in order to reduce the effect of the medium and establish their dependence on IL-2 ).



  B. Preparation of test cells for use in the control.



   1. B cells are generally used 4 days after their last feeding with BCGF. They are washed 4 times in RPMI 1640

 <Desc / Clms Page number 7>

 to remove all traces $ of BOGF and are adjusted to 15 × 104 cells / ml
 EMI7.1
 in RPMI fold and Nutridoma. (at the final concentration of 1%).



   2. T cells are used 4 days after the last feeding with IL-2. They are washed 4 times and adjusted to 50x104 cells / ml in RPMI 1640 with 5% FCS.



  C. Control procedures
 EMI7.2
 1. Long-term cultured B cells are incubated with different concentrations of the supernatant from PBMC cultures in 96 flat bottom microtiter plates. Each cuvette has a total volume of 200 cl and contains 100 l of B cells (15 × 10 cells) and 100 l of supernatant. We examined the efficacy of our test B cells by incubating them with different concentrations of purified BCGF (Cellular Products, Inc. Buffalo, N. Y.).



   The cultures are incubated for 24 hours, then 1 ttCi of /: H-Tdr / is added and an additional incubation is carried out for 12 hours. The cultures are then harvested and subjected to counting in a scintillation counter.



   2. T cells are incubated in flat-bottomed bowls. The total volume of each cuvette is 200 µl, which includes SOX103 T cells per cuvette.



   The incubation period is 72 hours and includes 12 hours of labeling with / 3H-Tdr /.



  RESULTS 1) PRODUCTION OF THE GROWTH FACTOR EXPERIENCE 1 BCGF ACTIVITY (C.P.M.)% Supernatant
 EMI7.3
 
<tb>
<tb> Product <SEP> supernatant <SEP> of <SEP> 3.05 <SEP> 6.25 <SEP> 12.5 <SEP> 25 <SEP> 50
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PM <SEP> 424 <SEP> 1026 <SEP> 1674 <SEP> 3172 <SEP> 8392
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 2772 <SEP> 4616 <SEP> 6336 <SEP> 8166 <SEP> 9818
<tb> ACTIVITY <SEP> TCGF <SEP> (C. <SEP> P. <SEP> M.) <SEP>
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 542 <SEP> 192 <SEP> 224 <SEP> 564 <SEP> 1144
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 384 <SEP> 718 <SEP> 1832 <SEP> 4028 <SEP> 8338
<tb>
 

 <Desc / Clms Page number 8>

 EXPERIENCE 2 ACTIVIST BCGF (C. P.

   M.)% of supernatant
 EMI8.1
 
<tb>
<tb> product <SEP> supernatant <SEP> of <SEP> 3.125 <SEP> 6.25 <SEP> 12.5 <SEP> 25 <SEP> 50
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 1369 <SEP> 2187 <SEP> 2894 <SEP> 4876 <SEP> 8104
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA + ELS2 <SEP> 2690 <SEP> 4214 <SEP> 7442 <SEP> 8730 <SEP> 11754
<tb> ACTIVITY <SEP> TCGF <SEP> (C. <SEP> P. <SEP> M.) <SEP>
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 1482 <SEP> 3146 <SEP> 4322 <SEP> 7184 <SEP> 9012
<tb> PBL <SEP> + <SEP> PHA + ELS2 <SEP> 2968 <SEP> 6220 <SEP> 9354 <SEP> 12014 <SEP> 12984
<tb>
 3. EFFECT ON RNA SYNTHESIS EFFECT OF ELS2 ON RNA SYNTHESIS IN HUMAN T CELLS OBSERVED BY INCORPORATION OF 3H-URIDINE. COUNTING PER MINUTE (CPM). RESULTS OBTAINED AFTER 24 HOURS OF INCUBATION.



  T 3732 T + PHA 20752 ELS2 concentration t-'g / ml
 EMI8.2
 
<tb>
<tb> 0, <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> 10 <SEP> 20
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 4741 <SEP> 4834 <SEP> 5086 <SEP> 5130
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 31000 <SEP> 31413 <SEP> 32706 <SEP> 31494
<tb>
 4. EFFECT ON DNA SYNTHESIS EFFECT OF ELS2 ON DNA SYNTHESIS IN T HUMAN CELLS, OBSERVED BY INCORPORATION OF 3H-THYMIDINE. COUNTING PER MINUTE (CPM).



  RESULTS OBTAINED AFTER 3 DAYS OF INCUBATION T 154 T + PHA 6076 ELS2 concentration ng / ml
 EMI8.3
 
<tb>
<tb> 0, <SEP> 01 <SEP> 0, <SEP> 1 <SEP> 1 <SEP> 10
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> 152 <SEP> 166 <SEP> 190 <SEP> 234
<tb> T <SEP> + <SEP> ELS2 <SEP> + <SEP> PHA <SEP> 5758 <SEP> 6477 <SEP> 7548 <SEP> 12317
<tb>
 5. INCREASE IN NUMBER OF CELLS IN VITRO
The tripeptide, added to the cultures of either T lymphocytes or mixtures of T and B lymphocytes every four days at a concentration of 5 Hg / ml for a period of 30 days, is able to increase the number of cells, with a maximum of + 50% compared to the control cultures, observed between the 10th and the 15th day of the experiment.

 <Desc / Clms Page number 9>

 



     TOXICOLOGICAL STUDIES ACUTE TOXICITY
Acute toxicity studies in mice and rats have shown that up to doses of 100 mg / kg / i. m., the tripeptide is completely free from toxic effects.



    Tolerability
Studies in rabbits and mice have shown that the product, at a dose of 100 mg / kg respectively i. v. and i. p. does not produce any hemodynamic changes, and has no effect on behavior. In particular, the time to fall asleep only shows a slight increase.



   ALLERGEN ACTIVITY
At a dose of 100 mg / kg i. m., the product does not cause any guinea pig sensitization phenomenon.
 EMI9.1
 



  TRIPEPTIDE SALTS The research described above was carried out with a tripeptide acetate, although it is well known, in the current state of the art, that similar results can be obtained using other salts, such as example a trifluoroacetate, a hydrochloride, a sulfate. E


    

Claims (5)

REVENDICATIONS 1. Tripeptide constitue de L-Ala (alanine) etCLAIMS 1. Tripeptide consists of L-Ala (alanine) and 2 L-Arg (arginine) et ayant la structure suivante : EMI10.1 2. Tripeptide selon la revendication 1 ayant une activité immunostimulante. 2 L-Arg (arginine) and having the following structure:  EMI10.1   2. Tripeptide according to claim 1 having an immunostimulatory activity. 3. Tripeptide selon la revendication 1, ayant une utilisation thérapeutiques possibles comme médicament dans des pathologies caractérisées par une déficience primaire et secondaire du système immunitaire.  3. Tripeptide according to claim 1, having possible therapeutic use as a medicament in pathologies characterized by a primary and secondary deficiency of the immune system. 4. Tripeptide selon la revendication 1 capable d'exercer une activite immunostimulante après administration orale et parentérale.  4. Tripeptide according to claim 1 capable of exerting an immunostimulatory activity after oral and parenteral administration. 5. Sels pharmaceutiquement acceptables du tripeptide ayant une utilisation possible comme medicament selon la revendication 3, par exemple un acetate, un trifluoroacétate, unn chlorhydrate, un sulfate.  5. Pharmaceutically acceptable salts of the tripeptide having possible use as a medicament according to claim 3, for example an acetate, a trifluoroacetate, a hydrochloride, a sulfate.
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Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2058553C1 (en) * 1994-03-18 1996-04-20 Иван Николаевич Головистиков Method of estimation of human immune status suppressive link
RU2056852C1 (en) * 1994-03-18 1996-03-27 Иван Николаевич Головистиков Agent for treatment of autoimmune diseases with suppressor immunodeficiency and a method of autoimmune diseases treatment
GB0130285D0 (en) * 2001-12-19 2002-02-06 Astrazeneca Ab Chemical process
GB0130286D0 (en) * 2001-12-19 2002-02-06 Astrazeneca Ab Chemical process

Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2118134A1 (en) * 1970-12-16 1972-07-28 Assad Najjar V
EP0016611A2 (en) * 1979-03-14 1980-10-01 Ortho Pharmaceutical Corporation Tripeptides, process for their preparation, therapeutic compositions containing them and methods for their use

Patent Citations (2)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
FR2118134A1 (en) * 1970-12-16 1972-07-28 Assad Najjar V
EP0016611A2 (en) * 1979-03-14 1980-10-01 Ortho Pharmaceutical Corporation Tripeptides, process for their preparation, therapeutic compositions containing them and methods for their use

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
CHEMICAL ABSTRACTS, vol. 105, 1986, page 684, résumé no. 97924b, Columbus, Ohio, US; C. CONDE et al.: "Synthesis of mixed stereoregular arginine oligopeptides", & ZH. OBSHCH. KHIM. 1986, 56(3), 724-5 *

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IE59806B1 (en) 1994-04-06
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SE8701457L (en) 1987-10-10
CA1322715C (en) 1993-10-05
SE8701457D0 (en) 1987-04-07
AR242799A1 (en) 1993-05-31
AU7118287A (en) 1987-10-15
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GR870568B (en) 1987-08-12
DE3712050A1 (en) 1987-10-15
NL8700827A (en) 1987-11-02
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